生化泡沫问题及解决方法

生化泡沫问题及解决方法
生化泡沫问题及解决方法

A、生化系统浮渣、泡沫的产生原因及对策

生化池产生浮渣原因:来自活性污泥系统的不正常代谢,也可能是无机颗粒上浮导致。

二沉池浮渣:来自生化系统的浮渣、二沉池活性污泥硝化后污泥上浮、二沉池缺氧严重导致厌氧污泥上浮。

泡沫成因:水体黏度增加,主要由于:水体有机物含量过高、曝气混合液活性污泥老化、进水含有过量的洗涤剂或表面活性剂、死状菌膨胀等。

泡沫种类:

1.棕黄色:活性污泥老化,污泥老化而解体,悬浮在混合液中,附在泡沫上,导致泡沫破裂时间延长,形成浮渣。

2.灰黑色:活性污泥缺氧,出现局部厌氧反应。另外可分析进水中是否带有黑色无机物质。3.白色:粘稠不易破碎泡沫,色泽鲜白,堆积性较好,原因是进水负荷过高;

粘稠但容易破碎,色泽为陈旧的白色,堆积性差,只有局部堆积,原因过度曝气;

4.彩色:进水带色而且负荷高;进水带洗涤剂或表面活性剂。

浮渣种类:

1.黑色稀薄的液面浮渣:活性污泥缺氧

2.黑色而且堆积过度的液面浮渣:污泥严重缺氧或厌氧。

3.棕褐色稀薄的浮渣:不堆积就正常。

4.棕褐色而且堆积过度的浮渣:污泥内部产生硝化反应;严重丝状菌膨胀。

泡沫浮渣结合分析故障:

一.棕黄色泡沫:代表活性污泥处于或将进入污泥老化状态。

1.结合沉降比测定是否小于8,污泥颜色是否色泽暗淡,沉降速度是否过快,结合泡沫颜色为棕黄色可判断污泥出现老化。

2.结合SVI小于40,根据泡沫为棕黄色可判断污泥出现了老化。

3.结合镜检菌胶团比较致密,后生动物大量出现,根据泡沫为棕黄色可判断污泥出现了老化。二.灰黑色泡沫:代表活性污泥系统出现了缺氧或厌氧状态。

重点需要对溶解氧进行综合判断。对池体均匀布点进行溶解氧测定,如果出现DO小于0.5mg/L,需要重点进行确认。在考虑区域污泥是否搅拌混合充分,是否存在沉淀死区。

三.白色泡沫:代表活性污泥负荷过高,曝气过量,洗涤剂进入等。

1. F/M与白色泡沫:如果F/M大于0.5可以确认高负荷运行状态,培菌初期出现泡沫正常.

2. DO与白色泡沫:DO大于5.0mg/L就是曝气过量,导致污泥过氧化而出现解体,一般控制DO不小于2mg/L就可以了。

3. 外入物质的问题:洗涤剂或表面活性剂进入。检测DO和污泥负荷可反推断是否有外入物质进入。

四.彩色泡沫:与进入带颜色、洗涤剂、表面活性剂有关。

通过观察物化区处理出水是否带有颜色可判断是否有颜色水进入;观察物化区水跃是否产生泡沫可判断是否洗涤剂进入。

五.黑色稀薄液面浮渣:控制DO值,判断是否存在溶解氧相对不足或局部不足。需要全面进行测定确认。对于由于废水本身缺氧过度导致色泽变黑可以通过加强回流废水缓解浮渣大量出现。

六.黑色堆积过度液面浮渣:镜检没有发现活性污泥类原生动物,污泥颗粒分散不絮凝,沉降性能不好,上清液浑浊,污泥沉淀色泽暗淡偏暗黑。

原因:溶解氧不足,局部出现厌氧或缺氧。

七.棕褐色稀薄液面浮渣:结合沉降比发现上清液略显浑浊,含有解体的细小颗粒物质,间隙水清澈,浮渣具备粘性,不易搅动下沉。

原因:F/M小于0.05 ,而且持续时间长。

八.棕褐色堆积过度液面浮渣:

1.与丝状菌有关;结合镜检和SVI或者结合SV进行判断是否丝状菌膨胀。

2.与活性污泥反硝化有关:结合SV,发现细小污泥絮团向上浮起,堆积液面,通过搅拌后可以

快速下沉;在测定C/N,确定进水是否含有过量的N,在碳源不足的情况下,污泥容易发生反硝化,同时确保溶解氧大于3mg/L。

浮渣与泡沫的预防与控制:

1、污水自身控制问题导致:

A。排泥不及时,污泥龄过长:出现棕黄色稀薄;控制污泥老化;可结合F/M、SV以及镜件进行确认。

B。污泥浓度控制过低,负荷偏高:结合镜检和F/M进行确认。发现是否有非活性污泥类生物出现,F/M是否大于0.5.

