淀粉酶活性测定实验标准报告
酶活力测定方法的研究
一．研究背景及目的
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。本实验选取萌发的禾谷类种子为材料，通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。
二．实验原理
萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α淀粉酶和β淀粉酶，β淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化[1]。本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性，拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性，再做进一步分析。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。
三．材料、试剂与仪器
材料：
萌发的小麦种子
试剂：
①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）；
②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）
B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml 混匀即可；
③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M 氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）；
④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml 容量瓶中定容）；
⑤0.4M NaOH
仪器：
722光栅分光光度计(编号990695)
DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056)
离心机(TDL-40B) 配平天平药物天平电热锅
100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶
四．实验方法
本实验按照下列表格的中的操作步骤进行：
五．数据整理
上表中前4行数据为实验的原始数据。以表中前两行数据绘制标准曲线（见下页），根据标准曲线的方程，计算上表中第4行数据（各样品的OD值）所对应的麦芽糖浓度，填入上第5行中，计算两组平行实验所测麦芽糖浓度的平均值，填入最后一行，如上表。
六．结果计算与讨论分析
根据以上的数据整理的结果，结合以下公式计算两种淀粉酶的活性：
α淀粉酶活性=（A－A’）×样品总体积÷（样品重×5）
(α+β)淀粉酶活性=（B－B’）样品总体积÷（样品重×5）
其中A为α淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度，A’为α淀粉酶对照管中的淀粉酶的浓度，B为(α+β)淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度，B’为(α+β)淀粉酶对照管中的麦芽糖浓度（以两组平行实验数据的平均值计算）
计算结果如下：
α淀粉酶活性=10.9（毫克麦芽糖?克-1鲜重?分钟-1）
(α+β)淀粉酶活性=236（毫克麦芽糖?克-1鲜重?分钟-1）
(α+β)淀粉酶活性与α淀粉酶活性的差值为225（毫克麦芽糖?克-1鲜重?分钟-1），暂且看作β淀粉酶活性来分析问题。
由以上的结果可以看出：测得的β淀粉酶活性远远高于α淀粉酶活性。根据实验的可操作性，我们有理由相信α淀粉酶活性的测量值是可信的，但是对于β淀粉酶活性，我们不得不提出这样一些疑问：同是小麦发芽种子中的淀粉酶，活性为何存在如此大的差异？β淀粉酶活性的测量值可信吗？α淀粉酶和β淀粉酶共同的催化能力会等同于它们各自崔化能力的算数和吗？带着这些问题，我查阅了相关文献，结果没有找到关于α淀粉酶与β淀粉酶相互关系的文献，但是发现：在前人的研究中，已经广泛运用了通过α淀粉酶和β淀粉酶总活性与α淀粉酶活性的测定间接得到β淀粉酶活性的方法[3]，而且在一些类似的实验中测定的
结果也是β淀粉酶活性远远高于α淀粉酶活性[2]。但是这一测定β淀粉酶活性方法的科学性仍然值得怀疑，因为β淀粉酶与α淀粉酶的催化特性是有差异的。β淀粉酶主要作用于直链淀粉，作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α-1,6-键的前面反应就停止了；而α淀粉酶则无差别地作用于直链淀粉与支链淀粉[4]。所以我提出设想：β淀粉酶单独作用时催化能力要大打折扣。不过值得注意的是：本次实验中所用淀粉的结构尚不明确。
七．结论与展望
根据上面结果与分析，作出如下总结：对于酶活性的测定，通过测定一定时间内一定量的酶催化所得产物的量来表征酶的活性不管在逻辑上还是可操作性上都是可行的。但是通过测定两种酶共同作用时的总活性及其中一种酶的活性从而间接得到另一种酶的活性的方法是值得质疑的，当然我们可以参考前人的实验经验，但是质疑是不可少的。本实验中运用的通过α淀粉酶和β淀粉酶总活性与α淀粉酶活性的测定间接得到β淀粉酶活性的方法当然也是值得质疑的，至少仅仅通过本实验是不能消除这样的质疑的；但是查阅文献后发现该方法被广泛运用，所以其合理性应该是得到前人证明的，但尚未查到相关的文献，有待进一步的考证。
八．思考题
1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴的酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。
由于β-淀粉酶不耐热，在70℃下处理一定时间可以钝化，严格保温15分钟可以达到理想的钝化效果，时间过长，α-淀粉酶活性也会受到影响；时间不足，β-淀粉酶钝化不完全。保温后立即骤冷是为了通过剧烈的温变改变β-淀粉酶的结构以防止在随后的反应中复性，这样就保证了在随后的40℃温浴的酶促反应中β-淀粉酶不会再参与催化反应。此外我认为冰浴使酶迅速降温，便于严格控制高温处理时间的长短。
