大学生物化学名词解释(上)(复习全)
蛋白质
1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block）
2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力
3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在
4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基
5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序
6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）
7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式
8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能
9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性
10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基
11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基
12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序
13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用
14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用
15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面
16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。
17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲
18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引
相邻R基的大小
相隔3个残基的R基的相互作用
Pro和Gly的出现
α-螺旋末端aa 残基的极性
19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
20、结构域：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域
21、蛋白质三级结构：一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系
22、寡聚蛋白：由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体
23、亚基：寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基（subunit），亚基一般由一条肽链构成，也称为单体（monomer）
24、原体：对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分被称为原体或原聚体
25、蛋白质的四级结构：指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚
基间的相互作用
26、蛋白质的变性：导致蛋白质功能丧失的三维结构破坏称为变性
27、蛋白质变性过程：然蛋白质分子受到物理因子影响或化学处理时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物化常数发生改变。其实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体（变性不涉及共价键的断裂（肽键和二硫键），一级结构仍保持完好）
28、复性：一些经热、极端pH或变性剂变性的蛋白质，若恢复其天然构象稳定存在的条件，将再次获得它们的天然构象和生物活性
29、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质所带的正电荷与负电荷的数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质在等电点时净电荷为零，因此没有同种电荷的排斥，所以不稳定，溶解度最小，易聚集沉淀。同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小
30、沉降系数：生物大分子、亚细胞器和微生物等颗粒在单位离心场中的沉降速度
31、可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀
32、不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
33、盐析：在溶液中加入中性盐使生物大分子沉淀析出的过程
34、有机溶剂沉淀反应：用与水互溶的乙醇、丙酮等夺取水膜，降低介电常数，增加蛋白质之间的相互作用，使蛋白质颗粒凝集而沉淀
35、加热沉淀反应：热变性使蛋白质天然结构解体，疏水基外露，因而破坏了水化层，蛋白质处于等电点时最易沉淀
36、重金属盐沉淀反应：蛋白质在体内一般带负电荷, 可与Cu2+/Hg2+/ Ag+/Pb 2+等结合为不溶性蛋白盐而沉淀
37、等电点沉淀法：蛋白质在等电点时，彼此之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀
38、层析技术，亦称色谱技术，是利用混合物中各组分的物理、化学、生物性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中（其中一个相为固定的，称为固定相；另一个相则流过此固定相，称为流动相）并使各组分以不同速率随流动相移动，从而达到分离各组分的效果纸层析是指以滤纸作为基质的层析
薄层层析是将基质在玻璃或塑料等光滑表面铺成一薄层，在薄层上进行层析
柱层析则是指将基质填装在管中形成柱形，在柱中进行层析
39、凝胶过滤：凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤、分子筛层析或排阻层析
40、离子交换层析：依据各种离子或离子化合物与离子交换剂的结合力不同而进行分离纯化。利用一定pH下不同蛋白质带电种类和电量的差异，柱介质是结合着带电基团的合成聚合物。结合着阴离子的称为阳离子交换树脂, 结合阳离子的称为阴离子交换树脂
41、亲和层析：依赖于蛋白质和它的配体之间的相互作用来分离。
42、电泳:在外电场作用下，带电蛋白质将向与其电性相反的电极移动的现象（一般不用于纯化大量蛋白质，常作为一种分析手段）
聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）：以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（测定分子量）
