分子生物学学习心得

生物学以及分子生物学本身就是一门实验性的学科，如果只有

单纯的理论课上的讲解而没有与之相配套的实验操作，根本无法使我们深刻体会到我们所学的那些如转导转化之类究竟是怎样操纵的。对此给大家收集了有关分子生物学学习心得，应该能给各位带来帮助。

生命科学发展日新月异，特别是微观生物学的发展速度可谓惊人。作为一名本科生，最重要的就是掌握好基础知识，为今后的科研工作或是研发工作打下基础，这样才能跟得上知识和信息发展的脚步。分子生物学作为微观生物学的根基，学好它无疑将为将来的发展打下最坚实的基础。

最近我读了一篇文献，是有关不同类型的弥散性大B细胞淋巴

瘤的基因表达分析的。弥漫型大B细胞淋巴瘤(DLBCL),最常见的非霍奇金淋巴瘤亚型,是在临床上异构的:40%的患者目前的治疗反应良好,长期生存,而其余屈服于疾病。我们认为这种可变性在自然历史反映

了识别分子在肿瘤异质性。两个不同的分子形式的DLBCL有着不同的gene表达模式，表明了B细胞有不同的分化阶段。一种是表达中心B 细胞的基因表达特征(中心B细胞类似DLBCL)，另一种是表达体外激活诱导外周血B细胞(激活B细胞类似DLBCL)。其中中心B细胞的存活率大于激活B细胞。我们发现肿瘤的分子分类的基础上的基因表达可以识别以前未被发现和临床癌症的重要亚型。构建了一个特异性的DNA微阵列，分析淋巴恶性肿瘤的基因表达，判断基因表达模型和肿瘤表型，最后利用分层系统树图得出结论。

从文献中我了解了DNA微阵列技术，掌握了DNA微阵列技术的

方法，学会了分析分层系统树图，更认识到了弥漫型大B细胞淋巴瘤(DLBCL)研究的重要性。分子生物学是一门前沿的学科，我们只有努

力学习英语，经常阅读中外文献，亲自参与到实验中去，才能了解分子生物学最新的研究成果，掌握分子生物学中的研究分析方法。

通过一个学期的分子生物的学习，第一，我掌握了以中心法则

为核心的最基本的分子生物学知识

了解了基因表达调控的基本原理

锻炼了专业英语阅读和写作能力，也接触了微观生物学前沿，

培养了一定的科研思维能力。学习分子生物学提高了我们的微观生物学素养，为今后的进一步学习打下了坚实基础，同时了解了最新的微观生物学进展，让我们对生物学科研有了一定的感性认识。

不知不觉间，一年的时间就这样流逝了，与分子生物实验相伴，对我而言，的确不同寻常。并不仅仅是学习生物学实验技术和方法的宝贵经历，它意味着更多。

首先是实验条件、实验过程、实验设计的完备性，从这里可以

初步感受到生物学研究的科学性与严肃性，自己可以得到宝贵的机会，亲身体会生物学研究的苦辣酸甜。一直一直喜欢，得到正确实验结果时刻的畅快感，那是无法言明的欣慰感，一次身心彻底地放松，可以将所有一整天来积累的疲劳抛之身后，即使仅仅是小小的成功，也会让我们兴奋不已。在资料，将一年来保存的记录一遍一遍的翻看，重温其中的特别滋味，我，轻轻地笑了。我，喜欢这里，喜欢生物学。

失误是常有的，经历过吃惊、后悔、无奈，检讨分析，最后重新开始。一波三折的记忆清晰的印在脑海中，这种深深的挫折感，再试一次的勇气，我会一生记取的。

一年间，随着对生物学实验知识和技能的进一步学习，我更坚定了自己学习生物学的志向，感谢分子生物学实验的"试炼"。

分子生物学实验室本科生第一次接触到了真正培养实验能力的实验课，它不同于我们在大二开的植物、动物、微生物等实验课。在这些课上，主要以制备样品并观察样品的形态、结构特征为主，这是由于我们当时正值大二，专业知识还远不够。

