2014生物化学专接本简答及论述

简答题

1.简述蛋白质水解的方法及特点（2010.10）

答：蛋白质水解方式有三种，分别是酸水解、碱水解和酶水解。

（1）酸水解特点：优点是不引起消旋作用，得到的仍是L-氨基酸。缺点是色氨酸完全被沸酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。

（2）碱水解特点：在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。特别是引起精氨酸脱氨。

（3）酶水解特点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。但一种酶往往水解不彻底，需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。

2.简述蛋白质变性作用的机制（2010.10）

答：在某些物理、化学因素的影响下，蛋白质分子中维持蛋白质空间构象稳定的次级键被破坏，结果蛋白质分子从有序紧密的构象变为无序而松散的构象，即蛋白质的空间构象遭到破坏，引起变性。

3.为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构（2011.10）（一级结构、空间结构和生物功能关系）

答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。（蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的）

4.简述蛋白质的变性作用（2012.1）

答：（1）蛋白质的变性作用：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化的现象。（一级结构并未破坏）

（2）引起蛋白质变性的因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。

（3）变性蛋白质的性质变化：a.蛋白质理化性质改变，如溶解度下降、粘度增加、光吸收性质增加、易沉淀等；b.生化性质的改变，如变性后的蛋白质更易被蛋白酶水解等；c.生物活性的丧失：生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。

5.什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？（2012.10）

答：构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。（一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。）

构型: 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。（构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

6.简述判断一种食品蛋白质质量优劣的依据。（2013.1）

答：决定食物蛋白质营养价值高低的因素有：（1）必需氨基酸的含量；（2）必需

氨基酸的种类；（3）必需氨基酸的比例。食物中所含必需氨基酸的种类和数量与人体蛋白质相接近，则易于被机体利用，蛋白质质量优。

7.简述蛋白质α-螺旋结构的特点（2013.10）

答：（为蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构，且几乎都是右手的。α-螺旋中的氢键是由肽键上的N—H上的氢与它后面（N端）第四个残基上的C=O上的氧之间形成的。）

（1）主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；

（2）螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；

（3）相邻螺旋圈之间形成许多氢键；

（4）侧链基团位于螺旋的外侧。

8.简述核酸的变性和复性（2010.10）【DNA变性有何特点（2012.10）】

答：（1）DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变的现象。

引起DNA变性的因素主要有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。

DNA变性后的性质改变：①紫外吸收显著增强（增色效应）；②沉降速率增加；③溶液粘度降低；④生物功能丧失或改变。

（2）DNA复性：将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。复性后的DNA的某些理化性质和生物活性也可以得到部分或全部恢复。如：减色效应。

9.简述DNA分子二级结构的特征（特点）（2011.10）（2013.1）

答：（1）为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；

（2）主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；

（3）两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；（4）螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；

