考研生化复习重点

考研生化复习重点
考研生化复习重点

1、非极性:包括:甘Gly、丙Ala、缬V al、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性:中性:色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性:天冬Asp、谷Glu(都含2个羧基)碱性:赖Lys(2个氨基)、精Arg、组His 芳香族的是:色、酪、苯丙亚氨基酸的是:脯含硫:半胱、胱、蛋。折角的:脯天然不存在的:同型半胱不出现在蛋白质的:瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的:甘必需:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链:酪、苯丙、色一碳单位:丝、色、组、甘生酮:亮、赖。生糖兼生酮:异亮、苯丙、酪、色、苏。

2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。

3、一级的肽链为肽键(主)、二硫键;二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键;三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力;四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。

4、模体和锌指结构为二级。分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。

5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定;变性为二硫键、非共价键破坏,溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。

6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析(阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质先被洗脱下来)。分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质后出来,大的先出来。

7、盐析一般无蛋白质变性。

1、核酸的分子组成:基本组成单位是核苷酸,由碱基+戊糖(糖苷键)=核苷+磷酸(酯键)而合成,为核酸的一级结构。核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。

2、两类核酸:DNA在细胞核和线粒体内,RNA在细胞质和细胞核内。排序和书写必须是从5到3。

3、DNA是右手螺旋结构,螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基,每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对,形成三个氢键。DNA横向靠互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持,尤以后者为重要。

5、DNA是遗传信息的载体,而遗传作用是由蛋白质功能来体现的,在两者之间RNA起着中介作用。

6、原核生物的rRNA的小亚基为16S,大亚基为5S、23S;真核生物的rRNA的小亚基为18S,大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。具有催化作用的RNA称为核酶。

7、紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm),一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。

8、变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性,其过程为退火,产生减色效应。

1、单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶:酶蛋白:决定反应的特异性;辅助因子:决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去。辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。

2、参与组成辅酶

3、酶的活性中心由酶作用的必需基团组成,米氏方程式V=Vmax[S]/Km+[S]米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km值愈小,酶与底物的亲和力愈大。Km值是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关。

4、竞争性抑制剂:与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物Vmax不变,Km值增大;非竞争性抑制剂:与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。Vmax 降低,Km值不变;反竞争性抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合,使中间产物的量下降,Vmax、 Km均降低。心肌、肾以LDH1为主,肝、骨骼肌以LDH5为主。脑中含CK1(BB 型);骨骼肌中含CK3(MM型);CK2(MB型)仅见于心肌。氯霉素抑制细菌核糖体上的转肽酶,从而抑制蛋白质的合成;磺胺竞争抑制二氢叶酸合成酶甲氨蝶呤为还原酶;5-氟尿嘧啶(5-FU)抑制胸苷酸合酶;6-琉基嘌呤主要为抑制嘌呤核苷酸的合成;别嘌呤醇抑制黄嘌呤氧化酶;酪氨酸酶缺乏维白化病;苯丙氨酸羟化酶缺乏为苯丙酮酸尿症;G6P脱氢酶缺乏维蚕豆病。

1、脂溶性维生素VA 作用:与眼视觉有关,合成视紫红质的原料;维持上皮组织结构完整;促进生长发育。缺乏可引起夜盲症、干眼病等。VD 作用:调节钙磷代谢,促进钙磷吸收。缺乏儿童引起佝偻病,成人引起软骨病。VE作用:体内最重要的抗氧化剂,保护生物膜的结构与功能;促进血红素代谢;动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。VK作用:与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。缺乏时可引起凝血时间延长,血块回缩不良。

