临床生化检验名词解释

临床生化检验名词解释
临床生化检验名词解释

1.急性时相反应蛋白:在炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等情况下,血浆中一系列浓度发生变化的蛋白质的总称,其中大部分蛋白质如AAT、AAG、Hp、Cp、CRP、C3和C4等浓度升高,PA、Alb和TRF等浓度下降。这些血浆蛋白质统称为急性时相反应蛋白.

2.苯丙酮酸尿症:苯丙酮酸尿症是由于苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏所致,属常染色体隐性遗传,因患儿尿液中排出大量苯丙酮酸等代谢产物而得名。

3.双缩脲反应:血清中蛋白质中相邻的肽键(- CO -NH -)在碱性溶液中能与二价铜离子作用产生稳定的紫色络合物。此反应和双缩脲在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色的反应相似,因此将蛋白质与碱性铜的反应称为双缩脲反应。

4.痛风:痛风是一组嘌呤代谢紊乱所致的疾病,由于遗传性和(或)获得性的尿酸排泄减少和(或)嘌呤代谢障碍,导致高尿酸血症及尿酸盐结晶形成和沉积,从而引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎,严重者呈关节畸形及功能障碍;常伴尿酸性尿路结石。

5.糖尿病:是一组由胰岛素分泌不足和(或)作用缺陷所引起的以慢性血糖水平增高为特征的代谢性疾病。

6.胰岛素抵抗:是指胰岛素作用的靶器官(主要是肝脏、肌肉和脂肪组织)对正常浓度的胰岛素不能产生正常的生物学反应,即组织对胰岛素敏感性降低。

7.代谢综合征.:是与代谢异常相关的心血管病多种危险因素在个体内聚集的状态。MS的基础是IR,其主要组成成分是肥胖症尤其是中心性肥胖、2型DM或糖调节受损、血脂异常和高血压。

8.空腹血糖:是指8 ~10h内无任何热量摄入时检测的静脉血浆葡萄糖水平。

9.糖化血红蛋白:是葡萄糖或其他糖与血红蛋白的氨基发生非酶催化反应的产物(一种不可逆的糖化蛋白)。

10.低血糖症:是指血糖浓度低于参考值水平下限,临床出现以交感神经兴奋和脑细胞缺糖为主要特点的综合征。一般以血浆葡萄糖浓度低于2. 8mmol/L时作为低血糖症的标准。

11.载脂蛋白:脂蛋白中的蛋白质具有运脂质的作用故被称为载脂蛋白。

12.LDL受体途径:LDL或其他含ApoB100的脂蛋白如VLDL与LDL受体结合后,内吞入细胞,经溶酶体酶作用,胆固醇酯水解成游离,后者进入胞质的代谢库,供细胞膜等膜结构利用的代谢过程。

13.RCT:HDL将外周细胞中过剩的胆固醇移出并转运至肝脏进行转化和清除。

14.高脂血症:指血浆中胆固醇和(或)甘油三酯水平升高。

15.血脂:指血浆中所含的脂类,包括甘油三酯和少量甘油二酯、甘油一酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯、游离脂肪酸。

16.血浆脂蛋白:血浆中的脂类与载脂蛋白组成的一类水溶性的复合物,是血脂的存在及运输形式。

17.水平衡:水平衡是指每天进入机体的水,经机体代谢在体液间转移交换,最后等量地排出体外,使各部分体液保持动态平衡的过程。

18.血气分析( blood gas analysis):血气分析( blood gas analysis)是通过血气分析仪直接测定血液的酸碱度、二氧化碳分压、氧分压三项指标,利用公式推算出其他标,由此对酸碱平衡及呼吸功能进行判断的分析技术。

19.实际碳酸氢盐(actual. bicarbonate,AB):实际碳酸氢盐(actual bicarbonate,碱中毒的重要指标,但也受呼吸因素影响而继发改变。4.标准碳酸氢盐(standa:rd bicar:bonate,SB)20.标准碳酸氢盐(standard bicarboSB)指在37℃时用PC02为40mmHg及P02为100mmHg 的混合气体平衡后测定的血浆HC03的含量,是反映代谢性酸碱中毒的重要指标。