随着以后理论课学习的深入，我们开始了分子生物学实验的学习，这无疑对于深刻巩固我们理论课上学到的知识是有帮助的，也进一步加深了对原有知识的理解，如启动子的概念、类型、PCR的原理等。另外，在实验课中，我们掌握并学会如何运用分子生物学研究中的一些基本实验技术，如质粒的提取、总RNA的制备、PCR技术等。

我们的实验动手能力通过亲身接触实验过程并亲自设计一些实验得到了提高，使我们不再象刚开始做分子生物学实验的时候照搬实验指导上的实验步骤，而是通过我们自己的思考，根据现有的实验条件，对原有的步骤作必要的改进。

此外，通过这门实验课的学习，我们形成了严谨的态度，如有时得出的实验结果与理论不符，我们渐渐养成了仔细分析实验结果的习惯，查找在实验设计或操作过程中出现的问题，同时对理论知识认识得更清楚。

总之，我认为，分子生物学实验课，是称得上实用、精彩、有意思的好实验，对于今后我的研究或工作很有价值。

1.分子生物学实习心得

2.生物实验心得体会

3.公派留学学结

4.xx年分子生物学专业大学排名

5.大学生实结报告

6.xx年生物化学与分子生物学专业大学排名

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题）一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应三、酶催化作用特点一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程）六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用七、如何判断蛋白质的营养价值

分子生物学考研真题汇编

全国名校分子生物学考研真题汇编（含部分答案），益星学习网提供全套资料目录 1．武汉大学分子生物学考研真题 2015年武汉大学885分子生物学（B卷）考研真题 2014年武汉大学885分子生物学（C卷）考研真题 2013年武汉大学887分子生物学（C卷）考研真题 2012年武汉大学653分子生物学（A卷）考研真题 2011年武汉大学652分子生物学（A卷）考研真题 2010年武汉大学638分子生物学（A卷）考研真题 2009年武汉大学877分子生物学（A卷）考研真题及详解 2．南开大学分子生物学考研真题 2012年南开大学853分子生物学（生科院）考研真题 2011年南开大学811分子生物学考研真题（含部分答案） 3．中国科学院大学分子生物学考研真题 2013年中国科学院大学分子生物学考研真题 2012年中国科学院研究生院分子生物学考研真题 4．电子科技大学分子生物学考研真题 2015年电子科技大学613分子生物学考研真题 2014年电子科技大学613分子生物学考研真题 2013年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 2012年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解

2011年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 5．河北大学分子生物学考研真题 2014年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2013年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2012年河北大学878分子生物学（重点实验室）考研真题6．暨南大学分子生物学考研真题 2015年暨南大学836分子生物学考研真题 2014年暨南大学836分子生物学考研真题 7．武汉科技大学分子生物学考研真题 2015年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解2014年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解8．其他名校分子生物学考研真题 2015年浙江工业大学653分子生物学考研真题 2015年宁波大学941分子生物学（A卷）考研真题 2014年重庆大学627分子生物学考研真题 2013年深圳大学717分子生物考研真题 2012年南京航空航天大学865分子生物学（A卷）考研真题2012年军事医学科学院分子生物学考研真题 2011年南京大学834分子生物学（A卷）考研真题

