组蛋白修饰的研究方法
组蛋白修饰测定原理
组蛋白修饰测定原理
组蛋白修饰测定原理是通过特定的实验方法和技术手段，研究和分析组蛋白分子上的修饰模式和修饰类型的过程。
组蛋白是细胞核内重要的蛋白质成分，组成染色质的基本单位，对基因的表达和染色质的结构与功能调控起着关键作用。
组蛋白修饰是指在组蛋白分子上的一系列化学修饰，包括甲基化、乙酰化、磷酸化等等。
这些修饰可以改变组蛋白和DNA之间
的相互作用，影响基因的表达和染色质的结构。
因此，研究组蛋白修饰具有重要的生物学意义。
组蛋白修饰的测定原理主要包括两个方面：一是选择适当的实验方法和技术手段，用于检测组蛋白修饰的存在和类型，例如染色质免疫共沉淀（ChIP）、质谱分析等；二是利用特异的
抗体或探针来特异性地检测组蛋白的修饰状态，这些抗体或探针经常与特定的组蛋白修饰发生相互作用，从而实现对组蛋白修饰的检测和分析。
在进行组蛋白修饰的测定过程中，需要注意以下几点。
首先，选择适当的细胞或组织样本，以确保获得准确的修饰信息。
其次，进行适当的实验处理和操作，以保证实验结果的可靠性和重复性。
最后，选择适当的数据分析方法和统计学手段，对实验结果进行定量分析和解释。
总之，组蛋白修饰测定原理是通过特定的实验方法和技术手段，研究和分析组蛋白分子上的修饰模式和修饰类型的过程，为我
们深入了解基因表达和染色质功能调控提供了重要的工具和依据。
组蛋白的翻译后修饰的研究
组蛋白的翻译后修饰的研究组蛋白是蛋白质的一类，是精细结构的主要成分，也是细胞内基因表达的重要组成部分。
组蛋白的翻译后修饰是调控基因表达和细胞分化的重要机制之一，在该领域的研究不断深入，为新药研发和治疗疾病提供了新思路。
组蛋白后转移酶催化组蛋白修饰形成，而这些修饰形式——如酰化、甲基化、泛素化等——对组蛋白DNA相互作用及相互之间的纤维结构产生影响。
这些修饰还能与其他蛋白质诸如转录因子相互作用修饰，从而影响基因的表达和内部信号传递。
对于组蛋白的翻译后修饰，近年来研究者通过多种高通量技术如质谱和DNA测序等进行了广泛研究。
一些实验表明，糖基化修饰似乎是组蛋白修饰领域最新的研究热点之一。
该修饰是利用异硫氰酸酯偶联方法使组蛋白与糖基修饰剂发生偶联，获得糖基化修饰的组蛋白样品。
研究人员还发现，与不同组织或正常和异常状态相关的组蛋白与修饰不同。
在病理学研究领域，组蛋白的修饰变化和多种癌症的发生相关联，如乳腺癌和肝癌等。
这些变化有时是可逆的，并有可能是深层次修饰物的调控产物。
组蛋白翻译后修饰数据的处理和分析，伴随着革命性的Next Generation Sequencing技术的迅猛发展，也被强化，并且变得更加准确。
一系列分析工具包括FindPeaks、MACS、HOMER、ChIPseeker等已经被开发出来处理这些数据，便于特定修饰及其在基因表达调控机制中的作用的探知。
在多学科合作的前景下，以表观遗传学、分子生物学、细胞生物学等领域为基础的组蛋白修饰研究将不断深入发展，这些研究将为制定新的治疗策略和新药物发现提供支持。
例如，再生医学领域的研究者使用组蛋白的后修饰来促进干细胞分化成不同种类的细胞。
此外，还可应用组蛋白修饰在脑科学中，研究人员可以利用特定修饰来破解记忆的形成和调控机制。
总之，组蛋白翻译后修饰的研究在生物医学领域中具有重要的地位，对于深入了解基因表达和细胞分化的调控在疾病治疗中的应用，具有十分重要作用和意义。
组蛋白修饰的分子机制及其生物学功能研究
组蛋白修饰的分子机制及其生物学功能研究组蛋白修饰是真核生物染色质重要的基本修饰机制。
组蛋白是真核生物中染色质的基本组分之一，是核小体的主要构成成分。
组蛋白以典型组蛋白为主，约占94%左右，包括H2A、H2B、H3和H4四类蛋白。
除此之外，还有核小体相关蛋白（Nucleosome Linker Histone）。
组蛋白非常重要，是染色质稳定和保持DNA结构的关键因素。
