考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结

2-1 生物大分子的结构和功能

①蛋白质的化学结构及性

质

1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是

A．肽键

B．离子键

C．二硫键

D．氢键

E．疏水键

1994A1 ．2-1 D

参阅【2003A19．2-2 】

1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？

A．原有的抗体活性降低或丧

失B．溶解度增加C．易被蛋

白酶水解D．蛋白质的空间构

象破坏E．蛋白质的一级结构

无改变

1994A3.2-1 B

参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。

1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是：

A．半胱氨酸

B．胱氨酸

C．瓜氨酸

D．精氨酸

E．赖氨酸

1995A1 ．2-1 C

解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸

2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸）

3 精析：其余

4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。

1995X139．2-1 酶变性时的表现

为A．溶解度降低B．易受蛋白

酶水解

C．酶活性丧失

D．紫外线（280）吸收增强

1995X139．2-1 ABCD

参阅【1997X145．2-1】。

1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为

A．α螺旋

B．β螺旋

C．α转角

D．β转角

1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存

在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。

1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸

是A．谷氨酸

B．丝氨酸

C．酪氨酸

D．赖氨酸

E．苏氨酸

1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基

的氨基酸是赖氨酸。

1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因

是A．Hb含有Fe2+

B．Hb含四条肽链

C．Hb存在于红细胞内

D．Hb属于变构蛋白

E．由于存在有2，

3DPG

1997A28．2-1 D

血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

1997X145．2-1 蛋白质变性时

A．空间结构破坏，一级结构无改

变 B．280nm 处光吸收增加 C．溶

解度降低

D．生物学功能改变

1997X145．2-1 ACD 在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质变性。蛋白质变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。蛋白质变性后，其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失，易被蛋白酶水解。给出的答案为ACD。但【1995X139．2-1】与本题类似，“酶变性时的表现”（酶是蛋白质！），其答案就将“D 紫外线

（280nm）吸收增强”选入正确答案。究竟蛋白质变性

是否对光吸收度有影响，查阅2－6 版生物化学都没有正确答案。王镜岩主编的《生物化学》第3 版只说会发生

改变，但没有说是增加还是减少。

1998A19．2-1 以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸？

A．谷氨酸

B．赖氨酸

C．亮氨酸

D．蛋氨酸

E．酪氨酸

1998A19 ．2-1 D

含硫氨基酸包括甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸、胱氨酸、同型半胱氨酸。

1998X143．2-1 合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是

A．脯氨酸

B．羟脯氨酸

C．丝氨酸

D．赖氨酸

1998X143．2-1 B 脯氨酸是亚氨基酸，在蛋白质合成加工时可被羟化修饰成羟脯氨酸。类似的：羟赖氨酸是在肽链形成后，相应地自赖氨酸羟化而来。

1999A19．2-1 天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A．蛋氨酸

B．胱氨酸

C．羟脯氨酸

D．同型半胱氨

酸E．精氨酸

1999A19．2-1 D

参阅【2004A 19．2-1】。天然蛋白质中不存在的氨基酸为同型半胱氨酸(D)。同型半胱氨酸由S-腺苷同型半胱氨酸转变而来，可以接受 N5 一甲荃四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸.参与甲硫氨酸循环。体内的同型半胱氨酸只能由甲硫氨酸转变而来。羟脯氨酸由脯氨酸羟化而来。

2000A19．2-1 下列哪一种氨基酸是亚氨基酸?

A．赖氨酸

B．脯氨酸

C．组氨酸

D．色氨酸

E．异亮氨酸

2000A19 ．2-1 B

从结构上看，脯氨酸形似杂环族，但实际上，它的环结构里只有一个亚氨基．因此它是环状亚氨基酸。它处于

肽链中时，常使肽链的走向形成折角。参阅【2004A 19．2-1】。此外，羟脯氨酸、焦谷氨酸也是亚氨基酸。

HO

N COOH N COOH N COOH

H H O H

脯氨酸羟脯氨酸焦谷氨酸

2000A20．2-1 下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的

是A．马肝过氧化氢酶(相对分子质量247500) B．肌红蛋白

(相对分子质量16900) C．人血清清蛋白(相对分子质量68500)

D．牛β—乳球蛋白(相对分子质量35000) E．牛胰岛素(相对

分子质量5733)

2000A20．2-1 A 分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，是根据蛋白质分子大小不同进行分离提纯。在层析柱内充满带小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加人柱的上部．让其自然下渗。这时．小分子蛋白质进入凝胶微孔，大分子不能进入先洗脱下来，小分子后洗脱下来。并不想当然的小分子由于虑过快，先洗脱下赖。由于马肝过氧化氰酶分子量为247500，在给出的5 个选项中最大，因此最先被洗脱下来。答案为A。被洗脱下来的顺序应该为

