大豆蛋白膜法提取工艺介绍

大豆蛋白膜法提取工艺介绍
大豆蛋白膜法提取工艺介绍

大豆蛋白膜法提取工艺介绍

传统的大豆分离蛋白加工过程普遍采用酸溶碱沉离心的方法,考察这种方法的合理性主要有以下几个指标:过程的收率;产品中蛋白、灰分及其它杂质的含量;产品的性能指标,如蛋白的持水性、持油性、凝胶性能等;该工艺中达到一定产量设备的投资以及日常酸碱等易消耗品的投资等等。目前国内的大豆加工基本上是从原料中提取1/3的蛋白质,还有1/3的碳水化合物变成废渣低价处理,1/3的乳清蛋白和可溶性碳水化合物的混合物被视为乳清废水白白排放掉。乳清废水中含有少量的大豆低聚糖、乳清蛋白、大豆异黄酮及无机盐,pH约为4~5,颜色为黄绿色,密度为1.04g/ml,总固形物含量一般为

1.0~1.3%,有的生产厂家的前工序当采用立式离心机时总固形物含量有所增加,可以达到为1.5~1.9%,在这样的乳清废水,糖类占一半以上,而食品和保健品中不少添加成分均来自乳清蛋白和低聚糖。乳清废水中的有效成分没有得到回收的同时,其资源利用率极低,综合效益很差,同时造成较大程度的环境污染。

目前,为使大豆废水达到国家排放标准,处理方法应用较多的是厌氧-好氧生物处理法,蒸发浓缩法等,对于厌氧-好氧生物处理法其处理效果不稳定,且易造成污泥膨胀;而蒸发浓缩法能耗较大、运行费用较高,难以工业推广。

膜技术作为一种新型的分离工艺,目前已经在各种产品上得到的合适的应用,采用膜分离集成技术,对大豆蛋白生产过程中的乳清废水进行多级分离处理,提取回收了其中具有较高经济价值的生物活性物质——大豆乳清蛋白和大豆低聚糖,同时膜系统最终的出水仍可回用于工艺用水,基本达到了零排放,实现了清洁生产工艺。与传统的处理工艺相比,膜分离技术及成套设备以超滤、纳滤和反渗透进行组合,具有分离效率高、抗污染性强、系统运行稳定的特点。它不仅减少了废水污染,同时也是对大豆传统生产加工工艺进行的改革,既提高了产品质量,又增加了产品品种。

详细介绍

1、在采用酸溶碱沉离心法提取大豆蛋白

由于有对酸溶液加碱中和沉淀的方法,成品中将带进大量的盐份,同时在生产中需要添加大量的水进行洗涤,工艺线路长。

可以采用超滤膜对酸溶后的蛋白溶液直接进行浓缩和脱出小分子

杂质,其浓缩液再进行中和、干燥等工序。采用膜法可以减少原工艺生产路线中的大量洗涤废水,减少产品中的灰份,提高蛋白的含量。

2、乳清废水中有效组分的综合利用

在传统的生产工艺中会产生大量的的乳清废水,拟建议采用如下的膜工艺回收废水中的低聚糖和蛋白。

料液首先经过超滤系统截留废水中蛋白,蛋白浓缩液直接浓缩、喷雾干燥得到汝清蛋白粉。超滤系统的透析液作为NF的进料,在NF系统中即可对低聚糖溶液进行浓缩,又可脱色。最终的浓缩液经过后续的脱色、浓缩、喷雾干燥等得到低聚糖。NF系统的浓缩基本没有颜色,而且有机物含量低,此时可以通过RO系统制备纯水,其

可以通过简单的处理后排放,也可以减少环保方面的投入,RO系统的产水可以回用到该工艺线上的超滤和纳滤的洗涤。

对乳清废水通过膜法新工艺后,不仅可以做到回收废水中的乳清蛋白和低聚糖,也可以做到大豆生产的废水零排放。

植物蛋白质提取方法总汇

植物蛋白质提取方法总汇 一、植物组织蛋白质提取方法 1、根据样品重量(1g样品加入3.5ml提取液,可根据材料不同适当加入),准备提取液放在冰上。 2、把样品放在研钵中用液氮研磨,研磨后加入提取液中在冰上静置(3-4小时)。 3、用离心机离心8000rpm40min4℃或11100rpm20min4℃ 4、提取上清液,样品制备完成。蛋白质提取液:300ml 1、1Mtris-HCl(PH8) 45ml 2、甘油(Glycerol)75ml 3、聚乙烯吡咯烷酮(Polyvinylpolypyrrordone)6g这种方法针对SDS-PAGE,垂直板电泳! 二、植物组织蛋白质提取方法 氯醋酸—丙酮沉淀法 1、在液氮中研磨叶片 2、加入样品体积3倍的提取液在-20℃的条件下过夜,然后离心(4℃8000rpm以上1小时)弃上清。 3、加入等体积的冰浴丙酮(含0.07%的β-巯基乙醇),摇匀后离心(4℃8000rpm以上1小时),然后真空干燥沉淀,备用。 4、上样前加入裂解液,室温放置30分钟,使蛋白充分溶于裂解液中,然后离心(15℃8000rpm 以上1小时或更长时间以没有沉淀为标准),可临时保存在4℃待用。 5、用Brandford法定量蛋白,然后可分装放入-80℃备用。 药品:提取液:含10%TCA和0.07%的β-巯基乙醇的丙酮。裂解液:2.7g尿素0.2gCHAPS 溶于3ml灭菌的去离子水中(终体积为5ml),使用前再加入1M的DTT65ul/ml。 这种方法针对双向电泳,杂质少,离子浓度小的特点!当然单向电泳也同样适用,只是电泳的条带会减少! 三、组织:肠黏膜 目的:WESTERN BLOT检测凋亡相关蛋白的表达 应用TRIPURE提取蛋白质步骤: 含蛋白质上清液中加入异丙醇:(1.5ml每1mlTRIPURE用量) 倒转混匀,置室温10min

