生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能
脱氧核糖核酸（
deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。
DNA 的双螺旋模型特点：
两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。
?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律）
?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm
DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键
?碱基堆集力
?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和
DNA 的双螺旋结构的意义
该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。
DNA 的三级结构
在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构.
RNA 类别：
?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用；
?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所；
?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA 的分子结构
特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低
? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
mRNA的分子结构
原核生物mRNA特征：
先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列
真核生物mRNA特征：
5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（Poly A）－3′
核酸的变性、复性和杂交
变性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交
Tm：熔解温度
DNA的变性发生在一个很窄的温度围，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关，测定Tm值可推算核酸碱基组成及判断DNA纯度。
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
4、tRNA的结构有何特点？有何功能？
5、DNA和RNA的结构有何异同？
6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？
6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）
名词解释
变性和复姓】分子杂交】增色效应和减色效应】回文结构】Tm】cAMP】 Chargaff碱基配对原则定律
二。蛋白质化学
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的功能：
催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能??????
α-氨基酸的通式
氨基酸的性质：
（1 ）两性解离和等电点
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子
上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不
向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
（2 ）光学性质
色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统
（3 ）重要化学反应
a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.
（加热、弱酸条件，生成紫色化合物）
b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定.
（弱碱性条件，生成黄色产物）
c. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman反应），?用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子
谷胱甘肽在体参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。蛋白质的一级结构
多肽链氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
（这是蛋白质最基本的结构，它包含着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。）
二面角
两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ
角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
维持蛋白质分子构象的作用力
a.盐键
b.氢键
c.疏水键
d.德华力
e.二硫键
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：
(１) α－螺旋（α-helix）
(２) β－折叠（β-pleated sheet）
(３) β－转角（β-turn）
(４) 无规则卷曲（nonregular coil）
超二级结构：
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。
结构域：
在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
蛋白质的三级结构：
多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
蛋白质四级机构：
四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
高级构象决定蛋白质的功能
1、蛋白质高级构象破坏，功能丧失
2、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）
蛋白质的性质：
一、两性解离性质及等电点
二、蛋白质胶体性质
三、蛋白质的沉淀
四、蛋白质的变性与复性
五、蛋白质的紫外吸收特性
六、蛋白质呈色反应蛋白质等电点：
当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点
蛋白质胶体性质的运用：
透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析
蛋白质的沉淀：
如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
变性作用：
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用
复性作用：
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性
蛋白质的主要显色反应：
双缩脲反应（铜离子、碱性，产生红紫色络合物）
酚试剂反应
茚三酮反应
1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？
2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？
3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？
5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是α-螺旋，而另一些节段是β-折叠。该蛋白质的分子量为240 000，其
分子长5.06?10-5
,求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120) 名词解释
等电点（pI ） 肽键和肽链 肽平面及
二面角 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 超二级结构 结构域 蛋白质变性与复性 分子病 肽
三。
酶学
酶作用的特点：
· 极高的催化效率 · 高度的专一性 · 易失活 · 活性可调控 · 有的酶需辅助因子
结构专一性：
酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择（类别：绝对专一性 和 相对专一性）
立体异构专一性
酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求（旋光异构专一性和几何异构专一性）
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。 相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。
