生物化学知识点汇总
生物化学知识点486
时间：2011-8-10 18:04:44 点击：
、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化
学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。...
水键）、（范德华力）等生物化学
一、填空题
、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。
转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。
、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金
属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。
8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。
、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。
、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1
甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主
要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
个碳原子的（脂酰辅酶A骤。生成一分子（乙酰辅酶A ）四种。LDL）、（HDL21、血浆脂蛋白密度分类法分（CM）、（VLDL）、（、LDL由（蛋白质）、（脂肪）、（磷脂）、（胆固醇及胆固醇脂）四种成分组成。22、氮平衡是指（人体每天摄入氮量与排出氮量之间的比例关系），其类型有（氮的部平23衡）、（氮的正平衡）和（氮的负平衡），健康成年人应维持氮的（总）平衡，而生长期儿童应为氮的（正）平衡。、机体氨基酸脱氨基方式有（氧化脱氨基作用）、（转氨基作用）、（联合脱氨基作用）24酮酸）和（氨）两a-三种，其中以（联合脱氨基作用）方式为主，氨基酸脱氨基后产物有（（氧化供能），（生成非必需氨基酸）、种，前者在体内的代谢去路有（转变成糖及脂肪）、后者在体内的代谢去路有（生成尿素）、（合成谷氨酰胺）、（合成非必需氨基酸、嘌呤、嘧啶等含氮化合物）。、尿素的合成实质上是机体对氨的一种（解毒）方式，尿素的合成部位是（肝脏），尿25）分子二氧12）分子氨和（素的合成途径是（鸟氨酸循环）。每合成一分子尿素可消耗（化碳，合成的尿素可经（肾脏）排泄。
））为模板，根据碱基配对原则，在反转录酶催化下，合成（DNA26、反转录是以（RNA 的过程。
）合成时的中间产物。27、冈崎片段是（DNA）三种，它们在蛋白质生物合成中的主要功rRNAtRNA）和（）、（28、RNA有（mRNA（活化和转运氨基酸的工具）和（蛋白质生物合能分别是（合成蛋白质肽链的直接模板）、成的场所）。），血浆占体），其中细胞外液占体重的（百分之2029、正常人体液占体重的（百分之60 重的（百分之5）。离子对心肌的兴奋性有（增强）作用。离子对心肌的兴奋性有（抑制）作用，30、KCa 31、血钙在体内以（扩散钙）和（非扩散钙）两种形式存在。、机体对酸碱平衡的调节主要依靠（血液的缓冲对）、（肺的调节）、（肾的调节）三32 方面的作用。 2
作用）的重吸收）、（尿液的酸化）、（泌NH333、肾调节酸碱平衡，是通过（NaHCO3 三方面来实现的。
、剧烈呕吐丢失大量胃液，可能发生（代谢性碱）中毒，严重腹泄时可能发生（代谢性34 酸）中毒。
、生物转化的第一相反应是（氧化反应）、（还原反应）、（水解反应），第二相反应35 是（结合反应）。
、主要在肝进行的物质代谢有（糖代谢）、（脂类代谢）、（蛋白质代谢）、（维生素36 代谢）、（激素代谢）。
、粪便的颜色主要来源是（粪胆素），尿的颜色主要来自（尿胆素），尿三胆是指（尿37 中胆红素）、（胆素原）、（尿胆素）