（5）螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。

10.简述核酸分子的杂交（2011.10）

答：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。

核酸杂交的分子基础是：碱基互补配对原则。杂交双链可以在DNA与DNA链之间，也可在RNA与DNA链之间形成。

11.简述DNA的减色效应（2012.1）

答：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。

12.简述真核mRNA一级结构的特点。（2013.10）

答：①mRNA的3’-末端为一段由多个A组成的polyA，是在mRNA转录后经polyA

聚合酶的作用下添加上去的，与mRNA从细胞核到细胞质的转移有关；也与mRNA 的半衰期有关

②真核细胞的mRNA的5’-末端还有一个结构，叫G-帽，5’-末端的鸟嘌呤的被甲基化，其作用是抗5’-核酸外切酶对mRNA的降解，同时还可能与蛋白质N

7

合成的正确起始作用有关。

13.简述酶的诱导契合学说（2010.10）

答：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，发生反应。

14.简述酶与非生物催化剂的共性（2011.10）

答：（1）用量少、催化效率高。

（2）都能降低反应的活化能。

（3）能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

（4）反应前后不发生质与量的变化。

15.酶和无机催化剂的区别主要在哪些方面？（2013.1）（酶作为生物催化剂的特性）

答：酶与无机催化剂相比，具有以下特点：

（1）酶的催化效率极高：催化效率比一般催化剂高出107-1013。

（2）酶具有高度的专一性：酶只对特定的一种或一类底物起作用。

（3）酶催化反应条件温和：常温常压，pH值接近中性。

（4）酶的催化活性是受调节控制的。

（5）酶不稳定，容易失活。

16.简述影响酶催化效率的有关因素。（2013.10）

答：与酶的高效率催化有关的因素：

（1）底物与酶的接近与定向效应：（底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相互严格的定向。）

（2）底物分子的敏感键产生张力或变形

（3）共价催化作用：（酶与底物形成反应活性很高的共价中间复合物。）

（4）酸碱催化作用；

（5）酶活性中心部位的微环境效应。

17.简述可逆抑制的类型。（2012.1）

答：可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制三种类型。

①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与

底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。

（典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。）

②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。

③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。

18.简述糖酵解的生理意义（2010.10）

答：（1）是单糖分解代谢的一条最重要的途径。

（2）细胞在缺氧条件下可通过糖酵解得到有限的能量来维持生命活动。1葡萄糖分子可产生2ATP。

（3）在有氧条件下，糖酵解是单糖完全分解成CO2和H2O的必要准备阶段。

19.简述磷酸戊糖途径的生理意义（2012.1）

答：（1）产生大量的NADPH，为生物合成提供还原力。

（2）HMP途径中生成的C3、C4、C5、C6、C7等各种长短不等的碳链，这些中间产物都可作为生物合成的前体。

（3）是戊糖代谢的主要途径：产生磷酸戊糖参加核酸代谢。

（4）在特殊情况下，HMP也可为细胞提供能量。

20.简述乙醛酸循环的生理意义。（2013.10）

答：（1）乙醛酸循环实现了脂肪到糖的转变，对植物的生长发育起着重要的作用：（如在油料作物种子发芽期，乙醛酸循环进行的非常活跃，在此期间种子中储藏的脂类经乙酰-CoA生成糖，及时供给生长点所需的能量和碳架，促进发芽、生长。）

（2）乙醛酸循环提高了生物体利用乙酰-CoA的能力：只要极少量的草酰乙酸做引物，乙醛酸循环就可以持续运行，不断产生琥珀酸，为TCA回补四碳单位。

21.酵母可以依赖葡萄糖厌氧或有氧生长，试解释当一直处于厌氧环境中的酵母细胞暴露在空气中时，葡萄糖的消耗为什么会下降？（2013.1）

答：在无氧条件下，酵母菌利用葡萄糖，葡萄糖并不完全氧化成二氧化碳和水，而是转变成乙醇和二氧化碳，第一个葡萄糖分子通过酵解途径可转化成乙醇和二氧化碳，只净生成2个ATP。当氧气存在时，酵母能够更加有效地利用葡萄糖，通过糖的酵解，柠檬酸循环和呼吸电子链反应，每个葡萄糖分子完全氧化成二氧化碳和水可以生成更多的ATP，只需要很少的葡萄糖就可提供细胞生长所需的

ATP，因此有氧条件下葡萄糖消耗的速率大大降低了。

22.简述生物膜的流动性（2011.10）

答：生物膜的流动性也可称之为运动性，包括膜脂和膜蛋白的运动状态。（1）膜脂的运动方式：

①分子摆动；②围绕自身轴线旋转；③脂肪酰基链的旋转异构化；④侧向扩散和在双层间的翻转运动。

（2）膜蛋白的运动方式

①沿着与膜平面垂直的轴作旋转运动；

②在膜平面作侧向扩散运动，但不能翻转。

与膜脂相比，膜蛋白的侧向扩散要慢得多。

23.简述膜的被动运送及方式。（2013.10）

答：（1）物质在细胞内外浓度不同形成梯度，物质顺着梯度由高浓度向低浓度转运的过程叫被动运输。膜的被动运送方式有简单扩散和促进扩散。

（2）简单扩散：不需能量，从高浓度到低浓度，没有膜蛋白的协助。

（3）促进扩散：不需能量，从高浓度到低浓度，但有特异（被动运输）性膜蛋白促进转运。

24.简述氧化磷酸化过程中电子传递链的组成及其作用。（2012.10）

答：（1）典型的呼吸链（电子传递链）有两种类型：①NAD传递链②FAD传递链。递氢体或递电子体的排列顺序为：①NADH传递链：NAD+→[ FMN (Fe-S)]→CoQ→b(Fe-S)→c1 → c →aa3 →1/2O2。

