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第一节 核酸的分子组成 第二节 核酸的分子结构 第三节 核酸的理化性质
第一节 核酸的分子组成 一、核酸的元素组成
组成核酸的元素主要有C、H、O、N、P等，其中磷的 含量较恒定，大约占9%－10%因此，可利用这一元素组成 特点，通过测定生物样品中P的含量来推算核酸的含量。
第一节 核酸的分子组成 二、核酸的基本组成单位—核苷酸
第三节 核酸的理化性质 一、紫外吸收性质
核酸分子中的嘌呤和嘧啶碱基含有共轭双键结构，能强烈吸收紫外光，且在 260 nm处有最大吸收峰。根据这一性质可以对核酸进行定性和定量分析。细胞内 核酸常与蛋白质结合存在，蛋白质的最大吸收峰在280 nm处，因此可以利用260 nm和280 nm的吸光度比值来判断核酸样品的纯度，DNA纯品比值为1.8 ，RNA纯品 比值为2.O。
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
•(一)戊糖
第一节 核酸的分子组成
•(二)碱基
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成
➢(三)核苷
第一节 核酸的分子组成
•(四)核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第一节 核酸的分子组成 三、体内某些重要的游离核苷酸
•(一)多磷酸核苷酸
第一节 核酸的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构 三、蛋白质的结构与功能的关系
➢ (一)蛋白质 一级结构与功能 的关系
第二节 蛋白质的分子结构
➢(二)蛋白质空间结构和功能的关系
第三节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质的两性解离和等电点
第三节 蛋白质的理化性质
第三节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的胶体性质
ห้องสมุดไป่ตู้
第三节 蛋白质的理化性质
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的理化性质 第四节 蛋白质的分类
最新生物化学说课ppt精品课件
2024/1/26
表观遗传学异常与疾病关系
表观遗传学改变可导致基因表达模式异常，与癌症、神经退行性疾病等多种疾病发生发展 密切相关。
基因表达调控网络失衡与疾病关系
基因表达调控网络失衡可导致细胞功能异常，进而引发疾病，如自身免疫性疾病、代谢性 疾病等。
22
靶向药物设计原理及应用前景展望
靶向药物设计原理
生物化学将与医学、药学、计算科学等多学科进 行更深入的交叉融合，共同推动医学领域的创新 与发展。
伦理与法规挑战
3
面对基因编辑等前沿技术带来的伦理和法规挑战 ，需要建立健全相关法律法规和伦理规范，确保 生物化学技术的合理应用。
2024/1/26
31
THANKS
2024/1/26
32
通过转录因子、启动子、增强子等元 件调节基因转录效率。
通过DNA甲基化、组蛋白修饰等方式 影响基因表达模式。
翻译水平调控
通过mRNA稳定性、翻译起始速率等 因素控制蛋白质合成。
2024/1/26
21
基因表达异常与疾病发生发展关系探讨
基因突变导致表达异常
基因突变可影响转录、翻译等过程，导致蛋白质功能异常或缺失，进而引发疾病。
2024/1/26
蛋白质的功能分类
01
结构蛋白、功能蛋白和调控蛋白等。
蛋白质的功能举例
02
酶、激素、抗体、转运蛋白等。
蛋白质功能多样性的原因
03
氨基酸序列的多样性、空间结构的复杂性和翻译后修饰的多样
性。
10
蛋白质合成、降解与调控机制
03
蛋白质合成
蛋白质降解
包括转录和翻译两个过程，其中转录是以 DNA为模板合成RNA，翻译是以mRNA 为模板合成蛋白质。
大学生物化学课件基因工程ppt
定义 识别DNA的特异序列, 并在识别位点或其周围 切割双链DNA的一类内切酶。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
Bam HⅠ
GGATCC CCTAGG
GCCTAG+
GATCC G
切割DNA后产生含5’磷酸和3’羟基的末端
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
连接酶
重组体
转化 体外包装，转染
带重组体的宿主
筛选
表型筛选
酶切电泳鉴定
菌落原位杂交
以 质 粒 为 载 体 的
DNA 克 隆 过 程
扩增或表达
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
（六）克隆基因的表达
Ⅱ类酶识别序列特点—— 回文结构(palindrome)
GGATCC CCTAGG
切口 ：平端切口、粘端切口
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
平端切口
HindⅡ
GTCGAC CAGCTG
GTC CAG
蛋白质而特意设计的载体称为表达载体。
载体的选择标准：
能在宿主细胞中自主复制； 具有两个以上的遗传标记物，便于重组体
的筛选和鉴定； 有克隆位点（外源DNA插入点），常具有
多个单一酶切位点，称为多克隆位点； 分子量小，以容纳较大的外源DNA。 作为表达载体，具有与宿主细胞相适应的
调控元件：启动子，增强子等。
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
Bam HⅠ
GGATCC CCTAGG
GCCTAG+
GATCC G
切割DNA后产生含5’磷酸和3’羟基的末端
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连接酶
重组体
转化 体外包装，转染
带重组体的宿主
筛选
表型筛选
酶切电泳鉴定
菌落原位杂交
以 质 粒 为 载 体 的
DNA 克 隆 过 程
扩增或表达
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
（六）克隆基因的表达
Ⅱ类酶识别序列特点—— 回文结构(palindrome)
GGATCC CCTAGG
切口 ：平端切口、粘端切口
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
平端切口
HindⅡ
GTCGAC CAGCTG
GTC CAG
蛋白质而特意设计的载体称为表达载体。
载体的选择标准：
能在宿主细胞中自主复制； 具有两个以上的遗传标记物，便于重组体
的筛选和鉴定； 有克隆位点（外源DNA插入点），常具有
多个单一酶切位点，称为多克隆位点； 分子量小，以容纳较大的外源DNA。 作为表达载体，具有与宿主细胞相适应的
调控元件：启动子，增强子等。
为深入学习习近平新时代中国特色社 会主义 思想和 党的十 九大精 神,贯彻 全国教 育大会 精神,充 分发挥 中小学 图书室 育人功 能
生物化学教学课件ppt
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
《生物化学》 PPT课件
2、生物分子是分级的 (1)代谢物和大分子 无机物分子 →（同化）转变成代谢物（氨基酸、糖、核苷 酸、脂肪酸和甘油）→（通过共价）键构成大分子(蛋白质、多 糖、DNA和RNA以及脂类) →（大分子间的相互作用导致）超分 子复合物（酶复合物、核糖体、染色体和细胞骨架系统）（图1 －2） (2)细胞器 细胞器是生物分子等级中较高层次的一级。细胞器仅在真核 生物细胞中发现。 (3)膜 膜是细胞和细胞器的边界（但将膜归为超分子装配体或者归 为细胞器都不太适合，虽然它们具有两者共有的性质）。 (4)细胞是生命的基本单位 细胞是生命的单位，是唯一能展现生命特征（生长、代谢、 刺激应答和复制）的最小实体。细胞可分为两种类型，即真核生 物细胞和原核生物细胞。真核生物细胞具有复杂的内部结构。