21.缓冲碱(buffer base,BB):缓冲碱(buffer base,BB)指血液中具有缓冲氢离子作用的阴

离子总和,包括HC03、Hb、血浆蛋白及少量的有机酸盐和无机

22.碱剩余(base excess,BE):碱剩余(base excess,BE)是指在37℃和PC02为40mmHg时,将1L全血pH调整到7. 40所需强酸或强碱的mmol数,是代谢性酸碱中毒的客观指标。当所需为强酸时,BE为正值;若所需为强碱时,则为负值。

23.阴离子隙(anion gap,AG):阴离子隙(amon gap,AG)为未测定阴离子( unmeasured anion,UA)与未测定阳离子(un.measured cation,UC)之差。

24.微量元素:占人体总重量的1/10000以下,每人每日需要量在100mg以下的元素称为微量元素。

25.血清总铁结合力:血清总铁结合力( total iron - bindingcap&city,TIBC)是指能与100ml血清中全部转铁蛋白结合的最大铁量。

26.急性铜中毒:急性铜中毒常因为结晶硫酸铜烧伤或意外误服引起,也有食用被污染的水和食物造成。急性铜中毒开始时产生胃肠道刺激症状,溶血作用特别明显,尿中出现血红蛋白,严重时可出现肾功能衰竭及尿毒症、休克。

27.酶活性恢复法:酶活性恢复法是将脱去酶中关键的微量元素之后,酶即失去了其催化活性,无活性的酶与标本混合,标本中微量元素使该酶重新复活,复活的比例可以反映微量元素的含量。这是近年发展最迅速、最简便、最特异的方法,许多徽量元素都可以被准确测定。如超氧化物歧化酶法测定铜离子、碳酸苷酶或碱性磷酸酶法测定锌离子等。

28.脂溶性维生素:维生素A、D、E、K可溶于脂类及有机溶剂,而不溶于水,称为脂溶性维生素。

29.骨代谢疾病:骨组织代谢与体内钙、磷代谢密切相关。由于多种原因引起骨组织中钙、磷等矿物质、成骨细胞和(或)破骨细胞功能异常,造成骨基质、骨细胞代谢紊乱,使骨组织处于异常的疾病状态,总称为骨代谢疾病,包括佝偻病、骨软化病、骨质疏松症等。30.维生素D依赖性佝偻病:为假性维生素D缺乏症,是罕见的先天性维生素D代谢缺陷性疾病,此病为常染色体隐性遗传,主要原因在于肾小管上皮细胞1α羟化酶先天性缺陷,活性维生素D生成不足,引发维生素D缺乏的典型症状。

31.维生素D抵抗:是指机体对正常剂量甚至大剂量的维生素D或1,25 -(OH)2D3的低反应或无反应现象。主要是由于维生素D受体基因突变所致

32.胆红素:胆红素( bilirub;iri)是胆汁中的主要色素,是血红蛋白中血红素( heme)的降解产物。肝脏通过摄取、转化和排泄等一系列过程在胆红素代谢中发挥重要作用,其代谢的变化通常反映肝功能的异常。

33.胆汁酸肠肝循环:被肠管重吸收的胆汁酸经门静脉入肝,被肝细胞所摄取,游离型胆汁酸被重新结合成为结合型胆汁酸,再随胆汁排入肠管的过程成为胆汁酸的肝肠循环。

34.隐性黄疸:当血清胆红素超过正常范围,但仍在34. 2umol/L以内,肉眼难于察觉皮肤、巩膜黄染,称为隐性黄疸。

35.肾小管性酸中毒:各种原因引起肾小管泌H+和重吸收HC03功能障碍,导致临床出现酸中毒的综合征称为肾小管性酸中毒。

36肾小球滤过率:是指在单位时间( min)内通过肾小球滤过的血浆量(ml)。

37.渗透清除率:即等渗尿量,表示单位时间内肾脏能将多少血浆中渗透性溶质清除出去。

38.自由水清除率:又称无溶质水清除率,指单位时间内为使尿液达到等渗而应从尿中减去或加入的纯水量(毫升数)。

39.肾清除率:肾脏在单位时间( min)内将多少ml血浆中的某物质全部清除由尿排出即肾清除率。

40.危险因素:指与某种疾病发生、发展有关的体内因素、行为因素和环境因素。具有普遍性、可重复性及量效关系的特点。

41.相对危险度:指暴露于该危险因素者与未暴露或低于危险水平者发病概率的比值。

42.高敏C-反应蛋白:用高灵敏度(灵敏度≤0. 3mg/L)方法检测到的基线水平CRP,称为高敏C-反应蛋白。

43.心肌肌钙蛋白:是心肌细肌丝上结合Ca2+、触发兴奋一收缩耦联的调节蛋白,由原肌球蛋白结合单位( TnT)、抑制亚单位(TnI)、钙结合亚位( TnC)三个亚单位组成。