等电聚焦（IEF）：等电点不同的蛋白质混合物的各组分将分别聚焦在各自等电点相应的pH位置上
双向电泳
43、透析法：透析是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质分开
44、超滤：用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的
45、协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中其他亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应
46、别构效应：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构象变化影响同一蛋白质分子上其他结合部位的结合亲和力。具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白
47、同促效应：作用物和效应物为同一种物质
48、异促效应：作用物和效应物不同
49、BPG效应：BPG降低了血红蛋白对O2的亲和力
50、波尔效应：H+、CO2促进O2的释放
51、分子病：蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病
核酸
1、DNA的一级结构：DNA是dAMP、dGMP、dCMP、 dTMP通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的线形或环形多聚体，没有分支
DNA的二级结构：双螺旋结构。两条反向平行（一条5’→3’，另一条3’→5’）的多核苷酸链绕同一中心轴相互缠绕，形成右手双股螺旋。
2、DNA的三级结构：DNA在双螺旋的基础上通过扭曲和折叠形成的构象
超螺旋：DNA分子的一种扭曲状态。当将线性过旋或欠旋的双螺旋DNA连接形成一个环时，都会自动形成额外的超螺旋来抵消过旋或欠旋造成的张力，目的是维持B构象。过旋DNA 会自动形成额外右手螺旋，而欠旋形成额外左手螺旋，称为负超螺旋。
3、环状DNA的三种典型构象:①松弛环状DNA线形DNA直接环化②解链环状DNA线形DNA 拧松后再环化③超螺旋DNA
4、连环数：指一条链以右手螺旋绕另一条链的次数
5、扭转数：Watson-Crick 螺旋数目
6、超螺旋存在的意义：
（1)超螺旋DNA具有更致密的结构，在细胞内所占体积更为经济。
（2）负超螺旋导致DNA易于解链，有利于DNA参与复制、转录、重组等过程。
7、基因：DNA分子上携带并传递遗传信息的单位
8、基因组: 指生物体所含的全部基因。对于真核生物，常指单倍体基因组
9、内含子：基因中不编码的居间序列，不出现于成熟的mRNA分子中
10、外显子：基因中为蛋白质编码的片段
11、断裂基因：大多数为蛋白质编码的基因都含有内含子和外显子。由于内含子的存在使基因成为不连续基因或断裂基因
12、RNA的一级结构：即RNA的共价结构，核糖核苷酸以3’,5’磷酸二酯键连接形成的线性单链分子
13、二级结构：由局部双螺旋区和非配对区（突环区）组成
14、三级结构：二级结构的进一步折叠
15、四级结构：与蛋白质形成的核蛋白复合体（如：核糖体、信号识别颗粒等）
15、tRNA一级结构：通常由73-93个核苷酸组成，含稀有碱基，3′端为CpCpAOH（用来接受活化的氨基酸）5 ′端为pG或pC
16、二级结构：三叶草形，“四环一臂”
17、三级结构：倒L型
18、核苷酸（核酸）等电点：核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有碱性，因此核酸具有两性电离的性质。但核酸中磷酸基的酸性大于碱基的碱性，其等电点偏酸性。DNA的pI约为4～5，RNA的pI约为2.0～2.5，在pH7～8电泳时泳向正极
19、增色效应：核酸分子加热变性后，在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象
20、减色效应：：加热变性后的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，在260nm处的紫外吸收会减少的现象
21、DNA的变性：高温、酸、碱及某些变性剂（如尿素等）能破坏核酸中的氢键，使有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律的线团，此作用称DNA的变性。变形不涉及共价键的断裂22、热变性：DNA的稀盐溶液加热到80-100oC，即可发生热变性。变性在一个较窄的温度范围内“爆发式”发生。
23、熔点（熔解温度，Tm):DNA双螺旋结构失去一半时的温度。一般在82-95℃之间
24、影响Tm值的因素：①DNA的均一性②G-C的含量③介质的离子强度④有机溶剂⑤甲酰胺可以促进变性
25、复性：在一定条件下，变性DNA两条彼此分开的单链重新缔合成双螺旋结构，这个过程称为复性
26、退火：热变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火
27、分子杂交：相同或不同来源的两条单链DNA分子，或单链DNA与RNA分子，如果在某些区域具互补序列，则复性时根据碱基互补原则，可形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交分子
28、核酸的凝胶电泳：琼脂糖凝胶电泳，聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）
29、限制性内切酶：一类能识别双链DNA分子中特定核苷酸序列，并由此切断DNA双链的核酸内切酶
30、DNA聚合酶链式反应（PCR)：体外快速扩增DNA的方法。DNA双链经高温变性，分开的单连DNA分别与寡聚核苷酸引物互补结合（退火），在聚合酶、dNTP和Mg2+的存在下，DNA 聚合酶催化DNA链的合成，如此经变性- 退火- 合成三步反复循环，使所需要的DNA片段得到特异的扩增
酶
1、活化能：在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能。
2、底物：被作用的反应物
3、单体酶：由一条肽链组成的酶，如溶菌酶、RNase；有的单体酶由多条肽链组成，肽链间通过二硫键相连，例如胰凝乳蛋白酶
4、寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶亚基之间靠次级键结合，容易分开例如肌酸激酶
5、多酶复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成
6、氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶，分为氧化酶和脱氢酶
7、脱氢酶：催化直接从底物脱氢的反应
8、转移酶：催化化合物某些基团的转移反应
9、裂合酶：催化从底物移去一个基团形成双键的反应或其逆反应
10、连接酶（ligases or synthatases 合成酶）：催化有ATP参与的合成反应
11、“诱导契合”学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状
12、酶活力：指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力