生物化学名词、生物化学：是研究生命的化学，即研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨1 生命现象的科学。2、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。它是蛋白质的基本结构。）-CONH-氨基脱水缩合而成的化学键（肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-3、称为肽键。溶液时，解离成正、负离子的趋势相等，所带正、负电荷数、等电点：蛋白质在某一PH4 称为该蛋白质的等电点相等，成为兼性离子（两性离子）。此时溶液的PH射线、超超波及强烈震荡）或、蛋白质的变性：在某些物理（如高温、高压、紫外线、X5化学因素（如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂）作用下，蛋白质空间结构破坏，导致理化性质改变和生物活性降低以至丧失的现象称为蛋白质的变性作用。
6、酶：是由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂。
7、酶促反应：酶所催化的化学反应称为酶促反应。
8、酶的必需基团：酶分子中，与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团。、酶的活性中心：必需基团在酶的空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间构象的区域，9 能与底物特异性地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。、酶原的激活：无活性的酶的前体称为酶原，在合适的条件下和特定的部位，无活性的10 酶原转变为有
活性的酶的过程称为酶原的激活，其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。
、同工酶：是指催化同一化学反应，但酶原蛋白的分子结构、理化性质及免疫特征等不11 同的一组酶。糖的无氧氧化（糖酵解）：葡萄糖或糖原在无氧条件下分解生成乳酸的过程，称为糖的12 无氧氧化，由于此过程与酵母菌使糖的发酵过程相似，故又称为糖酵解。并释放能量的H2O和13、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成CO2 过程，称为糖的有氧氧化。时称为高血糖。当血糖浓度高于7.22mmol/L14、糖尿：临床上将空腹血糖浓度高于 3 ，超过了肾小管对糖的重吸收能力（称为肾糖阈）时，尿中可出现葡萄糖，称8.89mmol/L 为糖尿。、生物氧化（细胞呼吸或组织呼吸）：营养物质（糖、脂肪、蛋白质）在生物体内彻底15并释放能量的过程称为生物氧化，由于此过程与细胞利用氧和生成H2OCO2和氧化生成CO2有关，故又称为细胞呼吸或组织呼吸。、呼吸链：线粒体是物质进行彻底氧化的重要场所，在线粒体内膜上排列着一系列传递16）通过一个连续进行的链式反应逐步传递给氧生成2H体，能将代谢物脱下的一对氢原子（水，由于此过程与细胞的摄氧有密切关系，因此称为呼吸链。
、甘油三酯：脂肪是由一分子甘油和三分子脂肪酸脱水缩合成的酯称为甘油三酯。17脂肪动员：当饥饿或运动时贮存在人体脂肪组织中的甘油三酯，在脂肪酶的催化下，、18此过程称为脂肪动水解生成甘油和脂肪酸释放入血液，并运往全身各处组织细胞氧化利用，员。
脂肪酶、DG）脂肪酶、甘油二酯（19、激素的敏感性脂肪酶：脂肪水解是在甘油三酯（TG））脂肪酶的作用下完成，其中甘油三酯脂肪酶是脂肪动员的限速酶，其活性甘油一酯（MG 受多种激素的调控，因此称它为激素敏感性脂肪酶。、脂解激素：肾上腺素、去甲肾上腺素、肾上腺皮质激素及胰高血糖素能激活甘油三酯20 脂肪酶，促进脂肪动员，这些激素称为脂解激素。
