生物化学简答题
1、简述脂类得消化与吸收。
2、何谓酮体？酮体就是如何生成及氧化利用得？
3、为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？
4、简述脂肪肝得成因。
5、写出胆固醇合成得基本原料及关键酶？胆固醇在体内可得转变成哪些物质？
6、脂蛋白分为几类？各种脂蛋白得主要功用？
7、写出甘油得代谢途径？
8、简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症得原因？
9．试比较生物氧化与体外物质氧化得异同。
10．试述影响氧化磷酸化得诸因素及其作用机制。
11．试述体内得能量生成、贮存与利用
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食得害处。
13．参与蛋白质消化得酶有哪些？各自作用？
14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷得成因。
15．食物蛋白质消化产物就是如何吸收得？
16．简述体内氨基酸代谢状况。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳与尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。
18．简述苯丙氨酸与酪氨酸在体内得分解代谢过程及常见得代谢疾病。
19．简述甲硫氨酸得主要代谢过程及意义。
20．简述谷胱甘肽在体内得生理功用。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中得作用。
22．讨论核苷酸在体内得主要生理功能
23、简述物质代谢得特点？
24、试述丙氨酸转变为脂肪得主要途径？
25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上得关系就是怎样得？
26．参与DNA复制得酶在原核生物与真核生物有何异同？
27．复制得起始过程如何解链？引发体就是怎样生成得？
28．解释遗传相对保守性及其变异性得生物学意义与分子基础。
29．什么就是点突变、框移突变，其后果如何？
30、简述遗传密码得基本特点。
31、蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
32．简述原核生物基因转录调节得特点。阻遏蛋白与阻遏机制得普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
34．同一生物体不同得组织细胞得基因组成与表达就是否相同？为什么？
35．简述重组DNA技术中目得基因得获取来源与途径。
36．作为基因工程得载体必须具备哪些条件？
37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌就是怎样逃避宿主免疫监视得？
38．简述类固醇激素得信息传递过程。
39．简述血浆蛋白质得功能。
40．凝血因子有几种？简述其部分特点？
41．简述红细胞糖代谢得生理意义。
42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。
43．简述佝偻病得发病机理。
44．维生素K促进凝血得机理就是什么？
45．为什么维生素B1缺乏会患脚气病？
46．试述维生素B6得生化作用及临床应用。
47．简述维生素C得生化作用。
48．叶酸与维生素B12缺乏与巨幼红细胞性贫血得关系如何？
49．试述维生素E得生化作用。
50．糖有氧氧化中涉及得维生素及相关得酶及辅酶。
51．脂肪酸合成中涉及得维生素及相关得辅酶。
52．B族维生素得主要种类、活性形式与主要作用。
53．简述糖蛋白聚糖链得功能。
54．维生素C在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病得产生机制。
55．简述透明质酸得分子结构与功能。
56．试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成得作用。
57、简述遗传信息传递工程中，复制、转录、翻录过程得特点
58、糖酵解
59、三羧酸循环反应过程
60、有氧氧化
1、脂类得消化部位主要在小肠，小肠内得胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶得催化反应，又有胆汁酸盐得作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2、何谓酮体？酮体就是如何生成及氧化利用得？
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸与丙酮。
酮体就是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3、为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多得糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：
葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA
葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油
脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）
脂肪分解产生脂肪酸与甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生得乙酰CoA 不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生得甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4、简述脂肪肝得成因。
肝脏就是合成脂肪得主要器官，由于磷脂合成得原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。
5、写出胆固醇合成得基本原料及关键酶？胆固醇在体内可得转变成哪些物质？
胆固醇合成得基本原料就是乙酰CoA、NADPH与A TP等，限速酶就是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素与维生素D3。
6、脂蛋白分为几类？各种脂蛋白得主要功用？
脂蛋白分为四类：CM、VLDL（前β-脂蛋白）、LDL（β-脂蛋白）与HDL（α-脂蛋白），它们得主要功能分别就是转运外源脂肪、转运内源脂肪、转运胆固醇及逆转胆固醇。
7、写出甘油得代谢途径？
甘油→3-磷酸甘油→ (氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)
8、简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症得原因？
在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体得能力大大超过肝内生成酮体得能力，血中仅含少量得酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸得氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体得生成超过肝外组织得氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒。
9．试比较生物氧化与体外物质氧化得异同。
生物氧化与体外氧化得相同点：物质在体内外氧化时所消耗得氧量、最终产物与释放得能量就是相同得。生物氧化与体外氧化得不同点：生物氧化就是在细胞内温与得环境中在一系列酶得催化下逐步进行得，能量逐步释放并伴有ATP得生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳就是通过有机酸得脱羧产生得。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常就是较剧烈得过程，其产生得二氧化碳与水就是由物质得碳与氢直接与氧结合生成得，能量就是突然释放得。
10．试述影响氧化磷酸化得诸因素及其作用机制。