酶催化的中间产物理论
酶的专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
酶的活性中心和必需基团
酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位，参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。
酶促反应动力学 酶活力：
酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。
影响对酶反应速度的因素：
酶浓度（当S足够过量，其它条件固定且无不利因素时，v=k[E]）、底物浓度、ph、温度、激活剂和抑制剂
米氏常数的意义：
1）当v=V max/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位）2）是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km 的数值，可鉴别酶。
3）可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，Km愈大，E对S的亲合力愈小。
4）在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或任何v下的[s]。（用V max的倍数表示）练习题：已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80％时底物的浓度应为多少？
米氏常数的测定：
将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。
例：双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）
米氏方程的双倒数形式：
PH对酶反应速度的影响：
·过酸过碱导致酶蛋白变性
·影响底物分子解离状态
·影响酶分子解离状态
·影响酶的活性中心构象
温度和酶反应速度的关系：
在达到最适温度以前，
反应速度随温度升高而加快
·酶是蛋白质，其变性速
度亦随温度上升而加快
·酶的最适温度不是一个
固定不变的常数
抑制剂：
凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂（inhibitor）。
竞争性抑制作用
酶的变构效应
有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降，这种现象称为别构效应
同工酶：
具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶
固定化酶：
将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶
固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共价偶联法、交联法
重要的水溶性维生素及相应辅酶
1 维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
2 维生素B2：黄素单核苷酸（FMN）
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
3 维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
4 泛酸：辅酶 A（CoA）
5维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
6 叶酸：四氢叶酸（FH4）
7 生物素
8 维生素C
9 硫辛酸
10 维生素B12
1、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？
2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行
分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。
6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出
1毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计
算，根据以上数据，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；（2）该酶制剂的比活力；
（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。
名词解释
活性中心全酶酶原活力单位比活力米氏方程 Km 诱导契合变构效应
ribozyme 辅酶和辅基固定化酶
四。糖类的分解代
新代、同化作用、异化作用
新代（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛指生物与周围环境进行物质交换和能量交换的过程。
生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过一系列生物反应转变成自身组织成分，即所谓同化作用（assimilation）；
另一方面，将原有的组成成份经过一系列的生化反
应，分解为简单成分重新利用或排出体外，即所谓异化作用（dissimilation ），通过上述过程不断地进行自我更新。
糖的分类：
o单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位
o寡糖（双糖）：水解时每个分子产生2-10个单糖残基o多糖: 能水解成多个单糖分子，属于高分子碳水化合物，分子量可达到数百万。
o复合糖: 糖与非糖物质的结合物。
单糖：
o植物体的单糖主要是戊糖、己糖、庚糖
o戊糖主要有核糖、脱氧核糖（木糖和阿拉伯糖）
o己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）
双糖：
o以游离状态存在的双糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。还有以结合形式存在的纤维二糖。
o蔗糖是由α-D-葡萄糖和β-D-果糖各一分子按α、β（1→2）键型缩合、失水形成的。它是植物体糖的运输形式。
o
o麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的。其糖苷键型为α（1→4）。麦芽糖分子有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。
o
淀粉
o是植物体最重要的贮藏多糖。
o用热水处理淀粉时，可溶的一部分为“直链淀粉”，另一部分不能溶解的为“支链淀粉”。
o直链淀粉中葡萄糖以α-1，4糖苷键缩合而成。遇碘显蓝紫色
o支链淀粉中葡萄糖主要以α-1，4糖苷键相连，少数以α-1，6糖苷键相连，所以支链淀粉具有很多分支。遇碘显紫色或紫红色。
纤维素：葡萄糖以β-1,4-糖苷键连接
淀粉的酶促水解
α－淀粉酶：在淀粉分子部任意水解α-1.4糖苷键。
（切酶）
β－淀粉酶:从非还原端开始，水解α－１.4糖苷键，依次水解下一个β－麦芽糖单位（外切酶）脱支酶（R酶）:水解α－淀粉酶和β－淀粉酶作用后留下的极限糊精中的1.6 －糖苷键。
单糖的分解代
细胞质：磷酸戊糖途径、糖酵解
线粒体：丙酮酸氧化、三羧酸循环
糖酵解
糖酵解是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体普遍存在的葡萄糖降解途径
ＥＭＰ途径化学计量和生物学意义
总反应式
:
C 6H 12O 6+2NA
D +
+2ADP+2Pi ?
2C 3H 4O 3 +2NADH +2H +
+2ATP +2H 2O
能量计算：氧化一分子葡萄糖净生成 2ATP
2NADH 5ATP 或 3ATP 生物学意义
★是葡萄糖在生物体进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量； ★形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；
★为糖异生提供基本途径。
TCA 的生物学意义
是有机体获得生命活动所需能量的主要途径 ?是糖、脂、蛋白质等物质代和转化的中心枢纽 ?形成多种重要的中间产物 ?是发酵产物重新氧化的途径
磷酸戊糖途径的总反应式
6 G-6-P + 12NADP +
+7 H 2O==== 5 G-6-P + 6CO 2
+ 12NADPH +12H +
磷酸戊糖途径的生理意义
·产生大量NADPH,主要用于还原（加氢）反应，为细胞提供还原力
·产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物
·与光合作用联系，实现某些单糖间的转变
单糖的生物合成
1、葡萄糖生物合成的最基本途径：光合作用
2、糖异生作用
?糖异生作用的主要途径和关键反应
?糖酵解与糖异生作用的关系
?糖分解与糖异生作用的关系
植物细胞中蔗糖合成时需UDPG，淀粉合成时需ADPG，纤维素合成时需GDPG和UDPG；动物细胞中糖元合成时需UDPG。1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？
3、何谓糖酵解？糖酵解与糖异生途径有那些差异？糖酵解与糖的无氧氧化有何关系?