2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。
在最适反应温度下，酶的催化活性最大，此时的酶与底物的结合性最强；而在最适保存温度下，酶的稳定性最好，此时的酶一般处于失活状态。这是完全不同的两个状态，所以温度不同是可以理解的。
3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？
根据化学反应动力学的原理，高浓度下的反应更完全，为了测定结果的准确，所以当然希望还原糖尽可能完全地参加反应；但是比色法允许测定的浓度是较低的。3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应在高温下进行，所以先沸水浴使还原糖最大程度地反应再稀释测定能够准确测得所含还原糖的浓度。
4. 在体外进行别构酶活性调控的实验中，有时可以用低浓度的竞争性抑制剂作为酶的别构激活剂使用，其理论基础是什麽？
竞争性抑制剂与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与别构酶的别够中心结合，从而改变酶分子的构象，增强酶的活性，成为酶的别构激活剂。5. 在酶的分离纯化过程中通常会丢失一些活力，但有时亦可能在某一纯化步骤中酶活力的得率超过100%，产生这种活力增高的可能原因会是什麽？这种情况说明什麽？
由于酶的特性之一就是活性易受到其他物质的影响，如产物、底物或者是样品中的其他杂质，都可能影响着酶的活性。在酶的分离纯化过程中，随着杂质的减少，影响酶活性的物质随之越来越少，之前存在的抑制酶活性的物质很可能在某一纯化过程中被除去，所以出现酶活的得率超过100%的情况。这种情况说明酶的活性是很容易受到外界因素的影响的，所以在测定酶的活性时应该加以注意。
6. 有多种方法可区分高分子量的DNA与RNA分子，请写出一种最简便易行的生化分析方法，并说明理由。
通过DNA酶处理待测样品，能够溶于酶液中的是DNA不能溶解的是RNA；或者通过RNA酶处理待测样品，能够溶于酶液的是RNA而不能溶解的是DNA。原因是酶具有专一性，DNA酶只能水解DNA而不能水解RNA而RNA酶恰好相反。
九．参考文献
[1]生物化学实验指导7-16 中国农业大学生物化学实验室
中国农业大学自编教材
[2]艾志录等不同品种小麦发芽过程中淀粉酶活力变化规律的研究
中国粮油学报2006年6月第21卷第3期
[3]马永强等玉米萌发过程中淀粉酶性质的研究食品科学294~297，
2007, V ol. 28, No. 11
[4]百度百科https://www.360docs.net/doc/a69632140.html,
淀粉酶活力测定实验报告
淀粉酶活力测定实验报告 淀粉酶活力测定实验报告实验三、淀粉酶活性的测定实验报告 实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的: 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义; 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理: 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化;β-淀粉酶不耐热，70? 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力(单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量)。 三、实验用具: 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热 恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 (1)0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液:A液:称取柠檬酸20.01g，定容至 1000ml;B液:称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml;取A液55ml与B液145ml混匀。 (2)1%可溶性淀粉溶液:1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6
的柠檬酸缓冲液; (3)1%3,5-二硝基水杨酸试剂:称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入; (4)麦芽糖标准溶液:取麦芽糖0.1g溶于100ml水中; (5)pH 6.8的磷酸缓冲液: 取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用 0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至 6.8，加水稀释至1000ml即得。 (6)0.4mol/L的NaOH溶液; (7)1%NaCl溶液。 (8)实验材料:萌发的谷物种子(芽长约1cm) 四、操作步骤 1、酶液提取:取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70?士0.5? 恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40?士 0.5? 恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40?下预热的1,淀粉溶液 2m1,摇匀,立即放入40?恒温水浴准确计时保温 5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶 活动,准备测糖。
计算机网络实验报告 答案讲解
计算机网络实验报告 专业计算机科学与技术 班级计102 学号109074057 姓名王徽军 组号一组D 指导教师毛绪纹 安徽工业大学计算机学院 二○一二年十二月
