化学生物学复习总结完善版
第 1 章多肽和蛋白质 1. 蛋白质的定义:蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物 2. 天然氨基酸的种类和构型: 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外） 3. 多肽合成原理: 多肽的合成就是形成肽键的过程，即一个氨基酸（AA）氨基亲核进攻另一个氨基酸被活化的羧基部分，形成肽键。氨基酸的活性基团必须进行保护。 4. 化学合成多肽方法:肽键形成步骤: 制备部分保护的氨基酸，形成只有单一活性位点的氨基酸衍生物；将氨基保护的氨基酸羧基部分活化，形成活性中间体，再与自由氨基反应形成酰胺键；脱除氨基酸的保护基。 5.固相多肽合成步骤: 多肽的C端氨基酸通过linker键连到树脂上；脱除氨基上的临时保护基；与下一个氨基酸缩合；反复进行脱保护和缩合两个步骤；脱除半永久性保护基； 6. (EPL)表达蛋白连接及其优点: 利用蛋白质剪接技术是通过硫醇解离适当的突变蛋白质--内合太融合体生成重组蛋白硫脂，用于半合成形式的自然化学连接。由于蛋白硫脂通过重组表达得到，因此这种方法称为表白连接。优点：1.大范围蛋白翻译后修饰2.蛋白质中引入数量不限引入非天然氨基酸(应用) 2 核酸 1. DNA复性的定义:在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。核小体的组成:DNA：约200bp 组蛋白：H1 H2A H2B H3 H4 核苷酸的组成-------碱基、戊糖、磷酸原核生物细菌)--70S<50 S,30 S> rRNAs:23S,5S,16S. 真核哺乳生物:80S<60S,40S> 5S rRNA,28S rRNA,5.8S rRNA,18S rRNA tRNA的二级结构——三叶草形氨基酸臂DHU环反密码环额外环 TΨC环。 tRNA的三级结构——倒L形。 tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。核酸体外的合成方法（1）核酸的PCR合成技术：一种在体外选择性的将DNA某个特定区域快速扩增的技术。2）核酸的固相合成技术。单体:核苷亚磷酰胺。原理：先将目标核酸链的3’端核苷固定在一个不溶性固相载体上，后沿3’-5’方向依次添加核苷酸至合成所需的长度，再将寡核苷酸链从固相载体上切下，并脱保护基。核酸适体: 一类有三维空间结构的单链核酸小分子，与特异靶分子相结合 ,对靶标分子识别有高度专一性和强亲和力，调节靶标分子的功能。适体的应用 : A.荧光修饰的适体用于药物分子的高通量筛选。B.本身可作为药物，适体可作肿瘤生长过程中重要功能蛋白质的直接抑制剂，做抑制癌症的相关靶蛋白。C.用于肿瘤分子成像及肿瘤相关蛋白检测。D用于发现小分子药物。核酶: 有催化功能的RNA分子，参与RNA及其前体的加工和成熟过程。肽核酸: 一类以中性酰胺键为骨架取代糖磷酸主链的DNA类似物。
RNA干扰（RNAi）原理 RNA（RNAi）干扰: 将与内源性mRNA编码区同源于的双链dsRNA导入细胞，该内源性mRNA发生降解，导致基因表达沉默的现象。作用机制: ①dsRNA被内切核酸酶Dicer切割成小片段（21-23bp）siRNA；②RNA聚合酶将siRNA解链③反义siRNA和酶形成RISC沉默复合物④RISC特异识别并切割mRNA⑤断裂mRNA降解糖的化学生物学天然寡糖的构型：寡糖:2-10个糖苷键聚合而成的化合物。糖
基连接方式: α-构型、β-构型
蛋白聚糖; 一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的大分子糖复合物化合物。糖缀合物: 单糖、寡糖或多糖与蛋白质和脂质连接形成。包括糖蛋白和糖脂。糖缀合物合成的场所：内质网和高尔基体. 寡糖合成方法：寡糖的液相合成:1.线性合成：逐步接长2.收敛式合成先合成小的寡糖片段，以收敛式组装完成合成。3. 双向合成 4. “一锅法”寡糖的固相合成: 端基羟基连接到树脂上酶促寡糖合成:1糖基转移酶2）糖苷酶3）糖基合成酶
1. 糖的保护基满足的条件：便宜、稳定、无毒，引入条件适合；反应过程中稳定；脱除高效且条件条件温和；脱除后，易与产物分离。保护基的正交性 ;同时存在多种保护基时，脱除一种不对其他产生影响。糖生物学主要研究内容 : 糖作为信息分子和调分子在生物体的各项生命活动及病理机制中的作用。