影响氧化磷酸化得因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中得铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚与存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上得解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP得调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速A TP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白得基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中得部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护与损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。
11．试述体内得能量生成、贮存与利用
糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 得能量以化学能得形式储存于一些高能化合物中，主要就是ATP。A TP得生成主要有氧化磷酸化与底物水平磷酸化两种方式。ATP就是机体生命活动得能量直接供应者，每日要生成与消耗大量得ATP。在骨骼肌与心肌还可将ATP得高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键得储存形式，当机体消耗A TP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食得害处。
食物蛋白质得营养价值高低决定于所含必需氨基酸得种类与数量以及各种氨基酸得比例与人体蛋白质得接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸得缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低得蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质得互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸得不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿得生长发育。
13．参与蛋白质消化得酶有哪些？各自作用？
参与食物蛋白质消化得酶主要有来自胃粘膜得胃蛋白酶与来自胰腺得胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道得氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。胃蛋白酶与来自胰腺得消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原与羧基蛋白酶原A、B。胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、糜蛋白酶均为内肽酶，可水解蛋白质内部肽键，将食物蛋白质消化为小分子多肽。羧基蛋白酶A、B与氨基肽酶为外肽酶，可分别水解肽链C端与N端得肽键，产生大量得氨基酸与二肽，二肽酶水解二肽为两分子氨基酸。通过诸消化酶得共同作用，食物蛋白质可消化为大量得氨基酸，然后吸收。
14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷得成因。
严重肝功能障碍时，肝脏尿素合成功能不足，导致血氨升高，氨进入脑组织可与脑组织中α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，并可进一步生成谷氨酰胺，引起脑组织中α-酮戊二酸减少、三羧酸循环减弱，使ATP生成减少，脑功能发生障碍，导致肝昏迷。此外，肠道蛋白质腐败产物吸收后因不能在肝脏有效解毒、处理也成为肝昏迷得成因之一，尤其就是酪胺与苯乙胺，因肝功能障碍未分解而进入脑组织，可分别羟化后形成β-羟酪胺与苯乙醇胺，因与儿茶酚胺相似，称假神经递质，可取代正常神经递质儿茶酚胺但不能传导神经冲动，引起大脑异常抑制，导致肝昏迷。
15．食物蛋白质消化产物就是如何吸收得？
食物蛋白质消化产物氨基酸与二肽、三肽可吸收进入人体，均系主动耗能过程，主要在小肠进行。氨基酸得吸收有氨基酸吸收载体与γ-谷氨酰循环两种机制，二肽与三肽可通过相应得主动转运体系吸收。氨基酸吸收载体有四种，分别就是酸性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、中性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体，分别吸收相应得氨基酸。氨基酸、Na+与氨基酸载体形成三联体，将Na+与氨基酸转入胞内，再将Na+泵出，消耗A TP。肠上皮细胞膜上有γ-谷氨酰转移酶，在谷胱甘肽得参与下经γ-谷氨酰循环机制将氨基酸吸收入体内，每吸收一分子氨基酸消耗3分子ATP。
16．简述体内氨基酸代谢状况。
分布于体内各处得氨基酸共同构成氨基酸代谢库。氨基酸有三个来源：（1）食物蛋白质消化吸收得氨基酸。（2）体内组织蛋白质分解产生得氨基酸。（3）体内合成得非必需氨基酸。氨基酸有四个代谢去路：（1）脱氨基作用生成α-酮酸与氨，氨主要在肝脏生成尿素排泄，α-酮酸可在体内生成糖、酮体或氧化供能，此就是氨基酸分解代谢得主要去路。（2）脱羧基作用生成CO2与胺，许多胺类就是生物活性物质如γ-氨基丁酸、组织胺等。（3）生成其她含氮物如嘌呤、嘧啶等。（4）合成蛋白质，以20种氨基酸为基本组成单位，在基因遗传信息得指导下合成组织蛋白质，发挥各种生理功能。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳与尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。
1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水与二氧化碳、尿素可净生成16分子ATP，其代谢过程：天冬氨酸在肝细胞线粒体中经联合脱氨基生成1分子氨与1分子草酰乙酸并产生1分子NADH + H+。1分子氨进入鸟氨酸循环与来自另1分子天冬氨酸得氨基形成1分子尿素，此步相当于消耗2分子A TP。产生得1分子NADH + H+ 经呼吸链氧化生成3分子ATP。草酰乙酸在线粒体中需1分子NADH + H+ 还原为苹果酸，苹果酸穿出线粒体在胞液中生成草酰乙酸与1分子NADH + H+ （NADH + H+ 在肝细胞中主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体补充消耗得1分子NADH + H+ ），草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸，分别消耗1分GTP与产生1分子ATP，可抵消。丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶催化生成1分子乙酰CoA与1分子NADH + H+ ，经三羧酸循环及氧化呼吸链可产生15分子ATP，1分子天冬氨酸彻底分解合计可净产生15+3－2=16分子ATP。
18．简述苯丙氨酸与酪氨酸在体内得分解代谢过程及常见得代谢疾病。
苯丙氨酸得主要分解代谢去路就是经苯丙氨酸羟化酶催化生成酪氨酸，然后代谢，如苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，则苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸，可进一步生成苯乙酸造成苯酮酸尿症。
酪氨酸在肾上腺髓质与神经组织中可在酪氨酸羟化酶作用下生成多巴，再脱羧基生成多巴胺，经羟化生成去甲肾上腺素，再经甲基化生成肾上腺素，成为神经递质或激素，脑组织中多巴胺生成减少可导致帕金森氏病。酪氨酸在黑色素细胞中经酪氨酸酶催化生成多巴，再经氧化、脱羧、等反应最后生成黑色素。酪氨酸酶先天性缺乏导致白化病。酪氨酸在甲状腺中
参与甲状腺素得生成。
酪氨酸在一般组织中可在酪氨酸转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸，后转变为尿黑酸，在尿黑酸氧化酶作用下进一步氧化分解可生成延胡索酸与乙酰乙酸，分别参与糖、脂、酮体得代谢，故苯丙氨酸与酪氨酸均为生糖兼生酮氨基酸。尿黑酸氧化酶缺乏可导致尿黑酸尿症。19．简述甲硫氨酸得主要代谢过程及意义。
甲硫氨酸在腺苷转移酶作用下与A TP反应生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），又称活性甲硫氨酸，就是活泼得甲基供体，参与体内50多种物质得甲基化反应，如肾上腺素、肌酸、肉碱、胆碱得生成以及DNA、RNA得甲基化等，S-腺苷甲硫氨酸还参与细胞生长物质精脒与精胺得生成，此外，还可通过甲硫氨酸循环机制将N5-CH3-FH4得甲基转移给甲硫氨酸，通过S-腺苷甲硫氨酸将甲基转出，参与体内广泛得甲基化反应，成为N5-CH3-FH4代谢与利用得重要途径。
