蛋白质化学习题与答案
一、填空题
1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为
侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有
性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位
氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA 酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。
13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI 时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以
离子形式存在。
18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征
是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19．盐析作用是指；盐溶作用是指。
20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题
1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（）
A、甲硫氨酸
B、半胱氨酸
C、精氨酸
D、组氨酸
2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（）
A、Glu
B、Lys
C、Ser
D、Asn
3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（α-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（）
A、1/2(2.17+9.04)
B、1/2(2.17+12.48)
C、1/2(9.04+12,48)
D、1/3（2.17+9。04+12。48）
4．谷氨酸的Pk1=2.19(α-COOH)、pk2=9.67(α-NH3)、pk3=4.25(γ-COOH) pl=（）
A、1/2（2.19+9。67）
B、1/2（9.67+4.25）
C、1/2(2.19+4.25)
D、1/3(2.17+9.04+9.67)
5．氨基酸不具有的化学反应是（）
A、肼反应
B、异硫氰酸苯酯反应
C、茚三酮反应
D、双缩脲反应
6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的R f值之间关系应为：（）
A、F＞A＞T
B、F＞T＞A
C、A＞F＞T
D、T＞A＞F
7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）
A、25%
B、50%
C、80%
D、100%
8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）
A、2，4-二硝基氟苯
B、肼
C、异硫氰酸苯酸
D、丹酰氯
9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向，如α-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B19
10．下列叙述中哪项有误（）
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Cα碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）
A、理化因素致使氢键破坏
B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏
D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小
12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）
A、尿素（脲）
B、盐酸胍
C、十二烷基磺酸SDS
D、硫酸铵
13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）
A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）
B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变
14．下列因素中主要影响蛋白质α-螺旋形成的是（）
A、碱性氨基酸的相近排列
B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在
D、甘氨酸的存在
15．蛋白质中多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）
A、疏水键
B、肽键
C、氢键
D、二硫键
16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）
A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构
B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物
体系中，它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链
在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的
17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（）
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（）
A、范德华力
B、疏水作用力
C、氢键
D、离子键
20．引起蛋白质变性原因主要是（）
A、三维结构破坏
B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏
D、亚基的解聚
21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）
A、胰岛素
B、Rnase
C、血红蛋白
D、肌红蛋白
22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）
A、SDS-PAGE法
B、渗透压法
C、超离心法
D、凝胶过滤（分子筛）法
23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（）
A、丝氨酸
B、苏氨酸
C、半胱氨酸
D、赖氨酸
26．关于二级结构叙述哪一项不正确（）
A、右手α-螺旋比左手α-螺旋稳定，因为左手α-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大，不稳定；
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成α-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成α-螺旋；
D、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。
27．根据下表选出正确答案：
①pH8.6条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（）；
②SephadexG100柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（）。
28．前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（）
A、碱性氨基酸残基
B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基
D、亲水性氨基酸残基
29．蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）
A、氨基酸的组成、顺序和数目
B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件
D、肽链间或肽链内的二硫键
30．双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CCl4)其主要作用是（）
A、促进双缩脲反应
B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀
D、保持反应物颜色的稳定
31．醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（）