虽然组蛋白结构非常稳定，但在真核生物中，组蛋白在不同生命活动过程中显示出了相当的塑性。
其中一个非常重要的原因是组蛋白分子上的许多位点可以通过翻译修饰的方式进行改变，从而影响其功能。
因此，组蛋白修饰在生物学中具有非常重要的意义。
组蛋白修饰的种类非常多，但总的来说，主要包括乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化和ADP-核糖基化等几种方式。
这些修饰在染色质结构的形成、基因表达的调控、DNA修复、染色体分离等方面都有着非常关键的作用。
其中，乙酰化和甲基化是组蛋白修饰中最为常见的两种方式。
乙酰化通常使组蛋白DNA结构松动，一个组蛋白分子上可以进行多处乙酰化，以形成良好的结构松动。
甲基化则可能会影响细胞信号传导和转录因子与DN的相互作用等方面。
这两种方法是对染色质结构最为直接和影响最大的方式，因此，它们的调控很重要。
组蛋白上的修饰是通过酶催化完成的。
在这种修饰过程中，HATs或HDACs通常是乙酰化方面的关键酶，而Histone Methyltransferases和Histone Demethylases通常是甲基化方面的关键酶。
这些酶对组蛋白修饰水平的调节非常重要，它们的表达水平会影响组蛋白功能的表现。
组蛋白修饰在生命活动过程中的许多方面起着重要的作用。
例如，对于基因表达的调控，组蛋白结构的松动或紧缩可以使转录因子进入或退出DNA序列。
同时，染色质的紧缩也可以阻止RNAs的结合，并因此抑制转录的发生。
因此，组蛋白上修饰的状态可以影响基因表达的水平，以及细胞功能的整体性能。
组蛋白修饰的影响因素研究
组蛋白修饰的影响因素研究组蛋白修饰是指在DNA包裹的组蛋白分子上进行的化学修饰。
这些修饰通过改变组蛋白的结构和互相作用，来调节DNA的可读性和访问性，从而影响基因表达和转录调控。
随着技术的进步和对染色质结构及功能的深入研究，越来越多的研究表明，组蛋白修饰的模式和水平受到许多因素的影响。
一、遗传因素组蛋白修饰的大部分信息都以遗传形式被维持和传递下去。
具体来说，某些酶新生儿就可能被表达倾向于增强某种修饰，或者某些正常的调控基因会受到自然突变的影响，导致异常的组蛋白修饰，最终可能会导致疾病产生。
例如，研究表明肺癌和许多其他类型的癌症中，组蛋白甲基化水平增高。
这是因为在癌症细胞中，许多基因的DNA甲基化状态发生了改变，从而打开了原本不应该开放的某些基因，有助于促进癌细胞的增殖和扩散。
因此，组蛋白修饰作为一种带有遗传因素的修饰模式，在疾病治疗和预防中扮演着重要角色。
二、细胞因素除了遗传因素，不同类型的细胞还会影响组蛋白修饰模式。
在人体中，每个细胞类型都有不同的基因表达模式，这反映了这些细胞的功能和形态。
这一基因表达模式的形成和维持则与组蛋白修饰密切相关。
例如，多巴胺能神经元与非神经元的组蛋白修饰状态表现出很大差异。
这些差异会导致基因的可读性和可访问性不同，而这种差异又直接影响神经元的形态和功能。
此外，细胞的周围环境也会影响组蛋白修饰的模式。
灰色区域是DNA。
图像维基百科三、环境因素环境因素是另一个影响组蛋白修饰的重要因素。
研究表明，环境中的不利因素，如某种毒物、刺激或感染等，都会改变组蛋白的化学修饰和DNA的可读性和访问性。
例如，一些研究表明，环境因素可以导致组蛋白去乙酰化化程度降低，从而影响基因表达模式。
另外，研究还发现，组蛋白甲基化模式也可能受到环境因素的影响，特别是早期暴露于胁迫型环境的儿童。
四、药物因素组蛋白修饰的模式和水平还受到药物的影响，这包括已知的化疗药物和其他新型的疗法。
药物可以通过影响组蛋白的修饰状态来影响基因表达的模式，从而抑制肿瘤细胞的生长和扩散。
蛋白质表达和组蛋白修饰的相互作用研究进展
蛋白质表达和组蛋白修饰的相互作用研究进展蛋白质是构成生物体的重要组成部分，对维持细胞内的各种生物学过程具有至关重要的作用。
