生物化学讲义-----川大张洪渊

第二章 糖类
§1.糖的概念
一.糖的种类和功能
1.糖的定义
2.糖的功能：能源 结构 信息传递
3.糖的种类：
单糖：定义 醛糖 酮糖 丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例
寡糖：定义 举例
多糖：定义 同多糖 杂多糖 举例
结合糖：定义 举例
4.碳水化合物：carbohydrate
二.糖的构型
1.几个概念：
同分异构体
结构异构
立体异构
几何异构
旋光异构
差向异构
2.糖的构型
不对称碳原子 旋光异构体的性质
甘油醛的构型（D\L） 意义
葡萄糖的构型

§2.单糖的结构和性质
单糖举例
一.葡萄糖的结构
1.链式结构：条件 结构式 构型 旋光异构体和自然选择 简化结构式
2.环状结构：条件 吡喃型和呋喃型及自然选择 α型和β型 异头物
3.投影式（Haworth式） 链式与环式的互变规则
4.变旋现象：现象 本质
5.葡萄糖的构象：船式和椅式
6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛 二羟丙酮 核糖！ 脱氧核糖！ 葡萄糖 甘露糖 半乳糖 果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。
二.单糖的性质
1.物理性质：
旋光性（特例）
甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）
溶解性
2.化学性质
<1>.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物
反应式及其原理：书P16
糖的鉴定：
Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。（多羟、醛基）
Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。
<2>.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。
举例：麦芽糖的结构式：见书P22
葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。
反应部位
主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）
全名：配体 半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷
<3>.糖的还原性
费林反应（Fehling）：见P15 费林试剂 反应式 定量法
与铁氰化钾的反应：
将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe（CN）6）。
反应式：K3Fe（CN）6 + 葡萄糖 → K4Fe（CN）6 + 葡萄糖酸
<4>.形成糖脎
糖与三分子苯肼的反应
反应式：见P17
用途：鉴定单糖的种类：糖脎为黄色的不溶于水的晶体，不同的糖脎其晶型和熔点均不同，由此可鉴别单糖的种类。
思考题：葡萄糖、果糖

、半乳糖、甘露糖哪几种可被糖脎反应所鉴别，哪些不能？
其余的反应如酯化作用、对碱的作用、糖的氧化性等，请大家自己看看。

§3.寡糖
定义
结构单位：环状的糖
糖苷键
主体和配体
寡糖（以及淀粉）中的单糖叫残基
一.几种重要的二糖
1.麦芽糖：见P22 葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷：是直链淀粉的形成方式
2.异麦芽糖：葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷：是枝链淀粉分支处的的形成方式
3.蔗糖：α-葡萄糖β-2,1果糖苷/β-果糖α-1,2葡萄糖苷
4.乳糖：见P22 葡萄糖β-1,4-半乳糖苷
5.纤维二糖：见P22 葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷：是纤维素的形成方式。

§4.多糖
定义
一.同多糖
即均一多糖：定义
1.淀粉
结构单位：α-D-葡萄糖（在淀粉和寡糖中叫做葡萄糖残基）
连接方式（即糖苷键型）：直链淀粉：α-1,4糖苷键，枝链淀粉α-1,6糖苷键（仅出现在分支处）和α-1,4糖苷键（除了分支处以外的地方）
直链淀粉的结构：见P24 还原端和非还原端各一
枝链淀粉的结构：见P25 还原端一个，非还原端多个
淀粉的二级结构（空间结构）：见P24 右手螺旋（像个弹簧），每一圈含有6个葡萄糖残基
碘显色机理：钻圈，圈越多（分子量越大即葡萄糖残基越多）色越深
淀粉水解碘显色的变化：淀粉（蓝色或紫色）→红色糊精→无色糊精→寡糖→葡萄糖
性质：与葡萄糖相比，它没有还原性、有旋光性但无变旋现象、溶解度降低
2.糖原：结构上完全同枝链淀粉，只是分子量要大得多
3.纤维素：见P27
结构单位：β-D-葡萄糖
连接方式：β-1,4糖苷键
分子量：上万个葡萄糖残基
二级结构：锯齿带状，交织在一起，强度很大。
4.其余多糖：半纤维素和几丁质等，请大家自己回去看看。
二级结构：锯齿的链状，由于它们互相缠绕和交织，因此，强度很大。
性质：不溶于水，仅能被高温的强酸和少数几种纤维素酶所水解
二.杂多糖
通常与蛋白质形成具有粘性的物质，故称粘多糖，在体内起润滑作用（胃部以及关节处的粘夜，鼻涕等）
例如：透明质酸、硫酸软骨素和肝素等
三.结合糖：糖脂、糖蛋白、蛋白多糖等，自己看。
布置作业：重要单糖的结构，糖脎反应的思考题。抽查