21、酮血症：如果长期饥饿、严重糖尿病时，体内脂肪动员加强，肝内生成的酮体超过肝22可引起酮症酸中毒，酮体是酸性物质，外组织利用酮体的能力，导致血中酮体升高称酮血症。丙酮量增多经肺呼出，病人呼出的气味有酮味，即烂苹果味。23、氮平衡：人体每天摄入氮量与排出氮量之间的比例关系称为氮平衡。时，尿酸盐晶体易沉积于关节、软组织、0.48mmol/L24、痛风症：当血浆中尿酸含量高于软骨及肾等处，导致关节炎、尿路结石、肾疾病原，临床上称为痛风症。临床上用嘌呤醇治疗痛风症。将遗传信息的传递方式归纳为遗传学中心法则，描述了遗传年Crick25、中心法则：1958 蛋白质（翻译）的流动方向。DNA-RNA转录，再由RNA-信息从DNA-DNA 复制，或从的一条链，另DNA、半保留复制：在每个子代DNA分子的双链中，一条链保留了亲代26 一条链是重新合成的，故将这种复制方式称为半保留复制。片段DNA27、冈崎片段：随从链是在分段合成引物的基础上非连续合成的，这些不连续的最先是由日本科学家冈崎在电子显微镜下发现，称为冈崎片段。的方向，每3'5'-四种核苷酸，从、分子中含有mRNAA、GC、U、遗传密码或密码子：28 三个相邻的核苷酸组成的三联体，称为遗传密码或密码子。
29、生物转化：各类非营养物质在生物体内代谢转变过程我为生物转化。、黄疸：各种病因导致血清总胆红素含量升高，可引起皮肤、黏膜、巩膜的黄染现象称30 为黄疸。
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生物化学
二、单项选择题C）1、蛋白质中氮的含量占的百分数为（25 E、16,D、19，、A、6.25,B、
10.5,C A）2、变性蛋白分子结构未改变的是（E、空间结构C、三级结构，D、四级结构，
A、一级结构，
B、二级结构，）C 3、DNA主要存在的部位是（、核糖体、细胞核内染色质，D、细胞核基质，EA、细胞膜，B、细胞质，C ）、构成RNA分子的戊糖是（E4 、核糖、乳糖，D、脱氧核糖，EA、葡萄糖，B、果糖，C ）5、关于酶的叙述哪项是正确的（
C、大多数酶的化学本质是、只能在体内起催化作用，CA、所有的酶都含有辅基和辅酶，B 、每一种酶只能催化一种底物发生反应PH无关，E蛋白质，
D、酶活性与溶液的）6、酶原之所以没有活性是因为（B、D、活性中心未完成或未暴露，C、酶原是普通的蛋白质，BA、酶蛋白肽链合
成不完整，缺乏辅酶和辅基，E、是已经变性的蛋白质、中年男性病人，酗酒，呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血的酶7 是（E）、胆碱脂酶，E、淀粉酶B、乳酸脱氢酶，C、谷丙转氨酶，DA、碱性磷酸酶，、糖酵解的反应部位是（A）8 E、肾脏、线粒体，C、细胞质和线粒体，D、肝，A、细胞质，B C）9、糖有氧氧化的生理意义（、糖CB、是糖在体内的贮存形式，A、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式，、与药物、毒物和某些激素的生物ED、为合成核酸提供磷酸核糖，氧化供能的主要途经，转化有关
）10、肝糖原能直接分解为葡萄糖，是因为肝中含有（B 、已糖激酶D、葡萄糖激酶，ECA、磷酸化酶，B、葡萄糖-6磷酸酶，、糖原合成酶，）11、不能接受氢的物质是（C FAD 、FMN,E、、CoQ，C、Cyt,DNADA、，B 、下列不属于高能化合物的是（D）12 、UTP ED、6-磷酸葡萄糖，CoA,CA、乙酰CoA,B、琥珀酰、ATP，）13、运输食物脂肪的蛋白质是（A IDL E、HDL、LDL，D、，VLDLCMA、，B、，C ）B14、肝合成的脂蛋白是（IDL E、HDL，、DLDLCVLDLBCMA、，、，、，D15、体内能合成的脂肪酸是（）5
DHA 、软脂酸，E、、亚油酸，B、亚麻酸，C、花生四烯酸，DA （C）16、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生多少分子ATP 36 ，E、129，D、14638A、，B、131，C、、防止动脉硬化的脂蛋白是（D）17 IDL E、，D、HDL，CA、CM，B、VLDL，、LDL D）18、我国营养学会推荐的成人每日蛋白质需要量为（100g 80g,E、、40g,C、60g,D、A、20g,B B）19、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是（E、以上都是C、联合脱氨基，D、嘌呤核苷酸循环，A、氧化脱氨基，B、转氨基，C）20、丙氨酸氨基转移酶活性最高的器官是（E、肺C、肝，D、脑，A、心肌，B、肾，）21、体内氨的主要运输、贮存形式是（B 