44.心肌损伤标志物:心肌损伤坏死时心肌细胞膜完整性被破坏,细胞内结构蛋白和其他大分子释放到心肌间质,从而可在血液中被检出,这类物质称为心肌损伤标志物。

45.利钠肽:由心肌、脑和血管内皮细胞分泌的利钠肽家族是一类肽类激素,有若干亚型o 包括:心肌分泌的心房利钠肽( ANP)、心室肌和脑分泌的B型利钠肽( BNP),内皮细胞分泌的C型利钠肽( CNP),还有D型利钠肽(DNP)。其主要生理作用是利尿排钠、抑制肾素一血管紧张素一醛固酮系统、扩张血管和抑制血管平滑肌细胞增殖等。

46.激素:激素是由内分泌腺或内分泌细胞合成和分泌的信息分子,经血液循环运送到全身,对特定的靶器官、靶细胞产生特定的生物学效应。

47.rT3:T4在5位上脱碘,则生成反,T3,rT3基本没有甲状腺激素的生理活性,但在甲状腺疾病和许多非甲状腺疾病时有病理意义的变化。

48.胃肠激素:由胃肠道黏膜上散在的以及胰腺内的内分泌细胞所分泌的高效生物活性物质统称为胃肠激素。

49.消化性溃疡:指发生在消化道暴露于胃酸及胃蛋白酶的任何部位的溃疡,因与胃酸及胃蛋白酶的“消化作用”有关而得名。

50.卓一艾综合征:为胰岛非B细胞瘤,以高胃酸、高血清胃泌素、严重的消化性溃疡和腹泻为特征,由Zollinger和Ellison于1 955年首次报道而得名

51.血脑屏障:血脑屏障(blood- brainbarrier,BBB)是由脑毛细血管内皮细胞、基膜及星形胶质细胞突起形成的血管鞘构成。血脑屏障通过对物质的选择性通透,完成血液与脑组织之间的物质交换,从而保证了脑代谢和功能的正常运行。

52,清蛋白指数:清蛋白指数=(CSF清蛋白mg/L)/(血清清蛋白g/l)。CSF中的清蛋白完全通过血脑屏障来自于血浆。当指数<9时,认为血脑屏障无损害;若指数为9~14,有轻度损害;指数为15~30,中度损害;指数为31~100,严重损害;指数>100,表明屏障完全崩溃。

53.异位妊娠(ectopic pregnany):囊胚着床于子宫体以外时称之异位

妊娠。

54.胎盘激素:妊娠期胎盘能合成大量甾体激素如雌激素(雌二醇、雌酮、雌三酮)、孕激素(孕酮、孕二醇)等,此外胎盘还合成大量蛋白激素如绒毛膜促性腺激素、胎盘生乳素等。

55.产前诊断( prenatal diagnosis):产前诊断又称官内诊断,是现代医学遗传学与临床医学相结合而发展起来的一门新兴学科,它是通过直接或者间接方法了解胎儿在子宫内健康状况及有无遗传病和先天缺陷。

56.氧化应激:氧化应激是指多种原因致使体内的活性氧、活性氮等相关物质产生过多,氧化程度超出氧化物的清除,氧化系统和抗氧化系统失衡,从而导致分子、细胞和机体的损伤。

57.活性氧:一类由氧形成、分子组成含有氧且化学性质比氧自身活泼的物质总称。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

临床检验基础试题

一选择题 (1)A型题(单项选择题,每题1分,共30分) 1.具有吞噬传递免疫信息在特异免疫中起重要作用的细胞是() A中性粒细胞 B 单核细胞 C淋巴细胞 D 嗜碱性粒细胞 E红细胞 2.冲液后,计数池每个大格的体积是() A 0.1u l B 0.01 ul C 1.0 ul D 0.0001 ul 3.血片经过瑞氏染色后,成熟红细胞呈鲜红色,白细胞核染色呈浅灰色, 其原因是PH为() A 5.4 -6 B 7.4-8 C 6.5-7 D 8.2-8.6 E 8.7-9.4 4.三种粒细胞区别的要点是() A细胞大小 B特异性颗粒 C染色质结构 D浆颜色 E核浆比例 5.下列除了哪种疾病外,均是中性粒细胞增加的疾病() A猩红热 B尿毒症 C 流行性感冒 D 铅中毒 E化脓性阑尾炎 6.嗜酸性粒细胞一般分叶核常为() A一叶 B二叶 C三叶 D四叶 E 五叶 7.在血液中,中性粒细胞杆状核以上幼稚细胞增多称为() A核左移 B核右移 C中毒颗粒 D 逆行性变化 E杜勒氏小体 8.一种血红蛋白衍生物是棕红色,在波长540nm处,有一较宽的吸光带, 它是() 9.大面积烧伤患者红细胞和血红蛋白相对增高的原因是() A红细胞生成增多 B红细胞寿命延长 C 红细胞破坏减少 D 血液浓缩 E白细胞生成减少