甲硫氨酸转甲基后生成同型半胱氨酸，可与丝氨酸缩合生成胱硫醚，进一步生成半胱氨酸与α-酮丁酸，α-酮丁酸可转变为琥珀酰辅酶A，可氧化分解或异生为糖，故甲硫氨酸就是生糖氨基酸。高同型半胱氨酸血症就是动脉粥样硬化发病得独立危险因子。甲硫氨酸作为含硫氨基酸，其氧化分解也可产生硫酸根，部分硫酸根以无机硫酸盐形式随尿排出，另一部分可活化为活性硫酸根PAPS，PAPS参与某些物质得生物转化，还可参与硫酸软骨素、硫酸角质素等得合成。
20．简述谷胱甘肽在体内得生理功用。
谷胱甘肽就是由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过谷氨酰半胱氨酸合成酶、谷胱甘肽合成酶催化合成得三肽，其重要生理功能有：（1）还原型谷胱甘肽可保护巯基酶及某些蛋白质分子中得巯基从而维持其生物学功能。（2）谷胱甘肽在谷胱甘肽过氧化物酶催化下可还原过氧化氢或过氧化物，从而保护生物膜与血红蛋白免遭损伤。（3）参与肝脏中某些物质得生物转化过程，谷胱甘肽可与许多卤代化合物或环氧化合物结合生成谷胱甘肽结合物，主要从胆汁排泄。（4）谷胱甘肽通过γ-谷氨酰循环参与氨基酸得吸收。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中得作用。
维生素B6即吡哆醛，其以磷酸酯形式即磷酸吡哆醛作为氨基酸转氨酶与氨基酸脱羧酶得辅酶。在氨基酸转氨基作用与联合脱氨基作用中，磷酸吡哆醛就是氨基传递体，参与氨基酸得脱氨基作用，同样也参与体内非必需氨基酸得生成。作为氨基酸脱羧酶得辅酶，磷酸吡哆醛参与各种氨基酸得脱羧基代谢，许多氨基酸脱羧基后产生具有生理活性得胺类，发挥重要得生理功能，如谷氨酸脱羧基生成得γ-氨基丁酸就是一种重要得抑制性神经递质，临床上常用维生素B6对小儿惊厥及妊娠呕吐进行辅助性治疗；半胱氨酸先氧化后脱羧可生成牛磺酸，其就是结合型胆汁酸得重要组成成分；组氨酸脱羧基后生成得组胺就是一种强烈得血管扩张剂，参与炎症、过敏等病理过程并具有刺激胃蛋白酶与胃酸分泌得作用；色氨酸先羟化后脱羧生成5-羟色胺，其在神经组织就是一种抑制性神经递质，在外周组织具有收缩血管作用；由鸟氨酸脱羧后代谢生成得多胺就是调节细胞生长、繁殖得重要物质。
22．讨论核苷酸在体内得主要生理功能
核苷酸具有多种生物学功用，表现在（1）作为核酸DNA与RNA合成得基本原料；（2）体内得主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢与生理性调节作用，如cAMP就是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶得组成部分，如腺苷酸就是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD、辅酶A等得重要部分；（5）活化中间代谢物得载体，如UDP-葡萄糖就是合成糖原等得活性原料，GDP-二酰基甘油就是合成磷脂得活性原料，PAPS就是活性硫酸得形式，SAM就是活性甲基得载体等。
23、简述物质代谢得特点？
物质代谢得特点（1）整体性，体内各种物质得代谢不就是彼此孤立得，而就是同时进行得，
彼此相互联系、相互转变、相互依存，构成统一得整体。（2）代谢调节。机体调节机制调节物质代谢得强度，方向与速度以适应内外环境得改变。（3）各组织、器官物质代谢各具特色。（4）各种代谢物均具有各自共同得代谢池。（5）A TP就是机体能量利用得共同形式。（6）NADPH就是合成代谢所需得还原当量。
24、试述丙氨酸转变为脂肪得主要途径？
丙氨酸径联合脱氨基作用转化为丙酮酸
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进一步合成脂肪酸。
丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，并进一步转化为磷酸二羧丙酮，磷酸二羟丙酮还原为З-磷酸甘油。
脂肪酸经活化为脂酰CoA后，与З-磷酸甘油经转酰基作用合成脂肪。
25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上得关系就是怎样得？
核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷就是碱基与核糖通过糖苷键连接成得糖苷（苷或称甙）化合物。核苷酸就是核苷得磷酸酯，就是组成核酸（DNA，RNA）得基本单元，正如由氨基酸（基本单元）组成蛋白质（生物大分子）一样道理。所以核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。
26．参与DNA复制得酶在原核生物与真核生物有何异同？
原核生物有DNA-pol Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ；真核生物为DNA-pol α、β、γ、δ、ε；而且每种都各有其自身得功能。这就是最主要得必需掌握得差别。相同之处在于底物（dNTP）相同，催化方向（5ˊ→5ˊ）相同，催化方式（生成磷酸二酯键）、放出PPi相同等等；又如：解螺旋酶，原核生物就是dnaB基因得表达产物（DnaB），真核生物就不可能就是这个基因与这种产物。27．复制得起始过程如何解链？引发体就是怎样生成得？
E、coli oriC位点上有规律得结构可被DnaA四聚体蛋白结合而使双链打开，DnaB,C蛋白得进一步结合使双链更为展开，DnaB蛋白就就是解螺旋酶。在此基础上，引物酶及其辅助蛋白结合在开链DNA上，形成引发体。
28．解释遗传相对保守性及其变异性得生物学意义与分子基础。
遗传相对保守性，其分子基础在复制保真性上，包括已知三方面：依照碱基配对规律得半保留复制、DNA-polⅠ得校读、修复机制与DNA-polⅢ得碱基选择作用。因此，遗传信息代代相传，作为基因组（全套基因）传代，就是相对稳定得，物种得变化就是漫长过程得积累，如果不用人工手段去干预，就是不可能在几个世代之内就见得到得。生物得自然突变频率很低，例如在10-9水平。考虑到生物基因组得庞大，自然突变就是不容低估得。例如同一物种得个体差别、器官组织得分化、从长远意义上说，生物进化，都就是突变造成得。突变都就是DNA分子上可传代得各种变化（点突变、缺失、插入、框移、重排）。其后果需具体情况具体分析，不可能笼统地简化为有利或有害。当然，更新得技术可用诱变或其她（例如基因工程）手段改造物种，建立有益于人类得突变体。
29．什么就是点突变、框移突变，其后果如何？
点突变即碱基配错。一个点突变可以（但不一定）造成一个氨基酸在蛋白质大分子上得改变。有时一个氨基酸得改变可以影响生物得整体，例如血红蛋白HbS引起得镰形红细胞贫血、癌基因得点突变等。框移突变就是由缺失或插入（核苷酸）得突变，引起转录出得mRNA 读码框架不按原有得三联体次序。其影响不限于突变点上得个别氨基酸。而就是整条肽链得读码变更。后果就是翻译出不就是原来应有得（称为野生型）蛋白质，而就是一级结构完全不同得另一种蛋白质。临床上有些病人缺乏某种蛋白质，其中，部分得原因可能就是框移突变引起得。
30、简述遗传密码得基本特点。
⑴连续性密码得三联体不间断，需三个一组连续阅读得现象。
⑵简并行几个密码共同编码一个氨基酸得现象。
⑶摆动性密码子第三个碱基与反密码子得第一个碱基不严格得配对现象。
⑷通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质得现象。
31、蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
⑴mRNA 合成蛋白质得模板
⑵tRNA 携带转运氨基酸
⑶rRNA 与蛋白质结合成得核蛋白体就是合成蛋白质得场所
⑷原料二十种氨基酸
⑸酶氨基酸-tRNA合成酶（氨基酸得活化），转肽酶（肽链得延长）等。
⑹蛋白质因子起始因子，延长因子，终止因子，分别促进蛋白质合成得起始、延长与终止。
32．简述原核生物基因转录调节得特点。
（1）σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型得普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制得普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
真核生物基因组结构特点包括：（1）．真核基因组结构庞大。哺乳动物基因组DNA约有3×109 bp核苷酸组成，基因约为40000个。（2）．单顺反子转录。一个编码基因转录成一个mRNA分子，翻译成一条多肽链。许多真核蛋白质由几条不同得多肽链组成，因此存在多个基因协调表达得问题。（3）．重复序列。高度重复序列------106 ．中度重复序列-----103~104 ．单拷贝序列-----1~几次。由两个互补序列在同一DNA链上反向排列而成得称为反转重复序列（Inverted repeat）。（4）．基因不连续性：真核结构基因两侧得不被转录得非编码序列常就是基因表达得调控区。结构基因内部得非编码序列称内含子，编码序列称外显子，故称断裂基因。