一、生命系统的独特性质 ●生物最显著的性质是它们具有复杂的结构和高度的组织形 式。 ●生命系统能活跃地进行能量转换，生物高度组织化的结构 和生命活动的维持依赖于从环境捕获能量的能力。被生物利 用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和NADPH是其中最 重要的富含能量的生物分子，代表着生物在化学上可利用的 能量的贮存形式。 ●生命系统具有显著的自我复制能力。生物能一代一代地繁 衍与它们自身相同的后代。 二、生命分子 生命物质的元素组成明显不同于地球外壳元素的元素组 成。H、O、C和N构成了人体原子总量的99%以上，其中大 多数H和O以H2O形式出现。
Section 2
水
在生物化学中，水存在的意义是显而易见的：①几乎 所有生物分子随环境中水的物理和化学性质而呈现它们的 形态。②大多数生物化学反应的介质是水,代谢反应的反应 物和产物在细胞范围内和细胞间运输都依赖于水。③水本 身活跃地参与支撑许多化学反应，水的离子化组分(H＋和 OH－)往往作为真正的反应物参与反应。事实上，生物分子 的许多功能基团的反应性取决于环境介质中的H＋和OH－的 相对浓度。④水的氧化产生的分子氧(O2)是通过光合作用完 成的。⑤水的离子化产物(H＋和OH－)是蛋白质、核酸以及 膜的结构与功能的关键决定者。⑥在膜的内外两侧的氢离 子浓度的差异代表了能量转化的生物学机制所必需的能化 状态。
《生物化学》PPT课件
反密码子 3’- X’-Y’-Z’-5’ 密码子 5’- X- Y- Z - 3’
编辑ppt
15
摆动假说:
1965 年 F.Crick 提出摆动假说（Wobble hypothesis）
这个假说认为密码子-反密码子的相互作用， 首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补， 以保证结合有最大限度的稳定性，第三个碱基 则要求不那么严格，可以允许结构上有小小的 波动（即摆动）, 并允许有某些特异的碱基参与
编辑ppt
9
肽酰基位点 （P位点）
大亚基
AA
氨酰基位点 （A位点）
反密码子 3'
5' mRNA 结合位点
小亚基
密码子
大肠杆菌70S核糖体
编辑ppt
10
（三）多核糖体
蛋白质合成过程中一个 mRNA 的分子上不止结合 一个核糖体而是一群核糖 体同时翻译一个 mRNA 分 子，这群核糖体称为多核 糖体（polysome）。
遗传密码： mRNA中的 三个碱基编码一个
氨基酸。此 三联碱基组 称为一个密码子 （codon）。
遗传密码的主要特征:
1. 密码子无标点符号
2. 密码子的不重叠性
3. 密码子的简并性
4. 密码子使用频率不同
5. 密码子与反密码子配对的不严格性
6. 密码子的通用性
7. 密码子的防错编辑性ppt
3
编辑ppt
氨基酸 + tRNA + ATP → 氨基酰-tRNA + AMP + PPi
编辑ppt
13
R1CH CO O H NH2
O
O
O
+ HO P O P O P O 腺苷 E 1 OH OH OH
编辑ppt
15
摆动假说:
1965 年 F.Crick 提出摆动假说（Wobble hypothesis）
这个假说认为密码子-反密码子的相互作用， 首先要求前两个碱基对是标准型的碱基互补， 以保证结合有最大限度的稳定性，第三个碱基 则要求不那么严格，可以允许结构上有小小的 波动（即摆动）, 并允许有某些特异的碱基参与
编辑ppt
9
肽酰基位点 （P位点）
大亚基
AA
氨酰基位点 （A位点）
反密码子 3'
5' mRNA 结合位点
小亚基
密码子
大肠杆菌70S核糖体
编辑ppt
10
（三）多核糖体
蛋白质合成过程中一个 mRNA 的分子上不止结合 一个核糖体而是一群核糖 体同时翻译一个 mRNA 分 子，这群核糖体称为多核 糖体（polysome）。
遗传密码： mRNA中的 三个碱基编码一个
氨基酸。此 三联碱基组 称为一个密码子 （codon）。
遗传密码的主要特征:
1. 密码子无标点符号
2. 密码子的不重叠性
3. 密码子的简并性
4. 密码子使用频率不同
5. 密码子与反密码子配对的不严格性
6. 密码子的通用性
7. 密码子的防错编辑性ppt
3
编辑ppt
氨基酸 + tRNA + ATP → 氨基酰-tRNA + AMP + PPi
编辑ppt
13
R1CH CO O H NH2
O
O
O
+ HO P O P O P O 腺苷 E 1 OH OH OH
《生物化学》全套PPT课件
研究对象
生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等 ）及其相互作用；生物小分子（氨基 酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生 物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能，如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生，如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此，维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解，释放大量能量。
2024/1/26
03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮，进而进入糖酵解途径分解产生能量
，或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中，以甘油二酯为骨架，通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用，水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
2024/1/26
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置，包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白，血红蛋白运输氧气等。
营养功能
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- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
❖ 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因 此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常 数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
-
6
（3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的
净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH值。
H3N +
COOH CH R
-H +
COO- -H +
p K 1 ' H 3N + C H p K 2 '
生物化学
-
1
一 蛋白质的结构和生物学功能
（一）蛋白质的概述
❖ 蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。
❖ 1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）
❖ 2、基本结构单位：氨基酸
❖ 3、大小：蛋白质是大分子化合物
❖ 4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、 四级结构……肽键（peptide bond）： 0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有
明显的共轭作用。
• 组成肽键的原子处于同-一平面。
9
2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
