2014生物化学专接本名词解释

2014生物化学专接本名词解释
2014生物化学专接本名词解释

1.必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。

2.等电点(pI):使分子处于两性性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。

3.构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。(一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。)

4.构型: 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。(构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。)

5.肽平面:每个肽单位的六个原子(Cα-CO-NH-Cα),都被酰胺键固定在同一个平面上,该平面称为肽平面。

6.结构域: 是指蛋白质分子中,多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状三维实体。(结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。)

6.寡聚蛋白:由两个或两个以上亚基组成的蛋白质。

7. 蛋白质等离子点:指在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的pH。(也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点。)

8.蛋白质变构作用:当一个亚基的构象发生变化,而引起其余亚基和整个蛋白质分子构象、性质和功能发生改变的作用

9.蛋白质变性:蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性剂的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失的现象。

10.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

11.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

12.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

13.层析:按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

14.透析:通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

15.两性离子:指在同一分子上同时带正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

16.顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。

17.核酸的变性:当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链解链,分离成两条单链的现象。

18.核酸的复性:在适宜的温度下,分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋的现象。19.Tm(熔解温度):双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。

20.增色效应:当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。

21.减色效应:随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。

22.核酸分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

23.Km(米氏常数):对于一个给定的反应,导致酶促反应的起始速度达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。

24.寡聚酶:有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的,也可以是不同的。

25.多酶体系:由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。

26.核酶:具有生物催化活性,能催化完成自我剪接功能的RNA。

27.酶原:通过有限蛋白水解,能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

28.别构酶:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

29.竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。

30.非竞争性抑制作用: 抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。

31.反竞争性抑制作用: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小。

32.酶活力单位:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25oC,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。

33.酶的比活力:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。(即每毫克蛋白质所具有的活力单位数,可以用下式表示:比活力=活力单位数/蛋白质量(mg))

34.寡糖:由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

35.回补反应(回补途径):酶催化的,补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应,例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。

36.酵解:由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径,一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸,同时净生成两分子ATP和两分子NADH。

37.发酵:营养分子(如葡萄糖)产能的厌氧降解。在乙醇发酵中,丙酮酸转化为乙醇和CO2。

38.糖异生作用:由简单的非糖前体转变为糖的过程。(糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应。)

39.必需脂肪酸:维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,包括亚油酸,亚麻酸。

40.脂肪酸的β氧化:指脂肪酸在β-碳原子上进行氧化,然后α-碳原子和β-碳原子之间键发生断裂。每进行一次β-氧化作用,分解出一个二碳片段,生成较原来少两个碳原子的脂肪酸。

41.酮体:在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子(β羟基丁酸,乙酰乙酸和丙酮)。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。

42.生物氧化:指能源物质(糖、脂、蛋白质等有机物)在活细胞内,氧化分解,产生CO2和H2O,释放化学能并转化成生物能的生化过程。

43.氧化磷酸化:在线粒体中,底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧,在此过程中释放能量使ADP 磷酸化生成ATP,这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。

44.底物水平磷酸化:直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化。

45.电子传递链(呼吸链):在线粒体中,由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的,与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链

46.生糖氨基酸:降解可生成能作为糖异生前体的分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。

47.半保留复制:DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板,合成出两分子的双链DNA,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

48.冈崎片段:相对比较短的DNA链(大约1000核苷酸残基),是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段。

49.终止因子(终止子):是给予RNA聚合酶转录终止信号的DNA序列。

50.终止密码子:任何tRNA分子都不能正常识别的,但可被特殊的蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子:UAG ,UAA和UGA。

51.操纵子:是由一个或多个相关基因以及调控他们转录的操纵因子启动子序列组成的基因表达单位。

52.密码子:mRNA(或DNA)上的三联体核苷酸残基序列,该序列编码着一个指定的氨基酸,tRNA 的反密码子与mRNA的密码子互补。

53.反密码子:tRNA分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间,反密码子与mRNA中的互

补密码子结合。

54.维生素:是一类动物本身不能合成,但对动物生长和健康又是必需的有机小分子物质,所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

