浙江大学王镜岩生物化学(甲)上第08章 核酸降解及核苷酸代谢.

浙江大学王镜岩生物化学(甲)上第08章 核酸降解及核苷酸代谢.
浙江大学王镜岩生物化学(甲)上第08章 核酸降解及核苷酸代谢.

浙江大学生物化学丙实验报告3,4

,. 实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 蔗糖酶蛋白含量的测定、蔗糖酶活力测定及其分离纯化效果的评价 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛、袁平、朱耀仁、蔡玉林 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、蔗糖酶蛋白含量的测定——Folin-酚法 ①学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法; ②掌握分光光度法制作标准曲线,准确测定未知样品的蛋白质含量; ③掌握分光光度计的使用方法。 2、蔗糖酶活力测定——3.5-二硝基水杨酸法 ①掌握酶活力测定的基本原理和方法; ②学习酶的比活力的计算。 二、实验内容和原理 1、Folin-酚测定法 Folin-酚试剂是由甲、乙两种试剂组成的。甲试剂由碳酸钠、氢氧化钠、硫酸铜和酒石酸钾钠组成,在碱性条件下蛋白质中的肽键与酒石酸钾钠铜盐起作用,生成紫红色络合物;乙试剂是由磷钼酸和磷钨酸、硫酸、溴等组成,在碱性条件下,铜-蛋白质络合物以及蛋白质中的酪氨酸残基(酚基)和色氨酸还原磷钼酸-磷钨酸试剂(乙试剂)产生深蓝色(钼蓝和钨蓝的混合物),其色泽深浅与蛋白质含量成正比。可用500nm 波长比色测定,适于测定蛋白质含量0.05~0.5g/L 。 优点: 简单、迅速、灵敏度高;反应较稳定。 缺点: 该反应受多种因素的干扰。 2、蔗糖酶活力测定 蔗糖酶(β-D-呋喃型果糖苷-果糖水解酶EC 3.2.1.26),是一种水解酶。它能催化非还原性双糖(蔗糖)的1,2-糖苷键裂解,将蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖(还原糖)。因此,每水解1mol 蔗糖,就能生成2mol 还原糖。还原糖的测定有多种方法,例如:纳尔逊-索模吉试剂比色法,斐林试剂法等。 专业: 农业资源与环境 姓名: 李佳怡 学号: 3130100246 日期: 2015.5. 26 地点: 生物实验中心310 装 订 线

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为:100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是()。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在()。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是()。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为()。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质()。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大,一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是()。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是()。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键?() A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏()。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点,哪一点是错误的?() A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是()。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