A→C→D→B→E.。

2001A19．2-1 对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键

是A．氢键

B．盐键

C．酯键

D．疏水键

E．范德华力

2001A19．2-1 C

参阅【2003A19．2-2】。核苷酸中核苷与磷酸之间的结合键是酯键。

2001A20．2-1 常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂

是A．溴化氢

B．丹磺酰氯

C.β—巯基乙

醇 D．羟胺

E．过甲酸

2001A20．2-1 B

①蛋白质 N 末端分析常用丹酰氯法。丹酰氯可与多肽链 N 端α-NH2 结合使之生成丹酰衍生物，该物质具有强烈荧光，通过荧光测定可以了解蛋白质 N 端氨基酸种类，答案为 B。②其他试剂与多肽链 N 末端氨基酸的测定无关。溴化氢能断裂肽链中蛋氨酸的羧基端肽链；β—巯基乙醇和过甲酸在多肽链氨基酸序列分析中多用于拆开二硫键；羟胺为特异性肽链裂解剂。

2002A19．2-1 在280nm波长附近具有最大光吸收峰的氨基酸是

A．天冬氨酸

B．丝氨酸

C．苯丙氨酸

D．色氨酸

E．赖氨酸

根据氨基酸的吸收光谱，含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm 波长附近，其中以色氨酸的光吸收最强。天冬氨酸、丝氨酸、苯丙氛酸和技氛徽的最大光吸收峰都

不在 2 即.波长附

近。

2004A19．2-1 含有两个氨基的氨基酸

是

A．Ly a

B．Trp

C．Val

D．Glu

E．Leu

2004A19．2-1 A

参阅【1997A19．2-1】。氨基酸的一般特性中，有一些常考点.反复出题，请同学们注意。总结

如下:

2005A23．2-1 当溶液的pH 与某种氨基酸的pI一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形

式是

A．兼性离子

B．非兼性离子

C．带单价正电

荷D．疏水分子

E．带单价负电

荷

2005A23．2-1

A

所有的氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合呈带正电荷的阳离子

（-NH3+），也可在碱性的溶液中与OH-结合，变成带负电荷的阴离子（-COO-）。因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的pH。若溶液pH＜pI，解离成阳离子；若溶液pH

＞pI，解离成阴离子；若pH=pI ，成为兼性离子，电中性

(A)。

A．一级结构

B．二级结构

C．三级结构

D．四级结构

E．模序结构

2005B113．2-1 亮氨酸肽链属于蛋白质

的

2005B114．2-1 整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白

质的

2005B113 ．2-1

E

2005B114 ．2-1

C

①亮氨酸拉链就是蛋白质分子上一段富含亮氨酸的区域，其最明显的特征为亮氨酸在ɑ螺旋中频繁出现，拉链形成区每隔6 个氨基酸就有1 个亮氨酸残基，这些亮氨酸残基在ɑ螺旋的疏水侧形成直线状。因早期模型中设想亮氨酸残基交互排列成拉链状，故命名为亮氨酸拉链。最新的实验结果表明，形成拉链的两个蛋白上的亮氨酸残基平行排列。而且相互作用的ɑ螺旋相互缠绕，以7 个残基为一个重复单位，3.5 个氨基酸残基为一个螺旋。根据模序的定义：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成具

有特殊功能的空间结构，被称为模序。可见亮氨酸拉链是模序结构(6 版生物化学P16 已改称模体)。②蛋白质分

子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构；整条肽链中所有氨基酸残基在三维空间的排布是蛋白质的三级结

2006A23．2-1 下列哪种氨基酸体内不能合成，必需靠食物供给?

A．缬氨酸

B．精氨酸

C．半胱氨酸

D．组氨酸

E．丝氨酸

2006A23．2-1 A

体内需要但又不能自行合成，必需由食物提供的氨基酸称必需氨基酸，包括8 种氮基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖(使用同音记忆法记忆为:“写一两本淡色书来”)。

口诀：苯兵鞋亮色亦

靓，家留数来共八将

2007A23 ．2-1 蛋白质变性是由于-

A ．蛋白质空间构象的破坏P26L14

B ．氨基酸组成的改

变 C ．肽键的断裂

D ．蛋白质的水解

2007A23 ．2-1 A 在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏(A)，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失，称蛋白质的变性。蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，无肽键断裂，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

2007A163.2-1 分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象.下列分子中, 属于分子伴侣的是-

A. 胰岛素原

B. 热休克蛋白P18L11

C. 组蛋白

D. DNA 结合蛋白

2007A163.2-1 B 分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。分子伴侣包括热休克蛋白和伴侣素两大家族。热休克蛋白属于应激反应性蛋白，高温应激可诱导蛋白合成增加，包括HSP70、HSP40 和GreE 三族。对某种自发折叠的蛋白质，热休克蛋白可促进需要折叠的多肽折叠为有天然空间构象的蛋白质。

