王镜岩《生物化学》名词解释(打印版)(精选.)
王镜岩生物化学名词解释
1.氨基酸（）：是含有一个碱性氨基（2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。
5.茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.层析（）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
7.离子交换层析（）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
9.凝胶过滤层析（，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
10.亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
12.凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。
15.双向电泳（）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。16降解（）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
17.同源蛋白质（）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。
18.构型（）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。19.构象（）:由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。一种构象改变为另一种构
象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
20.蛋白质一级结构（）：指多肽链的氨基酸序列。
21.蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。
22.蛋白质三级结构（）:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键(离子键)维持的。
23.蛋白质四级结构（）:寡聚蛋白质所有，:血红蛋白，寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
24.α-螺旋（α）207要点123
25.超二级结构（）:在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，种类不多的二级结构组合或二级结构串，在各种蛋白质中充当三级结构的构件。分为αα,βαβ,ββ三种
26.结构域（）:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
27.疏水相互作用( ):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。
28.蛋白质变性（）:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质变性。其实质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。
29.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。
30.肌红蛋白（）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
31，复性（）:当变性因素除去后，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
32.波尔效应（）:增加2浓度和降低都能提高血红蛋白亚基的协同效应，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降，促进血红蛋白释放氧，反之，增加氧气的浓度，使血红蛋白释放及2,这种现象称波尔效应。
33.血红蛋白（）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
34.别构效应（）:又称为变构效应，寡聚蛋白质一般具多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响。
35.酶（）:由活细胞产生的在细胞内、外一定条件下，都能起催化作用，具有极高的催化效率的高度专一性的生物大分子。它使错综复杂的生化反应变得顺利和迅速。
36.全酶（）:脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物。
37.活性部位（中心）（）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成。
38.酸-碱催化（）:质子转移加速反应的催化作用。
39.共价催化（）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
40.靠近效应（）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
41.寡聚蛋白质：两条或两条以上的具三级结构的多肽链组成的蛋白质。
42.米氏方程（）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υ[s]/([s])
43.米氏常数（）:对于一个给定的反应，酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υ）一半时的底物浓度。
44.有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成H2O和2并放出大量能量的过程。
45.双倒数作图（）:又称为作图。一个酶促反应的速度的倒数（1）对底物浓度的倒数（1）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
46.竞争性抑制作用（）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶促反应抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使增大而υ不变。
47.非竞争性抑制作用（）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使不变而υ变小。
48.反竞争性抑制作用（）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使和υ都变小但υ不变。
49.酶原（）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
50.调节酶（）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
51.别构酶（）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
52.抗体酶（）:又称催化性抗体，为在易变区被赋予了酶属性的免疫球蛋白。
53.同工酶（）：催化相同的化学反应但其在蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在着明显差异的一组酶。
54.别构调节酶/剂（）：称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。
55.维生素（）：维持细胞正常功能所必需的需要量很小、机体不能合成或合成量很小，需由食物中供给的一类小分子有机化合物。
56，水溶性维生素（）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）及硫辛酸。
57，脂溶性维生素（）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
58，辅酶（）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有
维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。
59，辅基（）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
60.尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅酶。
61.黄素单核苷酸（）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。
62.硫胺素焦磷酸（）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。
63.黄素腺嘌呤二核苷酸（）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。
64.磷酸吡哆醛（）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
65.生物素（）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
66.辅酶A( A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
67.转氨酶（）：称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
68.糖类：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
69.变旋（）：一种具旋光性的物质的溶液，经放置，其旋光率发生改变的现象。
70.糖苷（）：单糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
71，肽聚糖（）：乙酰葡萄糖胺和乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
72.糖蛋白（）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
73. 糖胺聚糖：由含己糖醛酸和己糖胺成分的重复二糖单位构成。
74.蛋白聚糖（）：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。
75.三脂酰甘油（）：称为甘油三酯。一种含有与甘油酯化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
76.生物膜（）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用，生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
77.内在膜蛋白（）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
78.外周膜蛋白（）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
79.流动镶嵌模型（）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
80.通透系数（）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
81.通道蛋白（）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子
或分子从膜的任一方向穿过膜。
82.（膜）孔蛋白（）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
83.被动转运（）：称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。
84.主动转运（）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
85.协同运输（）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。
86.胞吞（信用）（）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。
87.核苷（）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的1或嘌呤的9之间形成的β糖键连接。
88.核苷酸（）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
89( )：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化环化形成的。
90.磷酸二酯键（）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与另一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。
91.脱氧核糖核酸（）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接的。是遗传信息的载体。
92.核糖核酸（）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
93.核糖体核糖核酸（）：作为组成成分的一类，是细胞内最丰富的 .
