生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结
第一节蛋白质结构和功能
重点章节
考试大纲及考分预测
氨基酸的分类
蛋白质的分子结构
蛋白质的变性
一、氨基酸与多肽
（一）蛋白质的元素组成及特点
蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。
（二）蛋白质的基本结构
蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）
（三）氨基酸的分类
非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）
极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）
酸性氨基酸 2
碱性氨基酸 3
记忆方法：
冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，
捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（四）肽键和肽链
1.肽键：
概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：
有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。（寡肽和多肽）
二、蛋白质的分子结构
（一）蛋白质的一级结构
1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一条线）
2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构
1.定义：某一段肽链的局部空间结构。（弹簧）
2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋
特点：
①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构
概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。（整条肽）
主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
（四）蛋白质的四级结构
概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。（多条链）
主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
（五）蛋白质的空间构象
蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。其作用：
①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；
②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；
③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。
（1）肽单元：参与肽键的6个原子——Cα1、C、0、N、H、Cα位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
（2）模体
在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。
（3）结构域
分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。
三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
空间结构决定着蛋白质的生物学功能，蛋白水解酶可破坏一级结构
亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。
（二）蛋白质高级结构与功能的关系
蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α螺旋变为β折叠就会患疯牛病。
四、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的变性
1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌；疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。
4.特点：
（1）化学性质改变：生物活性的丧失。
（2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。
（二）两性电离
蛋白质是两性电解质，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。
（三）蛋白质的亲水胶体性质
（四）蛋白质的紫外吸收
很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。
（五）蛋白质的呈色反应
有茚三酮反应，双缩脲反应等。
例题
下列氨基酸属于酸性氨基酸的是（）
A.丙氨酸
B.赖氨酸
C.丝氨酸
D.谷氨酸
E.苯丙氨酸
『正确答案』D
『答案解析』冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的。
第二节核酸的结构和功能
考试大纲及考分预测
核酸的分子组成
DNA的双螺旋结构
RNA的分类和结构特点
一、核酸的化学组成及一级结构
核酸基本单位-核苷酸
（一）核苷酸分子组成：
（二）核酸（DNA和RNA）组成的异同
两种核酸有异同。腺胞鸟磷能共用；RNA中独含尿，DNA中仅含胸。RNA所含碱基：AUCG。DNA所含碱基：ATCG。
二、DNA的空间结构与功能
（一）DNA碱基组成的规律
DNA分子中A与T摩尔数相等，C与G摩尔数相等，即A＝T，C≡G。所以A＋G＝T＋C ， A/T＝G/C。
一级结构：核苷酸的排列顺序（碱基的序列）
二级结构：双螺旋结构（弹簧）
三级结构：超螺旋结构（电话线）
（二）DNA的一级结构
1.定义：核苷酸在核酸长链上的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
2.化学键：酯键。
2.骨架：戊糖和磷酸。
3.最恒定的元素：P。
（三）DNA双螺旋结构（二级结构）
氢键配对（A＝T；G≡C ）相互平行，但走向相反，右手螺旋。
螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟。
相邻碱基螺距3.4nm，一圈10对碱基。
氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
（四）DNA的高级（超螺旋）结构
DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。
真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。
（五）DNA的功能
DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
基因从结构上定义：是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
三、RNA的分类及特点
mRNA（信使）tRNA（搬运）rRNA（核糖体）
功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体蛋白质合成的场所