第三章 脂类
§1.概述
定义：由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。
一.脂类的类别
1.单纯脂：定义：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物
蜡：高级脂肪酸与高级一元醇，幼植物体表覆盖物，叶面，动物体表覆盖物，蜂蜡。
甘油脂：高级脂肪酸与甘油，最多的脂类。
2.复合脂：定义：单纯脂加上磷酸等基团产生的衍生物
磷脂：甘

油磷脂（卵、脑磷脂）、鞘磷脂（神经细胞丰富）
3.脂的前体及衍生物
高级脂肪酸
甘油
固醇
萜类
前列腺素
4.结合脂：定义：脂与其它生物分子形成的复合物
糖脂：糖与脂类以糖苷键连接起来的化合物（共价键），如霍乱毒素
脂蛋白：脂类与蛋白质非共价结合的产物如血中的几种脂蛋白，VLDL、LDL、HDL、VHDL是脂类的运输方式。
二.脂类的功能
1.最佳的能量储存方式
体内的两种能源物质比较
单位重量的供能：糖4.1千卡/克，脂9.3千卡/克。
储存体积：1糖元或淀粉：2水，脂则是纯的，体积小得多。
动用先后：糖优先，关于减肥和辟谷
2.生物膜的骨架：细胞膜的液态镶嵌模型：磷脂双酯层，胆固醇，蛋白质。见HP34
3.电与热的绝缘体
电绝缘：神经细胞的鞘细胞，电线的包皮，神经短路
热绝缘：冬天保暖，企鹅、北极熊
4.信号传递：固醇类激素
5.酶的激活剂：卵磷脂激活β-羟丁酸脱氢酶
6.糖基载体：合成糖蛋白时，磷酸多萜醇作为羰基的载体

§2.甘油脂
定义：高级脂肪酸与甘油，其中甘油三脂就是油脂。
一.脂肪酸：结合态、游离态（FFA）
1.性质
偶数
顺式
双键的位置9、12、15
溶点与结构的关系：链长（长-高），饱不饱和（饱-高）
2.简单表达式：
简单结构式：波浪形，注意双键的构型
简单表达式：链长：双键数△双键位置
举例：油酸18：1△9
3.常见脂肪酸和必需脂肪酸
常见：
软脂酸16：0，
硬脂酸18：0
必须脂肪酸：（Vf）：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的脂肪酸，必须从食物（尤其是植物）中摄取。包括：
亚油酸18：2△9，12
α-亚麻酸18：3△9，12，15
γ-亚麻酸18：3△6，9，12
素油比荤油营养价值大
二.甘油脂（脂酰甘油）
甘油的写法和性质：P33
甘油脂的通式：MG、DG、TG：P33
油脂：油（植物）+脂肪（动物），脂肪酸的饱和性决定了它们的状态
1.油脂的物理性质
<1>.溶解度：不溶于水，而溶于乙醇、乙醚、氯仿、表面活性剂（双亲性物质）等，对比MG和DG
<2>.溶点：植物的油与动物的脂肪的溶点，由脂肪酸的饱和性决定
<3>.旋光性：前题，书写方式（L）与构型无关，这是规定，P33。
2.化学性质
<1>.皂化与皂化值
定义：油脂与碱共热时，产生甘油和脂肪酸盐（肥皂），实际上是碱催化的水解反应
反应式：P36
皂化值：加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的量（摩尔数）
<2>.酸败与酸值
油脂长期搁置时会产生酸臭味就是酸败
原因是油脂受空气和光照作用，部分发生分解，不饱和脂肪酸被氧化成为醛或酮以及羧酸，产生酸臭味。P37
桐油的应用
酸值：不加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反

映油脂的新鲜程度。
<3>.加成反应与碘值
油脂中的不饱和双键可以与H2、I2、HCl、Cl2等发生加成反应
卤化作用：P36
碘值：I2（g）/油脂（百克）
反映油脂的不饱和程度

