生物化学研讨课

策

划

书

主办单位：中医医疗系

协办单位：11级全科医学班

活动时间：2012年6月12日

生物化学研讨课策划书

一、活动背景

大一的生活行将结束，在生物化学老师李雪燕的鼓励和指导下，为了检测同学们对生化课的学习情况，并培养同学们的自

学能力，以及团队合作意识。为此，我们选择生物化学研讨课的

形式来开展本次活动。

二、活动目的及意义

我们将本着“服务同学”的理念，希望通过本次生物化学研讨课，进一步激发同学们学习生化的热情，充分调动同学们的积极性，互相帮助，共克难关，创造一个良好的学习氛围。其次，旨在加强我班同学的凝聚力，为以后开展更有意义的活动积累经验，全面促进班级发展。

三、活动方式

全班同学共五十人，分为七组，每组同学由组长负责，商量共同选择一个主题，并围绕这一主题展开讲解，限时在15分钟之内。具体情况如下：

1、第一组：研讨主题：“糖尿病”，主讲人：安丽萍

组长：安丽萍

组员：白佳丽、白宗研、包培祖、陈光慧、陈乐乐、陈亚军。

2、第二组：主题：“酶的结构调节”，主讲人：龚胜桂

组长：贾继昌

组员：付芸芸、高元元、龚胜桂、郭威堂、何振军、金红萍。

3、第三组：主题：“癌症的基因治疗”，主讲人：李钟

组长：梁永成

组员：李明明、李伟、李志荣、李钟、刘调兰、刘飞

4、第四组：主题：“酮症酸中毒”，主讲人：吕瑛

组长：潘亮亮

组员：吕瑛、罗怡婷、马亚宁、史秋霞、史婷婷、水生伟

5、第五组：主题：“肝脏的生物转化作用”，主讲人：王兵

组长：万海霞

组员：苏凡红、孙龙、王兵、王刚、王建强、王利斌

6、第六组：主题:“肝性脑病”，主讲人：薛乐川

组长：薛乐川

组员：王晓、魏标、魏巧红、魏耀辉、席小娥、鱼旦旦

7、第七组：主题：“激素水平的代谢调节”，主讲人：朱虹

组长：朱虹

组员：俞小芳、贠向东、张丽珍、张婷婷、张扬、赵冰、赵顺娟

评分标准（共十分）：

1、所选主题明确，无明显错误，讲解清晰。（3分）

2、PPT制作精美大方，技术娴熟，操作无失误（3分）

3、主讲人语言流利，普通话标准，主次分明，与同学们

巧妙的互动（3分）

4、主讲人时间掌握合理，控制在十五分钟内(1分)

四活动策划

1 活动地点：教学楼604教室

2 邀请嘉宾：高媛李雪燕

3 活动时间：6月12日下午2点——下午4点

五人员分配

1 总负责：郭威堂万海霞

2 评委：高媛李雪燕李明明刘飞魏巧红包培祖

3 计时：水生伟席小娥

4 计分：俞小芳万海霞

5 服务：高元元陈光慧

6拍照：魏耀辉

六经费预算

需要矿泉水，奖品，纪念品，共计200元之内。

七注意事项

1 若有突发事件，由班长全权负责，灵活处理，保证活动正常进行。

2 活动结束后要打扫教室卫生，保证教室清洁。

策划书：朱虹2012年6月02日

生物化学实验课教学大纲

生物化学实验课教学大纲课程编码：学时：学分：可成熟型：独立设课开课单位：生命科学学院先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等一、实验性质生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。实验室全天开放。二、实验教学目的和要求生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。三、实验项目名称和学时分配

四、实验项目具体内容生物化学实验技术实验项目一：皂化价的测定实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。