34．同一生物体不同得组织细胞得基因组成与表达就是否相同？为什么？
同一生物体不同得组织细胞得基因组成就是相同得，但就是其表达不同。因为同一生物体不同得组织细胞得遗传信息都就是来自同一个受精卵细胞。故同一生物体不同得组织细胞得基因组成相同。但在多细胞生物个体某一发育、生长阶段，或不同得发育阶段，其不同得组织细胞得基因得表达具有时间与空间特异性。由特异基因得启动子与增强子与调节蛋白相互作用决定得。
35．简述重组DNA技术中目得基因得获取来源与途径。
基因得获取：主要有以下几种途径：①．化学合成法：已知某种基因得核苷酸序列或根据某种基因产物得aa序列推导出该多肽链编码得核苷酸序列，再利用DNA合成仪合成。②．基因组DNA：一个细胞或病毒所携带得全部遗传信息，或整套基因得全部DNA片段。从基因组DNA文库中获得。③．cDNA文库。④．聚合酶链反应------PCR (polymerase chain reaction )。
36．作为基因工程得载体必须具备哪些条件？
作为基因工程得载体必须具备得条件就是：能独立自主复制。易转化。易检测（含有抗药性基因等）。
37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌就是怎样逃避宿主免疫监视得？
同DNA分子间发生得共价连接称基因重组。沙门菌为逃避宿主免疫监视，其鞭毛素蛋白得表达每经历1000代细胞即发生一次相变异（Phase variation）。沙门菌鞭毛素基因H1 H2分别编码鞭毛素H1 H2，H2启动序列同时启动H2及一种阻遏蛋白得表达。阻遏蛋白可阻H1 得表达hin基因编码一种重组酶，催化H2启动序列与hin基因倒位，发生基因重组（genetic recombination）其结果就是启动序列方向改变，H2及阻遏蛋白表达关闭，H1 基
因表达。
38．简述类固醇激素得信息传递过程。
类固醇激素得受体位于胞液或胞核内，当类固醇激素进入细胞与受体结合后，受体与热休克蛋白分离，而与激素结合为激素受体复合物，该复合物与激素反应元件（HRE）结合，从而促进或抑制某些特异基因得转录，引起生物学效应。
39．简述血浆蛋白质得功能。
a）维持血浆胶体渗透压：正常人血浆胶体渗透压得大小，取决于血浆蛋白质得摩尔浓度。由于清蛋白得分子量小，在血浆内得含量大、摩尔浓度高，在生理pH条件下，其负电性高，能使水分子聚集其分子表面，故清蛋白能最有效地维持血浆胶体渗透压，其占总量地75%～80%。
b）维持血浆正常得pH：蛋白质就是两性电解质，其等电点多在pH4、0～7、3之间，血浆蛋白盐与相应蛋白质形成缓冲对，参与维持血浆正常pH在7、35～7、45之间。
c）运输作用：如清蛋白运输脂肪酸、胆红素、磺胺等，血浆中还有皮质激素传递蛋白、运铁蛋白、铜蓝蛋白等。
d）免疫作用：血浆中得免疫球蛋白，IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，在体液免疫中起至关重要得作用。此外，还有补体。
e）催化作用：根据血浆酶得来源与功能，分为血浆功能酶、外分泌酶、细胞酶。它们在体内得作用十分重要，而血浆功能酶在血浆中发挥重要得催化作用。
f）营养作用：
g）凝血、抗凝血与纤溶作用：血浆中有很多得凝血因子、抗凝血及纤溶物质，它们相互作用、相互制约，保持循环血流通畅。
凝血因子共有14种。其特点如下：
40．凝血因子有几种？简述其部分特点？
a）除因子Ⅲ与因子Ⅳ外，其余得凝血因子均为糖蛋白，而且大部分在肝合成。因子Ⅲ就是一种脂蛋白，也就是唯一不存在于正常人血浆中得凝血因子，分布于不同得组织细胞，也叫组织因子。因子Ⅳ就是Ca2+。
b）因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ就是依赖维生素K得凝血因子。
c）因子Ⅻ、Ⅺ、激肽释放酶原与高分子激肽原等参与接触活化。
d）凝血因子Ⅰ、Ⅴ、Ⅷ、ⅩⅢ均对凝血酶敏感。
41．简述红细胞糖代谢得生理意义。
a）红细胞产生得A TP主要用于维持膜上钠泵、钙泵得正常运转、维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中得脂质进行交换、谷胱甘肽与NAD+得合成、糖得活化等。
b）2，3-BPG得作用主要就是调节Hb得运氧功能
c）NADH与NADPH就是红细胞内重要得还原当量，具有对抗氧化剂、保护膜蛋白、血红蛋白与酶蛋白得巯基不被氧化得作用，维持红细胞膜得完整性。
42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。
所谓夜盲症就是指暗适应能力下降，在暗处视物不清。该症状产生就是由于视紫红质再生障碍所致。因视杆细胞中有视紫红质，由11-顺视黄醛与视蛋白分子中赖氨酸侧连结合而成。当视紫红质感光时，11-顺视黄醛异构为全反型视黄醛而与视蛋白分离而失色，从而引发神经冲动，传到大脑产生视觉。此时在暗处瞧不清物体。全反型视黄醛在视网膜内可直接异构化为11-顺视黄醛，但生成量少，故其大部分被眼内视黄醛还原酶还原为视黄醇，经血液运输至肝脏，在异构酶催化下转变成11-顺视黄醇，而后再回视网膜氧化成11-顺视黄醛合成视紫红质。从而构成视紫红质循环。当维生素A缺乏时，血液中供给得视黄醇量不足，11-顺视黄醛得不到足够得补充，视紫红质得合成量减少，对弱光得敏感度降低，因而暗适应能
力下降造成夜盲症。
43．简述佝偻病得发病机理。
佝偻病就是由于维生素D缺乏或代谢障碍所导致得儿童因骨质钙化不良，造成骨骼形成得障碍性疾病。因维生素D具有促进肠道与肾小管对钙磷得吸收与促进骨细胞得转化，有利于骨盐得沉积与骨骼钙化作用。维生素D生化作用得发挥依赖于肝、肾功能得正常，它首先在肝25-羟化酶催化下生成25-（OH）-D3，经血液运送至肾，在肾1-羟化酶催化下生成1、25-（OH）2-D3就是维生素D3得活性形式，才能发挥生理功用。当维生素D缺乏或肝肾功能不健全时，同样会造成钙磷代谢紊乱，骨骼形成障碍，而引起佝偻病。
44．维生素K促进凝血得机理就是什么？
维生素K就是合成凝血酶原（凝血因子Ⅱ）不可缺少得物质。同时也能调节凝血因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ在肝内合成。在肝内合成这些凝血因子得前体并不直接参与凝血，由无活性型向有活性型转变，需要前体得10个谷氨酸残基（Glu）经羧化变为γ-羧谷氨酸（Gla），Gla具有很强得螯合Ca++得能力，因而使其转变成活性型。才具有凝血作用，催化这一反应得酶就是γ-羧化酶，维生素K就是该酶得辅酶。当维生素K缺乏时血中凝血因子活性降低，凝血时间延长，严重时发生皮下、肌肉与胃肠出血。
45．为什么维生素B1缺乏会患脚气病？
脚气病就是维生素B1缺乏所致得神经系统、心脏及其它组织器官功能障碍性疾病。因维生素B1得活性形式焦磷酸酯（TPP）就是体内α-羧化酶得辅酶，直接参于α-酮酸得氧化过程。同时维生素B1在神经传导中也起一定作用。当维生素B1缺乏时糖代谢必然受到影响，造成神经系统供能不足，加之α-酮酸氧化脱羧障碍，造成丙酮酸、乳酸与α-酮戊二酸等物质堆积，导致末梢神经炎或其它神经病变及心脏代谢功能得紊乱。所以维生素B1缺乏会引起脚气病。
46．试述维生素B6得生化作用及临床应用。
维生素B6包括吡哆醛、吡哆醇、吡哆胺。在体内与磷酸结合成磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，二者之间可互变，均为活性型。它们即就是转氨酶得辅酶，也就是氨基酸脱羧酶得辅酶及半胱氨酸脱硫酶得辅酶。磷酸吡哆醛还就是δ-氨基γ-酮戊酸合酶得辅酶，促血红素得合成。因维生素B6能促进谷氨酸脱羧，增进γ-氨基丁酸得生成。γ-氨基丁酸就是一种抑制性神经递质，临床上常用治疗小儿惊厥与妊娠呕吐。因异烟肼与磷酸吡哆醛结合使其失去辅酶得作用，故在服用异烟肼时，应补充维生素B6。
47．简述维生素C得生化作用。
．（1）维生素C参与体内多种羟化反应
①促进胶原蛋白得合成。当胶原蛋白合成时，多肽连中得脯aa、赖aa需羟化生成羟脯aa 与羟赖aa，而维生素C就是胶原脯氨酸羟化酶与胶原赖氨酸羟化酶得辅助因子之一。
②参与胆固醇得转化。维生素C就是7-α-羟化酶得辅酶，促胆固醇转变成胆汁酸。
③参与芳香族氨基酸代谢。苯丙氨酸羟化为酪氨酸得反应，酪氨酸转变为对羟苯丙酮得羟化、脱羧、移位等步骤以及转变为尿黑酸得反应，均需维生素C参加。还能参加酪氨酸转变为5-羟色胺得反应。
（2）维生素C作为供氢体参与体内得氧化还原反应。
①保护巯基酶得活性及GSH得状态，发挥解毒作用。
②能使红细胞高铁血红蛋白还原为血红蛋白，使其恢复运氧得功能。
③能使三价铁还原成二价铁，促铁得吸收。
④能保护维生素A、E及B免遭氧化，并能促叶酸转变成四氢叶酸。
48．叶酸与维生素B12缺乏与巨幼红细胞性贫血得关系如何？
巨幼红细胞性贫血得特点就是骨髓呈巨幼红细胞增生。该病得产生与叶酸与维生素B12得
