生物化学 第3章 酶
第3章 酶
学习要求
1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。
3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点
酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体]
[]
max[S Km S V V +=
内有些酶以无活性的酶原的形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。
酶可分为六大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类（合成酶类）。酶的名称包括系统名称和推荐名称。
酶与医学的关系十分密切。许多疾病的发生与发展和酶的异常或酶受到抑制有关，所以血清酶的测定可协助某些疾病的诊断。酶可以作为诊断试剂对某些疾病进行诊断。酶偶联测定法、酶联免疫测定法以及固定化酶、抗体酶等均被广泛应用于临床与其他领域。
自测练习题
一、选择题
（一）A型题
1．酶的活性中心是指
A．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位
B．结合底物并催化其转变成产物的部位
C．结合别构剂并调节酶活性的部位
D．结合激活剂使酶活性增高的部位
E．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成
2．酶促反应中，决定反应特异性的是
A．酶蛋白B．辅酶C．别构剂D．金属离子E．辅基3．关于酶的叙述正确的是
A．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸
B．体内的生物催化剂都是蛋白质
C．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质
D．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程
E．酶的底物都是有机化合物
4．酶蛋白变性后活性丧失原因是
A．酶蛋白被完全降解为氨基酸B．酶蛋白的一级结构受到破坏
C．酶蛋白的空间结构受到破坏D．酶蛋白不再溶于水
E．失去了激活剂
5．含有维生素B1的辅酶是
A．NAD+B．FAD C．TPP D．CoA E．FMN
6．解释酶的专一性较合理的学说是
A．锁-钥学说B．化学渗透学说C．诱导契合学说
D．化学偶联学说E．中间产物学说
7．酶的竞争性抑制剂的特点是
A．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减
B．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合
C．抑制剂的结构与底物不相似
D．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活
E．抑制剂与酶的结合是不可逆的
8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的
A．竞争性抑制剂B．不可逆抑制剂C．非竞争性抑制剂
D．反竞争性抑制剂E．别构抑制剂
9．关于酶的共价修饰，正确的是
A．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性
B．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性
C．只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变
D．有级联放大效应E．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰
10．关于关键酶的叙述，正确的是
A．一个反应体系中的所有酶B．只受别构调节而不受共价修饰
C．一个代谢途径只有一个关键酶
D．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应
E．一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应
11．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是
A．因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制
B．能强烈抑制胆碱酯酶活性C．该抑制能被过量的GSH解除
D．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合
E．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除
12．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是
A．由于抑制剂结合酶活性中心外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B．酶的K m与抑制剂浓度成反比
C．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合
D．在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的V max
E．也称为别构抑制剂
13．反竞争性抑制作用的动力学特点是
A．K m降低，V max降低B．抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合
C．K m不变，V max降低D．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合
E．K m降低，V max增高
14．酶和一般催化剂相比，其特点之一是
A．温度能影响催化效率B．高温时会出现变性C．降低反应的活化能D．提高速度常数E．不改变平衡常数
15．关于K m的叙述，正确的是
A．指酶-底物复合物的解离常数B．酶的K m越大，底物与酶的亲和力越大C．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关D．与底物的种类无关
E．与环境的pH无关
16．关于酶的最适pH，叙述错误的是
A．与底物的种类有关B．与底物的浓度有关
C．与缓冲液的种类有关D．与缓冲液的浓度无关E．与酶的纯度有关17．关于酶和底物的结合，叙述错误的是
A．一般为非共价结合
B．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子
C．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心
D．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成
E．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用
18．关于酶的最适温度，叙述错误的是
A．与底物的种类和浓度有关B．与介质的种类和pH有关
C．与环境的离子强度无关D．与酶的种类和浓度有关
E．以酶活力对温度作图图形呈倒U形
19．关于酶的磷酸化修饰，叙述正确的是
A．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加
B．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的
C．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基
D．磷酸化时需消耗ATP E．别构酶不能进行磷酸化修饰
20．酶原激活的主要途径是
A．化学修饰B．亚基的聚合和解离C．别构激活
D．翻译后加工E．水解一个或几个特定的肽键
21．化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是
A．丝氨酸的羟基B．组氨酸的咪唑基C．赖氨酸的ε-氨基
D．半胱氨酸的巯基E．谷氨酸的氨基
22．浓度为10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/L 的H2CO3，则碳酸酐酶的转换数为
A．6×10-4B．6×10-3C．0.6 D．6×10-5E．1.7×10-6 23．酶促反应动力学研究的是
A．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系B．酶的电泳行为
C．酶促反应速度及其影响因素D．酶与底物的空间构象及其相互关系
E．酶活性中心各基团的相互关系
24．反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是
A．K m↑，V max不变B．K m↓，V max↓C．K m不变，V max↓
D．K m↓，V max↑E．K m↓，V max不变
25．有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是
A．乳酸脱氢酶含有M亚基和H亚基两种，故有两种同工酶
B．M亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点
C．它们在人体各组织器官的分布无显著差别
