第二章蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能
三、氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点： (1) 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 ①晶体溶点高 → 离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂 →极性分子 ③介电常数高→ 水溶液中的氨基酸是极性分子。 (2) 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 HA → A- + H+ pH=pKa/ +Log[A-]／[HA] pKa/ 就是HA50%解离（[碱] = [酸]）时溶液的pH值， Ka/就是此时溶液的[H+] 当HA50%解离时，溶液的pH值等于pKa/ pH = pKa/ 时，[碱] = [酸]（50%解离） pH > pKa/ 时，[碱] > [酸]（＞50%解离） pH < pKa/ 时， [酸] > [碱]（＜50%解离）
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链
原子局部的空间结构，但不包括与其他肽
段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋
白质二级结构的主要化学键是氢键。
酰胺平面（肽平面） 1. 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上 的未共用电子对发生“电子共振”，使肽 键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面 结构，称为肽单元或肽键平面。但由于 α - 碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
氨基酸的光吸收性 Tyr、Phe、Trp的 R基含有共轭双键， 在220-300nm近紫外 区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 275 1.4×103 Phe 257 2.0×102 Trp 280 5.6×103
3．氨基酸的化学反应
（1）氨基参与的反应
与亚硝酸反应（Van Slyke 法测定氨基酸） Sanger 反应 ：2.4一二硝基氟苯（DNFB） Edman反应：苯异硫氰酸酯，PITC 生成西佛碱的反应（Schiff）：西佛碱是某 些酶促反应的中间产物（如转氨基反应的中 间产物）。 甲醛反应
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
第二章--蛋白质的结构和功能
COOH
COO-
H2N C H 或 H3N+ C H
R
R
R代表氨基酸侧链
1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸 （脯氨酸为α-亚氨基酸）。
α -碳原子，即与-COOH相邻碳原子。 氨基均连在α -碳原子上，故为α-氨基 酸。
2.组成人体蛋白质的氨基酸都是 L 型，即 L-α-氨基酸。
不同的氨基酸其侧链不同，除甘氨酸外，其余 氨基酸的α-碳原子分别连接 4 个不同原子或基团， 是手性碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
(一)氨基酸的命名
1.系统命名法 以 羧基为母体，碳原子的 位次以阿拉伯数字或希 腊字母标示。
2.俗称
H3C CH COOH NH2
α -氨基丙酸（丙氨酸）
（二）氨基酸的结构特点
自然界存在的氨基酸有300多种，但组成人体 蛋白质氨基酸仅有20种，且都有特异的遗传密码， 为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示：
COOH
H2N C H R
L-α -氨基酸
COOH
H C NH2 R
D-α -氨基酸
（三）氨基酸的分类
（三）氨基酸的分类
基本氨基酸的分类方法一： 按侧链结构分类
脂肪族氨基酸(15种) 芳香族氨基酸(3种) 杂环氨基酸(2种)
（三）氨基酸的分类
基本氨基酸的分类方法二： 按侧链R基团极性分类 非极性(疏水)氨基酸(9种) 极性不带电荷氨基酸(6种) 极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3种) 极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2种)
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接形成 的具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级和 四级。一级结构是蛋白质的基本结构，二级、 三级、四级结构称为高级或空间构象。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二章 蛋白质的结构与功能
无规则卷曲（ random coil ）
定义：没有明确规律性的那部分肽段的结构。
但这些“无规则卷曲”也象其他二级结构那样是 明确而稳定的结构。即蛋白质在其多肽链的不同 区段可形成不同的二级结构。
作用：赋予蛋白质较大的构象柔性，常构成蛋
白质的特定功能部位。
（三）超二级结构(supersecondary structure)和 结构域(domain)
H3N
C C R1
+
O C
H
H
+
H
C C R2
O O-
N
O-
H -H2O
H
+
H N C C
O O-
H3N
C
H R2 R1 peptide bone
Features of peptide bond
键长为0.132nm ,介于单键（键长为
0.147nm）与双键（键长为0.128nm） 之间。 具双键的性质，即不能旋转。
β-折叠的要点：
多肽链较伸展, 遇Cα发生折叠, R侧链交错 位于锯齿状(hackle)结构上下方； 两条或多条肽链片段平行排列，靠链间氢 键稳定构象（-CO和-NH） ； 两条肽链的走向可以是顺向平行或反向平 行（残基间距离前者为0.65nm，后者为 0.70nm）或混合排列。
-转角 （ -turn)
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋； 每个螺旋圈含3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm; 螺旋圈之间通过氢键（aa1的C=O和aa4 的-NH之间）维持结构稳定; R侧链位于螺旋外侧，其大小、形状及 电荷等是影响此结构形成的主要因素。
例1
Hair α-keratin is an elongated aα-helix with somewhat thicker domains near the amino and carboxy termini. Pairs of these helices are interwound, probably in a lefthanded sense, to form two-chain coiled coils.
