蛋壳膜中提取出的胶原蛋白的表征_陈璎洁
研究报告
蛋壳膜中提取出的胶原蛋白的表征
陈璎洁
译
英国谢菲尔德大学生物材料系生物材料科学与组织工程,Sheffiel d ,UK ,S14BW
(译自Yu -Hong Zhao ;et .al .Biotec hnology 2009,1-5)
摘要:胶原蛋白可以用酸性胃蛋白酶消化的方法从蛋壳膜中提取,并且用盐沉淀方法分离出来。蛋壳膜胶原蛋白的特性用氨基酸分析、十
二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS -PAGE )、傅里叶变换红外(FTIR )光谱和差示扫描量热术等方法进行研究。蛋壳膜胶原蛋白的氨基酸组成中有大量的氨基乙酸、脯氨酸和羟基脯氨酸。电泳显示出两种不同的α(α1和α2)
链,FTIR 红外显示出酰胺A ,B ,Ⅰ,Ⅱ和Ⅲ各自在3325,2926,1653,1550和1240cm -1
区域。差示扫描量热术的分析显示蛋壳膜胶原蛋白的热变性温度是55.10℃,在提取后蛋壳膜中胶原蛋白保持着分子间的交联。蛋壳膜中的胶原蛋白是典型的Ⅰ型胶原蛋白,它可能适合于多种应用,包括功能食品、化妆品、生物医药和制药工业等。
关键词:蛋壳膜的胶原蛋白,Ⅰ型胶原蛋白,
生物医药性质,结构。引言
从陆基生物(主要是牛和猪)的皮肤和骨头中提取出来的胶原蛋白是可以利用的。非变性胶原蛋白可以广泛地应用于不同的领域:
食品、化妆品、生物医药和制药工业等(Ogawa et al .,2004)。在突发了牛的海绵状脑病(疯牛病)和猪的口蹄疫危机以后,胶原蛋白贸易受到了限制,我们需要选择安全的胶原蛋白的
新来源(Devore et al .,20004)。牛胶原蛋白应用的另一个问题是自身免疫风险和过敏反应,大约2%～3%的人口对于这种胶原过敏。依
照上面提到的事实,许多研究人员做了大量的
工作去探究水生生物中提取胶原的可能性。他们需要研究从不同种类的鱼中制取胶原蛋白的有效方法和开发海产资源中胶原蛋白的
应用价值(Takeshi and Nobutaka ,2002;Sadowska et al .,2003;Jongjareonrak et al .,2005;Wang et al .,2008;Woo et al .,2008)。
就像一种平常的工业废料一样,蛋壳在任何地方都可以很容易地被收集而且存量丰富。蛋壳膜位于蛋清和蛋壳内表面之间,并且由蛋白质纤维组成。蛋壳膜蛋白质中被确定的氨基酸,比如精氨酸、谷氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、胱氨酸和脯氨酸的含量很高。羟基脯氨酸出现在膜层水解产物中,表明胶原蛋白是组成膜层纤维结构的成分(Wong et al .,1984)。蛋壳膜主要含有Ⅰ型胶原、V 型胶原和X 型胶原(Wong et al .,1984;Arias et al .,1992),所有这三种胶原蛋白都可以在不同的领域中广为应用。已经确定了在蛋壳膜结构中的似胶原蛋白成分中大约有10%的是胶原蛋白。
如果我们可以证实,蛋壳膜中的胶原蛋白
与陆基哺乳动物组织中有相似的性征,蛋壳膜将成为一种潜在的重要胶原源的替代品,被用于食品、化妆品和生物医药材料。虽然已经查明蛋壳膜中含有像胶原一样的蛋白质,但是蛋
译者:c yingjie870211@163.co m
第29卷第3期2009年9月明 胶 科 学 与 技 术The Science and Technology of Gelatin Vol .29.No .3Sept .2009.
壳膜胶原的化学性质还了解的很少(Wong et al.,1984)。在中国,蛋壳是一种很容易得到的食品工业副产品,每年都可以有大约400万吨。已经证实,蛋壳膜其自身免疫和过敏反应很低(Long et al.,1984)。依照蛋壳膜特性和生物安全性研究的结果,蛋壳膜应用于功能食品、化妆品和其他工业的可能性很大。
本研究的目的,是用氨基酸分析、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、傅里叶变换红外线(FTIR)光谱和差示扫描量热术(DSC)等方法来研究从蛋壳膜中分离出来的胶原蛋白,并与陆地哺乳动物的胶原蛋白做比较。
1 材料和方法
1.1 材料
原蛋壳膜:从商业的鸡蛋中得到,手工剥下的膜由内膜和外膜组成。
胃酶蛋白(1∶10000):从Sigma Inc.购买。
研究中使用的所有试剂都是分析级的。
1.2 从蛋壳膜中提取胶原蛋白
用稍微修改过的Wong et al.(1984)方法来提取胶原蛋白。操作在4℃下进行,蛋壳膜被均化器均化为均一的微粒。为了去除非胶原的蛋白质,新鲜的蛋壳膜以1∶10(w v)的比例浸泡在浓度为0.1N NaOH的碱性溶液中,浸泡时间为24h,碱性溶液每6h更换一次,然后将经碱处理的蛋壳膜用去离子水清洗到中性,或者与清洗水的pH值相近。接着,将取得的沉淀在0.5M醋酸和5%胃酶蛋白液里消化24h。消化液离心(10000g)(g:重力加速度编者按)45min,沉淀清洗3次,每次用50mL的0.5M醋酸。把上清液和洗出液合并在一起,并用玻璃圆盘型漏斗过滤。在溶液中加入固体的NaCl使最终浓度为0.9M,搅拌12h。用离心(10000g,45min)来收集沉淀物,重新溶解在0.5M醋酸,并以0.5M的醋酸、0.1M的醋酸和去离子水中充分地透析。最后将透析液冷冻干燥。1.3 氨基酸分析
取5mg的胶原,溶于3mL的6N HCl中并且在真空密封的管中水解,在恒温干浴中保持110℃,持续24h。水解的样品用玻璃漏斗过滤,将滤液溶解于柠檬酸缓冲液中(pH2.2),并注入氨基酸自动分析仪(Amino acid analyser 835,日立公司.,日本)作氨基酸分析。
1.4 SDS-PAGE电泳
电泳是按Guo(2005)的方法在mini-pro-tein3(Bio-Rad实验室,Hercules,California)电泳仪上进行,聚丙烯酰胺凝胶是由5%的浓缩凝胶和12%的分离凝胶组成。胶原样品溶解于样品缓冲液中(0.5M Tris-HCl,pH6.8,含4%SDS、20%甘油,以及10%β-ME)。样品加载在凝胶上。电泳过后,凝胶用15%(v v)考马斯亮蓝R-250甲醇溶液和5%(v v)的醋酸染色。用分子量标示物来估计蛋白质谱带的分子量。以猪骨中的I型胶原作为参比物。
1.5 FTIR光谱
FTIR光谱分析在150mgKBr含1.5mg胶原的压片上进行。所有的光谱都用FTIR光谱仪测定数据,采集(扫描)速度为4cm-1,波长从4000到400cm-1。
1.6 差示扫描量热术
以Perkin-Elmer DSC-6(型号是FTIR-8400S,岛津,日本)来测量胶原的变性温度(T d)。样品(蛋壳膜)是以稍作修改的Rochdi 等(2000)和Komsa-Penkova等(1999)的方法来制备的。
用铟的热图来完成温度校准。样品(5～10mg)精确地称量并密封地放入铝盘里。样品的扫描速率是5℃min,扫描温度范围为40～100℃。以空盘作为参考。测量DSC热图的面积来估算总的变性热焓(ΔH)。最大的转换温度从热图中估算得到。
2 结果和讨论
2.1 氨基酸组成
表1列出了蛋壳膜中胶原的氨基酸分析
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·明 胶 科 学 与 技 术2009年9月