T yr H
❖ 这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚 单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活 性；
❖ 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
❖ 法二：按R基极性分两类：
➢ 极性AA：11种 ➢ 非极性AA：9种 ❖ 法三：
➢ 1、中性AA（有极性与非极性15种） ➢ 2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸 ➢ 3、碱性AA（3种）：组、赖、精
-
5
4.理化性质
（1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦） 或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于 任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。 （2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象， 波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。
质的AA均为L－AA）。 （4）、构象
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须 从食物中获得） 赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
-
4
3.氨基酸的分类
❖ 法一：按R基化学结构特点分为四大类： ❖ 1、脂肪AA（15种） ❖ 2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸 ❖ 3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸 ❖ 4、杂环亚AA（1种）：脯氨酸
❖ 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子 的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物， 称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲 相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫 色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
❖ 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、 离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白 质三级结构中起着重要作用。
-
15
4.蛋白质四级结构
❖蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多 条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键 连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的 空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基
为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
-
10
3.肽的颜色反应
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色 反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸） 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
❖ 蛋白质的二级(Secondar y)结构是指多肽链的主链 在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
❖ 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
-
13
（1）、-螺旋
❖ （1）螺旋走向，稳定以氢键连 接，氢键与轴平行。
❖ （2）侧基R伸向螺旋外侧。 ❖ （3）棒状结构，高度压缩，紧
❖ 6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码
-
2
（二） 氨基酸
• 1.结构通式
• -氨基酸
H 2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基 本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性 氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
-
3
2.氨基酸的性质
（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA （2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性） （3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白
+ H+
R
+ H+
COOH 2N C H
R
PH 1 净电荷 +1
正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
-
7
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失 水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称 为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸 组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
❖在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 称为氨基酸顺序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或 N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
密排列。 ❖ （4）规律排列 ❖ （5）由1条充分伸展的肽链的
肽键平面折叠成的右手螺旋。 ❖ （6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋
上升一圈，螺距0.54nm。 ❖ （7）1个螺圈内有13个原子。
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3.蛋白质三级结构
❖蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在 二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团 相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的特征三维结构。
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（四）蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
❖蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组 成蛋白质的多肽链数目.