目录 实验总体说明 (3) 实验一以太网帧的构成 (3) 实验三路由信息协议RIP (8) 实验四传输控制协议TCP (10) 实验五邮件协议SMTP、POP3、IMAP (12) 实验六超文本传输协议HTTP (14)
实验总体说明 1．实验总体目标 配合计算机网络课程的教学，加强学生对计算机网络知识（TCP/IP协议）的深刻理解，培养学生的实际操作能力。 2．实验环境 计算机网络协议仿真实验室： 实验环境：网络协议仿真教学系统（通用版）一套 硬件设备：服务器，中心控制设备，组控设备，PC机若干台 操作系统：Windows 2003服务器版 3．实验总体要求 ●按照各项实验内容做实验，记录各种数据包信息，包括操作、观察、记录、分析， 通过操作和观察获得直观印象，从获得的数据中分析网络协议的工作原理； ●每项实验均提交实验报告，实验报告的内容可参照实验的具体要求，但总体上应包 括以下内容：实验准备情况，实验记录，实验结果分析，算法描述，程序段，实验过程中遇到的问题以及对思考问题的解答等，实验目的、实验原理、实验步骤不需要写入实验报告中。 实验一以太网帧的构成 实验时间：_____________ 成绩：________________ 实验角色：_____________ 同组者姓名：______________________________
练习一：领略真实的MAC帧 q....U 00000010: 85 48 D2 78 62 13 47 24 58 25 00 00 00 00 00 00 .H襵b.G$X%...... 00000020: 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 ................ 00000030: 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 00 ............ 练习二：理解MAC地址的作用 ●记录实验结果 表1-3实验结果 本机MAC地址源MAC地址目的MAC地址是否收到，为什么 主机B 8C89A5-7570BB 8C89A5-757113 8C89A5-7570C1 是，主机A与主机B接在同一共享模块 主机D 8C89A5-771A47 8C89A5-757113 8C89A5-7570C1 是，主机C与主机D接在同一共享模块 主机E 8C89A5-757110 无无否，与主机A、C都不在同一共享模块 主机 F 8C89A5-7715F8 无无否，与主机A、C都不在同一共享模块 练习三：编辑并发送MAC广播帧 ●结合练习三的实验结果，简述FFFFFF-FFFFFF作为目的MAC地址的作用。 答：该地址为广播地址，作用是完成一对多的通信方式，即一个数据帧可发送给同一网段内的所有节点。 练习四：编辑并发送LLC帧 ●实验结果 帧类型发送序号N（S）接受序号N（R） LLC 001F 0 ●简述“类型和长度”字段的两种含义 答：一是如果字段的值小于1518，它就是长度字段，用于定义下面数据字段的长度；二是如果字段的值大于1536，用于定义一个封装在帧中的PDU分组的类型。 思考问题： 1.为什么IEEE802标准将数据链路层分割为MAC子层和LLC子层？ 答：出于厂商们在商业上的激烈竞争，IEEE的802委员会未能形成一个统一的、最佳的局域网标准，而是被迫制定了几个不同标准，如802.4令牌总线网、802.5令牌环网等。为了使数据链路层能更好地适应多种局域网标准，802委员会就将局域网的数据链路层拆成两个子层，即逻辑链路控制
反应时实验报告
减法反应时实验 鄢婷婷院芬新鋆国祥 【摘要】本实验通过荷兰心理学家F.C.唐德斯的研究结果，了解基本反应时的概念和测定方法，测量最基本的三种反应时，即简单、选择、辨别反应时。设计阶段反应时实验，运用唐德斯减法反应时原理进行计算。结果发现：每个被试的简单反应实验的总耗时比选择和辨别反应实验是总耗时都短；个体间存在差异。【关键词】简单反应时，选择反应时，辨别反应时，个体差异 1引言 反应时的研究是心理学研究中的一个传统课题。自19世纪中叶以来，反应时作为一个心理指标在个体差异的研究中有着重要的作用，它在智力测验、人格测验中常被定为必测项目。反应时的测量为推测不能直接观察到的心理过程打开了一个窗口。 反应时是指从刺激呈现到做出反应之间所经历的时间。一个完整的反应过程由五部分组成：（1）感受器将物理或化学刺激转化为神经冲动的时间；（2）神经冲动由感受器到大脑皮质的时间；（3）大脑皮质对信息进行加工的时间；（4）神经冲动由大脑皮质传至效应器的时间；（5）效应器做出反应的时间。 实验者可根据测试的目的，选择不同的测量项目。例如：要了解被试的选择反应所用的时间，就要测ｂ反应时和ｃ反应时。ｂ反应时和ｃ反应时的差就是被试的选择反应所花费的时间。如想知道被试辨别刺激的时间，就要测量他的ａ反应时和ｃ反应时。本实验分为三个部分进行，第一部分测选择反应时，第二部分测辨别反应时，第三部分测简单反应时。 反应时，又称反应潜伏期（response latencies），是指个体从接受刺激作
用开始到开始做出外部反应之间的这段时间。它与我们通常听说的动作完成所需要的时间是有差别的。反应时间包括刺激引起感官的活动，神经的传递，大脑的加工活动及效应器官接受冲动做出反应等所耗费的时间，其中以大脑活动占时最多。反应时的研究并非始于心理学，其最早开始于天文学。1976年，英国格林尼治天文台长马斯基林在使用“眼耳”法观察星体经过望远镜中的铜线时发现其助手比他观察时间慢约半分钟。1823年德国天文学家贝塞尔和天文学家阿格兰德对此现象加以认真研究，确定了人差方程式。1850年赫尔姆霍茨成功地测定了蛙的运动神经传导速度约为26米/秒。而将反应时正式引入心理学领域的是唐德斯。他意识到可以利用反应时来测量各种心理活动所需的时间，并发展了三种反应时任务，后人将它们成为唐德斯反应时ABC。 减法反应时的原理是：安排两种大致相同的反应时作业，其中一种作业比另一种增加了一个认知要求，其余的则相同。那么，增加了的哪个信息加工阶段所需的时间即为这两种作业的反应时之差。唐得斯的减数法把反应分为三类，即A、B、C三种反应：第一类反应称A反应，又称简单反应。A反应一般只有一个刺激和一个反应，如被试对一个灯亮，作一个按键的反应。A反应是最简单的反应，也是复杂反应的成分或基本因素。唐得斯把简单反应时称为基线时间。第二类反应称为B反应，又称选择反应。它是复杂反应中的一种。在这类反应中，有二个或者二个以上的刺激和相当于刺激的反应数。每一个刺激都有它相应的反应。在这样的选择反应中，不仅要区别刺激信号，而且还要选择反应。因而在这样的反应中除了基线操作外，还包括了刺激辨认和反应选择的心理操作。根据减数法的逻辑，B反应时就等于基线时间加上刺激辨别时间和反应选择时间。第三类反应称为C反应，又称为辨别反应。它是另一种形式的复杂反应。C反应也有二个
