中南大学生物化学知识点
绪论
1、掌握生物化学的概念和基本研究内容;
概念:应用化学的理论和方法来研究生命现象,在分子水平上解释和阐明生命现象的化学本质
生物化学的基本研究内容:
生命体的分子基础生物分子的化学组成、结构、性质;
生物分子的结构、功能与生命现象的关系, 如:遗传信息的储存、传递和表达。
生物机体中生物分子的相互作用以及生物分子与外源物质的相互作用及其规律——物质代谢、能量转换和代谢调控。
3、掌握生物大分子的基本特征和生物分子之间的作用力;
生物大分子的基本特征
(1)由结构比较简单的小分子组成最重要的结构单元分子:
(2)具有非常复杂的三维空间结构
(3)生物大分子存在许多手性中心
(4)生物分子之间有相互识别和作用的特性
生物分子之间的作用力
1.氢键
2.范德华力
3.电荷-电荷相互作用
4.π-π堆积作用
5.疏水作用
第二章
2、掌握生物膜的主要构成成分的作用、特点和生物膜的结构
生物膜的组成和结构
1脂类(40%)
脂类——构成生物膜最基本的结构物质
(1)磷脂:在水中可自动形成脂双层
(2)胆固醇:双重调节作用,调节膜的流动性,维持膜的稳定性
(3)糖脂:两亲性分子
脂类的定义:用非极性溶剂(如氯仿或乙醚)从生物细胞或组织中提取的、不溶于水的油性有机物,又称脂质。
2蛋白质(60%)膜蛋白功能:生物膜实施生物功能的基本场所
(1)内在蛋白
多数为跨膜蛋白,也有些只是部分嵌入膜中。
疏水结构域与脂双层结合。
两亲性分子
(2)外周蛋白
膜的脂双层内外表面
与膜结合的方式:通过非共价键与膜表面的蛋白质或脂分子的亲水部分结合。
溶解性:水溶性蛋白
(3)锚定蛋白
分布:细胞膜的两侧
与膜结合的方式:通过共价键与膜上的脂分子结合,从而锚定在膜上。又称脂连接蛋白。蛋白质直接结合于脂双分子层
蛋白质通过寡糖链同脂双层间接结合
3多糖类
多为低聚糖
存在状态:糖蛋白(多数)、糖脂(少数)
分布:非对称,全部分布在膜的非细胞质一侧
功能:信息传递和相互识别:“天线”
许多胞外生理活性物质的受体都是膜上的糖类。
4水
5金属离子
生物膜的结构——脂双层模型
(1)膜的不对称性,决定了膜功能的方向性,保证了生命活动的高度有序性。
脂类,蛋白质,多糖
(2)膜的流动性:膜脂双分子层是二维液晶态流体,流动性是生物膜行使其功能的必需条件。
物质转运
(1)被动转运
定义:物质顺浓度梯度,不需要消耗代谢能的自发的跨膜扩散过程。
特点:
①方向性:顺浓度梯度
②不消耗代谢能
分类:单纯扩散、易化扩散(需膜转运蛋白)
被动转运的对象:
单纯扩散:非极性分子和不带电荷的极性小分子
O2、N2、CO2 、乙醚、氯仿、甾类激素等
H2O、乙醇、甘油、尿素等
易化扩散:无机离子和较大的极性分子
K+ 、Na+ 、Cl -、SO42-
葡萄糖、氨基酸、核苷酸等。
2)主动转运
定义:物质逆浓度梯度,在细胞代谢能驱动下,借助专一性的载体蛋白进行的物质跨膜转运过程。
特点:
①方向性:逆浓度梯度
②耗能:由ATP直接或间接提供能量
③需载体蛋白参与,膜有专一性。
主动转运的物质:无机离子和较大的极性分子
K+ 、Na+ 、Ca2+ 等
葡萄糖、氨基酸、核苷酸等。
生物化学知识点整理
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脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量,得出该溶液的浓度,从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖,可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖,在利用还原糖的性质进行测定,这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用: 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中,防止HCl 挥发,从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法: 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解: 加入1-2滴碘液,如果立即变蓝则说明没有完全水解,反之,则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量:HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理:在通常情况下,原子处于基态,当通过基态原子的某辐射线所具有的能量(或频率)恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量(或频率)时,该基态原子就会从入射辐射中吸收能量,产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的,所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明,在一定浓度范围内,物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比,这就是光的吸收定律,也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理,来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物,不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测? 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相(水)和流动相(有机溶剂)中的分配系数不同,从而移动速度不同,经过一段时间后,不同的氨基酸将存在于不同的部位,达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是:是保持氨基酸的旋光性不变,原来是L 型,水解后还是L 型,由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子,所以它不是L 型
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。
大学生物化学习题-答案
生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点(pl)是指—水溶液中,氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时,主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以负/阴离子形式存在,在pH 第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L-α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点:PI=1/2(pK1+pK2) 2.紫外吸收性质:多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸(芳香族),最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应:茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应,成紫蓝色的化合物,此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类:单纯蛋白、缀合蛋白(脂、糖、核、金属pr) 五、蛋白质分子结构 1.肽:氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键:两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键(—CO—NH—) 2.二肽:两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺,故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽: (1)谷胱甘肽GSH:谷,半胱,甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性,保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下,GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水,同时,GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽还原酶作用下,被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性,能与外源性的噬电子毒物(如致癌物,药物等)结合,从而阻断,这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合,以保护机体(解毒) (2)多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽:P物质(10肽)脑啡肽(5肽)强啡肽(17肽) 生物化学知识点总整理 ————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期: 一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S 元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一P H值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。 