C。丝状菌未能有效控制:

D。曝气方式不正确:过量曝气。

E。营养剂投加相对不足:

浮渣泡沫消除对策:采用用水进行喷洒。

B、二沉池污泥漂流

原因:10%在二沉池,90%在曝气池

1。曝气池冲击负荷过高:

A。污泥负荷过高:判断是否二沉池出水浑浊。

B。表面负荷过高:进水量大,停留时间不够。

2。曝气池污泥老化:排泥不及时,进水污水浓度过底,污泥浓度控制过高。

3。曝气池污泥中毒:判断出水的效果明显变差。

4。二沉池反硝化作用:控制曝气池尾端的DO以及加大回流速度。

5。生化系统大量无机颗粒进入:强化物化效果

6。曝气池曝气过度:检测DO。

SV测定溶解氧污泥增长量镜检处理对策

污泥负荷过高,F/M大于0.5 沉降缓慢,上清液弥漫性浑浊溶解氧明显偏低,低过30%。增长过快,超过20% 菌胶团形状细小、细密、松散,大量非活性污泥类原生动物出现强化物化效果

污泥老化,F/M小于0.03 沉降速度加快(3min完成90%),污泥压缩性能增加,SV小于8%,污泥颜色过深。溶解氧相对上升污泥量减少有轮虫出现控制F/M,增加污水底物浓度,降低污泥浓度

污泥中毒上清液浑浊,污泥颜色暗淡溶解氧增高污泥量减少无原生动物,菌胶团松散控制浓度,加大回流污泥,加强物化调节,提高污泥浓度

惰性物质进入沉降速度快,上清液浑浊,悬浮颗粒大。溶解氧增高污泥量减少菌胶团夹杂无机颗粒强化排泥连续性和力度,强化物化

反硝化污泥先沉淀后上浮再沉淀缺氧状态,低于0.5 mg/L,C/N失调菌胶团内存在细小气泡,其他无变化提高出水端溶解氧,提高进水的N含量,调节C/N

曝气过度上清液细小颗粒多,水体朦胧

溶解氧过量菌胶团较小,含有细小空气泡调整曝气量

C、二沉池污泥上浮

原因:污泥腐化、污泥脱氮、污泥膨胀

1。污泥腐化:缺氧造成厌氧分解,产生大量气体。

2。污泥脱氮:反硝化作用(硝酸盐在反硝化菌作用DO小于0.5mg/L还原成氨和氮),产生气体。3。丝状菌膨胀:活性污泥絮团内夹带过量细小气泡,导致污泥比重降低。

指标表现:

1。镜检:活性污泥菌胶团内有细小光亮点。

2。肉眼观察:菌胶团内有细小气泡,阳光下气泡受热膨胀。

3。SV测定:出现气泡,并膨胀上升。

处理对策:

1。反硝化问题:

A。增加污泥回流或及时排泥,减少沉淀池内污泥;

B。减少曝气量或时间,降低硝化作用;或者提高出水端溶解氧的含量。

C。减少沉淀池进水量,以便减少进泥量。

2。污泥腐化问题:

保证曝气设备低故障;降低污泥浓度;避免污泥冲击负荷。

3。丝状菌问题:;

D、丝状菌膨胀

与正常进行比较

丝状菌正常菌胶团

对氧和底物浓度要求要求较多碳源,对氧和磷要求较低要求较多氧。适当磷

毒物抵抗能力抗氮冲击能力弱可正常脱氮除磷

pH 4.5-6.5 6-8

温度高温容易生长25-30

营养物质进水CH含量过高,其他营养不足,要求不高需要NP,要求全面

分类

正常判断依据SV(10-30)SVI判断

(50-150)

轻度膨胀不明显,沉降性略差,污泥体积数增大10%,色泽为棕褐色,絮凝时间延长2-4倍,SV=25-40 250

中度膨胀有明显变化,色泽变淡,沉降性能降低,压缩沉淀时间延长2倍,SV=40-60 300-350

高度膨胀效果非常差,15min无效果,污泥高度细密,颜色鲜艳而浅淡,SV=90左右500-700

极度膨胀SV=100,30min无沉降,颜色浅淡发白

原因:

1。外围原因:

A。接种活性污泥丝状菌感染;

B。进水水质成分影响;进水成分单一,缺少营养剂以及微量元素

2。内部控制原因:

A。长期低负荷运行;

B。长期低溶解氧或局部缺氧运行;

C。营养剂投加失衡;

D。酸性废水环境对丝状菌的诱发作用

指标表现:

1。F/M:小于0.05长时间;

2。缺氧或局部厌氧状态存在;

3。进水成分单一影响

控制难度:

1。丝状菌和正常菌胶团对环境和食物要求区别性不高;

2。工艺调整对丝状菌膨胀的稳定控制不足;

3。丝状菌自身特点,适用环境强,可变异;

4。彻底灭杀的难度高;

处理对策:

1。工艺控制参数严格管理:对于轻度、中度早期膨胀可采用

A。溶解氧:控制池进水端不小于1mg/L;池尾不小于3mg/L。结合溶解氧适当调整污泥回流量。B。食微比:控制F/M在0.15,不低于0.05;

C。营养要求:保持营养均衡,足量均匀补充NP。

2。引入惰性物质抑制:对于高度膨胀可采用,具体办法是降低物化阶段沉淀效果,通过测定SV 从90降到70后可考虑减少惰性物质进入,严格控制排泥,确保日污泥浓度变化不超过15%。3。高PH污水抑制膨胀。适用于高度膨胀。具体办法控制pH在10左右,持续时间4-8小时,进行过程中要求充分调节,均匀排放,严格监视各段不超过10.5。控制污泥回流5%;结合镜检观察和SV测定检测效果。一般2天后系统会恢复正常。

4。利用漂白粉抑制和杀灭丝状菌。投加量70-90g/m3,投加时间每袋(50Kg)间隔5分钟,总时间不超过停留时间的1/2,结合镜检和SV测定确认效果,一般3天后系统恢复正常。

丝状菌受打击后表现:

如果不彻底,可能出现变异,具体办法:

1。制定周全计划,确保一次成功;

2。灭杀三天前停止排泥,避免丝状菌进入物化系统并再次进入生化系统;

3。一次不成功,交替使用杀灭方法;

4。彻底失败后,进行排空杀毒处理后重新培养。

E、污泥老化指标表现:

1。SV测定

A。沉降速度:快,时间比正常快1.4倍;

B。污泥絮团:大,比较松散,絮凝速度也快;

C。污泥颜色:深暗、灰黑、不具有鲜活光泽;

D。上清液清澈度:有好的清澈度,游离较多细小絮体。

E。液面浮渣:有浮渣和泡沫产生。

2。镜检观察

后生动物数量占优,污泥菌胶团粗大色深。

3。F/M确认

长期处于低水平,小于0.05。

原因:

1。排泥不及时,污泥龄长。

2。进水长期处于低负荷状态。

3。过度曝气。

4。污泥浓度控制过高。

控制方法:

1。确保污泥浓度在一定范围,通过F/M确定,同时确保排泥的均匀性。

2。曝气的均匀性和防止过曝气。通过检测DO,控制出水端2.5mg/L。

3。避免低负荷运行;控制F/M=0.15-0.25之间。必要时补充外加碳源。

指标控制:

1。F/M:控制0.15-0.25。

2。DO:大于4mg/L属于过曝气。

3。污泥龄:7-10天。

F、污泥中毒

判断方法:

1。观察SV:污泥活性降低,原生动物死亡,菌胶团解体细小化,有大量不沉降细小颗粒,污泥絮凝性变差,絮凝时间长。

2。镜检:

A。原生动物死亡或消失:以楯形虫为代表的爬行类原生动物消失。持续6小时后原生动物消失B。后生动物活动减弱。

C。菌胶团:出现解体,大量细小菌胶团颗粒。

D。液面浮渣:色泽晦暗,稀薄松散;镜检浮渣发现无原后生动物,菌胶团松散,细小部分过多。指标表现:

1。溶解氧变化:逐渐上升

2。出水变化:有机物浓度不断升高。

处理对策:

1。阻止进一步进入;中断源头;

2。稀释已进入的混合液,加大污泥回流;

3。利用排泥抗击冲击。

关于生物化学重点名词解释

两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值,用符号pI表示,是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸:指机体又必需,自身不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键,这个键称为肽键,产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH):Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内,是某些氧化还 原酶的辅酶。此外,可以用作巯基酶的保护剂。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸(除Pro外),都为L型(除Gly外),除Gly之外,其余氨 基酸都有手性碳原子,都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收,所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况,包括肽链的数目,肽链中 氨基酸之间的连结方式,肽链中氨基酸的排列顺序,二硫键的位置;狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构,即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构:指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升,旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列。 结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构(二级结构、超二级结构和结构域)的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