D．它们的电泳行为相同E．它们对同一底物有不同的K m值26．关于同工酶叙述正确的是
A．催化相同的化学反应B．分子结构相同
C．理化性质相同D．电泳行为相同
E．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同
27．L-谷氨酸脱氢酶属于
A．氧化还原酶类B．水解酶类C．裂合酶类D．转移酶类
E．合成酶类
28．能使酶发生不可逆破坏的因素是
A．强碱B．低温C．透析D．盐析E．竞争性抑制29．关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：
A．体液酶活性改变可用于疾病诊断
B．乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加
C．酶可用于治疗疾病
D．酪氨酸酶缺乏可引起白化病
E．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加
30．心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：
A．LDH5B．LDH4C．LDH3D．LDH2E．LDH1 31．测定血清酶活性常用的方法是
A．在最适条件下完成酶促反应所需要的时间
B．以280nm的紫外吸收测酶蛋白的含量
C．分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量
D．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量
E．以上方法都常用
（二）B型题
A．抛物线B．矩形双曲线C．直线D．平行线E．S形曲线
1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是
2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是
3. 底物浓度与反应速度的关系曲线是
4. 变构酶的动力学曲线是
A．竞争性抑制B．非竞争性抑制C．反竞争性抑制
D．不可逆性抑制E．反馈抑制
5. 砷化物对巯基酶的抑制是
6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是
7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是
A．寡聚酶B．限制性内切酶C．多酶体系D．酶原E．单体酶
8. 由一条多肽链组成
9. 无催化活性
10. 基因工程中的工具酶
11.可催化一系列连续的酶促反应
A．转移酶B．水解酶C．异构酶D．裂解酶E．氧化还原酶
12. 醛缩酶属于
13. 消旋酶属于
14. 磷酸酶属于
15. 过氧化氢酶属于
A．有机磷农药B．磺胺类药物C．二巯基丙醇
D．解磷定E．琥珀酸
16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂
17. 胆碱酯酶的抑制剂
18. 有机磷农药中毒的解毒
19. 重金属盐中毒的解毒
A．米氏常数B．酶的活性单位C．酶的转换数
D．酶的最大反应速度E．酶的速度
20. 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量
21. 可以反映酶对底物的亲和力
22. 每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数
A．多数酶发生不可逆变性B．酶促反应速度最大C．多数酶开始变性
D．温度增高，酶促反应速度不变E．活性降低，但未变性
23. 环境温度＞60℃
24. 环境温度＞80℃
25. 酶在0℃时
26. 环境温度与最适温度相当
A．酶浓度B．抑制剂C．激活剂D．pH值E．底物浓度
27. 能使酶活性增加
28. 影响酶与底物的解离
29. 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性
30. 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比
A．氨基转移B．羧化反应C．丙酮酸脱羧D．琥珀酸脱氢E．丙酮酸激酶
31. 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶
32. FAD作辅酶
33. 生物素作辅酶
A．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变
B．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑
C．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变
D．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓
E．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑
34. 竞争性抑制的林-贝作图特点是
35. 非竞争性抑制的林-贝作图特点是
36. 反竞争性抑制的林-贝作图特点是
（三）X型题
1. 对酶的叙述正确的是
A．辅酶的本质是蛋白质B．能降低反应活化能
C．活细胞产生的生物催化剂D．催化热力学上不能进行的反应
E．酶的催化效率没有一般催化剂高
2. 大多数酶具有的特征是
A．单体酶B．为球状蛋白质，分子量都较大
C．以酶原的形式分泌D．表现出酶活2性对pH值特有的依赖关系
E．最适温度可随反应时间的缩短而升高
3. LDH1和LDH5的叙述正确的是
A．二者在心肌和肝脏分布量不同
B．催化相同的反应，但生理意义不同
C．分子结构、理化性质不同D．用电泳的方法可将其分离
E．骨骼肌和红细胞中含量最高
4．金属离子在酶促反应中的作用是
A．参与酶与底物结合B．可作催化基团
C．在氧化还原反应中传递电子D．转移某些化学基团
E．稳定酶分子构象
5．酶的辅助因子包括
A．金属离子B．小分子有机化合物C．H2O D．CO2 E．NH3 6．酶的化学修饰包括
A．甲基与去甲基化B．磷酸化与去磷酸化C．乙酰化与去乙酰化D．腺苷化与脱腺苷化E．–SH与–S–S–的互变
7．关于pH值对酶促反应的影响，正确的是
A．影响酶分子中许多基团的解离状态B．影响底物分子的解离状态
C．影响辅酶的解离状态D．最适pH值是酶的特征性常数
E．影响酶-底物复合物的解离状态
8．影响酶促反应速度的因素有
A．抑制剂B．激活剂C．酶浓度D．底物浓度E．pH
9．竞争性抑制作用的特点是
A．抑制剂与酶的活性中心结合B．抑制剂与底物结构相似
C．增加底物浓度可解除抑制D．抑制程度与[S]和[I]有关
E．增加酶浓度可解除抑制
10．磺胺类药抑制细菌生长是因为
A．属于非竞争性抑制作用B．抑制细菌二氢叶酸合成酶
C．造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成D．抑制细菌二氢叶酸还原酶
E．属于反竞争性抑制作用
11．关于酶催化作用的机制正确的是
A．邻近效应与定向作用B．酸碱双重催化作用C．表面效应
D．共价催化作用E．酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁-匙的结合12．关于同工酶的叙述，正确的是
A．由相同的基因控制而产生B．催化相同的化学反应
C．具有相同的理化性质和免疫学性质D．对底物的K m值不同
E．由多亚基组成
13．关于温度对酶促反应的影响，正确的是
A．温度越高反应速度越快B．最适温度是酶的特征性常数
C．低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性
D．温度升高至60℃以上时，大多数酶开始变性
E．酶的最适温度与反应进行的时间有关
14．关于酶含量调节叙述正确的是
A．底物常阻遏酶的合成B．终产物常诱导酶的合成
C．属于迟缓调节D．细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关
E．属于快速调节
二、是非题
1.竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。
2.非竞争性抑制作用可用增加[S]的方法减轻抑制程度。
3.辅酶和辅基的区别是生物学性质不同。
4.关于诱导契合学说，底物和酶的结构相互诱导、变形，构象匹配。
5.辅酶决定酶的特异性。
6.心肌细胞中含量最多的乳酸脱氢酶是LDH3。
7.竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是K m↑，V max↓。
8.酶原激活是酶原向酶的转化过程。
9.酶促反应达到最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是全部酶与底物合
成酶-底物复合体。
10.磺胺类药物对细菌二氢叶酸合成酶的抑制作用属于竞争性抑制作用。
11.酶促反应的作用是加快反应平衡达到的速率。
12.酶的辅酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。
13.酶都是活细胞生成的蛋白质。
14.变构酶的催化部位与调节部位一定都处于同一亚基上。
三、填空题
1．迄今为止，人们已发现两类生物催化剂，一类是，另一类是。
2．酶原的激活是的转化过程，实际上是的程。