微生物分子生物学技术

一、质粒DNA提取及琼脂糖凝胶电泳（一）碱变性法提取质粒DNA 质粒(Plasmid) 是细菌染色体外能自身独立复制的双股环状DNA。带有遗传信息，可赋予细菌某些新的表型。将质粒指纹图谱分析方法、质粒DNA探针技术及检测质粒的PCR技术用于临床感染性疾病的诊断和流行病学调查已成为现实。质粒作为载体在基因工程中起着重要的作用。分离和纯化质粒DNA的方法很多,但这些方法基本包括三个步骤：即细菌的培养和质粒DNA的扩增，细菌菌体的裂解; 质粒DNA的提取与纯化。本实验学习用碱变性方法提取质粒DNA。【原理】细菌培养物加入SDS和NaOH 碱性溶液处理后，菌体裂解，可使细菌的质粒DNA、染色体DNA和RNA 一起从细胞内释放出来，经琼脂糖凝胶电泳，因各种核酸分子的迁移率不同将上述核酸分成不同的带。用溴化乙锭（EB）染色后，在紫外线灯下可看到各种核酸带发出的荧光。根据荧光的位置，可区分不同的核酸带。【材料】 1．菌株E.coli JM109（pUC19），E.coli RRI（pBR322） 2．试剂溶液Ⅰ( 50 mM葡萄糖, 25 mM Tris.Hcl PH 8.0, 10 mM EDTA) 溶液II ( 0.2 N NaOH，1%SDS) 用前新配制溶液III ( 5 mM KAc溶液PH4.8) TE缓冲液(10mMTris.Hcl ,1mMEDTA PH8.0) LB液体培养基( 胰蛋白胨10g,，酵母粉5g, Nacl 10g. 加蒸馏水溶解，用NaOH调PH 至7.5，加水至1000 ml,15磅高压灭菌15分钟)。【方法】 1．接种细菌于5ml LB液体培养基中，370C培养过夜。 2．3000 rpm/min,离心15min，弃上清。加入100ul 溶液1悬起细菌沉淀。 3．加入200ul前新配制的溶液II ，颠倒EP管5次混合均匀，置冰浴2min。 4．加入150ul溶液III温和地混匀，12000 rpm/min,离心5min。 5．吸取上清清亮裂解液放入另一新EP 管中，加等体积酚-氯仿-异戊醇抽提2次，12000 rpm/min,离心2min。（若不做酶切，此步可省略）吸取上清放入另一新EP 管中，加入二倍体积的冷乙醇，12000 rpm/min,离心10min。 6．弃乙醇，干燥后用30ul TE缓冲液洗下核酸，待电泳检测。（二）琼脂糖凝胶电泳琼脂糖凝胶电泳技术（Agarose gel electroghoresis）是分离、鉴定和提纯DNA片断的有效方法。凝胶分辨率决定于使用材料的浓度，并由此决定凝胶的孔径。琼脂糖凝胶可分辩0.1~6.0kb的双链DNA片段。琼脂糖凝胶电泳是一个电场作用。它首先利用琼脂糖的分子筛效应，此外，在弱碱性条件下，DNA分子带负电荷，从负极向正极移动。根据DNA分子大小、结构及所带电荷的不同，它们以不同的速率通过介质运动而相互分离。借助溴化乙锭（EB）能与双链DNA结合的作用，利用EB染色，并通过紫外线激发即可观察被分离DNA片段的位置。【材料】 1．琼脂糖、10×TAE电泳缓冲液（40m MTris ,20 mM NaAc,1mM EDTA PH8.0） 2．载体缓冲液（0.25%溴酚蓝，30%甘油）、溴化乙锭水溶液（10mg/ml ） 3．凝胶槽、电泳仪【方法】 1．取琼脂糖0.9g，加入100ml 1x TAE电泳缓冲液于250ml烧瓶中，1000C加热溶解。 2．平衡凝胶槽，放好两侧挡板，调节好梳子与底板的距离（一般高出底板0.5~1mm）。 3．铺板：在溶解好的凝胶中加入终浓度为0.5ug/ml 的溴化乙锭水溶液，轻轻混匀，待冷至500C左右倒入凝胶槽，胶厚一般为5~8mm。 4．待胶彻底凝固后，去掉两侧挡板，将凝胶放入盛有电泳液的槽中（加样孔朝向负极端，DNA由负极向正极移动），使液面高出凝胶2~3mm，小心拔出梳子。 5．DNA 样品与载体缓冲液5：1混合并加入凹孔中（样品不可溢出）。