4、为什么说6-磷酸葡萄糖是各条糖代途径的交叉点?
名词解释
糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生作用
糖的有氧氧化
五。生物氧化与氧化磷酸化
生物氧化
糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分
解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化
生物氧化的特点
1. 反应条件温和（常温、常压、中性的水环境）；
2. 反应需要一系列生化酶的参与；
3. 反应分阶段进行，逐步放能；
4. 反应释放能量部分贮于高能磷酸化合物（如ATP）中。
二氧化碳的形成
方式：糖、脂、蛋白质等有机物转变成含羧基的中间
化合物，然后在酶催化下脱羧而生成CO2。
类型：直接脱羧和氧化脱羧
水的形成
代物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O
自由能：在恒温恒压下，体系可以用来对环境作功的
那部分能量叫做自由能，又称Gibbs自由能，用符号G 表示。
电子传递链
由载体组成的电子传递系统称电子传递链
烟酰胺脱氢酶类
特点：以NAD+或NADP+为辅酶，存在于线粒体、基质或胞液中。
NAD(P) + + 2H+ +2e == NAD(P)H + H+
1.黄素蛋白酶类
特点：以FAD或FMN为辅基，酶蛋白为细胞膜组成蛋白
递氢机理：FAD(FMN)+2H === FAD(FMN)H2
2.铁硫蛋白
传递电子机理：Fe3+ == Fe2+3.CoQ
特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜双脂层中，能在膜脂中自由泳动。
传递氢机理：CoQ === CoQH2
4.细胞色素
特点：以血红素为辅基，血红素的主要成份为铁卟
啉。传递电子机理：Fe3+ ==== Fe2+ Cu2+===Cu+
氧化磷酸化
代物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP
（即ADP+P i→ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸
化）相偶联的过程称氧化磷酸化
类别：底物水平磷酸化
电子传递水平磷酸化（或氧化磷酸化）
磷氧比
P/O是指每消耗一个氧原子（或每对电子通过呼吸链传递至分子氧）所产生的ATP分子数。
【名词解释】
生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷氧比（P\0）能荷六。脂类代
生物体的脂类
脂肪的分解代
β-氧化作用
脂肪酸在体氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
脂肪酸的活化
β-氧化过程中能量的释放及转换效率
脂肪酸的α-氧化作用
脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
R CH2COO- ===== R COO-
脂肪酸的ω氧化作用
脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
CH3(CH2)n COO-===-OOC(CH2)n COO-酮体的代
脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然而在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。
酮体的合成与分解
脂肪酸的生物合成
1、十六碳饱和脂肪酸（软脂酸）的从头合成
2、线粒体和质网中脂肪酸碳链的延长
丙二酸单酰COA的形成：
脂肪酸合酶模式图
脂肪酸的β－氧化和从头合成的异同
脂肪酸β－氧化和从头合成的关系
a. 两条途径运行方向相反
β－氧化：每经历一次脱氢、加水、脱氢、裂解的循环反应，脂肪酸减少两个碳片段，生成一分子乙酰CoA。从头合成：每经历一次缩合、还原、脱水、还原的循环反应，脂肪酸延长两个碳片段。
b. 两条途径的中间产物基本相同
七。蛋白质的酶促降解和氨基酸代
氨基酸的脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
2、转氨基作用
3、联合脱氨基作用
氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
转氨基作用
在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
联合脱氨基作用
转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
氨基酸的脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。
氨的代转变
（1）重新生成氨基酸
（2）生成谷氨酰胺和天冬酰胺
（3）生成铵盐
（4）生成尿素——鸟氨酸循环
鸟氨酸循环
在排尿动物肝脏中由NH3合成尿素的代过程称为鸟氨酸循环（尿素循环）
