各章复习与思考题(第七版)

各章复习与思考题(第七版)
各章复习与思考题(第七版)

各章复习与思考题(第七版)

第一章财政概念和财政职能

【复习与思考】

1.学习财政学为什么要从政府与市场关系说起。

2.什么是市场失灵。

3.参考图1-1思考政府在市场经济体制下的经济作用。

4.政府干预手段,为什么会出现政府干预失效?

5.区分公共物品与私人物品的基本标准。

6.公共需要的历史性与特殊性。

7.研究财政职能的基本思路。

8.财政的资源配置职能的目标及实现这一目标的机制和手段。

9.财政的收入分配职能的目标及实现这一目标的机制和手段。

10.经济稳定和发展的涵义及财政实现经济稳定和发展职能的机制和手段。

第二章财政支出的基本理论问题

【复习与思考】

1.用图线表示说明公共物品的市场均衡问题。

2.一般来说,纯公共物品只能由政府来提供,请解释其理由?

3.准公共物品的提供方式及其选择。

4.简述公共定价。

5.财政支出的配置效率。

6.如何完善我国财政支出效益的评价方法和评价体系。

7.公共选择理论的基本内涵及其对我国财政法制化和民主化的借鉴意义。8.“成本-效益”分析法。

9.如何完善我国财政决策的法制化和民主化。

10.财政监督的内涵、作用及其构成要素。

第三章财政支出规模与结构分析

【复习与思考】

1.“瓦格纳法则”阐述的基本原理。

2.我国财政支出规模发展变化的特殊性及其原因分析。

3.影响财政支出规模的宏观因素。

4.“内生增长理论”对我国优化财政支出结构的借鉴意义。

5.根据个人的理解,阐述我国当前优化财政支出结构应采取的政策和措施。

第四章经常性支出

【复习和思考】

1.我国一般公共服务支出偏高的原因,思考控制一般公共服务支出的有效措施。

2.教育、科技和医疗卫生几项支出的经济和社会性质。

3.政府必须介入医疗卫生事业的理由,思考应介入的范围。

4.城乡基本养老保险和基本医疗保险制度的主要内容。

5.我国财政在发展社会保险事业中的职责和投入范围,我国是否可以开征社会保险税。

第五章财政投资性支出

【复习与思考】

1.政府(财政)投资的特点和范围。

2.政府投资的决策标准。

3.基础设施投资的属性。

4.基础设施投资的提供方式。

5.政府(财政)必须介入“三农”的理由。

6.政府(财政)对“三农”投入的基本政策和主要措施。

7.什么是财政投融资,简述财政投融资的基本特征。

第六章转移性支出

【复习与思考】

1.市场经济调整下社会保障制度的社会经济意义。

2.简述我国当前社会保障制度的主要内容。

3.我国财政部门在社会保险中的职责和财政投入。

4.财政补贴的性质和分类。

5.财政补贴经济影响的机理。

6.分析财政补贴的经济效应。

7.我国财政补贴的调整和改革。

8.税收支出概念以及提出这一概念的意义。

第七章财政收入规模与构成分析

【复习与思考】

1.分析我国财政收入增长变化的趋势。

2.分析和评估我国当前财政收入规模水平。

3.思考合理调节财政收入规模的基本思路。

4.为什么说经济发展水平和技术进步对财政收入规模起决定作用?

5.如何判断我国自改革开放以来分配体制和分配格局变化对财政收入增长趋势的影响。

6.思考收费不同于税收的性质和特殊作用。

7.如何评价“土地财政”问题。

第八章税收原理

【复习与思考】

1.简述税收的“三性”。

2.税收的分类。

3.税收的效率类原则。

4.税收的公平类原则。

5.税收中性和超额负担。

6.分析税负转嫁与归宿的一般规律。

7.研究税负转嫁有什么现实意义?