分子生物学的研究及发展

分子生物学的应用及发展摘要：本文在文献检索的基础上，对分子生物学的发展简史，基本原理，研究领域等作了简单介绍，阐述了分子生物学在人们日常生活中的应用并结合药学专业着重讨论了其在药学及中药开发发面的应用，并进一步对分子生物学未来的研究技术、方向和前景做了展望。一前言生物以能够复制自己而区别于非生物。生命现象最基本的特征是进行“自我更新”。进行“自我更新”体现了一种最高级和最复杂的运动状态。这种运动就是生物机体从环境中摄取物质和能量，以更新本身的物质组成，而山现生长、繁殖，在这样的过程中保证了将自身的特征传给历代；同时也不断地向环境输送一些物质和释放能量。在生物机体的组成物质中，防水分外，有各种无机盐类和各种有机化合物。其中生物大分子——核酸和蛋白质在进行自我更新运动中，以其功能的重要性占第一位。为探索生命现象的本质问题，产生了分子生物学这一学科[1]。分子生物学(molecular biology)是从分子水平研究生命本质为目的的一门新兴边缘学科，它是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是当前生命科学中发展最快并正在与其它学科广泛交叉与渗透的重要前沿领域[2]。分子生物学的最终目标是远大的，从产生基本细胞行为类型的各种分子的角度，来理解这五类行为类型：生长、分裂、分化、运动和相互作用。即分子生物学力图完整地描述细胞大分子的结构、功能和相互联系，从而理解细胞为什么要采取这种方式[3]。分子生物学作为一门新兴的边缘学科。它的迅速发展及其在整个生命科学领域的广泛渗透和应用，促使人们对生物学等生命科学的认识从细胞水平进入分子水平。在农业、畜牧、林业、微生物学等领域发展十分迅速，如转基因动植物等。在医学领域，为医学诊断、治疗及新的疫苗、新药物研制等开辟了新的途径，使医学科学中原有的学科发生分化组合，医学分子生物学等新的学科分支不断产生，使医学科学发生了深刻的变革，不认识到这一点就很难跟上科学发展的步伐。分子生物学的发展为人类认识生命现象带来了前所未有的机会，也为人类利用和改造生物创造了极为广阔的前景。二分子生物学发展简史分子生物学的发展大致可分为三个阶段[4-7]：

生物化学基本概念

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生物化学基本概念（２80) 一、绪论１生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程１2 发酵工程１3生化工程１4 模式生物二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键６第二信使 7 转化现象 8 类病毒９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构１3 寡核苷酸１4 多核苷酸１5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构２2 多顺反子 23 单顺反子２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽１０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构１6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基２７电泳２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

分子生物学复习题参考解答阅读版

暨南大学2005 分子生物学复习题及参考解答暨南大学 2005生物化学与分子生物学专业 2005年12月22日

2005年分子生物学硕士生复习题 1.举例解释蛋白质二级结构、超二级结构（MOTIF）、三级结构、DOMAIN和四级结构。 2.定义chaperone，并解释其功能。 3.分析你所认识的RNA分子二级结构。 4.解释DNA聚合酶I的三种酶活性。 5.解释DNA聚合酶III各亚基的功能。 6.生物如何控制一个世代只复制一次？ 7.阐明Rolling Circle Replication。 8.阐明端粒结构与端粒酶的功能。 9.描述The Nucleotide Excision Repair pathway。 10.解释recA, recB, recC，recD，RuvA，RuvB，RuvC genes 所编码蛋白和Chi sites 在重组中的作用。 11.原核生物启动子所组成的保守序列和终止子特异序列是什么？ 12.RNA聚合酶I识别的启动子包含有哪两个部分？分别有什么蛋白因子识别？ 13.RNA聚合酶III识别的启动子有哪几类？其定位因子是什么？ 14.RNA聚合酶II识别的启动子含有多种顺式作用因子，请举4例。 15.列出能在真核生物细胞中表达载体的构件名称，并作出解释。 16.请阐述ALTERNATIVE SPLICING的生理学意义。 17.请阐述RIBOZYME的应用。 18.请阐述RNA分子功能的研究进展。 19.请阐述Aminoacyl tRNA synthetases 在蛋白质翻译中的作用。 20.阐述IF1、IF2 、IF3、EF-Tu、EF-Ts、EF-G、RF1、RF2、RF3、RRF的功能。 21.原核生物如何Rescuing synthesis on "broken" mRNA from ribosome。 22.解释真核生物翻译SCANNING模型。 23.解释大肠杆菌乳糖操纵子的正负调控机制。 24.解释大肠杆菌半乳糖操纵子的两启动子调控机制。 25.解释大肠杆菌阿拉伯糖操纵子的C蛋白正负调控机制。 26.解释大肠杆菌衰减子（Attenuator）调控机制。 27.请围绕你的导师科研课题阐述其分子生物学问题并作一定的解答。