55.水溶性维生素:一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸(维生素C)等。

56.脂溶性维生素:由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A,D,E,和K,这类维生素能被动物贮存。

57.转录:在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下,从双链DNA分子中拷贝生物信息生成一条RNA链的过程。

58.启动子:在DNA分子中,RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。

59.内含子:在转录后的加工中,从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。

60.外显子:既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。

61.翻译:在蛋白质合成期间,将存在于mRNA上代表一个多肽的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。

62.遗传密码:核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。;连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子,特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的,几乎为所有生物通用。

63.起始密码子:指定蛋白质合成起始位点的密码子。最常见的起始密码子是蛋氨酸密码:AUG

64.DNA半不连续复制:指DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,滞后链上是不连续的,称为DNA半不连续复制

65.DNA反转录:是以RNA为模板,通过反转录酶,合成DNA的过程,是DNA生物合成的一种特殊方式。

动物生物化学习题集

动物生物化学习题集 习题 第一章蛋白质的化学 A型题 一、名词解释 1.肽键2.肽平面3.多肽链 4.肽单位5.蛋白质的一级结构6氨基末端 7.多肽8.氨基酸残基9.蛋白质二级结构 10.超二级结构11亚基.12.蛋白质三级结构 13.蛋白质四级结构14.二硫键15.二面角 16.α–螺旋17.β–折叠或β–折叠片18.β–转角 19.蛋白质的高级结构20.寡聚蛋白21..蛋白质激活 22..氨基酸的等电点 23.蛋白质沉淀24.分子病 25.变构效应26.蛋白质变性27.蛋白质复性 28.蛋白质的等电点29.电泳30.蛋白质的颜色反应 31.盐析32.简单蛋白质33.结合蛋白质 二、填空题 1.天然氨基酸的结构通式为______________。 2.氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在,在pH>pI时的溶液中,大部分以______离子形式存在,在pH

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

名词解释答案

题目部分,(卷面共有47题,47分,各大题标有题量和总分) 一、名词解释(47小题,共47分) 1、()自由水 答案:包括毛细水和重力水。毛细水不仅受到重力的作用,还受到表面张力的支配,能沿着土的细孔隙从潜水面上升到一定的高度。重力水在重力或压力差作用下能在土中渗流,对于土颗粒和结构物都有浮力作用。 2、()土的液相 答案:土的液相是指存在于土孔隙中的水。它和亲水性的矿物颗粒表面有着复杂的物理化学作用。按照水与土相互作用程度的强弱,可将土中水分为结合水和自由水两类。 3、()土的气相 答案:指充填在土的孔隙中的气体,包括与大气连通和不连通的两类。与大气连通的气体对土的工程性质没有多大的影响,当土受到外力作用时,这种气体很快从孔隙中挤出;但是密闭的气体对土的工程性质有很大的影响,在压力作用下这种气体可被压缩或溶解于水中,而当压力减小时,气泡会恢复原状或重新游离出来。 4、()土的固相 答案:土的固相物质包括无机矿物颗粒和有机质,是构成土的骨架最基本的物质。 5、()次生矿物 答案:由原生矿物经过风化作用后形成的新矿物,如三氧化二铝、三氧化二铁、次生二氧化硅、粘土矿物以及碳酸盐等。 6、()土的灵敏度 答案:保持原来含水量不变但天然结构被破坏的重塑土的强度比保持天然结构的原状土的强度低,其比值可作为结构性的指标,即灵敏度。 7、()结合水 答案:指处于土颗粒表面水膜中的水,受到表面引力的控制而不服从静水力学规律,其冰点低于零度。结合水又可分为强结合水和弱结合水。 8、()土的结构性 答案:土的结构性是指土的物质组成(主要指土粒,也包括孔隙)的空间相互排列,以及土粒间的联结特征的综合。它对土的物理力学性质有重要的影响。土的结构,按其颗粒的排列方式有:单粒结构、聚粒结构、絮凝结构等。土的结构在形成过程中,以及形成之后,