2NH3+CO2+3ATP+3H2O NH2-CO-NH2 +2ADP + AMP + 4Pi
α-酮酸的代转变
（1）再氨基化生成氨基酸
（2）转变成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸）（3）氧化成CO2和H2O 细胞蛋白质降解的意义
1. 清除反常蛋白。
2. 细胞对代调控的一种方式。
必需氨基酸
凡是机体不能自己合成，必需来自外界的氨基酸，称为必需氨基酸。
Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、Phe、Trp 、(His Arg)
非必需氨基酸的生物合成
a、由α-酮酸氨基化生成
b、由某些非必需氨基酸转化而来
c、由某些必需氨基酸转变而来
一碳基团
在代过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团。
一碳基团转移酶的辅酶：FH4
八。核酸的酶促降解和核苷酸代
限制性切酶
原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性切酶
限制性切酶是分析染色体结构、制作DNA限制图谱、进行DNA序列测定和基因分离、基因体外重组等研究中不可缺少的工具，用来切割纤细的DNA分子。
核苷酸的降解核糖核苷酸的生物合成
1、嘌呤核苷酸的生物合成
从头合成途径、补救途径(自学)
2、嘧啶核苷酸的生物合成
从头合成途径、补救合成途径(自学) 嘌呤环上各原子的来源
嘧啶环上各原子的来源
九。核酸的生物合成
遗传信息传递的中心法则
生物的遗传信息以密码的形式储存在DNA分子上。在
细胞分裂的过程中，通过DNA复制把亲代细胞所含的
遗传信息忠实地传递给子代细胞。在子代细胞的生长
发育过程中，这些遗传信息通过转录传递给RNA，再由
RNA通过翻译转变成相应的蛋白质，使后代表现出与亲
代相似的遗传特征。
DNA的半保留复制
DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合
酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补
的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA
分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代
DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这
种复制方式称为半保留复制
保证复制忠实性的原因
a、DNA聚合酶的高度专一性（严格遵循
碱基配对原则）
b、DNA聚合酶的校对功能（错配碱基被3’-5’
外切酶切除）
c、以一小段RNA为引物
1）复制的起始：复制引发体形成，识别复制起点，解
开双螺旋，合成引物。且单链结合蛋白结合到解开的
单链上。
2）DNA链的合成与延长：DNA聚合酶3组装起来同时
夹住两条模板，然后沿着解链方向移动同时合成两条
链。
但是，这两条链的合成有一些区别。以3’-5’为模板的
新链合成是连续的，因为聚合酶催化新链的延伸方向
与解链的方向一致，所以，可以一气呵成合成，叫先
导链。
而，以5’-3’为模板的另一条链的合成，因为它的合成
方向与解链的方向相反，所以不能连续合成。只能分
段合成，然后由DNA聚合酶1切去引物并填补空缺部
分，后再由DNA连接酶连接成完整的新链。因为它的
合成不是一起合成的，所以叫滞后链。
就因为在DNA链的合成过程中其中一条新链的合成是
连续的，而另一条新链的合成是不连续的，所以，我
们称这样的DNA新链合成过程为半不连续复制过程。
3）DNA聚合酶进入复制终点，复制就结束。如果复制
的DNA分子是环形分子，即原核生物DNA或细胞器
DNA或质粒，DNA聚合酶1填补空缺，DNA连接酶封
口。
逆转录作用
以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息
从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。
逆转录的生物学意义：
扩充了中心法则
有助于对病毒致癌机制的了解
与真核细胞分裂和胚胎发育有关
逆转录酶是分子生物学重要工具酶
转录
转录是在 DNA的指导下的RNA聚合酶的催化下，按照
碱基配对的原则，以四种核苷酸为原料合成一条与模
板DNA互补的RNA 的过程。
十。蛋白质的生物合成
以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译
(translation)。
mRNA是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的
模板。
遗传密码: mRNA（或DNA）中的核苷酸序列与蛋白质中
氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。
密码子(codon)：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链中的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子或三联体密码。