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜考试内容

分子生物学前沿技术

分子生物学前沿技术 The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020

激光捕获显微切割Laser capture microdissection (LCM) technology是在不破坏组织结构，保存要捕获的细胞和其周围组织形态完整的前提下，直接从冰冻或石蜡包埋组织切片中获取目标细胞，通常用于从中精确地分离一个单一的细胞。背景：机体组织包含有上百种不同的细胞，这些细胞各自与周围的细胞、基质、血管、腺体、炎症细胞或相互粘附。在正常或发育中的组织器官内，细胞内信号、相邻细胞的信号以及体液刺激作用于特定的细胞，使这些细胞表达不同的基因并且发生复杂的分子变化。在状态下，如果同一类型的细胞发生了相同的分子改变，则这种分子改变对于疾病的发生可能起着关键性的作用。然而，发生相同分子改变的细胞可能只占组织总体积的很小一部分；同时，研究的目标细胞往往被其它组织成分所环绕。为了对疾病发生过程中的组织损害进行分子水平分析，分离出纯净的目标细胞就显得非常必要。1996年，美国国立卫生院（NIH）国家肿瘤研究所的[2]开发出激光捕获显微切割技术（Laser capture microdissection ， LCM ），次年，美国Arcturus Engineering公司成功研制激光捕获显微切割系统，并实现商品化销售。应用该技术可以在显微镜直视下快速、准确获取所需的单一细胞亚群，甚至单个细胞，从而成功解决了组织中细胞异质性问题。这项技术现已成为美国“肿瘤基因组解剖计划”的一项支撑技术[1]。原理：LCM的基本原理是通过一低能脉冲激活热塑膜———乙烯乙酸乙烯酯（ethylene vinylacetate，EVA）膜（其最大吸收峰接近

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/3c3661390.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology）化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分）糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分）氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么这个问题很重要。肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程（1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。（2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。（3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》考试大纲第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。二、评价目标生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％第二部分考查要点一、分子生物学（一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复四种修复方式

5、DNA的转座转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解（四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件略 2、DNA操作技术核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

暨南大学分子生物学考研复习题.doc

2008年分子生物学硕士生复习题这是我整理的，一些还不全面 1.@阐述基因概念和你对基因定义的了解。基因这一概念在过去几年中有很人的变化，根据3前所掌握的知识，从分子生物学的角度，可以把基因定义为“能够表达出一个有功能的多肽链或功能RNA分子的核酸序列”。这里,“RNA分子”是指rRNA 和tRNA。“核酸序列”主要指DNA，对于RNA摘毐来说则指染色体RNA。这个定义较确切地表述了基因的本质和功能，已经被绝大多数学者所接受。基因（g（mc）足约翰逊在1909年提fli來的。他川基因这一名词來表示遗传的独立单位，相当于孟德尔在豌豆试验中提出的遗传因子。这只是提出了遗传因子的符号，没有提出基因的物质概念。摩尔根对果蝇的研宂结果农明，1条染色体上有很多基因，一些性状的遗传行为之所以不符合孟徳尔的独立分配定律，就是因为代表这些性状的基因位于同一条染色体上，彼此连锁而不易分离。这样，代表特定性状的特定基因与某一条特定染色体上的特定位罝联系起來。基因不再是抽象的符号，而是在染色体上占冇一定空间的实体，从而赋予基因以物质的内涵。早期的基因概念足把基因作为决定性状的最小单位、突变的最小单位和重组的最小单位，后来，这种“三位一体”的概念不断受到新发现的挑战。1953年在沃森和兑里兑提出DNA的双螺旋结构以后，人们普遍认为棊因是DNA的片段，确定了基因的化学木质。1957年，木泽尔以T4噬蘭体为材料，在DNA分子水平上研究基因内部的精细结构，提出了顺反子概念。顺反子是1个遗传功能单位，1 个顺反子决定1条多肽链，顺反子此时也就是基因的同义词。现代对基因的理解表现在如下方面：（1）操纵子从分子水平来看，基因就是DNA分子上的一个个片段，经过转录和翻译能合成1条完幣的多肽链。可是近年來的研宂，认为这个结论并不全而，因为有些基因，如rRNA和tRNA基因只有转录功能而没宥翻译功能。另外，还宥一类基因，K本身并不进行转录，但可以对邻近的结构基因的表达起控制作用，如启动基因和操纵基因。从功能上讲，能编码多肽链的S因称力结构基因；启动基因、操纵基因和编码阻遏蛋白、激活蛋白的调节基因属于调控基因。操纵基因与其控制下的-?系列结构基因组成1个功能单位，称为操纵子。（2）移动基因移动基因指DNA能在有机体的染色体组内从1个地方跳到另一个地方，它们能从1 个位点切除，然后插入同一或不同染色体上的另一个位置。基因的跳动能够产生突变和染色体熏排，进而影响其他基因的表达。移动基因的发现动摇了基因在染色体上冇一阆定位罝的传统观念。（3）断裂基因过去人们一直认力，基因的遗传密码子是连续不断地并列在一起，形成1条没冇间隔的完狹基因实体。但后来通过对真核蛋白质编码基因结构的分析发现，在仑们的核杆酸序列中间插入有与编码无关的DNA间隔区，使1个基因分隔成不连续的若千区段。这种编码序列不连续的闽断基因被称为断裂基因。断裂基因先转录为核内不均一RNA，然后经过删除和连接，除去无关的DNA间隔序列的转录物，便形成丫成熟的inRNA 分子。（4）假基因这足一种核苷酸序列同其相应的正常功能基因基木相同，但却不能合成出功能蛋白质的失活基因。（5）熏叠基因长期以来，在人们的观念中-直认为同一段DNA序列内，是不可能存在東叠的读码结构的。但是，随着DNA核苷酸序列测定技术的发展，人们己经在一些噬菌体和动物病毐屮发现，不同基因的核苷酸序列冇时是讨以共川的。也就是说，它们的核苷酸汴列是彼此巫叠的，这样的2个基因被称为ffi 叠蕋因。它修正了关于各个基因的多核苷酸链是彼此分立、互不重脅的传统观念。（6）染色体外基因这类基因存在于染色体外，它们的传递不符合孟德尔的分离和自由组合定律，如线粒体基因、叶绿体基因等。它们的基因编码细胞其专一的蛋白质并自我父制。由此可见，随着生物科学的不断发展，人们对基因概念的理解也不断深入。在世界科学技术日新月异的今天，生物科学将会冇更多新的突破性进展，基因的概念不可避免的将会被赋予新的内容。 2.举例解释蛋白质二级结构、超二级结构（MOTIF）、三级结构、DOMAIN和叫级结