13、酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量，用U 表示
14、1个酶活力国际单位（IU）：指在最适反应条件（指最适pH、温度25℃等）下，1分钟内能催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量
15、酶的比活力：代表酶的纯度。用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，即：比活力=总活力U/总蛋白mg。（酶的比活力反映的是酶的纯度）
16、酶的转换数：一定条件下（当酶被底物饱和时），每秒钟每个(或每mol)酶分子转换底物的分子数(或mol数)
17、零级反应：反应速率与反应物浓度无关而受它种因素影响而改变的反应，既反应速率为一常数
18、一级反应：反应速率只与反应物的浓度的一次方呈正比
19、二级反应：反应速率与反应物的浓度的二次方（或两种物质浓度的乘积）呈正比
20、中间产物学说（米式学说）：当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成酶-底物中间复合物，然后生成产物，并释放出酶
21、（米氏常数）Km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。单位 mol/L或 mmol/L
22、（Km 是酶的一个重要的特征物理常数，Km的大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；不同的酶具有不同Km值。Km值可以判断酶的专一性和天然底物。作用多种底物的酶， Km 值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。）
23、K2（K cat）：当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为转换数（TN）或催化常数，单位 min-1或S-1，K cat值越大，表示酶的催化效率越高
24、双倒数作图法：
25、竞争性抑制剂：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争酶的结合部位
26、非竞争性抑制剂：酶可同时与底物及抑制剂结合，形成的三元复合物不能进一步分解为产物，导致酶活性下降。由于非竞争抑制剂与酶活性部位以外的基团结合，并不是与底物竞争与酶活性部位的结合，所以称为非竞争性抑制剂
27、反竞争性抑制剂：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，形成的复合物不能分解为产物
28、酶的活性部位：与酶活性直接相关的区域，是多肽链折叠形成的一个特殊的空间结构。活性部位分为结合部位和催化部位
结合部位—与底物的结合，决定酶的专一性；催化部位—催化底物键的断裂及形成新键，决
定酶催化能力。
29、邻近效应：指酶和底物结合形成中间复合物后，使底物和底物分子之间、酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的提高，从而使反应效率大大增加的一种效应
30、定向效应：反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应
31、底物的形变：许多活性部位开始与底物并不相适合，但为了结合底物酶的活性部位不得不变形（诱导契合）以适合底物
32、酸碱催化：通过向反应物提供质子或从反应物接受质子以促进过渡态的形成以及稳定过渡态，加速反应的一类催化机制
33、过渡态：反应物分子处于被激活的状态，是反应途径中分子具有最高能量的形式，是分子的不稳定态
34、共价催化（又称亲核催化或亲电子催化）：主要通过一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键催化基团的转移反应。（在酶作用下的共价催化中，一个底物的一部分首先转移到酶上，然后再转移到第二个底物上）
35、共价催化剂包括亲核催化剂与亲电催化剂。在催化时，亲核催化剂能提供电子并作用于底物的缺电子中心，亲电子催化剂能汲取电子并作用于底物的负电中心
35、金属离子催化：不论是与酶紧密结合的金属离子，还是从溶液中同底物一起吸收的金属离子，都能通过几种途径参与催化作用。①提高水的亲核性能②通过静电稳定或屏蔽负电荷③通过结合底物为反应定向④电子传递中间体⑤通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应
36、别构调节：寡聚酶分子的配体结合部位与配体分子可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态
37、别构酶：具有别构调节作用的酶称为别构酶
38、效应物：能使酶分子发生别构作用的物质
39、K型效应物：使K0.5改变而Vmax不变；V型效应物：Vmax 改变而K0.5恒定的调节类型
40、脱敏作用：别构酶经加热或用化学试剂处理，可以引起别构酶解离，失去调节活性
41、酶的别构调控：酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态
42、（别构调控可分为同促别构调控与异促别构调控，同促别构调控中，酶的活性部位和调节部位是相同的，效应物是底物；异促别构调控中，酶的活性部位和调节部位是不同的，效应物是非底物分子）
43、共价调节酶：通过共价调节酶进行，通过其它酶对其多肽链某些基团进行可逆地共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性
44、蛋白质的磷酸化：由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，其逆过程由蛋白磷酸酶催化的，称为蛋白质的脱磷酸化
45、级联放大：一种酶的激活常常会引发一系列酶的激活，这样的系列激活反应称之酶级联反应。少量的起始酶分子被激活后，它们会依次激活更多的酶，最终导致高浓度、高活性的酶的生成
46、酶原的激活:体内合成出的蛋白质，有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成活性部位，变成活性蛋白。这个不具生物活性的蛋白质称为前体,如果活性蛋白质是酶，这个前体称为酶原，该活化过程称为酶原的激活
47、同工酶：催化同一反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。（具有组织或器官特异性）
48、（这种酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中。同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和癌变的有力工具）
维生素
1、维生素（Vitamin）：维持机体正常生命活动所必需的一类微量有机物质
2、维生素缺乏症：机体缺乏某种维生素时，可使代谢过程发生障碍，机体不能正常生长，此类疾病称为维生素缺乏症
3、水溶性维生素：包括维生素B族（维生素B族主要有维生素B1、B2、PP、泛酸、B6、生物素、叶酸及B12）、硫辛酸和维生素C