94.信使核糖核酸( ):一类用作蛋白质合成模板的 .
95. 转移核糖核酸（）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上。含有能识别模板上互补密码的反密码。
96.转化（作用）（）:一个外源通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
97.转导（作用）（）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。
98.碱基对（）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对。
99的双螺旋（）：两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架。双螺旋的直径为2，碱基堆积距离是0.34，两核苷酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按，配对互补，彼此以氢键相联系。维持双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
100超螺旋（）本身的卷曲一般是双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
1.核小体（）:用于包装染色质的结构单位，是由链缠绕一个组蛋白核构成的。
2变性（）在理化因子的作用下，双螺旋的两条互补链松散而成为单链，从而导致的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称的变性。
3复性：变性的在适当的条件下又可使两条分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
4.熔解温度（）：在热变性中，紫外吸收增加的中点值所对应的温度。或称热解链温度。
5.增色效应 : 当变性后，对260处紫外光光吸收度增加的现象。
6.减色效应（）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
7.核酸内切酶（）: 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
8.核酸外切酶（）:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
9.限制性内切酶（）:一种在特殊核甘酸序列处水解双链的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主的甲基化，又催化非甲基化的的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的的水解。
10.重组技术（）:也称之为基因工程（）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体重组后转入另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。
11.基因（）:泛指被转录的一个片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或分子的片段。
12.新陈代谢：生物体与外界环境不断进行的物质和能量交换过程。
13.巴斯德效应（）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。
14.糖醛酸途径（）：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。
15.呼吸电子传递链/（氧化）呼吸链：需氧细胞内代谢物被脱氢酶脱氢，经一系列电子传递体（递氢体+递电子体）传递作用，最终将质子和电子传递给被激活的氧原子，从而生成H2O,并放出能量的全过程
16.酮体（）：在肝脏中由乙酰合成的燃料分子（β-羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
17.生物固氮作用（）：大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
18.尿素循环（）：是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。此循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。
19.脱氨（）：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。
20.氧化脱氨（）：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）
21.转氨（）：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
22.生糖氨基酸（）：降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
23.生酮氨基酸（）：降解可生成乙酰或酮体的氨基酸。
24.核苷酸磷酸化酶（）：能分解核苷生成含氮碱基和戊糖的磷酸酯的酶。
25.核苷水解酶（）：能分解核苷生成含氮碱基和戊糖的酶。
26.从头合成（）：生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径，例如核苷酸的从头合成。
27.激素（）：一类由内分泌器官合成的微量的化学物质，它由血液运输到靶组织起着信使的作用，调节靶组织（或器官）的功能。
28.激素受体（）：位于细胞表面或细胞内，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。
29.第二信使（）：响应外部信号（第一信使），例如激素，而在细胞内合成的效应分子，例如，肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。
30.级联放大（）：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫作级联系统。
31蛋白（G ）：地细胞内信号传导途径中起着重要作用的结合蛋白，由α，β，γ三个不同亚基组成。激素与激素受体结合诱导跟G蛋白结合的进行交换结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使联系起来。G蛋白具有内源酶活性。
32.半保留复制（）：复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
33聚合酶（）：以为模板，催化核苷酸残基加到已存在的聚核苷酸3ˊ末端反应的酶。某些聚全酶具有外切核酸酶的活性，可用来校正新合成的核苷酸的序列。
34.前导链（）:与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的链。
35.滞后链（）：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的链。
36.复制体（）：一种多蛋白复合体，包含聚合酶，引发酶，解旋酶，单链结合蛋白和其它辅助因子。复制体位于每个复制叉处进行细菌染色体复制的聚合反应。
37.单链结合蛋白（）：一种与单链结合紧密的蛋白，它的结构可以防止复制叉处单链本身重新折叠回双链区。
38.逆转录酶（）：一种催化以为模板合成的聚合酶，具有指导的合成，水解和指导的合成的酶活性。
39.互补（）：通过逆转录酶由模板合成的双链。
40.聚合酶链式反应（）：扩增样品中的量和富集众多分子中的一个特定的序列的一
种技术。在该反应中，使用与目的序列互补的寡核苷酸作为引物，进行多轮的合成。其中包括变性，引物退火和在聚合酶催化下的合成。