名词解释和问答题1

名词解释和问答题1

四名词解释: 1.原语:它是由若干条机器指令所构成,用以完成特定功能的一段程序,为保证其操作的正确性,它应当是原子操作,即原语是一个不可分割的操作。 2.设备独立性:指用户设备独立于所使用的具体物理设备。即在用户程序中要执行I/O操作时,只需用逻辑设备名提出I/O请求,而不必局限于某特定的物理设备。 3.文件的逻辑结构:又称为文件逻辑组织,是指从用户观点看到的文件组织形式。它可分为两类:记录式文件结构,由若干相关的记录构成;流式文件结构,由字符流构成。 4.树形结构目录:利用树形结构的形式,描述各目录之间的关系。上级目录与相邻下级目录的关系是1对n。树形结构目录能够较好地满足用户和系统的要求。 5.操作系统:操作系统是控制和管理计算机硬件和软件资源,合理地组织计算机的工作流程,以及方便用户的程序的集合。其主要功能是实现处理机管理、内存管理、I/O设备管理、文件管理和用户接口。 6.位示图:它是利用一个向量来描述自由块使用情况的一张表。表中的每个元素表示一个盘块的使用情况,0表示该块为空闲块,1表示已分配。 7.置换策略:虚拟式存储管理中的一种策略。用于确定应选择内存中的哪一页(段) 换出到磁盘对换区,以便腾出内存。通常采用的置换算法都是基于把那些在最近的将来,最少可能被访问的页(段)从内存换出到盘上。 8.用户接口:操作系统提供给用户和编程人员的界面和接口。包括程序接口、命令行方式和图形用户界面。 9.死锁:指多个进程因竞争资源二造成的一种僵局,若无外力的作用,这些进程将永远不能再向前推进。 10.文件系统:OS中负责管理和存取文件信息的软件机构。负责文件的建立,撤消,存入,续写,修 改和复制,还负责完成对文件的按名存取和进行存取控制。 11.进程:进程是程序在一个数据集合上的运行过程,是系统进行资源分配和调度的一个独立的基本 单位。 12.wait(s)原语 wait(s) :Begin Lock out interrupts; s = s – 1; If s < 0 then Begin Status(q) = blocked; Insert(WL, q); Unlock interrupts; Scheduler;

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生理学名词解释及问答题

1.兴奋性:机体或组织对刺激发生反应受到刺激时产生动作电位的能力或特性,称为兴奋性。 2.阈强度:在刺激的持续时间以及刺激强度对时间的变化率不变的情况下,刚能引起细胞兴奋或产生动作电位的最小刺激强度,称为阈强度。 3.正反馈:从受控部分发出的信息不是制约控制部分的活动,而是反过来促进与加强控制部分的活动,称为正反馈。 4.体液:人体内的液体总称为体液,在成人,体液约占体重的60%,由细胞内液、细胞外液(组织液.血浆.淋巴液等)组成。 5.负反馈(negative feedback):负反馈是指受控部分发出的信息反过来减弱控制部分活动的调节方式。 6.内环境:内环境是指体内细胞直接生存的环境,即细胞外液. 7.反馈(feedback):由受控部分发出的信息反过来影响控制部分的活动过程,称为反馈。 1.阈电位:在一段膜上能够诱发去极化和Na+通道开放之间出现再生性循环的膜内去极化的临界值,称为阈电位;是用膜本身去极化的临界值来描述动作电位产生条件的一个重要概念。 2.等长收缩:肌肉收缩时只有张力的增加而无长度的缩短,称为等长收缩。 3.前负荷(preload):肌肉收缩前所承受的负荷,称为前负荷,它决定收缩前的初长度。 4.终板电位:(在乙酰胆碱作用下,终板膜静息电位绝对值减小,这一去极化的电位变化,称为终板电位) 当ACh分子通过接头间隙到达终板膜表面时,立即与终板膜上的N2型乙酰胆碱受体结合,使通道开放,允许Na+、K+等通过,以Na+的内流为主,引起终板膜静息电位减小,向零值靠近,产生终板膜的去极化,这一电位变化称为终板电位。 5.去极化(depolarization):当静息时膜内外电位差的数值向膜内负值减小的方向变化时,称为膜的去极化或除极化。(静息电位的减少称为去极化) 6.复极化(repolarization ):细胞先发生去极化,然后再向正常安静时膜内所处的负值恢复,称复极化。(细胞膜去极化后再向静息电位方向的恢复,称为复极化) 7.峰电位(spike potential):在神经纤维上,其主要部分一般在0.5~2.0ms内完成,(因此,动作电位的曲线呈尖峰状)表现为一次短促而尖锐的脉冲样变化,(故)称为峰电位。 8.电化学驱动力:离子跨膜扩散的驱动力有两个:浓度差和电位差。两个驱动力的代数和称为电化学驱动力。 9.原发性主动转运:原发性主动转运是指离子泵利用分解ATP产生的能量将离子逆浓度梯度和(或)电位梯度进行跨膜转运的过程。 10.微终板电位:在静息状态下,接头前膜也会发生约每秒钟1次的乙酰胆碱(ACH)量子的自发释放,并引起终板膜电位的微小变化。这种由一个ACH量子引起的终板膜电位变化称为微终板电位。 11.运动单位(motor unit):一个脊髓α-运动神经元或脑干运动神经元和受其支配的全部肌纤维所组成的肌肉收缩的最基本的单位称为运动单位。 1.晶体渗透压(crystal osmotic pressure):(血浆)晶体渗透压指血浆中的晶体物质(主要是NaCl)形成的渗透压。 2.血沉(erythrocyte sedimentation rate):红细胞沉降率是指将血液加抗凝剂混匀,静置于一分血计中,红细胞在一小时末下降的距离(mm),简称血沉。 1.血-脑屏障:指血液和脑组织之间的屏障,可限制物质在血液和脑组织之间的自由交换(故对保持脑组织周围稳定的化学环境和防止血液中有害物质进入脑内有重要意义)其形态学基础可能是毛细血管的内皮、基膜和星状胶质细胞的血管周足等结构。 2.正常起搏点(normal pacemaker):P细胞为窦房结中的起搏细胞,是一种特殊分化的心肌细胞,具有很高的自动节律性,是控制心脏兴奋活动的正常起搏点。

