考研生物化学经典题集及标准答案
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案
第二章蛋白质的结构与功能
自测题
一、单项选择题
1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？( A ）。
A．Ｌ-α氨基酸 B.Ｌ-β氨基酸 C. Ｄ-α氨基酸Ｄ. D－β氨基酸
A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种，均属Ｌ-α氨基酸(甘氨酸除外)
２． 280ｎｍ波长处有吸收峰的氨基酸为( B ）。
A．精氨酸 B.色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸
B 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是(Ａ）。
Ａ.具有三级结构的多肽链都有生物学活性
B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构
Ｃ.三级结构的稳定性由次级键维持 D.亲水基团多位于三级结构的表面
具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构,当其单独存在时不具备生物学活性。
4.关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D ）。
Ａ.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系
B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件
Ｃ.蛋白质都有四级结构Ｄ.蛋白质亚基间由非共价键聚合
蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。
二、多项选择题
1. 蛋白质结构域( AＢ C ）。
Ａ.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域
C.属于三级结构
D.存在每一种蛋白质中
结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定的功能。2．空间构象包括（ＡB C D )。
Ａ.β-折叠Ｂ.结构域 C.亚基 D.模序
蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间结构。β－折叠、模序属于二级结构;.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。
三、名词解释
１. 蛋白质等电点 2.蛋白质三级结构
３.蛋白质变性 4. 模序
蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质三级结构:蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质变性。
模序：由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。
四、填空题
1．根据氨基酸的理化性质可分为,,和四类。
１．非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸
2. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构，主要化学键为。
2. 排列顺序；肽键
3.蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。
3. 空间；一级
五、简答题
1. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量？如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含
量？
1．各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为１6% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质的含量。常用的公式为
100克样品中蛋白质含量（克%）═每克样品中含氮克数× 6．25×１00 。
六、论述题
１．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
1. 蛋白质一级结构是高级结构的基础。有相似一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有
相似之处。如垂体前叶分泌的ACTH的第４至10个氨基酸残基与促黑激素（α-MSＨ、β－MSH）有相似序列，因此,ACTH有较弱的促黑激素作用。但蛋白质分子关键活性部位氨基酸残基的改变，可导致其功能改变。如镰刀形红细胞性贫血是因其Ｈb的β-链上一个氨基酸发生改变所致(由正常的β－６-Glｕ变为β-6－Ｖal）。
蛋白质的空间结构与功能密切相关，如Ｈb由T型（紧密型）变为Ｒ型(疏松型）,Hb 与氧的亲和力增大约200倍。
参考答案与题解
一、单项选择题
1. A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种,均属L－α氨基酸(甘氨酸除外)。
2. Ｂ根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在２80nm处。
３. A 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构,当其单独存在时不具备生物学活性。
４. D 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用;维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多项选择题
1. ＡB C 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位,并有一定的
功能。
２.ＡB C D 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构４个层次,后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构；亚基属于四级结构。
三、名词解释
１．蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的ｐＨ值称为该蛋白质的等电点。
２. 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
3.蛋白质变性:蛋白质在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化
性质的改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质变性。
4. 模序：由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的
空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。
四、填空题
１. 非极性疏水性氨基酸；极性中性氨基酸;酸性氨基酸;碱性氨基酸
2. 排列顺序;肽键
3．空间；一级
五、简答题
１．各种蛋白质的含氮量颇为接近,平均为1６％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质的含量。常用的公式为
100克样品中蛋白质含量（克%）═每克样品中含氮克数× 6.25×１００。
六、论述题
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学经典题
计算一分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O，产生的ATP分子数，并计算每克硬脂酸彻底氧化产生的自由能. [答] （1）一分子硬脂酸需要经过8轮β氧化，生成9个乙酰CoA，8个FADH2 和8NADH，9个乙酰CoA可生成ATP：10×9=90个；8个FADH2可生成ATP ：1.5×8=12个；8个NADH可生成ATP：2.5×8=20个；以上总计为122个ATP，但是硬脂酸活化为硬脂酰CoA时消耗了两个高能磷酸键，一分子硬脂肪酸净生成120个ATP。（2）120个ATP水解的标准自由能为120×（－ 30.54）KJ=－3664.8KJ，硬脂肪酸的相对分子质量为256。故 1克硬脂肪酸彻底氧化产生的自由能为－3664.8/256=－ 13.5KJ。 详解： 硬脂酸活化为硬脂酰CoA时把一个ATP转化成为AMP，消耗了两个高能磷酸键，长链脂酰CoA和肉毒碱反应转移进线立体时没有耗能，在β-氧化的反应过程中第一步脱氢：脂酰CoA在脂酰基CoA脱氢酶的催化下，其烃链的α、β位碳上各脱去一个氢原子，生成α、β烯脂酰CoA（trans-y-enoyl CoA），脱下的两个氢原子由该酶的辅酶FAD接受生成FAD.2H.后者经电子传递链传递给氧而生成水，同时伴有两分子ATP的生成。第二步加水没有能量损失，c 再脱氢：β-羟脂酰CoA在β-羟脂酰CoA脱氢酶（L-βhydroxy acyl CoAdehydrogenase）催