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库第二军医大学基础医学部生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

中外微生物学史上著名的十大人物

中外微生物学史上着名的十大人物 XX （生物制药二班生命科学学院黑龙江大学哈尔滨 150080）摘要：在浩瀚的历史长河中，有这么一群人，不断地探索着这个神奇的世界，让我们知道这个世界上还有我们肉眼看不到的生物，我们永远不会忘记他们所作的贡献。关键词：微生物学发展史；十大人物；生平事迹； Ten Public Figures in History of Microbiology at Home and Abroad XX (The 2th class of Biological Pharmaceutics,College of Life, Science,Heilongjiang University, Harbin, 150080) Abstract: In the vast history, so a group of people, constantly exploring the magical world, let us know in this world and our invisible creatures, we will never forget their contributions. Key words: the history of microbiology; ten public figures; life story and contributions; 自古以来，人类在日常生活和生产实践中，已经觉察到微生物的生命活动及其所发生的作用。在留下来的石刻上，记有酿酒的操作过程。中国在时期，就已经利用微生物分解有机物质的作用，进行沤粪积肥。但到17世纪中叶，微生物学的研究才取得重大进展。此后，欧洲涌现出一批又一批伟大的微生物学家。19世纪末，随着欧洲建立的一些细菌培养技术被教会医院的引入应用，中国人开始逐步了解微生物学，一大批学者投入微生物学的研究并取得了显着成就。 1673年，有个名叫列文虎克（Antoni van Leeuwenhoek，1632-1723）的荷兰人用自己制造的显微镜观察到了被他称为“小动物”的微生物世界。他给英国皇家学会写了许多信，介绍他的观察结果，他发现了杆菌、球菌和原生动物，表明他实实在在看到并记录了一类从前没有人看到过的微小生命。因为这个伟大的发现，他当上了英国皇家学会的会员。所以今天我们把列文虎克看成是微生物学的开山祖。不过，在列文虎克发现微生物后差不多过了200年，人们对微生物的认识还仅仅停留在对它们的形态进行描述上，并不知道原来是这些微小生命的生理活动对人类健康和生产实践有那样的重要关系。虽然他活着的时候就看到人们承认了他的发现，但等到100多年以后，当人们在用效率更高的显微镜重新观察列文虎克描述的形形色色的“小动物”，并知道他们会引起人类严重疾病和产生许多有用物质时，才真正认识到列文虎克对人类认识世界所作出的伟大贡献。路易斯-巴斯德（Louis Pas-teur，1822—1895）是法国微生物学家、化学家，近代微生物学的奠基人。像牛顿开辟出经典力学一样，巴斯德开辟了微生物领域，他也是一位科学巨人。巴斯德一生进行了多项探索性的研究，取得了重大成果，是19世纪最有成就的科学家之一。他用一生的精力证明了三个科学