3．有竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度（V max）________，K m值________；非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的最大速度________，K m值________。
4．酶的特异性取决于________，而酶促反应种类与性质取决于________。
5．酶的催化作用不同于一般催化剂，其主要特点是___________、___________和___________。
6．影响酶促反应速度的因素有________、________、________、________、________和________。
7．酶的特异性，一般可分为________特异性、________特异性和________特异性。
8．磺胺类药物的结构和________结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的________。
9．酶活性中心包括________和________两个功能部位。
10．酶的必需基团，常见的有______________、______________、______________、______________等。
11．酶是具有催化能力的________和________。
12．辅助因子可分为两类，分别是________和________。
13全酶由________和________组成。14．与酶蛋白________结合的辅酶称为________。
酶对___________称为酶的专一性，一般可分为___________、___________和___________三种。
酶的活性是指________________，一般用________________来衡量。
K m值是酶的________常数，在一定的情况下，K m值愈大，表示酶与底物的亲和力
________。
酶所催化的反应叫______________，参加反应的物质叫____________。
酶的可逆性抑制主要分为___________、___________和___________三类。
不可逆性抑制剂常与酶的上的必需基团以键相结合。
在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度作图呈，双倒数作图
呈。
最适温度酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能。
四、名词解释
1.holoenzyme
2.essential group
3.active center
4.absolute specificity
5.relative specificity
6.K m
7.inhibitor
https://www.360docs.net/doc/0817933380.html,petitive inhibition
9.zymogen
10.allosteric regulation
11.covalent modification
12.isoenzyme
五、问答题
1. 试说明最大反应速度（V max）的意义及应用。
2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。
3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。
4. 试述酶的多元催化作用。
5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
6. 酶的特异性有哪几种类型？
7. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。
9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。
10．简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。
11．比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。
12. 比较酶的三种可逆性抑制的作用特点。
参考答案
一、选择题
（一）A型题
1．B 2．A 3．A 4．C 5．C 6．C 7．B 8．A 9．D 10．E 11．B 12．A 13．A 14．B 15．C 16．D 17．B 18．C 19．D 20．E 21．D 22．D 23．C 24．B 25．E 26．A 27．A 28．A 29．B 30．E 31．D
（二）B型题
1．C 2．D 3．B 4．E 5．D 6．A 7．A 8．E 9．D 10．B 11．C 12．D 13．C 14．B 15．E 16．B 17．A 18．D 19．C 20．B 21．A 22．C 23．C 24．A 25．E 26．B 27．C 28．D 29．B 30．A 31．A 32．D 33．B 34．B 35．C 36．E
（三）X型题
1．BC 2．BDE 3．ABCD 4．ABCE 5．AB 6．ABCDE 7．ABCE 8．ABCDE 9．ABCD 10．BC 11．ABCD 12．BDE 13．CDE 14．CD
二、是非题
1．A 2．B 3．B 4．A 5．B 6．B 7．B 8．A 9．A 10．A 11．A 12．A 13．B 14．B
三、填空题
1.蛋白质核糖核酸
2.酶原向酶酶的活性中心形成或暴露的过程。
3.不变增加下降不变
4.酶蛋白辅助因子
5.高度的特异性高度的催化效率可调节性
6.底物浓度酶浓度温度pH 激活剂抑制剂
7.绝对相对立体异构
8.对氨基苯甲酸二氢叶酸合成酶
9.结合催化
10.丝氨酸残基上的羟基半胱氨酸残基上的巯基组氨酸残基上的咪唑基酸性
氨基酸残基上的羧基
11.蛋白质核酸
12.金属离子小分子有机化合物
13.辅酶辅基
14.共价辅基
15.底物的选择性绝对专一性相对专一性立体异构专一性
16.酶催化化学反应的能力酶促反应速度的大小
17.特征性愈小
18.酶促反应底物
19.竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
20.活性中心共价
21.矩形双曲线直线
22.不是降低。
四、名词解释
1. holoenzyme——全酶，指酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。
2. essential group——必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。
3. active center——活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。
4. absolute specificity——绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
5. relative specificity——相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
6. K m——米氏常数，指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
7. inhibitor——抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
8. competitive inhibition——竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。
9. zymogen——酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。
10. allosteric regulation——变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。
11. covalent modification——共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。
12. isoenzyme——同工酶，指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
五、问答题
1. 试说明最大反应速度（V max）的意义及应用。
答：最大反应速度（V max）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受pH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。如果酶的浓度已知，则可利用V max计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。
答：不同组织中LDH的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝脏中以LDH4和LDH5为主。LDH1和LDH2对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量；LDH4和LDH5对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过程相适应。由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。如心肌病变时LDH1和LDH2活性升高；肝脏病变时LDH4和LDH5活性升高。