②FAD传递链：[ FAD (Fe-S)]→CoQ→b(Fe-S)→c1 → c →aa3 →1/2O2。（2）这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。主要的复合体有：

①复合体Ⅰ：（由一分子NADH还原酶（FMN），两分子铁硫蛋白（Fe-S）和一分子CoQ组成），作用是将（NADH+H+）传递给CoQ。

②复合体Ⅱ：（由一分子琥珀酸脱氢酶（FAD），两分子铁硫蛋白和两分子Cytb 组成），作用是将FADH2传递给CoQ。

③复合体Ⅲ：（由两分子Cytb，一分子Cytc1和一分子铁硫蛋白组成），其作用是将电子由泛醌传递给Cytc。

④复合体Ⅳ：由一分子Cyta和一分子Cyta3组成，可直接将电子传递给氧。

25.比较脂肪酸的从头生物合成和脂肪酸的β-氧化过程的差别。（2012.10）

答：

26.氨基酸脱氨后的产物是什么？它有哪些代谢途径？（2013.1）

答：氨基酸脱氨后的产物是α-酮酸和氨

（1）α-酮酸的代谢途径

①用于氨基酸的再合成

②转变为糖和脂

③进入TCA循环，氧化成CO2和H2O。

（2）氨的代谢途径

①形成酰胺储存起来：Asn和Gln

②合成新的氨基酸

③合成氨甲酰磷酸

④合成尿素：高等动物解毒方式

27.氨基酸脱羧后的产物是什么？它有哪些代谢途径？

答：氨基酸脱羧后的产物是CO2和胺

（1）CO2的代谢途径

大部分直接排到细胞外，小部分可通过丙酮酸羧化支路被固定，生成草酰乙酸或苹果酸。

（2）胺的代谢途径

胺被氧化生成有机酸，有机酸再经过β-氧化生成乙酰CoA。

28.简述遗传密码子的基本特性（2012.1）

答：（1）遗传密码不重迭、无标点

（2）密码具有通用性：遗传密码在各类生物中是通用的，只有个别例外。（3）密码子的简并性：大多数氨基酸都有两种以上的不同密码子，称为同义密码。一种氨基酸有多种同义密码的现象称为密码简并性。

（4）起始密码子和终止密码子：64组密码子中有两种特殊的密码子，起始密码：AUG，也是甲硫氨酸的密码子。终止密码子：UAG、UGA、UAA

（5）密码子的摆动性：mRNA上密码子专一性取决于前两位碱基，且与tRNA 上反密码子配对是严格的，第三位碱基“摆动碱基”可有一定的变动，此现象称密码子的摆动性。

29.生物体中酶活性的调控方式有几种？（2012.10）

答：生物体中酶活性的调节是以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活性调节，它包括：（1）底物对酶的激活。

（2）终产物对酶的反馈抑制：催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制。

（3）另外还可通过别构调控、激素、酶的抑制剂、酶的可逆共价修饰和同工酶等来调节酶活性。

30.固定化酶的优点、特点是什么？

答：固定化酶是用物理或化学方法，将酶分子束缚在载体上，使其既保持酶的天然活性，又便于与反应液分离，可以重复使用的酶，它是酶制剂中的一种新剂型。优点包括（1）极易将酶与底物、产物分开，简化了提纯工艺

（2）酶可以反复使用，有利于实现工艺连续化。

（3）可以提高酶的稳定性。

（4）酶反应过程易控制。

（5）提高了酶的利用率，降低成本。

31.简述DNA变性温度（Tm值）

答：加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。

影响Tm值的因素：Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。也与溶液的离子强度有关，一般情况下，离子强度低，Tm 值小。