第九章税收的经济效应

【复习与思考】

1.税收的收入效应。

2.税收的替代效应。

3.税收对劳动供给的影响。

4.税收对居民储蓄的影响。

5.税收对投资的影响。

6.供给学派的税收观点。

7.说明“拉弗曲线”及其显示的原理。

8.评析减税政策。

第十章税制改革的理论与实践

【复习与思考】

1.税收制度发展的历史进程。

2.公平课税论的基本思想和理想税制。

3.税收最适论的主要内容。

4.财政交换论的主要内容。

5.世界各国税制改革的实践和趋势。

6.我国1994年税制改革的指导思想、基本原则和主要内容。

7.我国取消农业税的历史背景及其重大历史意义。

第十一章我国现行税制

【复习与思考】

1.商品课税的一般特征和功能。

2.我国增值税为什么要由生产型转为消费型。

3.分析增值税“扩围”的必要性和前景。

4.所得课税的一般特征和功能。

5.评价2010年个人所得税改革。

6.我国财产税进一步改革的思路。

第十二章国债和国债市场

【复习与思考】

1.简述并评价李嘉图等价定理。

2.国债的政策功能。

3.如何评价《马约》规定的赤字率和债务率参考值的政策效应。

4.分析我国近年来国债负担率升降的情况和原因。

5.比较衡量国债依存度的不同方法,并分析我国当前国债依存度的情况。

6.分析我国国债市场的现状及其有待完善的问题。

7.说明国债余额管理制度的基本做法及其对完善国债管理的意义。

8.我国地方政府债务现状以及治理的思路和前景。

第十三章国家预算和预算管理

【复习和思考】

1.何谓国家预算,国家预算有哪些类别?

2.试述国家预算的主要原则。

3.思考预算法修订讨论中提出的问题和建议。

4.编制部门预算的意义及其基本内容。

5.国库集中支付的基本内容。

6.何谓政府采购制度,我国政府采购法的基本内容。

7.“收支两条线”管理的基本内容。

第十四章预算管理体制

【复习与思考】

1.分级分税预算管理体制的要点。

2.政府间收支划分的理论依据。

3.政府间转移支付制度的功能。

4.何谓粘蝇纸效应?

5.我国分税制改革的指导思想。

6.简述分税制改革的基本内容。

7.思考我国分税制有待完善的问题及完善的措施。

第十五章财政平衡和财政赤字

【复习与思考】

1.如何理解财政收支平衡。

2.分析我国当前财政赤字的状况。

3.阐述财政平衡与总量平衡的关系。

4.财政赤字债务化的经济效应。

5.财政赤字货币化的经济效应。

6.运用IS-LM模型说明财政赤字的排挤效应。

7.运用IS-LM模型分析财政赤字的长期效应。

第十六章财政政策

【复习与思考】

1.财政政策的目标。

2.自动稳定的财政政策。

3.相机抉择的财政政策。

4.怎样认识与评价财政政策的效应?

5.为什么财政政策与货币政策必须相互配合?

6.财政政策与货币政策配合的不同政策组合。

7.研究财政政策和货币政策的时滞差别有什么意义?

8.结合美国和日本的经验教训,思考和总结我国财政政策实施和操作的基本经

验。

第十七章开放经济下的财政问题

【复习与思考】

1.国际税收的内涵。

2.国际重复征税及其减除方法。

3.保护关税的政策意义。

4.特惠贸易安排的种类。

5.保护关税的成本。

6.出口退税的理论依据及WTO规则。

7.2003年出口退税制度的改革和2006年的结构性调整。

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生物化学各章练习题及答案

生物化学各章练习题及答案

生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能?

1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点? 答:按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T,G=C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质? 答:(1)酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸,证明酶是由氨基酸组成的。 (2)酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 (3)一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等,同样可以使酶变性失活。

生物化学实验思考题

生物化学实验思考题 Document number:BGCG-0857-BTDO-0089-2022

生物化学实验思考题 1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在? 间苯二酚反应,在酸的作用下,酮糖脱水生成羟甲基糠醛,后者再与间苯二酚作用生成红色物质。 2.α—萘酚的反应原理是什么? 糖在浓的无机酸(硫酸、盐酸)作用下,脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物,后者能与α—萘酚生成紫红色物质。 3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么? O沉淀。它们都是含有Cu2+的碱性溶液,能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的Cu 2 4.何谓纸层析法? 用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。 5.何谓Rf值?影响Rf值的主要因素是什么? 纸层析法形成的纸层析图谱上,原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值;影响Rf值的因素有:物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。 6.怎样制备扩展剂? 扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。将20ml和5ml冰醋酸放入中,与15ml水混合,充分振荡,静置后分层,放出下层水层,漏斗中的则为扩展剂。 7.层析缸中的平衡剂的作用是什么? 平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。 8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法?他们 的原理是什么?