2、水溶性维生素VB1 又名硫胺素,体内的活性型为焦磷酸硫胺素(TPP)TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶,并可抑制胆碱酯酶的活性,缺乏时可引起脚气病和(或)末梢神经炎。VB2又名核黄素,体内的活性型为黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD); FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基,缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。VPP 包括尼克酸及尼克酰胺,肝内能将色氨酸转变成VPP .体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)。NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶,缺乏时称为癞皮症,主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。VB6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶,也是δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶。泛酸又称遍多酸,在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)。在体内辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)构成酰基转移酶的辅酶。生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶,如丙酮酸羧化酶,参与二氧化碳的羧化过程。叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移,一碳单位在体内参加多种物质的合成,如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时,DNA合成受抑制,骨髓幼红细胞DNA合成减少,造成巨幼红细胞贫血。 VB12又名钴胺素,唯一含金属元素的维生素。参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应,催化这一反应的蛋氨酸合成酶(又称甲基转移酶)的辅基是维生素B12,它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成,同时也影响四氢叶酸的再生,最终影响嘌呤、嘧啶的合成,而导致核酸合成障碍,产生巨幼红细胞性贫血。 VC 促进胶原蛋白的合成;是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶;参与芳香族氨基酸的代谢;增加铁的吸收;参与体内氧化还原反应,保护巯基等作用。坏血病

4、乳酸循环的生理意义在于避免损失仍可被氧化利用的乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。

5、糖代谢中的关键酶:糖酵解:己糖激酶(或葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶;糖异生:丙酮酸羧化酶、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶;磷酸戊糖途径:6-磷酸葡萄糖脱氢酶;糖原分解:磷酸化酶、葡萄糖-6-磷酸酶;糖原合成:糖原合酶(去磷酸化时有活性)

1、糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化:一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸;二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶。

2、有氧氧化的关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合成酶。

3、6-磷酸果糖激酶-1变构抑制剂:ATP、柠檬酸;变构激活剂:AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖(产物反馈激,比较少见)和2,6-双磷酸果糖(最强的激活剂)。丙酮酸激酶变构抑制剂:ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂:1,6-双磷酸果糖葡萄糖激酶变构抑制剂:长链脂酰辅酶A

4、丙酮酸脱氢酶复合体抑制:乙酰辅酶A、NADH、ATP 激活:AMP、钙离子;异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶:分别为ATP和NADH、ATP反馈抑制;激活分别为ADP、Ca和Ca.

5、6-磷酸果糖激酶-1是最重要的调节酶,ATP增多时可抑制除“己糖激酶”外的其它5种调节酶;异柠檬酸脱氢酶:不是调节酶。2,6-双磷酸果糖为6-磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂。

一、糖酵解

(1)糖原——1-磷酸葡萄糖

(2)6-磷酸葡萄糖6-

磷酸二羟丙酮

1,6-(有氧氧化+3或5ATP)

磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸

3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸

ADP 2

乳酸

NADH+H+ NAD+

生理意义

迅速提供能量,尤其对肌肉收缩更为重要,在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH,无NADH净生成;成熟红细胞完全依赖糖酵解供能,神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量;释放氧气;肌肉中产生的乳酸、丙氨酸(由丙酮酸转变)在肝脏中能作为糖异生的原料,生成葡萄糖。

二、糖有氧氧化

1)、经糖酵解过程生成丙酮酸

2)、丙酮酸乙酰辅酶A

限速酶的辅酶有:TPP﹑FAD﹑NAD+﹑CoA及硫辛酸

3)、三羧酸循环

草酰乙酸+乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸

α-CoA 琥珀酸

延胡索酸苹果酸

FAD FADH2 3ATP

三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化,即琥珀酰COA转变成琥珀酸,生成GTP

1、三羧酸循环的意义:三大营养素的最终代谢通路;糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子的前体。

2、磷酸戊糖途径生理意义:为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖,肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。提供NADPH:NADPH是供氢体,参加各种生物合成反应;NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价。NADPH参与体内羟化反应。特点:反应不为在胞液,要消耗能量;不耗氧;大量的NADPH生成;有其它糖的生成和转变;与糖酵解关系密切;不占主要地位;主要功能是产生磷酸核糖、NADPH和CO2,不是产生ATP.限速酶为6-磷酸葡萄糖脱氢酶,主要受NADPH/NADP+的调节,升高时酶活性抑制,降低激活。

3、肝脏是糖异生的主要器官。只有肝、肾能够通过糖异生补充血糖。糖异生的基本途径:丙酮酸→磷酸烯醇型丙酮酸,消耗2个A TP;1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖,此反应由果糖二磷酸酶催化;6-磷酸葡萄糖→葡萄糖,此反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化。关键酶:丙酮酸羧化酶(主要)、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶(肌肉中缺乏)。