10.诊断铅中毒的最佳指标是() A.网织红细胞增多B低色素红细胞增多 C 靶红细胞增多D 点彩红细 胞增多 11使血沉明显加快的原因是() A红细胞数量增多 B 大红细胞贫血 C 镰刀形红细胞贫血 D 球形红细胞贫血 E 红细胞凝集成团 12.关于魏氏血沉发测定下列哪项是错误的() A.深静脉血1.6ml B 用血沉管吸抗凝血至零刻度 C与0.4ml抗凝剂混匀 D垂直立于血沉架上 E 室温静置半小时 13.关于血沉的说法下列哪项是错误的() A.正常男性血沉生理变化不大 B 新生儿血沉加快C妇女月经期血沉可 加快 D 年龄超过50岁的老年人血沉可加快E 高原地区的居民血沉低于平原地区的居民 14.欲中和A型血清的天然抗体,可加哪一种唾液() A A型分泌型唾液 B B型分泌型唾液 C O型分泌唾液 D A B型分 泌唾液 E 任何唾液 15.用标准血清鉴定血型,下列哪项的结果应判断为A型血() A与抗A不凝,抗B凝抗A+B凝 B与抗A凝,抗B不凝抗A+B凝 C 与抗A凝,抗B凝抗A+B不凝 D与抗A不凝,抗B不凝抗A+B凝 E与抗A不凝,抗B凝抗A+B不凝

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生化名词解释 (4)

. . 名词解释 1、呼吸链:呼吸链又叫电子传递链,是由位于线粒体内膜(真核)中的一系列电子传递体按标准 氧化还原电位,由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。 2、生物氧化:能源物质在活细胞中氧化分解,释放化学能并转化为生物能的生化过程,称 为生物氧化,又叫细胞氧化或细胞呼吸。 3、联合脱氨基作用:将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行,促进各种氨基酸脱去氨基 生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。例如:丙氨酸的联合脱氨基作用。 4、DNA 内切酶:具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列,并由此切割DNA 双链的核酸内切 酶统称为限制性核酸内切酶。 5、酵解与发酵:.酵解 葡萄糖经1,6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解,生成丙酮酸并产生A TP 的代谢过程。 6、分子杂交:不同来源的变性DNA ,若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序,当它们在同一溶液中 进行热变性和退火处理时,可以得到分子间部分配对的缔合双链,此过程叫分子杂交。 7、增色效应:伴随着变性,核酸的紫外吸收值增加,此现象为增色现象。 减色效应:复制过程中,紫外吸收值降低,次现象为减色现象。 8、逆转录:以RNA 为模板,依靠逆转录酶的作用,以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物,产生 DNA 链。 9、等电点:分子所带正负电荷相等,净电荷为零的环境PH 成为等电点。 10、活性中心:酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 11、酶的活性中心:酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构,称为酶的活 性中心 C CH COOH CH 2COOH C O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转或或NADPH H +++H +NH 3酸脱氢酶α-酮戊二酸

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构:两个异构化合物具有相同的理化性质,但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点(pI,isoelectric point)使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽(peptides)两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键(peptide bond)一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构:蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构(super-secondary structure),折叠花式(folding motif)或折叠单位(folding unit) 7、结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上,进一步盘绕,折叠,依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。 9、蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键:氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y型的键。 12、疏水作用力:分子中存在非极性基团(例如烃基)时,和水分子(广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团)间存在相互排斥的作用,这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 第四章蛋白质结构与功能 1、协同效应:寡聚蛋白分子中,一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变;有正协同效应和负协同效应的不同。 2、波尔效应: 3、ELISA4: 4、western blot:免疫印迹测定,原理:蛋白质经凝胶电泳分离,通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上,进行酶联免疫反应。 步骤:SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应