四种:双缩脲反应;茚三酮反应;黄色反应;考马斯亮蓝反应。 (1)双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物,蛋白质中有肽键,其结构与双缩脲相似,也能发生此反应。(2)除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外,所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。(3)含有苯环结构的氨基酸,如酪氨酸、和色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。(4)考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。在酸性溶液中,其以游离态存在呈现棕红色;当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。 9.什么是酶的最适温度及其应用的意义? 酶活性最高时的温度称为酶的最适温度。可以利用这一原理指导工农业生产,提高生产效益。 10.什么是酶反应的最适PH?对酶的活性有什么影响? 酶催化活性最高时反应体系的 pH 称为酶促反应的最适 PH。PH过高、过低都会使酶促反应的速率下降。 11.什么是酶的活化剂? 指能够与分子上的一些结合,使酶活力提高的物质。 12.什么是酶的抑制剂?与变性剂有何区别?本实验结果如何证明酶的专一性? 指与分子上的一些结合,使酶活力下降,甚至消失,但不使变性的物质。区别:酶的抑制剂不会使酶发生变性,而酶的变性剂会使酶的结构和性质发生改变。酶的专一性证明:实验结果表明通过在淀粉和蔗糖中分别加入有活性的淀粉酶和蔗糖酶后,两者均产生了还原性的糖,与本尼迪凯特试剂反应产生了砖红色沉淀,而其他的条件下均没有还原性糖的的产生,进而说明了酶的专一性。(答题时可以详尽的描述) 13.何谓碘值?有何意义?

生物化学思考题

《生物化学》思考题 蛋白质 一、名词: 氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构;电泳;蛋白质分子病;别构效应;蛋白质变性作用;肽与肽键;N-端与-端;AA殘基; 二、简答题 1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些? 答:20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸;酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种;其他15种为中性氨基酸。 2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些? 答:氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。 3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理; 答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团,形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开,不易碰撞成大颗粒;二是蛋白质在非等电时带有同种电荷,使蛋白质之间相互排斥,保持一定距离,不致相互凝集沉淀 4、指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点?(1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0;(2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0;(3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 三、何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别? 答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变,这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现:①?生物学活性消失;②?理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类: (1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。 (2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀,与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

《生化分离工程》思考题与答案

第一章绪论 1、何为生化分离技术?其主要研究那些容?生化分离技术是指从动植物组织培养液和微生物发酵液中分离、纯化生物产品的过程中所采用的方法和手段的总称。 2、生化分离的一般步骤包括哪些环节及技术?一般说来,生化分离过程主要包括4 个方面:①原料液的预处理和固液分离,常用加热、调PH、凝聚和絮凝等方法;②初步纯化(提取),常用沉淀、吸附、萃取、超滤等单元操作;③高度纯化(精制),常选用色谱分离技术;④成品加工,有浓缩、结晶和干燥等技术。 3、生化分离工程有那些特点,及其重要性? 特点:1、目的产物在初始物料(发酵液)中的含量低;2、培养液是多组分的混合物,除少量产物外,还有大量的细胞及碎片、其他代物(几百上千种)、培养基成分、无机盐等;3、生化产物的稳定性低,易变质、易失活、易变性,对温度、pH 值、重金属离子、有机溶剂、剪切力、表面力等非常敏感;4、对最终产品的质量要求高重要性:生物技术产品一般存在于一个复杂的多相体系中。唯有经过分离和纯化等下游加工过程,才能制得符合使用要求的产品。因此产品的分离纯化是生物技术工业化的必需手段。在生物产品的开发研究中,分离过程的费用占全部研究费用的50 %以上;在产品的成本构成中,分离与纯化部分占总成本的40~ 80 %;精细、药用产品的比例更高达70 ~90 %。显然开发新的分离和纯化工艺是提高经济效益或减少投资的重要途径。