科二生化简答题及名词解释

第二章 1 DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?此模型如何解释Chargaff定律? A天然DNA分子由两条反平行的多聚脱氧核苷酸链组成,一条链的走向为5’→3’,另一条链的走向为3’→5’。两条链沿一个假想的中心轴右旋相互盘旋,形成大沟和小沟。 b磷酸和脱氧核糖作为不变的骨架成分位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间的碱基按A=T(两个氢键),G=C配对(三个氢键)配对形成碱基平面,碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。 c螺旋的直径为2nm,相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。因此,螺旋结构每隔10bp重复一次,间距为3.4nm d DNA双螺旋结构是非常稳定的。稳定力量主要有两个,一是碱基堆积力,二是碱基配对的氢键。 2 原核生物与真核生物mRNA的结构有哪些区别? ①原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。 ②原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的,真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工,加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。 ③原核生物mRNA半寿期很短,一般为几分钟,最长只有数小时(RNA噬菌体中的RNA除外)。真核生物mRNA的半寿期较长,如胚胎中的mRNA可达数日。 ④原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。 原核生物mRNA一般5′端有一段不翻译区,称前导顺序,3′端有一段不翻译区,中间是蛋白质的编码区,一般编码几种蛋白质。真核生物mRNA(细胞质中的)一般由5′端帽子结构、5′端不翻译区、翻译区(编码区)、3′端不翻译区和3′端聚腺苷酸尾巴构成分子中除m7G构成帽子外,常含有其他修饰核苷酸,如m6A等。真核生物mRNA通常都有相应的前体。从DNA转录产生的原始转录产物可称作原始前体(或mRNA前体)。一般认为原始前体要经过hnRNA核不均-RNA 的阶段,最终才被加工为成熟的mRNA。 3从两种不同细菌提起DNA样品,其腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成,两种细菌中有一种是从温泉(64°C)种分离出来的,该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么? 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%:A 32% G 18% C 18% T 32% 腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%:A 17% G 33% C 33% T 17% 由于含氢键越多,DNA越稳定,GC碱基对之间是三个氢键,AT碱基对之间是两个氢键,所以腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的17%的这一种DNA比较稳定,是从温泉中分离出来的。 4正确写出下列寡核苷酸的互补的DNA和RNA序列 (1)GATCAA(2)TGGAAC (3)ACGCGT (4)TAGCAT DNA 5’UUGATC3’5’GTTCCA3’5’ACGCGT3’5’ATGCTA3’RNA 5’UUGAUC3’5’G UU CCA3’5’ACGCG U3’5’A UGCU A3’