实验三、淀粉酶活性的测定实验报告
实验四、淀粉酶活性的测定 一、实验目的： 1、了解α - 淀粉酶和β - 淀粉酶的不同性质及其淀粉酶活性测定的意义； 2、学会比色法测定淀粉酶活性的原理及操作要点。 二、实验原理： 淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷类种子，淀粉酶活力最强，其中主要是α-淀粉酶和β-淀粉酶。根据α-淀粉酶和β-淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6以下迅速钝化；β-淀粉酶不耐热，70℃ 15min 则被钝化。测定时，使其中一种酶失活，即可测出另一种酶的活性。 淀粉在淀粉酶的催化作用下可生成麦芽糖，利用麦芽糖的还原性与3,5-二硝基水杨酸反应生成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，测定其吸光度，从而确定酶液中淀粉酶活力（单位重量样品在一定时间内生成麦芽糖的量）。 三、实验用具： 1、实验设备 研钵,具塞刻度试管,离心管，分光光度计，酸度计，电热恒温水浴锅，离心机，电磁炉。 2、实验材料与试剂 （1）0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液：A液：称取柠檬酸20.01g，定容至1000ml；B液：称取柠檬酸钠29.41g，定容至1000ml；取A液55ml与B液145ml混匀。 （2）1%可溶性淀粉溶液：1g淀粉溶于100ml 0.1mol/l pH5.6的柠檬酸缓冲液； （3）1%3,5-二硝基水杨酸试剂：称取3,5-二硝基水杨酸1g、NaOH 1.6g、酒石酸钾钠30g，定容至100ml水中，紧盖瓶塞，勿使CO2进入； （4）麦芽糖标准溶液：取麦芽糖0.1g溶于100ml水中； （5）pH 6.8的磷酸缓冲液:取磷酸二氢钾6.8g,加水500ml使溶解，用0.1mol/L氢氧化钠溶液调节pH值至6.8，加水稀释至1000ml即得。 （6）0.4mol/L的NaOH溶液； （7）1%NaCl溶液。 （8）实验材料：萌发的谷物种子（芽长约1cm） 四、操作步骤 1、酶液提取：取6.0g浸泡好的原料，去皮后加入10.0mL 1%的NaCl 溶液，磨碎后以2000r/min 离心10min，转出上清液备用。取上清液1.0ml，用pH 为6.8的缓冲溶液稀释5倍，所得酶液。 2、a- 淀粉酶活力测定 (1) 取试管4支,标明2支为对照管,2支为测定管。 (2) 于每管中各加酶液lml ,在 70℃士0.5℃恒温水浴中准确加热15min ,取出后迅速用流水冷却。 (3) 在对照管中加入4m1 0.4mol/L氢氧化钠。 (4) 在4支试管中各加入1ml pH5.6的柠檬酸缓冲液。 (5) 将4支试管置另一个40℃士 0.5℃恒温水浴中保温15min ,再向各管分别加入40℃下预热的1％淀粉溶液2m1,摇匀,立即放入40℃恒温水浴准确计时保温5min。取出后向测定管迅速加入4ml 0.4mol/L氢氧化钠,终止酶
中和反应反应热的测定实验报告
《中和反应反应热的测定》实验报告 班别：姓名： 定义：在稀溶液中，强酸和强碱发生中和反应，生成1mol水时的反应热，叫中和热。 一、实验目的 测定强酸与强碱反应的反应热。（热效应） 二、实验用品 大烧杯(500 mL)、小烧杯(100 mL)、温度计、量筒(50mL)两个、泡沫塑料或纸条、泡沫塑料板或纸条、泡沫塑料板或硬纸板(中心有两个小孔)、环形玻璃搅拌棒。 0.50 mol/L 盐酸、0.55 mol/L NaOH溶液。 三、实验步骤 1．在大烧杯底垫泡沫塑料(或纸条)，使放入的小烧杯杯口与大烧杯杯 口相平。然后再在大、小烧杯之间填满碎泡沫塑料(或纸条)，大烧杯上用 泡沫塑料板(或硬纸板)作盖板，在板中间开两个小孔，正好使温度计和环 形玻璃搅拌棒通过，以达到保温、隔热、减少实验过程中热量损失的目的， 如图所示。该实验也可在保温杯中进行。 2．用一个量筒量取50mL0.50mol/L盐酸，倒入小烧杯中，并用温度计 测量盐酸的温度，记入下表。然后把温度计上的酸用水冲洗干净。 3．用另一个量筒量取50mL 0.55 mol/L NaOH溶液，并用温度计测量NaOH溶液的温度，记入下表。 4．把温度计和环形玻璃搅拌棒放入小烧杯的盐酸中，并把量筒中的NaOH溶液一次（防止造成热量损失）倒入小烧杯(注意不要洒到外面)。用环形玻璃搅拌棒轻轻搅动溶液，并准确读取混合溶液的最高温度，记为终止温度，记入表格中。 5．重复实验步骤2~4三次 6．根据实验数据计算中和热。 四、实验数据处理 1 3、计算反应热
五、实验分析 1、中和热与反应热的区别与联系？ 答： 2、本实验中若把50 mL 0.50 mol/L的盐酸改为50 mL 0.50 mol/L醋酸，所测结果是否会有所变化？为什么？ 答： 3、若改用100 mL 0.50 mol/L的盐酸和100 mL 0.55 mol/L的NaOH溶液，所测中和热的数值是否约为本实验结果的二倍（假定各步操作没有失误）？ 答： 4、用相同浓度和体积的氨水代替NaOH50 mL 0.50mol/L NaOH 5、是什么原因使中和热测定结果往往偏低？ 答： 6、离子方程式H+＋OH-=H2O代表了酸碱中和反应的实质，能否用此代表所有中和反应的离子方程式？答： 7、为什么中和热测定中要用稍过量的碱？能不能用过量的酸？ 答： 8、为什么要用环形玻璃棒搅拌？若用铁丝取代环行玻璃棒会不会有影响？ 答：
实验二之淀粉酶活力测定实验后思考题及淀粉酶实验报告写作提示(2012.3.19上传)