3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。
答：酶与一般催化剂的共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
特性：酶作为生物催化剂有三个特点：催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。
（1）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107~1013倍；
（2）酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性；
（3）酶的可调节性。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶与代谢物在细胞内的区域化分布和进化过程中基因分化形成的各种同工酶让各组织器官，各亚细胞结构具有各自的代谢特点。酶原的激活让酶在合适的环境被激活和发挥作用。代谢物通过对代谢途径中的关键酶，变构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。酶生物合成的诱导与阻遏，酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用。
4. 试述酶的多元催化作用。
答：酶的多元催化作用表现在三个方面：
（1）酸-碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102~105倍。
（2）共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。
（3）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。
5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。
6. 酶的特异性有哪几种类型？
答：酶的特异性可分为三种类型：
（1）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用；
（2）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键；
（3）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。
7. 以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
答：细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。
8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。
答：一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。
答：第一：酶根据分子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。
第二：酶的作用特点包括：①酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性。②酶的特异性包括：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。③酶的可调节性包括：酶活性的调节和酶含量的调节。
第三，酶的作用机制：①酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反应速率。
②酶与底物诱导契合形成酶–底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转
变成过渡态。③酶通过多元催化发挥高效催化作用。
第四，结构与功能的关系是结构决定功能。例如，①单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。三维空间与活性中心结构相关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。②结合酶：除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。
10．简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。
答：影响酶促反应速度的因素有：底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂、激活剂。 ①底物的浓度：[S]低时，酶的活性中心未被充分占据，随[S]的升高反应速度加快。当酶的活性中心被底物饱和后，继续加大底物浓度，反应速度也不再增加。解释[S]与酶促反应速度的关系最合适的学说是中间产物学说，根据中间产物学说推导出米-曼氏方程：
K m 值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，K m 值反映酶与底物的亲和力。②酶的浓度：当底物浓度大大超过酶浓度时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。③温度：温度对反应速度的影响具有双重性。酶促反应速度最快的反应体系温度称酶促反应的最适温度。反应体系的温度低于最适温度时，反应速度随温度的升高而加快。反应体系的温度高于最适温度时，反应速度因酶变性而降低。④pH ：pH 通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速度。酶催化活性最高时反应体系的pH 称为酶促反应的最适pH 。⑤抑制剂：抑制剂可逆或者不可逆地降低酶促反应速率。⑥激活剂：激活剂可加快酶促反应速率。激活剂通过与酶、底物或酶–底物复合物结合参加反应。
11．比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。
答：不可逆抑制：抑制剂通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析或超滤去除。
可逆抑制：抑制剂通常通过非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。此种抑制剂可以用透析或超滤去除。
表：不可逆抑制与可逆抑制作用特点的比较
比较项目
不可逆抑制 可逆抑制 与I 结合的组分 E E 或ES
max []
[]
m V S V K S =+
I与E的结合部位酶活性中心的必需基团酶活性中心或活性中心外的
必需基团
I与E的结合方式共价结合非共价结合透析或超滤可以除去I 不可以除去I
12. 比较三种可逆性抑制的作用特点：
答：竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制作用的程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力以及与底物浓度的相对比例。
非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES 的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
表：三种可逆性抑制作用特点的比较
作用特征无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
与I结合的组分—— E E或ES ES
I与E结合的部位——E的活性中心E的活性中心外E的活性中心外表观K m K m增大不变减小
最大速度V max不变降低降低
斜率K m/V max增大增大不变
纵轴截距1/V max不变增大增大
横轴截距-1/K m增大不变减小
（石变华）
生物化学试题 酶
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
酶(生物化学)
酶 一、填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。 3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。 4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。 5．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为此时酶促反应速成度为。 6．竞争性抑制剂使酶促反应的km ，而Vmax 。 7．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是结构类似物，能性地抑制酶活性。 8．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度。 9．PH对酶活力的影响，主要是由于它和。 10．温度对酶作用的影响是双重的：①②。11．同工酶是一类酶，乳酸脱氢酶是由种亚基组成的四聚体，有种同工酶。 12.与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。 13．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种效应而引起的。 14．测定酶活力时要求在特定的和条件下，而且酶浓度必须底物浓度。 15．解释别构酶变构机理，主要有和两种。 16．能催化多种底物进行化学反应的酶有个Km值，该酶最适底物的Km值。 17.与化学催化剂相比，酶具有、、和等催化特性。 18．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测基可能是酶活性中心的必需基团。 19.影响酶促反应速度的因素 有、、、、、。