临床检验基础名词解释大全

1.血常规CBC:全血细胞计数 2.血量:动物循环系统内所含血液的总量 3.红细胞计数RBC:即测定单位体积外周血液中红细胞的数量 4.血红蛋白:红细胞的主要成分,由珠蛋白与亚铁血红素组成 5.白细胞计数WBC:指测定单位体积外周血(循环池)中各种白细胞的总数 6.白细胞分类计数DC:根据外周血中各种白细胞的特征识别五种白细胞,测定其相对比值(百分率)以及观察其病理变化的一种检验方法 7..血小板计数:即测定单位体积外周血液中血小板的数量,是出血与血栓形成实验室检查中最常用的实验之一 8.抗凝:用化学或物理的方法,抑制或除掉血液中某些凝血因子以阻止血液凝固的方法 9.抗凝剂:采用物理化学方法,除去抑制凝血因子的活性,以阻止血液凝固的物质 10.毒性指数:计算含有毒性颗粒的细胞数与所计数的中性粒细胞的比例 11.中毒颗粒:中性粒细胞中比正常中性颗粒大,大小不等,分布不均匀,染色较深,呈黑色或紫黑色.有时颗粒很粗大,与嗜碱性粒细胞易混淆,有时又小而稀少, 散杂在正常中性颗粒中. 12.亚铁血红素:血红蛋白色素部分,由铁原子及原卟啉区组成 13.核象:粒细胞的分叶状况,反应粒细胞的成熟程度. 14.核左移:外周血中性杆状核粒细胞增多并出现晚幼粒、中幼粒甚至早幼粒细胞 细胞时称为核左移。 15.核右移:外周血中性粒细胞五叶核以上者超过3%称为核右移.此时常伴有白 细胞总数减少 16.网织红细胞Ret:是介于晚幼红细胞和成熟红细胞之间尚未完全成熟的红细 胞 17.瑞氏染液:是由酸性染料伊红和碱性染料美蓝组成的复合染料,溶于甲醇后解 离为带正电的美蓝和带负电的伊红离子 18.异型淋巴细胞:在某些病毒性感染或过敏原刺激下使淋巴细胞增生,并出现一 定的形态变化称为异型淋巴细胞 19.退行性变白细胞:白细胞出现胞体肿大、结构模糊、边缘不清、核固缩、肿胀 或溶解等变化 20.血细胞比容HCT.PCV:一定体积中的全血中的红细胞所占容积的相对比例 21.平均红细胞体积MCV:指红细胞群体中各个细胞体积的平均值,fl 22.平均红细胞血红蛋白含量MCH:指红细胞群体中各个红细胞血红蛋白含量的 平均值,pg 23.平均红细胞血红蛋白浓度MCHC:指平均每升红细胞所含血红蛋白的浓度,g/L 24.出血时间(BT):在特定条件下,皮肤小血管被刺破后,血液自然流出到自然停 止的时间 25.点彩红细胞:红细胞中残存的嗜碱性物质,是RNA变性沉淀的结果 26.嗜碱性点彩红细胞:是不完全成熟的红细胞,胞质内残存的核酸变性,聚集成 为颗粒,经碱性染料染色后,细胞内可见深染的颗粒 27.嗜酸性粒细胞:起源于骨髓多能造血干细胞的髓系干细胞分化的嗜酸性粒细 胞祖细胞。嗜酸性粒细胞集落形成因子主要由受抗原刺激的淋巴细胞产生, 因此,嗜酸性粒细胞与免疫系统关系密切. 28.酸性染料:为阴离子染料,主要有伊红Y和伊红B,能释放质子,与细胞的碱性