缺乏有密切关系。单纯因叶酸或维生素B12缺乏所造成得贫血也称“营养不良性贫血”其机制就是合成核苷酸得原料一碳单位缺乏，DNA合成受阻，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而且数目减少。一碳单位来自于某些氨基酸得特殊代谢途径。FH4就是一碳单位转移酶得辅酶，分子内N5N10两个氮原子能携带一碳单位参与体内多种物质得合成。又就是携带与转移一碳单位得载体。一碳单位都就是以甲基FH4得形式运输与储存，所以甲基FH4得缺乏直接影响了一碳单位得生成与利用。FH4得再生可以在甲基转移酶得催化下将甲基转移给同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而甲基FH4则生成FH4以促进一碳单位代谢。甲基转移酶得辅酶就是维生素B12，所以维生素B12可通过促进FH4得再生而参与一碳单位代谢。当维生素B12缺乏时同样也会影响核酸代谢，影响红细胞得分类及成熟，所以叶酸与B12缺乏都会导致巨幼红细胞性贫血。
49．试述维生素E得生化作用。
（1）与动物生殖功能有关。可能因维生素E能抑制孕酮得氧化，从而增强孕酮得作用，或者通过促进性激素而产生作用。
（2）抗氧化作用。维生素E就是天然得抗氧化剂。能捕捉机体代谢产生得分子氧与自由基，能避免脂质过氧化物得产生，保护生物膜得结构与功能。
（3）促进血红素合成。维生素E能提高血红素合成过程中得关键酶δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合酶与ALA脱水酶得活性，促进血红素得合成。
50．糖有氧氧化中涉及得维生素及相关得酶及辅酶。
糖有氧氧化中3-磷酸甘油醛脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶与苹果酸脱氢酶得辅酶为NAD+，NAD+就是维生素PP得活性形式；琥珀酸脱氢酶得辅酶为FAD，FAD就是维生素B2得活性形式；丙酮酸脱氢酶复合体及α-酮戊二酸脱氢酶复合体都有五种辅酶，分别就是NAD+ FAD、硫辛酸、焦磷酸硫胺素（TPP，维生素B1得活性形式）、CoA（泛醌得活性形式）。
51．脂肪酸合成中涉及得维生素及相关得辅酶。
脂肪酸合成原料乙酰CoA含有CoA，CoA就是泛酸得活性形式；乙酰CoA羧化酶得辅酶为生物素；脂肪酸合成酶系得核心为ACP，它也就是泛酸得活性形式；脂肪酸合成中得两次还原均以NADPH为供氢体，NADPH就是维生素PP得活性形式。
52．B族维生素得主要种类、活性形式与主要作用。
（1）维生素B1：活性形式就是TPP，它就是丙酮酸及α-酮戊二酸脱氢酶复合体及转酮醇酶得辅酶；（2）维生素PP：活性形式就是NAD+与NADP+，它们就是不需氧脱氢酶得辅酶；（3）维生素B2其活性形式就是FMN、FAD，它们就是多种不需氧脱氢酶与需氧脱氢酶得辅酶；（4）泛酸：活性形式就是CoA与ACP，作为酰基得载体，参与糖与脂得多种代谢反应；（5）维生素B6 ：活性形式就是磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺，就是转氨酶、氨基酸脱羧酶ALA合酶得辅酶；（6）生物素：就是多种羧化酶得辅酶；（7）叶酸：活性形式就是四氢叶酸，就是一碳单位代谢得辅酶；（8）维生素B12：活性形式就是钾钴胺素与5＇-脱氧腺苷钴胺素，就是N5-CH3FH4甲基转移酶得辅酶；（9）硫辛酸：就是丙酮酸脱氢酶复合体及α-酮戊二酸脱氢酶复合体得辅酶。
53．简述糖蛋白聚糖链得功能。
糖蛋白聚糖链得功能有以下几个方面：（1）聚糖链参与新生肽链得折叠并维持蛋白质正确得空间构象。如果除去糖蛋白得聚糖链或除去某糖基化位点就会影响蛋白质肽链得正常折叠，空间构象也发生改变，尤其就是N-连接聚糖链。（2）聚糖链可影响糖蛋白在细胞内得分拣与投送。溶酶体酶在内质网合成后，其聚糖链末端得甘露糖被磷酸化为6-磷酸甘露糖，可被存在于溶酶体膜上得相应受体识别，将酶定向转移到溶酶体内，如果聚糖链末端甘露糖不被磷酸化，该酶则分泌到血浆中而不进入溶酶体。（3）聚糖链可影响糖蛋白得生物活性与半衰期。聚糖链可保护糖蛋白多肽链，延长其半衰期，如果除去聚糖链，糖蛋白易受蛋白酶水
解。一些酶除去聚糖链后可不影响酶得活性，但有些酶除去聚糖链后可明显改变酶活性。免疫球蛋白G含有N-连接聚糖，如将糖链除去，其与单核细胞或巨噬细胞上得Fc受体得结合以及与补体得结合功能就会丢失。（4）聚糖链参与分子识别作用。如猪卵细胞透明带中得ZP-3蛋白含有O-连接聚糖，能识别精子并与之结合。ABO系统中血型物质A与B均就是在血型物质O得糖链非还原端各加上N-乙酰半乳糖或半乳糖形成得，仅一个糖基之差即产生不同得血型，分别识别不同得抗体。
54．维生素C在胶原合成中有何作用？试从胶原代谢角度分析坏血病得产生机制。
胶原合成时，多肽链中得脯氨酸与赖氨酸残基分别在脯氨酰羟化酶与赖氨酰羟化酶作用下羟化为羟脯氨酸与羟赖氨酸，成为胶原蛋白特有得两种氨基酸。维生素C就是两种羟化酶得必需辅助因子，当维生素C缺乏时该酶活性降低，胶原合成障碍，导致毛细血管易于破裂，皮下、黏膜出血，牙齿松动，骨脆易折断，创口不易愈合等，此即为维生素C缺乏所致坏血病。
55．简述透明质酸得分子结构与功能。
透明质酸就是一种大分子糖胺聚糖，其重复二糖单位由葡萄糖醛酸与N-乙酰葡萄糖胺组成，不含硫酸基团，透明质酸单独存在，不与核心蛋白形成蛋白聚糖，但可参与蛋白聚糖聚合物得形成，该聚合物由透明质酸长糖链两侧经连接蛋白结合许多蛋白聚糖而成。透明质酸就是细胞外基质得重要组成成分，透明质酸具有很高得分子量，其自身也可缠绕、聚合进而交织成网络状，其分子表面得基团又有很强得亲水性，可吸引、保留水分而形成凝胶，容许小分子化合物自由扩散而阻止细菌通过，起保护作用。另外，在组织细胞表面存在有透明质酸受体，基质中透明质酸可与之识别结合，影响细胞与细胞得黏附、细胞迁移、增殖与分化等细胞生物学行为。
56．试分析半胱氨酸代谢对糖胺聚糖形成得作用。
半胱氨酸作为含硫氨基酸代谢可产生硫酸根而且就是体内硫酸根得主要来源。硫酸根经ATP 活化后形成活性硫酸根即3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸（PAPS），其就是活泼得硫酸基供体。除透明质酸外，大分子糖胺聚糖如肝素、硫酸类肝素、硫酸角质素、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等均含有大量得硫酸基团，这些硫酸基团均由PAPS提供，因此主要由半胱氨酸代谢产生得活性硫酸根就是糖胺聚糖合成不可缺少得物质。
57、简述遗传信息传递工程中，复制、转录、翻录过程得特点
将亲代DNA得遗传信息准确地传递到子代DNA分子中，这一过程称为DNA复制。
DNA本身并不能直接指导蛋白质得合成，而就是首先以DNA分子为模板，在细胞内合成与其结构相应得RNA，将DNA得遗传信息抄录到mRNA（信使RNA）分子中，这种将DNA 遗传信息传递给RNA得过程，称为转录。
通过转录，DNA得碱基序列按互补配对得原则转变成RNA分子中得相应碱基序列。然后，再以mRNA为模板，按照其碱基(A、G、C、U)得排列顺序，以三个相邻碱基序列为一种氨基酸得密码子形式，来决定蛋白质合成时氨基酸得序列。这一过程称为翻译。
每个子代DNA分子得双链，一条链来自亲代DNA，而另一条链则就是新合成得。这种复制方式称为半保留复制。
DNA得复制过程极为复杂，这就是由于许多酶与蛋白质因子参与了复制过程。
在原有DNA模板链存在情况下，DNA聚合酶催化四种脱氧核苷酸(dA TP、dTTP、dGTP、dCTP)，通过与模板链得碱基互补配对，合成新得对应DNA链，故此酶又称为DNA指导得DNA聚合酶、DNA聚合酶得特点就是不能自行从头合成DNA链，而必须有一个多核苷酸链作为引物，DNA聚合酶只能在此引物得端催化dNTP与末端作用，形成,-磷酸二酯键，从而逐步合成DNA链。因此，DNA链得合成就是有方向性得
1．起始与引物得合成
2．DNA片段得合成
3．RNA引物得水解
4．完整子代DNA分子得形成
与DNA复制不同，转录就是不对称得（即只有一条链转录，而不就是象复制中两条链均可以用做模板）。这就是转录得重要特点。
转录就是在DNA模板上得特定部位开始得。转录起始点之前有一段核苷酸序列组成得启动子，就是RNA聚合酶得识别与结合部位。
转录过程大体分为三个阶段，即起始、RNA链得延长与终止。与DNA复制不同得就是：转录不需要引物；转录时碱基配对得规律就是U代替T。转录时RNA链得合成也有方向性，mRNA分子中每相邻得三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸，称为密码子由rRNA组成得核蛋白体就是蛋白质多肽链合成得场所，即“装配机”。在蛋白质合成过程中，上述三类RNA缺一不可。
tRNA在蛋白质合成中得作用就是特异性转运氨基酸，并通过tRNA得反密码子与mRNA得密码子配对结合，使氨基酸准确地在mRNA密码子上“对号入座”，保证了遗传信息得传递。