普通生物化学习题集

普通生物化学试题 2003.12 目录 一、第一章:糖类 (4) 二、参考答案 (9) 三、第二章:脂质 (13) 四、参考答案 (17) 五、第三章:氨基酸、肽类、蛋白质化学 (20) 六、参考答案 (35) 七、第三章:酶化学 (46) 八、参考答案 (56) 九、第四章:维生素与辅酶 (61) 十、参考答案 (64) 十一、第五章:核酸化学 (68) 十二、参考答案 (73) 十三、第六章:激素 (77) 十四、参考答案 (82) 十五、第七章:生物膜和物质跨膜运输 (86) 十六、参考答案 (89)

十七、第八章:代谢总论和生物能学 (92) 十八、参考答案 (94) 十九、第九章:糖代谢 (96) 二十、参考答案 (102) 二十一、第十章:生物氧化 (107) 二十二、参考答案 (112) 二十三、第十一章:脂代谢 (116) 二十四、参考答案 (122) 二十五、第十二章:蛋白质代谢 (126) 二十六、参考答案 (132) 二十七、第十三章:核酸代谢 (137) 二十八、参考答案 (141) 二十九、第十四章:DNA的合成、修复及重组 (144) 三十、参考答案 (150) 三十一、第十五章:RNA的生物合成与加工 (155) 三十二、参考答案 (159) 三十三、第十六章:蛋白质的生物合成及转运 (162) 三十四、参考答案 (167) 三十五、第十七章:细胞代谢与基因表达调控 (170)

三十六、参考答案 (175)

一、第一章:糖类 一、填充题 1判断一个糖的D-型和L-型是以()碳原子上羟基的位置作依据。 2乳糖是由一分子()和一分子()组成,它们之间通过()糖苷键相连。 3 糖苷是指糖的()和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛()等形式的化合物。 4 蔗糖是由一分子()和一分子()组成,它们之间通过()糖苷键相连。 5 麦芽糖是由两分子()组成,它们之间通过()糖苷键相连。 6支链淀粉是葡萄糖分子通过共价键结合的大分子,其中葡萄糖和葡萄糖的连接是()糖苷键和()糖苷键。 7 纤维素和直链淀粉都是葡萄糖的多聚物,在纤维素中葡萄糖的构型是(),连接方式是();在直链淀粉中葡萄糖的构型是(),连接方式是()。直链淀粉的构象为(),纤维素的构象为()。 8 ()淀粉遇碘呈蓝色,()淀粉遇碘呈紫色。()与碘作用显红褐色。 9 开链已糖有()种异构体;环状已醛糖有()个异构体。 10 糖胺聚糖是一类含有()和()的杂多糖,其代表化合物有()、()和()等。 11 蛋白聚糖是由()和()共价结合而成的复合物。 12 凝集素是一类能与()相互作用的蛋白质。 13 糖肽连接的主要类型有()和()。 14 鉴别糖的普通方法为()试验。 15 常定量测定还原糖的试剂为()试剂和()试剂。

动物生物化学(1)

一.绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学;是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生,具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性,必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需,但需要量很少,动物体内不能合成,必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 2.酶催化作用的特征(P2) 答:1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶:只含有蛋白质成分,如:脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶:除蛋白质组分外,还有非蛋白质的小分子物质,只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶,递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶,递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶,甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答:过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