的结果。与牛皮中I型胶原的分析结果比较(Jinang,2006),蛋壳膜胶原的氨基酸组成与前者(I型胶原)的比例是相似的,也就是说其氨基酸的组成是相似的。在蛋壳膜中甘氨酸是最普遍的氨基酸,它的含量是30.27%。构象的稳定化要求肽链中要有特种的氨基酸序列,每三个位置就要有一个甘氨酸残基,脯氨酸和羟基脯氨酸含量可能是影响胶原结构完整性的重要条件。每100个氨基酸残基中,羟基脯氨酸和脯氨酸残基的含量分别是9.28和11.94个残基。每100个氨基酸残基中半胱氨酸、蛋氨酸、组氨酸、苯基丙氨酸和酪氨酸占有较小的比例,分别为0.34、0.76、8.80、0.81和0.92。胶原中的氨基酸是由Gly-Y-X残基的多次重复的单元组成三重螺旋结构(Wood et al.,2008)。因此,考虑到这些事实,我们可以推论蛋壳膜胶原的结构是(Gly-Pr o-Hyp)n的图象。蛋壳膜的胶原具有常见的三维空间的三重螺旋结构。
表1 蛋壳膜蛋白和牛皮蛋白的氨基酸组成
Table1 A mino acid com positions of eggshell membrane collagen and bovine-skin collagen
氨基酸牛皮Ⅰ型胶原＊%蛋壳膜Ⅰ型胶原%天门冬氨酸4.805.34苏氨酸1.701.71
丝氨酸3.803.16
谷氨酸8.0110.58
甘氨酸33.4030.27
丙氨酸10.509.04
胱氨酸-0.34
缬氨酸1.902.32
蛋氨酸0.660.76
异亮氨酸1.101.18
氨基酸牛皮Ⅰ型胶原＊%蛋壳膜Ⅰ型胶原%亮氨酸2.502.86
酪氨酸0.470.92
苯丙氨酸1.300.81
赖氨酸2.502.15
组氨酸0.460.80
精氨酸4.806.55
脯氨酸12.9011.94
羟基脯氨酸9.209.28总计100.00100.00
＊牛皮胶原的氨基酸组成,引自J iang(2006)。
2.2 蛋壳膜中胶原的SDS-PAGE图像
用SDS-PAGE方法得到的蛋壳膜中胶原的电泳图像与猪骨胶原进行对比。从哺乳动物中提取的I型胶原大多数都由2种α(α1和α2的比率是2∶1)链和一个β-组分所组成(Lee et al.,2002)。与猪骨中的I型胶原相似,蛋壳膜中胶原至少由两种α链(α1和α2)组成,他们的迁移率和猪骨胶原相似。结果显示,蛋壳膜可能原本就是1型胶原。图1显示了蛋壳膜中胶原(Ⅰ型胶原)的SDS-PAGE电泳图,以及蛋壳膜I型胶原是由α1链(MW大约为130kDa)和α2链(MW大约为116kDa)所组成的。α1链(Ⅰ)和α2链(Ⅰ)的比率基本上为1∶1。
2.3 傅里叶变换红外线光谱
FTIR光谱被用来研究胶原二级结构的变化(Friess and Lee,1996)。在沿着多肽骨架1600～1700cm-1之间,酰胺I带与羰基(C O键)的拉伸振动相关(Pa yne and Veis. 1988),红外光谱分析常用来检测蛋白质的二级结构(Surewicz and Mantsch,1988)。图2显示的是蛋壳膜中胶原的FTIR的图谱。主要的吸收带是酰胺A(3325cm-1),酰胺B (2926cm-1),酰胺Ⅰ(1653cm-1),酰胺Ⅱ(1550cm-1)和酰胺Ⅲ(1240cm-1)。酰胺A与NH中偶联氢键的拉伸力有关。酰胺B与C H2中的不对称拉伸有关。酰胺II和NH弯曲和CN的拉伸有关。酰胺Ⅲ与C N拉伸和NH有关并涉及到胶原的三重螺旋结构。所有这些结果都与深海红鱼、黄鳍金枪鱼的背皮和尼罗河鲈鱼的研究结果相近(Muyonga et al.,2004; Wang et al.,2008;Woo et al.,2008)。
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第29卷第3期陈璎洁:蛋壳膜中提取出的胶原蛋白的表征
图1 从蛋壳膜制得的胶原的SDS -PAGE 电泳图
从左到右:第一条凝胶带为I 型的蛋壳膜胶原;第二条凝胶带为猪骨制取的胶原;第三条为蛋白质分子量的基准物质。
Fig .1 SDS -PAGE pattern of co llagen from eggshell membrane .
Lane A :Type I collagen of eggs hell membrane ;Lane B :The pig -bone type I collagen ;Lane marker :Protein molecular weight
standards
图2 蛋壳膜胶原的傅里叶转换红外光谱
Fig .2 Fourier transform infrared spectrum of eggshell membrane collagen
2.4 变性温度(T d )
蛋壳膜中胶原的变性温度(T d )可以用来
评定蛋壳膜中Ⅰ型胶原的稳定性的有效参数。随着温度的上升(热聚合作用),胶原中的氢
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键逐渐并最终断裂,被氢键所维系的胶原都转变为随机卷曲的明胶结构(Wang et al .,2008)。不同动物物种的胶原T d 似乎与亚氨
基酸(脯氨酸和羟基脯氨酸)的含量有关。亚氨基酸的含量越高,螺旋结构越稳定(Wong ,1989)。
图3表示蛋壳膜中胶原的DSC 热图。蛋壳膜中I 型胶原的T d 确定大约55.10℃。蛋
壳膜中胶原的ΔH 值为20.3304J g 。热焓和胶原的变性过程的关系取决于Gly -X -Y 中离
子化残基的位置优势和内部卷曲与卷曲间的
α链中氢键的形成(Usha and Ramasami ,2004;Cao and Xu ,2008)。蛋壳膜中胶原的T d 低于猪皮胶原(60℃)和牛皮胶原(63～65℃),高于水生生物的胶原。生体胶原(body collagen )的稳定性与环境和体温有关
。
图3 蛋壳膜胶原的变性温度(T d )与总的变性热焓
Fig .3 The denaturation temperature (T d )and total denaturation enthalpy (ΔH )of eggshell mem brane collagen
3 总结
本研究是用氨基酸分析、SDS -PAGE 电泳、FTIR 光谱和DSC 的方法来考查从蛋壳膜
中提取出来的胶原的特性。依照氨基酸组成的分析和SDS -PAGE 检测的结果,此胶原可以被分类为I 型胶原。FTIR 光谱和变性温度的结果说明,蛋壳膜胶原很好地保持了其三重螺旋结构,有较高的热稳定性。蛋壳膜胶原与其他来源的胶原有相似的特性。因此,这些结果指出,蛋壳膜胶原可以作为一种潜在的资源来替代哺乳动物胶原的商业应用。蛋壳膜胶原可以应用于各种领域,比如功能食品、化妆品、生物医药和制药工业等。参 考 文 献
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【CN109796529A】一种胶原蛋白及其提取方法【专利】
(19)中华人民共和国国家知识产权局 (12)发明专利申请 (10)申请公布号 (43)申请公布日 (21)申请号 201910257876.7 (22)申请日 2019.04.01 (71)申请人 武汉轻工大学 地址 430023 湖北省武汉市汉口常青花园 学府南路68号 (72)发明人 徐玉玲 汪海波 何浪 李盛 张军涛 未本美 (74)专利代理机构 北京思创大成知识产权代理 有限公司 11614 代理人 高爽 (51)Int.Cl. C07K 14/78(2006.01) C07K 1/30(2006.01) C07K 1/14(2006.01) (54)发明名称一种胶原蛋白及其提取方法(57)摘要本发明公开了一种胶原蛋白及其提取方法。该方法包括如下步骤：1)将含有胶原蛋白的动物组织在液氮中进行冷冻、研磨；2)将研磨后的动物组织以酸/酶法提取胶原蛋白，得到胶原蛋白溶液；3)将胶原蛋白溶液透析、冻干后，得到粉末状的所述胶原蛋白。本发明采用冷冻研磨预处理方法，在液氮中预先冷冻含有胶原蛋白的动物组织一段时间，利用研磨仪在一定频率下研磨成粉末，该方法处理后，三螺旋结构及热变性温度并未受影响，能在保持天然胶原纤维化性能的基础上，比原有不冷冻研磨的酸提法的提取率提高18％-82％，这对于胶原应用及胶原基生物材料 的应用具有重要意义。权利要求书1页 说明书5页 附图2页CN 109796529 A 2019.05.24 C N 109796529 A