生物化学研究进展论文蛋白质提纯

生物化学研究进展 作业 题目蛋白质的提取、纯化 姓名 学号 班级 专业

题目:蛋白质的提取、纯化 姓名: 专业: 摘要:本文综述了蛋白质的提取原理及方法,蛋白质纯化的意义、基本原则及方法,蛋白质纯化的前景展望。 关键词:提取原理提取方法水溶液有机溶剂双水相萃纯化意义基本原则方法溶解度带电性质电荷数配体特异性前景 正文: 1 蛋白质样品的提取 1.1蛋白质样品的提取原理 提取蛋白质的基本原理主要有两方面:一是利用混合物中几个组分分配率的差别,把它们分配到可用机械方法分离的两个或几个物相中,如盐析、有机溶剂提取、层析和结晶等;二是将混合物置于单一物相中,通过物理力场的作用使各组分分配于不同区域而达到分离目的,如电泳、超速离心、超滤等。 1.2 蛋白质样品的提取方法 1.2.1 水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液是提取蛋白质最常用的溶剂。通常用量是原材料体积的1—5倍,提取时需要均匀地搅拌,以利于蛋白质的溶解。提取的温度要视有效成分性质而定,一般在低温(5℃以下)下操作。另外,蛋白质和酶是两性电解质,提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH值范围内。一般来说,在避免极端pH值的前提下,碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白质用偏碱性的提取液提取。此外,稀浓度可促进蛋白质盐溶,并且盐离子与蛋白质部分结合,能够保护蛋白质不易变性。因此可在提取液中加少量NaC1等中性盐,一般以0.15 mol/L浓度为宜。 1.2.2 有机溶剂提取法一些和脂质结合牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶都不溶于水、稀盐溶液、稀酸或碱,可溶于乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂,具有一定的亲水性和较强的亲脂性,并且不会残留在产品中,容易蒸发除去,密度低,与沉淀物质的密度差大,便于离心分离。但不足的是用有机溶剂来提取蛋白质比用盐析法更容易引起蛋白质变性。 1.2.3 双水相萃取法双水相萃取法是依据物质在两相间的选择性分配,当物质进入双水相体系后,由于表面性质、电荷作用、各种力(疏水键、氢键和离子键等)的存在和环境因素的影响,使其在上、下相中的浓度不同,进而分离目的蛋白。此方法可在室温下进行,双水相中的聚合物还可以提高蛋白质的稳定性,收率较高。对于细胞内的蛋白质,需要先对细胞进行有效破碎。目的蛋白常分布在上相并得到浓缩,细胞碎片等固体物分布在下相中。采用双水相系统浓缩目的蛋白,会受聚

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

名词解释以及问答题

三、名词解释(每小题3分) 1.经济变量 2.解释变量3.被解释变量4.内生变量 5.外生变量 6.滞后变量 7.前定变量 8.控制变量9.计量经济模型10.函数关系 11.相关关系 12.最小二乘法 13.高斯-马尔可夫定理 14.总变量(总离差平方和)15.回归变差(回归平方和) 16.剩余变差(残差平方和) 17.估计标准误差 18.样本决定系数 19.点预测 20.拟合优度 21.残差 22.显著性检验23.回归变差 24.剩余变差 25.多重决定系数 26.调整后的决定系数 27.偏相关系数 28.异方差性 29.格德菲尔特-匡特检验 30.怀特检验 31.戈里瑟检验和帕克检验 32.序列相关性 33.虚假序列相关 34.差分法 35.广义差分法 36.自回归模型 37.广义最小二乘法38.DW 检验 39.科克伦-奥克特跌代法 40.Durbin 两步法 41.相关系数 42.多重共线性 43.方差膨胀因子 44.虚拟变量 45.模型设定误差 46.工具变量 47.工具变量法 48.变参数模型 49.分段线性回归模型 50.分布滞后模型 51.有限分布滞后模型52.无限分布滞后模型 53.几何分布滞后模型 54.联立方程模型 55.结构式模型 56.简化式模型 57.结构式参数 58.简化式参数 59.识别 60.不可识别 61.识别的阶条件 62.识别的秩条件 63.间接最小二乘法 四、简答题(每小题5分) 1.简述计量经济学与经济学、统计学、数理统计学学科间的关系。2.计量经济模型有哪些应用? 3.简述建立与应用计量经济模型的主要步骤。 4.对计量经济模型的检验应从几个方面入手? 5.计量经济学应用的数据是怎样进行分类的? 6.在计量经济模型中,为什么会存在随机误差项? 7.古典线性回归模型的基本假定是什么? 8.总体回归模型与样本回归模型的区别与联系。 9.试述回归分析与相关分析的联系和区别。 10.在满足古典假定条件下,一元线性回归模型的普通最小二乘估计量有哪些统计性质? 11.简述BLUE 的含义。 12.对于多元线性回归模型,为什么在进行了总体显著性F 检验之后,还要对每个回归系数进行是否为0的t 检验? 13.给定二元回归模型:01122t t t t y b b x b x u =+++,请叙述模型的古典假定。 14.在多元线性回归分析中,为什么用修正的决定系数衡量估计模型对样本观测值的拟合优度? 15.修正的决定系数2R 及其作用。 16.常见的非线性回归模型有几种情况? 17.观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=3 10 ②t t t u x b b y ++=log 10 ③ t t t u x b b y ++=log log 10 ④t t t u x b b y +=)/(10 18. 观察下列方程并判断其变量是否呈线性,系数是否呈线性,或都是或都不是。 ①t t t u x b b y ++=log 10 ②t t t u x b b b y ++=)(210 ③ t t t u x b b y +=)/(10 ④t b t t u x b y +-+=)1(110 19.什么是异方差性?试举例说明经济现象中的异方差性。 20.产生异方差性的原因及异方差性对模型的OLS 估计有何影响。 21.检验异方差性的方法有哪些? 22.异方差性的解决方法有哪些? 23.什么是加权最小二乘法?它的基本思想是什么? 24.样本分段法(即戈德菲尔特——匡特检验)检验异方差性的基本原理及其使用条件。 25.简述DW 检验的局限性。 26.序列相关性的后果。 27.简述序列相关性的几种检验方法。 28.广义最小二乘法(GLS )的基本思想是什么? 29.解决序列相关性的问题主要有哪几种方法? 30.差分法的基本思想是什么? 31.差分法和广义差分法主要区别是什么? 32.请简述什么是虚假序列相关。 33.序列相关和自相关的概念和范畴是否是一个意思? 34.DW 值与一阶自相关系数的关系是什么? 35.什么是多重共线性?产生多重共线性的原因是什么? 36.什么是完全多重共线性?什么是不完全多重共线性? 37.完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 38.不完全多重共线性对OLS 估计量的影响有哪些? 39.从哪些症状中可以判断可能存在多重共线性? 40.什么是方差膨胀因子检验法? 41.模型中引入虚拟变量的作用是什么? 42.虚拟变量引入的原则是什么? 43.虚拟变量引入的方式及每种方式的作用是什么? 44.判断计量经济模型优劣的基本原则是什么? 45.模型设定误差的类型有那些?