浙大生化(丙)课堂期中试卷

生物化学(丙)期中试卷 一.判断题 1.1分子的NADH+H+经呼吸链氧化可产生 2.5分子ATP。 2.蛋白质变性的本质是蛋白质分子的高级结构被破坏,一级结构则保持完整。 3.琥珀酸脱氢酶和NADH脱氢酶的辅助因子都是FAD。 4.磺胺药可使乙酰胆碱酯酶的Km上升,Vmax不变。 5.ATP的主要功能是为机体提供能量和提供活性磷酸基团。 6.糖异生是指由丙酮酸、琥珀酸CoA、6-磷酸果糖、苹果酸等物质转变为葡萄糖的过程。 7.蛋白质三级结构的稳定力包括氢键、盐键、疏水相互作用、范德华力、二硫键、配位键 等次级键。 8.同源蛋白质的种属差异性说明一级结构的局部改变并不会影响蛋白质的功能。 9.同工酶是指功能相同,但结构和性质不同的一类酶。 10.限制性内切酶是指在一特殊序列处将DNA的两条链同时切断的一类酶。 11.ATP是磷酸果糖激酶I的底物,因此对该酶的活性起别构激活作用。 12.反馈抑制作用是指反应的产物对催化反应的酶的抑制作用。 13.硫辛酸、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸和辅酶A都可以作为酰基的载体起传递作用。 14.酶催化高效性的机理是通过酸碱催化、温度效应、共价催化等因素降低了反应的活化能。 15.蛋白质的基本化学键是肽键、核酸的基本化学键是3’,5’-磷酸二酯键。 二.单选题 1.根据酶催化反应的性质,延胡索酸酶属于: (1)水解酶类(2)合成酶类(3)裂合酶类(4)转移酶类 2.当[S]=2Km时,V的值是: (1)2Vmax(2)2/3Vmax(3)1/3Vmax(4)1/2Vmax 3.下列酶催化的反应无CO2参与的是: (1)6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 (2)苹果酸酶 (3)3-磷酸甘油醛脱氢酶 (4)磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 4.1分子的F1,6-2P被彻底氧化分解为CO2和H2O可产生的高能化合物分子数为(通过 α-磷酸甘油穿梭): (1)32(2)30(3)34(4)28 5.在2,4-二硝基苯存在下一分子FADH2通过呼吸链可产生的ATP分子数是: (1)1(2)0(3)1.5(4)2.5 6.DNA的双螺旋结构中,主要的稳定力是: (1)氢键 (2)疏水相互作用 (3)范德华力 (4)离子键 7.下列代谢途径既不发生在细胞液也不发生在线粒体中的是: (1)EMP途径(2)TCA途径(3)HMP途径(4)乙醛酸循环 8.蛋白质的特征吸收波长是:(1)260nm(2)280nm(3)340nm(4)500nm 9.下列代谢途径中能为机体提供NADPH+H+的代谢途径是: (1)糖酵解途径(2)乙醛酸循环途径(3)磷酸戊糖途径(4)呼吸链 10.在酶的活化和去活化中,磷酸化和去磷酸化常发生在那个氨基酸残基:

第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢

第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢 第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢【授课时间】4学时 第一节核酸的化学组成【目的要求】 掌握核酸,DNA和RNA,的分子组成、核苷酸的连接方式、键的方向性。【教学内容】 1(详细介绍:碱基 2(一般介绍:戊糖 3(一般介绍:核苷 4(一般介绍:核苷酸 5(详细介绍:核酸中核苷酸的连接方式【重点、难点】 重点:核酸组成与核苷酸的连接 【授课时间】0.25学时 第二节 DNA的结构与功能【目的要求】 1(掌握DNA的二级结构的特点。 2(掌握DNA的生物学功能。 【教学内容】 1(一般介绍:DNA的一级结构 2(重点介绍:DNA的二级结构 3(一般介绍:DNA的超级结构 4(一般介绍:DNA的功能 【重点、难点】 重点:DNA的二级结构 难点:DNA的超级结构

【授课学时】1学时 第三节 RNA的结构与功能【目的要求】 1(掌握RNA的种类与功能。mRNA和tRNA的结构特点。2(了解核酸酶的分类与功能。 3(了解其他小分子RNA。【教学内容】 1(详细介绍:mRNA的结构与功能 2(详细介绍:tRNA的结构与功能 3(详细介绍:rRNA的结构与功能 4(一般介绍:小分子核内RNA 5(一般介绍:核酶 【重点、难点】 重点:mRNA、tRNA的结构与功能 【授课学时】0(5学时 第四节核酸的理化性质【目的要求】 1(掌握DNA的变性和复性概念和特点 2(熟悉核酸分子杂交原理。 3(熟悉核酸的一般性质 【教学内容】 1(一般介绍:核酸的一般性质 2(详细介绍:核酸的紫外吸收 3(重点介绍:核酸的变性与复性 【重点、难点】 重点:核酸的变性与复性 【授课学时】1学时 第五节核苷酸代谢【目的要求】

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

浙江大学生物化学丙实验报告1

实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 蔗糖酶的提取 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 1、实验内容: 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ①酵母细胞破碎 细胞破碎的常用方法 液体剪切法固体剪切法压力和研磨 物理法、化学渗透法、酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取出来。 ②蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 三、实验材料与试剂