遗传密码的性质
1、方向性密码子的阅读方向为5’-3’
2、密码的简并性与摆动性（或变偶性）：由一种以上密码子编码同一个氨基酸的现象称为简并，对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子。多数情况下同义密码子的第一第二个碱基相同，第三个碱基不同，说明密码的专一性主要是由第一第二个碱基所决定。
3、通用性密码子是近于完全通用的。
4、读码的连续性无标点符号，且互不重叠。
5、64组密码子中，AUG既是的密码，又是起始密
码；有三组密码不编码任何氨基酸，而是多肽链合成
的终止密码子：UAG、UAA、UGA。
核糖体是由rRNA（ribosomal ribonucleic asid）和多种蛋白质结合而成的一种大的核蛋白颗粒，蛋白质的合成就是在核糖体上进行的。氨酰- tRNA合成酶特点
a、专一性：
?对氨基酸有极高的专一性，每种氨基酸都有专一的酶，只作用于L-氨基酸，不作用于D-氨基酸。
?对tRNA 具有极高专一性。
b、校对作用：氨酰- tRNA合成酶的水解部位可以水解错误活化的氨基酸。
原核生物多肽链的合成分为三个阶段：肽链合成的起始、肽链的延伸、肽链合成的终止和释放。
肽链折叠是指从多肽链的氨基酸序列形成具有正确三维空间结构的蛋白质的过程。
体多肽链的折叠目前认为至少有两类蛋白质参与，称为助折叠蛋白: （1）酶：蛋白质二硫键异构酶（PDI）；（2）分子伴侣
分子伴侣的概念，
这是一类在细胞能帮助新生肽链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在。
生物化学实验课教学大纲
生物化学实验课教学大纲 课程编码： 学时： 学分： 可成熟型：独立设课 开课单位：生命科学学院 先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等 一、实验性质 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。实验室全天开放。 二、实验教学目的和要求 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。 三、实验项目名称和学时分配
四、实验项目具体内容 生物化学实验技术 实验项目一：皂化价的测定 实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。 主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。 实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量 实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。 主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。 实验项目三：的含量测定 实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素的测定方法。 主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。 实验项目四：蒽酮比色法定糖 实验目的：学习分光光度计的原理合使用方法。掌握总糖定量测定的操作方法。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理，了解分光光度计的基本构造。 实验项目五：血清总胆固醇的测定 实验目的：学习用分光光度法测定血清中总胆固醇（脂肪）含量及标准曲线的制作。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目六：考马斯亮兰染色法测蛋白质 实验目的：学习利用染色方法提高蛋白质消光系数，以提高分光光度法检测灵敏度。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目七：紫外吸收法测定蛋白质核酸含量 实验目的：学习利用紫外分光光度法对生物大分子进行定量分析度。 主要仪器：紫外可见分光光度计、电子天平。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习紫外分光光度计相关内容及其定量和定性的基本方法。 实验项目八：血清丙氨酸氨基移换酶测定 实验目的：学习利用比色法测定酶的活性。 主要仪器：分光光度计、冰箱、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“酶活力及其动力学数据的测定”章节。 实验项目九：大蒜酶的提取及酶活力和含量测定
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
动物生物化学实验教学改革的研究