58、（一）糖得无氧氧化过程：又称糖酵解，葡萄糖在缺氧情况下，生成乳酸得过程
1．基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行
（1）第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子丙酮酸得过程
记忆要点：反应有“①、②、③”
①一次脱氢：3-磷酸甘油醛←→ 1,3-二磷酸甘油酸+ NADH+H＋得氧化过程
i．氧化反应得三种表现形式：加氧反应、脱氢反应、失电子反应
ii．正就是因为此步骤得脱氢，使整个糖酵解过程又称为无氧氧化过程
iii．该步骤就是可逆反应，催化得酶不就是关键酶
②二次底物水平磷酸化过程：各生成1分子A TP
i．1,3-二磷酸甘油酸←→ 3-磷酸甘油酸+ ATP（磷酸甘油酸激酶，可逆反应）ii．磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）→ 丙酮酸+ A TP（丙酮酸激酶，不可逆反应）②二次ATP消耗得反应：
i．葡萄糖+ A TP → 6-磷酸葡萄糖
ii．6-磷酸果糖+ ATP → 1,6-二磷酸果糖
②二个磷酸丙糖得生成：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮与3-磷酸甘油醛
②二个ATP得净生成：2（底物水平磷酸化）×2（磷酸丙糖）－2（A TP消耗）= 2 A TP
③三次不可逆性反应，三个关键酶得参与：
i．已糖激酶催化葡萄糖→ 6-磷酸葡萄糖ii．6-磷酸果糖激酶-1 催化6-磷酸果糖→ 1,6-二磷酸果糖
iii．丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸→ 丙酮酸
（2）第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需得氢原子由前述‘一次脱氢’过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅酶就是NAD
（二）糖酵解得调节：主要就是在6-磷酸果糖激酶-1这个关键酶上得调节
AMP、ADP等缺乏能量得表现会促进生成能量即生成ATP得代谢反应加强，促进6-磷酸果糖激酶-1活性增高；此外，1,6-二磷酸果糖就是该酶得正反馈激活剂，这就是生物化学知识点中，唯一得一个正反馈机制。其它正反馈主要集中在生理学知识中：包括排尿反射、排便反射、分娩过程、动作电位产生时Na通道得开放，血液凝固过程、胰蛋白酶原得激活过程，以及排卵前期成熟得卵泡分泌大量雌激素对腺垂体分泌黄体生成素得影响。
2,6-二磷酸果糖就是该酶最强得变构激活剂
提示：重点就是6-磷酸果糖激酶-1得调控掌握
（三）糖酵解得生理意义：
（1）迅速提供能量，对肌收缩更为重要
（2）成熟红细胞得供能
（3）神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃得组织，即使不缺氧也多由糖酵解提供能量
59、3、三羧酸循环【三羧酸循环名称得由来】
（1）三羧酸循环得反应过程：
①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸。乙酰辅酸A在柠檬酸合成酶催化下，与草酰乙酸缩合成柠檬酰辅酶A，后水解成柠檬酸与CoA。此反应在生理条件下就是不可逆得。
②柠檬酸转变成异柠檬酸。柠檬酸在顺乌头酸酶催化下，先脱水转变为顺乌头酸，再加水、异构成异柠檬酸。此反应都就是可逆反应。【反应式】
③异柠檬酸氧化脱羧成α-酮戊二酸。【反应式】
④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A。【反应式】
这一酶系就是由α-酮戊二酸脱氢酶、硫辛酸琥珀酰转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶组成得复合体，其辅酶及催化方式与丙酮酸脱氢酶系相似，属不可逆得α-氧化脱羧反应，就是三羧酸循环得第三个调节点。
⑤琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸。琥珀酸硫激酶催化此反应。【反应式】
这就是三羧酸循环中唯一直接生成高能磷酸键化合物得反应。所生成得GTP经核苷二磷酸激酶催化，可转变为ATP。【反应式】
⑥-⑧三羧酸循环得最后阶段就是四个碳得化合物得反应，即琥珀酸转变为草酰乙酸，共有三步：脱氢、加水、再脱氢。琥珀酸脱氢酶（辅基为FAD）催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸；延胡索酸酶催化延胡索酸加水生成苹果酸；苹果酸经苹果酸脱氢酶脱氢生成草酰乙酸。【反应式】
60、可分下列三个阶段：
1、葡萄糖或糖原氧化分解成丙酮酸
这个阶段也就是在胞液中进行得，与无氧酵解过程基本相同。
2、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A
胞液中得丙酮酸透过线粒体膜进入线粒体后，经丙酮酸脱氢酶系催化，进行氧化脱羧，并与辅酶A结合而生成乙酰辅酶A。【反应式】
丙酮酸脱氢酶系就是一个很复杂得多酶体系。包括丙酮酸脱氢酶（辅酶就是TPP）、硫辛酸乙酰转移酶（辅酶就是硫辛酸与CoA-SH）、二氢硫辛酸脱氢酶（辅基就是FAD），并需要线粒体基质中得NAD+。现已了解，此多酶复合体形成了紧密相连得连锁反应机构，故催化效率较高。【丙酮酸氧化脱羧过程】
生化简答题(附答案)
1.简述脂类的消化与吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？ 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？ 4.简述脂肪肝的成因。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？ 7.写出甘油的代谢途径？ 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？ 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 11．试述体内的能量生成、贮存和利用 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？ 14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。 15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？ 16．简述体内氨基酸代谢状况。 17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。 18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。 19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。 20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。 21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。 22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？ 24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？ 25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？ 27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？ 28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。 29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？ 30.简述遗传密码的基本特点。 31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33．简述真核生物基因组结构特点。 34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？ 37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38．简述类固醇激素的信息传递过程。 39．简述血浆蛋白质的功能。 40．凝血因子有几种？简述其部分特点？ 41．简述红细胞糖代谢的生理意义。 42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。 43．简述佝偻病的发病机理。 44．维生素K促进凝血的机理是什么？