2008A25.2-2 下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是

A.精氨酸

B. 甘氨酸

C.亮氨酸

D.天冬氨酸

2008A25. (生化第2 章) D

酸性氨基酸有两个：天冬氨酸和谷氨酸。

2003A19．2-2 稳定蛋白质分子中α－螺旋和β－折叠的化学键是

A．肽键

B．二硫键

C．盐键

D．氢键

E．疏水作用

②核酸的化学结构及性

质

1994A14．2-1 合成DNA 的原料是

A．dAMP dGMP dCMP dTMP

B．dATP dGTP dCTP dTTP

C．dADP dGDP dCDP dTDP

D．dATP d GTP dCTP dUTP

E．dAMP d GMP dCMP dUMP

1994A14 ．2-1 B

合成DNA 的原料中，碱基为A、T、G、C，因此合成DNA 的原料是dATP、dTTP、dGTP、dCTP。假如你足够聪明，从本试卷第9 题干中就可以找到答案。

1996Ａ22．2-1 稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸

中？Ａ．rRNＡ

Ｂ．mRNＡ

Ｃ．tRNＡ

Ｄ．核仁ＤNＡ

Ｅ．线粒体ＤN

Ａ

1996Ａ22．2-1 C

ＲNA 分根多类型，如rRNA、mRNA、tRNA 等，其中tRNA 为含稀有碱基最多的RNA( 占10%~20％)。稀有碱基包括双氢尿嘧啶(DHU) 、假尿嘧啶(ψ)、甲基化的嘌呤(m G、m A)。

1997A20．2-1 在核酸中，核苷酸之间的连接方式

是A．2’，3’—磷酸二酯键

B．3’，5’—磷酸二酯

键 C．2’，5’—磷酸二

酯键

D．糖苷键

E．氢键

1997A20．2-1 B 本题与

【2002A20．2-1】完全相同。

1998A20．2-1 不同的核酸分子其解链温度（T m）不同，以下关于Tm 的说法正确的是

A．DNA 中G-C 对比例愈高，T m 愈高

B．DNA 中A-T 对比例愈高，T m 愈高

C．核酸愈纯，T m 范围愈大

D．核酸分子愈小，T m 范围愈

大E．T m 较高的核酸常常是

RNA

1998A20．2-1 A

DNA 在各种因素作用下（加热、加酸或加碱），由双链解开的过程称为变性。T m 指核酸分子内双链解开50％的温度，也称解链温度。①T m 大小与核酸分子中所含碱基的G ＋C 的比例有关，G＋C 比例越高，

T m 值越大，这是由于G＝C 碱基对有三个氢键，比只有两个氢键的A＝T 碱基对更稳定。②T m 还与DNA 分子的长短有关，DNA 分子越长，T m 越大。③DNA 分子是均一的，则T m 范围越小；如DNA 分子不均一，则T m 范围大。④由于DNA 分子是双螺旋结构，RNA 分子是单链（也可有局部双螺旋），因此T m 值较高的核酸常常是DNA。

1999A21．2-1 下列几种DNA 分子的碱基组成比例各不相同，哪一种DNA 的解链温度（Tm ）最低？A．DNA 中A+T 含量占

15% B．DNA 中G+C 含量

占25% C．DNA 中G+C 含

量占40% D．DNA 中A+T

含量占60% E．DNA 中

G+C 含量占70%

1999A21．2-1 B

DNA 在各种因素作用下(加热、加酸或加碱).由双链解开的过程称变性。Tm 指核酸分子内双链解开50%时的温度，也称解链温度。Tm 大小与核酸分子中所含碱基的G+C 比例有关，G+C 比例越高，Tm 值越大。B 项G+C 比例为25%，小于C 项的4O%及E 项的70%，因此B 项的解链温度最低。A、D 项中为A+T 比例，与解链温度的高低无关。

2000A21．2-1 下列关于DNA 双螺旋结构模型的叙述正确的

是A．由两条完全相同的多核苷酸链绕同一中心轴盘旋成双

螺旋B．一条链是左手螺旋，另一条链为右手螺旋

C．A 十G 与C 十T 的比值为1

D．A 十T 与G 十C 的比值为1

E．两条链的碱基间以共价键相连

2000A21．2-1 C

DNA 双螺旋结构模型常考，解答参阅【2004A 20．2-2】。

2001A21．2-1 通常不存在RNA 中，也不存在DNA 中的碱基

是A．腺嘌呤

B．黄嘌呤

C．鸟嘌呤

D．胸腺嘧啶

E．尿嘧啶

2001A21．2-1 B

存在于DNA 中的为A、G、C、T，存在于RNA 中的为A、G、C、U，故通常不存在RNA 中，也不存在DNA 中的碱基是黄嘌呤。

2002A20．2-1 核酸中核苷酸之间的连接方式是

A．2’，3’磷酸二酯

键B．3’，5’磷酸二

酯键C．2’，5’磷酸

二酯键D．1’，5’糖

苷键E．氢键

2002A20．2-1 B

简单记忆法：①“核一昔一酸”=“核”为核箱、“苷”记忆为碱基、“酸”为磷酸。

②核(核糖)+苷〔碱基)=核昔。“核”与“昔”之间的结合键为—糖苷键。

③核昔+破(麟敌)二核昔酸。“核昔”与“酸”之间的结合健为—防健。

④多个核苷酸组成核酸。“核苷酸”之间的连接健为——3’，5’-磷酸二脂健。

2001X143．2-1 下列关于tRNA 三叶草结构的叙述，正确的

是A．5’端第一个环是DHU 环

B．有一个密码子环 C．有一个T

ψ环 D．3’端具有相同的CCA—

OH 结构

2001X143．2-1 ACD

已发现的tRNA 均呈三叶草样二级结构。从5’→3’依次为：DHU 环、反密码子环、Tψ环、相同的CCA-OH 结构。三叶草样二级结构中为“反密码子环”，并非密码子环，因此B 项错。答案为ACD。