膜蛋白提取

1分离组织膜蛋白的方法: 1、取组织,加入10ml Buffer A 于冰上充分匀浆。 2、J6-HC离心机800rpm,4℃离心10min后,所得上清液转入超速离心管。 3、100000g,4℃离心1hr。弃去上清,沉淀用适量的Buffer B重悬,冰上孵育2hr后分装至EP管,Eppendorf台式离心机10000rpm,4℃离心30min。 4、收集所得上清液即为膜组份。 Buffer A:0.32M 蔗糖,5mM Tris-HCl(PH 7.5),120mM KCl,1mM EDTA,1mM EDTA, 0.2mM PMSF, 1ug/ml Leupeptin, 1ug/ml Pepstatin A, 1ug/ml Aprotinin。冰上预冷。Buffer B:20mM HEPES(PH 7.5),10%甘油,2% Triton X-100, 1mM EDTA, 1mM EDTA, 0.2mM PMSF, 1ug/ml Leupeptin, 1ug/ml Pepstatin A, 1ug/ml Aprotinin。冰上预冷。 2 取约0.1g肝组织,加入2ml粉碎缓冲液,冰浴中超声粉碎,每次20秒,间隔30秒,共3次,4°c 105xg条件下离心2小时,上清液为胞浆蛋白,沉淀部分加入1ml胞膜蛋白提取液,超声粉碎,4°c 105xg条件下离心2小时,上清液为胞膜蛋白。样品蛋白含量测定采用酚试剂法。 3 我们实验室提取膜蛋白的方法如下: 1.将细胞种于T75 或T175的培养瓶中培养数天,细胞铺满瓶底后,吸去培养液。将PBS/EDTA 溶液(NaCl:0.1M,NaH2PO4:0.01M,EDTA:0.04%)加入量以覆盖细胞为止,置于培养箱或在超净台内消化3~5分钟,如仍未脱落瓶底,用吸管吹打,使细胞完全脱落。2.收集细胞悬液于10毫升或50毫升的离心管中,1000rpm离心10分钟,去上清液。3.按 2.5毫升(T75)/每瓶或5毫升(T175/ 每瓶加入冰冷的匀浆液(HEPES:50mM,PH7.4,MgCl2:3mM,EGTA:1mM)于离心管中,将溶液和沉淀转移到匀浆器中,匀浆。 4.将匀浆液转入离心管中,加入适量的Tris –HCl (50mM, PH7.4) 4oC, 18000rpm (40000g) 10分钟。在沉淀中加入同前量的匀浆液,再匀浆,匀浆后加入适量的tris-HCl buffer. 4度18000rpm(40000g)离心,共离心三次。 5.在最后一次离心得到沉淀中按250微升每瓶(T75)或500微升每瓶(T175)加入tris-HCl buffer,匀浆,取50微升匀浆液测量蛋白浓度。 6.按实验要求,将匀浆分装于1毫升的Eppendoff 管中,其于-80oC 冰箱中待用。 主要基于膜蛋白分子量较大,在40000g时易沉降来分离。 做膜蛋白的免疫荧光,可以用荧光抗体染色,然后用荧光显微镜或共聚焦显微镜观察,具体的protocol可以找到,就不多说了。需要注意的是,要弄清楚你所使用的一抗结合部位是在膜蛋白的胞外结构域还是胞内结构域,如果是胞外,可以直接染色;如果在胞内,则需要用无水甲醇在-20度处理10min,使细胞膜通透,然后再用抗体孵育,这样抗体才能进入细胞内与蛋白结合。

大豆纤维的前处理工艺模板

大豆纤维的前处理工艺 一、前言 大豆蛋白纤维又简称大豆蛋白或大豆纤维, 这种纤维实质上是一种多组分复合纤维。其中大豆蛋白质实采用化学和生物方法处理大豆渣提取球状蛋白, 再和其它高分子物( 例如PV A) 及添加剂, 经湿法纺丝而成的复合纤维, 是国内研究并己首次商品化生产的新型纤维, 市场前景十分广阔。该纤维具有蛋白质纤维的特性, 织物光泽柔和, 产品有类似蚕丝绸的手感、柔软性, 又具有麻棉的吸湿性和透气性, 故此纤维织物穿着舒适, 深受客户青睐。可是它的前处理和染色到当前还不是很成熟, 特别是它的漂白, 大家都知道大豆纤维漂不白, 因此染色时染鲜艳的浅色有一定的困难, 限制了它的发展。在此我们就大豆纤维的漂白和染色加以研究。 二、前处理大豆纤维是短纤维, 纤维截面是不规则的哑铃状, 纵向不光滑, 有凹槽, 其中蛋白质含量为23%-25%, 其余主要是PV A, 蛋白质主要呈不连续的块状分散在连续的PV A介质中。这种组成和结构使它具有较好的吸湿性和导湿透气性。它耐酸性较好, 耐碱性差, 其中的蛋白质易水解, PV A也易溶胀。因此在前处理时要特别注意湿热碱液处理, 不能采用强碱退浆。大豆蛋白纤维的前处理比较简单, 主要去除纤维制造加工中添加的上油剂、抗静电剂、润滑剂、色素等杂质, 主要经过精炼漂白工序即可获得纯净、渗透性好。有一定白度的半制品要求。再生大豆蛋白纤维呈现米黄色, 类似于柞蚕丝的色泽。由于大豆本身呈黄色, 而纤维中的有色成份及

形成原因尚未搞清, 采用常规的漂白方式很难达到理想的白度要求。漂白后的大豆蛋白纤维还呈现淡黄色泽, 需要时进行增白整理。资料表明, 采用传统的氧漂工艺漂白效果差, 一般采取氧漂-还原漂复合法, 大豆蛋白纤维白度较好。 大豆蛋白散纤维精练漂白生产试验工艺和结果如下: 1.工艺流程: 纤维准备→氧漂→水洗→还原漂→水洗→( 增白) →柔软处理→脱水→开松→烘干 2.精练漂白工艺: 氧漂: 双氧水( 30%) 10-35g/L 纯碱1-2g/L( 调pH值在10-10.5) 稳定剂( 泡化碱) 2-4g/L 精练剂1-2g/L 渗透齐1-2g/L 浴比1∶10左右 保温温度和时间90-95℃×60-90分钟 还原复漂: 还原剂2-6g/L 纯碱1-4g/L 精练剂l-2g/L 渗透剂l2g/L 浴比1∶10左右 温度和时间90℃×30-40分钟 3.增白由于大豆蛋白纤维中色素在漂白精练过程中难以净除, 前面已讨论了经过氧漂——还原漂后的大豆蛋白纤维还略带微黄色光,