教学方式：讲授、操作。预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。实验项目三：的含量测定实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素的测定方法。主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。实验项目四：蒽酮比色法定糖实验目的：学习分光光度计的原理合使用方法。掌握总糖定量测定的操作方法。主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习分光光度法基本原理，了解分光光度计的基本构造。实验项目五：血清总胆固醇的测定实验目的：学习用分光光度法测定血清中总胆固醇（脂肪）含量及标准曲线的制作。主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。实验项目六：考马斯亮兰染色法测蛋白质实验目的：学习利用染色方法提高蛋白质消光系数，以提高分光光度法检测灵敏度。主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。实验项目七：紫外吸收法测定蛋白质核酸含量实验目的：学习利用紫外分光光度法对生物大分子进行定量分析度。主要仪器：紫外可见分光光度计、电子天平。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习紫外分光光度计相关内容及其定量和定性的基本方法。实验项目八：血清丙氨酸氨基移换酶测定实验目的：学习利用比色法测定酶的活性。主要仪器：分光光度计、冰箱、电子天平、水浴锅。教学方式：讲授、操作。预习要求：预习“酶活力及其动力学数据的测定”章节。实验项目九：大蒜酶的提取及酶活力和含量测定

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。五、问答 1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

2016生理生化实验课

硕士研究生《昆虫生理生化实验技术》课程代码：3012100018 开课单位：植物科技学院责任教师：牛长缨研究生：学号：

实验一昆虫血淋巴中蛋白质的分离（聚丙烯酰胺凝胶电泳法）一、实验目的掌握凝胶电泳基本方法，并测定各种昆虫，以及同一种昆虫不同发育阶段的血淋巴的蛋白谱。二、实验原理昆虫的各种组织，均含有多种蛋白质和各种酶类。在血淋巴中经分离和纯化后已鉴定的蛋白质有：卵黄原蛋白，脂蛋白，贮存蛋白，滞育蛋白，抗菌蛋白，抗冷蛋白等。采用聚丙烯酰胺凝胶电泳技术分离蛋白质和酶类，可以得到满意的蛋白谱和酶谱，通常能分离到20－30条带。聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺单体和交联剂甲叉双丙烯酰胺在催化剂（过硫酸胺）与加速剂（四甲基乙二胺）的作用下，聚合交联而成，具有三维网状结构，能起分子筛的作用，因此常用它作为电泳支持物。对样品的分离不仅取决于各组分所带电荷的多少，也与分子大小有关。此外，凝胶电泳还有一种独特的浓缩效应，即在电泳开始阶段，由于不连续pH和凝胶孔径梯度作用，将样品压缩成一条狭窄区带。从而提高了分离效果。三、实验材料和仪器供试昆虫：菜青虫试剂及配制： 1．Acr:丙烯酰胺Bis:甲叉双丙烯酰胺TEMED:四甲基乙二胺AP:过硫酸胺Tris:三羟甲基氨基甲烷 A：1mol/L HCl 48ml；Tris 36.3g；加水至100ml，pH 8.9；贮存于棕色瓶内，4℃保存。B：Acr 30g；Bis 0.8g；加水至100ml，贮存于棕色瓶内，4℃保存。 C：10%AP 1gAP加9ml水，最好现用现配，贮存于棕色瓶内。 D：1mol/L HCl 48ml；Tris5.98g；加水至100ml，贮存于棕色瓶内，4℃保存. E：Tris6g；甘氨酸28.8g；加水至1000ml，pH8.3(电极缓冲液) 2．1％溴酚蓝指示剂，苯硫脲 3．染色液：考马斯亮蓝R250 1.25g; 水227ml; 冰乙酸46ml; 甲醇227ml; 共500ml,溶解后过滤。 4．脱色液：水875ml; 甲醇50ml; 冰乙酸75ml. 5．分离胶及浓缩胶的配制：分离胶高pH 不连续系统配制体积比（ml） A 1mol/L HCl Tris 加水至100ml 48ml 36.3g pH 8.9 2．5 B Acr Bis 加水至100ml 30g 0.8g 5 TEMED (直接用原液) 0.01 加水12.39 10％AP (最后加入) 0.1 浓缩胶配制体积比（ml） D 1mol/L HCl Tris 48ml 5.98g 1.25

2020年食品生物化学试题及答案

2020年食品生物化学试题及答案一、填空题（每空2分，共20分） 1．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 ____%。 2．冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍，冰的热扩散系数约为水的_____ 倍，说明在同一环境中，冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异，就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3．糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色，形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈______色，形成高铁血红素时呈_______色。二、判断（每题3分，共30分） ( )1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。 ( )2．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。 ( )3．酶促反应的初速度与底物浓度无关。 ( )4．生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。 ( )5．麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。 ( )6．只有偶数碳原子的脂肪才能经β-氧化降解成乙酰CoA.。 ( )7．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。