4、甘油三酯:肝、脂肪组织及小肠是合成甘油三酯的主要场所,以肝的合成能力最强。脂肪细胞可以合成、储存、动员脂肪(脂肪动员的关键酶是激素敏感性甘油三酯酯酶-HSL)。,但不能利用脂肪(甘油)。合成原料:甘油、脂肪酸。CM含有载脂蛋白B48;VLDL含有载脂蛋白B100;LCAT的激活剂是载脂蛋白A。甘油一酯途径(小肠粘膜细胞)、甘油二酯途径(肝细胞及脂肪细胞)。

5、脂肪酸的合成主要在肝、肾,脑、肺、乳腺及脂肪等组织的细胞胞液中进行,因为脂肪酸合成酶系存在于此。肝是人体合成脂肪酸的主要场所。脂肪酸合成原料主要为乙酰辅酶A和NADPH,合成时需要A TP提供能量,还需要CO2。。合成步骤:(1)、丙二酰CoA的合成乙酰CoA羧化酶是关键酶,该酶存在于胞浆中,辅基为生物素,是一种变构酶。(2)脂肪酸的合成(3)不饱和脂肪酸:亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸为必需脂肪酸;油酸和软油酸可自身合成。脂酰肉碱脂酰转移酶I是脂肪酸氧化的限速酶。

5、酮体的生成和利用。组织特点:肝内生成肝外用。合成部位:肝细胞的线粒体中。生成减少:饱食、胰岛素↑、脂肪运动↓;增加:饥饿、胰高血糖素↑、脂肪运动↑。酮体组成:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。在血中酮体剧烈升高时,从肺直接呼出。肝内缺琥珀酰CoA转硫酶,故不能利用,而心脑肾骨骼肌线粒体中有可以用。酮体是肝内正常脂肪酸代谢的中间产物,是肝输出能源的方式之—。

6、胆固醇代谢:合成部位:肝内合成、肝外储存。肝是主要场所,合成酶系存在于胞液及光面内质网中。午夜合成最多,中午最少。增加为:胰岛素↑、甲状腺素↑、高糖、高饱、高脂肪饮食;减少:胰高↑、皮质醇↑、饥饿、禁食。合成原料:乙酰CoA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATP、NADPH等。HMG CoA还原酶是关键酶。每1分子胆固醇需18乙酰CoA、36ATP、16NADPH+H.+。甲亢时血清胆固醇↓。

7、胆固醇在肝中转化成胆汁酸是胆固醇在体内代谢的主要去路。在体内不能彻底氧化,只能转化为类固醇激素如肾上腺皮质的醛固酮、皮质醇、雄激素,睾丸的睾丸酮,卵巢的雌二醇、孕酮。在皮肤,胆固醇可被氧化为7-脱氢胆固醇,后者经紫外线照射转变成VD3。

8、血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。乳糜微粒含甘油三酯最多,蛋白质最少,故密度最小;VLDL含甘油三酯亦多,但其蛋白质含量高于CM;LDL 含胆固醇及胆固醇酯最多;含蛋白质最多,故密度最高。CM 运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式;VLDL 运输内源性甘油三酯的主要形式。LDL 转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。肝是降解LDL的主要器官;HDL 逆向转运胆固醇。

9、高脂蛋白血症分型:IDL是中间密度脂蛋白,为VLDL向LDL的过度状态。家族性

三分子磷酸之间构成二个磷酸酐键。其他高能磷酸化合物:磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰CoA。其中磷酸肌酸是能量储存的形式,它在肌肉中含量丰富。

氧化呼吸链的组成:人线粒体呼吸链有4种酶复合体组成,泛醌和Cytc与线粒体内膜结合不紧密,极易分离,故不包含在4种酶复合体中。体内有两条电子传递链,一条是以NADH为起始的,生成3分子ATP,另—条以FAD为起始的电子传递链,生成2分子ATP。两条电子传递链的顺序分别为:NADH→FMN→辅酶Q→Cytb→Cytc→Cytaa3→O2;FADH2→辅酶Q→Cytb→Cytc→Cytaa3→O