实验二、萌发麦苗淀粉酶活力及水溶性蛋白含量的测定。 （报告写作提示及思考题） 注意：实验二整体是为了完成如何在正确的总体思路的指导下合理设计实验方案及其细节。所以我们首先以对生物催化剂-酶的基本认识确定了酶活测定实验的总体设计思路，并在其指导下，明确了总体方案及最关键的设计细节。 然后以我们比较熟悉的禾谷类种子的萌发状态及其代谢途径为具体思考对象，进行了淀粉酶活力测定相关的分析，然后认可并已完成了前人设计的实验。所以淀粉酶活力测定实验报告的结果就绝不仅仅是计算得出的两个酶活力数据，或说那两个数据只是一个必然的实验数据，“实验结果”是我们设计并完成了对淀粉酶，这类在禾谷类种子萌发过程中起关键作用的酶的活力的测定，即，是实验设计本身。所以结果分析应该是围绕实验设计展开。根据实验具体实施过程中可操作性的特点、操作误差对结果的可能影响，以实际材料完成实验后得到的具体结果数据结合相关生理功能一起思考判断，是否能初步确定该实验设计不仅理论上可行而且实验后的结果也可信，从而最终确认整个实验设计的基本合理可行可信。 实验后思考题： 1．α-淀粉酶活性测定时70℃水浴为何要严格保温15分钟？保温后为什么要立即于冰浴中骤冷？而经如此处理，为什么在随后的40℃温浴和酶促反应中就能保证β-淀粉酶不会再参与催化反应。 2．酶的最适反应温度（一般都是生理温度）和最适保存温度（一般0℃以下）为什么不一样？而这两个状态都是需要维护酶的空间结构。 3．为什么3，5-二硝基水杨酸与还原糖的反应要先沸水浴然后再稀释测定？ 4. 在设计酶活测定的实验时，要求酶促反应初速度对底物浓度的小量变化不敏感，具体要求为：在底物浓度有10%的变化幅度范围内，而所测初速度的变化幅度小于1%。则【S】/K M应该大于多少才能保证这一点？（设定为米氏酶） 5.转氨酶在细胞内的作用及生理意义？细胞内有众多的转氨酶，但相关研究及医学临床应用中却几乎都是只检测谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）的活力，而极少测定其它转氨酶活力，你推测可能的原因会是什么？为什么？ 6、转氨酶催化的是双底物可逆反应，根据酶活力测定的总体思路，要保证测定反应的初速度，根据实验指导所提供的资料，你认为是否保证了这一点？是如何保证的？ 7、指导所提供的两个转氨酶活力测定实验方案，设计的酶促反应时间是多少？终止酶促反应用的什么试剂？与淀粉酶活力测定规定的酶促反应时间相比是否有差异？差异可能的原因你分析认为会是因为什么？
材料力学实验报告答案
篇一：材料力学实验报告答案 材料力学实验报告 评分标准拉伸实验报告 一、实验目的（1分） 1. 测定低碳钢的强度指标（σs、σb）和塑性指标（δ、ψ）。 2. 测定铸铁的强度极限σb。 3. 观察拉伸实验过程中的各种现象，绘制拉伸曲线（p－δl曲线）。 4. 比较低碳钢与铸铁的力学特性。 二、实验设备（1分） 机器型号名称电子万能试验机 测量尺寸的量具名称游标卡尺精度 0.02 mm 三、实验数据（2分） 四、实验结果处理（4分） ?s??b? psa0pba0 ＝300mpa 左右＝420mpa 左右 ＝20～30％左右＝60～75％左右 ?? l1?l0 ?100％ l0a0?a1 ?100％ a0 ?＝ 五、回答下列问题（2分，每题0.5分） 1、画出（两种材料）试件破坏后的简图。略 2、画出拉伸曲线图。 3、试比较低碳钢和铸铁拉伸时的力学性质。 低碳钢在拉伸时有明显的弹性阶段、屈服阶段、强化阶段和局部变形阶段，而铸铁没有明显的这四个阶段。 4、材料和直径相同而长短不同的试件，其延伸率是否相同？为什么？相同 延伸率是衡量材料塑性的指标，与构件的尺寸无关。压缩实验报告 一、实验目的（1分） 1. 测定压缩时铸铁的强度极限σb。 2. 观察铸铁在压缩时的变形和破坏现象，并分析原因。 二、实验设备（1分） 机器型号名称电子万能试验机（0.5分） 测量尺寸的量具名称游标卡尺精度 0.02 mm （0.5分） 三、实验数据（1分）四、实验结果处理（2分） ?b? pb =740mpaa0 左右 五、回答下列思考题（3分） 1.画出（两种材料）实验前后的试件形状。略 2. 绘出两种材料的压缩曲线。略 3. 为什么在压缩实验时要加球形承垫？
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文
唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 唾液淀粉酶活性的观察实验报告范文 2 唾液淀粉酶活性观察实验报告 一、实验目的 1.了解环境因素对酶活性的影响及酶的高效性； 2.掌握酶定性分析的方法和注意事项。 二、基本原理 1.酶是生物催化剂，具有极高的催化效率，其催化效率比一般催化剂高106~1013.在生物体内过氧化氢酶能催化H2O2分解成H2O和O2，铁粉地H2O2分解也有催 化作用，但其效率远低于酶。 2.酶的活性受温度的影响。在一定的温度范围内，温度升高，酶的活性也会增大。当到了最大值后，此时温度为酶的最适温度，由于温度过高，酶开始失活，导致酶的效率降低，最后完全失活。 3.酶的活性受PH值的影响。酶在一定范围的PH值下才有活性，高于或低于最适PH，都会使酶的活性降低。 4.酶活性常受到某些物质的影响。有些物质能使酶的活性增加，称为激活剂，有些物质能使酶的活性降低，称为抵制剂。 5.碘液指示淀粉水解程度的不同色变化： 淀粉淀粉酶紫色糊精淀粉酶暗褐糊精淀粉酶红色糊精淀粉酶麦
芽糖+少量葡萄糖 加碘后：蓝色 紫红色 暗褐色红棕色 黄色 三、试剂与器材 影响唾液淀粉酶活性的研究 摘要：讨论了不同条件下唾液淀粉酶的活性差异，实验结果表明，影响唾液淀粉 酶活性的因素很多，必须在适宜的条件下，才能发挥最佳催化作用；淀粉酶具有 高度专一性，其活性受温度、ｐＨ值、激活剂及抑制剂、酶浓度以及作用时间等多 种因素的影响；每个人产生唾液淀粉酶的量不同，活性强弱也有差异。 关键词：淀粉酶；活性；温度；抑制剂；激活剂；专一性 2影响唾液淀粉酶的活性的因素 实验目的 观察淀粉在水解过程中遇碘后溶液颜色的变化。观察温度、pH、激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响。 实验原理 人唾液中淀粉酶为α-淀粉酶，在唾液腺细胞中合成。在唾液淀
淀粉酶活性测定实验报告
