王镜岩生物化学笔记.

王镜岩生物化学笔记.
王镜岩生物化学笔记.

生物化学笔记针对王镜岩等《生物化学》第三版

适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导

教材的各高校的生物类考生备考

目录

第一章概述------------------------------01

第二章糖类------------------------------06

第三章脂类------------------------------14

第四章蛋白质(注1)-------------------------21

第五章酶类(注2)-------------------------38

第六章核酸(注3)--------------------------------------48 第七章维生素(注4)-------------------------56

第八章抗生素------------------------------60

第九章激素------------------------------63

第十章代谢总论------------------------------68

第十一章糖类代谢(注5)--------------------------------------70 第十二章生物氧化------------------------------78

第十三章脂类代谢(注6)--------------------------------------80 第十四章蛋白质代谢(注7)-----------------------------------85 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91

第十六章 DNA的复制与修复(注8)---------------------------93

第十七章 RNA的合成与加工(注9)---------------------------98

第十八章蛋白质的合成与运转-------------------101

第十九章代谢调空-----------------------------103

第二十章生物膜(补充部分)---------------------108

注:

(1)对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。

(2)对应生物化学课本上册第8、9、10章。

(3)对应生物化学课本上册第12、13、14、15章。

(4)对应生物化学课本上册第11章。

(5)对应生物化学课本下册第22、23、25、26、27章。

(6)对应生物化学课本下册第28、29章。

(7)对应生物化学课本下册第30、31、32章。

(8)对应生物化学课本下册第34、35章,

(9)对应生物化学课本下册第36、37章。

*(10)第二十章是应使用本笔记的同学要求而添加的,对应课本18、21章。

笔记概要:

本笔记来源于本人一些学长及自己整理的考研笔记,其中部分内容还来源于网上的一些资料,内容较为充实,适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研参考教材的各高校的复习考研备考之用。

王镜岩《生物化学》第三版分上、下册,共计40章。上册为静态生物化学,要求记忆的知识点较多,下册为动态生物化学,初记忆的知识点外,更侧重于生命大分子在生命过程中的化学变化。

本笔记将可以归为一章的内容尽量归结为一章,以便于大家复习的条理性。具体归结方式见目录。

第一章概述

第一节概述

一、生物分子是生物特有的有机化合物

生物分子泛指生物体特有的各类分子,它们都是有机物。典型的细胞含有一万到十万种生物分子,其中近半数是小分子,分子量一般在500以下。其余都是生物小分子的聚合物,分子量很大,一般在一万以上,有的高达1012,因而称为生物大分子。构成生物大分子的小分子单元,称为构件。氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

二、生物分子具有复杂有序的结构

生物分子都有自己特有的结构。生物大分子的分子量大,构件种类多,数量大,排列顺序千变万化,因而其结构十分复杂。估计仅蛋白质就有1010-1012种。生物分子又是有序的,每种生物分子都有自己的结构特点,所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。

三、生物结构具有特殊的层次

生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件,如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器,细胞,组织,器官,系统和生物体。生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单,没有种属专一性,结合力强;高层次结构复杂,有种属专一性,结合力弱。生物大分子是生命的物质基础,生命是生物大分子的存在形式。生物大分子的特殊运动体现着生命现象。

四、生物分子都行使专一的功能

每种生物分子都具有专一的生物功能。核酸能储存和携带遗传信息,酶能催化化学反应,糖能提供能量。

任何生物分子的存在,都有其特殊的生物学意义。人们研究某种生物分子,就是为了了解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条件

代谢不仅产生了生物分子,而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中,并不断得到自我更新。一旦代谢停止,稳定的生物分子体系就要向无序发展,在变化中解体,进入非生命世界。

六、生物分子体系有自我复制的能力

遗传物质DNA能自我复制,其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。生物分子的复制合成,是生物体繁殖的基础。

七、生物分子能够人工合成和改造

生物分子是通过漫长的进化产生的。随着生命科学的发展,人们已能在体外人工合成各类生物分子,以合成和改造生物大分子为目标的生物技术方兴未艾。

第二节生物元素

在已知的百余种元素中,生命过程所必需的有27种,称为生物元素。生物体所采用的构成自身的元素,是经过长期的选择确定的。生物元素都是在自然界丰度较高,容易得到,又能满足生命过程需要的元素。一、主要生物元素都是轻元素