20．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。 二、选择题 1．有四种辅因子(1) NAD，(2)FAD，（3）磷酸吡哆醛，（4）生物素，属于转移基团的辅酶因子为： A、(1)(3) B、(2)(4) C、(3)(4) D、(1)(4) 2．哪一种维生素具有可逆的氧化还原特性： A、硫胺素 B、核黄素 C、生物素 D、泛酸 3．含B族维生素的辅酶在酶促反应中的作用是： A、传递电子、质子和化学基团 B、稳定酶蛋白的构象 C、提高酶的催化性质 D、决定酶的专一性 4．有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的： A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基 5．从组织中提取酶时，最理想的结果是： A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高 6．同工酶鉴定最常用的电泳方法是： A、纸电泳 B、SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 C、醋酸纤维薄膜电泳 D、聚丙烯酰胺凝胶电泳 7．酶催化底物时将产生哪种效应 A、提高产物能量水平 B、降低反应的活化能 C、提高反应所需活化能 D、降低反应物的能量水平 8．下列不属于酶催化高效率的因素为： A、对环境变化敏感 B、共价催化 C、靠近及定向 D、微环境影响 9．米氏常数： A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小 C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数 10．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基： A、FAD B、NADP+ C、辅酶Q D、辅酶A 11．下列那一项符合“诱导契合”学说： A、酶与底物的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。 C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。
生物化学 讲义
《生物化学》课程教学讲义1．课程简介 21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。 生物化学的内容：生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。 生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。 总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。 生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希 （J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提 出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生
物化学。 生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代 特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。 动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代 主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。 现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始 特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素；1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构；1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3；1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸)；唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。 生物化学的应用和发展前景：生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一；生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用，如食品发酵制药及皮革工业，预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系；生物化学是农业科学的重要理论基础之一，如研究植物的新陈代谢过程，可以控制植物的发育，优质高产。了解生物的遗传特性，可进行基因重组。另
(完整版)生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释 1 核酶 答案: 具有催化活性的RNA。 2 酶 答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。 3 酶的竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。 4 辅基 答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋 白分开。 5 辅酶 答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶 蛋白分开。 6 酶的活性中心 答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。 7 酶原 答案: 没有催化活性的酶前体 8 米氏常数 答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 9 酶的激活剂 答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。 10 酶的抑制剂 答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这 种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。 11 酶的不可逆抑制剂 答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除 的抑制剂。 12 酶的可逆抑制剂 答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。 13 酶的非竞争性抑制剂 答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心 外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。 14 酶活力 答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。 15 比活力 答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。 二、填空题 1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构 2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
生物化学 第3章 酶
第3章 酶 学习要求 1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。 2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。 3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。 基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。 其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。 在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体] [] max[S Km S V V +=
生物化学 第3章 酶
第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。
生物化学 酶