生物化学实验报告
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
生物化学全部简答题
1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。 A.解释该现象。 B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？ 答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象. (b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象. 2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。 ②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。 3. R侧链对α-螺旋的影响。 答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。 4.卷发（烫发）的生物化学基础。 答：永久性卷发烫发是化学变化，α-角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为β-折叠，在冷却干燥时又可自发恢复原状，这是因为α-角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在β-折叠状态，此外α-角蛋白中的螺旋多肽链之间有很多二硫键交联，这些二硫键也是当外力解除后，肽链恢复原状的重要力量。 5.简述淀粉遇碘的呈色原理。 答：淀粉与碘呈颜色反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色，红色糊精、无色糊精也因此得名。颜色反应是因为碘分子进入淀粉螺旋圈内，形成淀粉－碘络合物。其颜色与淀粉链长短有关。当链长小于6个Glc残基时，不能形成一个螺旋，因此不能呈色。当平均长度为20个残基时呈红色；大于60个残基时呈蓝色。支链淀粉分子量虽大，但分支单位的长度只有20～30个Glc残基故与碘呈红紫色。 6.糖的D、L-型，α-、β-型是如何决定的？ 答：（1）D、L型： 单糖的D-及L-两种一异构体，判断其D-型还是L-型是将单糖分子离羰基最远的不对称碳原子上—OH的空间排布与甘油醛比较，若与D-甘油醛相同，即-OH 在不对称碳原子右边的为D-型，若与L-甘油醛相同，即-OH在不对称碳原子左
2015高级生物化学及实验技术试题答案
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83 .22 53 .312.2=+= PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。
生物化学实验内容
《生物化学实验》内容 课程类型：制药工程专业必修 实验总学时：32课时 开设实验项目数：8个 适用对象：2017制药工程1、2班 实验教师：段志芳 一、实验目标及基本要求 生物化学实验是一门独立的实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。 二、实验内容
三、成绩 包括实验时的表现（实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%）及实验报告的完成情况和完成质量（占50%），每个实验按总分为100分为满分进行打分，共8个实验，总评取平均值。 四、要求 （1）实验过程中同组人可以配合进行； （2）实验报告独立完成，同组人数据相同，不得抄袭他组数据；（3）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做； （4）对实验结果进行简单的分析. 实验一植物组织中可溶性总糖的提取 一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。
3．掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。 二、实验原理 可溶性糖是指易溶于水的糖，包括绝大部分的单糖、寡糖，常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水，不溶于60%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性，将植物磨碎，用热水将组织中的可溶性糖提取出来，结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积和原料重量，可以求出总糖含量。 三、实验用品 1.仪器设备：电子天平（精确到0.0g，配称量纸若干）；可控温电 加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿：研钵1套；100mL锥形瓶1个；25mL量筒1个；玻 璃棒1根；100mL烧杯2个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个）； 不锈钢刮勺1个；剪刀1把。此部分为每组所用，集中到小框里，放置各实验台上。 3.药品试剂：新鲜植物叶片；蒸馏水。 4.其他：9cm滤纸若干（与玻璃漏斗配套）；纸巾若干；标签纸若
生物化学简答题35566
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？ 生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽 限速步骤： 1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸 2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。 3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。 4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？ 概念： 转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。 这一过程分为两步反应： -H2O +H2O +H2O -H 2O 转氨作用的生理意义： a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成 时对非必需氨基酸的需求。 b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此， 对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。 c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨 基酸脱氨的重要方式。 d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血 清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。 转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。 5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义 概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。 1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力 2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷 酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
生物化学简答题