( )8．中心法则概括了DNA在信息代谢中的主导作用。 ( )9．分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转，所以它们的代谢反应是可逆的。 ( )10．人工合成多肽的方向也是从N端到C端。三、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 四、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 3．在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？

生化实验

1．火（1）酒精及其它可溶于水的液体着火时，可用水灭火（2）汽油、乙醚、甲苯等有机溶剂着火时，应用石棉布或砂土扑灭，绝对不能用水，否则反而会扩大燃烧面积。（3）电起火，不能用水和二氧化碳灭火器，应切断电源或用四氯化碳灭火器。 2．烧伤（1）强碱烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的硼酸溶液和2%的乙酸溶液冲洗。（2）强酸烧伤：先用大量水冲洗，再用5%的碳酸氢钠或5%的氢氧化铵冲洗。氨基酸的分离鉴定纸层析法纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。层析溶剂由有机溶剂和水组成。物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值（比移）来表示的：在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统；层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。在操作过程中，手不要摸滤纸。点样直径不超过3mm 。点样的一端朝下, 扩展剂的液面需低于点样线1cm。即时取出滤纸, 以免出现氨基酸层析跑到滤纸的外面不能检测。蛋白质及氨基酸的呈色反应双缩脲反应紫红色肽键可用于蛋白质的定性或定量测定一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。茚三酮反应除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。此反应的适宜pH为5~7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH 条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。该反应十分灵敏，1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。黄色反应含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙黄色的硝醌酸钠。苯丙氨酸不易硝化，需加入少量浓硫酸才有黄色反应。

病理生理学讨论课资料

病理生理学讨论课资料（2013级5年制学生版-2学时）病例1：某男性患者，因呕吐、腹泻伴发热4 天住院。患者自述虽口渴厉害但饮水即吐。体格检查：体温38.2 ℃，呼吸、脉搏正常，血压14.7/10.7kPa（110/80mmHg），有烦躁不安，口唇干裂。尿量约700ml/d。实验室检查：血清钠151mmol/L ，尿钠25mmol/L 治疗经过：给予静脉滴注5% 葡萄糖溶液（3000ml/d ）和抗生素等。2 天后，情况不见好转，反而面容憔悴，软弱无力，嗜睡，浅表静脉萎陷，脉搏加快，尿量较前更少，血压9.6/6.7kPa （72/50 mmHg），血清钠122 mmol/L ，尿钠8 mmol/L。试问：（1）该病人治疗前发生了哪些水电解质代谢紊乱? 阐述其发生的原因和机制。（2）为什么该病人治疗后不见好转? 应如何补液？（3）阐述该病人治疗前后临床表现与尿钠变化的机制。病例2：女性，11个月，因呕吐、腹泻3天入院，起病后每日呕吐5-6次，进食甚少。腹泻每日10余次，为不消化蛋花样稀汤便。低热、嗜睡、尿少。检查：体温38℃（肛），脉搏160次/min，呼吸38次/min，体重8kg。精神萎蘼，神志清楚，皮肤干燥，弹性较差。心音弱。肺正常。肝肋下1cm。实验室检查：大便常规：阴性。血常规：血红蛋白9.8克%（正常值12g%），白细胞12000/mm3（正常值4000-10000mm3）。血气分析治疗前血生化：治疗前治疗后 PH 7.29 血钠(mmol/L) 131 142 AB(mmol/L) 9.8 血氯(mmol/L) 94 98 SB(mmlo/L) 11.7 血钾(mmol/L) 2.26 4.0 BE(mmlo/L) -16.5 PaCO2(mmHg) 23.4 试问：（1）该病人发生了哪些水电解质代谢紊乱? 阐述其发生的原因和机制。 (2) 腹泻一般引起何种酸中毒？该患者发生了哪种酸碱失衡？为什么? （3）该患者有酸中毒，为什么会出现低血钾？（4）该患者为什么会嗜睡、精神萎靡？

