生物化学答案

生物化学答案

一, 填空题选择题（30）

1.蛋白质含特殊元素：氮

2.蛋白质中平均含氮16%叫：凯氏定氮法

3.酸性氨基酸：天门冬氨酸，谷氨酸

4.碱性氨基酸：精氨酸，懒氨酸，组氨酸

5.甘氨酸与丙氨酸的分子式写法

6.氨基酸与印三铜生成黄色化合物是：脯氨酸和羟脯氨酸

7.N末端测定方法：DNFB PITC DNS

8.C末端测定方法:畊解法羧肽酶法

9.溴化氰裂解：断裂甲硫氨酸羧基端肽键

10.稀酸天门冬氨酸羧基端断裂，浓酸含羟基氨基酸氨基端断裂

11.维持蛋白质结构键肽键，氢键，疏水作用，次级作用力

12.@——螺旋的典型代表：3.613

13.组蛋白基因，rRNA tRNA属于中度重复顺序酶属单一顺序

14.DNA二级结构中两个碱基中心轴距离：0.34nm 螺距3.4nm含10个碱基对。36度

大沟: 大沟是调控蛋白质识别DNA信息的主要场所小沟:识别DNA

15.溶解性:DNA蛋白溶解度低盐浓度中随盐浓度增加而增加，在0.14mol/L溶解度较小

16.RNA不受影响在0.14mol/L溶解度较大

17.酶的特性：催化效率高，具高度的专一性，反应条件温和，催化活力可控制

18.酶的分类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，合成酶，裂合酶，异构酶

19.水溶性纤维素

20.糖等代谢的部位。

21.谷胱甘肽的作用

22.生物化学是研究生命物质组成及生命物质变化的一门科学

23.蛋白质是生命功能的执行者

24.计算ATP

二,名词解释

等电点:当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。

四级结构：有两个或两个以上具完整的三级结构亚基由次级作用力结合形成的一种空间结构。

超二结构：相邻的二级结构单元按照一定的规律组合在一起，这种组合单位叫超二结构

结构域：在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构域

复性:蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性

增色效应：指DNA在变性后在紫外260nm处吸光值增加的现象，增色效应与DNA解链程度有一定的比例关系，是观察DNA是否发生变性的一个重要指标。

呼吸链：定位于线粒体内膜，由一组H和电子传递体按一定顺序排列所构成的，能把还原当量(2H=2e＋2H ＋)氧化成H2O的反应链称为呼吸链。

电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。

蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。

高能化合物：指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物

糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

解偶联剂：使氧化与ATP磷酸化的偶联作用解除的化学物质称解偶联剂。

三,简述题

1.血红蛋白运输氧气的机制？

答: 首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红

蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而

它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。

而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这

种有趣的现象称为协同效应。血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在氧分

压高时，与氧结合形成氧合血红蛋白（HbO2）；在氧分压低时，又与氧解离，身体的组织中释放出氧气，成为

还原血红蛋白，由此实现运输氧的功能

2.盐析与盐溶的原理?

答:从电荷与水化膜方面回答。

3.凝胶过滤原理?

答：其原理是：

凝胶具有网状结构，小分子物质能进入其内部，而大分子物却被排阻在外部;

当一混合溶液通过凝胶过滤层析柱时，溶液中的物质就按不同分子质量筛分开了。

4.氢键形成原理？

5.核酸分子，印迹技术，PCR技术原理

答：印记技术：将各种生物大分子从凝胶转移到一种固定基质上的过程称为印迹技术。他将琼脂糖凝胶电泳分离的 DNA片段在凝胶中进行变性使其成为单链，然后将一张硝酸纤维素(nitrocellulose， NC)膜放在凝胶上，上面放上吸水纸巾，利用毛细管作用原理使凝胶中的DNA片段转移到 NC膜上，使之成为固相化分子。载有DNA单链分子的 NC膜就可以在杂交液与另一种带有标记的 DNA或RNA分子(即探针)进行杂交，具有互补序列的RNA或DNA结合到存在于 NC膜的 DNA分子上，经放射自显影或其他检测技术就可以显现出杂交分子的区带。由于这种技术类似于用吸墨纸吸收纸张上的墨迹，因此称为“blotting”，译为印迹技术。分子印迹技术-基本原理当模板分子（印迹分子）与聚合物单体接触时会形成多重作用点，通过聚合过程这种作用就会被记忆下来，当模板分子除去后，聚合物中就形成了与模板分子空间构型相匹配的具有多重作用点的空穴，这样的空穴将对模板分子及其类似物具有选择识别特性。

