中国海洋大学生物化学课件第十七章 生物氧化讲义
第十七章生物氧化
目的和要求：了解生物氧化的概念和生物氧化体系的类型；掌握电子传递链的组成成分的结构和电子传递过程；掌握ATP合酶的结构、氧化磷酸化的机制和电子传递和氧化磷酸化的耦联机制，细胞溶胶内NADH再氧化途径，会计算葡萄糖等物质完全氧化能量代谢；了解电子传递抑制剂和氧化磷酸化解偶联剂类型和作用。
一、生物氧化概论
㈠、生物氧化的涵义
一切生物都靠能量维持生存，生物体所需的能量大都来自体内糖、脂肪、蛋白质等有机物的氧化人们把有机分子糖、脂、蛋白质等在活细胞内氧化分解，产生CO2、H2O 并释放能量形成ATP 的过程称生物氧化。
㈡、生物氧化的特点
体温条件下，有机分子经系列酶促反应，逐步氧化释能，可以使放出的能量得到最有效的利用。
在氧化过程中产生的能量一般都贮存在一些特殊的化合物中，主要是ATP。
二、生物氧化体系的类型
㈠、无传递体的生物氧化体系(一酶体系)
代谢经氧化酶或需氧脱氢酶作用后，直接以1 分子氧为受体生成H2O 或H2O2；由需O2 脱氢酶催化产生的H2O2，可用来氧化体内的其它物质或分解为H2O 及O2
⒈氧化酶体系
氧化酶的作用为其分子中的金属离子(如Cu2+) 直接从代谢物中脱出氢取得电子；将电子传给分子氧使之活化，活化氧(O2-)与游离在溶液中的H+结合成水由氧化酶催化的反应不能在无氧情况下进行，因为不能用其它受氢体代替氧，如：多酚氧化酶和抗坏血酸酶
⒉需氧脱氢酶体系
需氧脱氢酶能激活代谢物中的氢，将脱出的氢和一对电子传递给脱氢酶的辅酶；有氧条件下，还原态辅酶(FMNH2 和FADH2)能将由氢放出的2 个电子传给分子氧使之活化成过氧离子；无氧条件下,还原态辅酶(FMNH2 和FADH2)能将由氢放出的2 个电子传给亚甲蓝或醌为受氢体而使反应
㈡、进行需传递体的生物氧化体系
生物体内的主要氧化体系，由不需氧脱氢酶及一种或一种以上的传递体参加反应，电子传递过程:还原型辅酶或辅基通过电子传递再氧化，这个过程称电子传递过程
⒈电子传递链
电子传递链：电子从还原型辅酶或辅基通过一系列电子亲和力递增顺序排列的电子载体传递到分子氧所经历的途径。
NADH 呼吸链：是由NAD-脱氢酶或-NADP 脱氢酶、黄酶、辅酶，细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧化还原体系。
FADH2 呼吸链：与NADH 呼吸链相比，底物脱下的氢不经NAD 而直接交给黄酶的辅基FAD，即少了NADH 呼吸链中的前面的一个组分；
线粒体酶参与物质代谢的酶类: 三羧酸循环,脂肪酸氧化；电子传递相关酶:电子传递到氧分子,形成水,
释放出自由能。
ATP 合酶：合成ATP；物质能量运输有关酶或蛋白类,ATP/ADP 交换体。
⒉电子传递链的特点
电子载体按照亲电子力递增的顺序排列，电势自高向低；电子传递过程中伴随着自由能的释放，释放的自由能可用来合成ATP；原核细胞存在于质膜上，真核细胞存在于线粒体上的内膜上；生物体有两条典型的电子传递链即NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链；
三、电子传递链的组成和性质
㈠、NADH-Q 还原酶
NADH 脱氢酶，复合体I，相对分子量850kD，至少34 条多肽链；辅基，FMN, Fe-S,UQ
电子传递过程：NADH→FMNH2；NADH+H++FMN→FMNH2+NAD+；FMNH2→Fe-S
2Fe3+→2Fe2+；FeS→QH2；是否有Q 的循环过程？释放自由能的过程,-69.5KJ/mol,将四个质子排出细胞基质。
㈡、辅酶Q
泛醌, 脂溶性辅酶, 可与膜结合或游离。
CoQ 不但可接受NADH 脱氢酶的氢，还接受线粒体其它黄素酶类脱下的电子和氢，在电子传递链中居于中心位置。
呼吸链中是一个和蛋白质结合不紧的辅酶，使它在黄素蛋白类和细胞色素之间能够作为一种灵活的载体而起作用。电子除以上两种来源外，还可以接受来自3-磷酸甘油脱氢酶FADH2，或脂酰COA 脱氢酶FADH2转移来的一对电子。
㈢、琥珀酸-Q 还原酶
复合体II，嵌在线粒体内膜内的酶蛋白，完整酶包括琥珀酸脱氢酶，辅基FAD Fe-S, 和（或）Cytb562 电子传递过程
㈣、细胞色素还原酶
复合体III, 辅酶Q-细胞色素c 还原酶,细胞色素bc1 复合体,bc1，辅基:血红素b562 b566 c1和Fe-S