2

。其中,单电子传递体为Fe-S、Cytc。脱氢包括脱电而脱电不能包括脱氢。

3、CoQ是线粒体中不同底物氧化的交汇点,G6P是糖代谢不同途径的交汇点,乙酰CoA 是三大物质的交汇点。细胞色素是以铁仆啉为辅基的单电子传递体,不是递氢体。

4、氧化磷酸化的调节(1)抑制剂的调节:一类是电子传递链抑制剂,例如,鱼藤酮可以阻断电子从NADH传递至泛醌(NADH→FMN→辅酶Q);抗霉素A和二巯基丙醇抑制电子从Cytb

传递至Cytc(Cytb→Cytc),CO、H

2S、氰化物抑制电子从Cytaa3→O

2

。另一类是解偶联剂如

二硝基苯酚,使氧化和磷酸化脱离,不能生成ATP。(2)ATP性质稳定,但不在细胞内储存。(3)甲状腺激素的作用:甲状腺激素可促使ATP生成。

5、线粒体内的NADH可直接参加氧化磷酸化,但胞浆中的NADH不能自由通过线粒体内膜,故线粒体外NADH携带的H必需通过α-磷酸甘油或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体。脑和骨骼肌中的NADH主要通过α-磷酸甘油机制穿梭,生成1.5个ATP;肝脏和心脏中的NADH 主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭,生成2.5个ATP。

6、蛋白质每天有1%-2%被降解,主要为肌肉蛋白。氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。

7、联合脱氨基(为脱氨基方式中最主要的)作用主要在肝、肾等组织中进行。骨骼肌和心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。

8、转氨酶和脱羧酶的辅酶都是磷酸吡哆醛VB6。

9、L-谷氨酸脱氢酶是唯一能既利用NAD+又能利用NADP+接受还原当量的酶。10、谷氨酰胺既是氨的解毒产物,也是氨的储存及运输形式;主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。11、脑和肌肉中氨的去路分别为合成谷氨酰胺、丙氨酸;运输至肝脏的形式分别为谷氨酰胺、丙氨酸+谷氨酰胺。氨在血液中主要以无毒性形式——丙氨酸和谷氨酰胺运输。

1、尿素的合成部位:肝脏线粒体+胞液;氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CSP-Ⅰ)、精氨酸代琥

珀酸合成酶(ASS)为关键酶;尿素分子中的2个氮原子,1个来自氨,另1个来自天冬氨酸;鸟、瓜、精氨酸为中间产物;1个尿素分子耗3个ATP和4个高能磷酸键。2、氨基甲酰磷酸的生成是尿素合成的重要步骤。AGA是CSP-Ⅰ的变构激动剂,精氨酸是AGA合成酶的激活剂。3、CSP-Ⅰ的活性可用为肝细胞分化程度的指标之一;CSP-Ⅱ的活性可作为细胞增殖程度的指标之一。4、含氮化合物:谷氨酸——γ-氨基丁酸(GABA),为抑制性神经递质;半胱氨酸——牛磺酸,是结合型胆汁酸的组成成分;半胱氨酸——硫酸根,活化为PAPS,组氨酸——组胺,是一种强烈的血管舒张剂;色氨酸——脑内的5-羟色胺可作为神经递质,具有抑制作用;在外周组织,有收缩血管作用。鸟氨酸——精脒与精胺是调节细胞生长的重要物质。苯丙氨酸、酪氨酸——黑色素和儿茶酚胺类;甘氨酸、精氨酸、蛋氨酸——肌酸、磷酸肌酸能量储存;天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸——嘌呤碱;天冬氨酸——嘧啶碱;甘氨酸——仆啉化合物为血色素、细胞色素;酪氨酸——甲状腺素。

6、体内的一碳单位有:甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。一碳单位主要来源于丝氨酸、色氨酸、组氨酸和甘氨酸;是作为嘌呤和嘧啶的合成原料,是氨基酸和核苷酸联系的纽带,四氢叶酸可以看作为一碳单位的载体。