糖序列分析方法 : 酶法分析N-连接寡糖结构；采用凝集素分离、分析寡糖和糖缀合物；质谱MS和核磁共振NMR测定结构。
有机小分子初级代谢物：指生物通过代谢活动所产生的、自身生长和繁殖所必需的物质物质。如氨基酸、核苷酸、多糖、脂类、维生素等。脂类化合物功能：1.作为细胞膜的组成成分2.信号分子3.提供能量；非核糖体合成多肽定义：从多种生物体内分离出的含有N-甲基化骨架和非天然氨基酸的天然多肽类化合物。不由核糖体合成，不需要mRNA模板，由非核糖体多肽合成酶而来. 辅酶Q10生产方法 1全合成法 2. 微生物发酵法 3. 醇一碱皂化制造法新鲜猪心，国内普遍采用工艺 5.小分子优势：1.容易实现时间上的精确控制2.可用于不同类型生物体系，不同有机体，不同类型细胞3.作为探针探索细胞内靶标蛋白未知功能4与大分子作用可逆5药物学剂量容易控制
第5章生命中的金属物质跨膜运输的方式及比较？方式：被动运输、主动运输、胞吞胞吐作用比较三种物质运输方式的异同趋磁细菌: 一类在外磁场的作用下能作定向运动并在体内形成纳米磁性颗粒－磁小体的细菌。金属化合物药物的缺点 : 毒性大；副作用强；易产生耐药性仿生金属催化研究内容：根据生物催化剂的结构特征，设计和化学方法合成具有催化功能的模拟酶；研究这些模拟酶的催化机理、催化工艺、构效关系。 5. 金属卟啉类化合物的合成步骤：合成卟啉——与金属盐反应——分离基因组学和蛋白质组学【内容】单核苷酸多态性(SNP)：在基因组DNA序列中由于单个核苷酸(A,T,C,G)的变异所引起的DNA序列多态性。应用:1. 人类基因单体型图的绘制 2. SNP与疾病易感基因相关分析3.指导用药与药物设计 SNP 标记：最广泛的遗传标记，分散于基因组中的单个碱基的差异，包括单个碱基的缺失和插入，常见的是单个核苷酸的替换，即单核苷酸的多态性。荧光原位杂交（FISH）基本原理: 用已知的标记单链核酸为探针，按碱基互补的原则，与样品染色体中未知的单链核酸进行异性结合，形成可被检测的杂交双链核酸。转录组学：整体水平上研究细胞中基因转录的情况及转录调控规律的学科，从RNA水平研究基因表达的情况。研究对象：一个活细胞所能转录出来的所有mRNA。蛋白质组：指的一个细胞或生物体所有蛋白质的总和。蛋白质组学(proteomics)是对蛋白质组的大规模和系统性的分析，在蛋白质水平上定量、动态、整体性地研究生物体。双向电泳步骤：先样品制备再水化上样第一向进行等电聚焦(IEF)，蛋白质沿pH梯度分离，至各自的等电点；随后，第二向(SDS-PAGE)沿垂直的方向按分子量分离. 蛋白质结构解析方法： X 射线晶体学核磁共振技术；噬菌体展示定义：将外源基因的DNA分子群与噬菌体外壳蛋白基因相连接，使外源DNA所编码的蛋白质以融合蛋白形式表达在噬菌体外壳表面的方法。第7章化学遗传学正向化学遗传学：用各种化学小分子处理细胞，诱导表型变化，经筛选，找到小分子作用的大分子靶标。基于细胞高通量筛选。
反向化学遗传学》从基因或蛋白质与小分子化合物的相互作用出发，研究基因或蛋白质对表型影响，从而确定这些大分子功能。计算机辅助的药物设计的步骤：X射线衍射获得生物大分子与药物结合位点的结构信息；使用分子模拟软件计算和模拟结合位点的各种理化常数；通过数据库搜寻或全新药物设计寻找与该位点想匹配的分子；进行生物活性测试。第8章组合化学与多样性导向合成：组合化学的基本原理：在同一个化学反应体系中加入不同的结构单元，利用这些结构单元的排列组合，系统的合成大量的化
合物。多样性导向合成设计原则：利用简单的起始原料尽量多的构建出骨架多样的特异分子。组合化学的核心技术有哪些？组合合成，平行合成，固相有机反应；第9章生物大分子进化DNA文库的突变方法基因组随机突变，易错PCR，定点突变，DNA改组法。定点诱变：在体外特异性地取代、插入或缺失DNA序列中任何一个特定碱基的技术。分类：定点突变、盒式定点突变、PCR突变。 DNA Shuffling 原理：1.单个基因或一组相关基因经酶切产生一系列随机大小的DNA片段。2.无引物PCR，具有互补3‘末端的片段互为引物，各为模板，通过不断的PCR循环在不同模板上随机互补结合并进一步延伸.3.