抗体的结构与功能
抗体生物知识点总结高中
抗体生物知识点总结高中一、抗体的结构抗体是由四个亚单位组成的Y型蛋白质，每个亚单位由两个轻链和两个重链组成。
重链和轻链之间通过二硫键相连，形成抗体的框架结构。
抗体的变区域（Variable region，简称V区）位于抗体的两端，决定了抗体的特异性。
V区包括抗原结合位点，可以与抗原结合并形成抗原-抗体复合物。
抗体的C区域（Constant region，简称C区）位于抗体的中央，决定了抗体的功能。
C区域可以与免疫细胞或其他免疫蛋白相互作用，从而激活免疫系统。
二、抗体的功能1. 中和病毒：抗体可以与病毒表面蛋白结合，从而阻止病毒进入宿主细胞，起到中和病毒的作用。
这种抗体通常被称为中和抗体，是疫苗设计的关键因素之一。
2. 凝集细菌：抗体可以与细菌表面抗原结合，形成抗原-抗体复合物，从而凝集细菌并增强其被吞噬的能力。
这种抗体通常被称为沉淀抗体，是人体抵抗细菌感染的重要防御手段。
3. 激活补体系统：抗体可以激活补体系统，引起细胞溶解和炎症反应，起到清除病原体或异物的作用。
这种抗体通常被称为激活抗体，对于免疫系统的正常功能和疾病的治疗具有重要意义。
4. 促进病原体被吞噬：抗体可以与病原体表面结合，增强病原体被巨噬细胞吞噬的能力。
这种抗体通常被称为吞噬抗体，对于清除细胞内病原体或异物具有重要作用。
三、抗体的生成抗体的生成经历了体液免疫和细胞免疫两个阶段。
在体液免疫阶段，B细胞受到激活，分化为浆细胞，并产生特异性抗体。
在细胞免疫阶段，T细胞发挥作用，调节和促进抗体的生成。
1. B细胞的激活和分化当抗原进入机体后，会被抗原递呈细胞吞噬并加工，然后呈现在B细胞表面的MHC II分子上。
这样的抗原递呈诱导了B细胞与T细胞相互作用，刺激B细胞开始分化并产生抗体。
B细胞分化成浆细胞后，就可以大量产生特异性抗体，这是体液免疫的重要过程。
2. 抗体的类别根据C区域的不同，抗体可以分为IgM、IgG、IgA、IgE和IgD五个类别。
简述抗体的结构和功能
简述抗体的结构和功能
抗体是一种非常重要的生物分子，它们是人体免疫系统中的主要
武器，可以抵御各种病原体的攻击。
抗体分子的结构很特殊，它具有
多种不同的部分，包括重链、轻链、变异区和恒定区。
抗体的重链和轻链都是由多个氨基酸单元组成的，它们共同构成
了抗体分子的骨架。
变异区是抗体分子的核心部分，它可以与病原体
上的抗原结合，从而识别并消灭病原体。
恒定区则是抗体的稳定部分，它可以帮助抗体分子在体内保持稳定。
抗体的主要功能就是识别和消灭病原体。
在免疫系统的启动阶段，当病原体进入人体之后，免疫系统的抗原呈递细胞就会识别并摧毁病
原体，同时激活B淋巴细胞制造抗体。
这些抗体将会精确地结合在病
原体的表面，形成一个“锁和钥”的配对，这个配对可以促进病原体
被其他免疫细胞吞噬和消灭。
抗体还可以通过其他机制参与免疫反应。
它可以激活补体系统，
从而对病原体产生杀伤作用。
此外，抗体也可以介导细胞介导免疫反应，从而招募其他免疫细胞参与到消灭病原体的过程中。
抗体在免疫系统中发挥着非常重要的作用。
通过其结构独特的特性，抗体能够高度精准地识别和消灭病原体，从而保障人体免疫系统
的正常工作。
因此，了解抗体的结构和功能，不仅对于我们了解人体
免疫系统的机制有重要的指导意义，也对于研发更高效的药物和疫苗
有着重要的意义。
抗体的结构与功能
抗体的结构与功能抗体是一种由B细胞分泌的蛋白质，也叫免疫球蛋白。
它在人体免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别并与病原体结合，从而中和细菌、病毒等致病微生物，清除体内的感染。
抗体的结构与功能是相辅相成的，可以通过一系列特殊的结构特点来发挥其生物学功能。
抗体的结构主要由两个重链和两个轻链组成，这些链之间通过非共价键连接起来，形成抗体的Y形结构。
每个重链和轻链都有可变区和恒定区。
可变区位于抗体分子的抗原结合面上，决定了抗体与抗原结合的特异性。
恒定区则决定了抗体的生物学活性和免疫效应。
可变区的特异性是由V（可变）、D（多样性）和J（连接）基因片段重组而来的。
这种基因重组的机制，使得每个B细胞可以产生非常多的不同的可变区结构，从而能够识别不同的抗原。
当抗原进入人体后，与特异性抗体的可变区发生结合，从而启动机体的免疫应答。
抗体的功能可以分为中和作用、激活效应或调节作用。
其中，中和作用是抗体最重要的功能之一、当特定抗原与抗体结合时，抗体可以直接阻止抗原与宿主细胞的相互作用，从而中和其毒性。
这种抗体媒介的中和作用可以防止微生物侵入宿主细胞，并有助于快速清除微生物。
抗体还能够通过激活效应杀伤病原体。
当抗原与抗体结合时，抗体的恒定区可以与免疫细胞的受体结合，从而激活免疫细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，发挥细胞毒作用，清除感染源。
这种非特异性的杀伤效应被称为抗体依赖性细胞毒性（ADCC）。
此外，抗体还可以通过三种可能的机制来调节免疫应答。
一种机制是调节T细胞的活化和功能，从而影响细胞免疫应答。
另一种机制是通过结合到具有调节功能的受体上，抗体可以影响免疫细胞的活性和分化。
最后，抗体还可以通过诱导细胞的凋亡（程序性细胞死亡），来调节机体免疫应答。
总的来说，抗体的结构与功能是密不可分的。
抗体通过其特异性的可变区结合特定的抗原，从而实现中和作用、激活效应和调节作用。
抗体是机体抵抗感染的重要防线，对于疾病预防与治疗具有重要意义。
抗体的基本结构和功能
抗体的基本结构和功能介绍抗体（又称免疫球蛋白）是一种由免疫细胞产生的蛋白质，广泛存在于人体的血液和组织液中。
抗体在人体的免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别和中和病原体、调节免疫反应、参与细胞间信号传导等。
本文将详细介绍抗体的基本结构和功能，以便更好地理解免疫过程和临床应用。
一、抗体的结构1.1 Fab和Fc区域抗体由两个相同的轻链（light chain）和两个相同的重链（heavy chain）组成。
每条轻链和重链都由一系列氨基酸残基连接而成，形成抗体的基本结构。
在抗体分子中，Fab（antigen binding fragment）区域负责与抗原结合，Fc（fragment crystallizable）区域则负责与免疫细胞相互作用。