32.简述生物氧化的特点

答：（1）是在酶催化下进行的，反应条件温和。

（2）底物的氧化是分阶段进行的。能量也是逐步释放的。

（3）生物氧化过程中释放的能力通常先储存在一些特殊的高能化合物中（如ATP），通过这些物质的转移作用满足机体吸能反应的需要。

（4）生物氧化受细胞的精确调节控制。

论述题

1.为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的公共通路？（2011.10）答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。

（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。

（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。

（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。

所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。

2.试述蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系（2012.1）

答：由脂肪合成蛋白质的可能性是有限的，蛋白质可间接地转变为脂肪。

（1）脂肪水解产生的甘油可转变为丙酮酸，进而生成草酰乙酸和α-酮戊二酸，经转氨后可合成丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸。脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA，进入TCA循环即与天冬氨酸和谷氨酸相联。

（2）某些氨基酸如苯丙氨酸、亮氨酸，在代谢过程中能生成乙酰CoA，经缩合形成脂肪酸。

3.试述糖代谢与蛋白质代谢的相互关系（2013.10）

答：糖可以转变为非必需氨基酸。蛋白质可以转变为糖。

（1）糖代谢的中间产物α-酮酸可用于合成各种氨基酸的碳架结构，经转氨后即生成各种氨基酸。（例如糖代谢的中间产物丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸这三种酮酸均可经转氨作用形成相应的丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸。）

（2）蛋白质降解产物氨基酸在体内可转变为糖，许多氨基酸脱氨后转变为丙酮酸，再经糖异生作用合成糖，这类氨基酸又称生糖氨基酸。

（3）糖代谢过程产生的能量可用于氨基酸和蛋白质的合成。

4.试述糖代谢与脂肪代谢的相互关系

答：糖可以在生物体内变成脂肪。脂肪变为糖有一定的限制。

（1）糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅A，后者是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。

（2）脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘油经磷酸化作用转变为磷酸二羟丙酮，再通过糖异生作用生成糖，脂肪酸氧化分解生成乙酰CoA，在植物体内通过乙醛酸循环生成琥珀酸，再生成糖。

（3）能量相互利用；磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。

5.试比较蛋白质和DNA的分子组成，一、二级结构和主要生理功能。（2011.10）答：（1）蛋白质

①分子组成：主要由C、H、O、N组成，有的还含有S、P之类的元素。它的基本结构是氨基酸，氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽经过空间构型后形成蛋白质。

②一、二级结构：蛋白质的一级结构指组成蛋白质的氨基酸序列。蛋白质二级结构指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象。

③主要功能有5个：蛋白质结构物质，是构成生物体的主要成分;可做为载体蛋白；可作为运输蛋白，如血红蛋白；可做调节物质：如激素；可做为免疫物质：如免疫球蛋白；供能物质

（2）DNA

①分子组成：除含有C、H、O、N外，还含有较多的P 和少量的S。它的基本结构是脱氧核苷酸，脱氧核苷酸通过3’-5’磷酸二酯键形成DNA。

②一、二级结构：DNA的一级结构指组成DNA的核苷酸的排列顺序，或碱基的排列顺序。DNA的二级结构主要为DNA双螺旋结构，碱基堆积力是维持其稳定的主要作用力。

③主要功能：遗传信息的传递和表达。

6.计算题（2012.10）

（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min,Vmax 是多少μmol/min？

（2）当[S]=2×10-5mol/L,V=35μmol/min,这个酶的Km是多少？

（3）若I表示竞争性抑制剂，K I=4×10-5mol/L,当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？

答：（1）米氏方程ν= Vmax[S]/(Km+[S])

35μmol/min = Vma x.Km/( Km+ Km)=0.5 Vma x

Vma x=70μmol/min

(2)因为v=35μmol/min = 1/2Vmax

所以Km=[S]=2×10-5mol/L

（3）当有竞争性抑制剂时，Vmax不变，Km增加。所以v=Vmax=70μmol/mi n 【ν= Vmax[S]/{Km(1+[I]/ K I) +[S]}

V=(70μmol/mi n×3×10-2mol/L)/{ 2×10-5mol/L×(1+3×10-5 /4×10-5)+ 3×10-2mol/L}=70μmol/mi n】