嘌呤核苷酸从头合成途径的原料:天冬氨酸,一碳单位,谷氨酰胺, CO

2

、甘氨酸。

嘧啶核苷酸从头合成途径原料:C0

2

、谷氨酰胺、天冬氨酸。胞嘧啶、尿嘧啶的最终代谢产

物是β-丙氨酸、CO

2、NH

3

;胸腺嘧啶的最终代谢产物是β-氨基异丁酸、CO

2

、NH

3

。嘧啶核苷

酸从头合成的调节酶是氨基甲酰磷酸合成酶II(人类)和天冬氨酸转氨甲酰酶(细菌),二酶分别受UMP和CTP的反馈抑制;嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸均可抑制磷酸核糖焦磷酸激酶(PRPP合成酶)。嘌呤核苷酸的最终分解产物是尿酸;嘧啶的降解主要在肝脏,胞嘧啶C-U ——B-丙氨酸+CO2+NH3,T——B-氨基异丁酸+CO2+NH3.脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷水平上进行的。

UMP UTP CTP→CDP→dCDP

dUDP水解 dUMP dTMP

抗代谢剂的作用:6-巯基嘌吟(6-MP)—次黄嘌呤(IPM)抑制IPM转化为AMP、GMP;8-氮杂鸟嘌呤—谷氨酰胺抑制嘌呤的合成;氨蝶呤及甲氨蝶呤(MTX)—叶酸抑制二氢叶酸还原酶;别嘌呤醇—IPM氧化酶较少尿酸;5-FU—胸腺嘧啶抑制胸苷酸合酶阻断dTMP的合成;阿糖胞苷—核苷抑制CDP还原成dCDP,也影响DNA的合成。

多酶体系的分布:胞液:糖消解、异生、糖原合成、戊糖磷酸途径、脂酸合成;线粒体:脂酸B氧化、氧化磷酸化、呼吸链、三羧酸循环;胞液+线粒体:尿素合成、血红素合成;胞液+内质网:蛋白质、胆固醇合成;内质网:磷脂合成;细胞核:DNA、RNA的合成;溶酶体:多种水解酶。中心法则包括:DNA复制、转录、翻译和反(逆)转录。2、原核生物的DNA 聚合酶:DNA-pol Ⅰ:复制过程中校对、修补、填补缺口有3—5和5—3外切酶活性DNA-pol Ⅱ:在无Ⅰ、Ⅱ时起作用3—5外切DNA-polⅢ:延长新链核苷酸的聚合3—5外。3、真核生物的DNA聚合酶:DNA-polα:起始引发,引物酶活性;DNA-polβ:低保真度的复制;DNA-pol γ:线粒体DNA复制;DNA-polδ:延长子链的主要酶;DNA-polε:填补引物空隙、切除修复、重组。4、DNA合成过程的特点:DnaA—辨认复制子;DnaB(解螺旋酶)—解开双链DNA;DnaC—运送和协同DnaB;DnaG(引物酶)—催化RNA引物的生成;SSB(单链DNA结合蛋白)—稳定已解开的单链;拓扑异构酶(gyrA、B)—改变DNA分子的拓扑构象,理顺DNA链。5、逆转录酶具有三种酶活性:可催化RNA指导的DNA合成反应、RNA的水解反应和DNA指导的DNA聚合反应。

端粒酶是一种存在于真核染色体端区、由RNA和蛋白质组成的一种特殊反转录酶,该酶以组成中的RNA作为模板,催化合成端区的DNA片段,防止染色体缩短。碱基错配(点突变):氨基酸的改变;碱基缺失、插入(框移突变):蛋白质氨基酸排列顺序改变;重组、重排:DNA分子内较大片段的交换。

RNA转录:模板:双链DNA中的一条链为模板,RNA转录是不对称的;底物:四种三磷酸核苷酸(NTP);方向:与DNA复制、逆转录相同,从5’—3’方向进行;酶:DNA依赖的RNA聚合酶。原核生物RNA聚合酶:全酶由5个亚基组成,即α2ββ’ζ;核心酶:全酶去除ζ亚基(又称ζ因子);ζ因子的作用:可辨认DNA模板上的启动子,决定转录特异性;RNA链的延长过程由核心酶催化;ρ因子的作用:终止转录;β亚基与NTP结合形成磷酸二酯键(催化);β’亚基结合DNA模板(开链)。真核RNA聚合酶RNA-polⅠ:定位核仁,转录45S-rRNA (核蛋白),RNA-polⅡ:核浆,转录hnRNA—mRNA(信使)、RNA-polⅢ:核浆,tRNA、5S—rRNA、snRNA(转运).启动子:原为—35区的TTGACA序列,真为25bp区的TATA序列+多种顺式作用元件。