班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：03 淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。
唾液淀粉酶的实验
例题1：生物课外小组的同学，在探究“馒头在口腔中的变化”时，进行了如下处理： 1）将馒头碎屑与唾液放入1号试管中充分搅拌； 2）将馒头碎屑与清水放入2号试管中充分搅拌； 3）将馒头快与唾液放入3号试管中不搅拌； 4）将馒头碎屑与唾液放入4号试管中不搅拌；（以上试管中馒头碎屑与馒头块、唾液、清水均等量） 其中第1种处理是模拟口腔中的牙齿，舌和唾液的作用，第2.3.4种处理都是1的对照实验。回答问题： ①当以“舌的搅拌”为变量时，应选取___________两种处理进行对照实验。 ②1与2对照进行实验是为了探究__________________________的作用。 ③在以上三种对照实验中，哪种处理不妥，请指出__________________________________。 ④在设计此探究方案时，有的同学建议：“除了以上四种处理外，还要进行第五种处理， 即将馒头块与清水放入试管中不搅拌。”你认为这种处理有必要吗为什么______________________________________________________________。 例题2：下表表示某同学在进行“馒头在口腔中的变化”实验时，设计的部分实验，请根据他的实验设计和加碘液后应出现的现象，加以分析说明： (1)在1—4号试管中分别加入实验材料后，为使实验现象更加明显，应采取的操作方法是 __________________________________________________________________________； (2)表中C现象为______________________________，原因是 _______________________________________________________。 (3)表中A和B现象都可能____________________________，原因是
实验二淀粉酶活性测定实验报告
实验二淀粉酶活性测定 实验报告 集团文件版本号：（M928-T898-M248-WU2669-I2896-DQ586-M1988）
淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定 时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型 的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作 为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大 小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用 时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度 的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形 曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀 粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的
反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，三支测定管及空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器 实验材料：α-淀粉酶 仪器：分光光度计、电热恒温水浴锅、小台秤、研钵、玻璃仪器若干 试剂： ① 0.4M NaOH/0.4M CH3COOH及0.1M HCl： ② 0.005%工作碘液：0.5克I2和5.0克KI水中研磨，定容至1000mL； ③1%糊化淀粉溶液：称取1.0克淀粉，加入25mL0.4M NaOH，60℃ COOH，定容至100mL； 5min，冷却后加25mL0.4M CH 3 ④稀释α-淀粉酶溶液：待测样品 四、实验步骤 ① 10mL1%淀粉溶液加入试管中，室温25/45/65℃保温10min
实验二：淀粉酶活性测定实验报告
淀粉酶活性的测定 一、实验目的 酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称。α-淀粉酶是一种典型的内切型淀粉酶,主要作用于淀粉水解的液化阶段,因此又叫液化酶。作为一种最重要的工业酶制剂，α-淀粉酶广泛存在于动物,植物和微生物中。其中，微生物α-淀粉酶以其经济易得成为工业生产主要来源。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种。 本实验采用杨氏改良法测定α-淀粉酶；掌握测定α-淀粉酶活性大小与温度关系的方法，通过分析得出酶的最适温度范围。 二、实验原理 酶促反应中，反应速度达到最大值时的温度和pH值称为某种酶作用时的最适温度和pH值。温度对酶反应的影响是双重的：一方面随着温度的增加，反应速度也增加，直至最大反应速度为止；另一方面随着温度的不断升高，而使酶逐步变性从而使反应速度降低，其变化趋势呈钟形曲线变化。 不同菌株产生的酶在耐热性、酶促反应的最适温度、PH、对淀粉的水解程度，以及产物的性质等均有差异。α-淀粉酶属水解酶，作为生物催化剂可随机作用于直链淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，迅速地将直链淀粉分子切割为短链的糊精或寡糖，使淀粉的粘度迅速下降，淀粉与碘的反应逐渐消失，这种作用称为液化作用，生产上又称α-淀粉酶为液化淀粉酶。α-淀粉酶不能水解淀粉支链的α-1,6糖苷键，因此最终水解产物是麦芽糖、葡萄糖和α-1,6键的寡糖。 本实验通过淀粉遇碘显蓝色，淀粉含量越高，颜色越深。用分管光度计检测显色效应大小，通过分管光度值计算酶活力 注意：实验中为了消除非酶促反应引起的淀粉水解带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以
材料力学实验报告标准答案