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
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第二章蛋白质的结构与功能一.教学基本要求在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位一—L—α氨基酸；20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念,并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
知道多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
二．教材内容精要(一)蛋白质的生物学功能蛋白质是一切生命活动重要的物质基础，是构成生物体各种组织的主要有机成分。
人体中蛋白质含量丰富,约占固体成分的45％。
蛋白质具有多种多样的生物学功能:催化生物体内代谢反应的酶大多是蛋白质；调节代谢反应的某些激素是蛋白质;免疫球蛋白对机体具有防御保护功能；转运蛋白可在不同组织间载运代谢物；结构蛋白对生物体起支持和保护作用，还有运动蛋白、储存蛋白、甜味蛋白、抗冻蛋白等。
(二）蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成组成蛋白质的元素主要有碳、氢、氧、氮和硫，有些蛋白质还含有少量磷和金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为１6％。
这与样品中蛋白质含量的测定有关。
2.蛋白质的基本组成单位——氨基酸L-α氨基酸是蛋白质的基本组成单位，常见者有２０种。
按其侧链(R)的结构和理化性质可分为4类:①非极性、疏水氨基酸(非极性R基氨基酸）;②极性、中性氨基酸(不带电荷的极性R氨基酸);③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。
所有氨基酸都含有氨基（－ＮH2）能与质子（H＋）结合而呈阳离子(-NH3＋）;又含有羧基（-COOH)能与羟基（-ＯH）结合失去质子而变成阴离子（-CＯO-)，所以它是一种两性电解质，具有两性游离的特性。
在某一ｐＨ环境中，氨基酸游离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，成为氨基酸的兼性离子。
兼性离子所带净电荷为零，在电场中不泳动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(PI)。
氨基酸的PI是由α－COOＨ、α－NH2解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
若一个氨基酸侧链R基团可以解离，则pK R应予以考虑。
具体每一种氨基酸pＩ的计算公式可分为三种情况:(1)为非极性基团或虽为极性基团但并非游离的氨基酸,ＰＩ＝1/2(pＫ1+ pK2）。
Ｔｙr 的酚-OＨ基具有弱酸性,但解离程度很小，故其ｐＩ按此情况计算。
(2)酸性氨基酸（谷、天冬），pI＝1/２（pK1+ ｐＫＲ)。
半胧氨酸（Cys)不属酸性氨基酸但其一SH具有弱酸性,在pH7．０时,Cys的-SH大约解离8％，故其PI按酸性氨基酸计算。
(3）碱性氨基酸（赖、精、组)，PI＝1/２ (pＫ2+ pＫR)。
各种氨基酸的解离常数通过实验测得。
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在２80 nｍ波长附近具有最大吸收峰，大多数蛋白质中又含有这些氨基酸，故在２８0 nm测定蛋白质溶液的光吸收值,是定量测定溶液中蛋白质含量的一种最迅速简便的方法。
利用氨基酸与茚三酮的颜色反应，也可定量测定。
蛋白质的分子组成与蛋白质的结构、功能、序列分析、合成、测定、分离纯化以及蛋白质的分子设计等都关系密切,因而氨基酸这部分内容既是下一步学习的基础,也是今后从事相关工作的基础。
20种氨基酸的中、英文名字及中、英文缩写都应记忆，可结合氨基酸的化学结构、分类及其分子中的特征基团记忆。
可按课本上的分类方法记忆，也可自己进行分类记忆,例如:撷、亮、异亮、苏、赖、蛋、苯丙、色，为八种必需氨基酸。
其余为非必需氨基酸。
含硫氨基酸包括蛋氨酸和半胱氨酸，两个Cyｓ借二硫键连接起来就是胱氨酸。
此外,二硫键在蛋白质结构的形成中起重要作用。
芳香族氨基酸包括酪氨酸（Ｔｙｒ）、色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe），它们含有苯环,苯环有共轭双键，在波长280nm 处有最大吸收。
(三)蛋白质的分子结构蛋白质的种类繁多,功能各异,这主要是与蛋白质的分子结构有关。
氨基酸通过肽键连接成肽,少于1０个氨基酸的肽链称为寡肽,大于10个氨基酸的肽链称多肽。
多肚链有方向性，从N末端指向Ｃ末端。
体内及自然界有许多生物活性肽。
例如谷胱甘肽、脑啡肽、催产素等肽类激素、生长因子、短杆菌S、甜味肽等,它们都具有重要的生物学功能。
体内发挥不同功能的蛋白质都是有序结构，可将这种有序结构分为一、二、三、四极。
一级结构是指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序并且是依靠肽键连接，有些尚含有二硫键。
二至四级结构称为蛋白质的空间结构,或构象,主要靠次级键维系,二硫键可使远离的肽段靠近，在空间结构的形成中也起着重要作用。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edmａn降解和重组DNA法。
前者是经典的化学方法,后者是基于分子克隆的分子生物学方法。
重组DNA 测序法首先须得到编码某种蛋白质的基因(DNA片段)，然后测定DＮＡ分子中核苷酸的排列顺序,再根据三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推演出氨基酸的排列顺序。
不必首先纯化该种蛋白质。
这一复杂的过程借助于计算机的帮助可变得比较简单并高效。
而Edmaｎ化学降解法则比较复杂。
这首先需要纯化一定量的待测蛋白质，再分别作分子量测定;氨基酸组成分析;N-末端分析Ｃ-末端分析；用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将待测蛋白质裂解成大小不同的肽段;将每一肽段作序列分析，再连接起来。