最后利用基因两端序列为引物合成全长的重排产物，这些重排产物的集合被称为突变文库。4.对突变文库进行筛选，选择改良的突变体进行下一轮shuffling循环，重复多次重排和筛选，直到最终获得性状比较理想的突变体。绿色荧光蛋白分子进化过程：1. DNA改组2. DNA文库3. 转化细胞4. 细胞展示5. 体外筛选。体外挑选方法寻找核酸适配体步骤： 1. 合成寡聚核苷酸2. 建立适体库3. 固定蛋白将与之结合的核酸适配体收集4. 测序得到需要的核酸适配体。第10章分子成像：GFP的应用：报告基因；融合标签；生物传感器。量子点荧光探针：量子点，又可称为纳米晶，是一种由II－VI族或III－V族元素组成的溶于水的无机纳米颗粒。直径一般介于1～10nm之间，电子和空穴被量子限域，受激后可以发射荧光。用途1.活细胞成像2.肿瘤靶向治疗3疾病诊断。分子马达的定义：又称纳米马达,是由生物大分子构成，利用化学能进行机械做功的纳米系统。第11章生物催化生物催化的定义：利用酶或者细胞等具有生物活性的物质催化化学反应的技术学科，这种反应过程又称为生物转化。常用的有机体主要是微生物，其本质是利用微生物细胞内的酶进行催化。影响酶促反应速度的因素：酶浓度[E] 底物浓度[S] 反应温度 pH值激活剂抑制剂比活力的定义：每 mg 蛋白质中所含的活力单位数。模拟酶：用合成高分子来模拟酶的结构、特性、作用原理以及酶在生物体内的化学反应过程。人工酶：人工酶是用人工合成的具有催化活性的多肽或蛋白质。抗体酶(催化抗体)：一种新型人工酶制剂，具有催化功能的抗体分子，在其可变区赋予了酶的属性。将抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物。固定化酶：把水溶性酶经物理（吸附法与包埋法）或化学方法（共价偶联法与交联法）处理后，使酶与惰性载体结合或将酶包埋起来成为一种不溶于水的状态。酶固定化的优点：可以重复使用，在大多数情况下，稳定性明显提高；催化后，酶与底物容易分开，产物易于分离纯化，质量提高；反应条件易于控制，可实现反应的连续化和自动控制；酶的利用效率高了，单位酶量催化的底物浓度增加，而酶量减少；更适合于多酶催化反应。生物催化剂的来源：一、从微生物体系内筛选并提取生产，是目前使用最广泛的获得手段；二、通过DNA 重组技术或蛋白质工程方法获得。生物催化的应用：1.作大宗活性物质，作催化剂，非传统介质熊催化，生物催化剂在生物质转化与能源开发中应用，环境工程。生物催化中定向进化的步骤：1.DNA文库中筛选含目标蛋白亲本的DNA序列，通过突变或重组方法产生蛋白序列2.DNA序列连接到表达载体上，转化细菌并表达；3.筛选性质改进的酶；4.将所得序列扩增，重复诱变、筛选、扩增的循环得到具有特定性蛋白质
补充：3.糖基连接方式：1 2 1--3 1--4 1--6 糖组学：包括聚糖种类、结构鉴定、糖基化位点分析、蛋白质糖基化的机制和功能等研究。糖苷酶：催化糖苷键水解的酶，也称糖基水解酶。凝集素：一类能使红细胞或其他细胞凝集的糖蛋白或结合糖的蛋白质。 5. 生物无机化学:利用生物学或化学的方法研究无机物质(尤其是金属离子及其复合体)的存在形式、分布、代谢及生理作用的学科. 金属卟啉类化合物的\合成步骤:合成卟啉与金属盐反应分离光化学:研究光与物质相互作用所引起的永久性化学效应的化学分支学科。光化学反应可引起化合、分解、电离、氧化还原等过程。分类:光合作用光分解作用
光敏剂：把光能转移到一些对可见光不敏感的反应物上以提高其感光性能的物质。
6 .遗传图谱：指基因或DNA标志在染色体上的相对位置（或距离）。物理图谱：指以已知序列的DNA片段在染色体上的实际位置。生物催化的应用：酶作为大宗性物质的应用（在衣用洗涤剂、纺织品、浆工艺、动物饲料）；酶作为催化剂的应用（作为基础化工催化剂、精细化工催化剂、食品工业催化剂、催化农作物保护化学品的合成，制药中的应用）；非传统介质中的应用；在生物质转化与能源开发中的应用；用于环境工程中的生