41.遗传学中心法则（）：描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在中，被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由转录成，然后翻译成多肽。不过，由于逆转录酶的反应，也可以以为模板合成。
42.转录（）：在由聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下，从双链分子中拷贝生物信息生成一条链的过程。
43.模板链（）：可作为模板转录为的那条链该链与转录的碱基互补（，）。在转录过程中聚合酶与模板链结合，并沿着模板链的3′→5′方向移动，按照5′→3′方向催化的合成。
44.编码链（）：双链中，不能进行转录的那一条链，该链的核苷酸序列与转录生成的的序列一致（在中是以U取代了中的T）。
45.核心酶（）：大肠杆菌的聚合酶全酶由5个亚基组成（α2β，βδ），没有δ基的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的链延长，但不具有起始合成的能力，必须加入δ基才表现出全部聚合酶的活性。
46聚合酶（）:以一条链或为模板催化由核苷-5′-三磷酸合成的酶。
47.启动子（）：在分子中，聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。
48.内含子（）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应外显子的中的区域。
49.外显子（）：既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应内含子的中的区域。
50.终止因子（）：协助聚合酶识别终止信号的的辅助因子（蛋白质）。
51.核酶（）：具有催化功能的分子。
52.翻译（）：在蛋白质合成期间，将存在于上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。
53.遗传密码（）：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。；连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
54.起始密码子（）：指定蛋白质合成起始位点的密码子。最常见的起始密码子是蛋氨酸密码：。
55.终止密码子（）：任何分子都不能正常识别的，但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子：和。
56.密码子（）：（或）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸，的反密码子与的密码子互补。
57.反密码子（）：分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码子与中的互补密码子结合。
58.简并密码子（）：也称为同义密码子。是指编码相同的氨基酸的几个不同的密码子。
59序列（）：中用于结合原核生物核糖体的序列。
60. 信号肽（）：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的末端氨基酸序列（有时不一定在N端）。
61.转录因子（）：在转录起始复合物的组装过程中，与起动子区结合并与聚合酶相互作用的一种蛋白质。某些转录因子在延伸时一直维持着结合状态。
62.操纵子（）：是由一个或多个相关基因以及调控他们转录的操纵因子启动子序列组成的基因表达单位。
63.操纵因子（）：与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的区。
64.结构基因（）：编码一个蛋白质或一个的基因。
65.阻遏物（）：与一个基因的调控序列或操纵基因结合以阻止该基因转录的一类蛋白质。
66.脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的甘油三酯中激素敏感脂肪酶（）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程。
67.α-氧化：脂肪酸在微粒体中由单加氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程。
68.三羧酸循环（）：在线粒体中，乙酰首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程，或称柠檬酸循环循环。
69探针：被32P、35S或生物素标记单链末端或全链的一小段多聚核苷酸。
70.分子杂交：利用核酸变性、复性的性质，根据碱基互补配对原则，将两条不同来源的核苷酸链在试管中经变性后慢慢冷却让其复性，若这些异源之间在某些区域有相同的序列，则可形成杂合双链分子，发生于与或与间。
71.酶的专一性：酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，其往往只能催一种或一类反应，作用于一种或一类物质。包括结构专一性和立体异构专一性（旋光异构专一性+几何异构专一性）。
75.多酶体系：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体。它有利于一系列反应的连续进行。
76.逆向转录：在逆转录酶作用下，以为模板，按照中的核苷酸顺序合成，这与通常转录过程中遗传信息流从到的方向相反。
77.不对称转录：转录通常只在的任一条链上进行。
78.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下，在细胞质一系列酶的作用下，生成丙酮酸并释放出能量的过程。
79.戊糖磷酸途径（）：葡萄糖在细胞质内直接氧化分解，并以戊糖磷酸为重要中间产物的有氧呼吸途径。又称己糖磷酸途径（）。
80.乙醛酸循环（）:脂肪酸氧化分解生成的乙酰，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸等化合物的循环过程。其中生成的琥珀酸可用以生成糖，二羧酸与三羧酸循环。此循环发生仅在某些植物和微生物中。
81.糖异生作用：生物体中多种非糖物质（乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸及甘油）转变为糖的过程。
82.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内通过酶的催化，实现的一系列
释放能量的化学反应过程。
83.氧化磷酸化：在线粒体内膜上经电子传递链传递给分子氧生成水，并偶联和生成的过程。它是需氧生物生物氧化生成的主要方式。
84.底物水平磷酸化：的形成直接与一中间代谢物上的磷酸基团的转移相偶联的作用。
85比:在氧化磷酸化中，一对电子呼吸链传递至氧时所产生的分子数，每消耗1氧原子产生的摩尔数。
86.反馈调节：指反应体系中的某些中间产物或终产物对其前面某一步反应速度的影响。使反应加速的物质称为正效应物。
87.温度系数(Q10)：表示生物体内的生化反应与温度关系的指标，指温度每升高100 C,呼吸速率所增加的倍数。其关系式为：Q10=(10)0C时的速率0C时的速率。
88.乳酸循环（可立氏循环）：肌肉缺氧条件下产生大量乳酸，大部分经血运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
89.分子伴侣:一类能特异地结合和释放底物蛋白的蛋白分子，它们帮助底物蛋白实现正确折叠、寡聚体组装、向特定细胞器转运或变换活化/去活化构象等
90.肽平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这个平面称为肽平面。