电子转移途径：QH2(e)→Fe-S→cytC1→cytC，Q- (e)→b566→b562→QH2 Q 循环
作用：将电子从QH2 转移到细胞色素C；标准自由能释放-36.7Kj/mol，将四个质子排出基质。
细胞色素：一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称；还原型的细胞色素具有明显的可见光谱吸收现象,αβγ三条吸收峰,根据吸收峰的差异分为a,b,c 三类；每一类中根据其血红素辅基α吸收峰的差异(b566,b562;c,c1)或在蛋白质分子中的分布位置(a,a3)分为不同类别
㈤、细胞色素C
球形蛋白,13 000;唯一能溶于水的细胞色素;了解最透彻的细胞色素蛋白；Fe 与甲硫氨酸残基的硫原子和组氨酸的氮原子相连;血红素基团由赖氨酸残基形成环状包围,可与细胞色素还原酶或细胞色素氧化酶的负电荷部位结合,进而引起电子转移到Fe-S；无血红素细胞色素c(细胞溶胶)可通过线粒体外膜蛋白通道自由扩散到内外膜间隙,在细胞色素c 血红素裂合酶催化下与血红素结合,引起构象变化,被锁在内外膜间,成为成熟的细胞色素c；
作用：复合体III 和IV 间传递电子
㈥、细胞色素氧化酶
细胞色素c 氧化酶,复合体IV,跨膜蛋白,十个亚基组成；四个氧化还原中心:血红素a,a3(所处位置不同)和两个铜离子Cu A,Cu B(结合蛋白不同)；组成两个单位或簇:血红素a-Cu A 位于亚基II; 血红素a3-Cu B 位于亚基I
cytC→Cu A→cyta→cyta3→Cu B→O2
标准自由能释放：-112kJ/mol，一对电子传递将2 个质子排出基质。
电子传递的总路线，为什么为什么是这样一个顺序呢？与物理学电流形成一致。
四、电子传递的抑制剂
能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质,称为电子传递链；利用专一性的电子传递抑制剂选择性地阻断电子传递链中某个步骤，再测定各个组分的氧化-还原态情况，是研究的传递链顺序的一种重要方法鱼藤酮,安密妥,杀粉蝶菌素,阻断电子由NADH 向CoQ 的传递
抗菌素链霉菌分离的抗菌素,抑制电子传递b 到c1 的传递作用
氰化物,硫化氢,叠氮化合物,CO，阻断电子由aa3 传向分子氧
五、氧化磷酸化
氧化磷酸化：与生物氧化作用相伴而产生,将生物氧化过程中释放的自由能用于使ADP 和无机磷酸生成高能ATP的作用,是需氧细胞生命活动的主要能量来源
底物水平磷酸化：物质代谢过程中,直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP 分子上,形成ATP的作用
光合磷酸化：在光合作用相伴而产生的,将电子传递过程中释放的自由能用于使ADP 和无机磷酸生成高能ATP的作用
㈠、氧化磷酸化学说
⒈三种偶联假说
⑴P/O 比：指当一对电子通过呼吸链传至氧所产生的ATP 的摩尔数
能量偶联假说：化学偶联假说、构想偶联假说、化学渗透假说
⑵化学偶联假说：1953 年,Edward Slater 最先提出,电子传递过程中产生了一种高能共价化合物,高能化
合物将能量转移给ADP合成ATP,但磷酸化作用中一直未找到任何一种活泼的高能中间化合物。
⑶构象偶联学说：1964 年,Paul Boyer 最先提出,电子传递链传递使线粒体内膜蛋白质组分发生了构象
变化，形成一种高能形式，这种高能形式通过ATP 的合成而恢复其原来的构象。至今未能找到有力的实验证据，但仍可能包含由不同形式的构象偶联现象。
⑷化学渗透假说：1961 年，英国生物化学家Peter Mitchell 最先提出的,后与Moyle 修改。电子传递释
放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质子梯度相偶联的。电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，驱动ATP的合成。1978 年，诺贝尔化学奖。
化学渗透学说的评价
线粒体内膜对H+,OH-,K+和Cl-等离子不通透；需要封闭的线粒体内膜存在；破坏H+浓度梯度的形成必然引起破坏氧化磷酸化的进行；电子传递的电子流能够将H+从线粒体内逐出到线粒体膜间隙；膜表面不仅能滞留大量电子,而且在一定条件下,质子沿膜表面迅速的转移,其速度超过在水相中的速度；质子的泵出和质子的泵入速度大致相同；跨膜质子电势和质子跨膜循环在能量偶联中起关键作
用得到共识；质子如何通过电子传递链而被逐出的?目前仍然是疑问.