生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2 121.胆固醇在体内的主要代谢去路是(C) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是(C) A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是(D) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是(C) A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱(B) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 )A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是(ACE) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为(BDE) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料(ABE) A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是(ABCDE) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质? 答:胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等,限速酶是HMG-CoA还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路? 答:来源:食物脂类的消化吸收;体内自身合成的 2、 (β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性,增加乙酰CoA羧化酶的活性,故能促进脂肪合成,抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径: 答:①进入三羧酸循环氧化分解为和O,产生大量 生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰 一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。 生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα, 《生物化学》思考题part1 <蛋白质结构与功能> 肽键: --氨基脱水缩合而形成的共价键(酰胺 键—CO —NH —) 亚基:每条具有独立三级结构的多肽链。 等电点:当溶液处于某一pH 值时,蛋白质分子不解离,或解离成正负离子趋势相等,即净电荷为零、呈兼性离子,此时溶液的pH 值称为蛋白质的等电点。 组成蛋白质的基本单位是什么?氨基酸 有何结构特点?L 型-氨基酸(除甘氨酸)、α-氨基酸(除脯氨酸) 什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?维系各级结构的作用力都是什么? 蛋白质作为胶体有什么特点?亲水、稳定、不能透过半透膜 维持胶体稳定的因素?有何应用? 蛋白质亲水稳定的两个因素: ① 分子表面同种电荷(排斥) 应用举例:透析 ② 颗粒表面水化膜(阻隔) 结构 一 二 三 四 维持力 肽键 氢键 疏水键、离子键、氢键和 范德华 力等。 主要是疏水作用,其次是氢键 和离子键 解释 蛋白质分子中,从N-端到C-端的氨基酸排列顺序,称为蛋白质的一级结构。 多肽链主链骨架原子的局部空间排列,不涉及R 侧链的构象。 二级结构的基础上,整条多肽链中所有原子的三维空间排布,包括主链和R 侧 链。 是指由两个或两个以上具有三级结构的多肽链(亚基),通过非共价键相互聚合而成的大分子蛋白质的空间结 构。 什么叫蛋白质的变性? 在某些物理或化学因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。 影响变性的因素有哪些?举例说明变性的应用。 变性引起因素: 物理因素: 加热、高压、震荡、搅拌、超声波、紫外线、 X射线等; 化学因素: 强酸、强碱、重金属离子、尿素、有机溶剂等。 应用举例:临床医学上的消毒灭菌(利用变性);保存生物制剂(如疫苗等) (防止变性) <核酸结构与功能> 核酸的一级结构:DNA分子中脱氧核苷酸从5’到3’的排列顺序; RNA分子中核糖核苷酸从5’到3’的排列顺序 DNA的变性:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成单链的过程。 Tm:DNA双链解开50%时的温度,称为解链温度或熔点,其大小与G+C含量成正比。请比较DNA与RNA分子组成的异同 RNA(核糖核苷酸)腺苷一磷酸 AMP 鸟苷一磷酸 GMP 胞苷一磷酸 CMP 尿苷一磷酸 UMP DNA (脱氧核糖核苷酸)脱氧腺苷一磷酸 dAMP 脱氧鸟苷一磷酸 dGMP 脱氧胞苷一磷酸 dCMP 脱氧胸苷一磷 酸dTMP 简述DNA二级结构的特点。RNA分为哪几类?各类RNA分子空间结构有何特点? (1)逆向平行双螺旋 (2)特定的碱基配对:A=T; G C (3)稳定因素:氢键(横向)、疏水性碱基堆积力(纵向) 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH 第一章 三、简答题 1、写出a-氨基酸的结构通式,并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。 组成蛋白质的氨基酸共有20种,除甘氨酸(无手性C原子)外都是L型氨基酸,就是都有一个不对称C原子,具有旋光性。羧基和氨基连在同一个C原子上,另外两个键分别连一个H和R基团。脯氨酸是亚氨基酸。 2、在PH6.0时,对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳,哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极?哪些不移动或接近原点? 3、什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系? 答:RNASE是一种水解RNA的酶,由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,其中含有4个链二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe;蛋白质三维构象破坏,肽链去折叠成松散肽链,活性丧失。淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇,并经氧化形成二硫键。RNaSe重新折叠,活性逐渐恢复。由此看来,在一级结构未改变的状况下,其生物功能仍旧发生变化,说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。 (1)一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化。 (2)一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。 4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。 一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。 5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。 6、血红蛋白有什么功能?它的四级结构是什么样的?肌红蛋白有四级结构吗?简述其三级 生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。 2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pH 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pH医学生物化学重点总结
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