1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3~4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20℃),20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉);研砵(每组一套);50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用);高速冷冻离心机;恒温水浴箱(50℃);量筒(50ml)、微量移液枪(1000ul)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;1.5ml离心管(留样品Ⅰ、Ⅱ用)及离心管架;制冰机;-20℃冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10g+约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:量取总体积40 ml的20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液,分2次加研磨10min, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心10min (条件:4℃、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上清液并量出体积V1(样品I),另留1ml上清液(样品I )放置-20℃冰箱保存用于蔗糖酶蛋白含量测定、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50℃恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min。 (条件:4℃,12000r/min) ④收集+测量:收集上清液并量出体积V2(样品Ⅱ),另留1ml上清液(样品Ⅱ)放置-20℃冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测定、测定蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上清液加入相同体积的-20℃的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

第九章 核苷酸代谢-r 生物化学试卷

核苷酸代谢 一、选择题 1.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是:C A.GMP B.AMP C.IMP D.ATP 2.人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是:D A.尿素 B.肌酸 C.肌酸酐 D.尿酸 3.最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是:D A.葡萄糖 B.6磷酸葡萄糖 C.1磷酸葡萄糖 D.5磷酸葡萄糖 4.体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成?D A.核糖 B.核糖核苷 C.一磷酸核苷 D.二磷酸核苷 5.HGPRT(次黄嘌呤-鸟嘌磷酸核糖转移酶)参与下列哪种反应:C A.嘌呤核苷酸从头合成 B.嘧啶核苷酸从头合成 C.嘌呤核苷酸补救合成 D.嘧啶核苷酸补救合成 6.氟尿嘧啶(5Fu)治疗肿瘤的原理是:D A.本身直接杀伤作用 B.抑制胞嘧啶合成 C.抑制尿嘧啶合成 D.抑制胸苷酸合成 7.提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是:C A.丝氨酸 B.天冬氨酸 C.甘氨酸 D.丙氨酸 8.嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2氨基来自:A A.谷氨酰胺 B.天冬酰胺 C.天冬氨酸 D.甘氨酸

9.dTMP合成的直接前体是:A A.dUMP B.TMP C.TDP D.dUDP 10.在体内能分解为β-氨基异丁酸的核苷酸是:C A.CMP B.AMP C.TMP D.UMP 11.使用谷氨酰胺的类似物作抗代谢物,不能阻断核酸代谢的哪些环节?A A.IMP的生成 B.XMP→GMP C.UMP→CMP D.UMP→dTMP 12. 下列既参与嘌呤核苷酸合成又参与嘧啶核苷酸合成的物质是:A A 谷氨酰胺 B 谷氨酸 C 甘氨酸 D 丙氨酸 13. 人体内嘌呤化合物分解代谢的最终产物是:D A 6—巯基嘌呤 B 6—氨基嘌呤 C 2—氨基—6—羟基嘌呤 D 黄嘌呤氧化酶催化黄嘌呤氧化的 14. 在嘧啶核苷酸合成中,向嘧啶环提供N1原子的化合物是B A 天冬酰胺 B 天冬氨酸 C 甲酸 D 谷氨酰胺 15. 在体内合成嘌呤核苷酸时,嘌呤环上N1来自B A 一碳单位 B 天冬氨酸 C 谷氨酸 D 甘氨酸 E、谷氨酰胺 16. 在体内嘌呤核苷酸合成时CO2中的碳原子进入嘌呤环中的部位是D A、C2 B、C4 C、C5 D、C6 17. 从头合成IMP和UMP的共同原料是B A、氨甲酰磷酸 B、PRPP