2005A24．2-1 DNA 受热变性时，出现的现象是

A. 多聚核苷酸链水解成单核苷酸

B．在260 nm 波长处的吸光度增

高C．碱基对以共价键连接

D．溶液黏度增加

E．最大光吸收峰波长发生转移

2005A24．2-1 B

DNA 在各种因素作用下（加热、加酸或加碱），由双链解开的过程称变性。此过程中维系碱基配对的氢键断裂，但不伴随共价键的断裂，DNA 双螺旋结构变成松散的单链，并非多核苷酸水解成单核苷酸。DNA 变性时，粘度降低，浮力密度增大。在DNA 解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA 在紫外区260nm 处的吸光值增加（B 对）。

2006A24．2-1 下列关于mRNA 的叙述，错误的是

A．在细胞核内由hnRNA 剪接而成

B．真核生物mRNA 有“帽子”和“多聚A 尾”结

构C．生物体中各种mRNA 的长短不同，相差很

大D．是各种RNA 分子中半衰期最长的一类

E．其功能是作为蛋白质合成的模板

2006A24．2-1 D

hnRNA(不均一核RNA)是mRNA 的未成熟前体(即hnRNA--mRNA).hnRN A 在细胞核内存在时间极短经过剪接成为成熟的mRNA。大部分真核细胞的mRNA 的5 ‘-末端以7 一甲基鸟嘌呤-三磷酸鸟苷为起始结构，这种m7GpppN 结构称帽子结构；在3‘-末端.大多教是由数十个至百余个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称多聚A 尾。生物体各种mRNA 链的长短差异很大。在各种RNA 中，mRNA 半衰期最短，由几分钟至数小时不等(D 错)。mRNA 的功能是转录核内DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，以此为模板指导蛋白质合成中的氮基酸排列顺序。

2007A24 ．2-1 核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近？-

A . 280nm

B . 260nm P47L35

C . 240nm

D . 220nm

2007A24 ．2-1 B

核酸分子的嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此，核酸在240 一290nm 的紫外波段有强烈吸收，其最大吸收值在 260nm 附近。类似的:色氨酸、酪氨酸最大吸收峰在 280nm 附近;茚三酮反应生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在570nm 处。

2007A25 ．2-1 核酸变性后，可产生的效应是

-

A.增色效应P48L9

B.最大吸收波长发生转移

C.失去对紫外线的吸收能

力 D.溶液黏度增加

2007A25 ．2-1 A

DNA(脱氧核糖核酸)变性是指在某些理化因素作用下，DNA 双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA 双螺旋结构松散，成为单链的现象。① DNA 变性时，解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA 在紫外区 260nm 处的吸收值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称DNA 的增色效应(A 对，C 错)。②DNA 变性时，由原来比较“刚硬”的双螺旋结构，分裂成两条比较柔软的单股多核苷酸链，从而引起溶液粘度降低(见 1 版生化教材P

44。此知识点 5,6 版生物化学上没讲到，常考，如【2005A24．2-1】 ) 。③DNA 变性前后，其最大吸收峰都在

260nm 处(B

错)。

2007A26 ．2-1 下列关于ribozyme 的叙述，正确的

是-

A. 即核酸酶

B.

本质是蛋白质

C.本质是核糖核酸P47L12

D.其辅酶是辅酶

A

2007A26 ．2-1 C

①某些 RNA 本身具有催化能力，可以完成 rRNA 的剪接，这种具有催化作用的小 RNA 称核酶( ribozyme )。可见 ribozyme 的本质是RNA，即核糖核酸。②绝大多数的酶本质上都是蛋白质，但核酶例外。③核酸酶是指能够水解核酸的酶，包括DNA 酶( DNase)和RNA 酶( RNase )。

2008A26.2-3 下列RNA 中，参与形成原核生物50S大亚基的

是

A.28SrRN

A

B.23SrRN A

C.16SrRNA

D.hnRNA

2008A26. (生化第3 章)

B

原核生物有三种rRNA，大小分别为5S、16S、23S。其中16S rRNA 和20 多种蛋白质构成核蛋白的小亚基(30S)；大亚基(50S)则由5S 和23S rRNA 共同与30 余种蛋白质结合形成。真核生物的核蛋白小亚基(40S)由18S rRNA 及30 余种蛋白质构成；大亚基(60S)则由5S、5.8S、28S 三种rRNA 加上近50 种蛋白质构成。

2003A20．2-2 下列关于DNA 双螺旋结构模型的叙述，不正确的

是

A．两股脱氧核苷酸链呈反向平

行B．两股链间存在碱基配对关

系C．螺旋每周包含10 对碱基

D．螺旋的螺距为3.4nm

E．DNA 形成的均是左手螺旋结

构

2003A20．2-2 E

参阅【2004A 20．2-2】。DNA 的右手螺旋结构不是自然界DNA 的唯一存在方式(B-DN A)，还有左手螺旋结构

(Z-D N A)和A-

DNA 。

2004A20．2-2 下列DNA 双螺旋结构的叙述,正确的

是A．一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋

B．双螺旋结构的稳定纵向靠氢键维系

C．A+Y 与G+C 的比值为

1

D．两条链的碱基间以共价键相

连

E．磷酸、脱氧核糖构成螺旋的骨

架

2004A20．2-2 E

DNA 双螺旋结构模型又称Watson-Crick 结构模型。

①DNA 是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，两条碱基间严格按A=T、G=C 配对存在,因此A+G 与C+T 的比值为l。脱氧核糖核酸和磷酸骨架位于双链外侧(E 对)。一条链的走向为5′→3′另一条为3′→5′。