4、生物技术下游工程与上游工程之间是否有联系? 它们之间有联系。①生物工程作为一个整体,上游工程和下游工程要相互配合, 为了利于目的产物的分离与纯化,上游的工艺设计应尽量为下游的分离纯化创造条件,例如,对于发酵工程产品,在加工过程中如果采用液体培养基,不用酵母膏、玉米浆等有色物质为原料,会使下游加工工程更方便、经济;②通常生物技术上游工程与下游工程相耦合。发酵- 分离耦合过程的优点是可以解除终产物的反馈抑制效应,同时简化产物提取过程,缩短生产周期,收到一举数得的效果。 5、为何生物技术领域中往往出现“丰产不丰收”的现象? 第二章预处理、过滤和细胞破碎 1、发酵液预处理的目的是什么?主要有那几种方法? 目的:改变发酵液的物理性质,加快悬浮液中固形物沉降的速率;出去大部分可溶性杂质,并尽可能使产物转入便于以后处理的相中(多数是液相),以便于固液分离及后提取工序的顺利进行。 方法:①加热法。升高温度可有效降低液体粘度,从而提高过滤速率,常用于粘度随温度变化较大的流体。控制适当温度和受热时间,能使蛋白质凝聚形成较大颗粒,进一步改善发酵液的过滤特性。使用加热法时必须注意加热温度必须控制在不影响目的产物活性的围,对于发酵液,温度过高或时间过长可能造成细胞溶解,胞物质外溢,而增加发酵液的复杂性,影响其后的产物分离与纯化;②调节悬浮液的pH 值,pH 直接影响发酵液中某些物质的电离度和电荷性质,适当调节pH 可以改善其过滤特性;③凝聚和絮凝;④使用惰性助滤剂。

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生化各思考题

第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢? 新陈代谢简称代谢,是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。一般来说,新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应,以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。 生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。 2、什么是代谢途径?代谢途径有哪些形式。 新陈代谢是逐步进行的,每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。在每一个代谢途径中,前一个反应的产物就是后一个反应的底物。所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物,简称代谢物。 代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。有些代谢途径存在分支。 3、简述代谢途径的特点。 生物体内的新陈代谢在温和条件下进行:常温常压、有水的近中性环境。 由酶催化,酶的活性受到调控,精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。 代谢反应逐步进行,步骤繁多,彼此协调,有严格顺序性。 各代谢途径相互交接,形成物质与能量的网络化交流系统。 ATP是机体能量利用的共同形式,能量逐步释放或吸收。 4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。 代谢途径(酶或酶系)细胞内分布代谢途径(酶或酶系)细胞内分布 糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体 三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液 磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核 糖异生胞液mRNA合成细胞核 糖原合成与分解胞液tRNA合成核质 脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁 脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体 呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液 胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体 磷脂合成内质网 5、三个关键的中间代谢物是什么? 在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种:6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质:糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。 6、细胞对代谢的调节途径有哪些? 调节酶的活性。这种调节对现有的酶进行修饰,使酶的活性发生变化。这种调节一般在数秒或数分钟内即可完成,效果快速而短暂,因此是一种快速调节。 调节酶的数量。这是通过增加酶蛋白的合成或影响酶蛋白的讲解速度来调节,这种调节一般需要数小时才能完成,作用缓慢而持久,因此调节的速度比较慢。 调节底物的水平。这种调节主要是底物从细胞中的一个区域运送到另一个区域,一般是通过膜的选择性通透进行调节的。

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生物化学各章练习题及答案

生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为__________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称_____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能 2、DNA 分子二级结构有哪些特点 3、怎样证明酶是蛋白质 4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸 6、遗传密码如何编码有哪些基本特性 简答: 2、DNA 分子二级结构有哪些特点 3、怎样证明酶是蛋白质 4.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸 6.遗传密码如何编码有哪些基本特性 一、 1、减小;沉淀析出;盐析 2、核苷酸 3、m ; t 4、水溶性维生素;脂溶性维生素 5、蔗糖 6、细胞质 7、蛋白质;核酸;脂肪 8、脂肪酸 9、有意义链 10、反向转录 1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