最新浙大生物化学试题

浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异

《349药学综合》考试大纲

一、考试要求 本考试大纲的制定力求反映专业硕士学位的特点,注重测评考生的综合能力和基本素质,以利于有实践经验的中青年优秀人员入学,为国家经济建设选拔和培养高素质人才。要求考生较为全面系统地掌握药物化学、药理学的基本概念,具备较强的分析与解决实际问题的能力。 二、考试内容 《349药学综合》总分300分,含药物化学、药理学2部分,各为150分。本科目考试范围为药物化学、药理学的基础知识,所涉及的面较广,但不求很深。要求考生掌握大纲中规定的内容,并能在理解的基础上灵活地运用。 主要内容包括: 1、药物化学所涉及的基本概念和原理 2、明确药物化学内容体系,掌握不同类别药物的结构设计、研发、构效关系、作用机理、临床用途以及体内代谢等 3、药物的合成策略及合成设计 4、药理学与新药研究的一些基本概念、内容及方法 5、药物吸收、分布、代谢与排泄的基本过程及其影响因素 6、药物的基本作用方式,各系统代表药物的作用与作用机制

4、她们宁可做一时的女王,不愿一世的平庸。 5、男人插足叫牛逼,女人插足叫小三。 6、你要成佛成仙,我跟你去,你要下十八层地狱,我也跟你去。你要投胎,我不答应! 7、忘川之畔,与君长相憩,烂泥之中,与君发相缠。寸心无可表,唯有魂一缕。燃起灵犀一炉,枯骨生出曼陀罗。 8、如果还有机会的话,我一定会让你回到我的身边,我不想让你和别人结婚。 9、每个人心里都有脆弱的一面,如果放大这种脆弱的话,没人想活。 10、我做了一个很伟大的决定,看你这么可怜,又没有朋友,我们做朋友吧! 11、我不该只是等待,我应该去寻找。 12、哪怕再花上七十年,七百年,我想我肯定会找到他! 13、恶鬼:你敢打我!夏冬青:你都要吃我了,我还不能打你啊! 14、人活着就会失去,你失去的不会再来,你争取的永远都会失去! 15、阿茶:我可以让你抵抗时间的侵袭。弹琴盲人:那我是不是也就失去了时间? 16、孔明灯真的很漂亮,就像是星星流过天河的声音。 17、冥王阿茶:想早点见到我吗?冬青:不用了吧,顺其自然。 18、我妈把我生得太仓促了,我又控制不了。 19、神,生于人心,死于人性。请垂怜于我吧,让我再次眷顾,深爱的你们。

第九章核苷酸代谢和第十章核酸代谢

第九章核苷酸代谢和第十章核酸代谢 本章教学要求: 1、掌握核苷酸从头合成和补救合成两种途径及意义。 2、熟记从头合成过程中嘌呤环和嘧啶环上各原子的来源。 3、掌握脱氧核苷酸及胸苷酸合成的生化过程,催化反应的酶和辅因子。 4、了解嘌呤和嘧啶分解的过程和产物及嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成途径。 5、熟记有关DNA复制的机制和参与的酶及功能。了解原核生物DNA复制过程和DNA损 伤的修复。 6、熟记反转录酶的功能及生物学意义。 7、熟记原核生物RNA聚合酶的组成和功能以及真核生物RNA聚合酶的功能。了解RNA 的转录过程和各种RNA转录后的加工过程。 一、填空题: 1. 嘌呤核苷酸从头合成均需要的原料有、、、和。 2. 嘧啶核苷酸从头合成均需要的原料有、和。 3. 人类嘌呤化合物分解代谢的最终产物是。 4. CTP是由或转变而来的,dTMP是由转变而来的。 5. 真核生物mRNA前体的加工包括、和。 6. DNA复制时,与DNA解链有关的酶和蛋白质有、和。 7. DNA复制的两大特点是和。 8. DNA复制时,合成DNA新链之前必须先合成,它在原核生物中的长度大约有。 9. DNA复制和修复所需模板是,原料是四种;反转录的模板是。 10. 原核生物DNA聚合酶有三种,是、和,其中参与DNA切除 修复的主要是。 11. 真核生物的mRNA 5’端通常具有结构,3’端具有结构。 二、判断题: 1. 由dUMP转变成dTMP所需要的甲基由N5,N10 = CH-FH4提供。 2. DNA合成时,随后链首先合成的DNA片段称为冈崎片段。 3. DNA复制时,领头链只需一个引物,而后随链需要多个引物。 4. 细菌的RNA聚合酶全酶由核心酶和ρ因子所组成。 5. 单链DNA结合蛋白与DNA结合使其解链。 6. 基因的中的两条链在体内都直接作为转录的模板。 7. DNA复制时,前导链(领头链)是连续合成,随后链(后随链)是不连续合成的。 8. DNA复制与转录都是以双链DNA为模板,以半保留方式进行。 9. 大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ是DNA复制主要酶。 10. 生物体中遗传信息的流动方向只能由DNA→RNA,绝不能由RNA→DNA。 11. 转录时,大肠杆菌RNA聚合酶核心酶能专一识别DNA的起始信号。 12. 由IMP合成AMP和GMP均由A TP供能. 三、选择题: 1. 下列既参与嘌呤核苷酸合成又参与嘧啶核苷酸合成的物质是:() A.谷氨酰胺 B.谷氨酸 C.甘氨酸 D.天冬氨酸 2. 下列哪种物质不是嘌呤核苷酸从头合成的原料:()