两种方法各有其特点可以相互印证和补充。
蛋白质空间结构的测定方法中常用的是Ｘ射线晶体衍射法。
首先测定了肽单元是由6个原子(Cα1, C,O,N,H和Cα2)组成的一个酰胺平面。
肽键具有一定的双键性,不能自由旋转，但Cα分别相连的两个键可以旋转,因此相邻的两个肽单元可随所连的两个单键的旋转而形成相对的空间位置关系。
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及侧链的构象，主要有α螺旋，β－折叠，β－转角和无规则卷曲。
a螺旋为右手螺旋,主要靠氢键维系,氢键的方向基本与长轴平行，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0. 54 nm,氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
在β-折叠结构中，多肽链充分伸展,各肽键平面之间折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方,主要靠氢键维系,氢键的方向与折叠的长轴基本垂直。
可有顺平行片层和反平行片层结构。
肽链主链出现的１8０°回折部分称β－转角，分为I型和Ⅱ型,也各具特点。
蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。
在许多蛋白质中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象,称为模体（ｍotｉｆs)。
有的将这种规则的二级结构的聚集体称为超二级结构(ｓuper-ｓecondａry sｔｒｕcｔuｒe），例如有α螺旋组合(αα)、β-折叠(ββ)组合及α螺旋和β-折叠混合组合（αβα）。
又如锌指结构模体、亮氨酸拉链模体。
它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域(ｄｏmaiｎ）的组成单位，是蛋白质发挥特定功能的基础。
结构域是在较大的蛋白质分子中所形成的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
结构域具有独特的空间构象，与分子整体以共价键相连，并且各承担不同的生物学功能。
例如3一磷酸甘油醛脱氢酶有与其辅酶NAD﹢结合结构域,还有决定其与特定底物结合的结构域。
结构域之间一般不能分开，这是它与亚基的区别。
蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体排布，包括主链和侧链。
三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近,疏水基团在内,亲水基团在外，形成亲水的球状蛋白质。
有的蛋白质只有一条肽链组成,三级结构形成后即具有了生物学功能，例如肌红蛋白是由一条肽链和一个血红素辅基组成。
有的蛋白质由几条肽链组成,每条肽链形成三级结构（亚基）后,还须聚集形成四级结构才会具有生物学功能。
例如血红蛋白有两个ａ亚基和两个β－亚基组成,每个亚基结合一分子亚铁血红素。
血红素辅基可以与氧进行可逆结合。
蛋白质的空间构象主要靠次级键维系。
蛋白质的一级结构是指氨基酸排列顺序及借肽键连接,一级结构是空间结构的基础，蛋白质分子形成一定的空间构象才能执行一定的功能。
蛋白质分子结构复杂,为了便于认识而分一、二、三、四级结构,尤其是空间结构很抽象，须结合多种结构图去想象、理解。
（四)蛋白质结构与功能的关系体内各种蛋白质的分子结构纷纭万象，其功能也多种多样。
每种蛋白质都执行着特异的生物学功能，而这些功能又都是与其特异的一级结构和空间结构密切相关１.蛋白质一级结构与功能的关系牛胰核糖核酸酶（ＲNaｓｅ)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。
蛋白质空间结构遭到破坏,可导致蛋白质的理化性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。
变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现,这被称为复性。
RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。
天然RＮase遇尿素和β-巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键断裂,严密的空间结构遭到破坏，丧失生物学活性,但一级结构完整无损。
若去除尿素和β-巯基乙醇，RNase 又恢复其原有构象和生物学活性。
RNasｅ分子中的8个巯基若随机排成二硫键可有105种方式,有活性的RNase只是其中一种,复性时之所以选择了自然活性酶的方式则是由肽链中氨基酸排列顺序决定的。
可见蛋白质一级结构是空间结构的基础。
在蛋白质合成过程中还须有形成空间结构的控制因子,称为分子伴侣(moleculａr ｃhaperｏns）。
在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外,因此具有分子内或分子同聚集的倾向，从而影响蛋白质的正常折叠。
分子伴侣可以与未折叠的肽段进行可逆的结合，引导肽链的正确折叠并集合多条肽链成为较大的结构。
例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个家族。
蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列;一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近;若一级结构变化，蛋白质的功能将发生很大的变化。
例如，哺乳动物胰岛素分子结构都是由A链和B链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的调节血糖代谢等功能。
比较来源不同的胰岛素的一级结构,可能有某些差异,但与功能相关的结构却总是相同。
不同种属来源的胰岛素，其一级结构的差异可能是分子进化的结果。
细胞色素C是研究蛋白质一级结构的种属差异与分子进化的又一例证。
不同来源的细胞色素C 功能相同，即参加线粒体呼吸链的组成,并在泛醌细胞色素C还原酶和细胞色素氧化酶之间传递电子。
比较6０种不同种属来源细胞色素C的一级结构,其中有些氨基酸残基易变，但更有27个氨基酸残基不变。