权 利 要 求 书1/1页CN 109796529 A 1.一种胶原蛋白提取方法，其特征在于，该方法包括如下步骤： 1)将含有胶原蛋白的动物组织在液氮中进行冷冻、研磨； 2)将研磨后的动物组织以酸/酶法提取胶原蛋白，得到胶原蛋白溶液； 3)将胶原蛋白溶液盐析、透析、冻干后，得到粉末状的所述胶原蛋白。 2.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，进行步骤1)之前，还包括预处理步骤： 将含有胶原蛋白的动物组织脱脂、除杂蛋白后，干燥。 3.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中， 所述含有胶原蛋白的动物组织为哺乳动物皮和/或鱼类皮； 所述胶原蛋白为哺乳动物皮胶原蛋白和/或鱼皮胶原蛋白。 4.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤1)中，冷冻的时间为16～32h。 5.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤1)中，所述研磨的时间为3-25min。 6.根据权利要求5所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤1)中，所述研磨的时间为10-20min。 7.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤1)中，所述研磨的频率为10～25HZ。 8.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤2)中，酸/酶法提取胶原蛋白的步骤包括： 将研磨后的样品使用0.4～0.6mol/L乙酸浸泡并搅拌3～5d，再加入胃蛋白酶使混合溶液中胃蛋白酶的浓度为1.5～2.5％，搅拌16～32h后得到胶原蛋白溶液。 9.根据权利要求1所述的胶原蛋白提取方法，其中，步骤3)中，所述透析的时间≥3d。 10.由权利要求1-9中任意一项所述的胶原蛋白提取方法得到的胶原蛋白。 2
猪皮熬胶原蛋白的方法
猪皮熬胶原蛋白的方法 猪皮是我们常吃的一种荤类食物。猪皮的美容功效是众所周知的。猪皮含有丰富蛋白质，胶原蛋白。正是因为胶原蛋白的丰富，才使得猪皮拥有美容的功效。胶原蛋白会使得我们的脸看起来更嫩，更滑，可以让肌肤看上去更加年轻。所以猪皮就成了补充胶原蛋白的不二选择。那么猪皮怎样熬制胶原蛋白呢？接下来我们就一起来了解一下吧！ 一、胶原蛋白在营养价值上与蛋、肉、奶（完全蛋白，必需氨基酸齐全，可以维持生命，促进生长发育）等不同，属于不完全蛋白质，必需氨基酸不齐全，不可以维持生命和促进生长发育。 二、首先要把买来猪皮清洗干净，除毛。接着用砂锅或者锅子用水煮，直到猪皮融化成胶状。然后冷却；或者冷却后进行冷藏。 三、胶原蛋白的特点： 1、温和：不刺激皮肤和眼睛，性质温和。用于面部肌肤护理可渗透至肌肤内层。
2、保湿：胶原蛋白富含亲水性的天然保湿因子，它与皮肤表面的蛋白质结合，可补充人体流失的胶原蛋白、氨基酸，能涵养皮肤水分，使皮肤有着良好的亲合性。 3、防皱：由于活性胶原蛋白的分子结构和人体皮肤胶原蛋白相容性极好，所以能完全被皮肤吸收、填充在皮肤基质层之间，从而使皮肤丰满、皱纹舒展，同时提高皮肤密度，产生张力。 4、修复：胶原蛋白具有独特的修复功能，胶原蛋白和周围组织的亲合性好，具有修复组织的作用，有痘痘留下的皮肤坑洞可以填洞好。 5、赋予肌肤弹性：胶原蛋白可以使皮肤柔软丰满富有弹性，润滑角质层，刺激皮肤微循环，促进皮肤的新陈代谢，使皮肤光滑、亮泽，减少皱纹。
6、产品为可溶性活性胶原蛋白多肽精华粉，100%纯活性胶原蛋白，均不含任何防腐剂、添加剂或填充剂。 7、胶原蛋白与丰胸 胶原蛋白对丰胸的作用早已为人们所熟知。乳房主要由结缔组织和脂肪组织构成，而挺拔丰满的乳房很大程度上依靠结缔组织的承托，胶原蛋白是结缔组织的主要成分，"在结缔组织中胶原蛋白常与及多糖蛋白相互交织成网状结构，产生一定的机械强度，是承托人体曲线，体现挺拔体态的物质基础。"
蛋壳膜中胶原蛋白的提取分离
赵敏陈访访潘津泳张亚光刘艳秋 西南交通大学生命科学与工程学院，四川成都６１００３１ 摘要：以废弃的鸡蛋壳为原料，采用酶法对鸡蛋壳膜中的胶原蛋白进行提取，探讨胶原蛋白提取的最佳条件。结果得出，壳膜的最佳分离条件为０．５ ｍｏｌ／Ｌ盐酸，ｐＨ７．０，温度３０℃，固液体积比１∶１０，反应时间１ｈ；胶原蛋白的最佳提取条件为０．５ ｍｏｌ／Ｌ醋酸，胃蛋白酶５％（１５０ Ｕ／ｇ），温度４０℃，ｐＨ２．５，提取体积１∶１０，反应时间２４ｈ。 蛋壳膜；离心；超滤浓缩；ＳＤＳ－ＰＡＧＥ电泳；胶原蛋白 Ｔｈｅ Ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ａｎｄ Ｓｅｐａｒａｔｉｏｎ ｏｆ Ｃｏｌｌａｇｅｎ ｉｎ Ｅｇｇｓｈｅｌｌ Ｍｅｍｂｒａｎｅ ＺＨＡＯ ＭｉｎＣＨＥＮ Ｆａｎｇ－ｆａｎｇＰＡＮ Ｊｉｎ－ｙｏｎｇＺＨＡＮＧ Ｙａ－ｇｕａｎｇＬＩＵ Ｙａｎ－ｑｉｕ 西南交通大学大学生科研训练计划（ＳＲＴＰ）第四期 作者简介：赵敏（１９８７－），女（汉），在读硕士，研究方向：微生物与生 化药学。 通信作者：刘艳秋（１９７４－），女，讲师，博士。 万方数据
万方数据
＠＠［１］周倩，罗志刚，何小维．胶原蛋白的应用研究［Ｊ］．现代食品科技， ２００８（３）：２８５－２８９ ＠＠［２］任俊莉，付丽红，邱化玉．胶原蛋白的应用及其发展前景［Ｊ］．中国 皮革，２００３，３２（２３）： １６－－１７ ＠＠［３］ Ｐｈａｎａｔ Ｋｉｔｔｉｐｈａｔｔａｎａｂａｗｏｎ， Ｓｏｏｔｔａｗａｔ Ｂｅｎｊａｋｕｌ Ｗｏｎｎｏｐ Ｖｉｓｅｓｓａｎ ｇｕａｎ Ｔａｋａｓｈｉ Ｎａｇａｉ， Ｍｕｎｅｈｉｋｏ Ｔａｎａｋａ．Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ａｃｉｄ ｓｏｌｕｂｌｅ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｆｒｏｍ ｓｋｉｎ ａｎｄ ｂｏｎｅ ｏｆ ｂｉｇｅｙｅ ｓｎａｐｐｅｒ （Ｐｒｉａｃａｎｔｈｕｓ ｔａｙｅｎｕｓ）［Ｊ］．Ｆｏｏｄ ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００５，８９（３）：３６３－３７２ ＠＠［４］ Ｗｉｌｌｏｕｇｈｂｙ Ｃ Ｅ， Ｂａｔｔｅｒｂｕｒｙ Ｍ， Ｋａｙｅ Ｓ Ｂ． Ｃｏｌｌａｇｅｎ ｃｏｒｎｅａｌ ｓｈｉｅｌｄｓ ［Ｊ］． Ｓｕｒｖｅｙ ｏｆ ｏｐｈｔｈａｌｍｏｌｏｇｙ， ２００２，４７（２）：１７４－１８２ ＠＠［５］罗有福，佟健，盛绍基．鸡蛋膜的最新研究进展［Ｊ］．云南化工，２００２， ２９（１）：２１－２３ ＠＠［６］皮钰珍，王淑琴，李秋红．鸡蛋壳膜资源的开发与应用前景［Ｊ］．食 品科技，２００６（４）： １２８－１３０ ＠＠［７］张瑞宇．废弃蛋壳的利用价值及其资源化途径与技术［Ｊ］．重庆工 商大学学报：自然科学版，２００６，２３（６）：５５１－５５５ ＠＠［８］周艳华，马美湖，蔡朝霞，等．对蛋壳膜中角蛋白与胶原蛋白的提 取分离技术及功能多肽的概述［Ｊ］．