物催化开放阅读框架：从mRNA 5‘端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链。电泳分子的迁移率因素：与电场强度和电泳分子本身所携带的净电荷数成正比，与片段大小成反比。细胞图谱蛋白质组学：确定蛋白质在亚细胞结构中的位置，通过纯化细胞器或用质谱仪鉴定蛋白复合物组成等。噬菌体展示：将目标蛋白的基因与噬菌体外壳蛋白基因相连接，使外源DNA所编码的蛋白质以融合蛋白形式表达在噬菌体表面的方法。单核苷酸多态性(SNP)：指在基因组DNA序列中由于单个核苷酸(A,T,C,G)的变异所引起的DNA序列多态性鸟枪法序列测定技术：将目的DNA随机地处理成大小不同的片段，再将这些片段的序列连接起来的测序方法。 8.高通量筛选：运用自动化的筛选系统在短时间内，通过特定的生物模型来对成千上万个化合物进行活性筛选。正向合成分析法：从单一的起始原料出发，以简便易行的方法合成结构多样、构造复杂的化合物集合体,再对它们进行生物学筛选。1 酶的分离纯化步骤：1选用酶含量高的材料2.破碎细胞：机械破壁，化学破壁，酶破壁，冻融破壁等3用适当的盐溶液或缓冲液把酶提取出4.分离及纯化5低温干燥保存
第12章化学小分子药物
【内容】
1.分子伴侣：一类协助细胞内分子组装和引导蛋白正确折叠的蛋白质。通常不参与
靶蛋白的生理功能,保护靶蛋白在折叠时不受其他蛋白质的影响。
主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白90家族。
2.作用于DNA的药物种类：（1）DNA可逆性结合剂与DNA通过非共价作用进行可逆
结合，干扰DNA与环境中水、金属阳离子等小分子的相互作用，破坏DNA结构，
发生裂解。（2）DNA不可逆性结合剂与DNA碱基发生不可逆结合反应，形成共价
键结合的药物。（3）DNA断裂剂通过产生活性自由基使DNA的核苷酸链断裂的药
物。
3.烷化剂药物的作用原理：与DNA上的亲核性基团发生亲核取代反应，形成共价键，
使DNA失活或断裂。
4.先导化合物分子变换的方法（6种）
1）同系物转化：增加碳链长度使分子脂溶性增加。2）碳链支化：降低脂溶性。3）环-链变换4）生物电子等排取代具有相似的物理化学性质的基团或取代基。 5）组合化学6）肽模拟物
第13章生物药物
【内容】
1.生物药物的原料来源：天然的生物材料：人体、动植物、微生物和各种海洋生物。生物技术：重组蛋白、单克隆抗体、核酸类药物。
2.影响药物制造的因素：1.基础设施及操作2.生物药物的来源
3.制药的上游和下
游及产物分离、纯化、分析
3.单克隆抗体：具有分泌抗体能力的B淋巴细胞与骨髓瘤细胞融合形成的杂交瘤
细胞经无性繁殖形成的细胞系分泌产生的活性、亲和力均相同的抗体。
4.酶工程的研究内容：
1. 酶的分离、提纯、大批量生产及应用开发。
2. 酶和细胞的固定化及酶反应器的研究。
3. 酶生产中基因工程技术的应用及遗传修饰酶的研究。
4. 酶的分子改造与化学修饰以及酶的结构与功能之间关系的研究。
5.有机相中酶反应的研究。
6.酶的抑制剂、激活剂的开发及应用研究
第14章疾病诊断
【内容】
Aptamer适配子-SELEX技术优点：1、作用的靶分子范围更广2、筛选出的配基与靶分子的结合能力更强，甚至强于天然配基；3、与靶分子结合的特异性更强，能够分辨出靶分子结
构上细微的差别，可以区分1个甲基或1个羟基的差别。4、异质性程度更高5、筛选周期更短
ELISA方法的基本原理：
包被：将已知抗原或抗体通过物理吸附到固相载体表面，使抗原或抗体固相化。
抗原抗体反应：先后加入被检标本和酶结合物，使之与固相抗原或抗体发生免疫反应而被结合固定。
酶促反应：在反应体系中加入酶作用的底物，使发生酶促反应而显色
第15章合成生物学
【内容】
1.合成生物学的研究方法：工程领域中所有的单元部件都具有独立功能，可以互换，
容易进行模块化得组合，即从零件到器件再到系统。
2.合成生物学工程化三原则：标准化抽象化复杂系统去偶合
3.合成生物学的组成工具：生物部件；器件；模块；系统将这些器件逐级
设计构建组合成具有特定功能的生物系统。
4.合成生物学的研究方向
1 创建新的基因调控模块和线路用途：调节基因表达和蛋白质功能。
2 生命体代谢途径的重新构建
3. 最小基因组与合成生物学合成独立的可遗传的人工生命体
4 构建多细胞体系多细胞体系是建立在群体细胞效应的研究基础上，多细胞涉及细胞间的通信体系。
《食品微生物学》复习资料总结版
《食品微生物学》复习资料总结版
