338生物化学参考书目和考试范围
338生物化学考试大纲
338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试方式和考试时间闭卷考试，总分150，考试时间为3小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编，高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型，并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途，重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学：掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构（通式）以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，22种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。
熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名），酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准，特殊的酶种类及功能。
东北林业大学2019年研究生入学考试自命题科目338生物化学考试大纲
问答及计算题（60-70分）
六、脂类及其代谢
1、掌握生物体内的脂肪酸、脂类的种类、组成、结构与功能；
2、了解各种脂类物质一般分解途径，重点掌握脂肪酸β-氧化作用规律，其中包括它在Байду номын сангаас胞内的发生部位、反应途径及能量生成。
3、了解磷脂一般分解途径。
七、蛋白质降解和氨基酸的代谢
1、了解蛋白质的各种生物功能和蛋白质的酶促降解
2、掌握细胞内氨基酸分解代谢氨基酸的脱氨基作用、尿素循环、氨基酸碳骨架的代谢
3、了解氨基酸的合成代谢
八、核算降解核苷酸代谢
1、了解核酸降、核苷酸、核苷及碱基降解的基本知识。
2、核苷酸的合成的基本知识
九、核酸的生物合成
了解DNA的半保留复制及实验依据，引起DNA分子损伤的因素及DNA损伤的修复；
重点掌握DNA复制过程以及在复制中起关键作用的酶；
了解DNA重组的基本原理及在生物学领域的实践意义，
二、核酸化学
1、了解核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异；
2、掌握核苷酸化学组成及其主要分子结构以及生物作用；
3、弄清楚DNA、RNA分子结构及其序列分析方法、DNA分子双螺旋模型的依据和生物学意义；
4、了解核酸的重要理化性质以及核酸的制备分析方法。
三、酶、维生素与辅酶
1、了解酶的分类、命名、化学本质、性质和基本概念、有关酶作用机制的假说；
3、掌握主要呼吸链的类型、组成及作用，弄清楚氧化还原反应是如何通过呼吸链相偶联的；
4、了解氧化磷酸化作用的几种假说。
五、碳水化合物及其代谢
1、了解糖的种类、组成、结构、性质和功能；
2、掌握糖酵解、三羧酸循环、糖异生、磷酸戊糖途径在细胞内的发生部位、代谢过程、能量生成和生理意义；
贵州大学考研资料338 生物化学
4、掌握酶的化学本质，酶和一般化学催化剂的异同点，酶的专一性（相对专一性、绝对专一性、几何异构专一性、立体异构性、键专一性、基团专一性），酶的组成和结构，酶原及酶原激活。
5、掌握酶促反应动力学（影响酶促反应的因素：温度、pH、酶浓度、底物浓度、激动剂、抑制剂），米氏方程，米氏常数的概念及其意义，Km的求法，可逆抑制与不可逆抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制各自的动力学特点。
（3）熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应，以及各步反应酶的作用特点
（4）会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量，以及底物分子中标记碳的去向
第六章生物氧化
考试内容：
1、非线粒体氧化体系（微粒体氧化体系、氧化酶、超氧化物歧化酶体系、过氧化物酶体系、过氧化氢酶体系等）。
2、体内重要的呼吸链的组成、电子传递顺序及氧化磷酸化的偶联部位。
考试要求：
（1）熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的。质子浓度梯度差是如何形成的
（2）掌握化学渗透理论的要点，以及电子传递是如何与ADP的磷酸化偶联的
熟悉胞液中的NADH转换为线粒体中的NADH的途径
第七章脂类代谢
考试内容：
1、脂类的消化吸收、转移和储存。
2、脂肪的合成代谢：脂肪酸和三酰甘油的合成。
4、蛋白质空间构象的研究方法；蛋白质的二级结构；超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键在维系蛋白质空间构象中的作用。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
⑷乙醛酸循环。
338《生物化学》考试大纲
338《生物化学》考试大纲一、考试题型1、名词解释2、简答题3、论述题4、综合分析题二、考试参考用书《生物化学》，王永敏、姜华主编，中国轻工业出版社，2017 年2月第1版三、考试内容绪论了解：生物化学的概念、研究对象和内容；了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。
第一章糖类化学了解：近年来复合多糖研究的新进展；一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。
熟悉：糖的概念和分类；主要的单糖，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等，以及重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）分子的结构。
掌握：单糖的主要理化性质；重要双糖（蔗糖，麦芽糖，乳糖）的主要性质；重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）的功能及应用。
第二章脂类化学了解：脂类化合物的概念、主要类别及理化性质；甘油三酯的结构特点及性质；天然脂肪酸的结构特点及特性；必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。
熟悉：油脂重要的化学特征值（皂化值，碘值，酸价及过氧化值）及反映的油脂指标。
第三章蛋白质了解：蛋白质的分类方法、主要类别及功能。