放线菌素:影响复制;插入双链DNA间,破坏DNA的模板活性;抗肿瘤。利福霉素:影响转录;抑制原核细胞RNA聚合酶活性;抗菌。四环素族:影响翻译;与原核细胞的核糖体小亚基结合,引起变构,抑制氨基酰tRNA进位抗菌。链霉素、卡那霉素:同上;抑制原核细胞蛋白质合成起始并引起密码错读;抗菌。氯霉素:同上;与原核细胞的核糖体大亚基结合抑制转肽酶活性;抗菌。红霉素:同上;与原核细胞的核糖体大亚基结合,抑制核糖体移位;抗菌。嘌呤霉素:同上;取代氨基酰tRNA进位,使肽酰基转移在它的氨基上并脱落;抗肿瘤。干扰素:同上;活化一种蛋白激酶、使起始因子2磷酸化而失活,并间接活化一种核酸内切酶、促使mRNA降解;抗病毒。白喉毒素:同上;特异抑制人、哺乳类肽链延长因子2活性;抗肿瘤

接酶:催化DNA分子中相邻的5’-磷酸基和3’-羟基末端之间形成磷酸二酯键,使DNA切口封闭。DNA聚合酶Ⅰ:合成cDNA分子。Klenow片段:常用于cDNA第二链的合成。反转录酶:合成cDNA分子。多聚核苷酸激酶:催化多聚核苷酸5’-羟基末端磷酸化,或标记探针。末端转移酶:在3’-羟基末端进行多聚物加尾。碱性磷酸酶:切除末端磷酸基。

常用的分子生物学技术: DNA印迹技术:Southern;RNA印迹技术:Northern;蛋白质印迹技术:Western;聚合酶链反应(PCR)。

目的基因的获取:①化学合成法;②基因组DNA;③cDNA文库法;聚合酶链反应(PCR)。

癌基因有:erb、sis、c-myc、ras等。典型的抑癌基因有Rb基因(最早发现)、p53基因与人类肿瘤相关性最高。正常细胞癌基因以非激活形式存在,所以又称为原癌基因。

第一信使:指细胞间信息物质。第二信使:指在细胞内传递信息的小分子化合物,如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3、DAG等。第三信使:指负责细胞核内外信息传递的物质。

G蛋白非活化型:αβγ+GDP;活化型:α+GTP。

糖皮质激素受体属于胞浆受体;雌激素、孕激素、雄激素、维生素D3、甲状腺激素受体属于胞核受体。1、膜受体发挥作用的激素分为:(1)活蛋白激酶A发挥作用的激素:肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素等。(2)活蛋白激酶C发挥作用的激素:促甲状腺激素、去甲肾上腺素等。(3)CG(尿苷酸环化酶)发挥作用的激素:心钠素、NO。2、胞内受体发挥作用的激素:甲状腺激素、糖皮质激素、雌激素、孕激素、雄激素、维生素D3等。

血红素原料:琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+;部位:起始和终止反应均在线粒体进行,中间过程在胞浆进行。关键酶:δ氨基γ酮戊酸(ALA) 合酶,其辅酶是磷酸吡哆醛。VB6和铅中毒时抑制。

胆固醇在肝内转变为胆汁酸的限速步骤是7α-羟化酶催化的羟化作用。胆酸、鹅脱氧胆酸为游离型初级胆汁酸,它们与甘氨酸、牛磺酸结合后生成结合型初级胆汁酸。

脱氧胆酸、石胆酸及在肝中的结合物为次级胆汁酸;结合型胆汁酸有甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸,胆汁中的胆汁酸几乎都是结合型的。

胆色素=胆红素+胆绿素+胆素原+胆素;胆素原=d-尿胆素原+中胆素原+粪胆素原;胆素=d-尿胆素+i-尿胆素+粪胆素。胆红素是胆汁的主要色素,尿胆素是尿液的主要色素,胆素是粪便的主要色素。经尿液排出的是尿胆素原+尿胆素,粪便的是胆素原+粪胆素。经肝脏排出随胆汁进入肠道的是结合胆红素,胆红素来源主要为红细胞中的血红蛋白。