生化思考题

\ 第一章 蛋白质化学思考题 1、组成蛋白质的AA 有哪些根据R 基的极性如何对其进行分类 根据R 基的极性分: 非极性R 基氨基酸共9种,均为中性AA ,疏水R 基AA 。包括甘氨酸、丙氨酸、 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸(蛋氨酸)。 极性R 基氨基酸共11种,均为亲水R 基AA 。根据R 基在生理pH 下带电与否分: (1)不带电荷的极性R 基AA :共有6种,均为中性AA 。 包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。 ) (2)带负电荷的极性R 基AA :共有2种,均为酸性AA 。 包括天冬氨酸和谷氨酸。 (3)带正电荷的极性R 基AA :共有3种,均为碱性AA 。赖氨酸、精氨酸和组 氨酸。 2 、什么叫pI 有何生物学意义 pI : 氨基酸 蛋白质中的常见氨基酸:蛋白质的基本组成单位。共20种。 蛋白中的稀有氨基酸:只在某些蛋白质中存在。 非蛋白质氨基酸:细胞、组织中有,蛋白质中无。 &

当氨基酸主要以两性离子形式存在时 ' (或所带的正负电荷数相等,净电荷等于0,在外电场作用下既不向正极移动,也不向负极移动) 所处溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。 当溶液中pH = pI时,AA净电荷为零; pH > pI时,AA带负电; pH < pI 时,AA带正电。 a、可据此利用电泳及离子交换层析法分离氨基酸和蛋白质。 b、等电点时AA的溶解度最小,易沉淀,可据此利用等电点沉淀法分离氨基酸和蛋白质。 . c、等电点时由于净电荷为零,AA在电场中不移动,可据此利用等电聚焦法分离氨基酸和蛋白质。 3 、什么叫Edman 反应有何生物学意义 Edman反应(氨基酸与异硫氰酸苯酯的反应) 氨基酸的α-NH2与异硫氰酸苯酯(PITC;苯异硫氰酸酯)间的反应。可用于鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。 意义:测N-端;测氨基酸序列;测肽链数目。 — 4 、什么叫肽肽单位肽平面二面角

生化各章节重点及复习题

蛋白质结构与功能 单选题 1细胞内含量最多的有机成分为 A 蛋白质 B 核酸 C 糖 D 脂类 E 酶 2以下属于营养必需氨基酸的是 A 天冬酰胺 B 谷氨酰胺 C 酪氨酸 D 赖氨酸 E 丝氨酸 3镰刀型红细胞性贫血是哪种蛋白质结构的改变与异常 A 乳酸脱氢酶 B 淀粉酶 C 胰岛素 D 肌红蛋白 E 血红蛋白 4组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 5氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构 A 一级 B 二级 C 三级 D 四级 E 五级 6维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是 A 肽键 B 二硫键 C 盐键 D 氢键 E 疏水键 7一般蛋白质分子中二硫键断裂,生物活性发生的变化是 A 升高 B 降低 C 不变 D 丧失 E 略有改变 8肌红蛋白分子中比较多的二级结构是 A α-螺旋 B β-折叠 C β-转角 D 无规卷曲 E 以上均不是 9蛋白质的紫外吸收峰OD280测定的基础主要是由于含有以下什么氨基酸? A 色氨酸 B 谷氨酸 C 苯丙氨酸 D 天冬氨酸 E 组氨酸 10蛋白质的变构效应常发生在具有几级结构的蛋白质分子上? A 一级 B 二级 C 三级 D 超二级 E四级

名词解释 1酸性氨基酸 2中性氨基酸 3肽键 4寡肽 5二硫键 6构象 7亚基 8α-螺旋 9β-折叠 10变性 问答题 1大分子蛋白质的分子组成,分子结构特点是什么? 2试描述蛋白质分子各种空间结构的定义与特点。 3蛋白质分子中二硫键的存在与作用是什么? 4试小结蛋白质分子中α-螺旋的结构要点。 5β-折叠与β-转角有何不同? 6概述二硫键在蛋白质分子中的分布与重要性 7蛋白质一级结构与功能的关系是什么? 8蛋白质空间结构与功能的关系是什么? 9什么是蛋白质的变性和复性?试叙述其分子机制。 10蛋白质变构效应有什么生理意义? 核酸结构与功能 单选题 1.核酸分子中储存,传递遗传信息的关键部分是: A.磷酸戊糖B.核苷 C.碱基顺序D.戊糖磷酸骨架 E.磷酸 2.关于核苷酸生理功能的错误叙述是: A.作为生物体的直接供能物质B.作为辅酶(基)的成分C.作为生理、生化调节剂D.作为核酸的基本结构成分E.以上都不对 3.关于ChargaffDNA组成规律不包括: A.同种生物的DNA碱基组成相同 B.异种生物的DNA碱基组成不同 C.碱基成分随年龄的不同而不同 D.嘌呤含量等于嘧啶含量 E.碱基有互补对应关系