❖ 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 ❖ 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ❖ 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋
白质生物功能的基础。
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2.蛋白质二级结构
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（3）、两性解离：等电点PI－AA分子所带的
净电荷为零（即分子内正电＝负电）时溶液的 PH值。
H3N +
COOH CH R
-H +
COO- -H +
p K 1 ' H 3N + C H p K 2 '
生物化学
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一 蛋白质的结构和生物学功能
（一）蛋白质的概述
❖ 蛋白质（protein）是最基本的生命物质之一。
❖ 1、元素组成：平均含N量约＝16%（特征代表）
❖ 2、基本结构单位：氨基酸
❖ 3、大小：蛋白质是大分子化合物
❖ 4、空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、 四级结构……肽键（peptide bond）： 0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有
明显的共轭作用。
• 组成肽键的原子处于同-一平面。
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2.肽链中AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
T yr H
❖ 这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚 单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活 性；
❖ 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
❖ 法二：按R基极性分两类：
➢ 极性AA：11种 ➢ 非极性AA：9种 ❖ 法三：
➢ 1、中性AA（有极性与非极性15种） ➢ 2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸 ➢ 3、碱性AA（3种）：组、赖、精
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4.理化性质
（1）、物理性质：无色晶体、有味（甜、鲜、苦） 或无味，不同强度溶于水、稀酸、稀碱，但不溶于 任何有机溶剂，酒精可使AA发生沉淀。 （2）、光学性质：具旋光性，有紫外吸收现象， 波长为280nm，但仅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 有此性质。
质的AA均为L－AA）。 （4）、构象
人类8种必需AA：（人体体内不能自身合成，必须 从食物中获得） 赖、色、甲硫、苯丙、苏、缬、亮、异亮
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3.氨基酸的分类
❖ 法一：按R基化学结构特点分为四大类： ❖ 1、脂肪AA（15种） ❖ 2、芳得族AA（2种）：苯丙氨酸、酪氨酸 ❖ 3、杂环族AA（2种）：组氨酸、色氨酸 ❖ 4、杂环亚AA（1种）：脯氨酸
❖ 多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子 的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物， 称为双缩脲反应。含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲 相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫 色络合物。这是多肽定量测定的重要反应。
❖ 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、 离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白 质三级结构中起着重要作用。
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4.蛋白质四级结构
❖蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多 条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键 连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的 空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基
为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
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3.肽的颜色反应
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色 反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸） 反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
❖ 蛋白质的二级(Secondar y)结构是指多肽链的主链 在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。 它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
❖ 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
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（1）、-螺旋
❖ （1）螺旋走向，稳定以氢键连 接，氢键与轴平行。
❖ （2）侧基R伸向螺旋外侧。 ❖ （3）棒状结构，高度压缩，紧
❖ 6、蛋白质的合成：AA顺序的遗传编码
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（二） 氨基酸
• 1.结构通式
• -氨基酸
H 2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基 本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性 氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
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2.氨基酸的性质
（1）、天然蛋白质仅有20种AA、均为- AA （2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸没有旋光性） （3）、构型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白
+ H+
R
+ H+
COOH 2N C H
R
PH 1 净电荷 +1
正离子
7 0 两性离子 等电点PI
10 -1 负离子
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（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失 水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称 为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸 组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
❖在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序 称为氨基酸顺序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或 N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
密排列。 ❖ （4）规律排列 ❖ （5）由1条充分伸展的肽链的
肽键平面折叠成的右手螺旋。 ❖ （6）每隔3.6个氨基酸残基螺旋
上升一圈，螺距0.54nm。 ❖ （7）1个螺圈内有13个原子。
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3.蛋白质三级结构
❖蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在 二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团 相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的特征三维结构。
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（四）蛋白质的分子结构
1.蛋白质一级结构
❖蛋白质的一级结构(Primary structure)包括组 成蛋白质的多肽链数目.
❖ 多肽链的氨基酸数目、种类和顺序。 ❖ 以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ❖ 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋
白质生物功能的基础。
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2.蛋白质二级结构