蛋白质的功能受到其结构和翻译后修饰的影响，其中组蛋白修饰在调节蛋白质表达和功能发挥中起着重要的角色。
本文将就蛋白质表达和组蛋白修饰的相互作用进行研究进展的探讨。
一、蛋白质表达的基本概念和过程蛋白质表达是指基因转录为mRNA，然后由细胞内的核糖体通过翻译过程将mRNA转化为相应的蛋白质的过程。
该过程包括转录、剪接、翻译等多个步骤。
蛋白质表达的调控可以在转录、翻译或后转录过程中发生，其中后转录调控主要是通过组蛋白修饰实现的。
二、组蛋白修饰的种类和功能组蛋白修饰是指通过改变组蛋白的结构或者连接染色质上的蛋白质，从而对基因的表达进行调控的一系列化学修饰过程。
主要的组蛋白修饰包括乙酰化、甲基化、磷酸化等。
这些修饰可以改变染色质的结构，影响转录因子的结合以及转录起始复合物的装配，进而调控基因的表达。
组蛋白修饰在细胞的生长、分化以及疾病发生中起着重要的作用。
三、蛋白质表达与组蛋白修饰的相互作用蛋白质表达和组蛋白修饰之间存在着密切的相互作用。
研究发现，组蛋白修饰可以影响蛋白质的翻译速度和效率，从而调节蛋白质的表达水平。
同时，组蛋白修饰也可以影响转录因子的结合和转录起始复合物的装配，从而对转录过程进行调控。
此外，一些研究还发现，在基因转录和翻译过程中，组蛋白修饰可以与其他调控机制相互作用，如RNA剪接和miRNA调控等。
四、研究进展近年来，关于蛋白质表达和组蛋白修饰的相互作用的研究进展迅速。
研究人员通过多种技术手段，如质谱法、染色质免疫沉淀和组蛋白定位测序等，揭示了一系列新的蛋白质表达与组蛋白修饰之间的相互作用。
这些研究为我们更好地理解蛋白质的表达调控机制和疾病发生提供了重要的线索。
五、未来展望尽管在蛋白质表达和组蛋白修饰的研究中取得了很多进展，但仍然存在许多问题值得我们进一步探讨。
首先，我们需要更深入地了解蛋白质表达和组蛋白修饰之间的相互关系，尤其是在特定细胞类型和特定疾病状态下的调控机制。
组蛋白修饰与表观遗传学的研究进展
组蛋白修饰与表观遗传学的研究进展组蛋白（histone）是构成染色体的四种核心蛋白之一，它们的主要作用是将DNA紧密缠绕成染色体结构。
而组蛋白修饰（histone modification）是指细胞利用特定酶类对组蛋白进行胞内化学修饰，从而调节核染色质的结构和功能。
组蛋白修饰是细胞表观遗传学（epigenetics）研究的主要内容之一。
组蛋白修饰的种类繁多，包括去乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、琥珀酰化等。
其中，去乙酰化和甲基化是目前研究较为深入的两种类型。
去乙酰化是指通过去除组蛋白上的乙酰化修饰改变染色质蛋白的电荷，在调节基因表达、染色质可及性等方面发挥重要作用。
甲基化是指在组蛋白上加入甲基，通常与基因沉默、细胞分化、基因重编程等过程有关。
组蛋白修饰最早被发现于上世纪60年代，但是直到近年来才受到广泛关注。
从那时起，围绕着组蛋白修饰的研究从实验室进入到了基础医学的前沿研究领域。
这种修饰方式的广泛存在性以及其在染色质调控中的重要作用使得研究者们对组蛋白修饰的研究寄予了厚望。
2017年，英国科学家史蒂芬·埃尔文（Stephen Elledge）和美国科学家詹姆斯·布拉德利（James Bradner）因在组蛋白组修饰领域的开拓性贡献而获得了拉斯克基础医学研究奖。
研究表明，组蛋白修饰对基因表达、DNA复制、修复等过程有着影响。
组蛋白修饰对基因启动子区域的乙酰化、磷酸化等改变影响了转录因子的结合，从而调节基因转录。
在DNA复制和修复中，组蛋白修饰可以通过招募与调节DNA修复相关因子、组装复杂的核蛋白结构等方式发挥作用。
除此之外，组蛋白修饰还在细胞发育、分化中发挥着重要作用。
在胚胎早期，甲基化、去乙酰化等组蛋白修饰可以影响外显子启动子区域的组蛋白构象进而影响基因的表达。