四川食品与发酵，２００８，４４（４）： ４８－５４ ＠＠［９］张瑞宇，陈嘉聪．蛋壳内膜中角蛋白的提取研究［Ｊ］．食品科学， ２００５，２６（９）：７１－２７４ ＠＠［１０］杨德玉，李珍，高新，等．酶法提取蛋壳膜中的角蛋白［Ｊ］．食品科学， ２００７，２８（６）：２４０－２４２ ＠＠［１１］陈璎洁．蛋壳膜中提取出的胶原蛋白的表征［Ｊ］．明胶科学与技 术，２００９，２９（３）：１３１－１３６ ＠＠［１２］郭云，张景锡，彭必先．各类型胶原的分离方法［Ｊ］．明胶科学与技 术，２００５，２５（３）： １１３－１２２ ＠＠［１３］聂珍媛，任凤莲，夏金兰，等，一种禽蛋壳膜高效分离新方法［Ｊ］．食 品科技，２００８（２）：６６－６９ ＠＠［１４］李燕，王川，蓝蔚青，胶原蛋白的分离纯化及氨基酸组成分析［Ｊ］． 食品科技，２００７（１０）：１３７－１４１ ＠＠［１５］王彦宏，朱平，冷南，等．Ⅱ型胶原蛋白的提取纯化和鉴定［Ｊ］．第四 军医大学学报，２００２，２３（１９）：１８２０－１８２１ ＠＠［１６］李二凤，何小维，罗志刚．胶原蛋白的提取工艺研究［Ｊ］．食品研究 与开发，２００６，２７（３）：６３－６５ ＠＠［１７］王晨，吴晖，李晓凤，等．胃蛋白酶酶解提取鸡骨胶原蛋白工艺的 研究［Ｊ］．现代食品科技，２００８，２４（ １２）：２８５ －２８９ ＠＠［１８］胡耀星，周念波，赵为．鱼鳞中胶原蛋白的提取纯化及应用［Ｊ］．武 汉生物工程学院学报，２００６，２（２）：１１５－１１７ ２０１１－０９－０５ 万方数据
胶原蛋白的提取方法
胶原蛋白的提取方法 胶原蛋白的提取与纯化的目标是尽量使胶原提取的产率、纯度更高，并且使所提取的胶原能满足不同领域的要求。迄今为止，胶原的提取方法主要有以下4种：酸法、碱法、盐法、酶法。在实际提取过程中，不同提取方法之间往往相互结合，以取得较好的提取效果。 1、酸法提取 酸法提取主要采用低离子浓度酸性条件浸渍处理原料，从而破坏分子间的盐键和希夫碱，而引起纤维膨胀、溶解。作为溶剂使用的酸，主要有盐酸或亚硫酸、磷酸、硫酸、醋酸、柠檬酸和甲酸等。酸法是提取胶原蛋白比较常用和有效的方法，用酸法提取的胶原最大程度地保持了其三股螺旋结构。此法处理快速，所得产品的分子量是连续的，适用于医用生物材 料及原料的制备，但产品得率低，设备腐蚀严重，污染重。赵苍碧等采用0.3 %的醋酸溶液在 4 ℃下从牛腱中提取胶原蛋白，得到高纯度的胶原蛋白溶液。余海等采用0.5 mol/L的醋酸溶液在4 ℃下从鼠尾肌腱胶成功提取出I型胶原蛋白。Takeshi等胶原蛋白课题组 采用0.5 mol/L的醋酸溶液从海妒鱼、鳍鱼、金枪鱼、水母等的皮中提取、分离出纯度较高的胶原蛋白，并对所提取的胶原蛋白的理化性质作了系统的研究。2、碱法提取 碱法提取胶原蛋白常用的处理剂为石灰、氢氧化钠、碳酸钠等。如Holzer等采用1 %～1.5 %石灰水浸泡的方法提取胶原蛋白。由于它容易造成肽键水解，因此得到的水解产物分子量比较低。所以，若想保留胶原的三股螺旋结构，此法不可取。 3、盐法提取 盐法提取胶原蛋白所用的中性盐有盐酸-三羟甲基胺基甲烷(Tris-HCl)、氯化钠、柠檬酸盐等。在中性条件下，当盐的浓度达到一定量时，胶原溶解。并且可采用不同浓度的氯化钠对提取的胶原蛋白进行盐析处理，可以沉淀出不同类型的胶原蛋白。 4、酶法提取
猪皮含有胶原蛋白吗
猪皮含有胶原蛋白吗 猪皮我们都知道，其中还含有丰富蛋白质，以及脂肪。不仅如此，猪皮的含脂肪量甚至不到猪肉的一半。所以猪皮也不会使人发胖，也是许多减肥人士爱吃的休闲零食。猪皮是以有美容效果闻名的。那么猪皮内是否含有对皮肤有极大作用的胶原蛋白呢？接下来就跟随一起了解一下吧！ 一、猪皮是一种蛋白质含量很高的肉制品原料。以猪皮为原料加工成的皮花肉、皮冻、火腿等肉制品，不但韧性好，色、香、味、口感俱佳，而且对人的皮肤、筋腱、骨骼、毛发都有重要的生理保健作用。 猪皮里蛋白质含量是猪肉的2.5倍，碳水化合物的含量比猪肉高4倍，而脂肪含量却只有猪肉的一半。 二、猪皮中含有大量的胶原蛋白质在烹调过程中可转化成明胶，明胶具有网状空间结构，它能结合许多水，增强细胞生理代谢，猪皮所含蛋白质的主要成分是胶原蛋白，约占85%，其次为弹性蛋白。生物研究发现：胶原蛋白质与结合水的能力有关，人
体内如果缺少这种属于生物大分子胶类物质的胶原蛋白，会使体内细胞贮存水的机制发生障碍。细胞结合水量明显减少，人体就会发生“脱水”现象，轻则使皮肤干燥、脱屑，失去弹性，皱纹横生，重则影响生命。 ★三、一般人群均可食用： 1、适宜阴虚之人心烦、咽痛、下利者食用；适宜妇女血枯、月经不调者食用；也适宜血友病人出血者食用； 2、外感咽痛、寒下利者忌食；患有肝病疾病、动脉硬化、高血压病的患者应少食或不食为好。 四、加工好的正常猪皮具备以下特点：皮白有光泽，毛孔细
而深；去毛彻底，无残留毛、毛根；无皮伤及皮肤病； 无皮下组织，去脂干净；成型好；煮熟后具备正常的色、香、味，口感柔软，韧性良好，肉汤透明澄清，冷置后呈无色胶冻。
胶原蛋白的提取
胶原蛋白的提取 实验原料：猪皮，氯仿，乙醇，乙酸，0.05mol/L Tris-HCl缓冲液，NaCl，NaOH，胃蛋白酶，蒸馏水。 实验器材：搅拌机，低温离心机，控温磁力搅拌器，电子天平，透析设备，PH试纸，烧杯，玻璃棒，小刀，研钵。 实验需配药品：A:氯仿/乙醇（2:1）约需400ml， B:0.5mol/L乙酸约3000ml， C:6mol/L NaOH溶液约40ml, D:质量分数0.1％、0.01％的乙酸（透析用）， E:含4.5mol/LNaCl的0.05mol/LTris-HCl缓冲液约需200ml。 实验步骤： 1,猪皮的前处理： （1）称取猪皮50g，用氯仿/乙醇（2:1，A）溶液对其进行脱脂后切除皮下脂肪，去毛并细切； （2）将组织小块用乙醇和蒸馏水洗涤多次； （3）将洗涤后的组织放入搅拌机中搅拌成糊状，用含4.5mol/L NaCl的0.05mol/L Tris-HCl 缓冲液（pH 7.5，E）充分洗涤（2h）以去除脂质及血清等成分，低温离心（8000r/min，30min，4℃）取沉淀。 2,提取胶原蛋白： （1）进行前处理后，在沉淀中加入500ml含胃蛋白酶250mg的0.5mol/L冰醋酸（B），搅拌并维持在4℃，提取48h； （2）高速冷冻离心机离心（4000r/min）吸取上清液。在上清液中加入NaCl至4.4mol/L （NaCl2.2mol）搅拌过夜； （3）低温离心，将沉淀溶于0.5mol/L冰醋酸中，再逐级用2.4mol/L（NaCl1.2mol，以500ml 冰醋酸计），1.7mol/L（NaCl0.85mol）及1.0mol/L（NaCl0.5mol）的NaCl反复盐析、酸溶。最后得到的上清液即为胶原粗提液。 3,胶原蛋白提纯: （1）在粗提胶原蛋白溶液缓慢加入6 mol/L NaOH溶液（C）调节pH值到7，冷冻离心除掉沉淀物，在剩余的溶液中加入氯化钠固体研细粉末，缓慢搅拌，4 ℃静置过夜保存；（2）离心取沉淀，用稀醋酸再次溶解，将溶解液装入透析袋中，用质量分数分别为0.1%、0.01%的乙酸溶液（D）透析1 d，再用蒸馏水透析3d，每天换透析液两次，最后得到的是纯度较高的胶原蛋白水溶液； （3）将纯化的胶原蛋白水溶液采用低温冷冻干燥法制备成纯胶原蛋白样品，备用。
猪皮胶原蛋白面膜情况介绍