含量占RNA的3% 占RNA的15% 占RNA的80% 分子量分子较小分子量最小差异较大
分布细胞核细胞质细胞质细胞质
二级结
构
三叶草
三级结
构
倒L型
结构特点5′端帽子结构3′端多聚A尾带有遗
传信息密码
含有稀有碱基、反密码子。 3′
端为-CCA
核糖体大、小亚
基
（一）mRNA结构特点与功能
1.结构特点
5′末端：帽子结构：m7GpppN m-。
3′末端：多聚核苷酸结构，多聚A尾。
共同维持mRNA的稳定性。
2.结构功能：是蛋白质合成模板。
（二）tRNA的结构与功能
1.结构特点：①含10-20%稀有碱基，如DHU（双氢尿嘧啶）；②3′末端为-CCA-OH，结合氨基酸；③反密码环，识别mRNA上的密码；④分子量最小。
一级结构：核苷酸的排列序列。二级结构：三叶草形。三级结构：倒L形。
2.结构功能：活化、搬运氨基酸到核糖体的载体。
（三）rRNA的结构与功能
1.结构特点
核糖体大、小亚基
2.结构功能
参与组成核蛋白体，作为蛋白质合成的场所。
四、核酸的理化性质
1.DNA变性
双螺旋DNA经加热及化学处理（如有机溶剂、酸、碱等），使互补碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构松散，变成单链的过程。DNA变性后，生物活性丧失，但共价键不被破坏，一级结构没有改变。
热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，称为复性，也称退火。
2.增色效应
DNA和RNA溶液均具有260nm紫外吸收峰，这是DNA和RNA定量最常用的方法。
变性时双螺旋松解，碱基暴露，对260nm紫外吸收将增加，OD260值增高称之为增色效应复性后，OD260值减小称为减色效应。
3.T m值
紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度（解链温度）（T m）。GC含量越高，T m 值越大；另外核酸分子越大，T m值也越大。
例题
DNA碱基组成的规律（）
A.[A]＝[C]；[T]＝[G]
B.[A]＋[T]＝[C]＋[G]
C.[A]＝[T]；[C]＝[G]
D.[A]＋[T] /[C]＋[G]＝1
E.[A]＝[G]；[T]＝[C]
『正确答案』C
『答案解析』A＝T； G≡C
第三节酶
考试大纲及考分预测
酶的概念
酶的活性中心
同工酶
酶促反应动力学
一、酶的分子结构与功能
（一）酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。
（二）酶的分子组成
（三）酶的催化作用
酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。
1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。
2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
二、酶促反应的特点
酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。
1.有效地降低反应的活化能（台阶），具有极高的催化能力。
2.高度的特异性（专一性）。
3.可调节性（这是与无机催化反应的不同点）。
4.不稳定性。
三、酶促反应动力学
（一）底物浓度对反应速度的影响
米-曼氏方程式
[S]：底物浓度。
V：反应速度。
V max：最大反应速度。
Ｋm：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
（二）影响酶促反应速度的因素
1.酶浓度
在一定温度、pH条件下，当底物浓度》酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。
2.底物浓度
在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。
3.温度
酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。
4.pH
酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。
四、抑制剂
1.不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活（有机磷农药）
2.可逆性抑制：非共价键结合
定义V max K m
①竞争性抑制
抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心不变变大（磺胺抗菌素）
②反竞争性抑制抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成. 减小减小
③非竞争性抑制抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性减小不变
五、酶原与酶原激活
酶原与酶原激活在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶原激活意义如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用；另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。
六、同工酶
1.概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2.举例：乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5共5种同工酶）心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2＞LDH1＞LDH3＞LDH4＞LDH5。
第四节糖代谢
重点章节
考试大纲及考分预测
糖酵解
三羧酸循环
磷酸戊糖途径
糖异生原料和关键酶
糖代谢的概况
一、糖（无氧）酵解
概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。
1.反应部位：胞浆
2.生理意义：①迅速提供能量，如骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；②为红细胞供能；③乳酸还可以被利用。
4.糖酵解的代谢途径
二、糖的有氧氧化
1.概念：有氧情况下，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
2.部位：胞浆及线粒体
3.生理意义（三羧酸循环）：
（1）供能，是机体产生能量的主要方式
（2）三大营养物质分解代谢的共同途径
（3）三大营养物质相互转换的枢纽、为呼吸链供H。
4.基本途径
第一阶段：酵解途径
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧
第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化
三羧酸循环
1.概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。
2.反应部位：是线粒体。
3.反应步骤：乙酰草酰成柠檬，柠檬又生α-酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
4.考试要点：经过一次三羧酸循环，①消耗一分子乙酰CoA，②经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH＋H。2分子CO2，1分子GTP。（一共生成10个ATP ）。③不可逆步骤（第1、3、4个步骤）其关键酶有：柠檬酸合成酶、α-酮戊二酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶④整个循环反应为不可逆反应。