在细胞分化过程中，组蛋白修饰可以调节基因表达模式，从而促进明确细胞命运的分化。
对于组蛋白修饰的研究，除了其在基本细胞过程的调控作用之外，还有很多有趣的研究方向。
生物学中的组蛋白修饰与染色质结构调控研究
生物学中的组蛋白修饰与染色质结构调控研究组蛋白修饰是生物学领域中的一个热门话题，它是指通过对组蛋白进行化学修饰来调节基因的表达。
组蛋白是染色质的主要构成成分，它可以卷曲和解卷曲，调节染色质在核内的空间结构，进而影响基因的表达。
在生物体内，组蛋白可以经历多种不同的化学修饰，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、泛素化等。
这些修饰会改变组蛋白的空间构型，从而影响基因的可及性和转录水平。
例如，甲基化会使组蛋白结构更紧密，从而阻止转录因子和RNA聚合酶的结合，抑制基因的表达。
而乙酰化则相反，能够松弛组蛋白的空间结构，促进转录因子和RNA聚合酶的结合，增强基因的表达。
不同的化学修饰方式可以产生不同的效果，形成复杂的组蛋白修饰网络。
这些修饰会进一步影响染色质的空间结构和基因的表达。
例如，在一些癌症细胞中，组蛋白甲基化的程度明显增加，导致基因的表达异常，从而加剧了癌细胞的增殖和转移。
组蛋白修饰的研究成果不仅对基础生物学研究有重要意义，也具有广泛的实用价值。
例如，在药物研发方面，研究人员可以通过调控组蛋白修饰来开发新型药物。
近年来，一些组蛋白去乙酰化酶（HDAC）抑制剂已被应用于临床治疗中，用于对抗某些血液癌和肿瘤。
除了组蛋白修饰，还有其他调控染色质结构的机制。
例如，通过重复序列的扩增或缩减，可以影响基因组的空间结构和表达。
一些研究者甚至尝试利用基因组中的重复序列，构建起一定规律的三维结构，从而模拟有机体内的染色质构建。
总之，当前生物学领域中对组蛋白修饰和染色质结构调控的研究正在蓬勃发展，并已经取得了令人瞩目的成果。
这些成果不仅为生物学基础研究提供了新的理论支持，也为医学研究和药物开发提供了新的思路和技术支持。
相信在未来的研究中，我们还将看到更多令人惊喜的发现。
组蛋白修饰与遗传表观遗传学的研究
组蛋白修饰与遗传表观遗传学的研究随着遗传学研究的深入，科学家们开始逐渐意识到，除了DNA序列的变化，还有一种非常重要的遗传变化，这就是所谓的表观遗传学。
表观遗传学是指在不改变DNA序列的前提下，细胞可以通过各种途径调控基因的表达，从而对成果发生变化。
而组蛋白修饰是表观遗传学中非常重要的一部分。
本文将会对组蛋白修饰与遗传表观遗传学的研究进行探讨。
1. 组蛋白修饰的基础知识组蛋白是一种非常重要的蛋白质。
它存在于染色体上，与DNA缠绕在一起，形成染色质，是细胞分裂和基因表达的基础。
而组蛋白修饰则是指在组蛋白上产生化学修饰，从而影响基因表达的过程。
组蛋白修饰包括了许多种化学修饰，如甲基化、酰化、磷酸化等等。
这些修饰通常发生在组蛋白的N-端尾部，也可以发生在组蛋白的内部。
2. 组蛋白修饰对基因表达的重要性组蛋白是影响基因表达的一个非常重要的因素。
组蛋白可以调控染色体的结构和拓扑，进而对染色体的复制、分离和维持造型等几个进程提供加强或削弱的支持。
组蛋白修饰能够改变染色体上的染料结构，从而调篷基因的表达。
不同的组蛋白修饰形成的底物分化在人类组织中，这一特点很可能是导致对应基因能够在部分细胞中不同程度地发生表达。
3. 组蛋白修饰与疾病组蛋白修饰错误可以导致一些疾病的发生。
近年来，越来越多的研究表明，某些疾病的发生与组蛋白修饰异常密切相关。
比如，癌症发生时，染色体结构发生变化，缩短染色体易损性区域和激活隐性病毒会增加癌症的风险，其中染色体易损性区域大多和组蛋白修饰有关。
4. 快速组蛋白修饰检测技术的开发现阶段发展到了高通量时代，快速的组蛋白修饰检测技术的发展也逐渐成为了研究的热点。