猪皮胶原蛋白面膜情况介绍 我们大家知道现在的美容市场真是多种多样的，为什么这么说，主要看面膜就知道，微笑圈，qq朋友圈里面大把买面膜的，这种面膜也不知道质量怎么样，我们可以不相信他们的面膜，但是我们自己可以试着做一些面膜来看看，比如：猪皮胶原蛋白面膜，下面我们就来为大家介绍介绍关于猪皮胶原蛋白面膜情况介绍。 猪皮胶原蛋白面膜，顾名思义，“用猪皮做原料，做成面膜用以保养皮肤”。看似平常无用的猪皮却能发挥如此作用，它的横空出世来源于韩国的辣妈马胜智，曾参加韩国SBS“娃娃脸选拔赛”而一举成名，同样走红的还有她那独创美颜秘方——胶原满满的“猪皮面膜”。马美女原本是用来做料理给小孩吃了长身体，无奈小孩都不喜欢吃，不得已才突发奇想拿来敷脸，结果皮肤居然惊天地泣鬼神地越变越好
成分：水解胶原蛋白、甘油、硬脂酸甘油酯、PEG-100硬脂酸酯、澳洲胡桃油、聚二甲基硅氧烷、透明质酸钠、尿囊素、可可籽萃取物、聚谷氨酸、大豆发酵萃取物等。 一、制作方法 1.沸水煮1个小时后切块。 2.搅拌猪皮成膏状。 3.猪皮膏凝结，切块，冷冻。 5.加入绿茶、薏仁粉、蜂蜜等，锦上添花
二、产品特点 1、含量高达50000mg的猪皮胶原蛋白成分 2、不含任何化学添加剂，无异味 三、使用方法 1、洁面后进行日常脸部基础护理； 2、取适量的猪皮面膜均匀涂抹于脸部； 3、20分钟左右吸收后即可清洗。 四、媒体报道
45岁韩国辣妈嫩过大学生猪皮面膜成独门秘方 传说中那胶原满满的猪皮面膜 好了，上面就是我们关于猪皮胶原蛋白面膜情况介绍了，大家看完之后感觉是怎么样的呢？是不是能够自己亲手去做做猪皮胶原蛋白面膜呢？这个就是我们自己所要知道的，也是我们自己所需要去制作的，为什么这么说，因为我们用的面膜太多，还不如自己制作！
微波法提取鱼鳞胶原蛋白及其性质研究
微波法提取鱼鳞胶原蛋白及其性质研究 摘要：以淡水鱼加工后的下脚料鱼鳞为原料，采用微波法提取其中的胶原蛋白，设计单因素试验和正交试验考察乙酸浓度、微波功率、微波处理时间和料液比对鱼鳞中胶原蛋白提取率的影响。结果表明，优化的提取工艺条件为微波功率400 W、0.6 mol/L的乙酸溶液作提取剂、料液比m鱼鳞∶V乙酸=1∶25（g/mL）、微波处理时间5 min，此条件下胶原蛋白提取液中羟脯氨酸含量为186.358 mg/g，胶原蛋白提取率为41.37%。对提取的鱼鳞胶原蛋白进行性质测定，结果表明鱼鳞胶原蛋白的吸水性0.466 g/g、溶解性100%、乳化性51.67%、乳化稳定性91%、吸油性2.8 mL/g、起泡性84%，综合性质较好。 关键词：胶原蛋白；鱼鳞；微波法提取；性质 中国每年淡水鱼加工业的废弃物总量在200万t以上，其中鱼鳞约占15%[1-3]。鱼鳞主要成分是Ⅰ型胶原蛋白和羟基磷灰石，其中胶原蛋白可用于制作生物医用材料等，有较高的经济价值[4，5]。对淡水鱼加工生产中的下脚料鱼鳞进行综合利用研究，提高水产品加工水平，可带来较好的经济效益和社会效益。目前鱼鳞胶原蛋白的主要制备方法有水提法、酶解法、酸法等[6]，但在大规模生产中的应用还有一定局限性。微波法萃取是近年发展起来的一种新型提取技术，具有选择性高、萃取效率高、节约能源等优点。本试验采用微波法从鱼鳞中提取胶原蛋白，并对所提取胶原蛋白的性质进行研究，为实现鱼鳞胶原蛋白的大规模生产奠定基础。 1 材料与方法 1.1 材料与仪器 混合鱼鳞取自西昌农贸市场。主要试剂包括羟脯氨酸（Hyp）标准液、对二甲基氨基苯甲酸显色试剂、高氯酸、氯胺T溶液、胃蛋白酶、大豆色拉油、活性炭等。主要仪器有立式电热鼓风干燥箱、微波炉、粉碎机、旋转黏度计、高速离心机、试验用微型粉碎机、组织捣碎机、冷冻干燥机等。 1.2 试验方法 1.2.1 鱼鳞胶原蛋白的提取新鲜混合鱼鳞用清水洗净，0.1 mol/L NaOH浸泡24 h[7]，0.6 mol/L HCl浸泡24 h，蒸馏水洗净，36 ℃干燥后粉碎[8]。加入乙酸溶液后采用微波处理一段时间以提取胶原蛋白[9]。在胶原蛋白粗提液中加入3～5 g活性炭，搅拌30 min，纱布过滤后4 000 r/min离心20 min，倾出上清液，重复操作1次，过滤得到胶原蛋白液。用比色法测定胶原蛋白液中的羟脯氨酸含量，由于淡水鱼鳞胶原蛋白中羟脯氨酸含量是相对固定的，因此试验过程中以羟脯氨酸含量表示胶原蛋白的含量[10]。将胶原蛋白粗提液置于不锈钢托盘中，于冰箱冷冻室内冻结成冰，冷冻干燥机预冷至-45 ℃后放入冻结样品，开启真空泵冷冻
胶原蛋白的提取、结构以及分子量测量综述
胶原蛋白的提取、结构以及分子量测量综述 一、前言 胶原蛋白(collagen)是与各组织、器官机能有关的功能性蛋白 约占人体总蛋白的三分之一,存在于细胞外间质 是具有三股螺旋结构的蛋白质家族[1]。胶原是人体重要的细胞外基质成分,在细胞生物学中有重要应用价值。胶原是一个大的蛋白家族 至少有15个型别，各型胶原都具有一定的分子构型和组织分布特点，其中以Ⅰ型胶原分布最广含量最多 [2]。胶原蛋白 或称胶原 是按是否形成有周期性横纹的胶原原纤维collagenous fibril可将其分为原纤维胶原蛋白fibrillar or fibril-forming collagen和非原纤维收原蛋白nonfibrillar or non fibril forming collagen两大类。目前己发现的胶原蛋白类型己不下19种 原纤维胶原蛋白包括I、II、III、V、XI型胶原 在体内以胶原纤维的形式存在。胶原纤维是骨骼、肌腱、骨间膜、皮肤、软骨、韧带等器官的基本结构物质 使这些器官具有很高的抗张强度。胶原纤维与组织器官的生物力学特性密切相夫原纤维胶原蛋白包括I、II、III、V、和XI型胶原 其余均属于非原纤维胶原蛋白。非原纤维胶原蛋白具有胶原蛋白的基本特征 即三股螺旋结构 但其结构、分布和功能更具有多样性、非原纤维胶原蛋白按其超分了结构可进一步分类。 1.结合于胶原原纤维表面的胶原蛋白（fibril associated collagens with interrupted triple helice FACIT）包括IX XII XIV XVI X XI型胶原。 2.形成网状结构的胶原蛋白，包括IV VIII X型胶原。 3.形成串珠状纤维beaded filament的胶原蛋白有VI型胶原。 4.形成固着原纤维anchoring fibril 的胶原蛋白有VII型胶原。 5.有跨膜区的胶原蛋白有XIII和XVII型胶原。 6.结构尚未明确的胶原蛋白包括XV和XVIII型胶原等。胶原不仅作为组织的支持物,而且对细胞、组织乃至器官行使正常功能及伤口愈合都有重大影响。胶原作为医用生物材料比以往应用的金属、陶瓷或化学材料具有更大的优越，因此近20年来已被广泛用于临床 近年来 世界各国已将胶原制品广泛应用于临床修复软组织缺损覆盖烧伤创面、整形、牙周引导组织再生、口腔种植体、牙槽嵴再建及颌骨空腔修复。 二、胶原蛋白的提取 胶原多从牛皮、肌腱、鼠尾等部位提取，由于胶原是一个大的蛋白家族是细胞外间质的四大组分之一，几乎分布于所有的组织中。到目前为止已发现脊椎动物的胶原类型达十多种之多各型作用不一。胶原的异常改变涉及许多纤维化疾病。在肿瘤的发生与转移中胶原的分布和类型也发生改受。因此在提取时常将各型分别提取。目前从组织提取胶原多采用分级盐析的方法。在酸性条件下，I型和Ill型胶原沉淀的盐浓度临界点相近 在中性条件下III型和IV型胶原沉淀的盐浓度临界点又很接近。因此提取时难度较大，程序复杂，需过柱纯化，而且花费时间长，易发生胶原变性。主要的提取方法分述如下：I型和II型胶原主要分布于细胞，组织之间及结缔组织间质中，属于间质胶原，在脏器纤维化病理过程中I型和II型胶原起着重要作用。I型胶原是结缔组织间质中最主要的成分。一般制品多以I型胶原为材料文献上I型胶原的提取一般采用多次超速高心的办法。李成章、樊明文[3]。从人胚骨中提取了I型胶原，用于胶原制品的制作。采用胚胎骨组织来提取胶原，一般认为骨组织仅含有I 型胶原，选用骨组织作为提取原料可省去分型、过柱纯化等烦杂工序，简便经济，易获得纯度较高的I型胶原，他们的方法为将脱钙骨粉浸入0.5mol/LHAc24，48h，取上清缓慢加入研磨精细的NaCl，终浓度为4mol/L，搅拌过夜离心35 000×g，20min，下同，去上清，其沉淀物加入0.5 mol/L HAc透析溶解，离心，取上清依次加入0.lmol/LTris-HCI终浓度为0.01mol/L，5mol/LNaOH调pH至7.4，NaCl终浓度为4mol/L，搅拌过夜，离心，去上清，沉淀以4 mol/L NaCI，0.05 mol/L Tris-HCI洗一次，再加0.5mol/LHAC透析溶解，离心去沉淀，上清装入透析袋内，对NaCl溶府透析，平衡后NaCl浓度为1O离心去上清，沉淀物用0.5mol/LHAC透析去盐溶解，离心去沉淀，上清浓缩冻干以上所有液体及操作温度均为4℃。为提高抽提纯度骨粉应越细越好，脱钙必须完全，采用EDTA脱钙，可使一些非胶原蛋白，如骨连接蛋白