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业:农业资源与环境 姓名:李佳怡 ____________ 学号:_J6 _______________ 日期: __________________ 地点:生物实验中心310课程名称:生物化学实验(丙) 实验名称:蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 七、实验结果与分析(必填) .指导老师:方祥年 成绩:_ _同组学生姓名:金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法

三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3?4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉):研碎(每组一套):50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用):高速冷冻离心机:恒温水浴箱(50°C);量筒(50ml)、微量移液枪(lOOOu 1)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;离心管(留样品I、II用)及离心管架:制冰机:一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液,分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心lOmin (条件:4°C、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上淸液并量出体积VI (样品I),另留1ml上淸液(样品I )放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50°C恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min a (条件:4°C, 12000r/min) ④收集+测量:收集上淸液并量出体积V2 (样品II),另留1ml上淸液(样品II )放宜一20°C冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

浙江大学考博生物化学03-13年试卷

2003年秋 一、名词 变性与复性构型和构象Km 氧化磷酸化脂肪酸ß-氧化核糖体中心法则辅酶与辅基人类基因组计划和后基因组计划分子伴侣 二、论述 1 生物大分子中结构与功能的关系(10) 2 糖酵解过程(10) 3 选择一种分离方法,叙述其原理和操作过程(15) 4 生物化学的最新前沿进展(15) 2004年春 一、名词 ATP 构型和构象Km 分解与合成代谢核糖体中心法则Sanger 反应变性与复性启动子基因表达 二、论述 1.生物中大分子物质构成的基本结构(10) 2葡萄糖转化二氧化碳和水过程中相应步骤和酶(10) 3凝胶电泳的原理及应用(15) 4.生物化学的最新前沿进展(15) 2004年秋 论述 1.蛋白质模体和结构域(15) 2.生物膜结构特征和生物学功能(15) 3.生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系(15) 4. DNA复制和转录的原理(15) 5.真核生物基因的表达和表达的调节(20) 6.比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理(20) 2005年春 论述 1蛋白质模体和结构域(15) 2生物膜结构特征和生物学功能(15) 3生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系(15) 4 DNA复制和转录的原理(15) 5真核生物基因的表达和表达的调节(20) 6比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理(20) 2006年 论述 1.生物化学研究的内容与目标 2.生物膜及其功能 3.蛋白膜质体与结构域 4.水对生物体的重要作用 5.DNA复制和转录的原理