大豆分离蛋白的提取

大豆分离蛋白的提取 ——紫苏 摘要:本文综述述了大豆分离蛋白的碱提酸沉法、双极膜法、泡沫分离法的分离原理,并讨论了其生产中影响提取率的因素。 关键词:大豆分离蛋白碱提酸沉法双极膜法泡沫分离法 大豆蛋白含量较高而且营养丰富,含有8种人体必需氨基酸,且比例比较合理。目前大豆蛋白已成为一种重要的蛋白资源,特别是大豆分离蛋白含蛋白质90%以上,是一种优良的食品原料。 目前大豆分离蛋白的生产应用较多的是以下几种: 1. 碱提酸沉法 大豆分离蛋白的传统提取方法是碱提酸沉法,主要利用大豆蛋白在大豆蛋白在高pH时溶解度最大,在等电pH条件下溶解度最小的原理,使之凝聚沉淀。一般分3个步骤:弱碱萃取蛋白质、酸沉淀、喷雾干燥。如图[1] 影响等电沉淀的因素较多: ①原料——原料豆粕应是低温或闪蒸脱脂后的低变性豆粕。这种豆粕含杂质少,蛋白含量较高,蛋白变性程度低,适于大豆分离蛋白生产[2]。 ②水分——浸提时,加水量越多,蛋白质的提取率就越高;但是加水太多,酸沉时蛋白的损失量增高;加水太少,大豆蛋白的溶出率大大下降,还会增加后续各工序的难度。试验得出,浸提时脱脂豆粕与水的比例为1∶10~12最适合提取[3]。 ③pH——蛋白质的溶解度与浸提pH有很大的关系,pH太低的时候,蛋白组分解离; pH 太高,易发生“胱赖反应”,生成有毒物质。 ④温度——温度的高低对蛋白收率、纯度及色泽有显著影响。浸提温度过高,会使蛋白变性,而且粘度增加,分离困难,耗能提高[4]。经试验认为等电酸沉温度控制在40~45℃为宜[1]。 ⑤时间——一般来说浸提时间越长,蛋白的溶出率就越高。但一定的时间后,蛋白得率随浸提时间的延长而无显著的变化。生产中要综合考虑能源消耗、生产周期、工艺成本等各种因素来确定合理的时间[4]。 ⑥另外,当浆料粒度太细反而会使蛋白得率和浸提效果下降,同时增加了过滤分离的难度。加酸速度和搅拌速度控制不好容易出现虽到等电点,但蛋白质凝集下沉缓慢,上清液混浊[1]。 ⒉双极膜电解法 双极性膜是一种新型离子交换复合膜,它通常由阳离子交换层和阴离子交换层复合而成,中 间是亲水界面层,结构如图1所示[5]: 双极膜由3层组成:阴离子交换膜和阳离子交换膜以及阴阳离子交换膜中间的亲水层。在电流作用下,水分子在双极膜上电离为H+和OH-,离子在电势的驱动下,通过膜选择透过阴离子或阳离子,导致溶液的pH值降低,达到大豆蛋白质的等电点而使蛋白质沉淀。这种方法不需要加入酸或碱调整蛋白质溶液的pH值,避免分离得到的大豆蛋白质中混入盐离子,并且可保护大豆蛋白质的功能性。[3]

大豆蛋白污水处理工艺 (1)

大豆蛋白生产废水特点,提出了采用提取蛋白预处理工艺+SRIC+A/O法治理方案,并进行了效益分析。分析结果表明该处理方法能够保证废水稳定达标排放,在削减大量污染物的同时,还可创造出极大的经济效益。具有较明显的经济效益、环境效益和社会效益。 大豆分离蛋白是以低温脱溶豆粕为原料生产的一种全价蛋白类食品添加剂,其营养丰富,不含胆固醇,是植物蛋白中为数不多的可替代动物蛋白的品种之一。大豆分离蛋白的传统提取方法是碱提酸沉法。即将脱脂豆粕与蒸馏水按一定比例混合,用NaOH调整混合物的pH 值为7~9,充分搅拌以浸提出碱溶大豆蛋白,而后用稀盐酸调整上清液的pH值为4.5~4.8,沉淀出蛋白质,离心分离出废水,沉淀再次溶于NaOH溶液中,喷雾或冷冻干燥即得大豆分离蛋白。 该生产过程中的废水主要来源于分离工段。废水中含有部分残留的蛋白质、多糖,导致有机物含量较高。同时,大豆蛋白废水的BOD5/CODCr比值在0.4左右,易于生物降解,这类废水含有足够的N、P等营养物可供微生物生长和繁殖。废水中主要污染物PH值为5~8;COD为19000~20000mg/L;BOD为7600~8000mg/L;悬浮物为1000mg/L左右。总之,该污水属高浓度有机废水,且可生化性强,故采用提取蛋白预处理工艺+SRIC+A/O处理工艺。 1.工艺过程 1.1工艺流程 详见废水处理工艺流程示意如图1: 污水→集水井+蛋白提取设备+调节池→集水池→SRIC厌氧反应器→A/O池→二沉池→达标排放 1.2工艺过程简述 预处理主要包括格栅及、蛋白提取设备、中和调节池。格栅:污水中含有大量较大颗粒的悬浮物和漂流物,格栅的作用就是截留并去除上述污物,对水泵及后续处理单元起保护作用。蛋白提取设备:主要提取废水中的蛋白,回收利用,实现废水中废物回收利用。中和调节池:中和调节池可以调节污水的水质、水量,以及进行PH值的调节,以减轻对后序工艺的冲击。中和调节池为酸碱中和提供充分的反应时间,使废水水质满足后序厌氧、好氧生物处理的条件。

大豆蛋白提取技术研究进展

大豆蛋白提取技术研究进展 系别:食品工程系 专业:食品科学与工程 班级:食科13-2班 学号:242013002003 姓名:陈亚林

摘要 大豆蛋白产品分为三类,即大豆蛋白粉、大豆浓缩蛋白和大豆分离蛋白。大豆分离蛋白含有人体所必需的八种氨基酸,不含胆固醇,具有许多优良的食品性能,添加在食品中可以改善食品的品质和性能,提高食品营养价值。是一种重要的植物蛋白,在食品工业中得到了广泛的应用,是近年来的研究重点。其中,大豆浓缩蛋白的提取方法有稀酸浸提法、酒精浸提法和湿热浸提法。大豆分离蛋白有碱溶酸沉法、离子交换法、超滤膜分离法等。本文以研究方向和工艺改进方面为着力点解释大豆浓缩蛋白和分离蛋白这两种主要的提取方法的发展脉络。 关键词 大豆浓缩蛋白;大豆分离蛋白;稀酸浸提法;酒精浸提法;碱溶酸沉法;离子交换法;超过滤法;湿热浸提法 大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是把脱皮大豆中的除蛋白质以外的可能性物质和纤维素、半纤维素物质都除掉,得到的蛋白质含量不低于 90%的制品,又称等电点蛋白。与大豆浓缩蛋白相比,生产大豆分离蛋白不仅要从低温脱溶豆粕中除去低分子可溶性糖等成分,而且还要去除不溶性纤维素、半纤维素等成分。其生产方法主要有碱溶酸沉法、超过滤法和离子交换法。 一、碱溶酸沉法 1.提取原理低温豆粕中的蛋白质大部分能溶于稀碱溶液。将低温豆粕用稀碱溶液浸提后,用离心分离法除去原料中的不溶性物质,然后用酸把浸出物的PH调至4.5左右,蛋白质由于处于等电点状态而凝聚沉淀,经分离可得到蛋白质沉淀,再经洗涤、中和、干燥得到大豆分离蛋白。 2.提取工艺豆粕的质量直接影响大豆分离蛋白的功能特性和提取率,只有高质量的豆粕才能获得高质量和高得率的大豆分离。要求原料无霉变,豆皮含量低,残留溶剂少,蛋白质含量高(45%以上),脂肪含量低,NSI高(不低于80%)。豆粕粉碎后过40-60目筛。 首先利用弱碱溶液浸泡低温豆粕,使可溶性蛋白质、糖类等溶解出来,利用离心机除去溶液中不溶性的纤维素和残渣。在已溶解的蛋白质溶液中加入适量的酸液,调节溶液的PH达到4.5,使大部分蛋白质从溶液中沉析出来,这时只有大约10%的少量蛋白质人仍留在溶液中,这部分溶液称为乳清。乳清中除含有少量蛋白质外,还含有可溶性糖、灰分和其他微量成分,然后将用酸沉析出的蛋白质凝聚体进行搅动、水洗、送入中和罐,加碱中和溶解成溶液状态。将蛋白质溶液调节到合适浓度,由高压泵送入加热器经闪蒸器快速灭菌后,再送入喷雾干燥塔脱水,制成大豆分离蛋白。