主要生物元素C、H、O、N占生物元素总量的95%以上,其原子序数均在8以内。它们和S、P、K、Na、Ca、Mg、Cl共11种元素,构成生物体全部质量的99%以上,称为常量元素,原子序数均在20以内。另外16种元素称为微量元素,包括B,F,Si,Se,As,I,V,Cr,Mn,Fe,Co,Ni,Cu,Zn,Sn,Mo,原子序数在53以内。

二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材

(一)碳氢是生物分子的主体元素

碳原子既难得到电子,又难失去电子,最适于形成共价键。碳原子非凡的成键能力和它的四面体构型,使它可以自相结合,形成结构各异的生物分子骨架。碳原子又可通过共价键与其它元素结合,形成化学性质活泼的官能团。

氢原子能以稳定的共价键于碳原子结合,构成生物分子的骨架。生物分子的某些氢原子被称为还原能力,它们被氧化时可放出能量。生物分子含氢量的多少(以H/C表示)与它们的供能价值直接相关。氢原子还参与许多官能团的构成。与电负性强的氧氮等原子结合的氢原子还参与氢键的构成。氢键是维持生物大分子的高级结构的重要作用力。

(二)氧氮硫磷构成官能团

它们是除碳以外仅有的能形成多价共价键的元素,可形成各种官能团和杂环结构,对决定生物分子的性质和功能具有重要意义。

此外,硫磷还与能量交换直接相关。生物体内重要的能量转换反应,常与硫磷的某些化学键的形成及断裂有关。一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是高能键。

三、无机生物元素

(一)、利用过渡元素的配位能力

过渡元素具有空轨道,能与具有孤对电子的原子以配位键结合。不同过渡元素有不同的配位数,可形成各种配位结构,如三角形,四面体,六面体等。过渡元素的络和效应在形成并稳定生物分子的构象中,具有特别重要的意义。

过渡元素对电子的吸引作用,还可导致配体分子的共价键发生极化,这对酶的催化很有用。已发现三分之一以上的酶含有金属元素,其中仅含锌酶就有百余种。

铁和铜等多价金属离子还可作为氧化还原载体,担负传递电子的作用。在光系统II中,四个锰原子构成一个电荷累积器,可以累积失去四个电子,从而一次氧化两分子水,释放出一分子氧,避免有害中间产物的形成。细胞色素氧化酶中的铁-铜中心也有类似功能。

(二)、利用常量离子的电化学效应

K等常量离子,在生物体的体液中含量较高,具有电化学效应。它们在保持体液的渗透压,酸碱平衡,形成膜电位及稳定生物大分子的胶体状态等方面有重要意义。

各种生物元素对生命过程都有不可替代的作用,必需保持其代谢平衡。

氟是骨骼和牙釉的成分,以氟磷灰石的形式存在,可使骨晶体变大,坚硬并抗酸腐蚀。所以在饮食中添加

生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L 系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸,羰基还原成醇;一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应;异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接,形成糖苷化合物。例如,在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连,在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal,Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成,此外单糖的磷酸脂,如6-磷酸葡糖,是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成,它已无潜在的自由醛基,因而失去还原,成脎、变旋等性质,并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc,麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基,属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基,通过α-1,4糖苷键连接成环,属非还原糖,由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖,都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料,属贮能多糖,是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键,支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支,糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同,它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的,这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性,它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分,也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位,G1cNAcβ(1-4)MurNAc,二糖单位问通过β-1,4连接成多糖,链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链,序列多变,结构信息丰富,甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

王镜岩生物化学知识点整理版80605

v1.0 可编辑可修改 教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素(化学)组成 主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量(g%)二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。(三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp的吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2.两性解离和等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是两性电解质,其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值,碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值)。 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性(或一维)结构,即共价连接的氨基酸残基的序列,又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象(conformation)。 一、蛋白质的一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素(insulin)的一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链和一条B链组成,

王镜岩生物化学名词解释#精选.