越来越多的研究者们开始尝试利用特定技术快速检测某些组蛋白修饰，如质谱，蛋白质芯片等等。
这些方法可以在时间和精度上都有较大的提升，对于研究组蛋白修饰具有重要的应用价值。
总之，组蛋白修饰所涉及的领域非常广泛，从基础理论到实际应用都有涉及。
研究组蛋白修饰不仅能够为人类提供深刻的科学认识，而且还能为治疗疾病提供重要的启示。
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组蛋白修饰的研究方法
一、背景
许多组蛋白的各种翻译后修饰（PTM （即甲基化，乙酰化，泛素化和SUM 化）发生在赖氨酸位点。
虽然在被覆盖的组蛋白折叠域内发现了少数的修饰位点，但是翻译后修饰在柔韧的N-末端尾部区域却是相当普遍的。
许多组蛋白修饰能够调节染色质结构中重要的功能性变化，并通过直接地改变染色质结构/动态变化或通过招募组蛋白修饰蛋白和/ 或核小体改构复合体来实现。
组蛋白翻译后修饰已经被发现能影响许多基于染色质的反应，包括转录，异染色质的基因沉默和基因组稳定性。
由于能影响到整个转录程序，与基因表达相关的修饰尤其具有特殊意义。
在多种体外模型中，组蛋白翻译后修饰代谢途径的缺陷与基因表达失调有关。
这在某些情况下
也与人类疾病相关，并已在免疫缺陷和各种人类癌症中得到验证。
因此, 组蛋白标志物是如何被调节的以及如何影响PTM特异性结合蛋白的相
互作用将继续成为重大的研究领域。
确定组蛋白翻译后修饰的功能往往涉及到研究修饰的丰度和结合伴侣。
这里所描述的方法将对这些方面进行总结，其中包括了详述组蛋白纯化方法、制备位点特异性修饰的重组组蛋白、基于多肽的PTM结合蛋
白表征体系以及染色质免疫共沉淀样品不同分析手段的实验方案的总结。
二、组蛋白修饰的研究方法
①细胞裂解
通过免疫印迹来检测组蛋白修饰时可以用经SDSLaem m样品缓冲液提取
得到的全细胞裂解液。
对于动物细胞株而言，离心得到的细胞可以直接在样品缓冲液中重悬并煮过后上样；然而需要注意的是，一些实验方案中还会推荐在提取步骤后对样品进行超声处理。
除了碱性预处理步骤是可选的以外，真菌蛋白提取物可以用同样的方式来进行准备。
然而, 如果实验上必须尽量减少样品处理时间的话该步骤是可以省略的。
只要注明该步骤的省略以及后续实验样品均以同样方式处理即可。
提取之后再通过离心除去样品中的不溶性组分，将可溶性的全细胞提取物留在上
清中。
②组蛋白富集
在一些实际应用中，有必要检测富集有组蛋白的组分或纯化的组蛋白；富集的样品可以是分离得到的细胞核或者是染色质的粗提取物。
从后生动物细胞或者酵母中提取细胞核十分简单，基本上只需要三个步骤：低渗膨胀（酵母要先将细胞壁消化掉以后）、利用机械力剪切进行细胞膜裂解（例如用杜恩斯匀浆器进行破碎或者在旋涡混合器上温和震荡）和通过离心分离细胞核（图1A）。
染色质粗分离也是很简单的，只要在去垢剂裂解步骤后用离心将染色质沉淀即可（图1B）。
③组蛋白纯化
一些现有的组蛋白纯化实验方案是相当好的，并且易于遵循。
在这里介绍的方法中，组蛋白是使用稀硫酸溶液从细胞核中提取的，然后通过柱层析纯化（图1C）。
此方法的优点在于核酸和许多非组蛋白由于在酸性pH值下是不溶的，可以很容易地通过离心来去除掉。
可溶的含有
组蛋白的组分就可以用三氯乙酸（TCA来沉淀，并且如果需要的话，可以通
过一个反相高效液相色谱柱的方法来纯化。
这样提取出来的组蛋白，可用于多种应用，包括免疫印迹和质谱。
图1.分离完整细胞核（A）,准备原始的染色质部分（B）,纯化组蛋白
（C）的实验步骤。
④组蛋白翻译后修饰的检测
组蛋白的翻译后修饰一般是通过抗体检测的。
抗PTM抗体的质量和
特异性，应在实验应用之前仔细评估。
要考虑的问题包括：其它组蛋白修饰位点的交叉反应、对未修饰（重组）蛋白的识别以及与核中其它物质的交叉反应。
这种类型的评价程序也非常简单，涉及到对核提取物进