提取蛋白的常规方法

1、原料的选择 早年为了研究的方便,尽量寻找含某种蛋白质丰富的器官从中提取蛋白质。但至目前经 常遇到的多是含量低的器官或组织且量也很小,如下丘脑、松果体、细胞膜或内膜等原材料, - 105 - 蛋白质提取与制备Protein Extraction and Preparation 因而对提取要求更复杂一些。 原料的选择主要依据实验目的定。从工业生产角度考虑,注意选含量高、来源丰富及成 本低的原料。尽量要新鲜原料。但有时这几方面不同时具备。含量丰富但来源困难,或含量 来源均理想,但分离纯化操作繁琐,反而不如含量略低些易于获得纯品者。一般要注意种属 的关系,如鲣的心肌细胞色素C 较马的易结晶,马的血红蛋白较牛的易结晶。要事前调查 制备的难易情况。若利用蛋白质的活性,对原料的种属应几乎无影响。如利用胰蛋白酶水解 蛋白质的活性,用猪或牛胰脏均可。但若研究蛋白质自身的性质及结构时,原料的来源种属 必须一定。研究由于病态引起的特殊蛋白质(本斯.琼斯氏蛋白、贫血血红蛋白)时,不但 使用种属一定的原料,而且要取自同一个体的原料。可能时尽量用全年均可采到的原料。对 动物生理状态间的差异(如饥饿时脂肪和糖类相对减少),采收期及产地等因素也要注意。 2、前处理 a、细胞的破碎 材料选定通常要进行处理。要剔除结缔组织及脂肪组织。如不能立即进行实验,则应冷 冻保存。除了提取及胞细外成分,对细胞内及多细胞生物组织中的蛋白质的分离提取均须先 将细胞破碎,使其充分释放到溶液中。不同生物体或同一生物体不同的组织,其细胞破坏难 易不一,使用方法也不完全相同。如动物胰、肝、脑组织一般较柔软,作普通匀浆器磨研即 可,肌肉及心组织较韧,需预先绞碎再制成匀桨。 ⑴机械方法 主要通过机械切力的作用使组织细胞破坏。常用器械有:①高速组织捣碎机(转速可达 10000rpm,具高速转动的锋利的刀片),宜用于动物内脏组织的破碎;②玻璃匀浆器(用两 个磨砂面相互摩擦,将细胞磨碎),适用于少量材料,也可用不锈钢或硬质塑料等,两面间

大豆蛋白废水处理工艺

大豆蛋白废水处理工艺 生产回用外运处置 工艺流程图

工艺说明: 大豆蛋白废水属高浓度有机废水,主要污染因子有COD、BOD、SS、NH3-N、植物油、PH等,均为一般性有机污染,且多以非溶解态存在(主要包含于SS、植物油滴之中),处理难度中等。处理工艺采用物化结合生化的综合强化处理工艺,并辅以过滤、化学强制氧化等方法,确保废水达到回用要求。 针对污染物主要集中于SS、植物油滴之中废水水质特性,工艺中根据颗粒直径、比重差异等物理性质采用了拦截、沉淀、隔离和浮选的物理分离手段。 针对部分溶解态有机污染,工艺采用了常规的生化处理流程,并且针对物理分离手段无法除尽的大分子有机物采用了水解、酸化的缺(厌)氧生物处理工艺。 对少量难生物降解物质,工艺采用了多介质过滤吸附系统和化学氧化系统。 应废水的绝对污染值极高,而达到回用要求的标准又相对较高,故整个处理流程比较长,重要处理环节和构筑物数量比较多,但各个工艺的选择比较科学。在充分考虑水质特性、处理难度和处理深度的前提下,精简上述工艺可能带来技术风险。 工艺设计: ◇水质 ◇水量 处理能力:12m3/h(288m3/d)。 ◇机械细格栅 数量:1台 栅隙:3mm 栅宽:600mm 过水深度:500~800mm 排渣高度:600mm 功率:0.75kW 格栅井平面尺寸:3000×800mm,深度根据进水管埋深待定

◇废水收集池 数量:1座 平面尺寸:3000×3000mm 有效水深:2000mm 配套提升泵:2台 流量:20m3/h 扬程:15m ◇中和池一 数量:1座 平面尺寸:2000×2000mm 有效水深:4000mm 配套搅拌机:1台 排量:300m3/h 叶轮直径:600mm 功率:1.5kW 配套酸(稀硫酸)投加装置:1套药箱:Φ800×1000mm 搅拌器叶轮直径:250mm 搅拌器功率:0.40kW 计量泵流量:50L/h 计量泵压力:0.7MPa ◇隔油沉淀池 数量:1座 平面尺寸:3000×6000mm 有效水深:3000mm 配套污泥气提装置:2台 流量:6m3/h 扬程:1m

植物总蛋白提取

一提取植物总蛋白(以植物花粉为例): 1.三氯乙酸法(TCA)/丙酮(acetone)提取花粉总蛋白质 花粉在liquid nitrogen中研磨成粉末,用含10%TCA和1%DTT的acetone沉淀蛋白质,-20度2个小时(必要时过夜),4度25000g离心20min后去上清,用含1%DTT的acetone溶液悬浮沉淀,-20度1个小时,再次离心去上清,将真空干燥的沉淀在等电聚焦缓冲液中(8M urea,20mmDTT,4%CHAPS,2%ampholyte,PH:3-10) 20度震荡1小时,20度25000g离心20min,收集上清,沉淀再次用IEF缓冲液离心收集上清,可为后续试验做准备。 2.苯酚(phenol)提取法 花粉在liquid nitrogen中研磨成粉末,添加1ml的phenol(tris 8.8 缓冲液)继续研磨5min,加提取缓冲液(0.1mol/L 8.8 Tr i s –HCl,5mmEDTA,20mmDTT,30%sucrose)。将样本转移至离心管中,4度震荡30min,25000g离心10min,将上层的phenol层转移进另一个试管,将下边的水相层加1ml的phenol(tris 8.8 缓冲液)及提取缓冲液,震荡,离心,将再次收集到的phenol与前边收集的混合,加5倍体积的0.1 M ammonium acetate in 100%methanol,在-20度震荡沉淀蛋白质,必要时过夜,4度 25000g离心10min,将沉淀用0.1 M ammonium acetate in 100%methanol及80% acetone各洗两次, 含10mmDTT的80% acetone再洗一次,在每一步中蛋白沉淀都要完全重悬— -20度震荡30min,4度 25000g离心20min,洗剂完成后,沉淀真空干燥,IEF buffer提取蛋白质,如方法1。3.直接IEF buffer提取蛋白质 直接IEF buffer提取蛋白质,花粉在liquid nitrogen中研磨成粉末,然后加入IEF buffer(8M尿素,20mmDTT,4%CHAPS,5mmEDTA,5mmTris base,2%ampholyte,PH:3-10).如方法1。 4.Tris-HCL缓冲液法 花粉在liquid nitrogen中研磨成粉末,加入Tris-HCL缓冲液(50mm,8.8,Tris-HCL, 5mmEDTA,20mmDTT,100mmKCL,2mmPMSF),在融化后,混合液在4度放30min, 25000g离心20min,收集上清,对沉淀重新提取一次,将收集到的上清混合,用5倍体积的100%丙酮沉淀蛋白质,-20度孵育2h,离心后,用80%的丙酮洗剂沉淀2次,IEF buffer重悬沉淀,方法如1 5.利用Bradford试剂法估测提取的总蛋白浓度,并调整浓度行蛋白电泳,-80度保存。 本人翻译的,具体方法流程见附件原文。 ·