化下，脱去β碳上的2个氢原子生成β-酮脂酰CoA，脱下的氢由该酶的辅酶NAD+接受，生成NADH＋H+ .后者经电子传递链氧化生成水及3分子ATP. d 硫解：β-酮脂酰CoA在β-酮脂酰CoA在硫解酶中无能量损失，1分子软脂酸含16个碳原子，靠7次β氧化生成7分子NADH+H+，7分子FADH2，8分子乙酰CoA，而所有脂肪酸活化均需耗去2分子ATP.故1分子软脂酸彻底氧化共生成：7×2+7×3+8×12-2＝129分子 ⒏试说明“酮尿症”的生化机制。 泛指一个系统中，各元素之间的相互作用的过程和功能。机制一定是经过实践检验有效的方式方法，并进行一定的加工，使之系统化、理论化，这样才能有效地指导实践。泛指一个复杂的工作系统和某些自然现象的物理、化学规律等等。 生化机制：常常是指在某些生物体内的某些化学物通过一定的化学反应生成一定的化学物，这个过程使得完成某项生理功能或现象。 是在生物化学这个角度，各个元素相互作用的过程并行使其功能。 计算一分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O，产生的ATP分子数，并计算每克硬脂酸彻底氧化产生的自由能
生物化学各章练习题及答案
生物化学各章练习题及答案
生化练习题 一、填空题： 1、加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成，_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质，可将维生素分为两类，即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间识别有关，也是合成__________，___________，_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构： 2、糖的有氧氧化： 3、必需脂肪酸： 4、半保留复制： 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能？
1、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 4、半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 答：按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质？ 答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
生物化学试题(3)答案
2005年生物化学下册考试题（B） 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环（2分） 是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2分） 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用（2分） 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）（2分） 也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）（2分） E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）（2分） 在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分） 既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分） 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以
生物化学-考研-题库-答案学习资料
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
生物化学经典解答题
12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。 (1)在低pH时沉淀。 (2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。 (3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。 (4)加热时沉淀。 (5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，而导致溶解度的减小。 (6)如果加入一种非极性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。 （1）在低pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分 子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低，因而产生沉 淀。 （2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。 但是随着盐离子 浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。 （3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以其溶解度最小。 （4）加热会使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水基团被暴露，溶解度降低。从而引起蛋白质沉淀。 （5）非极性溶剂减少了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。（6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链展开而导致变性。 22．何谓蛋白质的变性？哪些因素会导致蛋白质的变性？蛋白质变性的机理是什么？变性蛋白质有何特征？举例说明蛋白质变性的应用。蛋白质变性作用是指天然的蛋白质在一些物理或化学因素的影响下，使其失去原有的生物学活性，并伴随着其物理、化学性质的改变称为蛋白质的变性。
使蛋白质变性的因素有： （1）物理因素：加热、剧烈的机械搅拌、辐射、超声波处理等；（2）化学因素：强酸、强碱、重金属、盐酸胍、尿素、表面活性剂等。 蛋白质变性的机理：维持蛋白质高级结构的次级键破坏，二级以上的结构破坏，蛋白质从天然的紧密有序的状态变成松散无序的状态，但一级结构保持不变。 蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，结晶能力丧失；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性改变、紫外吸收增加；（3）侧链反应增强；（4）对酶作用敏感，易被蛋白酶水解。 蛋白质变性的应用： （1）加热煮熟食物时食物蛋白质变性既有利于食物蛋白质的消化吸收，也可使食物中的致病菌中的蛋白质变性使其失去原有的生物学活性达到消毒灭菌的目的，使食物安全可靠； （2）酒精消毒也是微生物蛋白质在酒精作用下产生变性； （3）剧烈地搅打蛋清，蛋清变稠也是由于蛋清蛋白发生变性；（4）面团在搓揉过程中面筋蛋白质发生变性，体积增加，易混入气体使面团变得松软有弹性等。 试述磺胺类药物抗菌的作用原理
高中生物竞赛生物化学经典习题全集(内含答案)
生物化学各章节习题集锦 －－第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状
生物化学经典例题
名词解释 增色效应减色效应DNA的熔解温度（Tm）核酸的变性与复性 判断题 1. DNA的Tm值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。（） 2. 原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物。（） 3. 脱氧核糖核苷中的糖环3′位没有羟基。（） 4. 若双链DNA中的一条链碱基顺序为：pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序为：pGpApCpCpTpG。（） 5. 若种属A的DNA Tm值低于种属B，则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。（） 6. 生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋。（） 7. tRNA的二级结构中的额外环是tRNA分类的重要指标。（） 8. 目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。（） 9. 核酸变性或降解时，出现减色效应。（） 选择题 1. 在右图中，哪一点代表双链DNA的Tm值？ A.A B.B C.C D.D E.都不对 2. Watson和Crick的DNA双股螺旋中，螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是： A. 11bp， 2.8nm B. 10bp， 3.4nm C. 9.3bp， 3.1nm D. 12bp， 4.5nm 3. 含有稀有碱基比例较多的核酸是： A. 胞核DNA B. rRNA C. tRNA D. mRNA 4. DNA复性的重要标志是: A. 溶解度降低 B. 溶液粘度降低 C. 紫外吸收增大 D. 紫外吸收降低 填空题 1. 核酸的基本结构单元是__ 2. 核酸对紫外光有吸收，核酸的最大吸收波长是nm。 3.写出下列英文缩写符号的中文名称 mRNA；FAD；cAMP；dCMP
生物化学全部简答题
1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。 A.解释该现象。 B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？ 答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象. (b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象. 2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。 ②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。 3. R侧链对α-螺旋的影响。 答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。 4.卷发（烫发）的生物化学基础。 答：永久性卷发烫发是化学变化，α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β-折叠，在冷却干燥时又可自发恢复原状，这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在β-折叠状态，此外α-角蛋白中的螺旋多肽链之间有很多二硫键交联，这些二硫键也是当外力解除后，肽链恢复原状的重要力量。 5.简述淀粉遇碘的呈色原理。 答：淀粉与碘呈颜色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色，红色糊精、无色糊精也因此得名。颜色反应是因为碘分子进入淀粉螺旋圈内，形成淀粉－碘络合物。其颜色与淀粉链长短有关。当链长小于6个Glc残基时，不能形成一个螺旋，因此不能呈色。当平均长度为20个残基时呈红色；大于60个残基时呈蓝色。支链淀粉分子量虽大，但分支单位的长度只有20～30个Glc残基故与碘呈红紫色。 6.糖的D、L-型，α-、β-型是如何决定的？ 答：（1）D、L型： 单糖的D-及L-两种一异构体，判断其D-型还是L-型是将单糖分子离羰基最远的不对称碳原子上—OH的空间排布与甘油醛比较，若与D-甘油醛相同，即-OH 在不对称碳原子右边的为D-型，若与L-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子左
2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析
2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析 第六章生物氧化 一、选择题（A 型题） 1.关于生物氧化的错误描述是（） A.生物氧化是在体温，pH 近中性的条件下进行的 B.生物氧化过程是一系列酶促反应，并逐步氧化，逐步释放能量 C.其具体表现为消耗氧和生成CO 2 D.最终产物是H 2O，CO 2和能量 E.生物氧化中，ATP 生成方式只有氧化磷酸化 2．生命活动中能量的直接供给者是（） A.葡萄糖 B.ATP C.ADP D.脂肪酸 E.磷酸肌酸 3．下列关于呼吸链的叙述，其中错误的是（） A.它普遍存在于各种细胞的线粒体或微粒体 B.它是产生ATP，生成水的主要方式 C.NADH 氧化呼吸链是体内最普遍的 D.呼吸链中氧化与磷酸化的偶联，可以解离 E.氢和电子由电负性较高的、电子密度较大的流向电负性较低、电子密度较小的成分,最后传递到正电性最高的氧 4．当氢和电子经NADH 氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成的ATP 分子数是（） A．1B．2C．3D．4E．5 5．当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成ATP 的分子数是（） A．1B．2C．3D．4 E.5 6．细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（） A.a→a 3→b→c 1→c B.b→a→a 3→c 1→c C.b→c 1→c→aa 3 D.c 1→c→b→a→a 3E .c→c 1→aa 3→b 7．线粒体内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是（） A.FAD B.NAD+ C.NADP+ D.FMN E.TPP 8．作为递氢体,能将电子直接传递给细胞色素的是（） A.NADH+H+ B.NADPH+H+ C.CoQ D.FADH2 E.FMNH2 9．能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成分是（） A.NAD+ B.FAD C.CoQ D.Cytc E.Cytb 10．鱼藤酮抑制呼吸链的部位是（） A.NAD→FMN B.c 1→c C.CoQ→b D.aa 3→O 2 E.b→c 1 二、填空题1．琥珀酸呼吸链的组成成分有、、、、。2．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、，此三处释放的能量均
生物化学练习题(校)
生物化学 练习一 1、以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子 A、甘氨酸 B、丝氨酸 C、半胱氨酸 D、苏氨酸 2、侧链是环状结构的氨基酸是（） A、Lys B、Tyr C、Val D、Ile E、Asp 3、天然蛋白质中不存在的氨基酸是[ ] A、半胱氧酸 B、瓜氨酸 C、蛋氨酸 D、丝氨酸 3、分离鉴定氨基酸的纸层析属于（）。 A、亲和层析 B、吸附层析 C、离子交换层析 D、分配层析 4、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是：（） A、5.0 B、4.0 C、6.0 D、7.0 E、8.0 5、某蛋白质PI为7.5，在PH=6.0的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为（） A、原点不动 B、向正极泳动 C、向负极泳动 6、某一氨基酸混合液含有四种氨基酸，成分如下，在PH=6.0时最容易析出氨基酸的是（） A、谷氨酸（PI=3.22） B、丙氨酸（PI=6.0） C、赖氨酸（PI=9.74） D、脯氨酸（PI=6.30） 7、下列（）侧链基团的pKa值最接近于生理pH值。 A 、半胱氨酸 B、谷氨酸 C、谷氨酰胺 D、组氨酸 8、某一种蛋白质在pH5.0时，向阴极移动，则其等电点是（） A、>5.0 B、＝5.0 C、<5.0 D、不确定 9、甘氨酸的 34 .2 = CO OH pK ， 60 .9 2 = NH pK ，故它的pI为 A、11.94 B、7.26 C、5.97 D、3.63 E、2.34 10.赖氨酸的pK1为2.18，pK2为8.95，pK3为10.53，其pI是 [ ] A. 9.74 B. 8.35