食品生物化学复习题

第一章糖 1.糖概念、糖的生物学功能。 2.糖的分类并举例。 3.葡萄糖在水溶液中分子存在形式。 4.单糖的性质（单糖的氧化、成脎作用） 5.双糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖）的分子组成、糖苷键类型、及其性质。 6.多糖（淀粉、糖原、纤维素）的分子组成、糖苷键类型、有无还原性。第二章脂类和生物膜 1.脂质（脂类）概念、脂类的生物学功能 2.三酯酰甘油的化学性质。 3.血浆脂蛋白的组成及其主要生理功能。 4.膜蛋白的分类及其各自特点。 5.生物膜结构流动镶嵌模型的主要内容。 6.生物膜的物质运输方式。第三章核酸 1.核酸水解。 2.DNA和RNA化学组成的异同点。 3.核苷酸的生物学功能。 4. DNA的一级结构、RNA的一级结构. 5.DNA双螺旋结构的特点及稳定因素 6.核酸的颜色反应。 7.核酸的变性、变性的本质、变性后变化 8.核酸的复性、复性的本质、复性后变化。 9.增色效应、减色效应、解链温度、核酸杂交第四章蛋白质 1、蛋白质的概念、蛋白质的生物学功能。 2、蛋白质中氮的含量，会计算题。 3、2种酸性氨基酸、3种碱性氨基酸。 4、氨基酸等电点，并会判断在不同的pH条件下氨基酸带什么电荷。 5.肽键、肽键平面 6、蛋白质的分子结构。（蛋白质一级、蛋白质二级、超二级结构、结构域、蛋白质三级和蛋白质四级结构的概念以及维持其结构的化学键。） 7、蛋白质等电点，并会判断在不同的pH条件下蛋白质带什么电荷。 8.蛋白质胶体性质维持的因素。 9.蛋白质沉淀的分类及蛋白质沉淀的方法。 10.蛋白质变性、本质及变性后性质的改变。第五章酶 1.酶与一般催化剂相比的共性和特性。 2.单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶、辅酶、辅基、酶的活性中心、同工酶 3.酶可分为哪6大类。 4.影响酶促反应动力学的因素。 5.酶具有高效催化效率的因素。第六章维生素与辅酶一些常见的维生素缺乏症。第七章生物氧化 1.生物氧化与非生物氧化的异同点。 2.呼吸链（即电子传递链）的概念、组成。 3.电子传递链抑制剂概念及其抑制部位。 3. 生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链磷酸化、P/O 4.化学渗透学说的内容。 5.影响氧化磷酸化的因素。 6.两种穿梭系统的比较。第八章糖代谢 1..EMP反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 2.TCA反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 3. 糖异生的三步不可逆反应、生物学意义。 4. 血糖的来源与去路。第九章脂代谢 1.脂肪酸的β-氧化过程，会能量计算（16个碳原子或18个碳原子饱和脂肪酸彻底氧化分解的能量计算）。 2.酮体有哪三种？ 3.脂肪酸合成和β-氧化的比较。 4.糖代谢与脂代谢之间的相互联系。第十章蛋白质代谢 1.氨基酸的脱氨基作用有哪几种？ 2.鸟氨酸循环（即尿素循环）小结。 3.一碳基团、.翻译 4.什么是密码子？遗传密码有何特点？ 5.蛋白质的生物合成过程。

《食品营养与保健》教学设计与教案

《食品营养与保健》教学设计与实施方案（试行）适用专业：食品营养与检测所在学院：热带农业技术学院授课班级：2018级食品班二〇一九年九月

《食品营养与保健》课程教学设计与实施方案一、课程性质与任务本课程是为食品营养与检测专业及食品加工技术专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系，熟悉食品营养学的基本理论知识和基本方法；了解不同人群的营养需求特点与膳食原则；理解各类食品的营养价值，膳食营养与健康的关系；了解食物的体内过程及其代谢，热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量（DRI）相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理营养配餐员等技术能力，以便在今后的食品营养与生产及相关工作中，能够熟练地应用营养学知识解决实际问题，为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学，食品加工技术等，下续毕业设计和顶岗实习等课程。二、章节设计及内容安排理论教学内容（章、节）实践教学内容（项目）平时考核安排内容作业安排内容食品营养与身体健康的关系讨论/总结调研中国居民营养与健康发展现状食品营养分析方法和内容讨论/总结中国传统饮食保健思想与方法传统养生思想与人体体质辨识讨论/总结作业国庆期间学生自主开展项目——能量的供给与食物来源讨论/总结报告各类食品的营养价值能量的单位及食物能值讨论/总结作业脂类的生理功能加工储存对脂类营养的影响讨论/总结实验报告