《食品微生物学》复习资料 一.微生物学发展中的几个重要人物的贡献。 1初创期--形态学时期：代表人物：列文虎克，首次观察并描述微生物的存在。 2奠基期--生理学时期：代表人物：巴斯德，建立胚种学说（曲颈瓶试验）；乳酸发酵是微生物推动的；氧气对酒精发酵的影响；用弱化的致病菌防治鸡霍乱。科赫，建立了科赫法则，证实了病原菌学说，建立微生物学实验方法体系。3发展期--生化、遗传学时期：代表人物：Buchner，开创微生物生化研究；Doudoroff，建立普通微生物学。 4成熟期--分子生物学时期 二.什么是微生物？广义的微生物和主要包括哪几大类？ 1微生物的定义：微生物是指大量的、极其多样的、不借助显微镜看不见的微小生物类群的总称。 2微生物主要包括：病毒、细菌、真菌、原生动物和某些藻类。 3微生物分类： 六界（病毒界1977年加上，我国陈世骧）：
三元界： 三.微生物具有哪些主要特性？试简要说明之。 1体积小，比表面积大。2吸收多，转化快。3生长旺，繁殖快。4适应性强，易变异。5分布广，种类多。 四.细菌有哪几种基本形态？其大小及繁殖方式如何？ 1细菌的基本形态分为：球形或椭圆形、杆状或圆柱状、弧状和螺旋状，分别称为球菌、杆菌、弧菌和螺旋菌。 2细菌细胞的大小一般用显微测微尺测量，并以多个菌体的平均值或变化范围来表示。 3细菌的繁殖主要是简单的无性的二均裂殖。
球菌：单球菌，双~，链~，四联~，八叠~，葡萄球菌。。大小以直径表示 杆菌：种类最多，长杆菌（长/宽>2）；杆菌（=2）；短杆菌（<2）。。大小：长度×宽度 弧菌：弯曲度<1 ；螺旋菌2≤弯曲≤6；螺旋体:弯曲度>6 ..大小：自然弯曲长度×宽度 细菌的重量：1×10^-9~1×10^-10mg，及1g细菌有1~10万个菌体 细菌的基本结构包括细胞壁、细胞质膜、细胞质及细胞核等四部分 五.细菌细胞壁的结构（Gram+、Gram－）与功能？Gram染色的原理和步骤？知道常规的几种Gram+、Gram—的菌种。 1结构：在细菌菌体的最外层，为坚韧、略具弹性的结构。 其基本骨架是肽聚糖层，由氨基糖（包括N-乙酰葡萄糖胺，NAG和N-乙酰胞壁酸，NAM两种)和氨基酸组成。 2 Gram+的细胞壁具有较厚（30-40nm）而致密的肽聚糖层， 多达20层，磷壁酸是革兰氏阳性菌的特有成分，可加强肽聚糖的结构。 3 Gram－的细胞壁薄（15-20nm）、结构较复杂，分为外膜（基本成分是脂多糖LPS）、肽聚糖层和壁膜间隙。 4功能：（1）保护细胞及维持外形（如果人工去掉细胞壁后，所有菌的原生质均变成圆形）。
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
微生物学总结16各论部分的复习提纲
Weishengwuxue zhishidianzongjie 三、球菌
主要知识点： 1葡萄球菌A蛋白：（Staphylococcal protein A，SPA）：存在于葡萄球菌细胞壁表面的一种单链多肽，与胞壁肽聚糖共价结合。能与IgG抗体的Fc段非特异性结合，而IgG抗体的Fab段仍能与相应抗原发生特异性结合，这决定了SPA具有多种生物学意义：1.抗调理吞噬作用；2.协同凝集试验； 2 凝固酶coagulase：是葡萄球菌能使含有抗凝剂的人或兔血浆发生凝固的蛋白类物质；有两种：游离凝固酶和结合凝固酶;是鉴别葡萄球菌有无致病性的重要指标；作用：有助于抵抗体内吞噬细胞的吞噬，同时保护细菌不受血清中杀菌物质的破坏；与葡萄球菌感染容易局限化和形成血栓也有关系； 3葡萄球菌肠毒素作用特点：50%临床分离株产生；耐热(100oC for 30 mins!);是一种超抗原；毒素通过胃肠道吸收入血，进而对呕吐中枢产生刺激，导致以呕吐为主要症状的食物中毒。在进食含肠毒素食物后1－6小时发病，主要症状是呕吐和腹泻，属自限性疾病; 4致病葡萄球菌的鉴定：产生金黄色色素、有溶血性、凝固酶试验阳性、耐热核酸酶试验阳性和能分解甘露醇产酸 凝固酶阴性的葡萄球菌（coagulase negative staphylococcus，CNS）：指葡萄球菌属中不产生血浆凝固酶的葡萄球菌，过去认为CNS不致病，近年来发现CNS已经成为医源性感染的重要病原菌，且耐药菌株日益增多，引起重视。主要引起泌尿系统感染感染、心内膜炎、败血症、术后感染等。 5 链球菌的分类：根据溶血现象分类链球菌在血琼脂平板培养基上生长繁殖后，按产生溶血与否及其溶血现象分为3类。 （1）甲型溶血性链球菌（α-hemolytic streptococcus）：菌落周围有1~2mm宽的草绿色溶血环，称甲型溶血或α溶血，因而这类菌亦称草绿色链球菌（streptococcus viridans）。α溶血环中的红细胞并未完全溶解。这类链球菌多为条件致病菌。 （2）乙型溶血性链球菌（β-hemolytic streptococcus）：菌落周围形成一个2~4mm宽、界限分明、完全透明的无色溶血环，称乙型溶血或β溶血，β溶血环中的红细胞完全溶解，因而这类菌亦称为溶血性链球菌（Streptococcus hemolyticus）。这类链球菌致病力强，常引起人类和动物的多种疾病。 （3）丙型链球菌（γ-streptococcus）：不产生溶血素，菌落周围无溶血环，因而亦称不溶血性链球菌（Streptococcus non-hemolyticus）。一般不致病，常存在于乳类和粪便中。 除此以外，根据胞壁中C多糖抗原不同分群，其中主要为A群致病，两种分类方法并不平行，但A群链球菌大多为乙型溶血。 6 M蛋白（M protein）是A群链球菌细胞壁中的蛋白质组分，，是重要的毒力因子。含M蛋白的链球菌有抗吞噬和抵抗吞噬细胞内的杀菌作用。此外，M蛋白与心肌、肾小球基底膜有共同的抗原，可刺激机体产生特异性抗体，损害人类心血管等组织，故与某些超敏反应疾病有关。 7 链球菌促进扩散的侵袭性酶：（扩散因子,spreading factor） 透明质酸酶：能够分解连接结缔组织间以及细胞间的透明质酸,使组织产生空隙,细菌得以迅速在其间扩散、繁殖及进入宿主组织内的酶类物质。 链激酶：水解纤维蛋白；
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
微生物知识点总结
一、名词解释： 1.温和噬菌体(temperate phage)：噬菌体基因与宿主染色体整合，不产生子代噬菌体，但噬 菌体DNA能随细菌DNA复制，并随细菌的分裂而传代。 2.溶原性：温和噬菌体这种产生成熟噬菌体颗粒（前噬菌体偶尔可自发地或在某些理化和生 物因素的诱导下脱离宿主菌基因组而进入溶菌周期，产生成熟噬菌体，导致细菌 裂解）和溶解宿主菌的潜在能力，称为溶原性。 3.溶原性细菌：带有前噬菌体基因组的细菌称为溶原性细菌。 4.荚膜：荚膜是一些细菌在其细胞表面分泌的一种黏性物质，把细胞壁完全包围封住，这层 黏性物质就叫荚膜。 5.菌胶团：有些细菌由于其遗传特性决定，细菌之间按一定的排列方式互相黏集在一起，被 一个公共荚膜包围形成一定形状的细菌集团，叫做菌胶团。 6. 芽孢:某些细菌遇到不良环境时，在其细胞内形成一个内生孢子叫芽孢。 7.酶的活性中心：是指酶的活性部位，是酶蛋白分子直接参与和底物结合，并与酶的催化 作用直接有关的部位。 8.生长因子：是一类调节微生物正常生长代谢所必需，但不能用简单的碳、氮源自行合成的 有机物。 9.培养基：根据各种微生物对营养的需要（如水，碳源，能源，氮源，无机盐及生长因子等）， 按一定的比例配制而成的，用以培养微生物的基质，称为培养基。
10.选择培养基：根据某微生物的特殊营养要求，或对各种化学物质敏感程度的差异而设计、 配制的培养基，称为选择培养基。 11.鉴别培养基：几种细菌由于对培养基中某一成分的分解能力不同，其菌落通过指示剂显 示出不同的颜色而被区分开，这种起鉴别和区分不同细菌作用的培养基， 叫鉴别培养基。 12.发酵：是指在无外在电子受体时，底物脱氢后所产生的还原力[H]不经呼吸链传递而直接 交给某一内源性中间产物接受，以实现底物水平磷酸化产能的一类生物氧 化反应。 13.好氧呼吸：是有外在最终电子受体（O2）存在时，对底物（能源）的氧化过程。 14.无氧呼吸*：无氧呼吸又称厌氧呼吸，是一类电子传递体系末端的受氢体为外源无机氧化 物的生物氧化。 15.土壤自净：土壤对施入一定负荷的有机物或有机污染物具有吸附和生物降解的能力，通 过各种物理、化学过程自动分解污染物使土壤恢复到原有水平的净化过程， 称土壤净化。 16.水体自净：天然水体受到污染后，在没有人为的干预条件下，借助水体自身的能力使之 得到净化，这种现象成为水体自净，其中包括生物学和生物化学的作用。17：水体富营养化（环化有） 18.硝化作用：氨基酸脱下的氨，在有氧的条件下，经亚硝酸细菌和硝酸细菌的作用转化为 硝酸的过程。