动物生物化学实验教学改革的研究 摘要：依据高校教育改革的深入和创新素质教育的全面推进，针对动物生物化学实验教学实际情况，进行了改革探索研究。主要通过大学生研究训练计划（SRP）项目和毕业论文于实验教学中的实施，使之互相影响并促进动物生物化学实验教学改革，其旨是发挥实验教学的作用，提高学生创新和实践能力，为国家培养合格人才。 关键词：动物生物化学实验教学 SRP 毕业论文改革 《动物生物化学》实验课程是动物医学和动物科学专业的重要基础课，既具有基础性，又具有前沿性，是研究生命活动变化规律的学科，对验证和巩固动物生物化学理论知识，掌握动物机体内发生的生物化学机制并且运用动物生物化学实验原理和方法来诊断、治疗和预防疾病等都有非常重要的作用，目前的动物生物化学实验教学模式只是注重理论课程内容的复证，同时也在响应国家要求培养适应创新型高水平创新人才的号召，进行动物生物化学实验的优化组合，更新替换陈旧实验内容，对本科生开放一些实验室，虽然起到了一定的作用，但还是不能满足于学生主动性和创造性的全面发挥。因此，本实验室针对动物生物化学实验课程进行
了更深层次的改革探索，首先将动物生物化学实验教学从以前的理论教学中分离出来成为一门独立的32学时的实验课程，对以前的实验项目进行大幅度删减，替换一些重复的和与学生创新性结合不紧密的实验项目，增加了适应学生创新和实践思维发展的综合设计性的大实验，同时把大学生训练计划（SRP）项目和学生毕业论文纳入到实验教学中，使两者相互促进提高并融为一体，影响且促进实验教学进行相应改革，一方面可以满足理论课程需求并且使之提高，另一方面也提高了低年级农科类本科学生的专业兴趣及创新和动手能力，对学生今后走向工作岗位，胜任相关工作与独立开展科学研究都具有非常重要的作用。基于此，本文就动物生物化学实验课程的教学改革实践进行了探索性的分析。 一、加强大学生训练计划（SRP）项目于实验课中实施，促进实验教学改革 为提高学生创新和实践的能力，使SRP项目融入实验教学课堂，首先使大学生实践训练计划（SRP）项目的内容与实验课进行有机结合，通过SRP项目的实施推动动物生物化学实验课程教学发生相应调整改革，大学生训练计划（SRP）项目的启动实施要求动物生物化学实验课程进行相应的改革从以下几方面陈述。 首先，改变以前课前教师为主体，准备好实验所需的试剂、器材和实验所需要的设备，然后在学生动手做实验前，
生物化学实验内容
《生物化学实验》内容 课程类型：制药工程专业必修 实验总学时：32课时 开设实验项目数：8个 适用对象：2017制药工程1、2班 实验教师：段志芳 一、实验目标及基本要求 生物化学实验是一门独立的实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。 二、实验内容
三、成绩 包括实验时的表现（实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%）及实验报告的完成情况和完成质量（占50%），每个实验按总分为100分为满分进行打分，共8个实验，总评取平均值。 四、要求 （1）实验过程中同组人可以配合进行； （2）实验报告独立完成，同组人数据相同，不得抄袭他组数据；（3）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做； （4）对实验结果进行简单的分析. 实验一植物组织中可溶性总糖的提取 一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。
3．掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。 二、实验原理 可溶性糖是指易溶于水的糖，包括绝大部分的单糖、寡糖，常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水，不溶于60%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性，将植物磨碎，用热水将组织中的可溶性糖提取出来，结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积和原料重量，可以求出总糖含量。 三、实验用品 1.仪器设备：电子天平（精确到0.0g，配称量纸若干）；可控温电 加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿：研钵1套；100mL锥形瓶1个；25mL量筒1个；玻 璃棒1根；100mL烧杯2个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个）； 不锈钢刮勺1个；剪刀1把。此部分为每组所用，集中到小框里，放置各实验台上。 3.药品试剂：新鲜植物叶片；蒸馏水。 4.其他：9cm滤纸若干（与玻璃漏斗配套）；纸巾若干；标签纸若
《生物化学实验》课程教学大纲
