王镜岩生物化学第三版复习心得 (值得看) 辅导班讲义(比较重要)
王镜岩生物化学第三版复习心得（值得看）
王镜岩生物化学第三版复习心得
考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~
考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。
第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？
但我并没有放弃。
起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~
我开始思索其他解决方案……
经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。
虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。
但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！
言归正传，继续讨论我的心得……
第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集主要是帮助我确定答案，参考书是帮助我深入了解。习题集不是每个
题目都做，有些只是粗略看一下；参考书不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻来看看。另外，在租的房子里牵了根网线，不时从网上找找资料。也就是那时结识了共享天下（不过只找资料，做个潜水员~）……
第二遍复习的日子是我最艰苦的一段日子，每天几乎只睡4-5个小时，上午5点半左右起床，上午主要是练习英语，中午没有午休，看普通生物学（因为普通生物学对我来说相对较容易，所以花的时间不多），下午3点开始复习生化，一直到凌晨，有时候是凌晨3点。曾经创下过连续奋战两天两夜的记录，因为要保证在规定的时间内完成计划——每周3-5章。也就是在两个半月（10周）内以做课后习题的形式仔细的复习一遍。
在那段日子，为了保持高度兴奋，我花了不少银子购咖啡，也就在那段日子，我开始了熏烟……
当我把第二遍复习搞定，一本5万余字（粗略统计了一下）的课后练习详细解答也腾空出世！当时特有成就感！同时发现自己已经胡子拉渣的老了许多一样，满屋子的复习资料……我看了看电脑桌面的倒记时，哈，已经只剩下不到20天了！有天在网上碰到几个一起考研的同学，聊聊才发现他们的专业课第3遍都已经搞完了~！
不过我并不着急，谋事在人，成事在天！
我没有用这最后的十几天去“放松心情、调整心态”，而是继续，一如继往开始我的第三遍复习——迅速浏览回顾。一是看我做的课后练习，二是在书上挑重点看，并做些笔记（做笔记是复习时一个非常有效的复习方式），我个人认为重点有氨基酸与蛋白质、柠檬酸循环及酶学。常见氨基酸的结构及特点必须掌握，蛋白质合成及其调空不能放过，柠檬酸循环必须能用图的形式默写出来，其意义也是不能忘记的，酶学主要掌握酶促反映动力学，米氏方程及其推导的非掌握不可的，还有几种常见酶（溶菌酶、胰核糖核酸酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶等）的作用特征也必须掌握，起相关推导题目要弄懂。
最后十几天除了背英语、政治，还要看普通生物学，因为普通生物学虽然很简单，但没有题目，连考试题型都没有，于是找了几套其他院校的题做了下，结果运气还真好，大部分命中！剩下的时间就是看看生化题，看看书中的重点，看看其他院校的生化题，写和做就没有必要了，手中指都已经长了好大一个茧了~~当然，最后一周没忘了去调整生物钟……
结果，苦心人，天不负！……
最后，总结我考生物化学的经验，建议各位考王镜岩生物化学的，最好的复习方法是：
第一遍：快速浏览，整体上掌握书本内容，就像看小说一样的看~；时间：1个月
第二遍：结合相关资料（笔记）、相关资料、题目，仔细理解阅读，做好笔记（切忌滥记！），别光看，要动手！掌握知识点；时间：3个月
第三遍：总结回顾，看看自己所做的笔记、题目、书中重点内容，以看为主，但手中不能没有笔！；时间：20天。
心法：四大皆空，考研唯实。我是最强的！我能成功！坚持！坚持！再坚持！最后，祝大家心想事成，万事如意！
去年的题型：
1．填空30’（30个空）
2．判断20’(20题)
3．名词解释30’(30个)
4．问答70’（10’/题，8选7）
复习的思路：划成大块进行串联
生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]
§Introduction
生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时间，dsDNA发现的时间。（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates
糖蛋白蛋白聚糖
各种基本的概念，基本的功能
糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能
糖蛋白中的糖有何生物学意义
§2 Lipids（注意与生物膜的联系）
脂类的功能
脂肪酸、脂质体等一些基本概念
生物膜的模型与功能
一些固定的说法
§3 Amino acids
基本概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念
氨基酸的主要性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）
实验技能（联系蛋白质工程）
物理性质，光吸收，产生的原因
等电点等各种重要的概念
§4～6 The structure and function of the proteins
多肽、蛋白质中涉及到的基本概念、基本结构
同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等这样的基本概念
结构域和超二级结构的特征，有那些？
相关的主要蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白
球蛋白
胶原蛋白
血红蛋白
从这些蛋白质的结构特征中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）
蛋白质的主要物理、化学性质（例如：变性、复性）
蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案第34章DNA的复制和修复 ⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？ 答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。 也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。 ⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。） 答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。 并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。 ⒊若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取
DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N-15N 杂合DNA分子之比应为多少？答：这两者之比为1:3。 ⒋比较DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ性质的异同。DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ的功能是什么？有何生物学意义？ 答：在E.coli中，共发现了3种DNA聚合酶，即DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。 DNA聚合酶Ⅰ是个多功能酶，具有5’--→ 3’聚合功能；3’--→ 5’外切功能以及3’--→ 5’外切功能。DNA聚合酶Ⅱ与DNA聚合酶Ⅰ功能相似，但没有5’--→ 3’外切功能。DNA聚合酶Ⅲ与DNA 聚合酶Ⅱ功能相同，但其聚合活性比DNA聚合酶Ⅰ高1000倍，是E.coliDNA复制中的最主要酶。 DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ是在1999年才被发现的,它涉及DNA的错误倾向修复(errorprone repair)。当DNA受到较严重损伤时, 即可诱导产生这两个酶,使修复缺乏准确性(accuracy),因而出现高突变率。其生物学意义在于高突变率虽会杀死许多细胞,但至少可以克服复制障碍, 使少数突变的细胞得以存活。 ⒌DNA复制的精确性、持续性和协同性是通过怎样的机制实现的？ 答：DNA聚合酶Ⅲ由10个亚基组成，这些亚基将催化DNA合成、校对和夹位DNA等功能有机地组合在一起，保证了DNA复制的精确性、持续性和协同性。 ⒍何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片断？试述冈崎片断合
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)
生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考
目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102
王镜岩《生物化学》课后习题详细解答
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
生物化学王镜岩(三版)单元测试蛋白质章节
生物化学单元测试二（蛋白质3～7章） 一、名词解释 1、必需氨基酸 2、氨基酸等电点（pI） 3、肽键 4、蛋白质的一级结构 5、二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、三级结构 9、四级结构 10、蛋白质变性与复性 11、蛋白质的沉淀作用 12、肽平面 二、填空题： 1.谷氨酸的pK1（α-COOH）= 2.19，pK2（α-NH3）=9.67，pK3（R基）=4.25，其pI值应为（）。 2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（）、（）和（）；酸性氨基酸有（）和（）；组成蛋白质的氨基酸中含硫的氨基酸有（）和（）。能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（），具有羟基的氨基酸是（）和（），属于亚氨基酸是（）。不同蛋白质的含氮量较恒定，平均含量为（），如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（）% 3.蛋白质具有两性电离性质，当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质溶液的pH值称为蛋白质的（）。此时蛋白质其净电荷为0，此时它的溶解度最小。当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH 王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示： 王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有： 第十一章糖类代谢 第一节概述 一、特点 糖代谢可分为分解与合成两方面，前者包括酵解与三羧酸循环，后者包括糖的异生、糖原与结构多糖的合成等，中间代谢还有磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。 糖代谢受神经、激素和酶的调节。同一生物体内的不同组织，其代谢情况有很大差异。脑组织始终以同一速度分解糖，心肌和骨骼肌在正常情况下降解速度较低，但当心肌缺氧和骨骼肌痉挛时可达到很高的速度。葡萄糖的合成主要在肝脏进行。不同组织的糖代谢情况反映了它们的不同功能。 二、糖的消化和吸收 （一）消化 淀粉是动物的主要糖类来源，直链淀粉由300-400个葡萄糖构成，支链淀粉由上千个葡萄糖构成，每24-30个残基中有一个分支。糖类只有消化成单糖以后才能被吸收。 主要的酶有以下几种： 1.α-淀粉酶哺乳动物的消化道中较多，是内切酶，随机水解链内α1，4糖苷键，产生α-构型的还原末端。产物主要是糊精及少量麦芽糖、葡萄糖。最适底物是含5个葡萄糖的寡糖。 2.β-淀粉酶在豆、麦种子中含量较多。是外切酶，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-麦芽糖。