脂肪组织蛋白的提取方法.doc

①用液氮研磨的方法更佳,具体方法可以联系本公司****@***.c*m索取详细资料。 beibokit https://www.360docs.net/doc/f68439270.html, - 2 - 产品说明书 相关产品: 产品 总蛋白提取试剂盒核蛋白提取试剂盒 膜/胞浆/核蛋白分步提取试剂盒Bradford蛋白定量试剂盒ECL化学发光检测试剂盒细胞蛋白提取试剂盒组织蛋白提取试剂盒细菌蛋白提取试剂盒酵母蛋白提取试剂盒昆虫蛋白提取试剂盒磷酸化蛋白提取试剂盒SDS-PAGE凝胶配制试剂盒总蛋白提取试剂盒(2D电泳用)植物蛋白提取盒(2D电泳用)细菌膜蛋白提取盒(2D电泳用) 产品号BB-3101 BB-3102 BB-3104 BB-3411 BB-3501 BB-3121 BB-3122 BB-3123 BB-3125 BB-3126 BB-3105 BB-3702 BB-3181 BB-3183 BB-3187 产品 磷酸化蛋白富集试剂盒膜蛋白提取试剂盒活性蛋白提取试剂盒BCA蛋白定量试剂盒植物核蛋白提取试剂盒细菌膜蛋白提取试剂盒植物总蛋白提取试剂盒植物膜蛋白提取试剂盒

蛋白酶抑制剂混合物真菌蛋白提取试剂盒磷酸酶抑制剂混合物SDS-PAGE上样Buffer 细菌蛋白提取盒(2D电泳用)酵母蛋白提取盒(2D电泳用)线粒体蛋白提取盒(2D电泳用) 产品号BB-3108 BB-3103 BB-3106 BB-3401 BB-3154 BB-3151 BB-3124 BB-3152 BB-3301 BB-3127 BB-3311 BB-3703 BB-3182 BB-3185 BB-3191 beibokit https://www.360docs.net/doc/f68439270.html, - 3 -

第三章植物蛋白质

第五章植物蛋白质 目前,人类在对蛋白质代谢的研究和认识过程中,逐步得出了以下四个方面的结论:(1)任何生物细胞并不会合成全部自身遗传信息中所具有的蛋白质。但那些维持细胞生命活动基本代谢过程所需要的酶和蛋白质是必须合成的。 (2)由于细胞分化作用导致了各种专业化细胞的生成,使得不同的生物细胞所拥有的蛋白质各不相同,而且细胞的专业化可导致某些基本酶和蛋白质的合成终止。例如,在种子中,专门贮存蛋白质的细胞所含有的蛋白质,在叶片细胞中就没有;反之,在叶片细胞中专门进行光合作用的蛋白质在种子中也不存在。 (3)在一个细胞内,其合成和拥有的蛋白质种类,将随着生物的生长发育过程而发生一定的变化。例如,同工酶谱的变化。 (4)由人类DNA测序结果可知,真核生物基因不是一个基因决定一种蛋白质多肽链。由于DNA转录产物RNA可剪接和编辑,因而一个基因可以编码两条以上蛋白质多肽链。 第一节种子贮存蛋白质 人们通常将植物在某发育阶段合成、需保存到另一发育阶段才能发挥作用的蛋白质称为贮存蛋白质(storage proteins)。典型的贮存蛋白质一般都具有水溶性低、细胞中存在量大和脱水状态下几乎无生物活性的特征。 在粮食作物中最重要的种子贮存蛋白主要有两种,即谷类作物种子蛋白和豆类作物种子蛋白。 一、谷类作物种子蛋白 禾谷类种子的胚乳除含有大量淀粉外,还含有许多蛋白质。虽然胚中的蛋白质含量很高,但由于胚比胚乳小得多,所以从种子蛋白的总量上看,大部分蛋白质存在于胚乳中。 禾谷类种子蛋白质的分离提取通常按溶解性不同分为四个组分,即清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白。其中清蛋白可溶于水;球蛋白则溶于稀盐溶液中。由于这两种蛋白在胚乳中含量较少,所以,有人认为它们可能是种子形成过程中酶蛋白的剩余物,并不是典型的种子贮存蛋白。 禾谷类种子中的蛋白质含量因品种、气候和栽培条件而异,其主要谷类蛋白质含量变化幅度见表1。 由表1可见,燕麦与其它谷物不同,其主要贮存蛋白是一种球蛋白。这种球蛋白由6条α-链和6条β-链组成,α-链分子量为22000Da,β-链分子量为32000Da。 用甲醇、乙醇、异丙醇提取的种子蛋白称为醇溶谷蛋白。它是大部分禾谷类作物种子中最主要的贮存蛋白,而且它常集中分布于一种专门用于贮存蛋白质的特化细胞器——蛋白体

大豆分离蛋白的主要工艺流程

1 大豆分离蛋白的主要技术性能指标 水份:≤6% 干基粗蛋白:≥90% 水溶氮指数:≥60% TPC:≤10000个 大肠杆菌:0个 色泽:浅黄/乳白 气滋味:具有分离蛋白特有的气滋味 PH值:6.8~7.2 密度:过200目筛95%,过270目筛 90% 产品的功能特性将根据不同应用领域来确认 乳化型:通过1(蛋白):4(水):4(脂肪)的测试,肠体光亮、有弹性,无油、水渗出。 高凝胶型:通过1(蛋白):5(水):2(脂肪)的测试,肠体光洁度好,有弹性,无油、水渗出。 高分散(注射)型:1:10(蛋白:水)试验:稍搅拌溶解,静置三分钟无分层,0.5mm注射针头完全通过。 2 大豆分离蛋白工艺流程 低温豆粕——萃取——分离——酸沉——分离——水洗——分离——中和——杀菌——闪蒸——干燥——超细粉碎——混合造粒——喷涂——筛选——金属检测——包装 3 工艺简要描述: 萃取:将大豆低温豆粕置入萃取罐中按1:9的比例加入9倍的水,水温控制为40C0,加入碱使溶液在PH为9的条件下低温豆粕豆粕中的蛋白溶解于水中。 分离:将低温豆粕溶液送入高速分离机,将混合溶液中的粗纤维