生物化学思考题

1.糖的D-型和L-型是如何决定的? 看单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子的-OH的空间排布。若-OH在不对称碳原子右边,即为D-型。若-OH在不对称原子左边,即为L-型。 2.错误!未找到引用源。--型是怎样决定的,与D-及L-型的决定有和异同? 凡糖分子的半缩醛羟基(即C-1上的-OH基在碳链同侧的称错误!未找到引用源。-型,在异侧的称错误!未找到引用源。-型。 都是以分子末端-错误!未找到引用源。OH基邻近不对称碳原子的-OH基的位置坐依据。 3.单糖为什么都有旋光性?新配置葡萄糖液的比旋光度最初随时间而改变,随后即不再改变而达一恒定比旋光度,为什么? 一切单糖都含有不对称碳原子,所以都有旋光的能力。一个旋光体溶液放置后,其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是糖从一种结构变到另一种结构,即错误!未找到引用源。--型互变达到平衡时,比旋光度即不再改变。 4.单糖有哪些重要性质? 记忆反应 醛基酮基氧化(还原性) 还原成醇 成脎 发酵 还原金属离子,糖本身被氧化成糖酸或其他产物 和苯肼作用成脎 通过烯醇化发酵产生乙醇 羟基成酯 成苷 脱水 氨基化 脱氧 与酸反应 半缩醛羟基的-H可被烷基或其他基团取代产生糖苷 C-2、C-3的-OH被-错误!未找到引用源。取代经 氧化酶作用产生脱氧糖。 5.什么叫脂和酯,生活中遇到的事物中有哪些与脂质有关? 脂:是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油,称脂肪或真脂。 酯:是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。 生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。 6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值,这是为什么?这三种油脂常数的大小说明什么问题? 测典值可知油脂的不饱和程度,测皂化值可知油脂的相对分子质量,测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量,这样有利于推测出油脂的化学组成,从而得出油脂的质量。 7.有什么办法可防止油脂的水解、氧化和酸败?在中性、常温下存放可防止水解,密封存放,避免与空气接触可防止氧化,将脂氧化可防止酸败。 8.支链淀粉与糖原的异同点? 同:1.有D-葡萄糖,直链由错误!未找到引用源。-1,4-苷键连接形成;2.无还原性,有旋光性且均为右旋,不能与苯肼成脎;3.支链以错误!未找到引用源。-1,6-苷键连接; 4.为机体生物活动提供能量 异:1.支链淀粉不溶于水,分支较少较长,卷曲成螺旋,遇典变紫红色;2.糖原溶于水,分支较多较短,遇典呈红色。 9.直链淀粉与纤维素的异同点。 同:1.不含支链,有葡萄糖构成;2.有旋光性,无还原性,不能成脎,无变旋现象; 异:1.直链淀粉:错误!未找到引用源。-D 葡萄糖,错误!未找到引用源。-1,4糖苷键连接,空间构象,卷曲的螺旋状,略溶于水,与典呈蓝色。 纤维素,错误!未找到引用源。-D葡萄糖以1,4-错误!未找到引用源。苷键平行排

生化实验思考题参考答案[1].

生化实验讲义思考题参考答案 实验一淀粉的提取和水解 1、实验材料的选择依据是什么? 答:生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。从科研工作的角度选材,还应当注意具体的情况,如植物的季节性、地理位置和生长环境等,动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等,微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。 2、材料的破碎方法有哪些? 答:(1) 机械的方法:包括研磨法、组织捣碎法; (2) 物理法:包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等; (3) 化学与生物化学方法:包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。 实验二总糖与还原糖的测定 1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定?两种滴定方法各有何优缺点? 答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。间接法的优点是操作简便、反应条件温和,缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差;直接法的优点是反应原理直观易懂,缺点是操作较复杂,条件剧烈,不易控制。 实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法 (1)本实验制备得到的是粗脂肪,若要制备单一组分的脂类成分,可用什么方法进一步处理? 答:硅胶柱层析,高效液相色谱,气相色谱等。 (2)本实验样品制备时烘干为什么要避免过热? 答:防止脂质被氧化。 实验六蛋白质等电点测定 1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低? 请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。