②DNA 为右手螺旋结构。螺旋直径2nm，每周10 对碱基，因此每个碱基旋转角度为36°。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

③横向稳定性靠双链碱基间的氢健维系；纵向稳定性靠碱基平面间的疏水性堆积力维系，尤以碱基堆积力最重要。

③酶的概念和作用

1994A10．2-1 通常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的？

A．作用物的浓度愈高愈好

B．应选择该酶作用的最适

PH C．反应温度宜接近最适

温度D．合适的温育时间

E．有的酶需要加入激活剂

1994A10 ．2-1 ．A

只有在最适pH、最适温度、合适的温育时间、合适的底物浓度、合适的激活剂条件下，才能使酶促反应速度最快，并不是底物浓度越高越好。

1995A7．2-1 下列哪项不是酶的别（变）构调节的特点？

A．反应动力学遵守米氏方程B．限速酶

多受别构调节C．变构剂与酶的结合是可

逆的D．酶活性可因与变构剂结合而促

进或抑制E．别构酶常由多亚基组成

1995A7．2-1 A

解析：【考点：酶的别构调节】

1 精析：别构酶所催化的反应，不符合米－曼式方程，不是矩形双曲线；而是S 形

2 总结：变构酶的特点：①速度方程不符合米氏方程（米氏方程是矩形双曲线），反应速度与底物浓度的曲线是S 形；②变构酶多是关键酶，催化的反映常是不可逆。变构酶在细胞内控制着代谢通路的阀门；③解题时应注意：变构调节可引起酶的构象变化。（注：极少数参考书上写明可不引起酶的构想变化！因此有些年的考题就是

这种观点，这与出题者的观点有关，解题时尤其注意这些细节，否则你按照正确观点解题也不能得分啊！）④变构酶常由多亚基组成，但并非都有催化亚基和调节亚基，S 状曲线反映了多个亚基间具有协同作用；⑤变构调节剂可能是也可能不是参与反应的辅酶，底物或产物；⑥变构酶有两个中心即催化中心和调节中心（并非催化亚基和调节亚基）⑦变构调节是快速调节

Ａ．非竞争性抑

制Ｂ．反竞争性

抑制

Ｃ．二者都是

Ｄ．二者都不

是

1996Ｃ121．2-1 其V max较无抑制剂时减小

1996Ｃ122．2-1 其K m 值较无抑制剂时减小

1996 C 121 2-1 C

1996 C 122 2-1 B

参阅【2001A23．2-1】。

1997A27．2-1 通常血清中酶活性升高的主要原因

是A．体内代谢降低使酶的降解减少 B．细胞受损

使细胞内酶释放入血 C．细胞内外某些酶被激活

D．酶由尿中排出减少

E．在某些器官中制造增

加

1997A27．2-1 B 血清中酶活性升高的主要原因是细胞受损使细胞内酶释放入血。如急性肝

炎时AST、ALT的升高。

1997X144．2-1 测定酶活性的必要条件

是A．最适pH

B．适宜温度

C．足够的底物浓

度

D．足够的激动物

1997X144．2-1 ABC

测定酶活性的必要条件：①足够量的底物；②最适pH；③最适温度；④缓冲液的种类和浓度；⑤辅助因子或辅酶。无激动物。

1998A21．2-1 酶竞争性抑制作用的特点是

A．K m 值不变，V ma x 降

低B．K m 值降低，V ma x

不变C．K m 值增高，

V ma x 不变D．K m 值不

变，V ma x 增加E．K m 值

降低，V ma x 降低

1998A21．2-1 C

参阅【2001A23．2-1】。

1998A22．2-1 下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的？A．是

结构相同，而存在部位不同的一组酶B．是催化相同化学反应，而酶的

分子结构不同、理化性质可各异的一组酶C．是催化的反应和酶的性质

都相似，而分布不同的一组酶D．是催化相同反应的所有酶

E．以上都不正确

1998A22．2-1 B

同工酶是催化相同化学反应，而酶的分子结构不同、理化性质可各异的一组酶。

1999A23．2-1 酶促反应中决定酶特异性的是

A．作用物的类

别B．酶蛋白

C．辅基或辅酶

D．催化基团

E．金属离子

1999A23．2-1 B 由酶蛋白和辅助因子组成的酶称结合酶。酶蛋白决定酶促反应的特异性;辅助因子决定酶促反应的种类和性质。按照酶的诱导契合学说，酶在发挥作用之前，必须先与底物密切结合，只有能与酶蛋白结构相适应的底物才能与之结合，否则酶将不能发挥催化作用。因此酶蛋白决定了酶促反应的特异性。底物的类别是酶的选择对象，辅基、辅酶及金属离子都只是直接参加反应，或起稳定酶活性中心构象的作用。