(豆渣)与含有蛋白的水(混合豆乳)分离开。豆渣排到室外准备作饲料销售。混合豆乳回收置入酸沉罐中。 酸沉:利用大豆蛋白等电点为4.2的原理,加入酸调整酸沉罐中混合豆乳的PH到4.2左右。使蛋白在这个条件下产生沉淀。 分离:将酸沉后的混合豆乳送入分离机进行分离,使沉淀的蛋白颗粒与水分离。水(豆清水)排入废水处理场治理后达标排放。回收蛋白液(凝乳)到暂存罐。 水洗:按1(凝乳):4的比例加水入暂存罐中搅拌。使凝乳中的盐份和灰份溶解于水中。 分离:将暂存罐中的凝乳液送入离心机进行分离。水排入废水处理场治理达标排放,凝乳回收入中和罐。 中和:加入碱入中和罐,使凝乳的PH调整到7。 杀菌:将中和后的凝乳利用140C0的高温进行瞬时杀菌 干燥:将杀菌后的溶解送入干燥塔,在干燥温度为180C0的条件下将溶解干燥。 筛选:对干燥的大豆分离蛋白进行初步筛选。使98%通过100目标准筛。 超微粉碎:用特殊超微粉碎机对产品进行粉碎,使90%通过200目标准筛造粒:产品随后进行造粒设备进行造粒,使产品粒度均匀。 筛选:对产品进行进一步筛选。 喷涂:在产品表面喷涂表面活性剂,提高产品乳化稳定效果。 金属检测:对产品进行金属检测。 包装:检测后的产品进行自动包装系统,按规定的重量进行包装。

植物蛋白质提取方法

一、植物蛋白质提取 1. TCA-丙酮法 (1)称量一定量的样品置于液氮预冷的研钵中,加少许PVPP,反复加液氮研磨至粉末。 (2)研磨好的样品用10 倍体积(w/V)的10%的TCA-丙酮溶液悬浮,加入0.1 M PMSF、 1 M DTT 至终浓度为1 mM PMSF、10mM DTT,超声5 分钟,于-20℃静置6 小时或 过夜后,4℃,20000g 离心15 分钟,弃上清。 (3)沉淀用10 倍体积于样品的丙酮溶液重悬浮,于-20℃静置1 小时后,4℃,20000g 离 心15 分钟,弃上清。 (4)重复步骤(3)一次。 (5)沉淀用10 倍体积于样品的乙醇/乙醚=1:1 洗,于-20℃静置1 小时后,4℃,20000g 离 心15 分钟,弃上清。 (6)重复步骤(3)一次。 (7)取出沉淀真空干燥约5 分钟,除尽有机溶剂。 (8)按10mg 干粉末加200 微升裂解液的比例,加入1 mM PMSF、10mM DTT,超声5 分钟,充分溶解1 小时,10℃,35000g 离心30 分钟,上清为所需的蛋白溶液。(9)用Bradford 法测定蛋白样品的蛋白浓度。 (10)蛋白样品溶液小量分装,-80℃保存。 注意事项: (1)TCA 有利于去除酚类色素等物质,但不利于蛋白的抽提,使用浓度不宜过高,在后 面丙酮处理中,尽量除去。 (2)蛋白样品保存:样品浓度不宜过高,建议将高浓度样品适度调整,为避免反复冻融 应分装保存,长期保存用-80℃,短期保存用-20℃。 (3)1M DTT:0.1542g DTT 用1ml MilliQ 水溶解,-20℃保存。 (4)0.1M PMSF:0.0174g PMSF 用1ml 异丙醇溶解,-20℃保存。

植物蛋白加工与工艺学

1.何谓氨基酸?必需氨基酸有那几种? 2.氨基酸熔点非常高的原因是什么? 3.那三种氨基酸在紫外区有吸收?为什么? 4.何谓氨基酸的等电点?已知Glu的pK值分别为2.19、4.25、9.67,推导并计算pI值? 5.氨基酸为何具有缓冲作用? 6.酸水解蛋白质有那些特点? 7.什么是蛋白酶和肽酶?酶水解蛋白质有那些特点? 8.何谓分配定律? 9.氨基酸有那些重要的呈色反应? 10.氨基酸在食品中有那几方面的应用? 11.肽键学说正确性依据是什么?何谓肽? 12.何谓N-末端和C-末端?什么是氨基酸残基? 13.一级、二级、三级结构的定义是什么? 14.何谓超二级结构,结构域? 15.构成蛋白质种类众多的原因是什么? 16.何谓构型和构象? 17.蛋白质分子中有那些重要的次级键?它们是怎样形成的? 18.蛋白质立体化学结构所允许的基本原则是什么? 19.α—螺旋稳定的原因是什么? 20.影响形成α—螺旋的因素有那些?哪两种氨基酸是破坏者? 21.球状蛋白质分子的特点? 22.何谓超速离心沉降速度法和超速离心沉降平衡法? 23.何谓沉降系数?一个漂移单位是多少? 24.什么是蛋白质的等电点?等电点时蛋白质的那些物理特性降为最低? 25.何谓蛋白质的沉淀作用?有那几种? 26.蛋白质胶体溶液稳定的因素有那些? 27.何谓蛋白质的变性作用?有那些变性因素? 28.什么是盐析和盐溶作用? 29.蛋白质形成凝胶的原因是什么?溶胶和凝胶有区别? 30.何谓蛋白质的凝固作用? 31.蛋白质在食品加工中有那些功能特性? 32.加热引起蛋白质营养价值降低的原因有那些? 33.何谓失效氨基酸?蛋白质中有那两种氨基酸容易被破坏? 34何谓蛋白质改性?主要方法有? 35.化学改性及酶法改性的限制因素?