7.试述DNA的半保留复制过程。（2012.1）

答：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制。

（1）复制的起始：

①解旋解链，形成复制叉

②引发体组装：由引发前体蛋白因子识别复制起始点，并与引发酶一起组装形成引发体。

③在引发酶的催化下，以DNA链为模板，合成一段短的RNA引物。

（2）复制的延长：

①聚合子代DNA：由DNA聚合酶催化，以亲代DNA链为模板，从5'→3'方向聚合子代DNA链。

②引发体移动：引发体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的复制叉，随从链重新合成RNA引物，继续进行链的延长。

（3）复制的终止：

①去除引物，填补缺口：RNA引物被水解，缺口由DNA链填补，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。

②连接冈崎片段：在DNA连接酶的催化下，将冈崎片段连接起来，形成完整的DNA长链。

※※※8.根据遗传中心法则，试述原核生物蛋白质合成过程中一级结构如何受DNA指导的？

答：（将转录、翻译套起来）

DNA(编码核生物蛋白的基因)转录成mRNA再翻译成蛋白质。mRNA上连续三个碱基构成密码子，tRNA转运对应的氨基酸，tRNA上反密码子与mRNA 上密码子碱基配对，使得氨基酸按序列信息依次加入，在酶等因素的作用下连接形成多肽（即蛋白质的一级结构）。

※※9.试述碘乙酸抑制酵母糖酵解原理，并说明在该实验中所用的三种试剂三氯乙酸、乙酸肼、2,4-二硝基苯肼作用。(2010.10)

答：（1）原理：糖酵解时有一步需要从3-磷酸甘油醛转化为1,3-二磷酸甘油酸，这一步反应需要用到3-磷酸甘油醛脱氢酶，该酶是一个变构酶，由四个亚基构成，碘乙酸等烷化剂和重金属离子对该酶有不可逆的抑制作用。

（2）三种试剂作用：三氯乙酸是一种蛋白质变性剂，可以使酵母中的所有的酶失活，使糖酵解反应无法或只可很小程度上进行。乙酸肼作为稳定剂，用来保护三磷酸甘油醛使不自发分解。由于碘乙酸抑制三磷酸甘油醛脱氢酶使酵解受阻，三磷酸甘油醛堆积，它可与2,4-二硝基苯肼在酸性条件下生成棕色物质。根据其颜色深浅来判断三磷酸甘油醛的累积程度。

※※10.试述细胞水平的调节（2010.10）

答：（1）酶区域定位的调节：以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应使细胞内的不同部位进行不同的代谢。

（2）酶活性调节：以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活性调节，包括底物对酶的激活和终产物对酶的反馈抑制。

（3）酶量的调节：酶量调节主要是通过调节酶蛋白的合成过程来实现的，转录是最重要的调节环节。转录的产物mRNA是合成酶蛋白的模板，mRNA越多，则酶的生产能力越大。细胞可根据需要加快或减慢合成mRNA的速度以调节酶量。它包括底物对酶合成系统的诱导作用（如乳糖操纵子）和产物对酶合成系统

的阻遏作用。

※11.试用你所学过的生化知识解释为什么人摄入过多糖也易长胖？（2012.1）答：（1）合成脂肪的原料是脂酰辅酶A和α-磷酸甘油；

（2）脂酰辅酶A是脂肪酸的活性形式，α-磷酸甘油是甘油的活性形式；

（3）而体内合成脂肪酸的原料为乙酰辅酶A和NADPH。乙酰辅酶A主要来自于葡萄糖-丙酮酸-乙酰辅酶A，NADPH主要来自于葡萄糖磷酸戊糖分解途径；（4）α-磷酸甘油也可由葡萄糖提供，葡萄糖-磷酸二羟丙酮-α-磷酸甘油。