、嘌呤、嘧啶、谷氨酸，D、胺，EA、尿素，B、谷氨酰胺，C ）、DNA作为遗传物质基础，（A22DNAC、子代DNA不经遗传密码可复制而成，BA、DNA分子含有体现遗传特征的密码，、上的遗传信息翻译成直接把DNAmRNA,D、通过tRNA通过A-T，G-C把遗传信息转录给传递给RNA E、遗传信息只能从DNA蛋白质，的互补结构是（B）TAGCAT23、DNA复制中，DNA片段中AUGCUA ，E、、ATGCTA，D、AUCGUAA、TAGCAT，B、ATCGTA，C，医生劝其不要进食动物肝脏，0.55mmol/L24、中年男性患者，主诉关节疼痛，血浆尿酸原因是（D）、肝富含胆ED、肝富含嘌呤碱，、肝富含氨基酸，B、肝富含糖原，C、肝富含嘧啶碱，A 固醇D）25、下列关于肾脏对钾盐排泄的叙述错误的是（E、易缺钾C、不吃也排，D、不吃不排，A、多吃多排，B、少吃少排，）26、对于不能进食的成人，每日的最低补液量为（D 、2500ml 1500ml，E500ml350ml，C、，D、A、100ml,B、）NaHCO3/H2CO3的比值为（C27、正常人血浆30/1 E、25/120/1，D、，15/1A、10/1，B、，C、A）28、碱储是指血浆中的（、Na2SO4 、Na2HPO4,D、NaH2PO4,EKHCO3,CA、NaHCO3,B、）29、饥饿时肝的主要代谢途径是（D 、糖异生作用，E、糖酵解BA、蛋白质的合成，、糖的有氧氧化，C、脂肪的合成，D A）30、人体生物转化作用最重要的器官是（ED、肌肉，、心脏CA、肝，B、肾，、脑，C）31、胆汁中含量最多的有机成分是（EDCBA、胆色素，、胆固醇，、胆汁盐酸，、糖，、磷脂 6
B）32、当肝功能受损时血液中升高的物质是（E、酮体C、胆固醇，D、清蛋白，A、血脂，B、血氨，
生物化学三、多项选择题）ABCE 1、使蛋白质变性的因素有（、超声波、强酸，D、中性环境，EA、高温，B、强烈震动，C ）C-1'与碱基氮原子连接的位置是（AC2、核苷分子中戊糖的、嘌呤N-3 N-9，ECN-3，、嘧啶N-1，D、嘧啶A、嘌呤N-9，B、嘌呤）DNA双螺旋结构要点的有哪项（ABCE3、下列符合、碱基朝向外面作为骨、围绕中心轴右手螺旋上升，DB、碱基互补配对，CA、反向平行，、磷酸和脱氧核糖作为骨架架，E 、关于酶的活性中的叙述正确的是（ACDE）4、必需基团构成的部位，C、是酶与底物结合的部位，B、所有必需基团都位于活性中心，A 、辅助因子结合的部位，E、抑制剂也可与活性中心结合D 、关于同工酶，哪些说法是正确的（ABE）5、在电泳分离时C、是由不同的亚基组成的多聚复合物，
B、能催化同一底物发生反应，A E、在临床上可用作某些疾病的诊断D它们的速度不同，、免疫学性质相同，AC）6、关于底物对酶促反应的影响，下列说法正确的是（、当底物浓度很低时，反应BA、当底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而加快，、随着底物浓度的增加，反应速度增加变慢，当底物浓度C速度随底物浓度的增加而减慢，、底物浓度ED、底物浓度越大，反应速度越慢，增高到一定程度时，反应速度趋于恒定，不影响酶促反应速度BCD）7、下列属于糖分解代谢的途经是（、糖原的分解、有氧氧化，D、磷酸戊糖途径，EA、糖异生作用，B、糖酵解，C ）8、影响血糖浓度的因素有（ABCDE 、胰高血糖素D、细胞膜的通透性，EA、糖氧化的速度，B、肝的功能、
C、胰岛素，、能使氧化磷速度加快的因素是（8AC）、氰化DC、甲状腺激素，〉ATP/〈ADP〉值升高，〉A、〈ATP/〈ADP〉值下降，B、〈E、解偶联剂物，）ACD9、能用于抢救氰化物中毒患者的药物是（、异戊巴比妥
D、硫代硫酸钠，ECA、亚硝酸乙戊酯，B、水杨酸，、亚硝酸钠，、生命活动所需的能量形式有（ABDE）10 、化学能
E、ATP，D、电能，BA、机械能，、热能，C ）11、类脂包括以下哪几种，（BCE 、糖脂D、磷脂，C、胆固醇，、软脂酸，EBA、脂肪，ACDCoA12、乙酰是合成以下哪些物质的原料（）7