1999A24．2-1 下列关于酶的别构调节，错误的是A．受别构

调节的酶称为别构酶B．别构酶多是关键酶（如限速酶），催

化的反应常是不可逆反应C．别构酶催化的反应，其反应动力

学是符合米-曼氏方程的D．别构调节是快速调节

E．别构调节不引起酶的构型变化

1999A24．2-1 C 参阅

【2005A27．2-2】。但应注意：

①普通酶促反应动力学方程式为米氏方程:V=Vmax【S】/(Km+【S】)。。反应速度与底物浓度的曲线为矩形双曲线;别构调节的反应方程式不符合米氏方程，其速度方程式为:V =Vmax【S】n/(Km+【S】n)。(其中

n 为每个酶

分子能结合作用物分子的数目。K 为常数)，反应速度与底物浓度的曲线呈S 形。因此，C 项错。

②别构调节和阵的共价修饰都是酶的快速调节（D 对）。

③别构调节可引起醉的构象变化(E 褚).如5 版生物化学P55 有关“磷酸化酶的别构调节就引起酶的构象变化”。可见该题答案有2 个:C 和E。但给出的答案为C，请同学们注意。

2000A22．2-1 下列关于酶活性中心的叙述中正确的

是A．所有酶的活性中心都含有辅酶B．所有酶的

活性中心都含有金属离子C．酶的必需基团都位于活

性中心内D．所有的抑制剂都作用于酶的活性中心

E．所有的酶都有活性中心

2000A22．2-1 E

○1 酶与底物结合的部位称为酶的活性中心。所有的酶都有活性中心(否则假设酶无活性中心，酶怎样与底物结合，又怎样起催化作用?)，因此答案为E。②并非所有的酶都含有辅基，只有结合酶的活性中心才台有辅酶或辅基，只有结合酶的活性中心才含有辅酶或辅基，如单纯酶仅由氨基酸残基构成，就不含辅助因子(A 错)。○3 酶活性中心包含中心内的活性基团和中心外的活性基团，前者包括结合基团和催化基团，但并非都含有金属离子（B）错。④酶的必需基团既可位于活性中心内，也可位于活性中心外(C 错)。⑤抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基团相结合。从而抑制酶的催化活性。

2000A23．2-1 已知某酶Km值为0.05mo/l,欲使其所催化的反应速率达最大反应速率的80% 时,底物浓度应是多少?

A．0.04mol/L

B．0.05mol／

L C；0.1mol/L

D．0.2mol／L

E．0.8mol／L

2000A23．2-1 D

根据米氏方程(Michaells equation) V=Vmax[S] ．代入方程：80％x Vmax=Vmax[S]，解该方程得[s]=0.2。答

案为D Km+[S] 0.05+[S]

2001A22．2-1 心肌中富含的LDH 同工酶

是A．LDH1

B．LDH2

C．LDH3

D．LDH4

E．IDH5

2001A22．2-1 A

心肌中富含的乳酸脱氢酶(LDH)同工酶是LDH1。LDH1 主要存在于心肌；LDH2 主要存在于红细胞；LDH3 主要存在于胰腺；LDH4 主要存在于肝、骨骼肌、肺、脾；LDH5 主要存在于肝。

2001A23．2-1 非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点

是A．K m 值增大，V max 不变

B．K m 值降低，V max 不变

C．K m 值不变，V max 增

大D．K m 值不变，V max

降低 E．K m 值和 V max

均降低

2001A23．2-1 D 各种可逆性抑制作用米氏

2002A21．2-1 对酶促化学修饰调节特点的叙述，错误的

是A．这类酶大都具有无活性和有活性形式B．这种调

节是由酶催化引起的共价键变化C．这种调节是酶促反

应，故有放大效应D．酶促化学修饰调节速度较慢，难

以应急E．磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰方式

2002A21. 2-1 D 在酶的化学修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。这种调节是酶催化引起的共价键的变化，包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化、一SH 与一S 一S 一的互变

等，其中以磷酸化与脱磷酸化最常见。变构调节和化学修饰都是快速调节，而酶的诱导和阻遏是通过影晌酶蛋

白生物合成过程中的基因转录发挥作用，因此调节速度缓慢，主要是针对长期调节。

A．单体酶

B．寡聚酶

C．结合酶

D．多功能酶

E．单纯酶

2002B97．2-1 由于基因融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶是

2002B98．2-1 由酶蛋白和辅助因子两部分组成的酶是

2002B97. 2-1 D

2002B98. 2-1 C 单体酶—指只由一条多肤链构成的一(6版生物化学定义为:

仅具有三级结构的酶). 寡聚酶—指由多个相同或不同亚基以非共价键连接的

酶。结合酶—指由酶蛋白和辅助因子组成的酶。

酶蛋白决定酶促反应的特异性;辅助因子决定酶促反应的种类和性质。单纯酶—指仅由肽链构成的酶(5版生物化学定义为:由氨基酸残基构成的酶)。多功能酶一有些多酶体系中.在进化过忍中由于基因触合.多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称多

功能酶，也称串联酶。

2003A21．2-1 已知某种酶的Km 值为25mmol/L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为