1.2 IGH和IGL基因抗体的结构由基因编码决定，人体中有数百个IGH（immunoglobulin heavy chain）和IGL（immunoglobulin light chain）基因，它们通过基因重排和突变形成多样的抗体。
IGH基因编码重链的变量（V）区域、多样（D）区域、连接（J）区域和常规（C）区域，而IGL基因编码轻链的V区域和C区域。
1.3 亲和力成熟抗体的变量区域包含了可以识别和结合抗原的亲和力决定区（CDR, complementarity-determining region）序列，这些序列的组合能够使抗体与多种抗原结合并启动免疫反应。
亲和力的形成是通过基因突变和选择过程中的变异和筛选完成的，亲和力成熟是个体免疫系统应对病原体进化的重要机制。
二、抗体的功能2.1 识别和中和病原体抗体通过其变量区域与抗原结合，从而识别和中和潜在的致病病原体。
当抗体与抗原结合时，可以阻止病原体侵入宿主细胞、中和细菌毒素、聚集病毒颗粒等。
这一过程对于防御感染和预防疾病的发生起着重要作用。
2.2 调节免疫反应抗体不仅能够识别和中和病原体，还能够调节免疫反应的进程。
抗体生物知识点高中总结
抗体生物知识点高中总结抗体是一类具有抗原特异性的球蛋白分子，是免疫系统中的重要成分，通过与抗原结合来识别和清除外来病原体或异常细胞。
在高中生物课程中，抗体是一个重要的知识点，对于理解免疫系统和免疫反应具有重要意义。
本文将从抗体的结构、功能和应用等方面进行总结。
一、抗体的结构抗体的结构是由免疫球蛋白分子构成的。
免疫球蛋白分子是一种由重链和轻链组成的蛋白质，分为五个类型，分别是IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y字型的结构。
抗体的结构由可变区和恒定区组成，可变区决定了抗体对抗原的特异性，而恒定区则决定了抗体的功能。
二、抗体的功能1. 识别和结合抗原：抗体通过其可变区的抗原结合部位可以识别和结合不同的抗原分子，实现对外来病原体或异常细胞的识别。
2. 中和病原体：抗体与病原体结合后，可以中和其毒性，阻止其侵入宿主细胞，从而保护宿主免受感染。
3. 激活补体系统：抗体与抗原结合后，可以激活补体系统，从而引起细胞溶解、炎症反应等机体免疫反应。
4. 促进巨噬细胞的吞噬作用：抗体与病原体结合后，可以促进巨噬细胞的吞噬作用，加强清除病原体的效果。
5. 诱导细胞毒性：某些抗体还可以诱导细胞毒性，使免疫细胞对感染的细胞进行攻击。
三、抗体的应用1. 临床诊断：抗体可以作为检测手段，用于临床诊断。
例如，通过检测特定抗体的水平来判断是否感染某种病原体。
2. 免疫治疗：利用抗体对特定抗原的识别和结合能力，可以开发抗体药物，用于治疗某些疾病。
例如，单克隆抗体药物在癌症、炎症性疾病等领域具有重要应用。
3. 免疫预防：通过接种疫苗来诱导机体产生特定抗体，从而达到免疫预防的目的。
4. 免疫相关疾病治疗：某些免疫相关疾病可以通过调节抗体水平或中和特定抗体来进行治疗。
5. 生物学研究：抗体可以用作生物学研究的工具，例如，通过特定抗体的识别，可以对蛋白质、细胞等进行定位和检测。
四、抗体的产生与调节抗体的产生受到机体免疫系统的调节。
抗体结构域及功能区
抗体结构域及功能区
抗体是一种能够识别、结合和清除体内外病原体的蛋白质分子，是免疫系统的重要组成部分。
抗体分子由两个不同类型的蛋白质链（重链和轻链）组成，具有一定的结构域和功能区。
抗体的结构域包括可变区域（V区）和恒定区域（C区）。
V区是抗体分子结合到抗原的关键区域，包括六个互相作用的环状结构，形成抗体结构的中心区域。
C区则是抗体分子的稳定区域，包括常见的IgG、IgA、IgM、IgE和IgD五种类别。
抗体的功能区包括Fc区和Fab区。
Fc区是抗体分子的底部区域，能够与细胞表面受体结合，介导抗体的生物学功能。
Fab区则是抗体分子的发射区域，包含V区和一部分C区，能够结合到抗原上，介导抗体的特异性识别。
在人体抗体的产生过程中，B细胞会在体内不断变异，产生具有不同特异性的抗体结构域和功能区。
这种变异机制使得抗体能够适应不同的病原体，并具有更高的亲和力和特异性。
总之，抗体的结构域和功能区不仅决定了抗体的特异性和亲和力，也是抗体在体内清除病原体的重要手段。
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简述抗体的基本结构和生物学功能
简述抗体的基本结构和生物学功能抗体，也称为免疫球蛋白，是一种由哺乳动物免疫系统产生的蛋白质分子，具有多种结构和功能。
抗体具有重链和轻链组成，每个抗体分子由两个重链和两个轻链组成，形成Y形状。
抗体的基本结构包括可变区和恒定区，可变区决定了抗体的特异性，恒定区则决定了抗体的生物学功能。
抗体的结构可以分为四个区域：两个抗原结合部位，一个球部和一个棒部。
抗原结合部位位于抗体的顶端，并与抗原结合形成特异性复合物。
抗原结合部位的可变区域由重链和轻链的V区域共同决定，具有高度多样性，可以识别并结合多种抗原。
抗体的球部由重链和轻链的C区域组成，决定了抗体的种类和亚类。
棒部由抗体的重链的C区域组成，可与机体免疫细胞相互作用。
抗体的生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体可以通过与病原微生物的抗原结合来中和病原微生物，阻止其侵入机体细胞。
抗体还可以与抗原结合形成沉淀复合物，促使病原微生物和抗原沉淀而不再对机体产生损害。
抗体还可以与补体系统相互作用，激活补体系统来清除病原微生物。
此外，抗体还可以识别和标记异物，使其易于被机体免疫细胞识别和清除。
此外，抗体还可以调节免疫应答，通过与抗原结合来激活或抑制其他免疫细胞的功能，调节免疫应答的强度和方向。
抗体的生物学功能还可以通过其结构的多样性和可选择性来实现。
抗体的可变区域具有高度多样性，可以识别和结合多种抗原，因此可以用于特异性识别和治疗多种疾病。
抗体还可以通过亲和力成对的方式结合抗原，形成二聚体或多聚体，增强抗体的结合力和生物学功能。
总之，抗体具有重链和轻链组成的Y形结构，包括可变区和恒定区。
抗体的主要生物学功能包括中和病原微生物、沉淀抗原、激活补体系统、识别和标记异物、调节免疫应答等。
抗体的多样性和可选择性使其成为免疫系统中重要的分子，具有广泛的应用前景。
抗体结构与功能之间关系的深入认识
抗体结构与功能之间关系的深入认识引言：抗体是人体免疫系统中重要的成分，能够识别和抵御外源性病原体，维护机体免疫稳态。