力学实验报告 标准答案 长安大学力学实验教学中心 目录 一、拉伸实验 (2) 二、压缩实验 (4)
三、拉压弹性模量E测定实验 (6) 四、低碳钢剪切弹性模量G测定实验 (8) 五、扭转破坏实验 (10) 六、纯弯曲梁正应力实验 (12) 七、弯扭组合变形时的主应力测定实验 (15) 八、压杆稳定实验 (18) 一、拉伸实验报告标准答案 问题讨论： 1、为何在拉伸试验中必须采用标准试件或比例试件,材料相同而长短不同的试 件延伸率是否相同? 答:拉伸实验中延伸率的大小与材料有关,同时与试件的标距长度有关.试件局部变形较大的断口部分,在不同长度的标距中所占比例也不同.因此拉伸试验中必须采用标准试件或比例试件,这样其有关性质才具可比性. 材料相同而长短不同的试件通常情况下延伸率是不同的(横截面面积与长度存在某种特殊比例关系除外). 2、分析比较两种材料在拉伸时的力学性能及断口特征. 答:试件在拉伸时铸铁延伸率小表现为脆性,低碳钢延伸率大表现为塑性;低碳钢具有屈服现象,铸铁无.低碳钢断口为直径缩小的杯锥状,且有450的剪切唇，
断口组织为暗灰色纤维状组织。铸铁断口为横断面，为闪光的结晶状组织。. 二、压缩实验报告标准答案 问题讨论： 1、分析铸铁试件压缩破坏的原因. 答：铸铁试件压缩破坏，其断口与轴线成45°~50°夹角，在断口位置剪应力已达到其抵抗的最大极限值，抗剪先于抗压达到极限，因而发生斜面剪切破坏。 2、低碳钢与铸铁在压缩时力学性质有何不同? 结构工程中怎样合理使用这 两类不同性质的材料? 答：低碳钢为塑性材料，抗压屈服极限与抗拉屈服极限相近，此时试件不会发生断裂，随荷载增加发生塑性形变；铸铁为脆性材料，抗压强度远大于抗拉强度，无屈服现象。压缩试验时，铸铁因达到剪切极限而被剪切破坏。 通过试验可以发现低碳钢材料塑性好，其抗剪能力弱于抗拉；抗拉与抗压相近。铸铁材料塑性差，其抗拉远小于抗压强度，抗剪优于抗拉低于抗压。 故在工程结构中塑性材料应用范围广，脆性材料最好处于受压状态，比如车床机座。 三、拉压弹性模量E测定试验报告 问题讨论： 1、试件的尺寸和形状对测定弹性模量有无影响?为什么? 答: 弹性模量是材料的固有性质，与试件的尺寸和形状无关。 2、逐级加载方法所求出的弹性模量与一次加载到最终值所求出的弹性模量是 否相同?为什么必须用逐级加载的方法测弹性模量? 答: 逐级加载方法所求出的弹性模量与一次加载到最终值所求出的弹性模量不相同，采用逐级加载方法所求出的弹性模量可降低误差，同时可以验证材料此时是否处于弹性状态，以保证实验结果的可靠性。 四、低碳钢剪切弹性模量G测定实验报告标准答案 问题讨论： 1、试验过程中,有时候在加砝码时,百分表指针不动,这是为什么?应采取什么 措施? 答：检查百分表是否接触测臂或超出百分表测量上限，应调整百分表位置。
唾液淀粉酶最适pH值的测定实验设计
唾液淀粉酶最适pH值的测定实验 小组成员:刘倍材何标才揭春晓李芮 实验目的： 1.掌握设计性实验的基本思路，并完成设计报告。 2.掌握唾液淀粉酶最适PH的测定原理和方法。 3.熟悉影响酶促反应速度的因素。 实验原理： 1．酶促反应速度受到许多因素的影响，如温度、PH、激动剂和抑制剂等。上述诸因素对唾液淀粉酶催化淀粉水解反应速度的影响，可用定性或定量的反应来观察。利用碘与淀粉机器不同程度纾解产物反应的颜色，来衡量酶促反应的速度的快慢。蓝色—紫红色—黄色，颜色由蓝变黄，表示酶促反应速度由慢到快。此为定性观察。 2.进一步利用郎伯—比尔定律来判定溶液的吸光度与溶液的浓度符合一定的比例关系。由于在被水解的程度也不一样。当唾液淀粉酶不能将完全水解时，淀粉遇碘呈蓝色，吸收波长位于660nm 处。不同PH环境中唾液淀粉酶与淀粉的反应程度不同，吸光度值也不同。因此，通过测量660nm处的吸光度值，可以了解PH 对酶促反应的影响，吸光度最小的溶液其PH即为唾液淀粉酶的最适PH。
实验步骤： 1.缓冲溶液的配制。取12支试管进行编号1-12，分别按下表加入试剂。 2.唾液的采集。 先给备取者一杯纯净水让其漱口，将漱口液吐掉,让备取者下嘴唇抵住干净的杯子口，在备取者眼前放上一些话梅，这时，备取者的唾液会不停地流出来。 3.唾液的稀释。取10支试管，进行编号1＇-10＇,进行稀释。
4.唾液稀释倍数的选取。 另取10支试管，分别编上A-K号，各取上述稀释的唾液各1ml，分别加入相应编号的试管里，向10支试管内同时加入1ml的0.02％的淀粉溶液，振荡混匀后放入37 C恒温水浴5分钟后取出，滴加2～3碘液，振荡混匀，观察颜色，选取颜色变化适中的一支，记录稀释倍数。 5.最适PH的测定。 另取12支试管,进行编号,按下表加入试剂。进行测定。
淀粉酶活性测定实验报告
班级：植物092 姓名：徐炜佳学号：0901080223 淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α-淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法。这3种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是延迟(内源)α-淀粉酶、萌动种子α-淀粉酶和后熟面粉的α-淀粉酶活性。
本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器 实验材料：
材料力学实验报告标准答案
力学实验报告标准答案 长安大学力学实验教学中心
目录 一、拉伸实 验 (2) 二、压缩实 验 (4) 三、拉压弹性模量E测定实 验 (6) 四、低碳钢剪切弹性模量G测定实验 (8) 五、扭转破坏实验·························································
(10) 六、纯弯曲梁正应力实验 (12) 七、弯扭组合变形时的主应力测定实验 (15) 八、压杆稳定实验 (18)
一、拉伸实验报告标准答案 实验目的： 见教材。 实验仪器 见教材。 实验结果及数据处理： 例:(一)低碳钢试件 强度指标: P s =__22.1___KN 屈服应力 σs = P s /A __273.8___MP a P b =__33.2___KN 强度极限 σb = P b /A __411.3___MP a 塑性指标: 1L -L 100%L δ=?=伸长率 33.24 % 1 100%A A A ψ-=?=面积收缩率 68.40 % 低碳钢拉伸图:
（二）铸铁试件 试验前试验后最小平均直径d= 10.16 mm最小直径d= 10.15 mm 截面面积A= 81.03 mm2截面面积A1= 80.91 mm2计算长度L= 100 mm计算长度L1≈100 mm 试验前草图试验后草图 强度指标: 最大载荷P b =__14.4___ KN 强度极限σ b = P b / A = _177.7__ M P a 问题讨论： 1、为何在拉伸试验中必须采用标准试件或比例试件,材料相同而长短不同的 试件延伸率是否相同? 答:拉伸实验中延伸率的大小与材料有关,同时与试件的标距长度有关.试件局部变形较大的断口部分,在不同长度的标距中所占比例也不同.因此拉伸试验中必须采用标准试件或比例试件,这样其有关性质才具可比性. 材料相同而长短不同的试件通常情况下延伸率是不同的(横截面面积与长度存在某种特殊比例关系除外). 2、分析比较两种材料在拉伸时的力学性能及断口特征. 答:试件在拉伸时铸铁延伸率小表现为脆性,低碳钢延伸率大表现为塑性;低碳钢具有屈服现象,铸铁无.低碳钢断口为直径缩小的杯锥状,且有450的剪切
生化实验--淀粉酶活性测定标准实验报告
实验二：酶活力测定方法的研究 一．研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到。本实验选取萌发的禾谷类种子为材料，通过对其所含两种淀粉酶活力的测定来研究酶活力测定的方法。 二．实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α淀粉酶和β淀粉酶，β淀粉酶不耐热，在高温下易钝化，而α淀粉酶不耐酸，在pH3.6下则发生钝化[1]。本实验的设计利用β淀粉酶不耐热的特性，在高温下（70℃）下处理使得β淀粉酶钝化而测定α淀粉酶的酶活性[1]。酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，麦芽糖的浓度利用比色法可以很容易测得。然后利用同样的原理测得两种淀粉酶的总活性，拟将总活性与α淀粉酶的活性的差值看作β淀粉酶的活性，再做进一步分析。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 三．材料、试剂与仪器 材料： 萌发的小麦种子 试剂： ①1%淀粉溶液（称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml）； ②pH5.6的柠檬缓冲液：A液（称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1L）
B液（称取柠檬酸钠29.41克，溶解后定容至1L）取A液5.5ml、B液14.5ml 混匀即可； ③3，5-二硝基水杨酸溶液（称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1M 氢氧化钠中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶盖保存）； ④麦芽糖标准液（称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml 容量瓶中定容）； ⑤0.4M NaOH 仪器： 722光栅分光光度计(编号990695) DK-S24型电热恒温水浴锅(编号L-304056) 离心机(TDL-40B) 配平天平药物天平电热锅 100ml容量瓶50ml容量瓶移液管试管研钵烧杯洗瓶 四．实验方法 本实验按照下列表格的中的操作步骤进行：
材料力学实验报告答案
材料力学实验报告答案 Document serial number【NL89WT-NY98YT-NC8CB-NNUUT-NUT108】
材料力学实验报告 评分标准 拉伸实验报告 一、实验目的（1分） 1. 测定低碳钢的强度指标（σs、σb）和塑性指标（δ、 ψ）。 2. 测定铸铁的强度极限σb。 3. 观察拉伸实验过程中的各种现象，绘制拉伸曲线（P－ ΔL曲线）。 4. 比较低碳钢与铸铁的力学特性。 二、实验设备（1分） 机器型号名称电子万能试验机 测量尺寸的量具名称游标卡尺精度0.02 mm 三、实验数据（2分）
四、实验结果处理 （4分） 0A P s s = σ ＝300MPa 左右 0 A P b b = σ ＝420MPa 左右 ％10000 1?-= L L L δ ＝20～30％左右 ％＝ 1000 1 0?-A A A ψ ＝60～75％左右 五、回答下列问题（2分，每题分） 1、画出（两种材料）试件破坏后的简图。 略 2、画出拉伸曲线图。 3、试比较低碳钢和铸铁拉伸时的力学性质。 低碳钢在拉伸时有明显的弹性阶段、屈服阶段、强化阶段和局部变形阶段，而铸铁没有明显的这四个阶段。 4、材料和直径相同而长短不同的试件，其延伸率是否相同为什么 相同 延伸率是衡量材料塑性的指标，与构件的尺寸无关。 压缩实验报告 一、实验目的（1分） 1. 测定压缩时铸铁的强度极限σb 。 2. 观察铸铁在压缩时的变形和破坏现象，并分析原因。
机器型号名称电子万能试验机 （分） 测量尺寸的量具名称 游标卡尺 精度 0.02 mm （分） 三、实验数据（1分） 四、实验结果处理 （2分） A P b b = σ =740MPa 左右 五、回答下列思考题（3分） 1.画出（两种材料）实验前后的试件形状。 略 2. 绘出两种材料的压缩曲线。 略 3. 为什么在压缩实验时要加球形承垫 当试件的两端稍有不平行时，利用试验机上的球形承垫自动调节，可保证压力通过试件的轴线。 4. 对压缩试件的尺寸有何要求为什么 试件承受压缩时，上下两端与试验机承垫之间产生很大的摩擦力，使试件两端的横向变形受阻，导致测得的抗压强度比实际偏高。试件越短，影响越明显。 若试件过长，容易产生失稳现象。 5. 铸铁的压缩破坏形式说明了什么 铸铁的抗剪能力低于抗压能力。 测定弹性模量E 实验报告 一、实验目的 （1分） 1. 测定常用金属材料的弹性模量Ｅ 二、实验设备 （1分） 机器型号名称 电子万能试验机 测量尺寸的量具名称 游标卡尺 精度 0.02 mm 引伸计标距 50 mm