临床上将尿胆素原、尿胆素、尿胆红素称为尿三胆,正常尿中无尿胆红素。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学糖代谢知识点总结材料

第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G)、果糖(F),半乳糖(Gal),核糖 双糖:麦芽糖(G-G),蔗糖(G-F),乳糖(G-Gal) 多糖:淀粉,糖原(Gn),纤维素 结合糖: 糖脂,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成

各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径: SGLT 肝脏

过程 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 生理意义: 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能,能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科,需要掌握和记忆的东 西很多,在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点,切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上,以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容:氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸,蛋白质的分子结构 及理化性质,核酸的组成,DNA双螺旋结构,酶的基本概念,米式方程,辅酶成分。熟记20种氨基酸,尽可能记住英文缩写代号,因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯,通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸,多个核苷酸组成核酸,核苷酸之间的连接键为3',5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构,在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有,各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念,如:核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点,V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序): (一)生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是:脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成:羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸:甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr) ★含有两个氨基的氨基酸:赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸:谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天” ★含硫氨基酸:胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) ★生酮氨基酸:亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸:同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸:瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸:色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr) 紫外线最大吸收峰:280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是:酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键:肽键; 维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键:氢键 维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键:次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力) 维系蛋白质四级结构的化学键:氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构(模体:具有特殊功能的超二级结构)举例:锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是:兼性离子 ★蛋白质的变性:蛋白质空间结构破坏,生物活性丧失,一级结构无改变。 变性之后:溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,紫外线(280nm)吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度:球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高★凝胶过滤(分子筛层析)时:大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是:丹(磺)酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物:核糖不同,部分碱基不同(嘌呤相同,嘧啶不同) ★黄嘌呤:核苷酸代谢的中间产物,既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中,核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构:反向平行;右手螺旋,螺距为3.54nm,每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成,位于双螺旋结构的外侧,碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G,A=T,所以A+G/C+T=1 ★生物体内各种mRNA:长短不一,相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子,在mRNA成熟过程中,内含子被剪切掉,使得外显子连接在一起,形成成熟的mRNA。

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ?油酸:1 ?亚油酸:2 ?亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸:亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ?CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ?HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊:Pro、Gly ?芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ?八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ?酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ?碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ?其它:丙氨酸(Ala)

②PI ?PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ?PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI<6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH 电离出H+,则产生了R-,PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋:Sn=3.6 13 ,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ?β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ?β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ?C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽 键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水 解 ?打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ?专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ?Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO 4 +磷钼酸) ?Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO 3+Hg(NO 3 ) 2 ) ?坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ?黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO 3 ) ?双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO 4 ) ?乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的:S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的:Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

生物化学知识重点

生物化学知识重点文件排版存档编号:[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]

生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分: ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类: ①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖: 6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图) CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H

α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等; 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸(根据C原子数目分类) 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸(根据是否含有碳-碳双键分类) 类脂:磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式: 5.皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1

生物化学脂质代谢知识点总结(精选.)

第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂,脂肪就是甘油三脂,类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件:1,乳化剂(胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等)的乳化作用; 2,酶的催化作用 位置:主要在小肠上段

第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位:肝脏(主要),脂肪组织,小肠粘膜 2.合成的原料:甘油,脂肪酸 3.合成途径:甘油一脂途径(小肠粘膜细胞) 甘油二脂途径(肝,脂肪细胞)

注:3-磷酸甘油主要来源于糖代谢,部肝、肾等组织摄取游离甘油,在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成: 1.场所:细胞胞质中,肝的活性最强,还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料:乙酰COA,ATP,NADPH,HCO??,Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程:

4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成: ②合成软脂酸:

③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行: 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节: ①代谢物的调节作用: 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂:软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂:柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强,相应的NADPH及乙酰CoA供应增多,异柠檬酸及柠檬酸堆积,有利于脂酸的合成。 ②激素调节: 甘油三脂的氧化分解: ①甘油三酯的初步分解: 1.脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶:激素敏感性甘油三脂脂肪酶(HSL)