(高考生物)食品生物化学在军用食品中的应用

（生物科技行业）食品生物化学在军用食品中的应用

新疆农业大学专业文献综述题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20年月日 …………大学教务处制生物技术在军用食品中的应用与展望

摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinanttechnologyofDNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescercvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(maltosepermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，

食品营养学教案

食品营养学教案内容：第一章绪论教学目的：通过中国居民营养与健康现状及基本概念教学，使学生懂得食品营养与健康的关系，掌握食品营养学一些基本概念。引导学生正确对待一些生活中的营养误区，从食品营养入手防治慢性病。教学重点、难点：食品营养学的几个重要概念，包括贯穿营养学的参考摄入量等的概念等。教学方法：讲授法结合讨论法提问法参考书目与资料：略教学过程：本章（共两课时）的课堂教学实施过程共分七步。第一步：导入：介绍国内外食品营养学的历史与现状，从中国居民营养与健康现状入手引发学生学习食品营养学的兴趣（15min）第二步：讲授概念(共30min）：包括贯穿营养学的重要概念：营养、营养素、营养学、营养价值、营养密度、营养标签、营养学评价、恩格尔系数、RDA、ADI、DRIs、EAR、RNI、AI、UL，其中简单介绍制订EAR、RNI、AI、UL取代RDA的渊源和意义。着重讲述DRIs、EAR、RNI、AI、UL。DRIs即dietarly referece intakes,是在RDAs基础上发展起来的一组每日平均膳食营养素摄入量的参考值，其中包括四项内容：EAR、RNI、AI、UL。讲清EAR、RNI、AI、UL的关系和作用。 EAR:即平均需要量，Estimated Average Requirement.是根据个体需要量的研究资料制订的可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中50%个体需要量的摄入水平RNI：即推荐摄入量，Recommended Nutrient Intake相当于传统使用的RDA，是可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中绝大多数97.5%个体需要量的摄入水

(完整版)食品生物化学试卷及答案

试题一一、选择题 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸： A．亮氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 2．构成多核苷酸链骨架的关键是： A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 3．酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 4．下列化合物中，除了哪一种以外都含有高能磷酸键： A．NAD+ B．ADP C．NADPH D．FMN 5．由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是：

A．果糖二磷酸酶 B．葡萄糖-6-磷酸酶 C．磷酸果糖激酶D．磷酸化酶 6．下列哪项叙述符合脂肪酸的β氧化： A．仅在线粒体中进行 B．产生的NADPH用于合成脂肪酸 C．被胞浆酶催化 D．产生的NADPH用于葡萄糖转变成丙酮酸 E．需要酰基载体蛋白参与 7．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 8．下列关于DNA复制特点的叙述哪一项错误的： A．RNA与DNA链共价相连 B．新生DNA链沿5′→3′方向合成 C．DNA链的合成是不连续的D．复制总是定点双向进行的 9．利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节： A．翻译后加工B．翻译水平 C．转录后加工D．转录水平

10．在蛋白质生物合成中tRNA的作用是： A．将一个氨基酸连接到另一个氨基酸上 B．把氨基酸带到mRNA指定的位置上 C．增加氨基酸的有效浓度 D．将mRNA连接到核糖体上二、填空题 1．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 ____%。 2．冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍，冰的热扩散系数约为水的_____ 倍，说明在同一环境中，冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异，就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3．糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色，形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈 ______色，形成高铁血红素时呈_______色。 5．根据风味产生的刺激方式不同可将其分为__________、_________和_________。 6．食品中的有毒成分主要来源有___________________，___________________，食品中化学污染的毒素，加工过程中形成的毒素。三、判断