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识 点总结 文件编码（GHTU-UITID-GGBKT-POIU-WUUI-8968）
生物化学最核心的知识点总结1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体
外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的
微生物学复习题-答案总结
微生物复习题 一、单选题 1．关于共生相关概念下列哪一个是错误的C A、互利共生是指两种生物在一起生活，相互依赖，双方互利 B、共生是指两种生物在一起生活的现象 C、共栖是指两种生物在一起生活，双方互不侵害互不受益 D、共栖、互利共生和寄生是根据两种共生生物之间的利害关系来分的 E、寄生指一种生物生活在另一种生物的体内或体表，获取营养并使对方受害2．用来测量细菌大小的单位是C A.厘米(cm) B.毫米(mm) C.微米(μm) D.纳米(nm) E.微微米(pm) 3．有完整细胞核的微生物是B A、细菌 B、真菌 C、放线菌 D、衣原体 E、支原体 4．正常微生物（菌）群是E A、无侵袭力的细菌 B、不产生毒素的细菌 C、健康人的致病菌 D、健康带菌者所携带的细菌 E、在人体内长期存在的有益或无害的细菌5．机体受病原菌侵入后不出现或仅出现不明显临床症状的感染过程称为C A、带菌者 B、局部感染 C、隐性感染 D、显性感染 E、潜在性感染6．下列哪种消毒灭菌方式不合适E A、空气—紫外线 B、牛奶—巴氏消毒法 C、接种环—烧灼法 D、皮肤—碘酒 E、血清—高压蒸气灭菌法 7．肉眼直接观察细菌有无动力常选用C A、液体培养基 B、固体斜面培养基 C、半固体培养基 D、固体平板培养基 E、选择培养基 8．革兰氏染色的步骤是C A、结晶紫-酒精-碘液-复红 B、复红-碘液-酒精-结晶紫 C、结晶紫-碘液-酒精-复红 D、复红-酒精-碘液-结晶紫 E、结晶紫-复红-酒精-碘液 9．哪一项不是细菌质粒的特点E A、化学性质是环状双链DNA B、可在细菌间转移 C、非细菌所必需的遗传物质 D、能自主复制 E、是细菌的特殊构造 10．在细菌生长曲线中菌数增加最快的是：B A、迟缓期 B、对数期 C、稳定期 D、衰亡期 E、全部生长过程 11．溶原性细菌是指A A、带有前噬菌体的细菌 B、带有R质粒的细菌 C、带有毒性噬菌体的细菌 D、带有F质粒的细菌 E、带有Col质粒的细菌 12. 关于原核细胞型病原生物的基因转移，下列陈述哪项正确D A、转化与转导具有相同的转移途径 B、接合是质粒转移的非自然方式 C、转化与接合的不同在于后者依靠F+菌，前者依靠温和噬菌体 D、转化是真核生物与原核生物共同拥有的基因转移方式 E、溶原性转换是由溶原性噬菌体引起的转化现象 13．细菌的遗传物质不包括C
学习生化心得
王镜岩生物化学第三版复习心得 考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~ 考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。 第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？ 但我并没有放弃。 起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~ 我开始思索其他解决方案…… 经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。 虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。 但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！ 言归正传，继续讨论我的心得…… 第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集
生物化学总结
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学上总复习终极版
