生化笔记(完整版)
生化笔记
第一章糖类
1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。
2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖
3.异头体通过直链结构互变
4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。
5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。
6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。
7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验
8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验
9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量
10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验
11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应
12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。
13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。
14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸
15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷）
16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键）
17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。
18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-4
19.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖
20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’
分支：分支处α1-6，直链处α1-4。一个还原端1’，多个非还原端4’
α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4
β淀粉酶：专一从非还原端α1-4
脱支酶：α1-6，分支处
21.糖原：α1-4和α1-6
22.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖
23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖
24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸
25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。即糖胺聚糖（国际多用）、氨基多糖、酸性多糖，主要有透明质酸、硫酸软骨素、肝素（抗凝血）26.葡萄糖在水溶液中D-吡喃型存在。
第二章脂质
1.1g油脂产生37kJ（9kcal）的能量，1g糖类产生17kJ（4kcal）的能量。有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，因为三酰甘油是疏水的。
2.天然脂肪酸多是偶数碳，双键位置在9和10之间，多数为非共轭系统，多数为顺式结构
3.脂肪酸：
①烃链越长，溶解度越低，熔点越高；
②不饱和越多，熔点越低；
③双键越多，熔点越低；
④顺式结构比反式结构的熔点低；
4.必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸
5.类二十碳烷：前列腺素PG、凝血恶烷TX、白三烯LT、阿司匹林
6.皂化价：三酰甘油能在酸、碱或酶作用下水解成脂肪酸和甘油，碱水解称作皂化，皂化1g油脂所需的KOH mg数称作皂化价。测平均相对分子量。皂化值越大，碳链越短。皂化价=56*3*1000/分子量
7.碘值：油脂中的双键氢化可制造人造黄油；油脂中的双键还可与碘反应，100g油脂所能吸收的碘的克数称作碘值。测不饱和键数
8.乙酰价：油脂中的羟基可被乙酰化，中和1g油脂中乙酰基释放的乙酸所需的KOH mg 数称作乙酰价。测羟基化程度
9.酸价：油脂自动氧化生成挥发性醛、酮、酸称作酸败，中和1g油脂中游离脂肪酸所需的KOH mg数称作酸价。酸价越大，氧化程度越大，新鲜程度越低。
10.酸败的根本原因是脂质发生自动氧化，产生过氧化物；脂质的自动氧化也称脂质过氧化作用。脂质过氧化一般定义为：多不饱和脂肪酸或脂质的氧化变质。
11.磷脂根据醇类的不同，分为甘油磷脂和鞘磷脂（鞘氨醇磷脂）。
12.甘油磷脂：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷酯酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油、双磷脂酰甘油（心磷脂）。
13.鞘磷脂=鞘氨醇+脂肪酸+磷酰胆碱
14.油脂消化过程中的两种重要的乳化剂是甘氨胆酸和牛磺胆酸。
15.脂蛋白：脂质和蛋白质以非共价键结合。
16.乳糜微粒：从小肠转运外源性三酰甘油、胆固醇及其他脂质到血浆和组织；
17.VDLD:从肝脏转运内源性三酰甘油和胆固醇到各组织
18.IDL：被肝吸收或转化为LDL
19.LDL：转运内源性胆固醇到外围组织
20.HDL：将胆固醇从肝外组织逆向转运到肝脏代谢
21.存在于细菌中的脂肪酸，至今未发现带有两个以上双键的多烯酸。√
22.√5.同种磷脂酸sn-1, sn-3型是旋光对映体。蓝习题册P5
23.存在于动物皮下的胆固醇在日光或紫外线作用线作用下生成VD3.错，应是7-脱氢胆固醇
24.细胞膜磷脂分子中脂肪酸的链越短，膜流动性越好。胆固醇越多，流动性越低。
25.原核生物的质膜不含甾醇类，而真核细胞的质膜含甾醇。
第三章氨基酸
1.蛋白质中发现的氨基酸都是L型。书P124
2.氨基酸种类：（1）脂肪族氨基酸：中性gly,ala,val,leu,ile
含羟基或硫氨基酸ser thr cys met
酸性氨基酸glu asp gln asn
碱性氨基酸arg lys his pro
（2）芳香族氨基酸：phe trp tyr
（3）杂环族氨基酸：pro his
3.20种基本氨基酸，除组氨酸外，在ph7时均没有缓冲能力。因为组氨酸的咪唑基pka 为6，在7左右有明显的缓冲能力，因此，血红蛋白中含有较多的组氨酸残基，使得他在ph7左右的血液中具有明显的缓冲作用，这一点对红细胞在血液中运输氧气和二氧化碳的作用很重要。
4.保护氨基：苄氧酰氯Cbz、叔丁氧甲酰氯、对甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐
5.N端：2,4-二硝基氟苯，DNFB,Sanger反应,在有机溶剂中进行，需要弱碱环境
6.N端：苯异硫氰酸酯，PITC，Edman反应，自动测序。在无水环境进行，需要弱碱环境
7.保护羧基：成酯、成盐
8.活化羧基：氨基用苄氧甲酰基保护后，羧基与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯
9.茚三酮反应：弱酸性溶液，570nm，紫色物质。脯氨酸和羟脯氨酸为440nm，黄色物质
10.打开二硫键：氧化剂过甲酸；还原剂硫基乙醇，已经打开的二硫键加入碘乙酸保护，防止其重新氧化为二硫键。
11.蛋白质酸水解或酶促水解得到的氨基酸都是L型，但是自然界中也有D型的，如某些微生物的细胞壁。碱水解引起消旋，有L和D型，无旋光性的混合物。
12.苏氨酸、异亮氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，有第二个不对称碳原子，因此有四种光学异构体。但是，四种异构体中在蛋白质中只发现一种，即L-苏氨酸。
13.胱氨酸为内消旋氨基酸。
14.氨基酸，蛋白质 280nm：A=εC L A为吸光度，ε为摩尔吸收系数。C为浓度mol/L，L为吸收杯的内径或光程厚度，cm
15.阳离子交换树脂：可解离出H+，与溶液中的其他阳离子交换而结合在树脂上，结合力取决于静电力：ph3时，碱性>中性>酸性，因此，酸性氨基酸先被洗脱。结合力还取决于疏水作用。
16.疏水性氨基酸：met trp phe val leu ile pro ala
第四章蛋白质的共价结构
1.辅基与蛋白质共价键结合的，必须对蛋白质水解才能释放，不是共价结合的，使蛋白质变性即可除去。
2.球状蛋白质，疏水的氨基酸侧链位于分子内部，亲水的侧链在外部暴露于水溶液中，因此球形蛋白质的溶解性好。
3.膜蛋白不溶于水但能溶于去污剂，因为膜蛋白的疏水氨基酸侧链伸向外部。膜蛋白的组成特点是所含的亲水氨基酸残基比胞质蛋白质少。
4.蛋白质亚基之间通过非共价键相互缔合。
5.蛋白质中由多少个氨基酸：除以相对分子质量110,128-18
6.构型：是指在具有相同结构式的立体异构体中取代基团的空间相对取向，不同构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。
7.构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里的可能的多种形态，构象形态间的改变不涉及共价键的破裂。
8.膜转运蛋白：能通过渗透性屏障（细胞膜）转运代谢物和养分（葡萄糖、氨基酸等），如葡糖转运蛋白。至今研究过的所以天然膜转运蛋白都是在膜内形成通道，被转运的物质通过它进出细胞。
9.作为运动基础的收缩和游动蛋白具有共性：都是丝状分子或丝状聚集体。
10.蛋白质分子中的共价键除了肽键，还有二硫键。
11.肽键具有部分双键性质，C-N键约有40%的双键性质，肽键具有永久偶极。反式构型比顺势构象稳定，两者相差8kJ/mol。因此，肽键中都是反式构型。只有一个例外。就是X-Pro序列中，可以是反式构型，也可以是顺式构象，因为四氢吡咯环引起的空间位阻消去了反式构型的优势。
12.当溶液中pH大于解离侧链的pKa值时，占优势的离子形式是该侧链的共轭碱[A-]，当溶液的pH小于解离侧链的pKa值时，占优势的离子形式是它的共轭酸[HA]。
13.蛋白酶一般只水解L氨基酸形成的α肽键。
14.分析每一多肽链的氨基酸组成之前必须先拆开二硫键。
15.目前最常用的肽段测序方法是Edman讲解法PITC.自动分析仪
16.羧肽酶A：释放除Pro、Arg、Lys之外所有C端残基。
17.羧肽酶B只能释放Arg、Lys的C端
18.羧肽酶Y作用于任何C末端，现被设计类似于Edman的自动化分析。
19.二硫键拆开：常用硫基乙醇，且系统中还需要有8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在，使蛋白质变性，多肽链松散成无规则构象，这样还原剂才能作用与原来处于分子内部的二硫键，然后用碘乙酸保护还原拆开的-SH，防止其重新被氧化。
20.酸水解时，近年来用甲基碘酸代替盐酸。
21.胰蛋白酶：Lys-X，Arg-X，X是Pro时不可以
22.胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：芳香族Phe，Trp、Tyr——X，X是Pro时不可以
https://www.360docs.net/doc/4412777125.html,Br：Met——X，X是Pro时也可以
24.羟胺：Asn——Gly Asn—leu asn—ala 也能部分裂解
25.嗜热菌蛋白酶：leu ile phe tyr trp val met 的N端
26.葡萄球菌蛋白酶：断裂Glu—X,Asp---X
27.梭菌蛋白酶：Arg---X
28.Edman反应，PITC苯异硫氰酸酯，第一步在弱碱性介质中进行，因为PITC只能与未质子化的NH2反应。第二步必须在无水条件下进行。
29.测定二硫键位置：先选用胃蛋白酶水解，因为1胃蛋白酶的专一性低，切点多，因此水解出的肽段包括含有二硫桥的肽段都比较小，对后面的分离鉴定比较容易，2其作
用的ph在酸性范围内，这有利于防止二硫键发生交换反应而造成的麻烦。然后进行对角线电泳：将水解后的混合肽段点到滤纸的中央，在ph6.5的条件下进行第一向电泳，然后把滤纸暴露在过甲酸蒸汽中，使S-S断裂。这时每个含二硫键的肽段被氧化成一对含磺基丙氨酸的肽。滤纸旋转90°在第一向条件相同的条件下进行第二向电泳。最后用茚三酮显色，取下偏离对角线的肽段进行氨基酸测序，进行对比确定二硫键位置。
30.同源蛋白质：不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质。
31.如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶是一类蛋白水解酶，因为在酶的活性中心的特异丝氨酸残基起关键性作用，所以又称为丝氨酸蛋白酶。
32.基因的突变和复制是创造多样性的重要进化力。P185
33.凝血反应有两个主要的环节：一是凝血酶原在因袭Va和Ca2+的存在下，由因子Xa 催化断裂成凝血酶；二是血浆中的血纤蛋白原在凝血酶和因子XIIIa的作用下转变为不溶性的血纤蛋白网状结构，使血液变成固态凝胶。
34.1958年，北大生物系在国内首次合成了具有生物活性的八肽——催产素。1965年。我国在世界上首次人工合成结晶牛胰岛素。
35.测定小肽氨基酸的顺序;PITC；测定肽的氨基端残基：丹磺酰氯
36.维持蛋白质稳定的共价键：肽键二硫键；非共价键：氢键范德华力疏水作用盐键
37.pauly反应呈阳性：his tyr
https://www.360docs.net/doc/4412777125.html,lion 反应呈阳性：tyr
39.坂口反应：Arg存在
第五章蛋白质的三维结构
1.氢键：多肽主链上的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键，是稳定蛋白质二级结构的主
要作用力。
2.大多数蛋白质所采取的折叠策略是使主肽链肽基之间形成最大数目的分子内氢键，与此同时保持大多数能成氢键的侧链处于蛋白质分子的表面与水相互作用。
3.广泛的范德华力包括：定向效应、诱导效应、分散效应。
4.水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。疏水作用并不是疏水集团之间有吸引力，而是疏水集团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
5.蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。疏水集团的聚集本身是有序化的作用，即肽链本身熵减少。
6.当疏水基团进入水中时，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构，即所谓的笼形结构。当疏水作用使得疏水基团埋藏进分子内部时，排列有序的水分子被破坏，这部分水分子被排入自由水中，水的混乱的增加，即熵增。因此疏水作用是熵驱动的自发过程。
7.非极性溶剂、去污剂是破坏疏水作用的试剂，因此是变性剂。尿素和盐酸胍既能破坏氢键，又能破坏疏水作用，因此是强变性剂。
8.酸性或碱性氨基酸一般在蛋白质表面，与介质水分子发生电荷-偶极之间的相互作用，形成排列有序的水化层，有助于稳定蛋白质的构象。
9.在疏水环境中，介电常数比在水中低，相反电荷间的吸引力相应增加。当荷电侧链从水中转移到分子内部时，它周围有序排列的水分子被释放到水中。因此盐键的形成不仅是静电吸引而且也是熵增的过程。
10.二硫键的形成并不规定多肽链的折叠，只是对维持三级结构起稳定作用。有些二硫键与生物活性有关。一般二硫键在多肽链的β-转角处附近形成。
11.α螺旋：3.6个*0.15nm = 0.54nm，直径0.5nm，几乎都是右手螺旋，左手和右手不是对映体。左手螺旋中，氨基酸残基侧链的第一个碳原子过分接近主链上的C=O氧
原子，以至结构不舒适，能量较高，构象不稳定。而右手螺旋的空间位阻较小，符合立体化学的要求，因而在肽链折叠中容易形成，构象稳定。折叠形成时还有协同性。因为第一个螺圈成为相继螺圈形成的模板。
12.苏氨酸Thr、缬氨酸Val、异亮氨酸Ile，三种氨基酸相邻时会破坏α螺旋
13.α螺旋的比旋不是氨基酸的简单加和，但是无规则卷曲的比旋是简单加和。
14.多聚丙氨酸，能在ph7中自发形成α螺旋。因为R基小，且不带电。
15.多聚赖氨酸，ph7时只能形成无规卷曲，ph12时能形成α螺旋。
16.多聚亮氨酸，不能形成α螺旋，因为R基太大
17.多聚脯氨酸，破坏α螺旋，因为其α碳原子参与R基吡咯的形成，环内的Cα-N键和C-N键都不能旋转，而且多聚脯氨酸的肽键不具有酰胺氢，不能形成链内氢键，因此，只要有脯氨酸或羟脯氨酸，α螺旋即被终结，并产生一个结节。
18.β折叠中，氢键主要在股间，而不是股内。
19.β折叠，纤维状蛋白质中主要是反平行的，球状蛋白质中平行和反平行一样存在。
20.脯氨酸和甘氨酸经常在β转角中出现。因为甘氨酸缺少侧链，在β转角中能更好的调整其他残基的空间位阻，而脯氨酸具有环状结构和固定折叠角，因此在一定程度上迫使β转角的形成，促进多肽链自身回折。这些回折有助于反平行β折叠的形成。
21.β转角多发现于蛋白质分子的表面，因为在这里改变多肽链方向的阻力较小。
22.无规卷曲是像其他二级结构那样是明确而稳定的结构。受侧链影响较大，这些地方常常形成酶活性中心或特异的功能部位。
23.丝心蛋白，β-角蛋白。主要是由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每隔一个残基就是甘氨酸。甘氨酸都在折叠平面的一侧，丝氨酸和丙氨酸都在另一侧。链间主要为氢键，层间主要靠范德华力。丝心蛋白特殊的结构方式使得丝所承担的张力并不直接放在多肽链的共价键上，因此使得丝纤维具有很高的抗张强度。又因为堆
积层之间是由非键合的范德华力维持的，因而使丝具有柔软的特性。但是因为丝心蛋白的肽链已经处于相当伸展的状态，所以不能拉伸。
24.人缺乏维生素C，新的胶原蛋白难以合成。因为胶原蛋白中的不常见氨基酸的修饰，需要两种酶参与，这两种酶需要分子氧、抗坏血素（维生素C）、α-酮戊二酸和Fe2+参与。
25.胶原蛋白多为Gly-X-Y，X经常是Pro，Y经常是Hyp（4-羟脯氨酸），因为Pro和Hyp的侧链是环形的，它们的α碳原子和酰胺氮之间的键不能旋转，因此高含量的这些氨基酸可以促使α肽链螺旋的形成。在三股螺旋中，每个两个残基，即第三个残基面向或位于拥挤的中心轴处，唯一能适合这个位置的残基是甘氨酸。
26.胰蛋白酶可把肌球蛋白分子分解成（重酶解肌球蛋白HMM）和（轻酶解肌球蛋白LMM）
27.酶的活性中心都位于结构域之间，因为通过结构域容易构建具有特定三维排布的活性中心。
28.结构域之间常常有一段柔性的肽链连接，称为铰链区，使结构域容易发生相对运动，是结构域的一大特点，有利于活性中心结合底物和施加应力，有利于别构中心结合调节亚基和发生别构效应。
29.四种脂锚定蛋白：酰胺连接的豆蔻酰锚钩；硫酯连接的脂肪酰锚钩；硫醚连接的异戊二烯基锚钩；糖基磷脂酰肌醇锚钩。
30.变性剂：盐酸胍和尿素，能与多肽主链竞争氢键，因此破坏蛋白质的二级结构。同时也能增加非极性侧链在水中的溶解度，因而降低了维持蛋白质三级结构的疏水相互作用。
31.SDS能破坏蛋白质分子内的疏水相互作用使非极性基团暴露于介质水中。去污剂降低非极性侧链从疏水内部到水介质的转移自由能。
32.变性是一个协同过程，且是爆发性的。
33.含二硫桥的分子有较小的构象熵变化，因为可转变为伸展态构象的数目较少，因此稳定。但生物体内大多数不含二硫键，可能是因为大多数细胞内的环境是相当还原的，它倾向于保持硫基处于还原态。
34.三维结构由一级结构决定，限制因素有：肽键的硬度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和负电荷的R基的数目和位置、溶剂、其他溶质。
35.折叠结构在生理条件下是自由能最低的构象，因此多肽链的折叠是自发的。
36.蛋白质折叠不是通过随机搜索找到自由能最低的构象，蛋白质折叠的实质是保留局部折叠正确的中间体。
37.对称性是四级结构蛋白质最重要的性质之一。
38.四级缔合在结构和功能上的优越性
（1）增强结构稳定性：比表面积降低，增强蛋白质稳定性
（2）提高遗传经济性和效率：
（3）使催化基团汇集在一起：寡聚酶还可以在不同的亚基上催化不同的但有关的反应。（4）具有协同性和别构效应；
38.多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响称为别构效应。
39.别构效应具有协同性。别构效应可分为同促效应和异促效应。
40.同促效应发生作用的部位是相同的，即一种配体的结合对在其他同种部位的同种配体的亲和力的影响。使亲和力增强的称为正协同效应，表现为S型曲线，使亲和力减弱的称为负协同效应。
41.异促效应发生作用的部位是不同的，即活性部位的结合行为将受到别构部位和效应物结合的影响。激活的称为正效应物或激活剂，反之称为负效应物或抑制剂。
42.别构蛋白质不管是否存在别构部位，但活性部位直接的同促效应总是有的。同促效
应是别构效应的基本，异促效应可以看出是对同促效应的进一步调节。
第六章蛋白质结构和功能的关系
1.只有亚铁态的肌红蛋白和血红蛋白才能结合氧气。因为高铁蛋白中，结合氧气的部位被水分子结合了。
2.由于远侧组氨酸的作用，氧结合部位是一个空间位阻区域。因此，在肌红蛋白中的血红素对CO的亲和力远远小于游离在溶液中的铁卟啉结合CO的程度。
3.游离的铁血红素中的铁易被氧化，但是肌红蛋白中的不易。因此，肌红蛋白的多肽微环境的作用有：固定血红素基；保护血红素铁免遭氧化；为氧分子提供一个合适的结合部位。
4.氧分子和血红素结合后，肌红蛋白亚基构象发生变化。这一变化对于血红蛋白的协同性具有关键作用。
5.肌红蛋白：氧结合曲线为双曲线。
6.血红蛋白：氧结合曲线为S型曲线。
7.胎儿血红蛋白中，β链的组氨酸被丝氨酸取代，成为γ链，因此就减少了BPG分子结合部位的正电荷，也就减低血红蛋白了对BPG的亲和力，从而增加了对氧的亲和力。因此胎儿能有效的通过胎盘从母体的血液中吸收氧。
8.波尔效应：CO2和H+促进氧气的释放，即降低血红蛋白对氧气的亲和力。因为去氧血红蛋白对H+的亲和力比氧合血红蛋白大，因此增加H+浓度将提高氧气从血红蛋白中的释放。
意义：当血液流经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时由于这里的PH较低，CO2 浓度较高因此有利于与血红蛋白释放氧气，使组织能比单纯的氧分压的降低而获得更多的氧气，而氧气的释放又促使血红蛋白与氢离子和二氧化碳结合，以补偿由于组织呼吸
形成的二氧化碳所引起的PH下降，当血液流经肺部时，由于肺部的氧分压高，有利于血红蛋白与氧气结合并因此促进氢离子和二氧化碳的释放同时二氧化碳呼出又有利于氧合血红蛋白的形成。
9.BPG，2,3-二磷酸甘油酸，降低Hb对氧气的亲和力。别构效应。BPG和Hb两个β链之间的这些离子键有助于稳定去氧形式的血红蛋白构象，从而促进氧的释放。并且，氧气和BPG与血红蛋白的结合是互相排斥的，但是他们并不是结合在同一部位。10.高空反应：BPG上升，对氧气结合无影响，但有助于氧气在组织的释放，以保证组织供氧充足。
11.血液保存是，常常加入肌苷，因为肌苷可以防止BPG水平的下降，肌苷通过一系列反应转化为BPG.
12.镰刀状细胞贫血病：β链中第六位谷氨酸变成缬氨酸。带负电的谷氨酸变成了非极性的缬氨酸，分子表面多了一个疏水侧链，血红蛋白的氧亲和力和别构性质实际上不受这种变化的影响。但是，这一变化显著地降低去氧血红蛋白的溶解度，但对氧合形式无影响。治疗：氰酸钾
13.血红蛋白分子病：P269
（1）突变发生在血红蛋白分子表面。溶解度下降，如镰刀
（2）突变发生在血红素基附近。影响血红素与氧的结合，或影响亚基与血红素结合，因而失去氧合能力。
（3）突变发生在特异部位。可能会影响空间结构
（4）突变发生在亚基界面上。亲和力变得特别高，不能在组织中释放氧气；或者亲和力异常低
14.蛋白质工程：利用基因工程的手段，包括基因的定点突变和基因表达来改造蛋白质分子，使之具有更完善的、甚至是新的性质和功能。P270
15.肌球蛋白。动力蛋白、驱动蛋白
第七章蛋白质的分离、纯化和表征
1.pKa1，指-COOH解离，一般小于7
2.pKa2，指-NH2解离，一般大于7
3.凝胶过滤法：分子大小，分子形状为线性的或能与凝胶发生吸附作用的蛋白质不行。
4.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳：测相对分子质量。测亚基的，因为二硫键打开了，蛋白质变性了。
5.阴离子去污剂——十二烷基硫酸钠SDS，变性剂，能破裂蛋白质分子中的氢键和疏水作用，少量硫基乙醇，能打开二硫键，因此，此时蛋白质的多肽链处于展开状态。SDS 和蛋白质结合成复合体，SDS大量阴离子掩盖了蛋白质本身电荷，因此只向正极移动；同时复合物改变了蛋白质的构象，都变成的长椭圆形。综上，蛋白质的电荷和性质无关。
6.测定蛋白质分子的性质或构象，最精确的是X射线晶体结构分析。
7.测定蛋白质分子量：沉降速度法、沉降平衡法
8.分配层析法：根据蛋白质的极性不同。
9.同工酶可用聚丙烯酰胺凝胶电泳分离
蛋白质蓝习题
1.pH=1时，氨基酸可解离基团全部质子化，氨基酸带正电，ph13时，全部去质子化，带负电。
2.存在于所以球蛋白分子中的氨基酸之间的共价连接是α肽键，此外还有可能有二硫键，但不可能有其他共价键。（√）
3.双缩脲反应，二肽和氨基酸没有，多肽和蛋白质才有。
4.半胱氨酸生成二硫键，主要是由于分子内的非共价相互作用决定的。
5.血红蛋白的辅基血红素与氧结合前后都是二价。
6.焦谷-组-脯酰胺，测定游离氨基和羧基，均为阴性。
7.谷胱甘肽中的特殊肽键：γ-肽键
8.苏氨酸Thr、缬氨酸Val、异亮氨酸Ile，三种氨基酸相邻时会破坏α螺旋
9.蛋白质的最低自由能构象，常常通过半胱氨酸残基之间形成共价键而稳定。
10.存在于多肽链末端羧基-COOH的pKa一般比游离的羧基的pKa 大，
11.存在于多肽链末端氨基-NH2的pKa一般比游离的羧基的pKa 小。
12.鉴定小肽的N端：丹磺酰氯
13.非极性氨基酸之间可以形成疏水键，如苯丙氨酸和色氨酸。
14.某氨基酸溶于ph7的水中后，溶液ph变成8，则此氨基酸的pI大于8。因为，氨基酸溶于水中接受了一部分质子，为使其达到等电点需要加入碱，因此pI大于8.
15.C末端为Lys，羧肽酶无作用。
16.N端易环化，焦谷氨酸
17.氨基酸残基平均分子量120
第八章酶通论
1.变构酶为多亚基酶，一般不用SDS测分子量。变构酶在结构上特点：寡聚酶，两个中心一个活性中心和一个变构中心
2.酶的转换数：TN,等于催化常数kcat，表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转化底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转化底物的微摩尔数。Vmax=kcat*[E]
3.大肠杆菌有葡萄糖效应，就是当有葡萄糖存在下，不利用乳糖，表明葡萄糖抑制乳糖操纵子的三个酶的合成。乳糖可以与操纵子的阻遏物结合，从而解除抑制作用，促
进三个酶的合成。
4.单体酶种类较少，一般多是催化水解反应的酶。
5.寡聚酶：亚基之间靠次级键结合，彼此容易分开。很多寡聚酶是调节酶。
6.多酶复合体：几种酶靠非共价键连接，如，脂肪酸合酶，7种酶和一个酰基携带蛋白构成。
7.裂合酶：催化从底物移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应
8.连接酶：即合成酶，消耗ATP，
9.脲酶只水解尿素，对尿素的衍生物不作用。同理，麦芽糖酶、碳酸酐酶。
10.凝血酶：Arg——Gly
11.胰蛋白酶：Lys——X，Arg——X，必须是L型的。
12.酶活力：即酶促反应速率
13.酶单位：每分钟催化1微摩尔底物转化为产物的酶量。1IU=1umol/min
14.国际：每秒钟催化1摩尔，1Kat=60*10^6 IU
15.NADH NADPH 340nm，分光光度法
16.判断标准：总活力的回收；比活力提高的倍数。
17.内含子具有催化功能P339
18.核酶分为两种：催化分子内反应的核酶，催化分子间反应的核酶
19.催化分子内反应的核酶分为两种：自我剪接核酶，自我剪切核酶
20.自我剪接：分为I型（需呀鸟苷G）II型，分为剪切和连接两个步骤
21.核酶模型：锤头结构、发夹结构
22.抗体酶：本质上是免疫球蛋白，在易变区被赋予了酶的属性，又称催化性抗体。
23.调节酶：变构酶和共价调节酶
24.变构酶的变构效应：同促效应和异促效应
第九章酶促反应动力学
1.零级反应：初浓度越大，半衰期越长。
2.一级反应：半衰期与初浓度无关
3.二级反应：初浓度越大，半衰期越低。
4.Km=（k2+k3）/k1
5.表观速率常数：即专一性常数，Kcat/Km
6.双分子：序列反应，乒乓反应
7.序列反应分为：有序反应（NADP脱氢酶,两个底物结合酶时严格的先后顺序），随机反应（磷酸激酶，两个底物和酶随机先后结合都可）
8.乒乓反应：氨基转移酶，两个底物，一个先和酶反应生成产物，然后另一个再和酶结合反应，谷氨酸-天冬氨酸氨基转移酶。
9.竞争性抑制：丙二酸和戊二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。Km增大，Vm不变
10.非竞争性抑制：亮氨酸抑制精氨酸酶。Km不变，Vm减小
11.反竞争性抑制：多底物反应。氨基酸抑制碱性磷酸酶。Km减小，Vm减小
12.不可逆抑制剂：
（1）非专一性不可逆：作用于酶的一类或几类基团，包括必需基团
①有机磷化合物:与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合。解磷定可解毒
②有机汞、有机砷:与酶分子中半胱氨酸残基的硫基作用，抑制含硫基的酶。BAL 可解毒
③重金属盐:高浓度时使酶蛋白变性，金属螯合剂可解毒。EDTA、半胱氨酸
④烷化试剂:活泼的卤素原子，与多种基团作用
⑤氰化物硫化物和CO:与酶中金属离子形成较稳定的络合物。氰化物与铁卟啉
的Fe2+络合
⑥青霉素：与糖肽转肽酶活性部位丝氨酸羟基共价结合，抑制细菌细胞壁的肽聚糖交联。
（2）专一性不可逆：只作用于酶活性部位的必需基团
①Ks型不可逆：底物类似物，也称亲和标记实际。
②kcat型不可逆：也称自杀性底物，是底物的类似物，同时也是酶的底物之一，与酶反应时，潜伏的反应基团暴露，并作用于酶活性部位的必需基团或酶的辅基，使酶不可逆失活。
13.可逆抑制剂：
①5’-氟尿嘧啶，是尿嘧啶的类似物，能抑制胸腺嘧啶合成酶的活性，阻碍胸腺嘧啶合成，从而抗癌。
②磺胺类：与对氨基苯甲酸结构类似，竞争抑制二氢叶酸合成酶
第十章酶的作用机制和酶的调节
1.酶变性时，活性部位最先被破坏，说明酶的活性部位更具柔性，这种柔性和可运动性，可能对于酶的催化作用的很必要。
2.组氨酸：咪唑基，解离常数约为6，在生理条件下，一半酸，一半碱，既能作为质子供体，又能作为质子受体。同时，组氨酸还可参与共价催化，作为亲核集团。
3.胰核糖核酸酶A：被测定顺序的第二个蛋白质，第一个酶。
4.别构酶一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成
5.判断米氏酶和别构酶：Rs=81，米氏酶；Rs<81，n>1,正协同别构酶；Rs>81，n<1,负协同别构酶；
6.脱敏作用：别构酶经加热或用化学试剂等处理，可引起别构酶解离，失去调节活性，称为脱敏作用。
7.协同模型：即齐变模型，对称模型，不适用于负协同效应
8.序变模型：钙调蛋白
9.共价调节：磷酸化，丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸
10.蛋白激酶A：PKA，需要cAMP解除抑制，从而激活
11.蛋白激酶C：PKC，Ca2+，磷脂、DAG解除抑制，从而激活
12.蛋白酪氨酸激酶：PTK，很高的底物特异性，只能磷酸化蛋白质中的酪氨酸，对丝、苏无作用
酶蓝习题
1.调节酶的Km值与酶浓度无关，通常随底物浓度的变化而变化。
2.一般酸碱催化将涉及在这一反应过程中提供或接受质子的基团，但并不涉及底物与酶之间共价键的形成。
3.阴离子Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，某些小分子如还原剂谷胱甘肽，通常是硫基酶的激活剂。
4.氰化物是cyt.氧化酶的抑制剂，因为与该酶辅基中的Fe2+离子形成配位键，从而阻断与氧的结合。
5.对于酸碱催化机理了解最清楚的一种酶是溶菌酶，作用于细胞壁多糖的水解。
6.羧肽酶A：引起多肽链断裂是共价催化机理的一个实例。
7.米氏方程推导的前提假设：反应速度与酶-底物复合物浓度成正比。
8.向酶促反应体系中增加酶的浓度时：1/V对1[S]作图所得直线的斜率减小。
整理后生化笔记(收藏)
生化 ：氨基酸的排列顺序，肽键维系，不属于空间结构 蛋白质二级结构：局部主链的空间结构，a螺旋 蛋白质三级结构：肽键中残基相对空间位置，三维空间结构，疏水、盐、二硫、氢键维系 蛋白质四级结构：亚基间的相对空间位置，疏水、氢键、离子键维系 蛋白质的含氮量平均为16%。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 维系蛋白质二级结构的因素是氢键 并不是所有的蛋白质都有四级结构。 丝氨酸不参与营养物质构成。 溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱， 第1章蛋白质的结构与功能 1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI） 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 结构域：分子量大的蛋白质三级结构 常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。 别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。 组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸 3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要的化学键：氢键 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 主要的化学键：氢键和离子键。 4.蛋白质的构象与功能的关系。 