第六章酶 一、选择题 单选题 1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？ A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小 E．酶与抑制剂亲和力的大小 2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？ A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用 3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于 A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制 E．反竞争性抑制 4．酶的活性中心是指 A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位 C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位 E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。 5．符合竞争性抑制作用的说法是 A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合 C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合 D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱 E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成 6．在形成酶-底物复合物（ES）时 A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化 C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化 E．底物的构象首先发生变化 7．酶原的激活是由于 A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团 E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。 8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于 A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶 9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是 A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域 D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值
第三章酶习题_生物化学
第三章酶 学习要点 一、概述定义，RNA也有催化功能 作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）] 二、酶的作用机理 1.活性中心：概念 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续 2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P） 诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配) 3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径） 三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]) 米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算 2．温度：最适温度，原因：变性与反应 3．pH:最适pH 4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子 5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制 可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大 （2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小 五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心 调节因子；正调节，负调节； 别构效应 动力学特点：S形曲线 优点：[S]变化小，V变化大 2．同工酶：概念， 六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度 2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素 1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子 2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子 5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子 6.泛酸（VB3）：CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素
生物化学讲义第三章酶
第三章酶 【目的和要求】 1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。 2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。 3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。 4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。 5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。 6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性 7. 说出米氏常数的特征与主要意义。 8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。 9. 比较别构调节与共价修饰调节。 10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。 1、酶、酶促反应等相关概念。 2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。 3．酶促作用的机理。 4．酶的分子组成,酶的结构和功能。 5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。 6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。 7. 多酶体系及其调节。 8. 维生素与辅酶（基）。 学习内容 第一节酶的催化作用 第二节酶的分子组成与结构 第三节影响酶促反应速度的因素 第四节酶活性的调节 第五节酶的分类和命名
第六节酶与医学的关系 第一节酶的催化作用 一、酶及其相关概念 酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。 二、酶与一般催化剂相同的性质 1、酶加速化学反应使之达到平衡。 2、酶降低反应的活化能 三、酶的催化特点 1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。 2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。 3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。 4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。 四、酶促作用的机理 1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。 2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说 3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis) 第二节酶的分子组成与结构 一、酶的化学组成 1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子 1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。 2）辅因子
第三章 酶化学