蛋白质是两性电解质,在等电点时分子所带净电荷为零,分子间因碰撞而聚沉倾向增加,溶液的粘度、渗透压减到最低,溶解度最低。结果中pH约为4.9时,溶液最浑浊,达到等电点。 答: 2、在分离蛋白质的时候,等电点有何实际应用价值? 答: 在等电点时,蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加,所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。在分离蛋白质的时候,可以根据待分离的蛋白质的等电点,有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来,从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。 实验七氨基酸的分离鉴定-纸层析法 1、如何用纸层析对氨基酸进行定性和定量的测定? 答: 将标准的已知氨基酸与待测的未知氨基酸在同一张层析纸上进行纸层析,显色后根据斑点的Rf值,就可以对氨基酸进行初步的定性,因为同一个物质在同一条件下有相同的Rf 值;将点样的未知氨基酸溶液和标准氨基酸溶液的体积恒定,根据显色后的氨基酸斑点的面积与点样的氨基酸质量成正比的原理,通过计算斑点的面积可以对氨基酸溶液进行定量测定。 3、纸层析、柱层析、薄层层析、高效液相层析各有什么特点? 答:

第五章 酶习题--生化习题及答案

第五章酶 一、单项选择题 1.关于酶的叙述哪项是正确的? A.体内所有具有催化活性的物质都是酶B.所有的酶都含有辅基或辅酶C.大多数酶的化学本质是蛋白质D.都具有立体异构特异性 E.能改变化学反应的平衡点并加速反应的进行 2.有关酶的辅酶叙述正确的是 A.是与酶蛋白结合紧密的金属离子B.分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C.在催化反应中不与酶的活性中心结合D.在反应中参与传递氢原子、电子或其他基团E.是与酶蛋白紧密结合的小分子有机化合物 3.酶和一般化学催化剂相比具有下列特点,例外的是 A.具有更强的催化效能B.具有更强的专一性 C.催化的反应无副反应D.可在高温下进行 E.其活性可以受调控的 4. 酶能使反应速度加快,主要在于 A. 大大降低反应的活化能 B. 增加反应的活化能 C. 减少了活化分子 D. 增加了碰撞频率 E. 减少反应中产物与底物分子自由能的差值 5. 在酶促反应中,决定反应特异性的是 A. 无机离子 B. 溶液pH C. 酶蛋白 D. 辅酶 E. 辅助因子 6.酶的特异性是指 A.酶与辅酶特异的结合B.酶对其所催化的底物有特异的选择性C.酶在细胞中的定位是特异性的D.酶催化反应的机制各不相同 E.在酶的分类中各属不同的类别 7.酶促反应动力学研究的是 A.酶分子的空间构象B.酶的电泳行为 C.酶的活性中心D.酶的基因来源

E.影响酶促反应速度的因素 8. 在心肌组织中,哪一种乳酸脱氢酶同工酶的含量最高 A. LDH1 B. LDH2 C. LDH3 D. LDH4 E. LDH5 9. 酶与一般催化剂的区别是 A. 只能加速热力学上可以进行的反应 B. 不改变化学反应的平衡点 C. 缩短达到化学平衡的时间 D. 具有高度特异性 E. 能降低活化能 10.关于活化能的描述哪一项是正确的 A. 初态底物分子转变为活化分子所需的能量 B. 是底物和产物能量水平的差值 C. 酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同 D. 活化能越大,反应越容易进行 E. 是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量 11.酶与一般催化剂具有下列共性,例外的是 A.同时加快正、逆反应速度 B. 不能改变反应平衡点 C.降低反应活化能 D. 反应前后自身没有质与量的改变E.由特定构象的活性中心发挥作用 12.金属离子作为辅助因子具有下列作用,例外的是 A.稳定酶蛋白活性构象B.中和阳离子 C.参与构成酶的活性中心D.连接酶和底物的桥梁 E.中和阴离子 13. 在形成酶-底物复合物时 A. 只有酶的构象发生变化 B. 只有底物的构象发生变化 C. 只有辅酶的构象发生变化 D. 酶和底物的构象都发生变化 E. 底物的构象首先发生变化 14.有关酶蛋白或辅助因子的叙述正确的是 A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均有催化作用 B.一种酶蛋白可与多种辅助因子结合成全酶 C.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成特异性的全酶 D.酶蛋白参与传递氢原子或电子的作用