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。 (1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。 (2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm 下降。 (3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。 DNA复制与转录过程的异同点。 DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。 复制与转录的不同点： 1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板 2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物 3 转录和复制体系中所用的酶体系不同 4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入 （1）三羧酸循环 在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为： 1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。 2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶 4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶 5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应 6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶 8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶
生物化学简答题新整理
第一章蛋白质的结构与功能 1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数 X 6．25 X 100。 2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？ 一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。 3．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？ 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 4．举例说明蛋白质的四级结构。 蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。 5．举例说明蛋白质的变构效应。 当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。 变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。 例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。 6．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？ 蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。 种氨基酸具有共同或特异的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
生物化学实验题目
实验一胆固醇的提取2012-11-15 16:20:00 生物师范班题目 1.比色法测定样品的理论基础是什么？ 被测样品必须要有颜色。 2. 胆固醇含量在多少范围时，与值呈良好的线性关系？ 在400mg/ml范围内。 3.在提取胆固醇的过程中，为什么要加无水乙醇？ 促使蛋白质沉淀。 4.在试管中加入1ml磷硫铁试剂，会产生什么现象？（至少写2点） 产生紫红色化合物。产生热量。 5.在无水乙醇中加磷硫铁试剂时，正确的加法是什么？将产生什么现象？请准确描述 该现象。 沿管壁慢慢加入。溶液分层。上层是无水乙醇，下层是磷硫铁试剂。 1. 胆固醇提取过程中，无水乙醇为什么要分两次加入？ 目的是使蛋白质以分散很细的沉淀颗粒析出。 2.我们用比色法测定胆固醇含量的仪器名称是什么？ 分光光度计 3. P-S-Fe试剂配置时，能用稀硫酸吗？为什么？ 不能。因为FeCl3本身是亲水性物质，稀硫酸中含有水，会降低P-S-Fe试剂的浓度，从而导致反应不能发生。 4.请简述移液枪的使用步骤。 根据所要吸取的溶液的体积选定合适量程的移液枪。 调好量程。 插枪头。 吸取液体。 将移液枪的量程调至最大。 5. 请简述0.08mg/ml胆固醇标准溶液的配置方法。 准确称取胆固醇80mg，溶于无水乙醇，定容至100ml 将贮液用无水乙醇准确稀释10倍既得。
实验二总糖和还原糖测定2012-11-15 16:20:00 生物师范班 1. 请写出还愿糖与非还原糖结构的不同之处 拥有自由的醛基和酮基 2. 对没有还原性的糖，用什么方法进行糖含量的测定？ 酸水解的方法将非还原性的糖降解呈还原糖。 3. DNS之所以能和还原糖反应，是因为其结构中含有__________? 硝基 4. 如果将DNS和其与还原糖反应的产物同时进行比色，谁的A值更大？为什么？ 产物的更大，因为产物生成棕红色，颜色越深，吸光度越高。 5. 还原糖提取过程中，为什么要离心两次？ 因为这样可以更好地将还原糖全部提取出来。第二次洗涤沉淀。 海洋技术班 1.单糖都是还原糖吗？为什么？ 是的，因为有自由醛基和酮基 2.为什么能用比色法测定还原糖的量？ 因为还原糖的量与光吸收值呈线性关系。 3.DNS的全称是？ 3,5-二硝基水杨酸 4.总糖提取过程中，碘液的作用是什么？ 确认淀粉水解完全。 5.请简述标准曲线的作用。 通过标准曲线来算出未知样品的浓度。
生物化学简答题答案
生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组
织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活
生物化学实验的答案
生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端？为什么？ 答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH 为的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 2.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？ 答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 3.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？ 答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 4.xxR f 值？影响R f 值的主要因素是什么？ 答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 5.什么是盐析？盐析会引起蛋白质变性吗？一般我们用什么试剂做盐析的实验？ 答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 6?简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的
3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5 硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5 硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 7.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么？影响蛋白质变 性的因素是什么？沉 xx 变性有何联系？ 答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8.什么是碘值？脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗？在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么？ 答：每100g 脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。 9.简述薄层层析法分离糖类的原理？答:薄层层析的实质就是吸附层析，也就 是在铺有吸附剂的薄层上，经过反 复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。而吸附剂对不同的物质的吸附力不同，从而使糖在薄层上的泳动速度不同达到分离的目的。 10.等电点的定义？蛋白质在等电点时有哪些特点？ 答：当溶液的PH为一定数值时，其中的蛋白质正负电荷相等，即净电荷为 零，此时的PH值就是该蛋白质等电点。蛋白质在等电点时的溶解度最小。 11.在蛋白质显色实验的黄色反应中，反应原理是什么？实验结果为什么会出现深浅不一的黄色？