第三章酶化学 1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。 2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？ 3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？ 5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。 6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问： 1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？ 8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。 10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？ 12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： 1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？ 2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。 16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？ 17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？ 18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？ 20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？ 21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论 一、生物化学的概念 生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸 2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。 2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。 4．学习后及时做好复习，整理好笔记。 5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。 6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本结构 1．肽键和肽 （1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。 （2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
生化第三章酶
第三章酶 本章要点 生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 一、酶的分子结构与功能 1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶） 2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1） 3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复 合物） 4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰 磷酸合成酶Ⅱ） （一）、酶的分子组成中常含有辅助因子 1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和 类型。 2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底 物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。 4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离 开酶蛋白。 5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中 主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。 6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用 ①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生； ②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物； ③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合； ④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。 （二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。
生物化学之酶篇
一、酶 1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol. 2、酶作为生物催化剂的特点： (1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。 (2)酶具有很高的催化效率。 用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。转换数变化范围为1到104。 (3)酶具有高度专一性 所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。 (4)酶活性受到调节和控制 a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。 b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。 c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。 d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节
e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。 3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。 4、酶的化学组成 a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。 单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。 缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。 即全酶=脱辅酶+辅因子。 b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。 辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。 辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。 注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。
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第一章蛋白质化学（12学时） 【基本要求】: 1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。 2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。 3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。 【内容提要与学时分配】 1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2） 3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2） 5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1） 第一节蛋白质通论 一、蛋白质的生物学意义（160） 蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。Protein —“第一重要的”，“最原初的”。 概括起来，蛋白质主要有以下功能： 1.催化功能(Enzyme) 2.调节功能 3. 运动功能 4. 运输和跨膜转运功能 5. 保护和防御功能 6. 信息传递与识别功能 7. 贮存功能 8. 结构功能 二、蛋白质的分类（158） （一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 （二）按分子组成分类 简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。 缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。 三、蛋白质的元素组成与分子量（157） 1.元素组成 蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。 如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。 2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。 四、蛋白质的水解（123） 蛋白质的水解主要有三种方法： 1.酸水解 2.碱水解 3.酶水解 第二节氨基酸( amino acid) 一、氨基酸的结构与分类（124） （一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 一般结构特征： I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。 III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu B．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。侧链含有羟基：Ser, Thr 侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