运动生物化学(2.1.2)--磷酸原系统供能能力的评定

第九章 训练效果的生化评定 习 题 作 业 1、名词解释 1、尿肌酐系数 2、磷酸原商 3、乳酸能商 4、乳酸阈 二、填空题 5、尿肌酐是▁▁▁的代谢产物,测定尿肌酐可评定▁▁▁▁▁▁▁▁▁的供能能力。 6、通常采用尿肌酐系数来评定运动员的▁▁▁与▁▁▁素质,男性的正常值为▁▁▁▁▁▁mg/Kg.BW,女性的正常值为▁▁▁▁▁▁mg/Kg.BW。 7、运动员从事短时间激烈运动,乳酸少成绩好,说明其▁▁▁▁▁▁能力强。 8、在测定AQ时,AQ值越高,说明▁▁▁生成少,功率输出▁▁▁,▁▁▁▁▁▁能力好。 9、在测定LQ时,LQ值越高,说明▁▁▁▁▁▁素质好。 10、运动员全力跑400米后,血乳酸仍为原来水平,而运动成绩提高,这说明运动员的水平▁▁▁。 11、乳酸阈是评定▁▁▁▁▁▁供能能力的重要指标,通常认为是▁▁▁mmol/L。但 不同个体之间存在较大的个体差异,故在评定时一般都要测定▁▁▁▁▁▁来进行评定。在测定时,常采用▁▁▁负荷法。 三、A型选择题(单选题) 12、尿肌酐是( )的代谢产物。 A、血红蛋白 B、肌红蛋白 C、磷酸肌酸 D、蛋白质 13、尿肌酐系数主要是评定( )的供能能力。 A、磷酸原供能系统 B、糖酵解供能系统 C、有氧代谢供能系统 D、A+B 14、尿肌酐系数主要是评定机体的( )素质。 A、力量 B、速度 C、耐力 D、力量、速度 15、正常成年男性的尿肌酐系数值是( )mg/Kg.BW。

A、10-25 B、18-32 C、15-35 D、12-16 16、正常成年女性的尿肌酐系数值是( )mg/Kg.BW。 A、10-25 B、18-32 C、15-35 D、12-16 17、10秒的极大强度运动,乳酸生成量少,而所做的总功率增加,这是( )能力提高的表现。 A、磷酸原供能系统 B、糖酵解供能系统 C、有氧代谢供能系统 D、A+B 18、经过一段时期的训练,血乳酸最大浓度提高了,说明其( )能力提高了。 A、磷酸原供能系统 B、糖酵解供能系统 C、有氧代谢供能系统 D、A+B 19、在自行车功率计上运动45秒,所做的总功率高,而血乳酸的增加值不高,说明其速度耐力素质( )。 A、较差 B、一般 C、较好 D、无法评定 20、全力跑400米后3-9分钟所测得的血乳酸值在10mmol/L左右,说明其糖酵解供能能力( )。 A、较差 B、一般 C、较好 D、无法评定 21、100米游泳的供能能力训练时,主要是发展( )供能能力。 A、磷酸原供能系统 B、糖酵解供能系统 C、有氧代谢供能系统 D、B+C 22、乳酸阈是评定( )能力的重要指标。 A、磷酸原供能 B、糖酵解供能 C、有氧代谢供能 D、A+B 23、经过一段时期的训练乳酸阈跑速提高了,说明( )能力提高。 A、磷酸原供能 B、糖酵解供能 C、有氧代谢供能 D、A+B 24、发展有氧代谢供能能力时,可采用( )训练。 A、乳酸 B、磷酸原 C、无氧阈 D、最大强度 25、发展糖酵解供能能力时,可采用( )训练。 A、低乳酸 B、磷酸原 C、无氧阈 D、最大乳酸 四、B型选择题(多选题) 26、评定磷酸原供能供能能力的常用方法有( )。 A、LQ评定法 B、AQ评定法 C、尿肌酐评定法 D、30米冲刺法 E、10秒内快速运动评定法

动物生物化学复习题2((((葡萄糖、脂肪、蛋白质合成这几个反

1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学;是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生,具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性,必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需,但需要量很少,动物体内不能合成,必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以的3及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 2.酶催化作用的特征(P2) 答:1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶:只含有蛋白质成分,如:脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶:除蛋白质组分外,还有非蛋白质的小分子物质,只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN、FAD 脱氢酶的辅酶,递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶,递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶,甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答:过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说 6.酶活力及其单位 (一)酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。 (二)酶活单位:在最适的条件下,每分钟催化减少1μmol/L底物或生成1μmol/L产物所需的酶量为一个国际单位(IU)。 7.酶促反应动力学(P5) 答:1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响: 不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制 可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

