食品生物化学复习资料(新整合)
1.名词解释、选择及填空：
食品生物化学:
研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体代的科学。
糖类(carbohydrates)物质：
是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。
构象：
指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。
变旋现象：
在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。
常见二糖及连接键：
蔗糖（α-葡萄糖—（1,2）-β果糖苷键）；麦芽糖（葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键）；乳糖（葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键）；纤维二糖（β-葡萄糖-（1,4）-β—葡萄糖苷键）
脂类：
是生物细胞和组织中不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中，主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪（甘油三酯，占95%左右）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等）
顺式脂肪酸与反式脂肪酸：
顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧，链的形状曲折，看起来象U型
反式脂肪酸：氢原子位于两侧，看起来象线形
皂化作用与皂化值：
皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。
皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。
酸败及酸值：
油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。
中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。
卤化作用及碘值：
油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应，生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。
100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。
乙酰化与乙酰化值：
油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯，称为乙酰化。
1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。
核酸：
以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸RNA核糖核酸
核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基，戊糖，磷酸组成。
核苷：
是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明，核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。
DNA与RNA组成异同：
DNA——主要存在于细胞核中。真核细胞中，DNA主要集中在细胞核，少量在线粒体和叶绿体。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA存在于称为类核的结构区。每个原核细胞只有一个染色体，每个染色体含一个双链环状DNA。RNA——主要分布在细胞质中，少量存在于细胞核中。病毒中RNA本身就是遗传信息的储存者。
核酸的紫外吸收、等电点、变性、复性与杂交：
核酸的紫外吸收：核酸的紫外最大吸收峰在波长260nm处
蛋白质紫外最大吸收峰在波长280nm处
纯DNA样品A260/A280比值为1.8
纯RNA样品A260/A280比值2.0以上
紫外吸收特性可以鉴定核酸样品的纯度
嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260nm左右）。
等电点：当核酸分子酸碱解离程度相等，所带正负离子相等，即成为两性离子，此时核酸溶液的pH值就是核酸的等电点。
变性：指核酸的双螺旋结构解开，氢键断裂，并不涉及核苷酸间共价键的断裂。
复性：使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋结构，这一过程叫复性。
杂交：在变性的DNA的复性过程中会发生不同变性DNA片段之间的杂交。
分子杂交：不同来源的单链DNA与单链DNA或RNA与单链DNA分子间，在长于20bp的同源区域，以氢键连接方式互补配对，形成稳定的双链结构的过程。
增（减）色效应：
核酸变性后，在260nm处的吸收值上升，这种现象叫增色效应。
若变性DNA复性重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这种现象称为减色效应。
蛋白质：
以氨基酸为基本单位的生物大分子，是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一，是生命存在的形式。许多氨基酸按照一定顺序通过肽键连接形成多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子含氮化合物。蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
凯氏定氮法：
蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25（100/16）计算出来。
模体：
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，是具有特殊功能的超二级结构。
盐析作用：
在蛋白质溶液中加入定量的中性盐，使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。常见的几种蛋白质盐析剂：硫酸铵、硫酸钠和氯化钠。利用盐析法可以分离和制取各种蛋白质和酶制品
蛋白质电泳：
蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。
蛋白质电泳现象：
在pH大于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在pH小于等电点的溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳。蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性
酶：
是由活细胞产生的，能在体或体外起同样生物催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
1、产生部位：活细胞
2、作用：生物催化作用
3、化学本质：绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA。
酶原：
没有活性的酶的前体。
酶原的激活：
酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的酶。
辅基/酶：
复合蛋白酶的非蛋白成分称为辅因子或辅基，一些金属酶需要Mg2+、Fe2+、Zn2+等金属作辅基；另一些酶则需要有机化合物如B族维生素作为辅因子，称为辅酶。
酶的活性中心：
指酶蛋白分子中对催化底物发生反应具有关键作用的区域。
酶活性中心通常是酶分子表面很小的缝隙或凹穴。即活性部位是酶分子中的微小区域。
酶活性部位包括结合部位（决定酶的专一性）和催化部位（决定酶所催化反应的性质）。同功酶：
能催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同。
活性中心相似或相同：催化同一化学反应。
分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
同工酶在体的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代上的不同需要。
别构酶：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合，导致酶分子构象改变，进而改变酶的活性状态，称为酶的别构调节，具有这种调节作用的酶称别构酶，又称为变构酶。
诱导酶：
指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
酶活力：
是指酶催化一定化学反应的能力，可以用它催化某一化学反应的速度来表示。
维生素：
是维持机体正常代功能所必需的微量小分子的有机物质。
特点：有机化合物（与微量元素Fe、Zn、Ca等不同）；不供给能量（与蛋白质、脂肪、糖不同）；需求量少；机体不能合成或合成量很少，必须从食物中摄取。
主要功能：作为辅酶参与机体代。分类：水溶性维生素（C和B族）、脂溶性维生素（A,D,E,k）。
维生素原：
可在人及动物体转化为维生素的物质。
同效维生素：
化学结构与维生素相似，并具有维生素生物活性的物质。
生物氧化：
糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程，其实质是需氧细胞在呼吸代过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
呼吸链或电子传递链：
指排列在线粒体膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。在生物氧化过程中，底物脱下的氢（可以表示为H++e）通过一系列递氢体和递电子体的顺次传递，最终与氧结合生成水，并释放能量。在这个过程消耗了氧，所以称之为呼吸链或电子传递链。
四种酶复合体：
复合体Ⅰ： NADH- CoQ还原酶
复合体Ⅱ：琥珀酸- CoQ还原酶
复合体Ⅲ： CoQ -细胞色素还原酶
复合体Ⅳ：细胞色素氧化酶
两个独立成分：
辅酶Q(CoQ)和细胞色素C(Cytc)
呼吸链的分类：
NADH呼吸链或长呼吸链：由复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以NADH为首的传递链。
琥珀酸脱氢酶（也称FAD呼吸链）或短呼吸链：由复合物Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ以及两种独立成份组合组成以琥珀酸脱氢酶为首的传递链。
氧化磷酸化：
代物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。
酮体：
脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体
转氨基作用：
是α—氨基酸的氨基通过酶促反应，转移到α—酮酸的酮基位置上，生成与原来的α—酮酸相应的α—氨基酸，原来的α—氨基酸转变成相应的α—酮酸。
EMP途径：
糖酵解是葡萄糖在细胞质中(无氧条件)降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程,是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。糖酵解过程一也叫Embdem-Meyerhof-Parnas途径，简称EMP途径。
(1)反应部位：胞浆。参与糖酵解各反应的酶都存在于细胞浆中；
(2)糖酵解是一个不需氧的产能过程；
(3)反应全过程不可逆。其中有三步不可逆的反应；
(4)净生成ATP数量：2×2-2= 2ATP
糖酵解的生理意义:1、产生能量，是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。但能量的利用率较低。同时也是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
2、凡是可转变为酵解中间产物的物质，均可沿酵解途径逆转合成葡萄糖。
3、糖酵解反映了生物获取能量方式的演变过程
氨基酸合成原料来源：
1、碳架来源：三羧酸循环、糖酵解、磷酸戊糖途径、氨基酸分解途径
2、氨基来源：起始于无机碳，即无机碳先转变为氨气，在转变为含氮有机化合物。
起始和终止密码子：
1、起始：蛋白质合成首先必须辩认出mRNA上的起始点。mRNA链上的起始密码子是AUG。
2、终止：当核糖体移动至终止密码子UAA、UGA、UAG时，肽链延长便终止。
信号肽：
在新生肽的N-端(有时位于肽链中部，如卵清蛋白)，常有一小段与蛋白质定向输送有关并在输送途中被切除的肽段，称为信号肽。在C-端有一个可被信号肽酶识别的位点。
核苷酸之间的连接键：
单核苷酸之间的连接键：3 , 5 -磷酸二酯键。
DNA分子过3ˊ, 5ˊ-磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸的排列顺序碱基互补：A=T，G≡C 核酸链的游离末端及书写方向：
核酸链的二个游离末端：5’ -磷酸基末端（5’-P ）， 3’ -羟基末端（3’-OH ）书写方向：核酸链具有方向性，书写方向5′→3′
糖类及氨基酸的构型：
糖类：一种异构体使平面偏振光的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋光性物质，用+
表示。另一种异构体则使平面偏振光的编振面沿逆时针编转，称左旋光性物质，用-表示。具有旋光性差异的立体异构体又成为光学异构体，用D、L表示。
规定：D型：单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子上-OH在右边的成为D型。
L型：单糖分子中离羰基最远的不对称碳原子上-OH在左边的成为L型。
天然存在的单糖多为D-型。
氨基酸：具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]。
具有两种立体异构体（D-型和L-型）。
目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
H C NH2
COOH
R
C H
COOH
R
NH2
D-型 L-型
根据代中间体的不同，可将氨基酸生物合成分为5类：
α-酮戊二酸衍生型氨基酸：Glu（谷氨酸）, Gln(谷氨酰胺), Pro(脯氨酸), Arg（精氨酸）
草酰乙酸衍生型氨基酸：Asp（天冬氨酸）, Asn（天冬酰胺）, Thr（氨酸）, Ile（异亮氨酸）, Met（甲硫氨酸）, Lys（赖氨酸）
丙酮酸衍生型氨基酸：Ala（丙氨酸）, Val（缬氨酸）, Leu（亮氨酸）
磷酸甘油酸衍生型氨基酸：Gly（甘氨酸）, Ser（丝氨酸）, Cys（半胱氨酸）
芳香族氨基酸及组氨酸：Tyr（酪氨酸）, Trp（色氨酸）, Phe（苯丙氨酸）, His（组氨酸）
酸（碱）性aa及芳香族aa：
酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸），Glu（谷氨酸）
碱性氨基酸：Arg（精氨酸），His（组氨酸），Lys（赖氨酸）
芳香族氨基酸：Tyr（酪氨酸），Trp（色氨酸），Phe（苯丙氨酸）
必需氨基酸：
机体需要而自身又不能合成，必须由食物提供的氨基酸。(Ile)、(Met)、(Val)、(Leu)、(Trp)、(Phe)、(Thr)、(Lys)（人体能合成部分组氨酸和精氨酸）。
米氏常数K m的意义：
当ν=1/2Vmax时，Km=[S]
Km的单位为浓度单位
Km可以反映酶与底物亲和力的大小：K m越小，酶与底物的亲和力越大，酶的催化活性越高。
Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，反应为一级反应；
当[S]>100Km时，ν=Vmax，为零级反应；
当0.01Km<[S]<100Km时，为混合级反应。
常见的含高能磷酸键化合物：
1、磷氧键型：（1）酰基磷酸化合物
（2）焦磷酸化合物
（3）烯醇式磷酸化合物
2、氮磷键型：胍基磷酸化合物
3、硫酯键型
4、甲硫键型
呼吸链抑制剂抑制部位：线粒体膜
胞浆中NADH转运机制：
1）α-磷酸甘油穿梭通过该穿梭一对氢原子只能产生2分子ATP
2）苹果酸-天冬氨酸穿梭通过该穿梭，一对氢原子能产生3分子ATP
氧化还原系统中氧化还原电位：
呼吸链中各个递氢体与电子传递体的位置是根据各个氧化还原对的标准氧化还原电位从低到高排列的。
氧化还原对E°′（V）
NAD+/NADH+H+-0.32
FMN/FMNH2-0.30
FAD/FADH2-0.06
Cyt b Fe3+/Fe2+0.04（或0.10）
Q10/Q10H20.07
Cyt c1 Fe3+/Fe2+0.22
Cyt c Fe3+/Fe2+0.25
Cyt a Fe3+/Fe2+0.29
Cyt a3 Fe3+/Fe2+0.55
1/2 O2/H2O 0.82
三脂酰甘油的熔点：
是由其脂肪酸成分决定的，一般随饱和脂肪酸的数目和链长的增加而升高。
不同脂肪酸之间的区别：
主要在于碳氢链的长度及不饱和双键的数目和位置。
不饱和脂肪酸的命名：
△－编码命名：从羧基端开始计算双键位置
ω－编码命名：从甲基端开始计算双键位置
脂肪酸常用简写法表示，其原则是：先写出碳原子的数目，再写出双键的数目，最后表明双键的位置。
必需脂肪酸：
生物体不能自身合成，必须由食物供给的脂肪酸；包含两个或多个双键；严格意义上讲，必须脂肪酸为亚油酸和亚麻酸。
竞争、非竞争及反竞争抑制剂的特点：
竞争性抑制剂：（1）竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；
（2）抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；
（3）抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；
（4）动力学参数 Km增大，Vmax不变。
即竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度来消除。
非竞争性抑制剂：（1）非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；
（2）底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；
（3）抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制程度取决于抑制剂的浓度；
（4）动力学参数：K m值不变，V max值降低。
反竞争性抑制剂：（1）抑制剂只与酶-底物复合物结合；
（2）抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物浓度；
（3）动力学特点：V max降低，表观K m降低。