⒉质子梯度的形成
⑴氧化还原回路机制
⑵质子泵机制蛋白质构象变化,侧链基团交替暴露在内膜的内外侧,质子发生移位
㈡、ATP合酶结构
F0F1-ATP 酶哑铃形
⒈F1单元：球形结构,直径8.5-9.0nm，五种不同多肽链组成，α3β3γδε，相对分子量378 000，催
化部位β亚基上，δ亚基是F0 和F1 相连必须的。
⒉F0 单元：跨膜的疏水蛋白，质子通道，a、b、c 三种亚基；四种多肽链组成，相对分子量25 000、
21 000、12 000 和8 000,9-12 条8 000 肽链可能组成c,寡霉素和二环己基碳二亚胺结合位点，抑制质
子通过F0
柄部: 寡霉素敏感性付与蛋白和偶合因子6 两种蛋白。
㈢、结合变化机制
F1 的3 个β亚基存在三种互不相同的状态L, 与底物结合松弛，对底物无催化能力；T，紧密结合，具催化能力；O，开放形式底物亲和力极低；构象变化是连续发生的；驱动力：质子动力和膜电势；
三个H+通过F0-F1 接头处，导致合成一个ATP 分子。
Paul Boyer 提出结合变化机制, 1997 年与JohnWalker 诺贝尔化学奖
㈣、电子传递和氧化磷酸耦联机制
目前对氧化磷酸机理的认识
一对经电子传递链转移质子的数量：复合体I 四个电子；复合体II 0 个电子；复合体III 两个电子；
复合体IV 四个电子
ATP 合酶对电子的利用：产生一分子的ATP 共需要四分子质子跨膜运输，其中三分子用来驱动ATP 的合成，一分子用于驱动ADP，ATP 等跨膜运输。
一分子NADH 经电子传递和氧化磷酸化共产生2.5 分子ATP；一分子FADH2 经电子传递和氧化磷酸化共产生1.5 分子ATP
㈤、氧化磷酸化的解偶联和抑制
⒈特殊试剂的解偶联作用
⑴解偶联剂：使电子传递和ATP 形成两个过程分离。它只抑制ATP 的形成过程，不抑制电子传递过程，
使电子传递所产生的自由能变为热能，如二硝基苯酚。
⑵氧化磷酸化抑制剂：既抑制氧的利用又抑制ATP 的形成,但不直接抑制电子传递链上的载体作用，其
抑制作用是直接干扰ATP 的生成过程，结果也使电子传递不能进行，寡霉素就属于这一类抑制剂。
⑶离子载体抑制剂：一类脂溶性物质,能与某些离子结合,并作为它们的载体使这些离子能够穿过膜，它
和解偶联剂的区别在于它是作为H+以外的其它一价阳离子的载体,如缬氨霉素能够结合K+ 离子,与之形成脂溶性复合物,从而很容易地使K+通过膜
⒉机体特殊组织正常的生理现象
⑴褐色脂肪组织: 甘油三酯和大量线粒体；线粒体内膜上有产热素蛋白存在,控制内膜对质子的通透性；
产热素受游离脂肪酸激活,被嘌呤核苷酸抑制；正肾上腺激素通过信号转导激活细胞内脂酶活性,促进
甘油三酯的水解,游离脂肪酸浓度升高；维持体温有重要的生理意义。
⑵植物和微生物中也有其他简略形式。
㈥、氧化磷酸化的调节
电子传递和氧化磷酸化ATP 的生成是相辅相成的，电子传递为ATP 合成的前提,ATP 的合成促进电子传递的顺利进行。
呼吸控制：ADP 作为关键物质对氧化磷酸化的调节
电子传递和氧化磷酸化的进行和细胞对ATP的需要是相适应的
呼吸功能的五种状态：根据线粒体利用氧的情况，代表电子传递和氧化磷酸化五种相互影响关系呼吸功能五种状态
呼吸控制的定量表示方法：状态III 和状态IV 氧利用速率的比值；△ADP/△O；呼吸状态是线粒体结构和功能状态的反应。
六、细胞溶胶内NADH 的再氧化：甘油-3-磷酸穿梭途径；苹果酸-天冬氨酸穿梭途径
七、葡萄糖彻底氧化产生ATP：糖酵解，2 ATP 2NADH；2 丙酮酸脱羧，2NADH；柠檬酸循环，2ATP
2009复旦大学生物化学试题
2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对） 少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）
2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验
2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：基础医学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。
（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版)【圣才出品】
2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题（回忆版） 一、判断题 1．蛋白质中的稀有氨基酸是翻译后修饰而成的。 2．蛋白质具有紫外吸收能力的原因是酪氨酸和色氨酸。 3．肽链具有一定的刚性是因为肽键上的氧原子和氮原子共振。 4．α螺旋具有电偶极，氨基端带正电，羧基端带负电。 5．质子会降低血红蛋白对氧气的结合能力。 6．胰凝乳蛋白的催化机理是共价键作用和金属键作用。 7．酶反应动力学参数Kcat的单位是时间。 8．葡萄糖在水中多为直链结构而非环状。 9．阿莫西林的抗菌机理是阻止肽聚糖的合成。
10．血管的弹性来自于硫酸皮肤素的蛋白聚糖、糖胺聚糖。11．磷脂双分子层的相变温度取决于磷脂和膜蛋白的含量。12．烟酰胺乙酰胆碱受体是配体门通道。 13．人对颜色的区分依靠视杆细胞而非视锥细胞。 14．蚕豆病源于葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的缺失。 15．细菌的抗药性来源于质粒，但没有质粒细菌也能存活。16．原核生物也有内含子，但不会出现在编码蛋白基因序列中。17．蓖麻毒蛋白能破坏真核生物的40S核糖体亚基。 18．嘧啶核苷酸从头合成途径不涉及天冬酰胺。 19．氟喹诺酮类抗生素如环丙沙星的作用机理是抑制DNA转录。20．人体内色氨酸可以通过两步反应转化为5羟色胺。