《生物化学实验》课程教学大纲 【课程编号】 【英文名称】Experiments of Biochemistry 【课程学时】48 【适用专业】生物技术、生物工程 一、本实验课程的教学目的和课程性质 生物化学实验是生物技术和生物工程专业学生的必修专业基础课，是一门理论性和实用性很强的课程。本实验课程的教学目的是通过对实验室基本操作规范、大分子物质性质鉴定、比色测定、大分子物质的分离和提纯、电泳分离等方面的理论和实践教学进一步加深和巩固学生对生物化学理论知识的学习，培养学生的实验技能，有效地提高学生的动手能力，为今后的科研工作打下基础。 二、本实验课程的基本要求 通过生物化学实验的教学，使学生达到如下要求： 1.在实验过程中将生物化学的理论知识进一步验证、巩固、扩充和提高。 2.学会正确使用有关生化仪器，了解和掌握生化实验室的基本操作规范。 3.培养学生在进行生物学实验时的实验过程、结果分析、实验设计和动手实验的能力，培养和提高学生的实验操作技能。 4.掌握包括蛋白质、核酸、酶、维生素、脂类和代谢各方面实验方法和技能，掌握离心、滴定、比色、层析、电泳等各种生物化学实验技术。 5.培养学生学习兴趣、重视实践、探索进取、吃苦耐劳、团结合作的精神。。 6.培养科研能力和科学素质，使学生具有严格的科学学风和发现、分析、解决问题的初步能力。 三、本实验课程与其它课程的关系 本实验课程上承《无机化学实验》、《分析化学实验》和《有机化学实验》，下续《植物生理学实验》、《遗传学实验》、《分子生物学实验》等课程，因此生物化学实验的学习是学生进行其他生物学实验的前奏，是今后开展生物学方面实验和研究的基础。 四、实验课程理论教学内容安排（共安排6学时） 第一部分生物化学实验室的基本操作规范（1.0学时） 【目的要求】 1、了解实验的生物学性质和化学性质。 2、了解实验室的基本操作规范和实验误差的控制。 3、了解生物样品的制备方法。 【教学内容】了解生物化学实验的基本操作规范及准确测定的方法。 第一节实验室基本操作规范 第二节准确测量的方法 第三节普通生物样品的制备方法
[考研]生物化学笔记
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学试验教学大纲-湖北大学生命科学学院
湖北大学 生物化学实验 （课程代码） 实验教学大纲 （第2版） 生命科学学院 生化教研室 2010年7月
前言 课程名称：生物化学实验学时：64 适用专业：生物科学、生物技术、生物工程课程性质：必修 一、实验课程简介 生物化学实验课程是生命科学本科实验教学的一个重要组成部分，实验性质有基础性、综合性、设计（创新）性三层次，实验项目数共25个，按照学时要求完成必做与选做实验。在实验过程中要求学生自己动手，独立观察并完成实验报告，注重培养学生创新思维与能力。 二、课程目的 通过实验教学可以加强学生对生物化学基本知识和基本理论的理解，掌握现代生物科学与技术的实验原理与技能；同时，通过实验培养学生独立观察、思考和分析问题、解决问题和提出问题的能力，养成实事求是、严肃认真的科学态度，提高学生的科学素养以及敢于创新的开拓精神。 三、考核方式及成绩评定标准 生物化学实验课程考核采用笔试与操作能力二种方式； 期末成绩评定标准为：平时成绩60%；笔试10%；操作能力30% 。 四、实验指导书及主要参考书 1．陈均辉等，《生物化学实验》科学出版社，2003年4月第三版 2．蒋立科等，《生物化学实验设计与实践》高等教育出版社，2007年10月第1版 五、实验项目 实验项目一览表
实验类型：演示性、验证性、综合性、设计性、其它 实验一蛋白质及氨基酸呈色反应与甲醛滴定法测定氨基氮（3课时）实验类型：验证性 实验目的： 学习几种常用的鉴定蛋白质与氨基酸的方法，掌握甲醛滴定法测定氨基酸含量的原理和操作要点。 实验内容： 1、茚三酮反应： （1）取两支试管分别加入蛋白质和氨基酸溶液1ml，再各加0.5ml0.1%茚三酮水溶液，混匀，沸水浴加热1-2min，观察颜色由粉色变紫红再变蓝。 （2）在一小块滤纸上滴上一滴0.5%Gly溶液，风干后，再在原处滴上一滴0.1%的印三酮乙醇溶液，在微火旁烘干显色，观察紫红斑点的出现。 2、黄色反应：
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
生物化学实验
生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部
实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理． 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计． 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL
4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)， 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。 5、准确称重，计算含量和得率。 含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％)
得率： 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？ 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。
复旦大学生物化学笔记完整版
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
生物化学实验Ⅱ 教学大纲