生化考试名词解释

生化考试名词解释 2. 别构酶:又称为变构酶,是一类重要的调节酶。其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外,还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。 3. 酮体:在肝脏中,脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、B-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。 4. 糖酵解:生物细胞在无氧条件下,将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸,并产生少量ATP的过程。 5. EMP 途径:又称糖酵解途径。指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分 解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。 6. 糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下,经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化,生成C02和水,并产生大量能量的过程。 7. 氧化磷酸化:生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP 中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为氧化磷酸化。根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

8. 三羧酸循环:又称柠檬酸循环、TCA 循环,是糖有氧氧化的第三个阶段,由乙酰辅酶 A 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经历四次氧化及其他中间过程,最终又生成一分子草酰乙酸,如此往复循环,每一循环消耗一个乙酰基,生成 CO2 和水及大量能量。 9. 糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程--- 除了跨越三个能障(丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖,6-磷酸果糖转变为葡萄糖)需用不同的酶及能量之外,其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。 10. 乳酸循环:指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。剧烈运动后,骨骼肌中的糖经无氧分解产生大量的乳酸,乳酸可通过细胞膜弥散入血,通过血液循环运至肝脏,经糖异生作用再转变为葡萄糖,葡萄糖经血液循环又可被运送到肌肉组织利用。 11. 血糖:指血液当中的葡萄糖,主要来源是膳食中消化吸收入血的葡萄糖及肝糖原分解产生的葡萄糖,另外还有糖异生作用由中间代谢物合成的葡萄糖。 19. 比活力:是表示酶制剂纯度的一个指标,指每毫克酶蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数(有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含多少活力单位来表示),即:比活力=活力单位数/酶蛋白(氮)毫克数。 20. 0.14摩尔法:一种分离提取DNP和RNP的方法,DNP的溶解度在低浓度盐溶液中随盐浓度的增加而增加,在1mol/L的NaCl溶液中溶解度比在纯水中高2倍,

生物化学论文

生物化学 摘要:生物体的生命现象(过程)作为物质运动的一种独有的特殊的运动形式,其基本表现形式就是新陈代谢和自我繁殖。构成这种特殊运动形式物质基础是蛋白质、核酸,糖类、脂类、维生素、激素、萜类,卜啉生物分子等。正是这些生物分子之间的相互协调作用才形成了丰富多彩的生命现象。生物化学就是研究生物体的物质组成和生命过程中的生物分子化学变化的一门科学。在此,化学与生物的界限已经很模糊了。随着生命科学的飞速发展,生物化学研究的内容在深度和广度上也在迅速地拓展,并已渗透到生物学科内外许多相关学科,产生了生物有机化学、酶工程、蛋白质工程、代谢工程、蛋白质组学、结构生物学、化学生物学等新领域和新知识。但其基本内容主要涉及蛋白质、糖类、脂类、核酸和数以万计生物分子的结构与功能、代谢与调控等内容。 关键词:生物化学Biochemie 生物大分子人类基因组酶促反应DNA 生物化学因研究的物质不同,可分为蛋白质化学、核酸化学、脂化学、糖化学、酶学等分支;研究各种天然物质的化学称为生物有机化学;研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。生物化学这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初,但它的起源可追溯得更远,其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。 生物化学的发展大体可分为三个阶段: 第一阶段从19世纪末到20世纪30年代,主要是静态的描述性阶段,对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。其中菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构,确定了糖的构型,并指出蛋白质是肚键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶,并证明它是蛋白质。 此后四、五年间诺思罗普等人连续结晶了几种水解蛋白质的酶,指出它们都无例外地是蛋白质,确立了酶是蛋白质这一概念。通过食物的分析和营养的研究发现了一系列维生素,并阐明了它们的结构。与此同时,人们又认识到另一类数量少而作用重大的物质——激素。它和维生素不同,不依赖外界供给,而由动物自身产生并在自身中发挥作用。肾上腺素、胰岛素及肾上腺皮质所含的甾体激素都在这一阶段发现。此外,中国生物化学家吴宪在1931年提出了蛋白质变性的概念。1 第二阶段约在20世纪30~50年代,主要特点是研究生物体内物质的变化,即代谢途径,所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧酸循环以及脂肪分解等重要的分解代谢途径。对呼吸、光合作用以及腺苷三磷酸(ATF)在能量转换中的关键位置有了较深入的认识。当然,这种阶段的划分是相对的。对生物合成途径的认识要晚得多,在50~60年代才阐明了氨基酸、嘌岭、嗜啶及脂肪酸等的生物合成途径。 第三阶段是从20世纪50年代开始,主要特点是研究生物大分子的结构与功能。生物化学在这一阶段的发展,以及物理学、技术科学、微生物学、遗传学、