二、选择题（无选项） 1．组氨酸的酸碱性。 2．哪个氨基酸会阻碍α螺旋的形成。 3．镰刀型贫血病对何种疾病有耐性。 4．Ig有几个抗原结合位点。 5．过敏是由哪种抗体造成的。 6．腺苷酰化通常发生在哪个氨基酸上。 7．胆固醇在哪个细胞器膜中含量最高。 8．下列不是还原糖的是。 9．咖啡因会作用于什么部位（信号分子）保持人兴奋。10．下列信号分子不使用cAMP作为第二信使的是。
复旦大学生物化学考研试题
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
浙江大学生物化学(乙)第1次
您的本次作业分数为：100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是（）。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在（）。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是（）。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时，其底物水平磷酸化次数为（）。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质（）。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大，一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是（）。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛
C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是（）。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键？（） A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏（）。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点，哪一点是错误的？（） A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是（）。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸
浙江大学考研生物化学真题及答案
一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤
2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指导
2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指 导 一、招生人数 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人，拟接收推免生44名左右，以最终确认录取人数为准）。 0710 生物学学术型 071010 生物化学与分子生物学 二、研究方向： 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 三、考试科目： 初试科目：
①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学（各50%） 复试内容：外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 四、参考书目： 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社； 《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社； 《现代分子生物学》第二版，朱玉贤等主编，高等教育出版社； 《现代遗传学》赵寿元等主编，高等教育出版社。 《细胞生物学》翟中和高等教育出版社。 五、浙江大学生物化学与分子生物学近三年复试分数线
六、浙江大学生物化学与分子生物学考研经验： 1、零基础复习阶段（6月前) 本阶段根据考研科目，选择适当的参考教材，有目的地把教材过一遍，全面熟悉教材，适当扩展知识面，熟悉专业课各科的经典教材。这个期间非常痛苦，要尽量避免钻牛角尖，遇到实在不容易理解的内容，先跳过去，要把握全局。系统掌握本专业理论知识。对各门课程有个系统性的了解，弄清每本书的章节分布情况，内在逻辑结构，重点章节所在等。 2、基础复习阶段（6－8月) 本阶段要求考生熟读教材，攻克重难点，全面掌握每本教材的知识点，结合真题找出重点内容进行总结，并有相配套的专业课知识点笔记,进行深入复习，加强知识点的前后联系，建立整体框架结构，分清重难点，对重难点基本掌握。同时多练习相关参考书目课后习题、习题册，提高自己快速解答能力，熟悉历年真题，弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。要求吃透参考书内容，做到准确定位，事无巨细地对涉及到的各类知识点进行地毯式的复习，夯实基础，训练思维，掌握一些基本概念和基本模型。
最新浙大生物化学试题
浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异
2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线,考研经验