生物化学实验Ⅱ教学大纲 01．教学单位名称：生命科学学院 10．实验课程的教学任务、要求和教学目的 10.1 教学任务 生物化学实验是一门专业基础实验的必修课，本教学大纲是根据生物科学、生物技术、生物药学、药物制剂等专业人才的培养目标所需要的基本理论和基本技能的要求制定的。本课程的任务是通过教学过程，使学生掌握常规生物化学实验的基本技术和方法，培养学生的实际操作能力、分析解决问题的能力、开拓创新思维的能力、实验设计的思维方法、以及规范书写实验报告等知识。为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术，毕业论文的撰写、从事生物化学和相关学科的教学、研究与生产奠定基础。 10.2 教学要求 通过教学过程加深学生对生物化学基本原理的理解，要求同学熟悉并掌握基本生化技术，掌握生物大分子的分离纯化、性质表征、代谢调控等相关的实验技术。在实验过程当中应遵守实验室规章制度，有序进行实验，严格按照规定程序操作，全面观察，准确如实记录实验数据。实验结束后，做好善后工作，清洁整理实验器具并清点归还，经指导教师检查无误后方可离开实验室；及时整理实验记录和数据，按要求认真独立完成实验报告，并按时提交；积极参加课后讨论。 10.3 教学目的 使学生了解并掌握生物大分子的分离和纯化的相关知识和技能，为专业课的学习和专业技能的培训奠定良好的基础，并通过严格的实验要求和管理，培养学生具有初步的科学实验能力及严格的科研作风，同时验证生化的某些基本理论知
识，加深感性认识。另外，进行一定比例的综合性、设计性实验，将实验理论和实验技能融为一体，从而培养学生的基本实验思想、实验方法、实验技能和综合应用能力；引导学生将所学的知识和技能用于今后的社会实践，培养学生严谨求实的态度、创新的思维方法及团结合作精神，使学生成为求是、务实、创新的专门人才。 11．学生应掌握的实验技术及实验能力 11.1熟练掌握以下各项生物化学实验的基本技能 各种常用玻璃仪器的洗涤和使用；滴管、移液管、微量加样器的使用；离心机、分光光度计、紫外检测系统、层析系统、恒温水浴、梯度发生器、电泳仪系统、瓦氏呼吸仪等的使用。 11.2 掌握以下各项生物化学实验技术 核酸的颜色反应，地衣酚比色分析法测定RNA的含量以及二苯胺比色分析法测定DNA含量；RF-5301荧光分光光度计的使用，应用荧光法定量测定维生素B2和维生素C；离子交换柱层析分离pI值具有显著差别的核苷酸；瓦氏呼吸仪的使用，用该呼吸仪观察柠檬酸、琥珀酸等中间产物对酵母三羧酸循的促进作用；应用纸层析技术定性鉴定体外氨基转换反应。 12．开设实验项目 开设实验项目一览表
生物化学笔记 考试重点
第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。
生物化学实验教学大纲
《生物化学实验》教学大纲 课程名称：生物化学实验课程编码：013B005A 学时：32学分： 2 适用专业：生物技术、医学检验（本科）先修课程：无机化学、有机化学，普通生物学 执笔人：周银审定人：夏光辉 一、课程的性质、地位与任务 生物化学是高等院校生物科学相关专业的重要专业基础课（必修）。为了加强理论知识的学习并进行实践应用，生物化学实验课也随之开设。生物化学实验课程锻炼了学生的实际动手能力，并将理论知识与实践相结合，提高学生观察,分析和解决问题的能力,培养学生严谨的工作作风和实事求是的科学态度,为学习专业课程和未来的科学研究及实际工作打下良好的基础。 二、教学目标 1.知识目标 通过本课程的学习,加深对生物化学基础理论,基本知识的理解,正确和较熟练地掌握比色、层析、电泳和离心等生物化学基本实验方法的原理和操作技能。 2.素质目标 （1）要求明确实验目的，弄懂实验原理，学会实验方法，掌握实验技能。 （2）要求学生在教师的指导下，亲自动手，独立或者合作完成实验操作过程，如实记录实验结果，书写实验报告，培养学生的独立工作和分析问题的能力。 （3）要求学生严格遵守实验室规则，养成良好的实验习惯。 三、主要的教学方法 主要以学生亲自动手操作为主，教师的原理讲解和示范操作为辅助，实验设置按照生物化学教学改革中的创新新、新颖性和独立性来进行，实验项目大多为设计性实验，提高学习的趣味性，并提高学生遇到问题后分析问题和独立解决问题的能力。 四、教学内容的学时分配 序号实验项目 学 时 实验性质备注 演 示 验 证 设 计 综 合 必 做 选 做 1 基本要求及重要仪 器的使用 2 √√ 2 DNS法测还原糖的 浓度 2 √ √ 3 蛋白质等电点的测 定和沉淀反应 2 √ √ 4 蛋白质及氨基酸的 2 √
生物化学笔记(整理版)7
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键
生物化学实验内容
《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表
2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。
Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记
Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。