§3.磷脂
复合脂中最重要的一族
组成基团：脂肪酸、醇（甘油、鞘氨醇等）、磷酸根、X（醇类）
一.甘油磷脂（磷脂酰甘油）
1.结构通式：P39
命名：磷脂酰X
X为其它的醇类，通过磷酸二酯键与甘油连接。
天然磷脂均为L型构型
2.几种重要的磷脂
X 胆碱 乙醇胺（胆胺） 丝氨酸 肌醇 H
结构式 P40 P40 P41 P41
名称 磷脂酰胆碱（卵磷脂）生物膜、卵黄中的重要成分，良性的脂溶性溶剂，常用于治疗心脑血管疾病P40 磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）P40 磷脂酰丝氨酸P41 磷脂酰肌醇P41 磷脂酸
3.几种重要的磷脂酶及其作用特点：PLA1、PLA2（PLB）、PLC、PLD
作用位点：P397或P39+
溶血磷脂
蛇毒与磷脂酶
二.神经鞘磷脂：神经鞘氨醇P42、脂肪酸、磷酸、胆碱
神经鞘氨醇P42（+脂肪酸）-神经酰胺P42（+磷酸+胆碱）-神经鞘磷脂P42
三.磷脂的特性
1.溶解性：表面活性剂，双亲化合物（亲油亲水）
氯仿+甲醇是提取磷脂的有效溶剂
2.解离：两性电解质，解离后磷酸基团带负电，X基团带正电（见X的结构）
3.水解反应：碱解（皂化）、酶解

§4.其它脂类
一.结合脂
1.糖脂
<1>.甘油糖脂：甘油磷脂的磷酸X被糖所取代的产物，即第三个羟基与糖的半缩醛羟基脱水缩合的产物（P39），因此，也属于糖苷。
<2>.糖鞘脂：鞘磷脂的磷酸+胆碱被糖所取代的产物，糖也是出的半缩醛羟基，也属于糖苷。例如：脑苷脂和神经节苷脂P47（霍乱毒素受体GMI）等。
2.脂蛋白：血液中的四种脂蛋白。
二.固醇类：环戊烷多氢菲的衍生物P42。编号
功过是非：癌症（黄曲霉素），心血管疾病（高血压），结石；脑细胞、胆汁酸、激素、VD。
固醇（甾醇）：环戊烷多氢菲上3位接-OH，10、13位上接-CH3，17位上接一烷链P42。
<1>.胆固醇：固醇上的17位上接一异辛烷P43。游离胆固醇和胆固醇脂均不溶于水。
胆固醇在紫外线的作用下可以转化成VD，VD的作用，婴儿晒太阳。
<2>.胆汁酸：胆固醇衍生的一类固醇酸。
胆酸：P43略
三.萜类：异戊二烯的衍生物P45，衍生方式为异戊二烯首尾相连或尾尾相连P45+。
单萜（2个异戊二烯单位）、倍半萜（3个异戊二烯单位），β-胡罗卜素为4萜，天然橡胶为上千萜。
霍乱病：
病征：上吐下泻，全是水，若不补充水，一天之内即死亡
病理：肠内大量失水，水压过高，排泄物中有大量的霍乱弧菌。
分子基础：小肠上皮细胞的外表面结构如图（讲义稿P5），具有霍乱毒素的受体，霍乱毒素的结

构是个七聚体蛋白，与受体结合后解离，穿过细胞膜，刺激腺苷酸环化酶，提高cAMP，使钠/水泵失调，向肠内排水，又向周围组织以及血管中抽水
第四章 蛋白质
一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质
1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素
1. 共有的元素有C、H、O、N， 其次S、稀有P等
2. 其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量（实验四，修改预定表）。
三.结构层次
1. 一级结构：AA顺序
2. 二级结构：主干的空间走向
3. 三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4. 四级结构：多条肽链之间的作用。

§1.氨基酸 蛋白质的结构单位、水解产物
一.氨基酸的结构通式：P50
α-碳原子，α-羧基，α-氨基
氨基酸的构型：自然选择L型， D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
二.氨基酸的表示法
生物体中有20种基本氨基酸（合成蛋白质的原料），还有其它非基本氨基酸，20种基本氨基酸的表示方法有下列几种：
1. 中文名：X（X）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸。20种要会背。
2. 英文名：3字名，如Gly、Cys等，20种要会背。
3. 按顺序演示，记忆技巧。
Ala Arg Asp Asn Cys Glu Gln Gly His Ile
丙 精 天 天冬酰氨 半 谷 谷氨酰氨 甘 组 异亮
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
亮 赖 甲硫 苯丙 脯 丝 苏 色 酪 缬