、酮体，E、亚油酸B、磷脂，C、胆固醇，DA、脂肪酸，的物质是（ACD）13、在体内能生成乙酰CoA E、胆固醇、磷脂，C、脂肪，D、蛋白质，A、葡萄糖，B BCDE）14、血脂包括以下哪几种，（E、胆固醇，、磷脂，C、脂肪，D、游离脂肪酸，A、必需脂肪酸，B ACE）
15、酮体包括以下哪几种（E、丙酮B-氢丁酸，D、丙酮酸，A、乙酰乙酸，B、磷酸，C、ACD）
16、属于鸟氨酸循环中间产物的是（、组氨酸、精氨酸，CD、瓜氨酸，EA、鸟氨酸，B、谷氨酸，）17、体内氨的来源有（ABCE、鸟、肾脏中谷氨酰胺分解产生，
用产生，B、体内胺类分解产生，CA 、肠道吸收入体内氨酸循环生成，E ）18、下列物质中属于一碳单位的是（ABCD 、CO2 -CH3，E，C、-CH=NH，D、A、-CH2-，B、=CH- ）19、合成嘌呤核苷酸的原料有（ABD H2O 、谷氨酰酸，E、DA、甘氨酸，B、天冬氨酸，C、丙氨酸，合成时（ABCDE）20、DNA分子DNA，C、新合成的、解开的两条链都可以做为模板，B、碱基配对为：A-T，G-CA dNTP 、合成的原料为DNAD、合成时需聚合酶和连接酶，E与原来的DNA分子完全相同，CDE）21、蛋白质生物合成时（的tRNAC、DNA上的遗传密码，B、氨基酸直接与三联密码连接，直接识别A、由tRNA肽链合成UAA分子上出现时，上的相应密码子形成碱基对，D、mRNA反密码子与mRNA 合成酶的催化下进行的终止，E、氨基酸的活化是在氨基酰-tRNA ）22、下列有关钙吸收的描述正确的是（ACE、可促进钙的吸收，DC、维生素DA、孕妇的吸收大于常人，B、钙的吸收与年龄成正比，可促进钙的吸收E、PTH低钙膳食时钙的吸收率低，高钙膳食时则钙的吸收率高，、体内水排出的主要途径是（ABCD）23 、粪便，E、乳汁B、汗液，C、肺脏，D、尿液，A BDE）24、呼吸性酸中毒血浆生化指标的变化有（升高，血浆H2CO3H2CO3降低，D、血浆降低，B、PCO2升高，C、血浆PCO2A、血浆升高E、血浆NaHCO3 、下列属于固定酸的是（ABE）25 、硫酸、葡萄糖，C、碳酸，DE、乳酸，A、尿酸，B ）26、生物转化的意义是（ABD、使生物活性物质活性增CB、使多数有毒物质毒性降低，、使生物活性物质活性降低，A E强，D、使非营养物质的溶解性增高，、使物质氧化功能增强ABD27、阻塞性黄疸胆色素代谢改变有（）8
、尿中D、血中结合胆红素升高，C、尿中没有胆红素，A、血中游离胆红素改变不明显，B 胆素原降低，E、尿中胆色素增多、溶血性黄疸胆色素代谢改变有（AD）28、血中游离胆红素升高，D、粪便颜色变浅，C、尿中有大量胆红素，A、粪便颜色加深，B E、血中结合胆红素明显升高CD）29、与胆红素生成有关的酶是（E、转氨酶、脱羧酶，C、血红素加氧酶，D、胆绿素还原酶，A、羟化酶，B ABD）30、肝细胞性黄疸胆色素代谢改变的是（、血中游离胆、血中结合胆红素降低，CDA、尿中出现胆色素，B、血中结合胆红素升高，、血中游离胆红素降低红素升高，E
生物化学
简答
、核酸的分解产物是什么？1和磷答：核酸在核酸醇的作用下水解成核苷酸，核苷酸进一步水解产生核苷（或脱氧核苷）酸，核苷完全水解得到戊糖和含氮碱等基本成分。
空间结构的特点有哪些？2、DNA分子是由两条相互平行方向相反的脱氧核苷酸链围绕同一中心轴构成双螺旋DNA（答：1）双链结构中，碱基位于螺旋内DNA走向。（2）在-3'，另一条链是3'-5'结构。一条链变5'）两条链上的碱基3侧，亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成两链的骨架，位于螺旋的外侧。（按照严格的互补规律成碱基对。3、酶促反应的特点。）酶活性的不稳定性。）酶的高度专一性（1）酶的催化效率高，（23答（、酶原激活的重要生理意义。4能保护组织器官本身不受酶的水解破坏，防止组织自溶，又答：蛋白酶以酶原的形式分泌，可使酶到达特定部位发挥作用，从而保证体内代谢过程正常进行。