大豆分离蛋白工艺

大豆分离蛋白工艺 摘要:作为一种食品添加剂,大豆分离蛋白广泛应用于各种各样的食品体系中。 大豆分离蛋白的成功应用在于它具有多种样的功能性质,功能性质是大豆分离蛋白最为重要的理化性质,如凝胶性、乳化性、起护色注、粘度等。本文主要大豆分蛋白的一种制取工艺。 关键字:大豆分离蛋白、分离工艺、影响因素、设备 前言 大豆分离蛋白是重要的植物蛋白产品, 除了营养价值外,它还具有许多重要的功能性质, 这些功能性质对于大豆蛋白在食品中的应用具有重要的价值。大豆蛋白的功能性质可归为三类一是蛋白质的水合性质( 取决于蛋白质-水相互作用),二是与蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质,三是表面性质[1]。水合性质包括:水吸收及保留能力、湿润性、肿胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度。而蛋白分子间的相互作用在大豆蛋白发生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(例如面筋) 时才有实际的意义。表面性质主要是指乳化性能和起泡性能[2]。 1.功能特性 1.1乳化性 乳化性是指将油和水混合在一起形成乳状液的性能。大豆分离蛋白是表面活性剂, 它既能降低水和油的表面张力,又能降低水和空气的表面张力。易于形成稳定的乳状液。乳化的油滴被聚集在油滴表面的蛋白质所稳定,形成一种保护层。这个保护层可以防止油滴聚集和乳化状态的破坏, 促使乳化性能稳定。在烤制食品、冷冻食品及汤类食品的制作中, 加入大豆分离蛋白作乳化剂可使制品状态稳定。 1.2水合性 大豆分离蛋白沿着它的肽链骨架,含有很多极性基,所以具有吸水性、保水性和膨胀性。 1.2. 1吸水性 一般是指蛋白质对水分的吸附能力,它与即水份活度、pH、深度、蛋白质的颗粒大小、颗粒结构、颗粒表面活性等都是密切相关的。随水份活度的增强,其吸水性发生快——慢——快的变化。 1.2. 2保水性 除了对水的吸附作用外,大豆蛋白质在加工时还有保持水份的能力,其保水性与粘度、pH、电离强度和温度有关。盐类能增强蛋白质吸水性却削弱分离蛋白的保水性。最高水分保持能力在pH= 7,温度35~55℃时,为14g水/g蛋白质。1.2. 3膨胀性 膨胀性即蛋白质的扩张作用,是指蛋白质吸收水分后会膨胀起来。它受温度、pH 和盐类的影响显著,加热处理增加大豆蛋白的膨胀性,80℃时为最好,70~100℃之间膨胀基本接近[3]。 1.3吸油性 1.3. 1促进脂肪吸收作用

植物膜蛋白提取方法的研究(2D电泳用)

植物膜蛋白提取试剂盒(2D电泳用) 货号:BB-31841 V2.16 试剂盒组成: 产品组成 BB-31841-1 BB-31841-2 组份编号 规格 50T 100T 试剂A:植物膜蛋白提取液A 25ml 50ml 31841A 试剂B:植物膜蛋白提取液B 250ul 500ul 31841B 试剂C:膜蛋白溶解液C 10ml 20ml 31841C 试剂D:蛋白酶抑制剂混合物 100ul 200ul 31841D 使用说明书 1 1 知识产权: 贝博TM BBproExtra TM试剂盒及其使用方法包含专有技术。 产品简介: 膜蛋白承担各种生物功能,扮演重要角色。膜蛋白样品的制备需要充分考虑到与下游的胶分析及质谱分析等应用配套,因此膜蛋白样本制备成为一个难以逾越的挑战。传统制备膜蛋白样品的方法是使用去污剂和表面活性剂增溶。去污剂处理会使膜蛋白丧失其天然结构,因而妨碍了膜蛋白的功能研究。 贝博TM BBproExtra TM植物膜蛋白提取试剂盒(二维电泳用)是一种基于化学方法的高产膜蛋白提取试剂盒。植物膜蛋白提取试剂盒可以从各种植物中提取膜蛋白,可用于纯化膜蛋白的粗品制备及膜蛋白制备。提取过程简单方便。该试剂盒含有蛋白酶抑制剂混合物和磷酸酶抑制剂混合物,阻止了蛋白酶对蛋白的降解,为提取高质量的蛋白提供了保证。 本试剂盒提取的蛋白用于双向电泳。如需要用于报告基因检测、SDS-PAGE电泳检测、Western blotting、凝胶阻滞实验、免疫共沉淀、酶活分析等下游实验的试剂盒,请联系贝博,选用其它产品号的产品。 使用方法: 1、试剂准备: 每500ul膜提取液A中加入2ul蛋白酶抑制剂混合物,充分混匀后置冰上备用。 2、取洗净擦干后并去除叶梗和粗脉的200mg植物组织样本用手术剪刀尽可能剪碎,加 入500ul提取液A,用组织匀浆机/匀浆器充分匀浆。 3、匀浆或研磨后加入500ul提取液A,混匀后于一个干净离心管中在2-8℃振荡1小时。 4、将提取液在2-8℃条件下12000g离心5分钟,取上清。 5、在上清中加入5ul提取液B,充分混匀。 6、在37℃水浴10分钟。 7、在37℃ 1000g离心3分钟。 8、此时液体分为2层,小心移除上层部分,吸取下层管底部大约50ul液体。 9、用50-150μl冷的膜蛋白溶解液C溶解下层溶液,即得膜蛋白样品。

膜蛋白的提取方法-全攻略

https://www.360docs.net/doc/f68439270.html, 膜蛋白的提取方法-全攻略 一、膜蛋白简介 膜蛋白在细胞中扮演着重要的角色:例如被熟知的识别、信号转导、运输等功能,也是用药的理想的靶点,虽动物细胞主要有9种膜脂,而膜蛋白的种类繁多,多数膜蛋白分子数目较少,但却赋予细胞膜非常重要的生物学功能。 根据膜蛋白分离的难易及其与脂分子的结合方式,膜蛋白可分为两大类型:外在膜蛋白、内在膜蛋白。 (1) 外在膜蛋白为水溶性蛋白,靠离子键或其它较弱的键与膜表面的蛋白质分子或脂分子结合,因此只要改变溶液的离子强度甚至提高温度就可以从膜上分离下来,膜结构并不被破坏。 (2) 内在膜蛋白与膜结合非常紧密,一般只有用去垢剂(detergent)使其膜解后才可分离出来。 附注:使用分级抽提方法获得的“膜蛋白”中只有很少一部分是具备多跨膜区的整合膜蛋白。 二、膜蛋白的提取方法 谈及蛋白分离,我们想到:超速离心,盐析法、超滤法、凝胶过滤法、等电点沉淀法、离子交换层析、亲和层析、吸附层析、逆流分溶、酶解法……有时这些方法常常组合到一起对特定的物质进行分离纯化。由于蛋白质种类繁多,不同的蛋白质由于结构和组成的差异,其溶解