6.氨基酸以R基分几类,写出其三字母、单字母的缩写 7.比较亲和层析、离子交换、分子排阻的原理 8.举例说明四种非共价键在蛋白质、核酸分子中的作用 9.构型与构象10. 生物体能量转化及其关系 未知年份 论述题 1.双向电泳的原理及步骤 2.单克隆抗体与多克隆抗体的定义 3.生物化学的定义与研究内容 4.蛋白质中二、三结构域的定义 5. DNA 的复制过程 2007年 一、名词解释 氧化磷酸化、折叠、第二信使、沉默子、反义RNA、胴体、一碳单位、别构酶、冈崎片段、基因文库 二、论述题 1.乙酰COA在脂肪氧化中的作用 2. RNA的分离纯化与鉴定 3.乳糖操纵子 4.真核生物基因表达的调控因子及其作用 5.肝糖原的激素影响及分子原理 6.生物重大研究进展与动物科学对其的指导意义 2008 年 论述 1.生物膜的组成及其功能 2.脂类的功能 3.蛋白质合成过程中和DNA复制过程中的化学防错 4.血红蛋白和BPG的结构和功能 5. ATP和NAD+的结构和功能 6.名词解释:糖酵解、乙醛酸循环、卡尔文循环、TCA循环 7.设计动力学试验,验证反应实质 2010年生物化学真题回忆版: 20种氨基酸的分类,简写 实验题2个关于分子实验和蛋白质实验的 电泳的原理和分类层析 化学渗透学说 蛋白组学和研究进展 c3植物和c4植物的区别 G蛋白介导的信号转导机制 生化题都是大题,回忆出大概内容,题目记不住了。 祝大家考博成功!

浙江大学生物化学丙实验报告5

实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称:蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 检测分析及蛋白质相对分子质量测定 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习SDS -聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)的基本原理和操作方法 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 检测分析 3、学习测定蛋白质相对分子质量(Mr)的方法 二、实验内容和原理 (1)实验内容 1、SDS -PAGE 凝胶制作; 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 电泳分离; 3、洗脱测定并计算相对分子质量。 (2)实验原理 1、电泳 是带电颗粒在电场作用下,作定向运动即向着与其电荷相反的电极移动的现象。 2、电泳法分离、检测蛋白质混合样品 主要是根据各蛋白质组分的分子大小和形状以及所带净电荷多少等因素所产生的电泳迁移率的差别。 3、区带电泳 是样品物质在一惰性支持物上进行电泳,因电泳后,样品不同组分形成带状区间,故称区带电泳。 4、聚丙烯酰胺凝胶(PAG) 由丙烯酰胺和交联试剂N,N ’-甲叉双丙烯酰胺(Bis)在有催化剂(如过硫酸铵或核黄素)和增速剂(如N,N,N ’,N ’-四甲基乙二胺,TEMED )的情况下聚合而成的。

5、聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) 是在恒定的、非解离的缓冲系统中来分离蛋白质,这主要是由蛋白质样品所带的电荷和分子质量的差异性进行分离;在电泳过程中仍保持蛋白质的天然构象、亚基之间的相互作用及其生物活性。 6、聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为 ⑴连续系统凝胶缓冲液的pH值及凝胶浓度不变。该电泳系统具有电荷效应、分子筛效应; ⑵不连续系统凝胶缓冲离子成分、pH值、凝胶浓度、电位梯度不连续,由浓缩胶和分离胶组成。由于浓缩胶的堆积(浓缩)作用,可使样品(即使是稀释样品)在浓缩胶和分离胶的界面上先浓缩成一窄带,然后在一定浓度(或一定浓度梯度)的凝胶上进行分离。该电泳系统具有浓缩效应、电荷效应、分子筛效应。 7、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) 以PAG为支持物的电泳,由于各种蛋白质所带静电荷、分子量大小和形状不同而有不同的迁移率。为消除静电荷对迁移率的影响,在整个电泳体系中加入一定量的阴离子去污剂“十二烷基硫酸钠(简称SDS)”和“强还原剂(巯基乙醇)”后,蛋白质样品就会与SDS结合形成带负电荷复合物,而SDS作为一种变性剂和助溶剂,它能破坏蛋白质分子内和分子间的非共价键,并结合到蛋白质分子上,使分子去折叠,破坏蛋白质分子内的二级和三级结构,使蛋白质变性而改变原有的空间构象。另外,SDS-蛋白质复合物在强还原剂(巯基乙醇)存在下,可打开蛋白质分子内或肽链间的二硫键,并能避免重新氧化,这样分离出的谱带即为蛋白质亚基。蛋白质亚基的电泳的迁移率主要取决于亚基的相对分子质量大小,而电荷的因素可以忽略。 8、蛋白质亚基相对分子质量的测方法 在聚丙烯酰胺凝胶系统中,加入一定量的SDS时,蛋白质-SDS复合物在水溶液中的形状,近似于雪茄烟形的长椭圆棒。不同蛋白质的SDS复合物的短轴长度都一样,约为1.8nm,而长轴则随蛋白质的分子量成正比变化。这样的蛋白质-SDS复合物在凝胶中的迁移率,不再受蛋白质原有电荷和形状的影响,而只主要取决于它的椭圆棒的长度即蛋白质的相对分子质量的大小,而其他因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。由于蛋白质的相对分子质量不同,所形成复合物的相对分子质量不同,在电泳中反映出不同的迁移率。当蛋白质或亚基的相对分子质量在15,000~200,000之间时,电泳迁移率与相对分子质量的