生物化学名词解释 1 .氨基酸( i ):是含有一个碱性氨基( H 2)和一个酸性羧基()的有机化合物,氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸( i ):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸(n i d):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点():使氨基酸处于兼性离子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的值。 5.茚三酮反应():在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6.层析() :按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析( n):一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析():利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析(,):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白

质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析():利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析():使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳():以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13聚丙烯酰氨凝胶电泳():在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳():利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点()处,即梯度为某一时,就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳():等电聚焦电泳和的组合,即先进行等电聚焦电泳(按照)分离,然后再进行(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6 降解():从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

王镜岩生物化学题库精选(含详细标准答案)

第十章 DNA 的生物合成(复制) 一、A型选择题 1.遗传信息传递的中心法则是() A.DNA→RNA→蛋白质 B.RNA→DNA→蛋白质 C.蛋白质→DNA→RNA D.DNA→蛋白质→RNA E.RNA→蛋白质→DNA 2.关于DNA的半不连续合成,错误的说法是() A.前导链是连续合成的 B.随从链是不连续合成的 C.不连续合成的片段为冈崎片段 D.随从链的合成迟于前导链酶合成 E.前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3.冈崎片段是指() A.DNA模板上的DNA片段 B.引物酶催化合成的RNA片段 C.随从链上合成的DNA片段 D.前导链上合成的DNA片段 E.由DNA连接酶合成的DNA 4.关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是() A.底物都是dNTP B.必须有DNA模板 C.合成方向是5,→3, D.需要Mg2+参与 E.需要ATP参与 5.下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确() A.具有3,→5,核酸外切酶活性 B.不需要引物 C.需要4种NTP D.dUTP是它的一种作用物 E.可以将二个DNA片段连起来 6.DNA连接酶() A.使DNA形成超螺旋结构 B.使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C.合成RNA引物D.将双螺旋解链 E.去除引物,填补空缺 7.下列关于DNA复制的叙述,哪一项是错误的() A.半保留复制 B.两条子链均连续合成 C.合成方向5,→3, D.以四种dNTP为原料 E.有DNA连接酶参加 8.DNA损伤的修复方式中不包括() A.切除修复 B.光修复 C.SOS修复 D.重组修复 E.互补修复 9.镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是() A.断裂B.插入C.缺失 D.交联 E.点突变 10.子代DNA分子中新合成的链为5,-ACGTACG-3,,其模板链是() A.3,-ACGTACG-5, B.5,-TGCATGC-3, C.3,-TGCATGC-5, D.5,-UGCAUGC-3, E.3,-UGCAUGC-5, 二、填空题 1.复制时遗传信息从传递至;翻译时遗传信息从传递至。2.冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中,和的不一致。 3.能引起框移突变的有和突变。 4.DNA复制的模板是;引物是;基本原料是;参与反应的主要酶类有、、、和。 5.DNA复制时连续合成的链称为链;不连续合成的链称为链。 6.DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中,其中一条链是,另一条链是。 7.DNA 复制时,阅读模板方向是,子代DNA合成方向是,催化DNA合成的酶是。

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义(2003) 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义: 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化 从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。 (2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。 (3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希: 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒: 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立: 从生物化发展历史来看,20世纪前半叶,在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国,代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

王镜岩《生物化学》课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ—氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化.在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应).胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]

封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考

目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质(注1)-------------------------21 第五章酶类(注2)-------------------------36 第六章核酸(注3)--------------------------------------45 第七章维生素(注4)-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢(注5)--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢(注6)--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢(注7)-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复(注8)---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工(注9)---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜(补充部分)---------------------102

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:

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第十章D N A的生物合成(复制) 一、A型选择题 1.遗传信息传递的中心法则是() A.DNA→RNA→蛋白质 B.RNA→DNA→蛋白质 C.蛋白质→DNA→RNA D.DNA→蛋白质→RNA E.RNA→蛋白质→DNA 2.关于DNA的半不连续合成,错误的说法是() A.前导链是连续合成的 B.随从链是不连续合成的 C.不连续合成的片段为冈崎片段 D.随从链的合成迟于前导链酶合成 E.前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3.冈崎片段是指() A.DNA模板上的DNA片段 B.引物酶催化合成的RNA片段 C.随从链上合成的DNA片段 D.前导链上合成的DNA片段 E.由DNA连接酶合成的DNA 4.关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是() A.底物都是dNTP B.必须有DNA模板 C.合成方向是5,→3, D.需要Mg2+参与 E.需要ATP参与 5.下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确() A.具有3,→5,核酸外切酶活性 B.不需要引物 C.需要4种NTP D.dUTP是它的一种作用物 E.可以将二个DNA片段连起来 6.DNA连接酶() A.使DNA形成超螺旋结构 B.使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C.合成RNA引物D.将双螺旋解链 E.去除引物,填补空缺 7.下列关于DNA复制的叙述,哪一项是错误的() A.半保留复制 B.两条子链均连续合成 C.合成方向5,→3, D.以四种dNTP为原料 E.有DNA连接酶参加 8.DNA损伤的修复方式中不包括() A.切除修复 B.光修复 C.SOS修复 D.重组修复 E.互补修复 9.镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是() A.断裂B.插入C.缺失 D.交联 E.点突变 10.子代DNA分子中新合成的链为5,-ACGTACG-3,,其模板链是() A.3,-ACGTACG-5, B.5,-TGCATGC-3, C.3,-TGCATGC-5, D.5,-UGCAUGC-3, E.3,-UGCAUGC-5, 二、填空题 1.复制时遗传信息从传递至;翻译时遗传信息从传递至。 2.冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中,和的不一致。 3.能引起框移突变的有和突变。 4.DNA复制的模板是;引物是;基本原料是;参与反应的主要酶类有、、、和。 5.DNA复制时连续合成的链称为链;不连续合成的链称为链。 6.DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中,其中一条链是,另一条链 是。 7.DNA 复制时,阅读模板方向是,子代DNA合成方向是,催化DNA合成的酶是。 8.以5,-ATCGA-3,模板,其复制的产物是5, 3,。

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。

王镜岩生物化学上册总结

糖类可以定义为:多羟基醛;多羟基酮;多羟基醛或多羟基酮的衍生物。 糖的命名与分类:1.单糖:不能被水解称更小分子的糖.2。寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖:同多糖:杂多糖:4.结合糖(复合糖,糖复合物):糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖核苷酸等5。糖的衍生物:糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 蛋白聚糖属于() A.多糖 B.双糖 C.复合糖 D.寡糖 E.单糖 第三章 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基).也含有接受H+ 的基团(如氨基),因此是两性化合物,亦称两性电解质或兼性离子 pH 〉 pI时,氨基酸带负电荷,—COOH解离成- COO-,向正极移动。★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷,-NH2解离成— NH3+,向负极移动. 若pI?pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI?pH 〈 0,两性离子带净负电荷,差值越大,所带的净电荷越多。 1.半胱氨酸 pK1(α-COO—)=1.96, pK2(R-SH)=8。18,pK3(α—NH3+)=10.28,该氨基酸pI值为:A.5。07 B.6.12 C。6。80 D.7。68 E。9.23 2。赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18, pK1(α-NH3+)=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53,该氨基酸pI值为:A. (pK1+ pK2)/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. (pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3)/3 E. (pK1+ pK2+ pK3)/2 3 .天冬氨酸 pK1(α-COO-)=1。96, pK2(α-COO—)=3.65,pK3(α—NH3+)=9。60,该氨基酸pI值为:A。2。92 B.3.65 C。5.7 4 D。6。62 E。7。51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 第四章 100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6。25×100 蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质的转运和存储5)运动与支持作用6)参与细胞间信息传递 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,即氨基酸序列。 主要的化学键肽键,有些蛋白质还包括二硫键 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) .肽键的结构特点:酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。肽键具有平面性,组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内(酰氨平面).肽链中的肽键一般是反式构型 同源蛋白质:在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如:血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能,细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。

脂类--王镜岩生物化学第三版笔记(完美打印版)

第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量=3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大,表示油脂中不饱和脂肪酸含量高,即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂(复合脂) (一)甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子,有多个可解离基团。在弱碱下可水解,生成脂肪酸盐,其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 (二)鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇(简称神经醇)、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连,所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺;神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱(或磷脂酰乙醇胺)以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 (一)萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类,视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。(二)类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇,主要有以下三种:动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分,对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体,类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分,不能被动物吸收利用。 1,酵母固醇存在于酵母菌、真菌中,以麦角固醇最多,经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂,能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低,强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类,分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂,有多个糖基,又称唾液酸糖鞘脂,结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类:核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类,其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种: 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水,分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类(lipids)泛指不溶于水,易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素,有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂;有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的,其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯,没有极

考研生物化学复习笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH ):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

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