https://www.360docs.net/doc/f68439270.html, 度也各不相同.根据蛋白质的溶解特性,同时可选择不同的溶剂提取,分为水溶液提取和有机溶剂提取. 但是与胞质蛋白,核蛋白提取不同之处在于膜蛋白是嵌在膜中的,水溶性不好,基本方法就是用不同的离心速度去掉胞质蛋白等,然后用去污剂把蛋白从膜中释放出来。膜蛋白分离纯化的重要步骤是选择适当的增溶用表面活性剂,一般常用的有胆酸盐,CHAPS(一种离子去污剂),Emulgen和Lubrol等表面活性剂。 1)先分离膜,然后提取;如选用冷热交替法、反复冻融法、超声破碎法、玻璃匀浆法、自溶法和酶处理法使得细胞破碎,然后通过梯度离心得到含有膜蛋白的粗组分。(例如:用液氮研磨组织,加入匀浆缓冲液及蛋白酶抑制剂,然后差速离心、蔗糖密度梯度离心。收集37%与41%间的成分,即为质膜部分。裂解即可收集膜蛋白) 2)用特殊的去污剂选择性的分离。从膜上提取蛋白有许多困难。在多数情况下,都是采用去垢剂将疏水蛋白从其膜结构中溶解下来,然后将蛋白质稳定。去垢剂的选择通常是依据他对所需要蛋白质的提取效率来确定,但在某些情况下,还要考虑到以后的纯化步骤。虽然许多膜蛋白必须在去垢剂存在的情况下进行纯化,但最终仍可能需要除去去垢剂。这常常会引起蛋白质失活,但如果蛋白质是用于测序的,他将不是一个问题。如果不是用于测序的,可考虑使用能够黏附去垢剂的疏水珠.许多文献和生化试剂供应商的产品目录中,都介绍有许多种不同的可用来溶解膜蛋白的去垢剂.然而,他们并不是普遍适用的.在设计膜蛋白溶解方案时,必须考虑某一去垢剂的特殊性质.如 triton X-100在280nm处有吸收,如果某蛋白质的测试与280nm 处的吸收有关,就应避免使用这类去垢剂. 将膜制剂与胞质蛋白及细胞核分离后,再进一步从细胞膜制剂中将所需的膜蛋白增溶下来.这种做法的好处是可以用强烈的去垢剂提取细胞骨架的相关蛋白,而无需考虑胞质蛋白、细胞核成分或染色质成分的混入.使用这种方法所获得的膜蛋白,无论在种类上还是数量上,都比酸溶解法所得到的蛋白(<5000Da)要多.一般提取的膜蛋白量往往只占膜蛋白总量的不足0.1%,所以充分的膜蛋白的提取,无疑对于研究膜蛋白的结构和功能都是非常重要的. 酸溶解法简单,可靠,但有时含有其他蛋白。一般的都是利用4℃时所有的蛋白质原则上都溶于Triton X-114水溶液,在温度超过20℃时,此溶液分为水相和去污相;此时亲水性蛋白溶于水相,疏水的膜蛋白溶于去污剂相中。利用此性质可提取膜蛋白。 3 )膜蛋白色谱(Chromatography of Membrane Protein,CMP):CMP分离强疏水性蛋白、多肽混合物的层析系统,一般有去垢剂(如SDS)溶解膜蛋白后形成SDS-融膜蛋白,并由羟基磷灰石为固定相的柱子分离纯化。羟基磷灰石柱具有阴离子磷酸基团(P-端),又具有阳离子钙(C-端),与固定相结合主要决定于膜蛋白的大小、SDS结合量。利用原子散射法研究cAMP的

国内大豆分离蛋白生产的现状

国内大豆分离蛋白生产的现状、差距及建议 1、现状 大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate, 简称SPI) 是以大豆为原料, 采用先进的加工技术制取的一种蛋白质含量高达90% 以上的功能性食品的添加剂由于它具有良好的溶解性,乳化性、起泡性、持水性和粘弹性等特性, 又兼有蛋白质含量高的 营养性,所以被广泛地应用于肉制品(例如西式火腿、火腿肠午餐肉,三文治、灌肠、香肠及肉馅等), 冷饮制品(例如冰淇淋、 奶油、雪糕、布丁等), 烘焙食品(例如面包、糕点等)。目前世界大豆分离蛋白的年产量约40~50 万t,增长势头十分强劲。 早在50 年代初, 美国已研究开发出大豆分离蛋白, 但是由于技术难度大, 直到70 年代其生产技术才趋于完善和成熟。目前,国际上居垄断地位的大豆分离蛋白生产厂商主要有美国,日本、巴西生产的大豆分离蛋白在国际市场上也占有一定 份额。 我国80 年代初开始生产大豆分离蛋白,迄今为止, 已建、自建、合资和独资的大豆分离蛋白生产厂已有10 多家, 年生产能力约 3 万t,主要在黑龙江、吉林,在哈尔滨,开封,山东、河南等地已建和正在筹建的生产厂。我国大豆分离蛋白的 生产与发展是和食品工业,尤其是肉食品(例如西式火腿)等的迅速发展,需求量大增密切相关。由于国内生产的大豆分离蛋白 的质量与国外相比有较大差距,所以每年大约进口大豆分离蛋白达 2 万t 左右,给国内大豆分离蛋白市场造成严重冲击,给企业 带来很大压力。当前,如何提高大豆分离蛋白的功能特性, 使之达到国际上同类产品的质量指标要求,乃是急待解决的任务。 2 、大豆分离蛋白的功能特性 大豆籽粒中约含蛋白质38%~42%, 碳水化合物(包括粗纤维)25%~27%, 脂肪16%~20%, 水分10%~12%, 灰分3%~5% 。可将大豆籽粒加工成大豆蛋白粉(含蛋白质50%), 浓缩蛋白( 含蛋白质70%), 分离蛋白(含蛋白质90%) 以及组织蛋白,纤维蛋白等产品。大豆蛋白经修饰!改性制取的高纯度大豆分离蛋白具有良好的溶解性、乳化性、起泡性、持水性和粘弹性等功能性乃是大豆分离蛋白非常重要的性质, 而大豆蛋白的组成和结构是决定大豆分离蛋白功能特性的重要因素。 大豆蛋白质是由一系列氨基酸通过肽键结合而成的高分子有机聚合物,它主要由清蛋白和球蛋白组成,其中清蛋白约占5%, 球蛋白约占90% 。由于大豆球蛋白是椭园球形, 故此命名。球蛋白溶于水或碱溶液,加酸调pH 值的等电点4、5, 则沉淀析出,故又称酸沉蛋白, 而清蛋白无此特性, 故又称为非酸沉蛋白。球蛋白中主要为11S 和7S 蛋白,约占总蛋白的70%, 其余为2S 和15S 等,11S 球蛋白的分子量 为17~35 万, 为疏水性聚合体。7S 球蛋白的分子量为14~17 万,为疏水性聚合体。7S 和11S 球蛋白对大豆蛋白的功能特性起着十分重要 的主导作用。国外对7S 和11S 球蛋白的分子结构!功能特性,蛋白质修饰技术以及高品质多功能系列大豆分离蛋白产品的生产工艺进行了 大量深入细致的研究,并取得了重大成果,属于绝密高科技。球蛋白和清蛋白均属于贮藏蛋白,它与大豆加工性能关系密切,而大豆生物活性蛋白,例如胰蛋白酶抑制剂、血球凝集素,脂肪氧化酶等,在总蛋白中所占比例虽然很少,但对大豆制品的质量却关系重大。 3 、大豆分离蛋白的生产工艺

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