91.联合脱氨基作用：许多氨基酸不能直接进行氧化脱氨基作用,但可以和α-酮戊二酸进行转氨基作用,生成相应的α-酮酸和谷氨酸.谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的作用下进行氧化脱氨基作用,又生成α-酮戊二酸,并放出氨,谷氨酸脱出的氨实际来自α-酮戊二酸进行转氨基作用的氨基酸.可见,转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合作用,此过程称氨基酸的联合脱氨基作用.凡能与α-酮戊二酸进行转氨基作用的氨基酸,都可以通过联合脱氨基作用分解为α-酮酸和氨,所以这种作用是谷氨酸以外的多种氨基酸脱氨基的主要方式。
92.谷胱甘肽():是由谷、半胱的甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
93.脂肪酸的β-氧化：长链脂肪酸降解首先在邻近羧基的第二个C原子（β位）开始脱氢氧化后，经一系列反应逐步氧化成乙酰的过程，由于氧化作用是从β开始的，故称β-氧化。
94.粘性末端：当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断时，就可在切口处留下几个未配对的核苷酸，叫做粘性末端。
95半保留半不连续复制：复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。
96.共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。其特点是：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素的影响（如激素）；④
一般为耗能过程；⑤存在放大效应。
97.寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶。其中亚基可以相同，也可以不同亚基间以共价键结合，容易为酸碱及高浓度的盐或其他的本性剂分离。
98.增强子：是一种能够提高转录效率的顺式调控元件。其在多种真核生物，甚至在原核生物中也发现有增强子。
993 植物:植物通过还原型戊糖磷酸循环而进行2固定的植物。
100.同促效应:别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体引起的反应称为同促效应，例如寡聚酶或蛋白质各亚基之间的协同作用即是同促效应。其是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此属别构效应。
101.转换数：酶的催化效率可用酶的转换数表示，在酶浓度一定，底物浓度大大大于酶浓度[]情况下，酶对特定底物的最大反应速度（)也是一个常数。此时3[]3表示酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，称为转换数（），也称催化常数（）.它相当于一旦底物-酶中间物形成后，酶将底物转化为产物的效率，值愈大表示酶的催化效率愈高。
102.六大酶类：氧转水裂异连（简记）。
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(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生物化学名词解释
生物化学名词解释汇总 绪论 1、生物化学：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。 2、新代：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新代。通过新代为生命活动提供所需的能量，更新体基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。 药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。 第一章糖的化学 1、糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。 2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类分子中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。 3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。 4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。 6、同聚多糖：也称均一多糖，由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。 7、杂多糖：也称为不均一糖，由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖，当归多糖，茶叶多糖等。 8、粘多糖：也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。 9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
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名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
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第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
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9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
名词解释及答案生物化学
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断
生物化学名词解释
1、active site 活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体：对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体)：胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病：某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图：此指Lineweaver Burk图，用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图，此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase （A TCase酶的调控亚基）：由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型：that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A：是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成，在没有cAMP时，以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合，改变调节亚基构象，使调节亚基和催化亚基解离，释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化，于是改变这些蛋白的活性，进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物： 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶： 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