普通生物化学考试复习题

第一章核酸的结构与功能 一、名词解释 1. 碱基堆积力 2. DNA的熔解温度(Tm) 3. 核酸的变性与复性 4. 增色效应与减色效应 5. 分子杂交 6. 查格夫法则(Chargaff's rules)7.反密码环 8. 核酶 二、写出下列符号的中文名称 1. T m 2. m5C 3. 3′,5′-cAMP 4.ψ 5.dsDNA 6. ssDNA 7. tRNA 8. U 9. DHU 10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP 三、填空题 1. 构成核酸的基本单位是,由、和磷酸基连接而成。 2. 在核酸中,核苷酸残基以互相连接,形成链状分子。由于含氮碱基 具有,核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。 3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键, 通过这种键相连而成的化合物叫_______。 4. B-型结构的DNA双螺旋,每个螺旋有对核苷酸,螺距为,直径为。 5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的,两链的碱基序列,其中与 配对,形成个氢键;与配对,形成个氢键。 6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC,它的互补链顺序应为。 7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。 8. DNA在溶液中的主要构象为,此外还有、和三股螺旋, 其中为左手螺旋。 9. t RNA的二级结构呈形,三级结构的形状像。 10. 染色质的基本结构单位是,由核心和它外侧盘绕的组成。 核心由各两分子组成,核小体之间由相互连接,并结合有。 11. DNA复性过程符合二级反应动力学,其值与DNA的复杂程度成_____比。 12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。 四、选择题 1. 自然界游离核苷酸中,磷酸最常见是位于:() A.戊糖的C-5′上 B.戊糖的C-2′上 C.戊糖的C-3′上 D.戊糖的C-2′和C-5′上 E.戊糖的C-2′和C-3′上 2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是:() A.碳 B.氢 C .氧 D.磷 E.氮

生物化学名词解释

结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。 自由水:不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。 无机盐:无机化合物中盐类的统称。 大量元素:生物正常生长发育需要量较多的元素。指含量占生物总重量万分之一以上的元素,微量元素:通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。 超微量元素:生物体里含量低于十万分之几的元素。 新陈代谢:生物体从环境摄取营养物转变为自身物质,同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。 异化:生物体在新陈代谢过程中,自身的组成物质发生分解,同时放出能量,这个过程叫做异化。 同化:是生物体代谢当中的一个重要过程,作用是把消化后的营养重新组合,形成有机物和贮存能量的过程。 底物:酶所作用和催化的化合物。 代谢途径:多种代谢反应相互连接起来,完成物质的分解或合成。 蛋白质系数:指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。 必须氨基酸:体内合成的量不能满足机体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 蛋白质一级结构:指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。 单体蛋白质: 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质。 结构域:蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。 蛋白原: 蛋白质变性:是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。 蛋白质激活: 核酸熔点Tm值:就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA,Tm值不同。DNA中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。 限制性内切酶:识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。 核酸内切酶:在核酸水解酶中,为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。 核小体:构成真核染色质的一种重复珠状结构 核酸复性:核酸分子变性后,又全部或部分恢复其天然构象的过程,是变性的逆转过程。核算变性:核酸分子中,核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。 增色效应:核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链,其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。 减色效应:核酸(DNA和RNA)复性,其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象。 亚病毒:是一类比病毒更为简单,仅具有某种核酸不具有蛋白质,或仅具有蛋白质而不具有核酸,能够侵染动植物的微小病原体。 生酮氨基酸:经过代谢能产生酮体的氨基酸。 生糖氨基酸:在代谢中可以作为丙酮酸、葡萄糖和糖原前体的氨基酸。 脱氨基作用:细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步。包括氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式。