《食品成分概论》教案

《食品成分概论》教案（第 3 次课 2 学时）一、授课题目蛋白质概述二、教学目的和要求掌握蛋白质概念、分类；营养功能。熟悉生理功能；在食品中的作用。了解常见食品的蛋白质含量；蛋白质组成；常见蛋白质制品。三、教学重点和难点教学重点蛋白质概念；营养功能。教学难点蛋白质组成。四、主要参考资料饮食与健康，吴永宁主编，化学工业出版社。基础生物化学，郑集主编，高等教育出版社。五、教学过程 1、教学内容蛋白质是氨基酸以肽键连接的高分子化合物。据氨基酸组分分为：完全蛋白质、半完全蛋白质、不完全蛋白质。蛋白质是人体重要的结构物质，是生命活动的体现者。营养功能：给人体提供必需氨基酸；人体每日需要完全蛋白质30—50克，我国推荐标准为80克。供能。在食品中的作用：持水；起泡；粘性。常见食品的蛋白质含量：大豆40，面粉10，大米8，肉20，蛋14，奶3。蛋白质组成：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、色、脯、蛋；丝、苏、半胱、酪、天酰、谷酰；天、谷；赖、精、组20种α氨基酸。常见蛋白质制品：腐竹、豆腐（豆腐皮、豆腐干、素鸡）类、奶酪、面筋。 2、教学办法讲授 3、辅导手段本节不需辅导 4、板书

5、学时分配2学时第一节1.5 第二节0.5 六、作业谈谈你对蛋白质的认识。七、课后记导言腐竹、素鸡、油皮、千张、素火腿，都是些啥东西？能提高你学习效果的食品成分都是些啥东西？酱、酱油及酱制品的鲜美成分都是些啥东西？大豆等食品越嚼越香嚼出了啥东西？欲知啥东西，竖耳听仔细！第三章蛋白质第一节概述一、概念（掌握） 1、定义由α氨基酸通过肽键连接的具有特定空间结构的高分子化合物。 2、分类清蛋白球蛋白谷蛋白简单蛋白醇溶蛋白（按溶解度）组蛋白鱼精蛋白硬蛋白据分子组成糖蛋白脂蛋白核蛋白结合蛋白磷蛋白（按辅基）金属蛋白血红素蛋白黄素蛋白据氨基酸种类完全蛋白质种类齐全、比例适当如酪蛋白、乳蛋白、卵蛋白肌蛋白、白蛋白

食品生物化学复习资料(新整合)

1.名词解释、选择及填空：食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体代的科学。糖类(carbohydrates)物质：是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。变旋现象：在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。常见二糖及连接键：蔗糖（α-葡萄糖—（1,2）-β果糖苷键）；麦芽糖（葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键）；乳糖（葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键）；纤维二糖（β-葡萄糖-（1,4）-β—葡萄糖苷键）脂类：是生物细胞和组织中不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中，主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪（甘油三酯，占95%左右）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等）顺式脂肪酸与反式脂肪酸：顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧，链的形状曲折，看起来象U型反式脂肪酸：氢原子位于两侧，看起来象线形皂化作用与皂化值：皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。酸败及酸值：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。卤化作用及碘值：油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应，生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。 100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。乙酰化与乙酰化值：油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯，称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸RNA核糖核酸核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基，戊糖，磷酸组成。核苷：是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明，核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。

生物化学实验内容

《生物化学》实验教学大纲课程类别：专业基础适用专业：本科临床学专业课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程开课实验室名称：生化实验室一、目的和任务生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。三、考试方法及成绩评定方法四、说明实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表

2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。六、各实验项目教学大纲实验一蛋白质的沉淀反应【预习要求】预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。【实验内容】（一）蛋白质的盐折 1. 原理大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。

大学生物化学教案

生物化学教案第一章绪论一、生物化学的含义生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。二、生物化学的内容有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学第二章蛋白质的化学第一节概述一、蛋白质的概念蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（一）蛋白质的基本单位是氨基酸（二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。