浙江大学生物化学丙实验报告.

. 实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 质粒DNA 的微量制备及电泳检测 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习并掌握质粒DNA 的提取原理和方法; 2、了解琼脂糖凝胶电泳检测核酸的原理和操作; 3、学习并掌握对电泳检测结果的初步分析。 二、实验内容和原理 1、实验内容 ①质粒DNA 的提取 ②DNA 的琼脂糖凝胶电泳鉴定 2、实验原理 ①质粒: 质粒是一种染色体(核质体)外的寄生性的自主复制子,存在于细菌等细胞中,为双链闭环的DNA 分子,大小在1-200kb 之间,具有自主复制和转录功能, 能表达例如抗性、菌毒素等细胞非必需的遗传信息,但其复制和转录必须要利用依赖宿主细胞(细菌)基因组DNA 编码的一些酶和蛋白质。质粒能够自发的或人为的在细胞间转移,因此是基因工程技术中将外源基因导入受体细胞的重要载体。 ②从细菌细胞中抽提质粒DNA 的步骤: a 细菌培养使质粒大量扩增; b 收集和裂解细胞,并去掉细菌碎片和核质体DNA ; c 进一步除去蛋白、脂类、RNA 等杂质,分离和纯化质粒DNA 。 ③碱裂解法来分离纯化质粒DNA : 在EDTA 存在下,经过SDS 处理使细胞膜裂解,从而使菌体充分裂解,利用在碱性条件下(NaOH ), 使核质体DNA 与质粒DNA 的变性;加入乙酸钾,在中性条件下,核质体DNA 与质粒DNA 又存在复性的差异,质粒DNA 很快得以复性,而细菌核质体DNA 分子难以复性,核质体DNA 会缠绕附着在细胞膜碎片上专业: 农业资源与环境 姓名: 李佳怡 学号: 3130100246 日期: 2015.6.9 地点: 生物实验中心310 装 订 线

浙大《生物化学(药)》在线作业

1. 下列哪一项不是影响酶活性的主要因素()。 A. 温度 B. Ph C. 激活剂 D. 酶的用量 2. 变构效应物对酶结合的部位是: A. 活性中心与底物结合的部位 B. 活性中心的催化基团 C. 酶的-SH基 D. 活性中心以外的特殊部位 3. 下列各项不属于蛋白质功能的是()。 A. 催化功能 B. 运输功能 C. 运动功能 D. 提供能量 4. 1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为 A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 5. 乳糜微粒中含量最多的组分是 A. 脂肪酸 B. 甘油三酯 C. 磷脂酰胆碱 D. 蛋白质 6. 下列何种作用不可能改变酶活性 A. 延长酶作用时间 B. 加入酶必需的激活剂 C. 变构酶分子发生变构效应 D. 某些酶蛋白发生化学修饰 7. 在什么情况下,一种蛋白质在电泳时既不向正级移动,也不向负极移动,而停留在原点? A. 发生蛋白质变性 B. 与其它物质结合形成复合物 C. 电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同 D. 电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pI 8. 1分子葡萄糖酵解时净生成多少分子ATP A. 1