、影响酶促反应的因素有哪些？5）在最1答：影响酶促反应的因素有：酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂和抑制剂。（）在酶浓度及其他2适条件和底物浓度（S）足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。（）温度对酶促反应3条件不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的影响呈矩形双曲线。（条件下活性不同，酶促反应速度最大时的）一种酶在不同PH4速度的影响具有双重性。（）使酶由无活性变为5PHPH，生物体内大多数酶的最适为接近中性。（PH称为酶的最适有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。磷酸酶只存在于肝和肾中？、为什以葡萄糖6-6-磷酸酶只存在于肝和肾中，肌肉中无此酶，故肝糖原可直接分解为葡萄糖补-6-答：葡萄糖磷酸葡萄糖只能进入糖的有氧氧化途径彻底氧化或进入糖充血糖，而肌糖原分解生成的
6- 酵解途径生成乳酸。9
、糖异生的生理意义7）调节）有利于乳酸的利用（31）维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定，（2答：（酸碱平衡。8、蛋白质的生理功能）参于体内各种生理活动（3）氧化供能答：（1）维持组织细胞的生长、更新和修复（2 9、肝性脑病的氨中毒学说答：正常情况下，血氨的来源和去路保持动态平衡，血氨浓度很低，由于氨在肝中合成尿素血氨血氨浓度升高。是体内氨的主要去路，所以当肝功能严重受损时，尿素合成发生障碍，酮戊二酸结a-浓度超过正常值称为高血氨。一般认为，大量氨进入脑组织后，可与脑中的酮戊二a-合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺，使脑细胞中的
生成减少，引起大脑供能不足，造酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 成大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是肝性脑病的氨中毒学说。
、遗传密码的特点是什么？10 答：遗传密码蛋白质生物合成的依据，它具有以下特点：连续性，密码的简并性，通用性。
、水的生理功能11 答：促进体内物质代谢，调节体温，润滑作用，赋形作用。12、水的摄入来源和去路有哪些？答：水的来原：饮水，食物水，代谢水。水的去路有：肾排出，肺呼出，皮肤蒸发，随粪便排出。、无机盐的生理功能13答：维持体液的正常渗透压，维持体液的酸碱平衡，维持神经肌组织的应激性，维持细胞正常的新陈代谢。
14、肾对钠和钾和控制原则是什么？答：肾对血钠的调节能力很强，控制原则是：多吃多排，少吃少排，不吃不排。多吃但肾对钾的调节能力不如对钠那么严格，肾对排钾量随摄入多少而增减，控制原则是：多排，少吃少排，不吃也排。
15、人体内酸性物质的来源途径答：争为挥发性酸和固定酸。体内的酸性物质主要来源于糖、脂肪、蛋白质的分解代谢，这些食物也称为成酸性食物，另外，机体从饮食中也可直接获得酸性物质，如醋酸。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
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一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学期末重点总结
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点总结
生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端 （5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成人体和大多数生物的为20种，结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下： 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = （2）氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例 -1-