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态
B、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压（90～110V）可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾，结果不易分析
三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）
1．胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）
2．蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结构含有高级结构的结构信息。（）
3．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。（）4．构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。（）
5．变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（）6．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（）7．具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。（）8．胰岛素分子中含有A7-S-S-B7，A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于二级结构的内容。（）
9．β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。（）
10．在RNase（核糖核酸酶）分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。（）
11．变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）
12．沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（）
13．调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（）
14．Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同，会使测定结果往往带来较大偏差。（）
15．重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。（）
16．利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即为6.25）。（）17．胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称为基团专一性。（）
18．同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）
O
19．肽平面或酰胺平面是因为－C－NH－结构中 C=0的π电子离域或说是sp2杂化N的孤对电
子与 C=0 P-π共轭后引起的。（）
20．有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2，在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。（）
21．多肽链出现180°回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在β-转角处，因为其侧链较短，对4→1氢键形成空间位阻小。（）
22．苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强（）
23．由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（）
24．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的（）
25．当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0（）
26．蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（）
四、解释下列名词
1．二面角 2．蛋白质一级结构 3．蛋白质二级结构
4．蛋白质三级结构 5．蛋白质四级结构 6．超二级结构
7．别构效应 8．同源蛋白质 9．简单蛋白质
10．结合蛋白质 11．蛋白质变性作用 12．蛋白质盐析作用
13．蛋白质分段盐析 14．结构域 15．寡聚蛋白
16．构象 17．构型 18．肽单位
19．肽平面 20．α—螺旋 21．β—折叠或β—折叠片
22．超二级结构 23．β—转角 24．蛋白质的变性作用
25．蛋白质的复性作用 26．亚基
五、问答题
1．组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类在生物学上有何重要意义？
2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？
3．Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？
4．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？
5．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？
6．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？
7．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。
8．有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？
9．溴化氰在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？
10．举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
11．举例说明蛋白质变构效应与意义。
12．一样品液中蛋白质组分为A（30KD）、B（20KD）、C（60KD），分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。
13．多聚赖氨酸（poly－Lys）在pH7时呈无规线团，在pH10时则呈α－螺旋；而多聚的谷氨酸酸（poly－Glu）在pH7时也呈无规线团，而在pH4时则呈α－螺旋，为什么？
14．简述胰蛋白酶原激活过程。
15．α－螺旋的特征是什么？如何以通式表示？
16．高浓度的硫酸铵（pH5时）可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早期步，简要说明其原理。
17．用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N柠檬酸钠），其结果如下：①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？②Asp比Glu先洗脱出来的原因？
18．为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？
六、计算题
1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp
的分子量为204Da）。
2．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子量。（注：两种氨基酸的分子量都是131Da）。
3．某种氨基酸α－COOHpK＝2.4，α－N＋H3pK＝9.6，ω－N＋H3pK＝10.6，计算该种氨基酸的等电点（pI）。
4．某种四肽α－COOHpK＝2.4，α－N＋H3pK＝9.8，侧链－N＋H3pK＝10.6侧链－COOHpK＝4.2，试计算此种多肽的等电点（pI）是多少？
5．有一种多肽，其侧链上羧基30个（pK＝4.3），嘧唑基有10个（pK＝7），ε－N＋H3（pK＝10），设C末端α－羧基pK＝3.5，N－末端氨基pK＝9.5，计算此多肽的pI。
6．已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。
答案：
一、填空 1. 20 非极性极性疏水亲水赖精天冬 2.色苯丙
酪 3. －OH －SH －COOH N NH 4.氨基紫红亮黄 5.肽氢键二硫键