一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 生物化学 占执业2.7%，16分 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸； 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯 2、氨基酸的分类 （1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸） 饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半 胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸） （3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键 1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：-----肽键；序列。 二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒 三级结构：-----亚基，整条肽链。化学键-----疏水键 四级结构：----一堆亚基。---聚合 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。 复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 生化笔记 第一章糖类 1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。 2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖 3.异头体通过直链结构互变 4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。 5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。 6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。 7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验 8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验 9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量 10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验 11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应 12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。 13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。 14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸 15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷） 16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键） 17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。 18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-4 19.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖 20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’ 分支：分支处α1-6，直链处α1-4。一个还原端1’，多个非还原端4’ α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4 β淀粉酶：专一从非还原端α1-4 脱支酶：α1-6，分支处 21.糖原：α1-4和α1-6 22.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖 23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖 24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸 25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。即糖胺聚糖（国际多用）、氨基多糖、酸性多糖，主要有透明质酸、硫酸软骨素、肝素（抗凝血）26.葡萄糖在水溶液中D-吡喃型存在。 第二章脂质 1.1g油脂产生37kJ（9kcal）的能量，1g糖类产生17kJ（4kcal）的能量。有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，因为三酰甘油是疏水的。 2.天然脂肪酸多是偶数碳，双键位置在9和10之间，多数为非共轭系统，多数为顺式结构 3.脂肪酸： ①烃链越长，溶解度越低，熔点越高； ②不饱和越多，熔点越低； 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼， 个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据 以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮 克数×6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性 离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析 溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸 收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 6、多肽链有两端：N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 （二）几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽 第二节蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。 2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。 第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。 表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症 第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。 2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L 型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C 就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为α-型及β-型头异构体。 环状结构一般用Havorth结构式表示： Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为生物化学笔记(整理版)1
生物化学笔记(完整版)
[考研]生物化学笔记
生物化学重点笔记(整理版)
生物化学学习笔记(整理总结)
考研生化笔记(彩色+重点)
复旦大学生物化学笔记完整版
生化笔记(完整版)
生物化学考试重点笔记(完整版)
生物化学笔记 考试重点
生物化学笔记(整理版)7
生物化学笔记(完整版)
生化笔记：第一章 糖类----大二
Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记
王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
生物化学笔记(整理版)