生物化学课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO）+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点，用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
考研生物化学经典题集及答案
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。
A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
生物化学实验习题及解答
生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶；9、Km值；10、DNA变性；11、退火；12、增色效应 1、指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 2、按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 3、通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯 化技术。 4、在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不 是根据分子所带的电荷大小分离的。 5、生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济 以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 6、在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 7、核酸分子变性过程中，紫外吸收达到最大增量一半时的溶解温度。 8、能催发相同的反应类型但其理化性质及免疫学性质不同的酶。 9、反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。是酶的特征物理学常数之一。近似表示酶与底物的 亲和力。 10、DNA双链解链，分离成两条单链的现象。 11、既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。 12、当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键？（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的？（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） 1、A； 2、C； 3、B； 4、A； 5、A； 6、B； 7、B； 8、C； 9、D；10、A；11、A；12、D；13、A； A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、 -巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收？（）
生物化学精彩试题带问题详解
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制，下列哪项是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合是连续进行的 E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同
生物化学必考大题简答题道
生物化学必考大题-简答题道
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期: ?
根据老师所画的重点,我把生化大题全打成了电子档,希望能帮助大家的复习!! DＮA双螺旋模型要点 （1)主链(ｂａckｂone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似＂麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。 (2）碱基对(bａsepａiｒ):碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与Ｔ和Ｇ与C。碱基对以氢键维系,A与Ｔ间形成两个氢键。 （３）大沟和小沟:大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。?(4)结构参数:螺旋直径2nm;螺旋周期包含1０对碱基；螺距3.4nm;相邻碱基对平面的间距０.34nm。 生物学意义:揭示了DＮA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链,从而保持遗传信息的稳定传递。 2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？ (１)催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10＾7—10^13倍 (2)高度专一性或特异性：与一般催化剂不同,酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。 （3)酶活性的不稳定性:酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格 （4)酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节,酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。３、何谓酶的不可逆抑制作用?试举例说明 某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合,而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用 举例：①有机磷抑制胆碱酯酶:与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶:与酶分子的巯基结合,可用二巯丙醇解毒。 4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用 ①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心,但不被催化为产物③由于抑制剂与 酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时,逐渐增加底物浓度,抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的Ｖ不变⑤抑制剂的存在使酶的ｋm的值明显增加。说明底物和酶的亲和力明显下降。举例:①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物 ５、何谓酶原及酶原激活?简述其生理意义 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原,酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义:可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式,保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤,酶原还可以视为酶的一种储存形式 6、什么叫同工酶?简述其存在的部位，来源及临床意义? 同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中,它在调节代谢上起着重要作用。 同工酶是长期进化过程中基团分化的产物,同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链,或同一基团转录生成的不 同mRNＡ翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构,生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同,这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同,编码各亚基的基因表达程度不同,合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱,不同的同工酶对底物的亲和力不同,使不同组织与细胞具有不同的代谢特点,当某组织器官发生病变时,可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。 7、以葡萄糖为例，比较无氧氧化和有氧氧化的异同