疏水作用（键）范德华力二硫键 6. 谷缬极非极 7.异硫氰酸苯酯从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定 8. α-螺旋β-折叠β转角无规卷曲氢氨基酸种类数目排列次序中断 9. 分子表面的水化膜同性电荷斥力 10.溶解度最低电场中无电泳行为 11.空间结构二硫氢复性 12.正电负电 13.谷天冬赖精细
15. b a c
二、选择填空 1.D 2.B 3.C 4.C 5.D 6.A 7.B 8.C 9.C 10.C 11.D 12.D 13.B
14.C 15.C 16.A 17.C 18.B 19.B 20.A 22.B 23.C 24.B 25.B 26.D
三、判断题 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.√ 6.× 7.× 8.× 9.× 10.√ 11.×
12.√ 13.× 14.√ 15.√ 16.× 17.√ 18.√ 19.√ 20.× 21.× 22.√
六、计算题
1.解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。
2.解：异亮氨酸/亮氨酸＝2.48%/1.65%＝1.5/1＝3/2
所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：
1.65%＝2×（131－18）/蛋白质MW
答案：蛋白质MW＝13697Da。
3.答案：pI＝10.1
4.答案：pI＝7.0
5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有（30＋1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15＋10＋1）个，相差了5个电荷。要想让正负电荷数相等，只能让30个羧基（侧链－COOHpK＝4.3）少带5个负电荷（α－COOHpK＝3.5，它比侧链－COOH易于解离，难于接受质子），即在30个侧链－COOH中有25个处于解离状态（－COO－），5个不解离（－COOH）。因此：
pH＝pKa＋lg（[碱]/[酸]）＝4.3＋lg（25/5）＝5.0。
6.解：答案：肽链长度＝43.92(nm)；该蛋白质（或多肽）分子量＝14640Da
蛋白质化学习题与答案
一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为 侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA 酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI 时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以 离子形式存在。 18．蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征 是；变性蛋白质在去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物活性，表明没被破坏。这是因为一级结构含有的结构信息，所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。 19．盐析作用是指；盐溶作用是指。 20．当外界因素（介质的pH＞pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。 二、选择填空题 1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（） A、甲硫氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、组氨酸 2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（） A、Glu B、Lys C、Ser D、Asn 3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（α-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（） A、1/2(2.17+9.04) B、1/2(2.17+12.48) C、1/2(9.04+12,48) D、1/3（2.17+9。04+12。48） 4．谷氨酸的Pk1=2.19(α-COOH)、pk2=9.67(α-NH3)、pk3=4.25(γ-COOH) pl=（） A、1/2（2.19+9。67） B、1/2（9.67+4.25）
生物化学-蛋白质化学练习含答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH
6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3
蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 第一章 一、蛋白质化学 1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D) A．Ala B．Tyr C．Trp D．Lys Ala丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66 Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74 -------------------------------------------------------------------------------- 2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B) A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽 Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-Lys FKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性 -------------------------------------------------------------------------------- 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C) A 溶液pH大于pI B 溶液pH小于pI C 溶液pH等于pI D 溶液pH等于7.40 -------------------------------------------------------------------------------- 4. 蛋白质变性是由于：(B) A 一级结构的改变 B 空间结构的改变 C 辅基的脱落 D 二级结构的改变 蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。 -------------------------------------------------------------------------------- 5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21 A 肽键 B 肽键原子间的氢键 C 侧链间的氢键 D 二硫键 多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。 -------------------------------------------------------------------------------- 6. 酸水解一条肽链，得到赖氨酸、甘氨酸及丙氨酸，它们的克分子比为1∶1∶1。用胰蛋白酶水解时只得游离的甘氨酸及一种二肽。试问该多肽的一级结构属于下列哪一种： A甘-赖-丙-赖-甘-丙B丙-赖-甘C甘-赖-丙D赖-甘-丙 -------------------------------------------------------------------------------- 7. 下列哪种氨基酸是蛋白质中所不存在的：（C） A半胱氨酸B缬氨酸C鸟氨酸D蛋氨酸 蛋氨酸也叫做甲硫氨酸Met 非极性；缬氨酸Val 非极性；半胱氨酸Cys 不带电荷；鸟氨酸在蛋白质代谢中存在，但不在20个氨基酸中。 -------------------------------------------------------------------------------- 8. 