2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数，考试科目，参考书目，复试 分数线，考研经验 本文将由新祥旭考研简老师对浙江大学生物化学与分子生物学考研进行解析，主要有以下几个板块：浙江大学的介绍，考研科目介绍，考研参考书目以及生物化学与分子生物学考研备考经验等几大方面。 一、浙江大学 浙江大学，简称“浙大”，坐落于“人间天堂”杭州。前身是1897年创建的求是书院，是中国人自己最早创办的现代高等学府之一。1928年更名为国立浙江大学。浙江大学直属于中华人民共和国教育部，是中国首批7所“211工程”、首批9所“985工程”重点建设的全国重点大学之一，是C9联盟、世界大学联盟、环太平洋大学联盟的成员，是教育部“卓越医生教育培养计划”、“卓越农林人才教育培养计划”改革试点高校，是中国著名顶尖学府之一。 二、招生人数、研究方向及考试科目： 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人，拟接收推免生44名左右，以最终确认录取人数为准）。 0710 生物学学术型
071010 生物化学与分子生物学 研究方向： 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 初试科目： ①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学（各50%） 复试内容：外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 三、参考书目： 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社；《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社； 《现代分子生物学》第二版，朱玉贤等主编，高等教育出版社；
浙江大学生物化学丙实验报告1
专业：农业资源与环境 姓名：李佳怡 ____________ 学号：_J6 _______________ 日期： __________________ 地点：生物实验中心310课程名称：生物化学实验（丙） 实验名称：蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 七、实验结果与分析（必填） .指导老师：方祥年 成绩:_ _同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯 操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法
三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组（3?4人） 2、实验试剂 石英砂，95%乙醇（-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平（称量干酵母粉）：研碎（每组一套）：50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）：高速冷冻离心机：恒温水浴箱（50°C）；量筒（50ml）、微量移液枪（lOOOu 1）及枪头或移液管（1ml）、玻棒、滴管等;离心管（留样品I、II用）及离心管架：制冰机：一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨（干磨）：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液，分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后（托盘天平上），离心lOmin （条件:4°C、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上淸液并量出体积VI （样品I）,另留1ml上淸液（样品I ）放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I）,迅速放入50°C恒温水浴，保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min a （条件：4°C, 12000r/min） ④收集+测量：收集上淸液并量出体积V2 （样品II）,另留1ml上淸液（样品II ）放宜一20°C冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，
新版浙江大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
在很多年之前我从来不认为学习是一件多么重要的事情，那个时候我混迹于人群之中，跟大多数的人一样，做着这个时代青少年该做的事情，一切都井井有条，只不过，我不知做这些是为了什么，只因大家都这样做，所以我只是随众而已，虽然考上了一个不错的大学，但，我的人生目标一直以来都比较混乱。 但是后来，对世界有了进一步了解之后，我忽而发现，自己真的不过是这浩渺宇宙中的苍茫一粟，而我自身的存在可能根本不能由我自己来把握。认识到个体的渺小之后，忽然有了争夺自己命运主导权的想法。所以走到这个阶段，我选择了考研，考研只不过是万千道路中的一条。不过我认为这是一条比较稳妥且便捷的道路。 而事到如今，我觉得我的选择是正确的，时隔一年之久，我终于涅槃重生得到了自己心仪院校抛来的橄榄枝。自此之后也算是有了自己的方向，终于不再浑浑噩噩，不再在时代的浪潮中随波逐流。 而这一年的时间对于像我这样一个懒惰、闲散的人来讲实在是太漫长、太难熬了。这期间我甚至想过不如放弃吧，得过且过又怎样呢，还不是一样活着。可是最终，我内心对于自身价值探索的念头还是占了上峰。我庆幸自己居然会有这样的觉悟，真是不枉我活了二十多个春秋。 在此写下我这一年来的心酸泪水供大家闲来翻阅，当然最重要的是，干货满满，包括备考经验，复习方法，复习资料，面试经验等等。所以篇幅会比较长，还望大家耐心读完，结尾处会附上我的学习资料供大家下载，希望会对各位有所帮助，也不枉我码了这么多字吧。 浙江大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论