猪皮里的胶原蛋白一周吃几次
猪皮里的胶原蛋白一周吃几次猪皮是很多人都喜欢吃的一种东西，特别是喜欢弄成猪皮冻或者其他的一些猪皮制作的食物。主要是猪皮里面还有很多胶原蛋白，对于人体来说很有帮助，特别是对于女性的美容来说有着极好的效果。但每个人都知道，不管再好的东西都要有一个量。其他的猪皮会对身体产生一定的负担，那么猪皮里的胶原蛋白一周吃几次是最好的了。 胶原蛋白实际上是多种氨基酸组成的。猪皮和人体皮肤的氨基酸模式大致接近，不过，猪皮虽然富含胶原蛋白，但也是合成后的胶原蛋白大分子，并不能被人体直接吸收。即使服用了，最终还是被分解成各种氨基酸。 这样看来，直接吃猪皮补充胶原蛋白的想法还是太过单纯了。而且，猪皮脂肪含量很高，对于易胖体质的姑娘来说可能不是很好的选择，这类食物还有鸡皮、鱼皮、蹄筋等。 那么，应该如何有效补充人体所需的胶原蛋白呢? 1.补充优质蛋白。不能执着于某种看似富含蛋白实际只是富含胶质的食物，要补充优质蛋白的话，鱼、蛋、奶、豆等已经足够提供人体所需了。 例如，鱼类当中补充胶原蛋白效果最佳的首推金枪鱼和鲑鱼，它们可以很好的防止蛋白质流失，为弹性皮肤提供足够支撑。而各种豆制品，如豆腐、豆皮等则可以加速胶原蛋白合成，还能抑制对皮肤不利的酶的活性，延缓皮肤衰老的速度。
2.多补充维生素C，以促进其他生物酶的辅酶活性，进而使人体皮肤有光泽、有弹性，而补充维生素C首选就是蔬菜和水果了。 蔬菜当中推荐甘蓝、菠菜等富含维生素C的绿色蔬菜，维生素C的抗氧化作用可以稳定酶的活性，防止胶原蛋白遭到破坏。而胡萝卜、番薯等根茎类蔬菜所富含的维生素A可以修复受损的胶原蛋白。另外，一些含有番茄红素的蔬菜，如红椒、番茄等，也能提升皮肤中的胶原蛋白。 3.最后推荐一款比较冷门的胶原蛋白：白茶。白茶对于保护皮肤中的胶原蛋白有较好的效果。 人体皮肤的胶原蛋白随着年龄的增长而流失是一件非常正常的事情，不必有过大的负担，合理饮食，规律作息，保持充足的精力和愉悦的心情，抗皱的效果比市面上一些打着“蛋白质分子”噱头的产品更有效，更健康。
羊软骨Ⅱ型胶原蛋白的提取纯化与鉴定
羊软骨Ⅱ型胶原蛋白的提取纯化与鉴定 作者：肖旭，石文达，姚青，陈虎，王基云，李晓兵，高岭 【摘要】目的从羊肋软骨中提取纯化Ⅱ型胶原蛋白，并对其进行鉴定。方法选择羊肋软骨为原料经脱脂、脱钙后，用盐酸胍去除蛋白多糖，经胃蛋白酶消化、氯化钠盐析等步骤，提取纯化蛋白，然后进行鉴定。结果 4mol/L盐酸胍能有效去除蛋白多糖，用胃蛋白酶的限制性酶解结果满意；氯化钠盐析浓度为3mol/L时最佳。SDS-PAGE 电泳结果显示提取纯化的蛋白与Sigma公司的Ⅱ型胶原蛋白一致。Ⅱ型胶原蛋白最大吸收峰为212 nm。结论从羊肋软骨提取的Ⅱ型胶原蛋白纯度高，且符合II型胶原蛋白的特征。 【关键词】Ⅱ型胶原蛋白；软骨；蛋白多糖 Abstract: Objective To isolate and purify collagen type Ⅱ(CⅡ) from Sheep cartilage and to identify its purity. Methods The Sheep cartilages were collected as raw materials. After degreasing and decalcification, Guanidine hydrochloride was used to remove the proteoglycans. The digestion of pepsin, salting of sodium chloride were performed for extracting CⅡand identification. Results The proteoglycans could be efficiently removed by 4mol?L 1 guanidine hydrochloride. The results were obtained by limited enzyme digestion of pepsin added. The optimizing concentration of sodium chloride for salting CⅡwas 3mol?L 1. It was found that the protein and Sigma
鱼鳞胶原蛋白的提取方法
鱼鳞胶原蛋白的提取方法 摘要：人口、资源和环境是当前全球性的重大问题，加强对水产品的废弃物鱼鳞的加工利用和实现渔业生产的可持续发展已成为当今热门研究课题。文章简述了鱼鳞的结构特点，介绍了目前对鱼鳞胶原蛋白的提取方法，旨在使人们了解鱼鳞的真正价值所在，为其开发利用作参考。 关键词：鱼鳞胶原蛋白提取方法 近年来，淡水鱼加工业随着我国淡水鱼产量的增长而得到了较快的发展，鱼品加工也越来越广泛。但是，许多淡水鱼加工过程仅局限于对鱼体肌肉的利用，而对鱼鳞等废弃物的加工利用甚少。每年淡水鱼加工业的废弃物总量达到200万吨以上，其中鱼鳞约占15%，即30万吨。若能合理利用，可有效减少环境污染，又可提高企业效益，因此加大对鱼鳞含有物质的利用，可应用多个行业，其利用价值巨大，发展前景广阔。 1 鱼鳞的结构与组成 鱼鳞是鱼体与外界接触的组织，是鱼类真皮层的变形物，通常占鱼体重量的1%~5%，起保护鱼体免受伤害的作用。通常鱼鳞可分为三种：(1)板鳃鱼所特有的木盾鳞；(2)斜方型、边缘相联的硬鳞；(3)最常见的骨鳞，在硬骨鱼中最多。鱼鳞主要由蛋白质，卵磷脂，羟基磷灰石和鸟嘌呤组成，其中有机物占41％一55％，钙盐38％～46％。蛋白质占总重的70％，主要为胶原蛋白和鱼鳞角蛋白。鱼鳞胶原蛋白主要为I型胶原。I型胶原蛋白为三股超螺旋结构，即三条多肽链每条都向左旋转形成左手螺旋结构，这三条肽链再以氢键相互结合形成右手超螺旋结构。这种结构非常稳定，胶原一般不溶于水和中性盐溶液、稀酸、稀碱及一般有机溶剂，溶于强酸和强碱。 2 鱼鳞胶原蛋白的提取方法 2.1鱼鳞提取胶原蛋白的前处理 在鱼鳞的前处理中主要做的是脱钙，方法主要有酸脱钙和EDTA脱钙。酸脱
酶解法提取牛皮胶原蛋白的条件优化[设计+开题+综述]