下列关于蛋白质α-螺旋的叙述，错误的是（C） A 分子内氢键使它稳定B减少R基间的相互作用可使它稳定 C 疏水键使它稳定D脯氨酸残基的存在可中断α-螺旋 -------------------------------------------------------------------------------- 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)根底知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在以下空格中填入适宜的氨基酸名称。 (1)是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4)是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是， 体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大局部以 离子形式存在，在pH 一、名词解释 1 电泳 答案: 带电粒子在电场中向所带电荷相反的电极移动的现象。 2 蛋白质的一级结构 答案: 构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 3 蛋白质的等电点 答案: 使蛋白质分子所带正、负电荷相等，即净电荷为零时的溶液pH值。 4 变构效应 答案: 蛋白质分子因与某种小分子物质（变构调节剂）相互作用，使构象发生轻度改变，生物学活性发生显著改变的现象。 5 蛋白质变性 答案: 蛋白质分子在某些理化因素作用下，特定的空间结构破坏，导致生物学活性丧失及理化性质改变的现象。 6 肽键 答案: 是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。 7 蛋白质的二级结构 答案: 指多肽链主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠所形成的有规则的主链构象。 8 蛋白质的三级结构 答案: 多肽链在二级结构的基础上，氨基酸残基侧链基团的相互作用，使多肽链进一步盘旋和折叠整个分子形成很不规则的特定构象。 9 蛋白质的四级结构 答案: 由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）借次级键聚集而成的复杂结构。 10 亚基 答案: 蛋白质分子四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。又称亚单位或单体。 11 蛋白质复性 答案: 变性蛋白在除去变性因素后，能恢复天然结构和功能的现象。 12 蛋白质沉淀 答案: 蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象。 13 盐析 答案: 当盐浓度较高时，蛋白质的溶解度降低，从溶液中沉淀析出的现象。 14 盐溶 答案: 当盐浓度低时，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度增高的现象。 15 抗原 答案: 能刺激机体免疫系统发生反应，使机体产生抗体或形成致敏淋巴细胞，并能和这些抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反应的物质。 16 抗体 答案: 抗原刺激机体，通过特异性体液免疫反应产生的蛋白质，又称免疫球蛋白。 二、填空题 1 当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带__电；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带__电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带__电。 答案: 不带电（0），负电，正电 2 维持蛋白质一级结构的主要作用力为，维持蛋白质二级的主要作用力为， －第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 4 A 基 5 A 6 A．溶液．在水溶液中 7 A E 8 A 沉淀 9 A．8 B 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8 A．pI 9 A 10 A 1 2 3电荷。 ，该溶液的pH 4 5．________ 6 7 的 8 有非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。 9、维持蛋白质三级结构的主要键是_________，_________，_________，_________。 四、名词解释 1、蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构 2、蛋白质的等电点 3、肽单元（肽键平面） 五、简答题 1、举例说明蛋白质的一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。 2、写出二肽的形成过程。 参考答案 一、单项选择题 习题——蛋白质化学 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A） A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） 蛋白质化学试题及答案 蛋白质化学试题及答案 蛋白质化学篇一：蛋白质化学作业-答案 蛋白质化学作业 一：名词解释： 等电点：在某一种特定PH的溶液中，某物质以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，静电荷数为零，在电场中它即不向正极移动也不向负极移动，此时的PH值为该物质的等电点。 盐析和盐溶：蛋白质溶液中加入中性盐后，因盐的浓度不同可产生不同的反应。低盐浓度时，随盐浓度的增加，蛋白质溶解度增加的现象，称为盐溶。而高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀出来，称为盐析。 蛋白质变性：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性。 结合蛋白：由简单蛋白质即只有氨基酸成分的蛋白质与非蛋白质组分结合而成，其非蛋白质组分通常称为辅基。 蛋白质亚基：是组成蛋白质四级结构最小的共价单位。在具有四级机构的蛋白质中有三级机构的球蛋白称为亚基。它可由一条肽链组成，也可由几条肽链通过二硫键和次级键连接在一起组成。 酰胺平面：肽键中C-N具有双键的性质，因而C-N不能自由旋转，这样使得与它相连的原子都固定在一个平面，这个平面就称为酰胺平面。 诱导契合：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是亲性的而非刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，其上有关的各个集团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从原酶上脱落下来后，酶的活性中心有恢复了原来的构象。 第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳 B.含大量的糖 C.含少量的硫 D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31g/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸 E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸 B.丙氨酸 C.脯氨酸 D.精氨酸 E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸 C.酪氨酸 D.谷氨酸 E.赖氨酸 6.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸 B.精氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸 B.亮氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 1 E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型 C.只含α羧基和α氨基 D.均为极性侧链 E.有些没有遗传密码 11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C.丝氨酸 D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成蛋白质化学习题答案
生物化学习题以及答案 第一章：蛋白质化学
生物化学-蛋白质化学练习含答案
蛋白质化学(习题附答案)
蛋白质化学练习题及参考答案
蛋白质化学习题参考答案
蛋白质化学试题及答案
第四章蛋白质化学题答案