(201)英语一 (727)细胞生物学（含遗传学20%） (830)生物化学与分子生物学 参考书目为： 1.《细胞生物学》(不含植物细胞相关内容)，第四版，翟中和等主编，高等教育出版社； 2.《生物化学与分子生物学》，第八版，査锡良、药立波主编，人民卫生出版社。 先谈谈英语吧 其实英语每什么诀窍，就是把真题读透彻，具体方法我总结如下： 第一，扫描提干，划关键项。 第二，通读全文，抓住中心。 1. 通读全文，抓两个重点： ①首段（中心句、核心概念常在第一段，常在首段出题）； ②其他各段的段首和段尾句。（其他部分略读，有重点的读） 2. 抓住中心，用一分半时间思考3个问题： ①文章叙述的主要内容是什么？ ②文章中有无提到核心概念？ ③作者的大致态度是什么？ 第三，仔细审题，返回原文。（仔细看题干，把每道题和原文的某处建立联系，挂起钩）定位原则： ①通常是由题干出发，使用寻找关键词定位原则。（关键词：大写字母、地
2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习指导
2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010] 考试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：生命科学学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 01 (全日制)蛋白质化学、蛋白质组学和基因表达调控 02 (全日制)表观遗传学 03 (全日制)植物分子生物学，生物信息学和生物工程 04 (全日制)分子细胞生物学 05 (全日制)植物发育与细胞生物学 34 (全日制)生物药物学 35 (全日制)代谢组学 三、考试科目 ①101思想政治理论 ②201英语一 ③727生物化学(理) ④872细胞生物学 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。 （2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。
（3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
复旦大学生物化学实验、细胞生物学实和遗传学实验安排(2014年版)
生物化学小实验（隔周上一次，每次6节课，一般是上午8:00到中午12:30） 1 醋酸纤维薄膜电泳——血清蛋白质分析 2 酵母核糖核酸（RNA）的提取 3 氨基置换反应 4 紫外吸收法测核酸含量 5 单核苷酸的纸上电泳——RNA水解产物的鉴定 6 维生素C的含量测定（一） 7 纤维素薄层层析——氨基酸分离 8 总糖和还原糖的测定——3,5-二硝基水杨酸法 9 自选实验（自行组队设计实验，并完成实验，最后交一份实验报告） 细胞生物学实验（每周上一次，每次3节课，实际可能超过5节课） 1 普通光学显微镜的基本使用方法，相差、干涉差、暗视野显微镜的基本使用方法 2 植物细胞分化 3 细胞化学，福尔根染色 4 动物细胞培养 5 哺乳动物离体贴壁细胞的传代培养 6 培养细胞的染色显示，人染色体的组型分析 7 细胞骨架实验 8 细胞器的分离、纯化和鉴定1，叶绿体的密度梯度离心与荧光观察 9 细胞器的分离、纯化和鉴定2，差速离心法分离线粒体 10 电镜实验（最后其实未做） 遗传学实验（每周上一次，每次3节课，实际一般为4节课） 1 果蝇实验一细胞分裂期的染色体行为分析（幼虫唾腺染色体的压片和观察） 2 果蝇实验二果蝇的形态观察和遗传规律验证（形状的遗传分析和连锁基因的遗传分析） 3 实验操作技能技巧学习（实际为Enpendoff公司的培训人员讲解移液器等仪器的使用） 4 细菌的局限性转导的遗传分析 5 研究型实验之一mtDNA进化分析和DNA指纹的遗传分析（人唾腺细胞DNA的提取及 RCR扩增） 6 研究型实验之二电泳检测及DNA片段的胶回收 7 研究型实验之三连接和细菌转化 8 研究型实验之四质粒DNA的抽提 9 研究型实验之五质粒DNA的酶切鉴定 10 研究型实验之六PTC味盲基因的群体遗传分析 11 小实验设计（规定时间前提交一份实验设计，预测可能的实验结果并对结果进行分析， 占总成绩的15%左右）
2014复旦大学727生物化学真题
2014复旦大学727生物化学真题（回忆版） 前言：题型有选择题30个，判断题30个，名词解释15个，7道问答题。希望大家以后考完也记得制作回忆版真题，对以后的人很有用的。 一、选择题 1、蛋白质变形后（） A、构象改变 B、构型改变 C、溶解度变小 D、忘了 2、Gly-Glu-Gln-Cys可以简写为（） A、GUNC B、GQEC C、GGGC D、忘了 3、蛋白质的二级结构主要有（）维持 A、氢键 B、二硫键 C、疏水作用 D、离子键 4，三羧酸循环中的别构酶是（） 其他的题忘了— _ — 二、名词解释，每个2分，全英文 1、homologous protein 2、EMP 3、siRNA 4、lipid vitamin 5、分子伴侣 6、proteomics 7、Bohr effect 8、Chargaff's rule 9、two-dimensional electrophoresis 其他的忘了 三、判断题，打0或者× 只记得一个是判断人血液中葡糖是不是180mg/dL，还有一个是别构酶是否满足米曼氏方程的曲线。 四、问答题 1、P53对肿瘤有抑制作用，能与一个东西（忘了是什么）结合发生磷酸化。设 计实验：（1）找出P53磷酸化发生时的结合位点；（2）证明那东西对P53的肿瘤抑制作用产生的影响。 2、考了关于肽段裂解的几种方法和切割位点：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、臭化 氰、FDNB法等等。用这些方法裂解后的氨基酸种类和数目来推断出一条肽段的氨基酸排列顺序。 3、在提取RNA是里面混有DNA，写出6种方法鉴定其中的DNA。 4、分别写出竞争性抑制、非竞争性抑制和无抑制剂存在时的酶反应过程和动力 学。 5、胰岛素分泌过少会导致哪些酶代谢出错，会对人体产生什么影响？造成什么 结果？ 6、某些细菌只靠乙酸作为唯一的碳源，试阐述这些细菌的生命代谢活动。 7、2mol琥珀酸完全分解代谢会产生多少ATP？10mol丙二酸有会如何？
浙江大学830生物化学试题详解及命题点评教学内容
浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评 1 什么是膜蛋白？举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能（10） 细胞中大约有20%-25%的蛋白质与膜结构联系在一起，称为生物膜，是生物膜功能的主要承担者。根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置，膜蛋白基本可分为两大类：外在膜蛋白和内在膜蛋白。 外周膜蛋白分布于膜的脂双层的表面，通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上，如血影蛋白，是支撑红细胞外形的膜骨架的主要成分。其特点是易于分离，通过改变离子强度或加入加入金属螯合剂即可提取，这类蛋白质都溶于水。膜内在蛋白主要靠输水力与膜脂相结合，有的部分镶嵌在脂双层中，有的横跨全膜。例如细菌视紫红质，它能将光能装化为化学能。这类蛋白质不易分离，不溶于水。 膜蛋白与生物膜的多种生物功能紧密相关，如物质运输时，红细胞膜上的带3蛋白的阴离子运输功能，如信号传导过程中，接受信号分子的膜受体蛋白，如G蛋白，谷氨酸受体等。 【恩波翔高点评】 重点，理解基本概念，并能联系不同知识点，熟悉各种膜蛋白的功能。 2 如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”，并举例说明。（10） 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性 有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物〔（脲酶）EC．3．5．1．5等〕，也有的不太严格，能作用于多数同类化合物〔（磷酸化酶）EC 3．1．3．1和3．1．3．2等〕。在后一情况下，因化合物不同反应速度也有所不同。对光学异构体来说，也只能作用其中的一种，多数情况下，反应的类型可因酶而定。当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。使底物分子接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生，具有高效性，且能特异的与结构上更易互补，能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。特异性是酶的显著特征之一，它可能是由于酶与底物相结合的部位构造上极为适合所致。因为酶的底物特异性非常显著，致使生物体内能建立起严密的代谢反应系列，而形成代谢网。 【恩波翔高点评】 酶是常考考点，其分类，作用机理，诱导契合学说，催化效率影响因素等要完全掌握。 3 什么是G蛋白？描述生物通过G藕联蛋白受体进行型号转导的机理，并举例说明。（10） G蛋白，即GTP结合蛋白(GTP binding protein)，参与细胞的多种生命活动,如细胞通讯、核糖体与内质网的结合、小泡运输、微管组装、蛋白质合成等。 G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体,三个亚基分别是α、β、γ, 总相对分子质量在100kDa左右。G蛋白有多种调节功能, 包括Gs和Gi对腺苷酸环化酶的激活和抑
复旦大学历年生物化学考研试题.doc
复旦大学历年生物化学考研试题 复旦大学1998年生物化学考研试题J 3A t_EmA IjU(