第十五期分子生物学常用技术与研究进展学习班

第十五期分子生物学常用技术与研究进展学习班分子生物学实验技术是当今生命科学领域应用最广泛和最重要的手段之一，为推广分子生物学实验技术，满足临床医技人员、教学科研人员、在读研究生及其它有需要人员的要求，北京市理化分析测试中心已举办了十四期“分子生物学常用技术与研究进展学习班”，并得到了全体学员的一致好评。应广大学员的强烈要求，理化中心将于2016年11月19日至11月22日在北京开办本年度唯一一期分子生物学常用技术学习班，欢迎各位学员前来参加。本期学习班包括理论讲座与实验操作两部分内容，力求使每位学员在4天时间内都能学有所值、学有所用。一、培训单位：主办单位：北京市理化分析测试中心协办单位：华斯泰生物医学科技有限公司二、培训日程：

三、培训安排时间：2016年11月19日-22日地点：北京市海淀区永丰产业基地丰贤中路7号孵化楼B座四层报到：北京康复瑞假日酒店西山店2016年11月18日14:00-18:00

四、住宿安排 1、交通、住宿、午餐及晚餐费用自理。如需会务组预定午餐，请各位学员在回执表内注明（午餐均为快餐，发票均为手撕发票）。 2、酒店预订：会务组协助提供协议酒店，但培训人员需自行预定，预定时请说明“百欧美生公司预定”即可享受协议价。协议酒店：北京康福瑞假日酒店西山店（北京市海淀区北青路与永丰路交叉口往南800米路东），房间优惠价：单人间298元/天/间，双人标准间380元/天/间，均含早餐，电话：。五、注册方式 1、报名时间报名从即日起至2016年11月14日截止。为了保证教学质量，本次培训班限额40人，招满为止。 2、注册费共计3200元/人，同一单位两人以上参会优惠至3000元/人。 3、缴费方式（电子汇款）账户名称：北京市理化分析测试中心账户号：开户行：工商行紫竹院支行汇款用途处务必请标明：学员姓名+分子培训班 4、联系人姓名：马老师联系电话： E-mail：网站：报名者请填写以下回执，并于2016年11月14日前E-mail至联系人邮箱。如有其它需要，请在备注中说明。

2019暨南大学考研分子生物学考试大纲

暨南大学2018年再生医学专业硕士研究生初试科目考试大纲分子生物学考试大纲考试代码:836 分子生物学是暨南大学再生医学专业硕士研究生入学考试的科目之一，主要体现生物学、基础医学及临床医学知识群的交叉在再生医学领域的应用。为使考生明确考试内容和知识要点，把握考试的范围和要求，特编写此考试大纲作为参考。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的分子生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。一、考试要求 1、要求掌握分子生物学的基本概念； 2、要求掌握分子生物学的基本原理； 3、要求系统的掌握分子生物学的常用技术和方法，能够就某一问题设计出实验方案。二、试卷结构基础知识占40%，综合、分析题占40%，创造性思维题占20%。试卷主要由名词解释、简答题、综合分析题等组成。三、考试方式和时间限制考试方式为笔试，时间三小时。四、考查要点（一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控4、DNA的修复

四种修复方式 5、DNA的转座转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，-10区和-35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1、遗传密码三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2、tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰-tRNA合成酶 3、核糖体核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4、蛋白质合成的生物学机制氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5、蛋白质运转机制翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。（1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。