食品生物化学重点

食品生物化学重点 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】

第一章糖类物质糖类定义：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。多糖（polysaccharides ）：可水解为多个(＞20)单糖或其衍生物的糖单糖的构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列要求经过共价键的断裂和重新形成。单糖的构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。变旋现象:一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。化学性质：①单糖的氧化（即单糖的还原性）弱氧化剂：常用的为含Cu2+的碱性溶液 ②单糖的还原 ③成苷反应：单糖的半缩醛羟基(称苷羟基)，与其他含羟基的化合物形成环状缩醛，在糖化学中叫糖苷。 ④脱水作用 ⑤氨基化作用：单糖分子中的OH 基(主要是C-2、C-3上的OH 基)可被NH2基取代而产生氨基糖，也称糖胺。 ⑥脱氧：单糖的羟基之一失去氧即成脱氧糖 ⑦糖脎的生成：乳糖：乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻，肠道细菌使乳糖发酵产生大量气体。 1.淀粉直链淀粉的α糖苷键支链淀粉α糖苷键有-1，6糖苷键的分支第2章脂类物质 C (CHOH )4CH 2OH D -葡萄糖 H O C (CHOH )4 CH 2OH H N NHC 6H 5H 2NNHC 6H 5苯肼葡萄糖苯腙＋＋H 2O

脂类（lipid ）是一类微溶于水而高溶于有机溶剂的重要有机化合物。其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。脂类物质具有三个特征（1）一般不溶于水而溶于脂溶剂。（2）是脂酸与醇所组成的酯。（3）一般能被生物体利用，作为构建、修补组织或供能。按化学组成分类单纯脂类：单脂，为脂酸与醇（甘油醇和高级一元醇）所组成的酯类。分脂、油、蜡。复合脂类：复脂，为脂酸与醇（甘油醇和鞘氨醇）所组成的酯类，同时还含有非脂性物质。分为磷脂与糖脂。衍生脂：脂类物质的衍生物，如水解产物、氧化产物等。简单脂：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物复合脂：脂分子与磷脂、生物体分子等形成的物质衍生脂：脂的前体及其衍生物 2）系统命名法 △－编码命名：从羧基端开始计算双键位置。ω－编码命名：从甲基端开始计算双键位置油酸18：1（9）或18：1 △9 表示：含有18个碳原子，在9位与10位之间有一个不饱和双键。高等动物和植物脂肪酸的共同特点：甘油酯简单脂蜡，如蜂蜡脂溶性维生素类胡萝卜素类固醇类脂蛋白糖脂类鞘脂类磷脂类衍生脂复合脂按照化学结构分类

食品卫生与检验--教案

食品卫生学的概念食品卫生学是研究食品中可能从在的、威胁人体健康的有害因素及其预防措施，提高食品卫生质量，保护消费者安全的科学。什么是食品安全国际食品卫生法典委员会（CCFH，Codex Committee on Food Hygiene）对食品安全的定义：所谓食品安全是指消费者在摄入食品时，食品中不含有害物质，不存在引起急性中毒、不良反应或潜在疾病的危险性。影响食品安全因素 1.生物性危害 2.有害化学物质 3.物理性污染生物性污染的概念指食品在生产、加工、包装、储藏、经营、烹饪等过程中受到寄生虫或微生物的污染。 1.生物性危害：（1）致病微生物，寄生虫，昆虫危害。（2）微生物危害是食品安全最大的危害（3）猪囊虫病（米猪肉）（4）神寿螺（广州管圆线虫） 2.有害化学物质（1）包括天然有毒物质（河豚鱼毒素）、环境污染物和天然植物毒素（如马铃薯中的龙葵素）等；（2）化学污染的造成一般为食品添加剂、农药残留、兽药残留、金属等。 3.物理性污染 (1) 食品加工时会混入一些金属碎屑，这个可能还比较容易发现。 (2) 另外一个就是，现在国际上规定食品加工人员应将头发包起，不佩戴首饰。食品卫生要通过食品分析与检验依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和国家食品卫生标准，运用现代科学技术和分析手段，对各类食品（包括原料、辅助材料、半成品及成品）的主要成分和含量进行检测，以保证生产出质量合格的产品。同时，作为质量监督和科学研究不可缺少的手段，在食品资源的综合利用、新型保健食品的研制开发、食品加工技术的创新提高、保障人民身体健康等方面都具有十分重要的作用。二、食品分析的内容食品分析主要包含以下三个方面的内容。 1.食品营养成分分析 2. 食品中污染物质的分析 3. 食品添加剂的分析 (1) 食品营养成分分析 a 食品中含有各种营养成分，如水分、蛋白质、脂肪、碳水化合物、维生素和矿物质元素等。 B 对这些成分的检测是食品分析的主要内容。