6.酶为什么能催化化学反应及高效性，专一性机制

答：1.邻近与定向效应：邻近指底物汇聚于酶的活性中心，使酶的活性中心的底物浓度高于其它处，定向则指底物的敏感化学键与酶的催化基团正好对准，使反应加速进行。2.张力与变形效应：酶的活性中心与底物结合后，底物分子中的敏感键被拉扯而变形，易于断裂。3.广义的酸碱催化：释放与吸收H+的物质分别称为广义的酸碱，用得失H+来催化反应是广泛存在的，酶的广义的酸碱催化机理与有机化学中的相同。酸性氨基酸和碱性氨基酸常常作为这类酶的活性中心，酶蛋白中的His的咪唑基也很特别，它即能行酸催化，又能行碱催化。4.共价催化：当酶与底物形成〔ES〕时是以共价键相连的，导致底物的敏感键发生断裂，又导致新的共价键形成，最后〔ES〕中的共价键断裂而释放出E。

专一机制：锁钥学说，诱导契合学说，结构性质互补学说，三点附着学说。

7.糖酵解，TCA代谢及意义，磷酸己糖支路意义，W氧化，@氧化，意义，酮体代谢意义？

答：TCA生理意义

１）基本生理功能是氧化供能。

２）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质代谢的最终共同途径。

３）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽。

糖酵解途径生理意义：①主要的生理功能是在缺氧时迅速提供能量②正常情况下为一些细胞提供部分能量，如成熟的红细胞、代谢活跃的神经细胞和白细胞等。

酸戊糖途径不是供能的主要途径，它的主要生理作用是提供生物合成所需的一些原料。

（1）为核酸的生物合成提供磷酸核糖。

（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。

①NADPH是体内多种合成代谢的供氢体。

②NADPH参与肝脏的生物转化作用。

③NADPH可维持谷胱甘肽的还原状态。

酮体代谢的意义：实现了肝外组织向大脑的能量运送

W氧化意义：分解直链烷烃

@氧化意义：降解直烷酸

8.计算比活力

答：比活力=活力单位数/毫克酶蛋白氮

9.化学渗透学说：

答：1）呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。

2）在电子传递过程中，复合物I，III和IV的传氢体起质子泵的作用，将H+从线粒体内膜基质侧定向地泵至内膜外侧空间将电子传给其后的电子传递体。

3）线粒体内膜对质子具有不可自由透过的性质，泵到外侧的H+不能自由返回。结果形成内膜内外的电化学势梯度(由质子浓度差产生的电位梯度)。

4）线粒体F1-F0-ATPase复合物能利用ATP水解能量将质子泵出内膜，但当存在足够高的跨膜质子电化学梯度时，强大的质子流通过F1-F0-ATPase进入线粒体基质时，释放的自由能推动ATP合成。四,论述题

设计一个实验关于阻断一个癌细胞增值的方法?

答：1.设计嘧啶类似物。构成遗传物质DNA的基本单位是核苷酸，核苷酸又由磷酸、戊糖还有碱基组成，这中间的碱基就是嘌呤和嘧啶。抑制了嘌呤或嘧啶的生物合成那么就抑制了核苷酸的合成，进而抑制DNA的合成。

阻断了DNA的复制意味着阻断了肿瘤细胞或者病毒的增殖，从而达到抗肿瘤或者抗病毒的效果2.设计叶酸类似物。这是因为叶酸参与核酸的嘧啶和嘌呤的合成。3.设计氨基酸类似物。