5.生理意义
①氧化供能，1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，通过上述三个阶段，彻底氧化成CO2和H2O，总共生成36mol或38molATP；
②是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径，又是三大物质代谢的互相联系的枢纽；
③为其他合成代谢提供小分子前体。
三、磷酸戊糖途径
1.概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H＋（NADPH），前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
2.细胞定位：胞液。
3.生理意义：生成NADPH和5-磷酸核酮糖。
4.反应过程可分为二个阶段：
第一阶段：氧化反应生成磷酸戊糖，NADPH＋H＋及CO2，
第二阶段：则是非氧化反应包括一系列基团转移。
5.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
6.蚕豆病：红细胞内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶
四、糖原的合成与分解
五、糖异生
1.概念：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。部位：主要在肝、肾皮质的胞液及线粒体
2.原料：乳酸、甘油、丙酮酸及生糖氨基酸等。（三酸一甘油）
3.生理意义
（1）空腹或饥饿时维持血糖浓度相对恒定。
（2）有利于乳酸的再利用。
（3）有利于维持酸碱平衡。
（4）协助氨基酸的代谢。
4.关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶。（俩羧俩磷酸）
5.乳酸循环
剧烈运动时肌肉通过糖酵解生成乳酸，后者扩散入血，并随血流进入肝细胞异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血后又可被肌肉氧化利用，这样构成了一个循环，称为乳酸循环。
循环过程：2分子乳酸异生生成葡萄糖，消耗6个ATP。
生理意义：在于避免乳酸的损失以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
六、血糖及其调节
（一）血糖浓度
3.9～6.1lmmol/L。
（二）血糖的来源和去路
血糖有三个来源，三条正常去路及一条非正常去路。
1.血糖的来源①食物中淀粉的消化吸收；②肝糖原的分解；③糖异生。
2.血糖的去路①氧化供能（血糖的主要去路）；②合成糖原；③转变成脂肪、氨基酸等其他物质。当血糖浓度超过肾糖阈（8.9mmol/L）时，血中葡萄糖可能被肾小球滤至尿中。随尿排出是葡萄糖的非正常去路。
（三）调节血糖的激素
下列属于糖酵解途径关键酶（）
A.6-磷酸葡萄糖酶
B.丙酮酸激酶
C.柠檬酸合酶
D.苹果酸脱氢酶
E.6-磷酸葡萄糖脱氢酶
『正确答案』B
『答案解析』丙酮酸激酶、己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1。（丙己磷是有6个果糖做成的）
第五节脂类代谢
考试大纲及考分预测
脂肪酸的合成部位、原料
酮体的生成和利用
脂肪酸的β氧化
胆固醇的合成和转化
血脂的分类和功能
一、甘油三酯的分解代谢
（一）脂肪动员
1.概念：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA（脂肪酸）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
2.关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）
脂解激素：肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素等。
抗脂解激素：胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。
（二）甘油代谢和脂肪酸β氧化
1.甘油：经血运到肝肾肠，彻底氧化和糖异生。
2.FFA：和白蛋白结合运输经β氧化供能（心肝肾，骨骼肌）。
β-氧化记忆口诀
β-氧化是重点，氧化对象是脂酰，
脱氢加水再脱氢，硫解切掉两个碳，
产物乙酰CoA，最后进入三羧酸。
（三）酮体的生成、利用和生理意义
1.酮体：在肝细胞线粒体中，β-氧化生成的乙酰CoA经一系列酶促反应生成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，这三者合称为酮体。乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称（酮体三兄弟）
2.生成原料：乙酰CoA
3.代谢定位：（肝内合成，肝外用）
（1）生成：肝细胞线粒体
（2）利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体
4.关键酶：HMG-CoA 合成酶。
5.意义：饥饿时脑组织供能。
二、脂肪酸的合成代谢
1.合成部位：肝脏（主要）胞液
2.合成原料：主要是乙酰CoA、NADPH。
（1）乙酰CoA的来源：全部在线粒体内产生，通过柠檬酸-丙酮酸循环出线粒体。
（2）NADPH的来源：磷酸戊糖途径（主要来源）
三、胆固醇的代谢
（一）胆固醇的合成部位、原料及酶：
（二）关键酶：HMG-CoA还原酶
（三）胆固醇的转化和去路
1.转变为胆汁酸（肝脏，主要去路）
2.转化为类固醇激素（肾上腺皮质、睾丸、卵巢等内分泌腺）
3.转化为7-脱氢胆固醇（皮肤）→维生素D3
四、血浆脂蛋白的代谢
（一）血浆脂蛋白组成
血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及载脂蛋白。
（二）血浆脂蛋白的分类
1.电泳法
2.超速离心法 CM、VLDL、LDL、HDL
CM（乳糜微粒） VLDL（极低）LDL（低）HDL（高）
密度＜0.95 0.95～1.006 1.006～1.063 1.063～1.210
组
成
脂类
含TG最多，80～
95%
含TG （甘油三脂）
50～70%
含胆固醇及其酯最多，
40～50%
含磷脂25%，胆固醇20% 蛋白
质
最少，0.5～2% 5～10% 20～25% 最多，约50% 合成部
位
小肠黏膜细胞肝细胞血浆肝、肠、血浆功能
运输外源性TG及
胆固醇
运输内源性TG及
胆固醇
转运内源性胆固醇
肝外胆固醇转运到肝→抗
动脉粥样硬化
五、磷脂的代谢
1.根据碳骨架的不同，可分为甘油磷脂和鞘磷脂。
（1）甘油磷脂以甘油为骨架，在体内作为构成生物膜脂双层的基本组分，参与促进脂类的消化吸收及转运，在细胞信息传递中起作用。
（2）鞘磷脂以鞘氨醇为骨架，含磷酸者为鞘磷脂，它们是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信息传递。
2.全身各组织细胞内质网均可利用脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP等合成甘油磷脂。多种磷脂酶作用于甘油磷脂分子中不同的酯键，使甘油磷脂水解。
酮体是指（）
A.草酰乙酸，β羟丁酸，丙酮
B.乙酰乙酸，β羟丁酸，丙酮酸
C.乙酰乙酸，β氨基丁酸，丙酮酸
D.乙酰乙酸，β羟丁酸，丙酮
E.乙酰乙酸，β氨基丁酸，丙酮
『正确答案』D
『答案解析』酮体三兄弟：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称。
第六节氨基酸代谢
考试大纲及考分预测
营养必需氨基酸概念和种类
生成尿素-鸟氨酸循环
一、蛋白质的营养作用
（一）氮平衡
食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此可根据氮平衡实验，即测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）来判断体内蛋白质代谢的概况。根据氮平衡试验，人体氮平衡存在三种情况：
1.氮的总平衡摄入氮＝排出氮，反映正常成人的蛋白质代谢情况。
2.氮的正平衡摄入氮＞排出氮，儿童、孕妇及恢复期患者属于此种情况。
3.氮的负平衡摄入氮<排出氮，见于饥饿或消耗性疾病患者。
（二）营养必需氨基酸概念和种类
1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆方法：苏亮亮笨蛋且色赖。
二、氨的代谢
氨基酸在人体的分解可通过脱氨基和脱羧基两种方式进行，其中脱氨基作用是氨基酸氧化分解的主要途径。氨基酸经氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基或嘌呤核苷酸循环等方式脱去氨基形成氨和相应的α－酮酸，二者再分别进行代谢。
（一）体内氨的来源
1.组织中氨基酸脱氨基作用这是氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨主要来自于肠菌对肠中蛋白质及氨基酸的腐败作用及尿素的分解。
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺的水解。
（二）氨在体内的转运形式
1.谷氨酰胺的运氨作用
2.丙氨酸-葡萄糖循环
（三）氨的去路
体内的氨的去路主要有三条。
1.以谷氨酰胺的形式转运至肾脏。并以铵盐形式随尿排出。
2.转变为其他含氮化合物。
3.生成尿素-鸟氨酸循环
（1）生成过程：尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
（2）生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
（3）关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）。
（4）耗能：合成1分子的尿素消耗3个ATP。
（5）中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。（小鸟呱呱叫，很精灵。）
下列不是营养必需氨基酸（）
A.苏氨酸
B.异亮氨酸
C.四氢叶酸
D.苯丙氨酸
E.甲硫氨酸
『正确答案』C
『答案解析』苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
第七节核苷酸代谢
考试大纲及考分预测
核苷酸的合成原料
嘌呤核苷酸的分解代谢
核苷酸的代谢
（一）嘌呤核苷酸的代谢：腺嘌呤（adenine，A）
鸟嘌呤（guanine，G）
1.嘌呤碱合成途径：
原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位。
2.嘌呤碱分解产物：尿酸尿素→痛风。临床上常用别嘌醇治疗痛风症。别嘌醇与次黄嘌呤结构类似，可竞争性地抑制黄嘌呤氧化酶，从而减少体内尿酸的生成。
（二）嘧啶核苷酸的代谢：尿嘧啶（uracil，U）胞嘧啶（cytosine，C）胸腺嘧啶（thymine，T）
1.嘧啶碱合成途径
（1）原料：天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺。
（2）合成dTMP直接前体：dUMP
2.嘧啶碱分解产物嘧啶碱分解最终生成NH3、CO2、β-丙氨酸或β-氨基异丁酸。
男，51岁，近3年来出现关节炎症状和尿路结石，进食肉类食物时病情加重。该患者发生的疾病涉及的代谢途径是（）
A.糖代谢
B.脂肪代谢
C.嘌呤核苷酸代谢
D.嘧啶核苷酸代谢
E.氨基酸代谢
『正确答案』C
『答案解析』嘌呤碱分解产物→尿素尿酸→痛风。
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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生物化学知识点 时间：2011-8-10 18:04:44 点击：486 核心提示：生物化学一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等... 生物化学 一、填空题 1、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。 2、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-转角）（无规则卷曲）。 3、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华力）等非共价键和（二硫键）。 4、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、（某些酸类沉淀法）、（重金属盐沉淀法）。 5、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。 6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤A）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶C）、（尿嘧啶U）和（胸腺嘧啶T）三种。 7、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 9、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、（PH）、（激活剂）、（抑制剂） 10、正常情况下空腹血糖浓度为（3.9-6.1mmol/L），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。
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第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
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一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个2 2个阶段；经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化； 2个异构化，即可逆反应； 2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ； 产生2分子ＮＡＤＨ ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ． 二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化 ４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2 ５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－
磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质