食品生物化学

《食品生物化学》一、单项选择题(本题共10小题,每小题1分,共10分。在每小题列出得四个选项中只有一个选项就是符合题目要求得,请将正确选项前得字母填在括号内。) 1、嘌呤核苷得核糖1′位碳与嘌呤得N连接位置就是( )。 A、1位 B、3位 C、 5位 D、9位 2、稀有碱基含量较高得就是( )。 A、tRNA B、mRNA、 C、rRNA D、反义RNA 3、cAMP得主要作用就是( )。 A、能量货币 B、第一信使 C、第二信使 D、合成遗传物质 4、DNA得主链就是脱氧核糖与磷酸通过( )。 A、5′5′磷酸二酯键连接 B、3′5′磷酸二酯键连接 C、酰胺键 D、氢键 5、DNA双螺旋结构中A与T、 G与C配对得氢键个数分别就是( )。 A、1、2 B、2、1 C、2、3 D、3、2 6、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子得( )。 A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 7、蛋白质得等离子点( )。 A、不受离子强度影响 B、就是蛋白得特征常数 C、不就是蛋白得特征常数 D、不受离子种类影响 8、蛋白质得变性作用就是( )。 A、只就是一级结构破坏 B、只就是二级结构破坏 C、只就是空间结构破坏 D、所有结构都破坏 9、误服铅盐得病人可( )。 A、口服牛奶解毒 B、口服纯净水稀释 C、口服生理盐水 D、口服葡萄糖 10、变性蛋白质得表现就是( )。 A、粘度降低 B、不易被酶水解 C、形成结晶 D、生物活性丧失二、多项选择题(本题共10小题,每小题2分,共20分。在每小题列出得四个选项中有2至4个选项就是符合题目要求得,请将正确选项前得字母填在括号内。多选、少选、错选均无分。) 1、维持DNA双螺旋结构得作用力主要有( )。 A、二硫键 B、碱基堆积力 C、碱基之间得氢键 D、盐键 2、引起核酸变性得因素有( )。 A、极端pH B、高温 C、低温 D、尿素 3、水解蛋白质得方法有( )。 A、酸水解法 B、碱水解法 C、酶水解法 D、加热法 4、DNA分子得碱基主要有( )。 A、G B、A C、 T D、C

食品生物化学

《食品生物化学》一、单项选择题（本题共10小题，每小题1分，共10分。在每小题列出的四个选项中只有一个选项是符合题目要求的，请将正确选项前的字母填在括号内。） 1、嘌呤核苷的核糖1′位碳与嘌呤的N连接位置是（）。 A、1位 B、3位 C、 5位 D、9位 2、稀有碱基含量较高的是（）。 A、tRNA B、mRNA、 C、rRNA D、反义RNA 3、cAMP的主要作用是（）。 A、能量货币 B、第一信使 C、第二信使 D、合成遗传物质 4、DNA的主链是脱氧核糖与磷酸通过（）。 A、5′-5′磷酸二酯键连接 B、3′-5′磷酸二酯键连接 C、酰胺键 D、氢键 5、DNA双螺旋结构中A与T、 G与C配对的氢键个数分别是（）。 A、1、2 B、2、1 C、2、3 D、3、2 6、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）。 A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 7、蛋白质的等离子点（）。 A、不受离子强度影响 B、是蛋白的特征常数 C、不是蛋白的特征常数 D、不受离子种类影响 8、蛋白质的变性作用是（）。 A、只是一级结构破坏 B、只是二级结构破坏 C、只是空间结构破坏 D、所有结构都破坏 9、误服铅盐的病人可（）。 A、口服牛奶解毒 B、口服纯净水稀释 C、口服生理盐水 D、口服葡萄糖 10、变性蛋白质的表现是（）。 A、粘度降低 B、不易被酶水解 C、形成结晶 D、生物活性丧失二、多项选择题(本题共10小题，每小题2分，共20分。在每小题列出的四个选项中有2至4个选项是符合题目要求的，请将正确选项前的字母填在括号内。多选、少选、错选均无分。) 1、维持DNA双螺旋结构的作用力主要有（）。 A、二硫键 B、碱基堆积力 C、碱基之间的氢键 D、盐键 2、引起核酸变性的因素有（）。 A、极端pH B、高温 C、低温 D、尿素 3、水解蛋白质的方法有（）。