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

检验师生化检验(初级)知识点集锦

1、糖酵解:指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程,可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物:乳酸。依赖糖酵解获得能量:红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O,可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生:非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经,激素,器官调节。 5、升高血糖激素:胰高血糖素(A细胞分泌),糖皮质激素和生长激素(糖异生),肾上腺素(促进糖原分解)。 降低血糖激素:胰岛素(B细胞分泌)(唯一) 6、糖尿病分型: Ⅰ型:内生胰岛素或C肽缺,易出酮症酸中毒,高钾血症,多发于青年人。 Ⅱ型:多肥胖,具有较大遗传性,病因有胰岛素生物活性低,胰岛素抵抗,胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准:有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L;空腹血糖(FVPG)≥7.0 mmol/L;(OGTT)2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有:白内障(晶体混浊变形),并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有:酮症酸中毒(DKA,高血糖,尿糖强阳性,尿酮体阳性,高酮血症,代谢性酸中毒,多<40岁,年轻人),高渗性糖尿病昏迷(NHHDC,血糖极高,>33.6mmol/L,肾功能损害,脑血组织供血不足,多>40岁,老年人),乳酸酸中毒(LA)。

10、血糖测定:葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法(GOD-POD法)。己糖激酶法(HK):参考方法 (>7.0mmol/L称为高血糖症。<2.8mmol/L称为低血糖症。) 11、空腹低血糖反复出现,最常见的原因是胰岛β细胞瘤(胰岛素瘤)。胰岛B细胞瘤临床特点:空腹或餐后4—5h发作,脑缺糖比交感神经兴奋明显,有嗜睡或昏迷,30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2(Na+K)+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆(血清),尽量早检测,不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈:8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验:禁食10—16h,5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水,每30分钟取血一次,监测到2h,共测量血糖5次(包括空腹一次)。 17、糖化血红蛋白:可分为HbAIa,HbAIb,HbAIc(能与葡萄糖结合,占绝大部分),测定时主要测HbAI组份或HbAIc(4%--6%),反映前6~8周血糖水平,主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白:类似果糖胺,反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定:NADH被氧化为NAD+,可在340nm处连续监测吸光度下降速度。(NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收) 21、血脂蛋白电泳图(自阴极起):乳糜微粒,B-脂蛋白,前B脂蛋白,A-脂蛋白。

生化考研复习题

生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1(山大)简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 (1)在低pH值时沉淀。 (2)当离子强度从零增至高值时,先是溶解度增加,然后溶解降低,最后沉淀。(3)在给定离子强度的溶液中,等电pH值时溶解度呈现最小。 (4)加热时沉淀。 2(川大)下列试剂常用于蛋白质化学研究,CNBr,丹磺酰氯、脲,二硝基氟苯(DNFB)、6mol/LHCI,β-巯基乙醇,水合茚三酮,胰蛋白酶,异硫氰酸苯酯,胰凝乳蛋白酶,SDS,指出分别完成下列任务,需用上述何种试剂。 (1)测定小肽的氨基酸顺序。 (2)鉴定肽的氨基末端残基(所得肽量不足10-7g). (3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性,若有二硫键存在时还需加入何种试剂。(4)在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 (5)在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3(北师大)用1mol酸水解五肽,得2个Glu,1个Lys,用胰蛋白酶裂解成二个碎片,在pH=7时电泳,碎片之一移向阳极,另一向阴极;用DNP水解得一DNP-谷氨酸;用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu,,写出五肽顺序。 4(北师大)简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5(中科院)用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原?如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键,则在反应体系中还必须加入什么试剂?蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化,可加入什么试剂来保护? 6(中科院)列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7(中科院)根据AA通式的R基团的极性性质,20种常见的AA可分成哪四类。8(川大)请列举三种蛋白质分子量的测定方法,并简过其原理。 9(上师大)指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000,已知这些蛋白质的分子量为: 肌红蛋白(马心肌)16900 过氧化氢酶(马肝)247500 细胞色素C(牛心肌)13370 肌球蛋白(鳕鱼肌)524800 糜蛋白酶元(牛胰)23240 血清清蛋白(人)68500

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