行针对于重组组蛋白的免疫印迹或对点在硝化纤维膜上的一组修饰过的和未被修饰过的多肽进行免疫印迹。
⑤组蛋白翻译后修饰结合伴侣的表征-免疫共沉淀（CoIP）/pulldown
实验
当感兴趣研究一个蛋白质与内源性组蛋白之间的相互作用时，有必要先用微球菌核酸酶（MNase）将染色质消化成单核小体大小的片段。
感兴趣的蛋白可以从可溶性的含有染色质的组分中免疫共沉淀下来，然后通过免疫印迹来评价与核心组蛋白的结合以及和不同组蛋白修饰的关联。
利用已经在含有核小体的可溶性组分中孵育过并纯化出来的重组诱饵蛋白，该实验同样也可以通过pulldown测试来完成。
L i 7 £kvt« e&hitfnri “Ph r "4 s w i O<Di]flt IQ i*4ut» wit CflfK^wh-SrfMM* 9^. 99 图2.分离天然的（A ） tmdividucsif [XJ 川’ 血•凸 HM&ne* *&*•* teqi^Mtunl Iffli- tiiChongt M IT 1 E 和重组组蛋白（B ）的纯化方案。
从组织培养细胞中纯化天然组蛋白的一个普遍的方法是用微球菌核 酸酶（MNase 限制性消化或者机械打断来产生寡聚核小体大小的染色 质片段，然后将片段在羟磷灰石（层析）柱上进行色谱分析并在高盐中洗 脱（图2A ）。
当重组组蛋白以单体形式过度制备时是不可溶的， 但是可 以从包涵体中回收过表达的蛋白 （图2B ）。
首先，可以从分别过表达每 种组蛋白的细菌培养物中得到包涵体。
组蛋白再从包涵体中提取出来， 经连续离子交换树脂纯化，并采用线性盐梯度进行洗脱。
要生成组蛋白 八聚体的话，等摩尔的H3, H4, H2A 和 H2B 要先展开、组合、通过透析 复性，再经分
级柱纯化。
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⑥组蛋白翻译后修饰结合伴侣的表征-多肽微阵列
在文献中还介绍了能够同时筛选探针蛋白与多个多肽间相互作用的
基于阵列的方法。
对于这样的实验，感兴趣的蛋白孵育在一个多肽微阵列的表面，该多肽微阵列基本上是一块经抗生蛋白链菌素包被的且点有不同的生物素标记的多肽的载玻片。
蛋白质多肽复合物可以用结合有荧
光基团的抗体和阵列扫描仪检测，从而实现可视化。
利用一个相反的装
置来进行研究，例如用荧光标记的多肽去孵育蛋白质阵列，也同样被提
到过。
⑦特异性翻译后修饰的基因组定位-染色质免疫沉淀
图3.染色质免疫共沉淀（A）用于分离共纯化的DNA片段，而这可以用PCR （B）,染色质免疫共沉淀-芯片（ChlP-chip ）（C）,或者染色质免疫共沉淀-测序（Chip-seq ）来分析其序列和富集程度（D）。
⑧特异性翻译后修饰的基因组定位-染色质免疫共沉淀检测-PCR
如果只是想分析某些位点的翻译后修饰水平，可以通过实时定量PCR
或在溴乙非啶染的凝胶上对PCR产物进行定量来实现（图3B）。
⑨特异性翻译后修饰的基因组定位-染色质免疫沉淀检测-染色质
免疫沉淀-芯片（ChlP-chip ）
基于微阵列的方法能够对许多位点的组蛋白修饰富集情况同时进行
分析。
微阵列本身是一种包被的玻璃载玻片，其上附着有不同的寡核苷酸类数有几万至数千万。
蛋白质富集的位点可以通过将荧光标记的来自于免疫沉
淀产物和投入组分的DNA-起共杂交到阵列上并比较阵列上标准化的免疫沉淀/投入荧光强度比来确定（图3C）。
⑩特异性翻译后修饰的基因组定位-染色质免疫沉淀检测-染色质免
疫沉淀-测序（ChlP-seq）
大规模富集分析也可以利用大规模并行DNA测序方法来进行。
这些
方法可以对数百万的DNA分子进行实时并行测序。
迄今公布的ChlP-seq 研究绝大多数是使用lllumina 边合成边测序”的平台来完成的。
这个
平台的基础是在一个芯片表面对几百万的DNA克隆簇进行并行测序（图
3D）。