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生化名词解释

核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

生化名词解释

生化名词解释1 1.氨基酸的等电点:当溶液在某一特定的pH值时,氨基酸以两性离子的形式存在,正电荷数与负电荷数相等,净电荷为零,在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动,这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 2.肽键:是指键,是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3.多肽链:由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽,称为多肽链。 4.肽平面:肽链主链的肽键具有双键的性质,因而不能自由旋转,使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽平面。 5.蛋白质的一级结构:多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 6.肽单位:多肽链上的重复结构,如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位,每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7.多肽:含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8.氨基酸残基:多肽链上的每个氨基酸,由于形成肽键而失去了一分子水,成为不完整的分子形式,这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9.蛋白质二级结构:多肽链主链骨架中,某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象,如α–螺旋、β–折叠和β–转角;另一些肽段则形成不规则的构象,如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象,就是二级结构。 10.超二级结构:在球状蛋白质分子的一级结构顺序上,相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近,彼此作用,从而形成有规则的二级结构的聚合体,就是超二级结构。 11.结构域:在较大的蛋白质分子里,多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体,即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12.蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上,进一步的盘绕、折叠,从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电引力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13.蛋白质四级结构:由相同或不同的亚基(或分子)按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基(或分子)的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14.二硫键:指两个硫原子之间的共价键,在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15.二面角:在多肽链中,Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键,可以绕键轴旋转,其中以

临床检验基础试题答案

临床检验基础试题答案 一、选择题 1-5 : DEECB 6-10:BDACD 11-15: CCEBC 16-20: DAABC 二、填空题 1. ①大红细胞;②小红细胞,③棘形红细胞,④环形红细胞(面包圈红细胞),⑤新月形红细胞,⑥颗粒形红细胞,⑦皱缩红细胞,③影细胞,⑨红细胞碎片。 2. 皱缩、胀大、渗出。 3. 大小不均、中毒颗粒、空泡变性、Dvohie小体、退行性变。 4. 3 /HPF,镜下血尿,肉眼血尿。 5. 流动,凝胶。 三、名词解释 1、核右移:外周血的中性粒细胞以若5叶以上者超过3%^称为核象右移,此时常伴有白细胞总数减少。 2、中毒颗粒:中性粒细胞中比正常中性颗粒大,大小不等,分布不均匀,染色较深,呈黑色或紫黑色。有时颗粒很粗大,与嗜碱性粒细胞易混淆,有时又小而稀少,散杂在正常中性颗粒中。 3、渗出液:多为炎症性积液,炎症时由于病原微生物的毒素、缺氧以及炎症介质作用使用血管内皮细胞受损,血管通透性增加,以致血管内大分子物质和细胞通过血管壁而渗出血管外、组织间隙及浆膜腔所形成的积液。

四、简答题 1、异型淋巴细胞种类

I型(空泡型):胞体比正常淋巴细胞稍大,多为圆形、椭圆形或不规则形。核圆形、肾形或分叶状、常偏位。染色质粗糙,呈粗网状或小块状,排列不规则。胞质丰富,染深蓝色,含空泡或呈泡沫状。 H型(不规则型):胞体较大,外形常不规则,可有多数足。核形状及结构与I型相同或更不殊途同归,染色质较粗糙致密。胞质量丰富,染色淡蓝或灰蓝色,有透明感,边缘处着色较深蓝色。可有少数空泡。 皿型(幼稚型):胞体较大,核圆形或卵圆形。染色质细致呈网状排列,可见1-2个核仁,胞质深蓝色,可有少数空泡。 2、血沉增快的病理临床意义? ①各种炎症:细菌性急性炎症时,血中急性反应物质释放增多所致。风湿热的病理改变,结缔组织性炎病症,其活动期血沉增快。慢性炎症如结核病时,血沉增快。 ②组织损伤及坏死:较大的手术创伤可导致血沉增快,如无合并症,一般2-3周内恢复正常。心肌梗塞时血沉增快,,心绞痛时血沉正常,故可借血沉结果加以鉴别。 ③恶性肿瘤:良性肿瘤血沉多正常,恶性肿瘤病人增快的血沉,可因手术切除或化疗放疗较彻底而渐趋正常,复发或转移时又见增快。 ④各种原因导致的高球蛋白血症:亚急性感染性心内膜炎、黑热病、系统性红斑狼疮等所致的高球蛋白血症时,血沉常明显增快,慢性肾炎、肝硬化时血沉亦常增快。⑤贫血:轻度贫血对血沉尚无影响,若血红蛋白低于90g/L时,血沉可增快。 ⑥高胆固醇积压症:特别是动脉粥样硬化血胆固醇明显增高者,血沉常见增快。 3、大便OE试验临床意义是什么? 粪便隐血阳性见于①消化性溃疡、药物致胃粘膜损伤(如服用消炎痛、糖皮质激素等)、肠结核、克罗恩病、溃疡性结肠炎、结肠息肉、钩虫病及胃癌、结肠癌等消化肿瘤时。②消化性溃疡和消化道肿瘤鉴别诊断:在消化性溃疡时呈间断性阳性。消化性

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