开题报告 食品质量与安全 酶解法提取牛皮胶原蛋白的条件优化 一、选题的背景与意义 胶原蛋白，主要存在于动物的皮、骨、软骨、牙齿、肌腱、韧带和血管中，是结缔组织极重要的结构蛋白。由于胶原蛋白具有良好的物理性能和生物学特性，因而其被广泛的应用于化工、食品、医学、生物材料以及农业等诸多领域。因此，胶原蛋白的提取一直是研究的热点。 目前国际上已开发出许多胶原保健品和功能性胶原生物材料。相对于我国，其在胶原蛋白的基础研究上已经具有一些优势并拥有一定的国际专利，而且部分已经投入市场，形成一定的市场规模。而我国的高质量胶原蛋白基础研究还有差距，有关这方面的核心专利技术不多。 但就目前的消费趋势来看，我国胶原蛋白的需求量逐渐增加，特别是随着人们对饮食和健康的不断重视，因此市场前景较为关阔。另一方面在肉制品和制革加工过程中含有丰富胶原物质的副产物（皮、内脏、肉骨头）利用的附加值很低。这样既浪费资源又污染环境，利用这些废弃物生成胶原蛋白实现资源的合理和有价值的利用，实现经济和社会效益的双赢。 本实验的以牛肉制品的下脚料——牛皮为原料，利用酶解法提取胶原蛋白，同时通过试验条件的优化，得到较优的提取条件，为今后的进一步研究提供参考。 二、研究的基本内容与拟解决的主要问题： 基本内容： 1、对牛皮成分的测定：主要测其水分、脂肪、粗蛋白、胶原蛋白等。 2、酶制剂的选择和复合：选择两种胶原蛋白提取率比较高的酶，然后按一定比例进行 复合试验。 3、研究不同实验条件对胶原蛋白提取率的影响：通过对加酶量、水解pH、水解温度、 水解时间、固液比等因素进行单因素试验，并在此基础上进行正交试验得出优化的 工艺条件。 拟解决的问题： 1、如何选择合适的比例对两种单酶进行复合。 2、如何提高胶原蛋白的提取率。
鱼鳞胶原蛋白的提取工艺研究【开题报告】
开题报告 食品科学与工程 鱼鳞胶原蛋白的提取工艺研究 一、综述本课题国内外研究动态，说明选题的依据和意义 胶原蛋白是细胞外基质的结构蛋白质，其分子在细胞外基质中聚集为超分子结构。其分子量为30万道尔顿，它是由3条左手螺旋构型α肽链结合而成的三螺旋结构，互相盘绕成螺旋结构。在胶原蛋白中甘氨酸（Gly）几乎占总含量的1/3，脯氨酸（Pro）和羟脯氨酸（Hyp）的含量是都高于其他蛋白质中的含量，且羟基赖氨酸（Hyl）仅在胶原蛋白中存在。胶原蛋白是结缔组织中极其重要的一种结构蛋白占全身总蛋白质的30%以，它广泛存在于动物的骨、腱、肌鞘、韧带肌膜、软骨和皮肤中。由于其分子结构稳定并具有良好的生物相容性，在医药、保健、食品加工、化妆品等领域有良好的应用前景。 近年来，我国水产品产量一直保持着高速增长的势头，其中，2005年产量高达4900万吨，约占世界水产品产量的35%，位居世界第一位。伴随着我国渔业生产的快速发展，水产品加工也越来越广泛，但是在加工过程中会不可避免地产生大量的下脚料，其中的鱼鳞通常被人们视为下脚料，这类下脚料往往被随意丢弃，不但造成了资源浪费，还会污染环境。据统计，我国每年废弃的鱼鳞达到30万吨以上。 鱼鳞约占鱼体重的2%~5%，研究表明，鱼鳞中含有丰富的蛋白质、卵鳞脂和各种矿物质，有机物占41%~55%，钙盐为38%~46%，主要由蛋白质和羟基磷灰石组成，其中蛋白质占鱼鳞总重的70%，主要为胶原蛋白和鱼鳞角蛋白。水产胶原蛋白具有陆生动物胶原蛋白没有的一些特点以及更高的安全性，由此以鱼鳞作为原料提取胶原蛋白是一种很好的途径。 胶原蛋白质结构和功能特点的多样性和复杂性，决定了它在许多领域的重要地位以及广阔的应用前景。当今科学技术已将胶原蛋白广泛应用于医药工业、食品工业、日用化学品工业、生物合成及胶原修饰等领域中，鱼鳞胶原蛋白作为极有发展潜力与应用价值的高附加值产品而倍受人们的关注与青睐。 鱼鳞中含有大量的胶原蛋白，采用传统工艺进行水产品加工的过程中，一般将其作为废弃物丢弃，这是一种巨大的浪费。本文总结了鱼鳞胶原三个产品的制备技术与应用，其中鱼鳞明胶和鱼鳞胶原蛋白粉的加工技术已相对成熟，而作为生物医用材料的胶原蛋白的开发尚处于起步阶段。以鱼鳞胶原制备的一系列产品具有广阔的应用领域，横跨化工业、食品行业、化妆品
胶原蛋白提取
毕业论文外文资料翻译 学院：生物科学与工程学院 专业：生物工程 姓名：李秀莉 学号：120302214 外文出处：Food Chemistry 190(2016) 186-193 附件： 1.外文资料翻译译文；2.外文原文。
附件1：外文资料翻译译文 响应面优化蛋壳膜中胃蛋白酶溶性胶原蛋白提取工艺关键词： 蛋壳膜、响应面优化法、胃蛋白酶溶性胶原蛋白 摘要： 本文利用响应面优化法（RSM）确定了自变量对蛋壳膜中胃蛋白酶溶性胶原蛋白（PSC）提取产率的影响。采用中心复合设计（CCD）的实验设计和结果分析方法，选取最有可能的条件范围进行了优化实验：NaOH浓度（X1：0.4-1.2mol/L）,碱处理时间（X2：6-30h），酶浓度（X3：15-75U/mg）以及水解时间（X4：12-60h）。实验数据用适当的统计学方法通过多元线性回归分析得到一个二阶多项式方程，分析表明最佳提取条件为：NaOH浓度为0.76mol/L，碱处理时间为18h，酶浓度为50U/mg，水解时间为43.42h。在最佳提取条件下的提取率实验值是30.049%，这与预测值30.054%高度一致。 1.前言 胶原蛋白是脊椎动物的主要结构蛋白，大约占一个动物总蛋白的30%（Muyonga, Cole, & Duodo, 2004)。胶原蛋白的分子结构由三个多肽α-链扭曲在一起形成的一个三股螺旋体。在所有胶原蛋白的“胶原域”都发现了(Gly-X-Y)n重复。X和Y的位置往往分别被脯氨酸和羟脯氨酸占用（Gelse, Poschl, & Aigener, 2003）。目前，至少已有27中胶原蛋白类型已确定，其氨基酸序列、分子结构和功能明显不同（Canty & Kadler, 2005; Cheng, Hsu, Chang, Lin, & Sakata, 2009）。胶原蛋白已被广泛用作医药、化妆品、生物医学和食品行业的材料（Cheng et al.,2009）。一般来说，工业应用的胶原蛋白的主要来源是牛与猪的皮肤和骨头。然而，阮病毒疾病的爆发，如海绵脑病（BSE），传染性海绵脑病（TSE）和口蹄疫（FMD），以及禽流感，导致一些消费者对从这些动物体提取的胶原蛋白和胶原蛋白产品的担忧。此外，以猪为原料提取胶原蛋白不能被犹太人和穆斯林接收（Liu, Liang, Regenstein, & Zhou, 2012; Regenstein & Zhou, 2007）。因此，全球对胶原蛋白的代替原料的需求增加了，如水生动物。但是，关于胶原蛋白提取的其他来源的信息是有限的。 蛋壳作为副产品大约占了一个鸡蛋总重量（60g）的10%（Nys, Bain, & Immerseel, 2011）。据估计每年在伊朗蛋制品工业都产生100000吨的蛋壳。蛋壳膜存在于白色液体和固体蛋壳内表面之间。胶原蛋白占蛋壳膜总蛋白含量的10%（MacNeil, 2006）。在蛋
几种酶法从猪皮中提取胶原蛋白的对比研究
收稿日期：２００６－０９－０２ ＊通讯作者基金项目：上海市科委科研项目（０３ＪＧ０５００１） 作者简介：王川（１９８１－），男，学士，研究方向为功能食品和食品生化技术。 几种酶法从猪皮中提取胶原蛋白的对比研究 王 川１，李 燕２，马志英１，＊，蓝蔚青２ （１．上海市食品研究所，上海 ２００２３５；２．上海水产大学食品学院，上海 ２０００９０） 摘 要：研究了用胰酶、木瓜蛋白酶和胃蛋白酶从猪皮中提取胶原蛋白。研究发现，猪皮的蛋白质含量约为２４．５９％，羟脯氨酸含量为２．３％。猪皮经酶解处理后，即得到胶原蛋白粗提取液，粗提液再经过透析、浓缩，最后进行冷冻干燥，可得到纯度较高的胶原蛋白制品。研究结果显示：三种酶处理猪皮，其中以胰酶提取物得率最高，但结构破坏较严重，用胃蛋白酶提取的胶原蛋白制品的结构最完整，色泽最为洁白，但得率最低。关键词：胶原蛋白；酶解；羟脯氨酸；提取 Ｃｏｍｐａｒｉｓｏｎ Ｓｔｕｄｙ ｏｎ Ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ｏｆ Ｃｏｌｌａｇｅｎ ｆｒｏｍ Ｐｏｒｃｉｎｅ Ｓｋｉｎ ｂｙ Ｄｉｆｆｅｒｅｎｔ Ｅｎｚｙｍｅｓ ＷＡＮＧ Ｃｈｕａｎ１，ＬＩ Ｙａｎ２，ＭＡ Ｚｈｉ－ｙｉｎｇ１，＊，ＬＡＮ Ｗｅｉ－ｑｉｎｇ２（１．Ｓｈａｎｇｈａｉ Ｆｏｏｄ Ｒｅｓｅａｒｃｈ Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ， Ｓｈａｎｇｈａｉ ２００２３５， Ｃｈｉｎａ； ２．