第十七章 基因工程、基因表达、核酸测序
一.基因工程
上个世纪七十年代发展起来的一项

新技术，将成为本世纪最具前途的工业。
把不同来源的基因按照设计蓝图重新整合成一个新的基因组（即DNA分子），再把它引入细胞中，构成具有新的遗传特性的生物，为人类服务。
它的意义在于，借用工程设计的思想，克服了生物种间限制，定向创造新的物种。
基因工程的一般步骤如下：见讲义草图P72，整理如下
1. 根据需要提出设计
2. 分离带有所需基因的DNA片段
3. 改造作为载体的DNA
4. 把2、3体外重组
5. 把重组的DNA分子引入受体细胞
6. 分离这些纯系增殖细胞
7. 使外来基因在受体细胞内表达
一. 基因表达调控
基因表达：基因如果进行了转录进而翻译，就叫基因表达，否则就叫基因不表达。基因表不表达，什么时候表达，都受到严格的调控。真核生物细胞的分化就是因为基因表达不同造成的。
基因表达的调控可以分为DNA水平（拓扑异构和启动子的结构）、转录水平（操纵子模型、基因重排）、翻译水平三种水平。
1. 操纵子学说之一-------乳糖操纵子
提出者：法国人，Jacob和Monod，诺贝尔奖金得主。
乳糖操纵子的现象：E.coli中与乳糖利用有关的酶是半乳糖苷酶（LactZ）、透性酶（LactY）、转乙酰酶（LactX）三种，当培养基中不含有乳糖时，细胞基本上不产生这三种酶（5个/细胞），当培养基中加了乳糖时，细胞产生很多这三种酶（5000个/细胞）。符合经济原则。
乳糖操纵子模型：
<1>E.coli的DNA上有关乳糖操纵子的结构包括：见讲义草图P55
调节基因I或R 产生有活性的阻遏蛋白，它能结合操纵基因（O），阻止RNA聚合酶的通过，不能转录。诱导物乳糖可以跟它结合，使其失活，不能结合操纵基因（或从操纵基因上掉下来），转录得以正常进行。
控制元件 启动子（P）：RNA聚合酶的驻地
操纵基因（O）：能被有活性的阻遏蛋白结合，阻止RNA聚合酶的通过，不能转录。
结构基因 Z：产生半乳糖苷酶（LactZ）
Y：产生透性酶（LactY）
X：产生转乙酰酶（LactX）
<2> 乳糖操纵子模型的作用机理：培养基中不含有乳糖时，调节基因产生的阻遏蛋白有活性，它能结合操纵基因（O），阻止RNA聚合酶的通过，不能转录。培养基中加了乳糖时，乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合，使其失活，不能结合操纵基因（或从操纵基因上掉下来），转录得以正常进行。见讲义草图P55
2. 操纵子学说之二-------组氨酸操纵子
现象：当培养基中不含有His时，细胞产生很多的His合成酶。当培养基中加了His时，细胞基本上不产生His合成酶。也符合经济原则。
His操纵子模型：
它与乳糖操纵子模型不同的地方在于，调节基因产生的阻遏蛋白是没有活性的，它需要结合Hi

s后才具有活性，这里His不是诱导物而是辅阻遏物。
三. 核酸测序
1. RNA的测序
<1>一般过程：目的RNA的分离提纯→3’,5’末端分析→目的RNA降解为2套小片段，并分离各片段→片段测序→拼凑
<2>RNA的水解
碱水解：高温稀氨水可以将RNA彻底水解，水解位置在…Np↓Np↓…，产物为3’-NMP。
酶水解：
酶 类别 底物 特异性 产物
磷酸单酯酶PMase 外切酶 DNA、RNA ，见P141p↓N……N↓p 端点有游离的-OH
牛胰核糖核酸酶RNaseⅠ 内切酶 RNA 左边为Py，切点见P140-Pyp↓N- 3’端Py核苷酸具有游离的3’-○P
CMCT保护的RNaseⅠ 内切酶 RNA 左边为C，切点见-Cp↓N- 3’端C核苷酸具有游离的3’-○P
核糖核酸酶T1RNase T1 内切酶 RNA 左边为G，切点见P140-Gp↓N- 3’端G核苷酸具有游离的3’-○P
核糖核酸酶U2RNase U2 内切酶 RNA 左边为Pu，切点见P140-Pup↓N- 3’端Pu核苷酸具有游离的3’-○P
<3>RNA的末端分析，判断3’,5’末端核苷酸是什么。
5’末端分析：先用PMase去掉RNA端点核苷酸的游离磷酸根，露出-OH，再用多核苷酸激酶和放射性同位素P32（简记为γ- P32）标记过的ATP，将RNA5’末端核苷酸的5’位上
接上γ- P32，这样就把5’端核苷酸标记了。稀氨水彻底水解RNA，电泳，放射自显影，标准图谱，可知该核苷酸的种类。
3’末端分析：操作同上，在电泳图谱上找出核苷的位置。对照标准图谱，可知该核苷酸的种类。
<4>RNA片段测序：
将这个RNA片段的5’端进行标记（见<3>）
↓
4种RNA内切酶进行不同步的作用（解释:每个分子的作用位点都不同）
↓
电泳分离各产物
↓
放射自显影
↓
直读核酸序列