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

语言学名词解释和问答题答案(只供参考)

四、名词解释: 1)Parole话语: ①it refers to the realization of langue in actual use. ②it is the concrete use of the conventions and the application of the rules. ③it is concrete, refers to the naturally occurring language events. ④it varies from person to person, and from situation to situation. 2)Applied linguistics应用语言学:findings in linguistic studies can often be applied to the solution of such practical problems as recovery of speech ability. The study of such applications is known as applied linguistics. 3)Reference(所指)语义: It means what a linguistic form refers to in the real, physical world, it deals with the relationship between the linguistic element and the non-linguistic world of experience. 4)Illocutionary act言外行为:the act of expressing the speaker’s intention,it is th e act preformed in saying something. 5)Regional dialect地域方言:it is a linguistic variety used by people living in the same geographical region. It has been found that regional dialect boundaries often coincide with geographical barriers such as mountains, rivers and swamps. 6)LAD(Language Acquisition Device)语言习得机制:It was described as an imaginary "black box" existing somewhere in the human brain. 7)CA(Contrastive Analysis)对比分析:starting with describing comparable features of the native language and the target language, CA compares the forms and meanings across these two languages to locate the mismatches or differences so that people can predict the possible learning difficulty learners may encounter. 8)Neurolinguistics(神经语言学):it is the study of two related areas:language disorders and the relationship between the brain and language. It includes research into how the brain is structured and what function each part of the brain performs, how and in which parts of the brain language is stored, and how damage to the brain affects the ability to use language. 9)Predication analysis述谓结构分析: ①It is proposed by the British Linguist G.Leech. ②The basic unit is called predication, which is the abstraction of the meaning of a sentence. ③This applies to all forms of a sentence. ④ A predication consists of argument(s) and predicate. 10)Cross-cultural communication(intercultural communication)跨文化交流:it is communication between people whose cultural perceptions and symbols systems are distinct enough to alter the communication event. 11)Cross-association互相联想:In English we sometimes may come across words which are similar in meaning. Their spelling and pronunciation are also alike. The close association of the two leads to confusion. Such interference is often referred as cross-association.

生物化学名词解释及简答题

生物化学 1、生物化学的主要内容是什么? 答:(一)生物体的化学组成、分子结构及功能 (二)物质代谢及其调控 (三)遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么? 答:氨基酸两性电离和等电点,氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+,具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—,具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中,氨基酸易解离成带正电荷的阳离子,在碱性溶液中,易解成带负电的阴离子,因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等,净电荷为零时,此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构? 答:在蛋白质分子中,一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基,通过脱去一分子的H2O所形成化学键(---CO—NH--- )称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么? 答:维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键,有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些? 答:蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面: 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么?

答:天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏,一般认为蛋白质变性本质是次级键,二硫键的破坏,并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些? 答:1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质,酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分,在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释:酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答:酶活性中心:对于不需要辅酶的酶来说,活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同的肽链上,通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近;对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子,或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位,一定的底物靠此部位结合到酶分子上,第二个是催化部位,底物的键在此处被打断或形成新的键,从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如,-nh2、-cooh、-sh、-oh等,活性中心是酶分子中能与底物特性异结合,并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中,那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在窨结构上彼此靠近,集中在一起形成且定窨构象的区域,能与底物特异的结合,并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种,与底物结合的必需基团称为结合基团,促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成,但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需,这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么? 答:酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化,以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中,温度对反应速度的影响是什么?

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