Ｃｏｌｌｅｇｅ ｏｆ Ｆｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ， Ｓｈａｎｇｈａｉ Ｆｉｓｈｅｒｉｅｓ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ， Ｓｈａｎｇｈａｉ ２０００９０， Ｃｈｉｎａ） Ａｂｓｔｒａｃｔ ：Ｔｈｉｓ ｐａｐｅｒ ｈａｓ ｓｔｕｄｉｅｄ ｔｈｅ ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｆｒｏｍ ｐｏｒｃｉｎｅ ｓｋｉｎ ｂｙ ｔｒｙｐｓｉｎ， ｐａｐａｉｎ ａｎｄ ｐｅｐｓｉｎ． Ｔｈｅｒｅ ｈａｖｅ ｂｅｅｎｆｏｕｎｄ ｔｏ ｃｏｎｔａｉｎ ２４．５９％ ｐｒｏｔｅｉｎ， ａｎｄ ２．３％ ｈｙｄｒｏｘｙｐｒｏｌｉｎｅ， ｒｅｓｐｅｃｔｉｖｅｌｙ ｏｆ ｐｏｒｃｉｎｅ ｓｋｉｎ． Ｃｏｌｌａｇｅｎ ｆｒｏｍ ｐｏｒｃｉｎｅ ｓｋｉｎ ｗａｓｅｘｔｒａｃｔｅｄ ｂｙ ｔｈｒｅｅ ｋｉｎｄｓ ｏｆ ｅｎｚｙｍｅｓ． Ａｆｔｅｒ ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ｉｔ ｗａｓ ｐｕｒｉｆｉｅｄ ｆｕｒｔｈｅｒ ｂｙ ｄｉａｌｙｚｉｎｇ， ｃｏｎｄｅｎｓｉｎｇ ａｎｄ ｌｙｏｐｈｉｌｉｚｉｎｇ． Ｔｈｅ ｒｅｓｕｌｔｓｓｈｏｗｅｄ： Ａｍｏｎｇ ｔｈｅ ｃｏｌｌａｇｅｎｓ ｅｘｔｒａｃｔｅｄ ｂｙ ｔｈｒｅｅ ｋｉｎｄｓ ｏｆ ｅｎｚｙｍｅｓ， ｔｈｅ ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ｒａｔｅ ｏｆ ｔｒｙｐｓｉｎ ｉｓ ｔｈｅ ｈｉｇｈｅｓｔ， ｂｕｔ ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｉｓ ｓｅｖｅｒｅｌｙ ｄｅｓｔｒｏｙｅｄ， ｗｈｉｌｅ ｔｈｅ ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ ｏｆ ｃｏｌｌａｇｅｎ ｂｙ ｐａｐａｉｎ ｉｓ ｔｈｅ ｂｅｓｔ， ａｎｄ ａｌｓｏ ｔｈｅ ｗｈｉｔｅｎｅｓｓ ｗａｓ ｔｈｅ ｈｉｇｈｅｓｔ ａｍｏｎｇｔｈｅ ｃｏｌｌａｇｅｎｓ ｅｘｔｒａｃｔｅｄ， ｂｕｔ ｔｈｅ ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ ｒａｔｅ ｉｓ ｔｈｅ ｌｏｗｅｓｔ． Ｋｅｙ ｗｏｒｄｓ：ｃｏｌｌａｇｅｎ；ｅｎｚｙｍａｔｉｃ ｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ；ｈｙｄｒｏｘｙｐｒｏｌｉｎｅ；ｅｘｔｒａｃｔｉｏｎ 中图分类号：Ｑ８１４．９ 文献标识码：Ａ 文章编号：１００２－６６３０（２００７）０１－０２０１－０４ 胶原蛋白是构成动物支持组织的结构蛋白质，能有 效地增加皮肤组织细胞的储水功能［１］，增加肌肤弹性，保持皮肤柔软、细嫩，也能使人体内的血管和神经保持韧性和弹性，头发光亮，对人体抗衰老及美容具有特殊功效［２］。 从动物组织中提取胶原蛋白，常用的方法有：碱法、酸法、酶法和热处理等［３－６］。利用酶法提取胶原蛋白，具有较高的回收率，水解反应速度快，时间短，无环境污染等优点。酶法提取的水解胶原蛋白纯度高，水溶性好，理化性质稳定。 目前国际上已开发出许多胶原保健品和功能性胶原生物材料。其在胶原蛋白的基础研究上具有一些优势，拥有一定的国际专利，并形成部分的市场规模。目前我国的高质量胶原蛋白基础研究还有差距，有关这方面的核心专利技术不多。就目前的消费趋势来看，我国胶原蛋白的需求量逐渐增加，因此市场前景较为广阔。另一方面在肉制品加工过程中含有丰富胶原物质的副产 物（皮、内脏、肉骨头）利用的附加值很低，既浪费资 源又污染环境。利用这些废弃物生产胶原蛋白，可以实现资源的合理和有价值的利用，实现经济和社会效益的双赢。 本文分别用胰酶、木瓜蛋白酶和胃蛋白酶对猪皮进行胶原蛋白的提取，并对酶解提取物进行分子量、特性粘度、羟脯氨酸含量测定，对比其结果，对酶法提取胶原蛋白进行对比研究，为进一步对不同用途和性能的胶原蛋白研究提供技术基础。１材料与方法 １．１ 原料 选用经检疫合格的生猪，屠宰后生剥皮。初步处理后，－１８℃冻藏备用，实验时４℃解冻。１．２ 仪器 分光光度计（Ｕｎｉｃｏ ＵＶ－２０００）；Ｃｈｒｉｓｔ冻干机 （Ａｌｐｈ Ａ１－２）；Ｂｅｃｋｍａｎ高速离心机（ＬＧ１０－２．４Ａ）；凯
鱼皮和鱼鳞胶原蛋白及多肽的特点和应用
鱼皮和鱼鳞胶原蛋白及多肽的特点和应用 鱼鳞是鱼真皮层的变形物,占鱼体重量的1%～5%,由结缔组织构成,起到保护鱼 体免遭损害的作用。通常鱼鳞分三种:一种是板鳃鱼(如鲨鱼等)所特有的鳞;另一种是斜方型、边缘相联的硬鳞;第三种是骨鳞,这在硬骨鱼类中最多,每个鳞片可分为上下两层,上层由骨质组成,坚固脆薄,下层由纤维结缔组织相互交错而成,显得柔软以便鱼体活动,然而鱼鳞的真正构造还不太清楚,但通过X射线研究,推测与动物的骨相似,而且研究发现,鱼鳞成分和骨骼也相似,但是鱼鳞中的无机盐类含量较动物骨骼中无机盐类的含量要少得多(王彩理等,2005)。显微镜下,鱼鳞表面能看到规则的隆起线形成的鳞相,鱼鳞的纹样可以作为鱼的种类、年龄等的标记,并且鱼鳞也可被作为重金属的污染监视指标而利用。我国每年鱼的废弃物总量就达到200万t以上,其中鱼鳞约占15%,即30万t(罗红宇,2 2003)。近年来,营养学家发现,鱼鳞含有丰富的蛋白质和多种矿物质,其中有机物占41%～55%,磷酸钙38%～46%,还含少量碳酸钙、磷酸镁、磷酸钠等无机盐(刘庆慧 等,2000),鱼鳞的有机物组成中除生胶质外,大部分为鱼类特有的鱼鳞硬蛋白(Ichthylepidin)、脂肪、色素、粘液质等(王彩理和朱伯清,2004)。如果能充分利用这些成分,不仅可以提高鱼类加工的附加值,同时可减少环境污染,创造良好的经济与社会效益。1 鱼鳞的食品开发 从鱼鳞中提取鱼鳞胶在食品开发中具有广泛的应用。鱼鳞胶含有除色氨酸以外的全部必需氨基酸,若补充色氨酸,其营养价值更高,鱼鳞胶是强有力的保护胶体,乳化力强,既有利于食物消化,又可抑制牛奶、豆浆等蛋白质因胃酸而引起的凝集作用。鱼鳞胶在食品工业中可以作为增稠剂、乳化剂、稳定剂、澄清剂等,广泛应用于罐头、饮料、乳品加工、肉制品加工、果酒酿造等方面(王彩理,2002;王彩理和朱伯清,2004)。鱼鳞胶还是不可多得的滋补品,我国许多地方有食用鱼鳞胨的习惯,现代研究也表明其具有生血、养颜、美容、降低血清总胆固 醇和甘油三酸酯等众多功效。日本已经有了专门以鱼鳞胶原蛋白为原料的片剂。 保健品开发 营养学家研究发现,鱼鳞是特殊的保健品,它含有较多的卵磷脂。能把脂肪球分解成乳状液与水交融,有增强人脑记忆力、延缓脑细胞衰老的作用。鱼鳞中含有多种不饱和脂肪酸,可减少胆固醇在血管壁内沉积,促进血液循环,起着预防高血压及心脏病的作用。鱼鳞中还含有丰富的多种微量元素矿物质,尤以钙、磷含量为高。研究表明,鱼鳞含丰富的胶原蛋白(王南平和郭朋达,2004),胶原蛋白具有良好的生物学特性,是一种重要的功能性蛋白质,它与细胞增生、分化、运动、免疫、关节润滑、伤口愈合等有密切相关,可以作为组织的支持物,对细胞、组织乃至器官行使正常功能并对外伤修复具有重大影响。胶原蛋白有利于上皮细胞的增生修复,促进创面愈合,可应用于烧伤、创伤的治疗;而且胶原蛋白能诱导血小板附着,激活血液凝固因子,用于创面和外科手术的止血等。鱼鳞胶也可以作为药剂直接利用,替代来源稀少的龟甲胶,有效率在95%以上。另外,鱼鳞胶和其他明胶混合