生化课后题目及答案

2 蛋白质化学 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,问其最低相对分子质量是多少? 解答: (1)血红蛋白: 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量==铁的百分含量 (2)酶: 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等,所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为: 1.65%: 2.48%=2:3,因此,该酶分子中至少含有2个亮氨酸,3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3.指出下面pH 条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点? (1)胃蛋白酶(pI 1.0),在pH 5.0; (2)血清清蛋白(pI 4.9),在pH 6.0; (3)α-脂蛋白(pI 5.8),在pH 5.0和pH 9.0; 解答:(1)胃蛋白酶pI 1.0<环境pH 5.0,带负电荷,向正极移动; (2)血清清蛋白pI 4.9<环境pH 6.0,带负电荷,向正极移动; (3)α-脂蛋白pI 5.8>环境pH 5.0,带正电荷,向负极移动; α-脂蛋白pI 5.8<环境pH 9.0,带负电荷,向正极移动。 6.由下列信息求八肽的序列。 (1)酸水解得 Ala ,Arg ,Leu ,Met ,Phe ,Thr ,2Val 。 (2)Sanger 试剂处理得DNP -Ala 。 (3)胰蛋白酶处理得Ala ,Arg ,Thr 和 Leu ,Met ,Phe ,2Val 。当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP -Ala 和DNP -Val 。 (4)溴化氰处理得 Ala ,Arg ,高丝氨酸内酯,Thr ,2Val ,和 Leu ,Phe ,当用Sanger 试剂处理时,分别得DNP -Ala 和DNP -Leu 。 解答:由(2)推出N 末端为Ala ;由(3)推出Val 位于N 端第四,Arg 为第三,而Thr 为第二;溴化氰裂解,得出N 端第六位是Met ,由于第七位是Leu ,所以Phe 为第八;由(4),第五为Val 。所以八肽为:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe 。 7.一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。 解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm ,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm 。 8.当一种四肽与FDNB 反应后,用5.7mol/LHCl 水解得到DNP-Val 及其他3种氨基酸;

生化思考题

1. 根据生物样品的含氮量计算出蛋白质含量。 2. 20种编码氨基酸的中文名、英文三字符、酸性和碱性氨基酸。 3. 蛋白质的一级结构与核酸的关系。 4. 蛋白质二级结构的类型。 5. 维持蛋白质三级结构稳定的次级键。 6. 模体、结构域。 7. 蛋白质的结构与功能的关系。 8. 蛋白质变性及其实质。 9. 蛋白质的紫外吸收性质。 10. 分离蛋白质的基本方法及原理。 第二章 1. 核酸的一级结构、DNA变性、核酸分子杂交。 2. 核酸的紫外吸收性质。 3. DNA双螺旋结构模型的要点。 4. 真核生物内DNA的高级结构形式:核小体。 5. 真核生物mRNA的结构特点。 6. hnRNA与mRNA的关系。 7. 相对富含稀有碱基的核酸:tRNA。 8. DNA的Tm值与其所含的G+C比例的关系。

1. 酶的定义及化学本质。 2. 结合酶的分子组成及各组分的功能。 3. B族维生素的辅酶形式及功能。 4. 酶的必需基团、活性中心。 5. 同工酶的概念、举例及临床意义。 6. 酶促反应的特点。 7. ES复合物、诱导契合假说。 8. 影响酶促反应速度的因素。 9. 米-曼氏方程式、Km与Vmax的意义。 10. 酶促反应的最适温度、最适pH。 11. 酶的竞争性抑制:概念、特点、动力学参数、药理学应用。 12. 酶的调节方式(酶活性调节、酶含量调节)。 13. 酶活性调节的种类(变构调节、共价修饰、酶原的激活)。 14. 酶与疾病的关系。 第四章 糖酵解与糖酵解途径的区别。 糖酵解的概念和亚细胞定位。 糖酵解的反应过程、脱氢反应、底物水平磷酸化、限速酶。 净生成A TP的数量、能量利用效率。 糖酵解的生理意义。 糖有氧氧化的概念、亚细胞定位和生理意义。

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