抗体的结构与功能之间存在紧密联系，其结构的细微变化能够对功能产生重大影响。
深入认识抗体的结构与功能之间的关系对于免疫学的研究和开发新药具有重要意义。
本文将从抗体的结构和功能两个方面，探讨其之间的关系，以期加深对该领域的认识。
一、抗体的结构：1. 抗体的组成：抗体分子由两部分组成：重链和轻链。
重链有两条，分别称为H链，轻链有两条，分别称为L链。
H链和L链通过二硫键连接在一起，形成一条完整的抗体分子。
抗体分子的两个末端有高度多样化的变量区，其中的氨基酸序列决定了抗体的特异性。
2. 抗体的结构域：抗体分子可划分为三个结构域：Fab、Fc和FcR。
Fab （Fragment antigen-binding）位于抗体的两个末端，包含抗原结合位点，可与抗原分子结合。
Fc（Fragment crystallizable）位于抗体分子的中部，由H链的常变区组成，可与免疫效应细胞进行结合。
FcR（Fc receptor）是一类与Fc结合的受体分子，介导了抗体的免疫效应。
二、抗体的功能：1. 抗原结合和识别：抗体的最主要功能是识别和结合抗原，抗原通常是病原体表面的分子。
抗体的变量区通过与抗原表面的特定结构相互作用，形成抗原-抗体复合物。
这种结合可以阻止病原体进一步侵入机体细胞，或者标记病原体，促使免疫效应细胞进行清除。
2. 免疫效应的调节：抗体通过结合Fc受体分子，调节机体免疫效应。
FcR 的活化可以激活免疫效应细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，促进病原体的摧毁。
此外，抗体也可以通过FcR的活化调节炎症反应，增强或抑制炎症过程。
3. 细胞介导的毒杀作用：某些抗体能够通过结合潜在病原体表面的抗原，直接诱导细胞发动毒杀作用。
例如，由特定抗体介导的细胞毒杀过程中，免疫效应细胞释放的溶酶体酶能够直接作用于病原体，引起其溶解或破坏。
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免疫球蛋白的结构与功能一、免疫球蛋白分子的基本结构Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。
即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。
轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。
（一）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。
1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。
正常人血清中的κ：λ约为2：1。
2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。
每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。
（二）可变区和恒定区通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。
每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。
V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。
由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
L链和H链的V区分别称为VL和VH。
在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。
在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。
VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。
VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。
经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。
VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。
在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
2．恒定区（constant region,C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H 链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。
H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合反应。
这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。
（三）功能区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain）约由110个氨基酸组成。
在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。
2．H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。
IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。
如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated sheets），每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。
可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops），是与抗原结合的位置。
3．功能区的作用（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。
VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。
单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding site），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。
（2）CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。
（3）CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。
母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。
（4）CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。
IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点。
IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。
4．铰链区（hinge region）铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。
铰链区位于CH1和CH2之间。
不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。
铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。
由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。
铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。
IgM和IgE缺乏铰链区。
医学全在线（四）J链和分泌成分1．J链（joining chain）存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。
J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。
J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。
2．分泌成分（secretory component,SC）又称分泌片（secretory piece）,是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
（五）单体、双体和五聚体1．单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型IgA。
2．双体由J链连接的两个单体，如分泌型IgA（secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高。
3．五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。
μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。
在J链存在下，通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。
由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM 五聚体，与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。
（六）酶解片段1．本瓜蛋白酶的水解片段Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的基本结构和功能。
（1）裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。
（2）裂解片段：共裂解为三个片段：①两个Fab段（抗原结合段，fragment of antigen binding）,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD。
一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价，但不能形成凝集或沉淀反应。
Fab中约1/2H 链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和部分铰链区。
②一个Fc段（可结晶段，fragment crystallizable）,由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD。
Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。
2．胃蛋白酶的水解片段Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白。
（1）裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。
（2）裂解片段：1）F（ab'）2：包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包括VH、VH1和铰链区。
F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。
双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。
由于应用F（ab'）2时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。
虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。
F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可发生断裂而形成两个相同的Fab'片段。
2）Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段，失去其生物学活性。