水解到分支点则停止，支链淀粉只能水解50%。 3.葡萄糖淀粉酶存在于微生物及哺乳动物消化道内，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-葡萄糖。可水解α-1，6键，但速度慢。链长大于5时速度快。 4.其他α-葡萄糖苷酶水解蔗糖，β-半乳糖苷酶水解乳糖。 二、吸收 D-葡萄糖、半乳糖和果糖可被小肠粘膜上皮细胞吸收，不能消化的二糖、寡糖及多糖不能吸收，由肠细菌分解，以CO2、甲烷、酸及H2形式放出或参加代谢。 三、转运 1.主动转运小肠上皮细胞有协助扩散系统，通过一种载体将葡萄糖（或半乳糖）与钠离子转运进入细胞。此过程由离子梯度提供能量，离子梯度则由Na-K-ATP酶维持。细菌中有些糖与氢离子协同转运，如乳糖。另一种是基团运送，如大肠杆菌先将葡萄糖磷酸化再转运，由磷酸烯醇式丙酮酸供能。果糖通过一种不需要钠的易化扩散转运。需要钠的转运可被根皮苷抑制，不需要钠的易化扩散被细胞松驰素抑制。 2.葡萄糖进入红细胞、肌肉和脂肪组织是通过被动转运。其膜上有专一受体。红细胞受体可转运多种D-糖，葡萄糖的Km最小，L型不转运。此受体是蛋白质，其转运速度决定肌肉和脂肪组织利用葡萄糖的速度。心肌缺氧和肌肉做工时转运加速，胰岛素也可促进转运，可能是通过改变膜结构。 第二节糖酵解 一、定义 1.酵解是酶将葡萄糖降解成丙酮酸并生成ATP的过程。它是动植物及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。有氧时丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环彻底氧化生成CO2和水，酵解生成的NADH则经呼吸链氧化产生ATP和水。缺氧时NADH把丙酮酸还原生成乳酸。 2.发酵也是葡萄糖或有机物降解产生ATP的过程，其中有机物既是电子供体，又是电子受体。根据产物不同，可分为乙醇发酵、乳酸发酵、乙酸、丙酸、丙酮、丁醇、丁酸、琥珀酸、丁二醇等。 二、途径 共10步，前5步是准备阶段，葡萄糖分解为三碳糖，消耗2分子ATP；后5步是放能阶段， 生物化学学习指导及习题 1 第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2 1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3 生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β—、γ—或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异)，氨基酸以等电N+CHRCOO—）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的 的兼性离子（H 3 介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示. 与2,4—二硝基氟苯（DNFB）所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应.α—NH 2 与苯乙硫氰酸酯（PITC)作用形成作用产生相应的DNP—氨基酸（Sanger反应);α-NH 2 相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α—碳是一个手性碳原子，因此α—氨基酸具有光学活性.比旋是α—氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用. 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等. 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］ 表3—1氨基酸的简写符号 一．选择题（从下面四个备选答案中选择一个或两个正确答案，并将其题号写在括号内。选错或未全选对者，该题无分。每小题1分，共15分。） 1．下列属于生酮氨基酸的是（BD ）A．V al B. Leu C. Thr D. Lys 2.下列属于生酮兼生糖氨基酸的是（AC ）A．Tyr B. His C. Phe D. Glu 3．以FAD为辅基的脱氢酶是（BD ） A．异柠檬酸脱氢酶 B. 脂酰CoA脱氢酶 C．β-羟丁酸脱氢酶 D. 琥珀酸脱氢酶 4. 下列以NADP+为辅酶的脱氢酶是(B ) A. 3-磷酸甘油醛脱氢酶 B. 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 C. 乳酸脱氢酶 D. 脂酰CoA脱氢酶 5．参与尿素合成的氨基酸是（B ） A．精氨酸 B. 天冬氨酸 C. 谷氨酸 D. 丙氨酸 6．嘧啶环上第1位N来源于下列( C )A. Gln B. Gly C. Asp D. His 7. 嘌呤环上第1位N和第7位N来源于下列( AD ) A. Asp B. Met C. Glu D. Gly 8．糖异生过程中克服第2和第3个能障的酶是(BC ) A. 丙酮酸激酶 B. 果糖二磷酸酶 C. 葡萄糖-6-磷酸酶 D. 烯醇化酶 9．HMGCoA是下列( AD )化合物合成过程中的共同中间产物。 A. 胆固醇 B. 脂肪酸Ｃ. 甘油 D. 酮体 10．丙酮酸脱氢酶系中所需的辅因子有( BC ) A. FMN B. NAD+ C. HSCoA D. ACP 11．脂肪酸每经一次β-氧化, 由脱氢反应生成的ATP数为( B ) A. 6 B. 5 C. 4 D. 3 12．合成糖原时,葡萄糖的供体形式为( B ) A. CDPG B. UDPG C. ADPG D. GDPG 13．下列物质在体内彻底氧化时, 产生ATP数最多的是( C ) A. 丙酮酸 B. 乳酸 C. 己酸 D. 苹果酸 14．Tyr在生物体内可转变为( AB ) A. 甲状腺素 B. 肾上腺素 C. 胰岛素 D. 性激素 12．脂肪酸合成的原料和供氧体分别是( BD ) A. 琥珀酰COA B. 乙酰COA C. NADH+H+ D. NADPH+H+ 13．参与嘌呤核苷酸循环的化合物有( D ) A. GMP B. CMP C. AMP D. IMP 14．能转运内源性和外源性TG的脂蛋白分别是(D A ) A. CM B. LDL C. HDL D. VLDL 15 .三羧酸循环中, 以NAD+为辅酶的脱氢酶有( D ) A.异柠檬酸脱氢酶 B. 