C. 3 D. 4 9. 乳糖操纵子的调节水平在()。 A. 复制 B. 转录 C. 转录后 D. 翻译 E. 翻译后 10. 有关多肽链主链肽键形成的正确描述是()。 A. 由一个氨基酸的α—氨基与另一个氨基酸的α—羧基形成 B. 由一个氨基酸的α—氨基与自身的α—羧基形成 C. 由一个氨基酸的侧链氨基与自身的α—羧基形成 D. 由一个氨基酸的侧链氨基与另一个氨基酸的α—羧基形成 11. 在糖原合成中每加上一个葡萄糖残基需消耗高能键的数目是 A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 12. 嘧啶从头合成途径首先合成的核苷酸为()。 A. UDP B. ADP C. TMP D. UMP 13. 糖酵解途径的关键酶之一是 A. 乳酸脱氢酶 B. 果糖二磷酸酶-1 C. 6-磷酸果糖激酶 D. 6-磷酸葡萄糖酶 14. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括: A. 氢键 B. 二硫键 C. 离子键 D. 磷酸二酯键 15. 1分子丙酮酸彻底氧化净生ATP分子数 A. 2 B. 3

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指导

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指 导 一、招生人数 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学学术型 071010 生物化学与分子生物学 二、研究方向: 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 三、考试科目: 初试科目:

①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学(各50%) 复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 四、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社; 《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社; 《现代遗传学》赵寿元等主编,高等教育出版社。 《细胞生物学》翟中和高等教育出版社。 五、浙江大学生物化学与分子生物学近三年复试分数线

六、浙江大学生物化学与分子生物学考研经验: 1、零基础复习阶段(6月前) 本阶段根据考研科目,选择适当的参考教材,有目的地把教材过一遍,全面熟悉教材,适当扩展知识面,熟悉专业课各科的经典教材。这个期间非常痛苦,要尽量避免钻牛角尖,遇到实在不容易理解的内容,先跳过去,要把握全局。系统掌握本专业理论知识。对各门课程有个系统性的了解,弄清每本书的章节分布情况,内在逻辑结构,重点章节所在等。 2、基础复习阶段(6-8月) 本阶段要求考生熟读教材,攻克重难点,全面掌握每本教材的知识点,结合真题找出重点内容进行总结,并有相配套的专业课知识点笔记,进行深入复习,加强知识点的前后联系,建立整体框架结构,分清重难点,对重难点基本掌握。同时多练习相关参考书目课后习题、习题册,提高自己快速解答能力,熟悉历年真题,弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。要求吃透参考书内容,做到准确定位,事无巨细地对涉及到的各类知识点进行地毯式的复习,夯实基础,训练思维,掌握一些基本概念和基本模型。

2020-2021浙江大学植物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线,考研经验

2020-2021浙江大学植物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线, 考研经验 本文将由新祥旭考研简老师对浙江大学植物学考研进行解析,主要有以下几个板块:浙江大学的介绍,考研科目介绍,考研参考书目以及植物学考研备考经验等几大方面。 一、浙江大学 浙江大学,简称“浙大”,坐落于“人间天堂”杭州。前身是1897年创建的求是书院,是中国人自己最早创办的现代高等学府之一。1928年更名为国立浙江大学。浙江大学直属于中华人民共和国教育部,是中国首批7所“211工程”、首批9所“985工程”重点建设的全国重点大学之一,是C9联盟、世界大学联盟、环太平洋大学联盟的成员,是教育部“卓越医生教育培养计划”、“卓越农林人才教育培养计划”改革试点高校,是中国著名顶尖学府之一。 二、招生人数、研究方向及考试科目: 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学

071001 植物学学术型 研究方向: 01植物逆境生理与分子生物学 02植物养分高效生理与分子生物学 03植物光合生理与分子生物学 03植物细胞、分子与发育生物学 04植物系统与分子进化 05植物资源与植物化学 初试科目: ①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④414植物生理学与生物化学或830生物化学与分子生物学(各50%)复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 三、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社;《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社;

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