生物化学第 三 章酶试题及答案
第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？
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第三章蛋白质 第一节蛋白质概论 蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。 一、蛋白质的化学组成与分类 1、元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25 2、氨基酸组成 从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。 3、分类 （1）、按组成： 简单蛋白：完全由氨基酸组成 结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基） 详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。（注意辅基的组成）。 （2）、按分子外形的对称程度： 球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。 纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。 （3）、功能分： 酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。 4、蛋白质在生物体内的分布 含量(干重) 微生物 50-80% 人体 45% 一般细胞 50% 种类大肠杆菌 3000种 人体 10万种 生物界 1010-1012
二、蛋白质分子大小与分子量 蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。多于50个aa 的称为蛋白质。但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。 P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。） 蛋白质分子量= aa数目*110 对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。 三、蛋白质分子的构象与结构层次 蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。 P77 图3-1，蛋白质分子的构象示意图。 一级结构氨基酸顺序 二级结构α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲 三级结构α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 四级结构多亚基聚集 四、蛋白质功能的多样性 细胞中含量最丰实、功能最多的生物大分子。 1．酶 2．结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白） 3．贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4．物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体） 5．细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6．激素功能（胰岛素） 7．防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白） 8．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 9．调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）
生物化学 酶化学答案
答案 一、名词解释（略） 二、填空题 1．活细胞；蛋白质；核酸 2．高效性；专一性；作用条件温和；受调控 3．[E]；[S]；pH；T（温度）；I（抑制剂）；A（激活剂） 4．邻近效应；定向效应；诱导应变；共价催化；活性中心酸碱催化 5．竞争性 6．由多个亚基组成；具有T态和R态两种构象；米氏方程；S；双；寡聚酶 8．酶蛋白；辅助因子；酶蛋白；辅助因子 9．辅酶；辅基；金属离子；辅基；化学方法处理；辅酶；透析法 10．氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类 11．绝对专一性；相对专一性；立体专一性 12．结合部位；催化部位；结合部位；催化部位 13．酶催化化学反应的能力；一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度 14．初；底物消耗量<5% 15．RNA；（Ribozyme）核酶 16．绝对专一性；相对专一性 17．ES；最大 18．变大；不变 19．对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 20．成正比； 21．影响酶和底物的基团解离；酶分子的稳定性 22．温度增加，速度加快；温度增加，变性加快。 23．催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶；两；五 24．别构 25．巯基（-SH） 26．单体酶；寡聚酶；多酶体系 三、选择题 1.D 2．B 3．B 4．A 5．B 6．C 7．E 8．D 9．A 10．B 11．A 12．B 13．B 14．A 15．D 16．C 17．B 18．B 19．D 20．A 21．A 22．B23．C24．B 25．B 26．B 27．A 28．C
四、是非判断题 1．错：酶促反应的初速度与底物浓度是有关的，当其它反应条件满足时，酶促反应的初速度与底物浓度成正比。 2．对：当底物足够时，酶浓度增加，酶促反应速度也加快，成正比。 3．对：Km是酶的特征性常数，反应的代谢产物可能影响酶性质的改变从而影响Km的变化，而这些代谢产物在结构上并不与底物一致。 4．对：调节酶大多数为变构酶，变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤，当少量底物与酶结合后，使酶的构象发生改变从而能结合更多的底物分子。 5．错：底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。 6．对：产物生成量比底物消耗量更易测得且准确。 7．错：非竞争性抑制剂只和酶与底物反应的中间产物结合，酶促反应的Vmax是减小的，不能通过增加底物来达到正常的Vmax。而竞争性抑制剂可以通过增加底物的浓度来达到Vmax。 8．对：金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，如Mg2+作为激酶等的激活剂可以被Mn2+取代；有的可以相互拮抗，如Na+抑制K+的激活作用。 9．错：竞争性可逆抑制剂可以与酶的底物结合在酶的同一部位，也可以与酶的底物结合在酶的不同部位，由于空间位阻或构象改变的原因而不能同时结合。 10．错：对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度，但不改变化学反应的平衡点。 11．对。 12．对：酶通过降低化学反应的活化能加快化学的反应速度，但不改变化学反应的平衡常数。13．对：检查酶的含量及存在，不能直接用重量或体积来表示，常用它催化某一特定反应的能力来表示，即用酶的活力来表示，因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。14．错：Km值可以近似地反应酶与底物亲和力，Km越低，亲和力越高，因此已糖激酶对葡萄糖的亲和力更高。 15．对：Km是酶的特征常数之一，一般只与酶的性质有关，与酶浓度无关。不同的酶，Km 值不同。 16．错：Km作为酶的特征常数，只是对一定的底物、一定的pH值、一定的温度条件而言。17．错：见上题，同一种酶有几种底物就有几种Km值，其中Km值最小的底物一般称为酶的最适底物。 18．对。 19．对：当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，因此v=K3[E]，所以可以通过增加[E]来增加V。