琥珀酸脱氢酶 C. β-羟丁酸脱氢酶 D. 苹果酸脱氢酶 16．胆固醇和酮体合成过程中相同的中间产物有( A. B. ) A. 乙酰乙酰COA B. 羟甲戊二酰COA C. 二羟甲基戊酸 D.β-羟丁酸 17．尿素分子中两个NH2分别来源于是( C和氨) A. 丙氨酸 B. 谷氨酸 C. 天冬氨酸 D.鸟氨酸 18．核苷酸从头合成中, 嘌呤环上第3位和第9位N是由( C )提供的A. Gly B. Asp C. Gln D.Ala 19．下列属于生糖氨基酸的是( AB ) 2011年考研 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 王镜岩生化第三版考研总结笔记 （2010年考研必备，完整详细版） By 湖风微竹https://www.360docs.net/doc/eb12207400.html,/ 目录 绪论 -----------------------------01 第一章糖类-------------------------------01 第二章脂类-------------------------------05 第三章蛋白质-------------------------------09 第四章酶类-------------------------------27 第五章核酸-------------------------------39 第六章维生素与辅酶-------------------------47 第七章激素和信号传导----------------------50 第八章抗生素----------------------------------56 第九章生物氧化-------------------------------58 第十章糖代谢 ----------------------------------62 第十一章脂类代谢-----------------------------70 第十二章氨基酸代谢---------------------------80 第十三章核酸的降解和核苷酸代谢---------92 第十四章 DNA复制和修复--------------------99 第十五章 RNA合成-----------------------------107 第十六章蛋白质合成---------------------------120 第十七章细胞代谢和基因表达的调控-------126 绪论 Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。 还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子 整体论：生命科学的飞跃 二、研究内容 1. 生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性） 2. 生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡 3. 遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理 4. 生物大分子的提取、改造及利用（生物工程） 三、生物化学的发展历史 1. 静态生物化学时期（1920年前） 研究生物体内物质的化学组成和性质 2. 动态生物化学时期（1950年前） 糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3. 机能生物化学时期（1950年后） 功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理 第一章糖类 内容简介 王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。 为了帮助参加研究生入学考试指定参考书目为王镜岩主编的《生物化学》（第3版）的考生复习专业课，我们根据该教材的教学大纲和名校考研真题的命题规律精心编写了王镜岩《生物化学》（第3版）辅导用书（均可免费试读，阅读全部内容需要单独购买）： 1．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解 2．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解 3．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】 4．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】 本书是王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的学习辅导电子书，主要包括以下内容： （1）梳理知识脉络，浓缩学科精华。本书每章的复习笔记均对该章的重难点进行了整理，并参考了国内名校名师讲授该教材的课堂笔记。因此，本书的内容几乎浓缩了该教材的所有知识精华。 （2）详解课后习题，巩固重点难点。本书参考大量相关辅导资料，对王镜岩主编的《生物化学》（第3版）（下册）的课后思考题进行了详细的分析和解答，并对相关重要知识点进行了归纳和延伸。 （3）精编考研真题，培养解题思路。本书精选详析了部分名校近年来的相关考研真题，这些高校均以该教材作为考研参考书目。所选考研真题基本涵盖了每章的考点和难点，考生可以据此了解考研真题的命题风格和难易程度，并检验自己的复习效果。 （4）免费更新内容，获取最新信息。本书定期会进行修订完善。对于完善的内容，均可以免费升级获得。 目录 第19章代谢总论 19.1复习笔记 19.2课后习题详解 19.3名校考研真题详解 第20章生物能学 20.1复习笔记 20.2课后习题详解 20.3名校考研真题详解 第21章生物膜与物质运输 21.1复习笔记 21.2课后习题详解 21.3名校考研真题详解 第22章糖酵解作用 22.1复习笔记 22.2课后习题详解 22.3名校考研真题详解 第23章柠檬酸循环王镜岩生物化学第三版考研笔记-共122页(2)(2)
王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
第十一章 糖类代谢--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
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