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习 糖类代谢、光合作用 （一）是非题 1. NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。（1997-12 ） 2. 杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。（1999-16 ） 3. 酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。（1999-19 ） 4. 所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。（1999-20 ） 5. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。（2000-26 ） 6. HMP 途径能产生ATP ，所以可以代替TCA 循环，作为生物体供能的主要途径。（200 1-16 ） 7. 糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。（2001-24 ） 8. 糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。（2002-6 ） 9. TCA 所有的中间产物中，只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。（2003-28 ） 10. 人体不仅能利用D- 葡萄糖，还可以利用L- 葡萄糖。（2004-16 ） 11. 糖链的合成没有模板，生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。（2004-17 ） 12. 葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强，亲和力高，主要在肝脏中用于糖原异生。（2004-18 ） 13. 丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。（2004-20 ） 14. 糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。（2005-20 ） 15. 人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。（2005-21 ） 16. 通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。（2006-19 ） 17. 糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。（2006-20 ） 18. 1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。（2006-21 ） 19. 糖无论是有氧分解还是无氧分解，都必须经历糖酵解阶段。（2007-19 ） 20. 糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。（期末） 21. 乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。（期末） 22. 人血糖阈值为180mg/100mL 。（期末） （二）填充题 23. 三羧酸循环在生物细胞内的主要功能是：______________ 和______________ 。（1994-1 2 ） 24. 下列单糖：D- 甘露糖、D- 半乳糖和D- 阿拉伯糖，它们在体内的吸收速率，从大到小依次为__________ 、__________ 和__________ 。（1996-9 ） 25. 糖代谢中，C4 物质流失后主要靠_______________ 或_______________ 来补充。（1997- 9 ） 26. EMP 途径得以进行必须解决_______________ 问题，生物可通过_______________ 和_______________ 来解决这一问题。（1998-14 ） 27. 胞液中的 1 分子磷酸二羟丙酮经有氧分解最多可产生__________ 个ATP 分子。（1998- 15 ） 28. 半乳糖和葡萄糖相互转换是通过它们的活化核苷__________ 衍生物__________ 和
浙江大学生物化学考博试题
浙江大学生物化学考博试题 2003年秋 一、名词 变性与复性构型和构象Km 氧化磷酸化脂肪酸?-氧化核糖体中心法则辅酶与辅基人类基因组计划和后基因组计划分子伴侣 二、论述 1 生物大分子中结构与功能的关系（10） 2 糖酵解过程（10） 3 选择一种分离方法，叙述其原理和操作过程（15） 4 生物化学的最新前沿进展（15） 2004年春 一、名词 ATP 构型和构象Km 分解与合成代谢核糖体中心法则Sanger 反应变性与复性启动子基因表达 二、论述 1．生物中大分子物质构成的基本结构（10） 2．葡萄糖转化二氧化碳和水过程中相应步骤和酶（10） 3．凝胶电泳的原理及应用（15） 4．生物化学的最新前沿进展（15） 2004年秋 论述
1. 蛋白质模体和结构域（15） 2. 生物膜结构特征和生物学功能（15） 3. 生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系（15） 4. DNA复制和转录的原理（15） 5. 真核生物基因的表达和表达的调节（20） 6. 比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理（20）2005年春 论述 1蛋白质模体和结构域（15） 2生物膜结构特征和生物学功能（15） 3生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系（15） 4 DNA复制和转录的原理（15） 5真核生物基因的表达和表达的调节（20） 6比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理（20）2006年 论述 1．生物化学研究的内容与目标 2．生物膜及其功能 3．蛋白膜质体与结构域 4．水对生物体的重要作用 5． DNA复制和转录的原理 6．氨基酸以R基分几类，写出其三字母、单字母的缩写