所以说，当机体摄入过多糖时，糖能够转变为脂肪，导致人发胖。

12.简述原核生物中蛋白质合成（或翻译）的三个阶段。（2013.1）

答：以mRNA为直接模板，tRNA为氨基酸运载体,，核蛋白体为装配场所，共同协调完成蛋白质生物合成的过程。

包含三个阶段：（1）合成准备阶段；（2）多肽链的合成阶段；（3）合成后的加工阶段。

（1）合成准备阶段：即氨基酸的活化阶段，氨基酸在氨基酸-tRNA合成后酶的作用下，活化成氨基酰-tRNA

（2）多肽链的合成阶段：

①起始复合物的形成：蛋白质合成首先必须辩认出mRNA上的起始点。mRNA 链上的起始密码子是AUG。由起始氨酰-tRNAf 、mRNA 、核糖体及起始因子等经多个步骤组装成一个“起始复合物”，然后即可进行蛋白质的合成。

②肽链的延伸：此阶段包括氨基酰-tRNA的进入、肽键的形成和核糖体的移位三个阶段。这三步每重复一次，肽链上就增加一个氨基酸，知道mRNA的终止密码出现在核糖体的A位时为止。

③肽链合成的终止：当核糖体移到终止密码时，没有相应终止密码的氨基酰-tRNA可以进入A位，肽链合成停止。有三种终止因子参与终止步骤。

（3）肽链合成后的加工

肽链合成后多数还要经过加工处理，才能变成有生物活性的蛋白质分子。包括切除甲硫氨酸；到位置后切除信号肽；糖基化修饰；多亚基、辅基缔合等。

13.试述乳糖操纵子的结构及其通过酶诱导合成和阻遏来调节代谢的调控机制。（2013.10）【以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。（2013.1）】

答：（1）乳糖操纵子的结构组成：大肠杆菌乳糖操纵子的控制区包括调节基因（I），启动子（P）和操纵基因（O）；信息区由β-半乳糖苷酶基因（Z），通透酶基因（Y）和乙酰化酶基因（A）串联在一起构成。

（2）当没有乳糖存在时，I基因编码的阻遏蛋白会结合在操纵基因O处，乳糖

操纵子处于阻遏状态，不能合成分解乳糖的三种酶。

（3）当有乳糖存在时，乳糖作为诱导物诱导阻遏蛋白变构，不能结合于操纵基因，乳糖操纵子被诱导开放合成分解乳糖的三种酶。

※14.影响酶促反应速度的因素有哪些？

答：（1）底物浓度对酶促反应的影响：当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。

（2）酶浓度对酶促反应的影响：在正常情况下，酶反应速度与酶浓度之间存在线性关系，酶浓度越高，酶促反应速度越快。

（3）pH对酶促反应速度的影响：通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。（酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。酶的最适pH不是酶的特征性常数。）

（4）温度对酶促反应的影响：具有双重影响，一方面同一般的化学反应一样，温度升高，速度加快；另一方面温度高于一定温度时蛋白质变性，速度降低。（酶催化活性最高时溶液的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度不是酶的特征性常数。）

（5）激活剂对酶促反应的影响：凡是能提高酶反应活性的物质都称为激活剂。（6）抑制剂对酶促反应的影响：包括不可逆抑制作用和可逆抑制作用，不可逆抑制作用不能通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶活性。可逆抑制作用可通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶活性。可逆抑制作用又分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种类型。

※15.计算题

已知工业生产L-苹果酸是采用富马酸酶催化富马酸加水形成L-苹果酸，现从100 mL的粗酶液中取2 mL，用凯氏定氮法测得含蛋白氮0．4 mg 。再取1 mL酶液，以富马酸为底物反应10分钟形成了20μmol苹果酸。酶活力单位；以每分钟能转化1 μmol 富马酸的酶量为一个活力单位。试问：

1．计算该酶液中的蛋白含量和富马酸酶的比活力

2．总活力（以100ml 酶液计）。

答：(1)蛋白质含量=（0.4/16%)/2=1.25mg/ml。由于取酶液1ml，即可知1ml酶液中含蛋白=1.25x1=1.25mg，因为反应10分钟形成了20μmol产物，所以这1ml 酶液的活力=20μmol/10min=2μmol/min，即2U，故酶液的比活力=2U/1.25mg=1.6U/mg(Pr.)或=(20μm ol/10min)/1ml=2U/ml

(2)总活力：2U/ml*100ml=200U

理论最大反应速度：200μmol/min

（通过前一问可知，每ml酶液的总活力=2U，故100mL酶液的总活力

=100x2U=200U。）