例如：
*AGCUAGCU…
5’-*多聚核苷酸长度 RNaseⅠ CMCT+ RNaseⅠ RNase T1 RNase U2 直读5’-
1 *A A
2 *AG *AG G
3 *AGC *AGC C
4 *AGCU U
5 *AGCUA A
6 *AGCUAG *AGCUAG G
7 *AGCUAGC *AGCUAGC C
8 *AGCUAGCU U
… … … … … …

思考题：？
5’-*多聚核苷酸长度 RNaseⅠ CMCT+ RNaseⅠ RNase T1 RNase U2 直读5’-
1 *
2 *
3 * *
4 * *
5 * *
6 * *
7 *
8 *
… … … … …
2. DNA的测序
<1> DNA测序的一般程序：
DNA 限制性内切酶-----→ DNA片段(2套) 变性、电泳-----→ DNA单链 加减法、化学裂解法-----→ 片段定序 片段重叠法-----→ 拼凑DNA序列
<2>化学裂解法进行DNA单链片段定序
将这个DNA单链片段的5’端进行标记（同上）
↓
用4种特异性化学试剂进行不同步断裂（解释）
↓
电泳分离各产物
↓
放射自显影
↓
直读DNA序列
4种特异性化学试剂：断裂是通过破坏核苷酸来实现的。
硫酸二甲酯（DMS）：断裂对象是G，…G…
甲酸：断裂对象是嘌啉，A和G，…G…A…
肼：断裂对象是嘧啶，C和T，…C…T…
NaCl+肼：断裂对象是C，…C…
例如：
*A

GCUAGCU…
5’-*多聚脱氧核苷酸长度 硫酸二甲酯（DMS） 甲酸 肼 NaCl+肼 直读5’-
0 * A
1 *A *A G
2 *AG *AG C
3 *AGC U
4 *AGCU A
5 *AGCUA *AGCUA G
6 *AGCUAG *AGCUAG C
7 *AGCUAGC U
… … … … … …

蛋白质
一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质
1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素
1. 共有的元素有C、H、O、N， 其次S、稀有P等
2. 其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量(克氏定氮法)。
三.结构层次
1. 一级结构：AA顺序
2. 二级结构：主干的空间走向
3. 三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4. 四级结构：多条肽链之间的作用。

　§1.氨基酸 蛋白质的结构单位、水解产物
一.氨基酸的结构通式：
α-碳原子，α-羧基，α-氨基
氨基酸的构型：自然选择L型， D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
二.氨基酸的表示法
生物体中有20种基本氨基酸（合成蛋白质的原料），还有其它非基本氨基酸，20种基本氨基酸的表示方法有下列几种：
1. 中文名：X（X）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸。20种要会背。
2. 英文名：3字名，如Gly、Cys等，20种要会背。
3. 按顺序演示，记忆技巧。
Ala Arg Asp Asn Cys Glu Gln Gly His Ile
丙 精 天 天冬

酰氨 半 谷 谷氨酰氨 甘 组 异亮
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
亮 赖 甲硫 苯丙 脯 丝 苏 色 酪 缬
三.氨基酸的具体结构：20种全部记住，仅注意R。
讲解顺序：
甘Gly（最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala（顾名思义）、苯丙Phe（顾名思义）。
酪Tyr（有β-苯酚基）、半胱Cys（β-巯基）、丝Ser（β-羟基）、苏Thr（β-羟基）、天冬Asp（酸性氨基酸，β-羧基）、天冬酰氨Asn（β-酰氨）、色Trp（β-吲哚基）、组His（β-咪唑基）。
谷Glu（酸性氨基酸，γ-羧基）、谷氨酰氨Gln（γ-酰氨）、甲硫Met（γ-甲硫基）。
金Arg（δ-胍基）。
赖Lys（碱性氨基酸，ε-氨基）。
缬Val、亮Leu、异亮Ile：都是烷烃链。
脯Pro（亚氨基）。