A．12.5mmol/

L

B．25mmol/L

C．37.5mmol/L

D．50mmol/L

E．75mmol/L

2003A21．2-1 B

Km 是酶的特征性常数。Km 值为酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

2004A27．2-1 下列关于变构酶的叙述,错误的

是A．变构酶催化非平衡反应B．多为代谢途

径的关键酶C．与变构效应剂呈可逆结合

D．都具有催化亚基和调节亚基E．酶构象变

化后活性可升高或降低

2004A27．2-1 变构酶指一些效应剂与酶的非催化部位可逆性结合，使酶发生变构而影响酶活

性的一组酶。特点:

①其速度方程不符合米氏方程，反应速度与底物浓度的曲线为S 形(米氏方程为矩形双

Vmax[S]n

曲线)。速度方程式为: V=————--- 其中n 为每个酶分子能结合作用物分子的数

目，K K+[S]n

为常数。

②变构酶多是关健酶，催化的反应常是不可逆反应(即非平衡反应)。

③变构调节可引起酶的构象变化，从而使降的活性升高或降低。

④变构酶常由多亚基组成，但并非都有催化亚基和调节亚基，S 形曲线反映了多个亚基间具有协同作用。

⑤变构调节剂可能是，也可能不是参与反应的辅酶、底物或产物。

⑥变构酶具有二种调节中心，即催化中心和调节中心(并非催化亚基和调节亚基！D 错)。

⑦变构调节是快速调节。

2005A25．2-1 一个简单的酶促反应，当[S] ≤K m

A．反应速度最大

B．反应速度太慢难以测出

C．反应速度与底物浓度成正比

D．增加底物浓度反应速度不变

E．增加底物浓度反应速度降低

时

2005A25．2-1 C

V max[ S]

根据酶促反应的米氏方程式：V= ，当底物浓度很低（[S] ≤Km ）时，V ≈

Km [S]

V

max

K m

[S]，即反应速

度

与底物浓度成正比（C 对）。

2006A25．2-1 肝中富含的LDH同工酶是A．LDH 1

B．LDH 2

C．LDH 3

D．LDH 4

E．LDH5

2006A25．2-1 E

肝中富含的乳酸脱氢酶(LDH) 同工酶是LDH5。LDH1 主要存在于心肌;LDH 2 主要存在于红细胞;LDH 3 主要存在于胰腺LDH4 主要存在于肝、骨骼肌、肺、脾。LDH 5 主要存在于肝。

2007X133 ．2-1 酶与一般催化剂相比，不同点有-

A ．反应条件温和，可在常温、常压下进行P55L12

B ．加速化学反应速度，可改变反应平衡点

C ．专一性强，一种酶只作用一种或一类物质

D ．在化学反应前后酶本身不发生质和量的改变

2007X133 ．2-1 AC

（1）酶与一般催化剂的共同点包括:①它们在催化反应的过程中自身的质和量保持不变(D);②都只能催化热力学允许的化学反应;③它们都只能缩短达到化学平衡的时间，不能改变平衡点(B);④在可逆反应中，一般既可催化正反应，也可催化逆反应;⑤酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。(2)酶的特点:①酶主要参与生物体内的化学反应，其反应条件温和，可在常温、常压下进行。②与一般催化剂不同，酶对其催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

2008A27.2-1 下列关于酶的Km值的叙述，正确的

是 A.是反应速度达到最大时的底物浓度B. 不能反

映酶对底物的亲和力 C.对有多个底物的酶，其Km

值相同 D.对同一底物，不同的酶有不同的Km 值

2008A27. (生化第4 章) D

Km 值等于酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度。是酶的特性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关。对于同一种底物，不同的酶有不同的Km 值。多底物反应的酶对不同底物的Km 值也各不相同。

2008A 39. 3-4变构调节和化学修饰调节的共同特点是-

A.引起酶蛋白构象变化

B. 酶蛋白发生共价修饰

C.属于快速调节方式P66L26

D.有放大效应

2008A 39. 3-4—C 解析:酶活性的调节:1.酶原与酶原的激活.消化管内蛋白酶以酶原形式分泌.不信保护消化器官本身不受酶的水解破坏,而且保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用.此外, 酶原还可以视为酶的贮存形式.2.变构酶.如果某效应剂引起的办同效应使酶对底物的亲和力增加,从而加快反应速度,此效应称为变构激活效应.效应剂称为变构激活剂,反之.降低反应速度者称为变构抑制剂. 例如,ATP 和柠檬酸是糖酵解途径的关键酶之一磷酸果糖激酸-1 的变构抑制剂。这责任中物质增多时，此代谢算途径受到抑制。防止产物过剩；而ADP 和AMP 是该酶的变构激活剂，这两种物质的增多激发葡萄糖的氧化供能，啬ATP 的生成，是体内快速谳节的重要方式。3。酶的共价修饰调节，酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或化学修饰。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化，乙酰化与脱乙酰化，甲基化与脱甲基化，腺苷化与脱腺苷化，以及—SH 与—S—S—的互变等，其中以磷酸化修饰最为常见，酶的共价修饰是体内快速调节的另一种重要方式。1996X 144．2-2 下列哪些辅酶含腺瞟

吟？Ａ．NＡＤ+

Ｂ．FＡＤ

Ｃ．辅酶Ａ

Ｄ．FMN

1996X 144 2-2 ABC

NAD=为尼克酸胺腺嘌呤二核普酸;FAD 为黄素嘌呤二核苷酸；辅酶A 为氨基乙硫醇+泛酸+磷酸+腺苷。以上均含腺嘌呤。FMN 为黄素（6，7-二甲基异咯嗪）+核醇+磷酸，不含腺嘌呤。

? → 1997X146．2-2 属于内肽酶的是 A ．胰蛋白酶 B ．糜蛋白酶 C ．弹性蛋白酶

D ．激肽酶

1997X146．2-2 ABC

①内肽酶可以水解蛋白质肽链内部的某些肽链，对不同氨基酸组成的肽链有一定的专一性。胰蛋白酶、糜蛋白 酶、弹性蛋白酶都属于内肽酶。②羧基肽酶属于外肽酶。外肽酶的作用是从肽链的羧基末端开始，每次水解掉 一个氨基酸残端，对不同氨基酸组成的肽链也有一定的专一性。

2004A21．2-2 磺胺类药物能竞争性抑制二氢叶酸还原酶是因为其结构相似于 A ．对氨基苯甲酸 B ．二氢蝶呤 C ．苯丙氨酸 D ．谷氨酸 E ．酪氨酸

2004A21．2-2 A 磺胺类药物化学结构类似对氨基苯甲酸，它是二氢叶酸合成酶的竟争性抑制剂(注意:原试题为二氢叶酸还原酶， 但 6 版生物化学 P71 为“合成酶”，故应更改过来)。

磺胺类药物

对氨基苯甲酸

2-2 物质代谢及其调节

①糖代谢

2002A22．2-1 在三羧酸循环中，经作用物水平磷酸化生成的高能化合物是 A ．ATP B ．GTP C ．UTP D ．CTP E ．TTP

2002A22. 2-1 B 在三羧酸循环中.经底物水平磷酸化指第5步反应，生成的高能化合物是GTP 。

琥珀酰 CoA ＋GDP ＋Pi

琥珀酰C oA 合成酶 ←?????

?

琥珀酸＋HSCoA ＋GTP 催化该反应的酶是 琥珀酰CoA 合成酶

1994A6．2-2 1分子乙酰辅酶A 经三羧酸循环和氧化磷酸化，共可生成几分子ATP （高能磷酸键）？

A ．2

B ．4

C ．8

D．12

E．16

1994A6．2-2 D

乙酰CoA 经三羧酸循环彻氧化，共有5 步反应产生ATP，1 分子乙酰CoA 彻底氧化产生12ATP。

①异柠檬酸—α-酮戊二酸(3ATP)；②α-酮戊二酸—琥珀酰CoA (3ATP)；

②琥珀酰CoA—琥珀酸(1ATP)；④琥珀酸—延胡索酸(2ATP)；

⑤苹果酸一草酰乙酸(3 ATP)。

阿呆口诀：乙酰COA，丙酮酸，乳酸，甘油经三羧酸循环和氧化磷酸化后，最后生成多少个ATP

12，15，乳酸17 或18 ，20 或22

婴儿穿的衣服顶呱呱(12,乙酰辅酶A)

(露出)一副病痛的酸相(15,丙酮酸)

(用)一把仪器做乳酸(18 或17 ,乳酸)

双胞胎的耳朵涂甘油防冻(22 20 甘

油)

1994A7．2-2 指出何者是酵解过程中可被别构调节的限速酶？

A．磷酸己糖异构酶

B．6-磷酸果糖-1-激

酶C．醛缩酶

D．3-磷酸甘油酸脱氢酶

E．乳酸脱氢酶

1994A7．2-2 B

调节糖酵解的关键酶有3 个：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。①6-磷酸果糖激酶-1(B)是最重要的调节点，受多种变构效应剂的调节。其变构抑制剂为ATP、柠檬酸；其变构激活剂为AMP 、F-1，6-2P、F-2，

6-2P。②丙酮酸激酶是另一调节点，未出现在答案项中。③已糖激酶为次要调节点，主要受其反应产物6-磷酸

葡萄糖的负反馈调节(不是变构调节)。④磷酸己糖异构酶、醛缩酶和乳酸脱氢酶都不是关健酶，不进行变构调节，参与的反应都是可逆反应。

1994A8．2-2 葡萄糖在体内代谢时，通常不会转变生成的化合物是

A．乙酰乙酸

B．胆固醇

C．脂肪酸

D．丙氨酸

E．核糖

1994A8．2-2 A

正常糖代谢时，产生的乙酰CoA 主要是进入三羧酸循环彻底氧化供能，或合成脂酸，不可能堆积缩合成乙酰乙酸(A)。由葡萄糖转变为其他4 种化合物的途径如下：

1995A9，2-2 指出下列化学结构式的生化名称：HOOC.CH2.CH2.CO.COOH

A．草酰乙酸

B．柠檬酸

C．谷氨酸

D．α-酮戊二

酸E．苹果酸

1995A9，2-2 D