掌握：蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理；弄清楚氨基酸的pK 值，并且会求pI；掌握肽键、蛋白质一级结构概念，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；）蛋白质结构（包括一级结构与高级结构）与功能的关系；蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义；几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。
第四章核酸化学了解：主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构；从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。
熟悉：DNA的分子结构（包括一级结构及有关术语，二级结构－双螺旋结构模型，三级结构以及染色体结构）；DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。
青岛大学2020年338 生物化学
生物工程专业硕士入学考试大纲
考试科目代码及名称：338生物化学
一、考试要求
掌握构成生物体的各类化学物质的结构、性质和功能，以及这些化学物质代谢的基本概念、基本理论和基本规律，具备从事同生物化学有关的生产实践和科学研究的基本能力。
二、考试内容
（1）糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶及维生素的组成、结构、性质、功能；
（2）生物大分子分离纯化的一般步骤与方法；
（3）糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢、核酸代谢的概念、途径、相互联系、能量变化及其在生产、生活和日常保健实践中的应用；
（4）生物氧化的基本概念、作用机制、能量的产生和转移等。
三、试卷结构（题型分值）
1.本科目满分为150分，考试时间为180分钟。
2.题型结构
（1）概念题：占总分20%
（2）判断题：占总分的15%
（2）简答题：占总分的35%
（3）论述题：占总分的30%
四、参考书目
《生物化学（第四版）》：朱圣庚，徐长法主编，高等教育出版社，2016年。
西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲
硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。
其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。
在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。
2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。
四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。
肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。
天津科技大学338生物化学2020年考研专业课初试大纲
科目代码：338复习大纲科目名称：生物化学
1.熟练运用蛋白质的概念、组成特点；氨基酸的定义与分类、必需
氨基酸定义与种类；20种编码氨基酸的分子结构式、组成分类特点、三字母缩写；氨基酸的两性解离和等电点及其应用；氨基酸分离方
法及其原理；氨基酸常用检测方法与原理；蛋白质的一级结构与空
间各级结构定义、类型、特点、维持的化学键；蛋白质的变性与沉
淀关系；蛋白质分离纯化方法及其原理；蛋白质含量测定方法及其
原理；蛋白质结构与功能的关系。
2.熟练运用生物催化剂酶的定义、化学本质；酶与一般催化剂的共
性及其作为生物催化剂的特性；酶蛋白与辅助因子定义与功能；活
性中心与必需集团；酶具有高催化效率的因素；酶的催化作用机理；影响酶活性的因素及其作用机理；酶促反应动力学；米氏方程及其
应用；可逆抑制与不可逆抑制特点与类型判断；酶活力与比活力的
概念和计算。
3.了解辅酶与维生素的关系及其在代谢中的功能。
4.掌握生物氧化、无氧氧化和有氧氧化、高能键概念；高能磷酸化合物概念与种类；氧化磷酸化偶联学说；呼吸链种类与P/O比关系；底物水平磷酸化概念，氧化磷酸化的抑制剂和电子传递抑制剂。
5.掌握EMP与TCA代谢途径及代谢特点（包括物质代谢过程特点；能量代谢分析及其依据）；TCA代谢回补途径；HMP代谢途径的生理意义；糖异生代谢方式与生理意义；乙醛酸。
吉首大学2024年硕士研究生入学考试自命题考试大纲 初试科目-338生物化学
吉首大学硕士研究生入学考试自命题考试大纲考试科目代码：【338】考试科目名称：生物化学一、考试形式与试卷结构（1）试卷成绩及考试时间本试卷满分150分，考试时间180分钟。
（2）答题方式：闭卷、笔试。
（3）题型结构a：判断题，10小题，每小题2分，共20分b：填空题，10小题，20空，每空1分，共20分c：单项选择题，10小题，每小题2分，共20分d：名词解释题，9小题，每小题5分，共45分e：问答题，3小题，每小题15分，共45分二、考试内容与考试要求（一）考试内容1、绪论考试内容：（1）生物化学概念和研究内容；（2）生物分子概念、生物大分子的概念和结构特点。
2、氨基酸和蛋白质考试内容：（1）蛋白质生物学意义；（2）蛋白质元素组成；（3）蛋白质氨基酸的结构和分类（重点）；（4）氨基酸的理化性质和分离；（5）肽的概念和重要的肽生理活性；（6）蛋白质一级结构概念和结构特点（重点）；（7）多肽链、肽键、酰胺平面的概念；（8）蛋白质二级结构概念、型式和结构特点（重点）；（9）超二级结构、结构域、三级结构和四级结构的概念和结构特点（重点）；（10）维持蛋白质空间结构的作用力（重点）；（11）蛋白质结构与其功能的关系（重点）；（12）蛋白质的性质（重点）；（13）分离纯化蛋白质的原理和方法。
3、酶考试内容：（1）酶的概念、化学本质和作用特点（重点）；（2）酶的命名与分类；（3）酶的化学组成（重点）；（4）酶的活性中心和必需基团的概念、酶的活性中心结构特点（重点）；（5）多酶复合体的概念；（6）酶促反应动力学原理（重点）；（7）酶的作用机制原理（重点）；（8）酶活性调节机制（重点）；（9）变构酶，共价调节酶，同工酶概念。
4、维生素与辅酶考试内容：（1）维生素的概念、生理功能和分类；（2）维生素与辅酶或辅基的关系：结构、功能（重点）。
5、核苷酸和核酸考试内容：（1）核酸的概念、种类、分布和功能；（2）核酸的化学组成（重点）；（3）核酸一级结构概念和结构特点（重点）；（4）DNA二级结构概念、型式及结构特点（重点）；（5）DNA的三级结构概念、型式；（6）核蛋白体；（7）RNA的分类和生理功能（重点）；（8）RNA的二级结构、三级结构概念和结构特点：tRNA的结构（重点）；（9）核酸理化性质、应用（重点）。