生物化学总复习终极版 第五章氨基酸、多肽、蛋白质 1.氨基酸的立体结构 ①苏氨酸Thr 异亮氨酸Ile含两个手性碳原子 2.氨基酸的酸碱滴定曲线 pI＝(pK2+pKR)/2 ; pI＝(pK1+pKR)/2. 3.蛋白质的一、二、三、四级结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 ２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 ３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 主要化学键：疏水键、氢键、离子键 4.蛋白质的分离纯化 1、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括： a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。 b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。 ２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。 ３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 ４、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
微生物学复习资料整理汇总
一、解释下列名词 1．伴胞晶体：少数芽孢杆菌在其形成芽孢的同时，会在芽孢旁边形成一颗菱形或双锥形的碱溶性蛋白晶体——δ内毒素,称为伴胞晶体（59） 2．菌落：分散的微生物在适宜的固体培养基表面或内部生长、繁殖到一定程度可以形成肉眼可见的、有一定形态结构的子细胞生长群体，成为菌落。 3．选择培养基：用来将某种或某种微生物从混杂的微生物群体中分离出来的培养基。根据不同种类微生物的特殊营养需求或对某种化学物质的敏感性不同，在培养基中加入相应的特殊营养物质或化学物质，一直不需要的微生物的生长，有利于所需微生物的生长。（91） 4．革兰氏阳性菌：在革兰氏染色法里，通过结晶紫初染和碘液媒染后，在细胞膜内形成了不溶于水的结晶紫与碘的复合物。革兰氏阳性菌由于其细胞壁厚度大和肽聚糖网层次多和交联致密，故遇乙醇或丙酮酸脱色处理时，因失水反而使网孔缩小，在加上它不含类脂，故乙醇处理不会溶出缝隙，因此能吧结晶紫与碘复合物牢牢留在壁内，使其仍呈紫色。（49）革兰氏阳性菌细胞壁特点是厚度大、化学组分简单，一般只含90%肽聚糖和10%磷壁酸，从而与层次多、厚度地、成分复杂的革兰氏阴性菌的细胞壁有明显的差别。革兰氏阴性菌因含有LPS外膜，故比革兰氏阳性菌更能抵抗毒物和抗生素对其毒害。（40） 5．LPS:脂多糖，位于革兰氏阴性菌细胞壁最外层的一层较厚的类脂多糖类物质，由类脂、可信多糖和O-特异侧脸三部分组成。（43） 6．营养缺陷型：某些菌株发生突变（自然突变或人工诱变）后，失去合成某种（或某些）对该菌株生长必不可少的物质（通常是生长因子如氨基酸、维生素）的能力，必须从外界环境获得该物质才能生长繁殖，这种突变型菌株成为营养缺陷性（85）(218) 7．氨基酸异养型生物：不能合成某些必须的氨基酸，必须从外源提供这些氨基酸才能成长，动物和部分异养微生物为氨基酸异养型生物。如乳酸细菌需要谷氨酸、天门冬氨酸、半胱氨酸、组氨酸、亮氨酸和脯氨酸等外源氨基酸才能生长。（baidu) （氨基酸自养型：能以无机氮为唯一氮源，合成氨基酸，进而转化为蛋白质及其他含氮有机物。 8．芽孢：某些细菌在其生长发育后期，在细胞内形成一个圆形或团圆性、厚壁、含水量极低、抗逆性极强的休眠体（55） 9．鉴别培养基：用于鉴别微生物。在培养基中加入某种特殊化学物质，某种微生物在培养基中生长后能产生某种带些产物，而这种带些产物可以与培养基中的特殊化学物质发生特定的化学反应，产生明显的特征性变化，根据这种特征性变化，可讲该种微生物与其他微生物区分开来（91） 10．PHB：聚-B-羟丁酸，直径为0.2~0.7um的小颗粒，是存在于许多细菌细胞质内属于类脂兴致的碳源类贮藏无。不溶于水，可溶于氯仿，可用尼罗蓝或苏丹黑染色。具有贮藏能量、碳源和降低细胞内渗透压的作用。（53） 11．糖被：包被于某些细菌细胞壁外的一层厚度不定的胶状物质。（60）
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH