酶工程重点整理总结
酶工程重点
酶工程考点一、名词解释1.酶工程：把酶学基本原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术，主要研究酶的生产、纯化、固定化技术，酶分子结构的修饰和改造，以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面应用的一门技术。
2.酶的转换数：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心或每个分子酶所能转化的底物分子数，单位为min-，是酶催化效率的一个指标。
3.酶的发酵生产：为了经济有效利用细胞所生产特定酶，通过人工操作控制，利用细胞（包括微生物细胞、植物细胞和动物细胞）的生命活动，大规模发酵生产人们多需要的酶的技术过程。
4.酶的比活力：指在特定条件下，单位质量蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数：酶的比活力=酶的活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。
5.酶的总活力：6.酶反应动力学：酶反应动力学是研究酶反应速度规律以及各种因素对酶反应速度影响的科学。
7.2-DE(双向电泳)：又称二维电泳，是将等点聚焦和聚丙烯酰胺凝胶电泳技术联合使用的一种分离鉴定技术。
8.HPLC（高效液相色谱）： HPLC 是以液体为流动相，采用高压输液系统，将具有不同极性的单一溶剂或不同比例的混合溶剂、缓冲液等流动相泵入装有固定相的色谱柱，在柱内各成分被分离后，进入检测器进行检测，从而实现对试样的分析。
9.诱导物：诱发诱导酶合成的物质称为诱导物。
10.固定化细胞：利用物理或化学手段将具有一定生理功能的生物细胞（微生物细胞、植物细胞或动物细胞）限制或定位在特定的空间区域，作为可重复使用的生物催化剂而加以利用，这些细胞称为固定化细胞。
11.细胞包埋法：将细胞包埋在多孔载体内部而制成固定化细胞的方法。
12.酶的包埋法：将酶分子截留在具有特定网状结构载体中的一种固定化方法。
13.酶活的国际单位：在标准条件下（25℃、最适pH、最适底物浓度）下，酶每分钟催化1μmol底物转化或催化1μmol底物产生多需要的酶量定义为一个国际单位（U）二、简答题1.目前世界上七大高新技术？答：现代生物技术、航天技术、信息技术、激光技术、自动化技术、新能源技术和新材料技术。
酶工程期末重点总结
酶工程期末重点总结一、酶工程概述酶工程是将酶应用于工业领域的一门科学，通过对酶的研究和改良，可以提高酶的稳定性、催化活力、选择性和产量，以满足工业生产的需求。
酶工程的应用范围广泛，涉及生物技术、医药化学、食品工程等多个领域。
二、酶的产生和分离纯化1. 酶的产生：酶可以通过天然微生物、重组DNA技术等方法进行生产。
天然微生物通过发酵过程产生酶，而重组DNA技术可以将特定基因导入到宿主微生物中，使其产生目标酶。
2. 酶的分离纯化：酶的分离纯化通常包括细胞破碎、组织液处理、沉淀和层析等步骤。
其中，层析是一种常用的分离纯化方法，包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
三、酶的性质和特点1. 酶的性质：酶是一种特殊的蛋白质，具有催化作用。
酶的催化作用是高度选择性的，可以加速化学反应的速率并降低反应的能量活化值。
2. 酶的特点：酶具有高效、低成本、环境友好等特点。
由于酶具有高度选择性，因此可以在温和的条件下催化反应，减少能耗和废弃物产生。
四、酶的改良和优化酶的改良和优化是酶工程的核心内容之一，旨在提高酶的催化活力、选择性和稳定性，以满足工业生产的需求。
1. 酶的改造：通过理性设计和随机突变等手段，改变酶的氨基酸序列，以改善其性质。
常用的改造方法包括点突变、插入突变和删除突变等。
2. 酶的固定化：将酶固定在材料表面或载体上，增加酶的稳定性和重复使用性。
常用的固定化方法包括包埋法、凝胶包覆法和共价固定法等。
3. 酶的进化：通过模拟自然界的进化过程，通过多代选择和酶库筛选等方法，获得具有改良性质的酶。
进化方法包括DNA重组技术、DNA重组酶库和聚合酶链式反应等。
五、酶工程在工业中的应用酶工程在工业中的应用广泛，涉及到生物能源、纺织印染、制药等多个领域。
1. 生物能源：酶可以催化生物质转化为生物能源，如酶解纤维素制备生物乙醇。
2. 纺织印染：酶可以代替传统的化学处理方法，实现更加环保和高效的染色和整理。
3. 制药：酶可以用于合成药物和研发新药，如利用酶合成青霉素等抗生素。
酶工程精要
《酶工程》要点1、酶工程：酶的生产、改性与应用的技术过程。
酶的生产：获得酶的技术——微生物发酵产酶、动植物培养产酶和酶的提取与分离。
酶的改性：改进酶的催化特性技术过程——酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化。
酶的应用：获得所需物质或除去不良物质技术过程——酶反应器的选择与设计以及酶在各个领域的应用。
2、酶工程的主要内容：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等。
3、酶的催化特点：（1）酶催化的专一性强——绝对与相对（2）酶催化效率高（3）作用条件温和4、影响酶催化作用的因素：（1）底物浓度——催化反应速度先随底物浓度增加而增加，达最大是趋于平衡，过量时反而下降。
（2）酶浓度——成正比。
（3）温度——过高过低影响酶活性，最适温度。
（4）PH——最适PH，极端PH酶分子空间构象改变而失活。
（5）抑制剂——可逆，不可逆。
（6）激活剂。
（7）底物结构类似物。
5、抑制机理：（1）竞争性抑制——抑制剂和底物竞争与酶分子的结合，V m不变，K m变小。
（2）非竞争性抑制——抑制剂和底物分别与酶分子结合，V m变小，K m不变。
（3）反竞争性抑制——抑制剂与中间复合体结合，V m和K m都变小。
6、酶的分类与命名：蛋白类酶——1氧化还原酶，2转移酶，3水解酶，4裂合酶，5异构酶，6连接酶（合成酶）。
四码编号法：第一个号码为六大类酶，第二个号码为亚类，第三个号码亚类中的小类，第四个号码该小类中的序号。
7、酶活力：一定条件下酶催化反应的初速度。
酶活力单位：特定条件下每1min催化1µmol的底物转化为产物的酶量为1个酶活力单位。
酶的比活力：特定条件下单位质量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。
酶比活力=酶活力/mg蛋白质（RNA）8、酶的生产方法：（1）提取分离法——盐溶液提取、酸碱溶液提取、有机溶剂提取。
酶学与酶工程重点总结
酶学与酶⼯程重点总结第⼆章酶学基础⼀、酶的活性中⼼(active center，active site)（⼀）活性中⼼和必需基团1、与酶活性显⽰有关的，具有结合和催化底物形成产物的空间区域，叫酶的活性中⼼，⼜叫活性部位。
2、活性中⼼可分为结合部位和催化部位。
3、结合部位决定酶的专⼀性，催化部位决定酶所催化反应的性质。
4、酶结构概述（1）活性中⼼是⼀个三维实体。
（2）是有⼀些⼀级结构上可能相距较远的氨基酸侧链基团组成，有的还包含辅酶或辅基的某⼀部分基团。
（3）在酶分⼦表⾯呈裂缝状。
（4）酶活性中⼼的催化位点和结合位点可以不⽌⼀个。
（5）酶活性中⼼的基团都是必需基团，但必需基团还包括活性中⼼以外的基团。
5、酶分⼦中的氨基酸残基或其侧链基团可以分为四类1．接触残基2．辅助残基3．结构残基4．⾮贡献残基（⼆）酶活性中⼼中的化学基团的鉴别1．⾮特异性共价修饰：某些化学试剂能使蛋⽩质中氨基酸残基的侧链基团反应引起共价结合、氧化或还原修饰反应，使基团结构和性质发⽣变化。
如果某基团修饰后不引起酶活⼒的变化，就可初步认为此基团可能是⾮必需基团；反之，如修饰后引起酶活⼒的降低或丧失，则此基团可能是酶的必需基团。
2．亲和标记共价修饰剂是底物的类似物，可专⼀性地引⼊酶的活性中⼼，并具有活泼的化学基团(如卤素)，可与活性中⼼的基团形成稳定的共价键。
因其作⽤机制是利⽤酶对底物类似物的亲和性⽽将酶共价标记的，故称为亲和标记。
3．差别标记在过量底物或可逆抑制剂遮蔽活性中⼼的情况下，加⼊共价修饰剂，使后者只修饰活性中⼼以外的有关基团；然后去除底物或可逆抑制剂，暴露活性中⼼，再⽤同位素标记的向⼀修饰剂作⽤于活性中⼼的同类基团；将酶⽔解后分离带有同位素的氯基酸，即可确定该氨基酸参与活性中⼼。
4．蛋⽩质⼯程这是研究酶必需基闭和活性中⼼的最先进⽅法，即将酶蛋⽩相应的互补DNA(cDNA)定点突变，此突变的cDNA表达出只有⼀个或⼏个氨基酸被置换的酶蛋⽩，再测定其活性，可以知道被置换的氨基酸是否为活⼒所必需。
酶工程复习要点
1、酶的催化作用特点：具有专一性，催化效率高和反应条件温和等显著特点。
2、酶研究的两个方向：理论研究方向和应用研究方向。
理论研究方向：酶的理化性质、催化性质、催化机制等。
应用研究：促进了酶工程的形成。
3、酶工程的定义：利用酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器，借助于酶的催化作用，通过工程学手段生产产品或提供社会服务的科学体系。
4、酶工程的应用范围：①对生物资源中天然酶的开发和生产②自然酶的分离纯化与鉴定技术③酶的固定化技术④酶反应器的研制与应用⑤与其它生物技术领域的交叉与渗透。
5、酶工程的组成：①酶的发酵生产②酶的分离纯化③酶分子修饰④酶和细胞固定化⑤酶反应器和酶的应用等方面。
6、酶工程的主要任务：通过预先设计，经过人工操作控制而获得大量所需的酶，并通过各种方法使酶发挥其最大的催化功能。
8、酶的分类：第1类，氧化还原酶；第2类，转移酶；第3类，水解酶；第4类，裂合酶；第5类，异构酶；第6类，合成酶；第7类，核酸类酶。
9、酶的作用机制：酶的催化机理可能与几种因素有关：酶与底物结合时，两者构象的改变使它们互相契合，底物分子适当地向酶分子活性中心靠近，并且趋向于酶的催化部位，使活性中心这一局部地区额底物浓度大大增高，并使底物分子发生扭曲，易于断裂。
在另一些情况中，可能还有一些其他的因素使酶反应速度稍有一些提高，如酶与底物形成有一定稳定度的过渡态中间物——共价的ES中间物，这种ES中间物又可迅速地分解成产物，又如酶活性中心的质子供体和质子受体对底物分子进行了广义的酸碱催化等。
10、酶的催化能力：酶仅能改变化学反应的速度，并不不能改变化学反应的平衡点。
酶本身在反应前后也不发生变化例如肽键遇水自发地进行水解的反应极为缓慢，当有蛋白酶存在时，这个反应则进行得十分迅速，可降低反应的活化能。
在一个化学反应体系中，反应开始时，反应物(S)分子的平均能量水平较低为“初态”，在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具有了比初态更高一些的能量，高出的这一部分能量称为活化能，使这些分子进入“过渡态”，这时就能形成或打破一些化学键，形成新的物质——产物（P）。
酶工程重点
一、名词解释1、酶生物合成中的转录与翻译酶合成中的转录是指以核苷三磷酸为底物，以DNA链为模板，在RNA聚合酶的作用下合成RNA分子。
酶合成中的翻译是指以氨基酸为底物，以mRNA为模板，在酶和辅助因子的共同作用下合成蛋白质的多肽链。
2、诱导与阻遏酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程；酶合成的阻遏作用则是指加入某种物质使酶的合成中止或减缓进行的过程。
这些物质分别称为诱导物及阻遏物。
3、酶回收率与酶纯化比（纯度提高比）酶的回收率是指某纯化步骤后酶的总活力与该步骤前的总活力之比。
酶的纯化比是之某纯化步骤后的酶的比活力与该步骤前的比活力之比。
4、酶的变性与酶的失活酶的变性是指酶分子结构中的氢键、二硫键及范德华力被破坏，酶的空间结构也受到破坏，原来有序、完整的结构变成了无序，松散的结构，失去了原有的生理功能。
酶的失活则是指酶的自身活性受损（包括辅酶、金属离子受损），失去了与底物结合的能力。
5固定化酶：是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。
6酶分子修饰，通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰。
7酶的共价修饰，指的是酶蛋白肽链上的一些基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。
在共价修饰过程中，酶发生无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式的互变；包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化及-SH与-s-s-的互变等8酶的化学修饰，酶蛋白肽链上的某些基团，在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
9酶比活力，指在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。
10、非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学11、产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。
2023年酶工程考点总结
第一章什么是酶？试述酶旳化学本质？酶是生物体内普遍存在旳一种具生物催化活性旳蛋白质（或核酸）,能在不变化化学反应平衡点旳条件下大大减少反应旳活化能,从而使化学反应可以在常温常压下迅速高效地进行.酶促反应速度旳概念, 表达措施（底物消耗, 产物生成）, 影响酶促反应旳原因（至少4种）？酶催化反应旳速率称作酶速度；酶促反应速度就是用一定期间内底物减少或产物生成旳量来表达反应旳进程。
影响酶促反应旳原因: pH、温度、激活剂、克制剂1，写出米氏酶促反应动力学方程并阐明其含义.Km值有何物理意义? 怎样测量Km值和Vmax值?Km值物理意义:（1） km是酶旳一种基本旳特性常数。
其大小与酶旳浓度无关, 而与详细旳底物有关, 且伴随温度、pH和离子强度而变化。
（2）从km可判断酶旳专一性和天然底物。
Km最小旳底物, 一般就是该酶旳最适底物, 也就是天然底物。
（3）当k2＞＞k3时, km旳大小可以表达酶与底物旳亲和性。
（4）从km旳大小, 可以懂得对旳测定酶活力时所需旳底物浓度。
（5）km还可以推断某一代谢物在体内也许旳代谢途径。
测量Km值和Vmax值旳措施:米氏常数可根据试验数据作图法直接求得：先测定不一样底物浓度旳反应初速度, 从v与[S]旳关系曲线求得V, 然后再从1/2V求得对应旳[S]即为Km（近似值）。
充足理解酶旳不可逆克制,可逆克制(竞争性、非竞争性、反竞争性）, 理解在上述克制过程中Km和Vmax旳变化不可逆克制作用：克制剂与酶旳结合（共价键）是不可逆旳。
一般是与靠近活性部位旳氨基酸残基形成共价键, 永久地使酶失活。
可逆克制作用: 克制剂与酶旳结合是可逆旳。
克制程度是由酶与克制剂之间旳亲和力大小、克制剂旳浓度以及底物旳浓度决定。
①竞争性克制作用: 克制剂和底物竞争与酶结合。
特点: 1）克制剂和底物竞争酶旳结合部位2）克制程度取决于I和S旳浓度以及与酶结合旳亲和力大小。
3）竞争性克制剂旳构造与底物构造十分相似。
酶工程复习重点考点
1.酶生物合成法生产的主要工艺过程包括那几个步骤？(1)用作培养菌种及扩大生产的发酵罐的培养基的配制(2)培养基、发酵罐以及辅助设备的消毒灭菌(3)将已培养好的有活性的纯菌株以一定量转接到发酵罐中(4)接种到发酵罐中的菌株控制在最适条件下生长并形成代谢产物(5)将产物抽提并进行精制(6)回收或处理发酵过程中产生的废物和废水如何控制微生物发酵产酶的工艺条件？发酵过程中，为了能对生产过程进行必要的控制，需要对有关工艺参数进行定期取样测定或进行连续测量。
参数中，对发酵过程影响较大的有温度、ＰＨ、溶解氧浓度等。
(1)温度:温度对发酵的影响是多方面的，主要表现在对细胞生长、产物形成、发酵液的物理性质和生物合成方面。
例如：枯草杆菌的最适温度为34--37℃，黑曲霉的最适温度为28--32℃(2)pH:发酵过程中pH的变化取决于所用的菌种、培养基的成分和培养条件。
微生物生长和生物合成都有其最适和能够耐受的pH范围，大多数微生物生长的最适pH6.3-7.5，霉菌和酵母生长的最适pH4-6，放线菌生长的最适pH7-8。
(3)溶解氧浓度:对于好氧发酵，溶解氧浓度是最重要的参数之一。
好氧性微生物深层培养时，需要适量的溶解氧以维持其呼吸代谢和某些产物的合成，氧的不足会造成代谢异常，产量降低。
简述凝胶层析、亲和层析、离子交换层析的原理和操作要点？离子交换层析原理：根据待分离物质带电性质不同的分离纯化方法。
操作:a上样：上样体积不十分严格。
b洗脱:增加溶液的离子强度c梯度洗脱法:改变溶液的pHd再生：用0.5mol/LNaOH和0.5mol/L NaCl混合溶液或0.5mol/L HCl处理。
凝胶层析原理：利用某些凝胶对于不同分子大小的组分阻滞作用的不同。
大分子物质不能进入凝胶孔内，在凝胶颗粒之间的空隙向下移动，并最先被洗脱出来；小分子物质可自由出入凝胶孔，流程长而后流出层析柱。
操作：a凝胶的选择和处理,根据相对分子质量范围选择相应型号的凝胶介质。
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.第一章绪论1、何为酶工程，试述其主要内容和任务。
答：（1）酶工程：酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程。
（2）主要内容：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等。
（3）主要任务：经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方式使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2、酶有哪些显著的催化特性？答：（1）酶催化作用的专一性强（①绝对转移性：一种酶只能催化一种第五进行一种反应；②相对专一性：一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应）；（2）酶催化作用的效率高（10~10倍）；137（3）酶催化作用条件温和。
3、简述影响酶催化作用的主要因素。
答：（1）底物浓度的影响：决定酶催化作用的主要因素。
酶催化反应速度随底物浓度增加现增加在逐步趋向平衡再反而下降。
（2）酶浓度的影响：底物浓度足够高的条件下，酶催化反应速度与酶浓度成正比。
（3）温度的影响：适宜温度范围内，酶能进行催化反应，最适温度条件下，酶的催化反应速度达到最大。
一般60°C以上易失活，5°C以下活性极低，Taq聚合酶95°C下仍稳定。
（4）PH的影响：适宜PH范围内，酶才能显示其催化活性，最适pH条件下，酶催化反应速度达到最大。
（5）抑制剂的影响：在抑制剂的影响下，酶的催化活性降低甚至丧失，从而影响酶的催化功能，有竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
（6）激活剂的影响：在激活剂的作用下，酶的催化活性提高或者由无活性的酶生成有催化活性的酶。
如Ca、Mg、Co、Zn、Mn、等金属离子和Cl等无机负离子。
5、简述酶活力单位的概念和酶活力的测定方法。
答：概念：在特定条件下（温度可采用25°C，pH等条件均采用最适条件），每1min催化1μmol 的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位（IU）。
或在特定条件下，每秒催化1mol底物转化为产物的酶量定义为1Kat. 测定方法：化学测定法，光学测定法，气体测定法。
6、*酶的发展历史：①我国在4000多年前的夏禹时代就已经掌握了酿酒技术；②在3000多年前的周朝，就会制造饴糖、食酱等食品，2500多年前的春秋战国时期，就懂得用麥菊来治疗消化不良等疾病；③1833年。
佩恩和帕索兹从麦芽的水抽提物中用乙醇沉淀得到一种可使淀粉水解生成可溶性糖的物质称之为淀粉酶；④19世纪中叶，巴斯德对酵母的乙醇发酵进行大量研究，认为活酵母细胞内有一种可以将糖发酵成乙醇的物质。
1878年昆尼首次将酵母中进行乙醇发酵的物质称之为酶；⑤1896年，巴克纳兄弟发现酵母的无细胞抽提液也能将糖发酵成乙醇；⑥1902年亨利根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出了中间产物学说；⑦1913年，米彻利斯和曼吞根据中间产物学说，推导出酶催化反应的基本动力学方程——米氏方程；⑧1926年，萨姆纳首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它有蛋白质的性质；⑨1960年，雅各和莫诺德提出操纵子学说；⑩1982年切克发现SsRNNA前体具有自我剪接功能，认为RNA也具有催化活性，将这种有催化活性的RNA成为核酸类酶；1983年，阿尔特曼等发现核酸酶。
7、*2种命名法：国际酶学委员会与1961年在“酶学委员会的报告”中提出了酶的分类与命名方案，获得了“国际生物化学与分子生物学联合会”的批准。
此后经过多次修订，不断得到补充和完善。
根据国际酶学委员会的建议，每一种具体的酶都有其推荐名和系统命名：①推荐名是在惯用名称基础上，加以选择和修改，一般由两部分组成：底物名称+催化反应的类型+酶，不管酶催化的反应是正反应还是逆反应，都用一个名称，对于水解酶类，可省去“水解”；②系统命名法更详细、更准确的反映出该酶所催化的反应，系统命名包括了酶的作用底物、酶作用的基团及催化反应的类型。
8、*（1）蛋白类酶分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶或连接酶。
（2）核酸类酶：①分子内催化R酶：自我剪切酶、自我剪接酶；②分子间催化R酶：RNA 剪切酶、DNA剪切酶、多肽剪切酶、多糖剪接酶、氨基酸酯剪切酶、多功能酶。
9、*固定化酶的活力测定方法：振荡测定法、酶柱测定法、连续测定法、固定化酶的比活力测定、酶结合效优质范文．.率与酶活力回收率的测定。
10、*酶的生产方法：提取分离法、生物合成法、化学合成法。
第二章微生物发酵产酶1、试述酶生物合成的基本过程。
答：（1）RNA的生物合成—转录：转录的起始、RNA链的延伸、RNA链合成的终止、RNA前体的加工；（2）蛋白质的生物合成—翻译：氨基酸活化生成氨酰-tRNA、肽链合成的起始、肽链的延伸、肽链合成的终止、蛋白质前体的加工。
2、何谓酶生物合成的诱导作用？简述其原理。
答：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用。
能够引起诱导作用的物质称为诱导物，诱导物一般是酶催化作用的底物或底物类似物。
原理：一般来说，不同的酶有各自不同的诱导物，但有些诱导物可以诱导同一酶系的若干种酶，如β半乳糖苷可以同时诱导β半乳糖苷酶、透过酶和β半乳糖乙酰化酶3种酶，而一种酶往往有多种诱导物，可以根据需要进行选择。
当培养基中以乳糖为惟一碳源时，细胞吸收乳糖为别乳糖。
别乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白的结构发生改变，从而使它与操纵基因的结合力减弱，阻遏蛋白不能与操纵基因结合，就使RNA聚合酶可以与启动基因结合，进行转录而合成结构基因所对应的酶。
3、什么是酶生物合成的反馈阻遏作用？简述其原理。
答：又称产物阻遏作用，指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象。
引起反馈阻遏作用的物质称为阻遏物，阻遏物一般是酶催化反应的产物或是代谢途径的末端产物。
原理：当环境中色氨酸浓度增加，阻遏物达到一定程度时，阻遏蛋白与阻遏物结合，使其结构发生改变，从而使阻遏蛋白与操纵基因的结合力增强。
阻遏蛋白与操纵基因结合，就排挤RNA聚合物与启动基因的结合，使转录无法进行，酶的生物合成因此受到阻遏。
4、简述分解代谢物阻遏作用的原理和解除方法。
答：指某些物质经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象。
原理：某些物质经过分解放出能量，有一部分能量储存在ATP中。
ATP是由AMP和ADP通过磷酸化作用产生的。
细胞内的ATP浓度增加，ADP浓度降低，存在于细胞内的cAMP就通过磷酸二酯酶的作用水解生成AMP。
同时腺苷酸环化酶的活化受到抑制而使cAMP 的生成受阻，从而导致细胞内cAMP 的浓度降低。
这就必然使cAMP-CAP的复合物浓度降低，结果启动基因的相应位点上没有足够的cAMP-CAP复合物结合，RNA聚合酶也就无法结合到其在启动基因的相应位点上，转录无法进行，酶的生物合成收到阻遏。
解除方法：分解代谢物阻遏作用以及该阻遏作用的解除，实质上是cAMP 通过启动基因对酶生物合成进行调节控制。
在培养环境中控制好某些降解物质的量，或在必要时添加一定量的cAMP，均可减少或解除分解代谢物阻遏作用。
5、酶的生物合成有哪几种模式？答：（1）同步合成型：酶的生物合成与细胞生长同步进行。
（2）延续合成型：酶的生物合成在细胞的生长阶段开始，在细胞生长进入平衡期后酶还可以延续合成一段较长时间。
（3）中期合成型：酶在细胞生长一段时间以后才开始，而细胞生长进入平衡期以后，酶的生物合成也随之停止。
（4）滞后合成型：在细胞生长一段时间或进入平衡期以后才开始其生物合成并大量积累，又称为非生长偶联型。
6、如何控制微生物发酵产酶的工艺条件？答：（1）细胞活化与扩大培养；（2）培养基的配制；（3）pH的调节控制；（4）温度的调节控制；（5）溶解氧的调节控制：调节通气量、调节氧分压、调节气液接触时间、调节气液接触面积、改变培养液性质。
7、提高酶产量的措施有哪些？答：（1）添加诱导物（2）控制阻遏物的浓度（3）添加表面活性剂（4）添加产酶促进剂。
10、简述固定化微生物细胞发酵产酶的特点。
答：①提高产酶率；②可以反复使用或连续使用较长的时间；③基因工程菌的质粒稳定，不易丢失；④发酵稳定性好；⑤缩短发酵周期，提高设备利用率；⑥产品容易分离纯化；⑦适用于胞外酶等胞外产物的生产。
优质范文．.（固定化细胞发酵产酶的工艺条件及其控制：①固定化细胞的与培养；②溶解氧的供给；③温度的控制；④培养基组分的控制。
）11、固定化微生物原生质体发酵产酶的特点。
答：①变胞内产物为胞外产物；②提高产酶率；③由于有载体的保护作用，稳定性较好，可以连续或重复使用较长时间；④易于分离纯化（固定化原生质体发酵产酶的工艺条件极其控制：①渗透压的控制；②防止细胞壁再生；③保证原生质体的浓度。
）。
12、*优良的产酶微生物应当具备的条件：①酶的产量高；②产酶稳定性好；③容易培养和管理；④利于酶的分离纯化；⑤安全可靠、无毒性。
13、*酶的发酵根据微生物培养方式不同：固体培养发酵、液体深层发酵、固定化微生物细胞发酵、固定化微生物原生质体发酵。
14、*酶生物合成的调节：分解代谢物阻遏作用、酶生物合成的诱导作用、酶生物合成的反馈阻遏作用。
15、*组成型酶：在细胞中的量比较恒定，环境因素对这些酶的合成速率影响不大。
适应型酶/调节型酶：在细胞中含量变化大，其合成速率明显受到环境因素的影响。
16、*在DNA分子中，与酶的生物合成有密切关系的基因有4种：①结构基因：与多肽链有各自的对应关系。
②操纵基因：可以与调节基因产生的变构蛋白（阻遏蛋白）中的一种结构结合从而操纵酶生物合成的时机和合成速度。
③启动基因：决定酶的合成能否开始，有两个位点，RNA聚合酶结合位点和cAMP-CAP结合位点。
④调节基因：可以产生一种阻遏蛋白。
结构基因、操纵基因、启动基因一起组成操纵子。
17、*常用的产酶微生物：①细菌：大肠杆菌；枯草芽孢杆菌：（最广泛）α淀粉酶、蛋白酶、β葡聚糖酶、5'-核苷酸酶和碱性磷酸酶。
②放线菌：链霉菌：葡萄糖异构酶。
③霉菌：红曲霉可用于生产α淀粉酶、糖化酶、麦芽糖酶、蛋白酶；黑曲霉；米曲霉；青酶；木霉；根酶；毛酶。
⑤酵母：啤酒酵母；假丝酵母。
18、*常用的保藏方法：斜面保藏法、沙土管保藏法、真空冷冻干燥保藏法、低温保藏法、石蜡油保藏法。
19、*培养基：碳源、氮源、无机盐、生长因子。
20、*最适pH：细菌、放线菌6.5~8.0；酵母、霉菌4~6 偏酸；植物细胞5~6.21、*诱导物一般分为三类：酶的作用底物、酶的催化反应产物、作用底物的类似物。
22、*发酵动力学包括：细胞生长动力学、产酶动力学/产物生成动力学、机制消耗动力学。
产酶动力学主要研究发酵过程中细胞产酶速率以及各种因素对产酶速率的影响规律。