细胞生物学 名词解释

膜内在蛋白(整合蛋白):部分或全部镶嵌在细胞膜中或内外两侧的蛋白质(两性分子,水不溶性蛋白,其跨膜结构域与脂双层分子的疏水核心的相互作用,与膜结合紧密)。2010 外周膜蛋白(外在蛋白):为水溶性;靠离子键或其它弱键与膜内外表面的蛋白质分子或脂分子极性头部非共价结合,连接较松散。只要改变溶液的离子强度甚至提高温度就可以将周边蛋白分离下来。 通道蛋白:是一种带有中央水相通道的内在膜蛋白,通道蛋白所介导的被动运输不需要与溶质分子结合,横跨膜形成亲水通道,允许适宜大小的分子和带电荷的离子通过。 被动运输:物质顺浓度梯度,从高浓度一侧通过细胞膜转运到低浓度一侧,转运的动力来自于膜两侧的浓度梯度,因此不需要消耗能量。包括简单扩散和协助扩散。 主动运输active transport:物质逆浓度梯度从低浓度一侧转运到高浓度一侧的运输方式,需要载体蛋白的帮助及能量的供应。2008、2011 2017 简单扩散(自由扩散):物质顺浓度梯度自由穿越脂双层的运输方式,既不耗能也不需要膜蛋白的协助。2013 协助扩散(易化扩散):非脂溶性或亲水性分子借助细胞膜上特殊膜蛋白介导,顺浓度梯度进行的、不消耗能量的运输方式。 胞吞作用:当细胞摄取大分子或颗粒物时,首先附着于细胞表面,然后质膜内陷,从胞膜上分离下来形成细胞内小泡,其中含有被摄入物质的过程。2009 受体介导的胞吞作用:细胞通过膜上的受体介导摄入特定大分子的过程。2004 配体:即胞外信号分子,能与细胞表面受体进行特异性结合,然后经过信号转导机制变为胞内信号,从而引起一系列生物学效应。这些信号分子有化学的、物理的还有生物大分子。 受体:指位于细胞表面或细胞亚结构中一种糖蛋白或糖脂分子,能够与配体结合,从而激活一系列生化反应,产生特定的生物学效应。2004、2008、2011 受体病:由于膜受体数量增减或结构上的缺陷所引起的疾病。2005 细胞表面抗原:是镶嵌在细胞膜中的糖蛋白或糖脂,具有特定的抗原性。细胞免疫是细胞表面抗原与抗体相互识别并产生免疫应答的过程。机体通过免疫作用达到排除异己,保护自己以维持正常的生命活动。2010 细胞连接和细胞外基质 细胞连接:各种组织的细胞之间按一定的排列方式彼此接触,在相邻细胞表面形成各种连接装置,以加强细胞间的机械联系和组织牢固性,同时协调细胞间的代谢活动,这种连接结构称为细胞连接。2011 紧密连接:是一种封闭连接,主要存在于上皮细胞和内皮细胞间。主要功能是封闭上皮细胞的间隙,形成一道与外界隔离的封闭带。防止胞外物质无选择的通过间隙进入组织,或组织中物质回流到腔中,维持内环境的稳定性。 锚定连接:主要存在于上皮细胞,也存在于非上皮细胞连接处,如:皮肤、心肌等细胞之间。是一个细胞中的骨架系统成分与另一个细胞中的骨架系统成分相互连接或与胞外基质连接,根据连接的骨架成分不同可分为黏着连接和桥粒连接。14 桥粒连接:桥粒连接主要存在于上皮细胞中,也存在于心肌和脑表面的一些细胞中,形成细胞间一种坚实的连接结构,有较强抗张抗压作用。 半桥粒:是上皮细胞和基膜的连接装置,因其结构为桥粒的一半而得名。 通讯连接:是一种在相邻细胞间形成连接通道的细胞连接,能实现胞间在电信号和化学信号的通讯联系,从而完成群体细胞的合作协调。广泛存在于胚胎和成体的多种细胞之间。根据结构和功能可分为间隙连接和化学突触。 细胞外基质:是机体发育过程中,有细胞分泌到细胞外的蛋白质和多糖。他们组装形成高度水合的凝胶和纤维状网络结构。是动态对细胞产生全方位影响和控制的成分。主要包括:胶原蛋白、弹性蛋白、纤黏连蛋白、层黏连蛋白、氨基聚糖、蛋白聚糖等。2010 2017 核糖体 多聚核糖体polyribosome:当进行蛋白质生物合成时,数个单核糖体被一条mRNA分子串联在一起,成为合成蛋白质的功能团,称为多聚核糖体。2008、2013 游离核糖体:游离在细胞质中的核糖体,游离的多聚核糖体为螺旋状和花簇状的集合体,主要合成结构蛋白。 反密码子anticodon:tRNA分子反密码环上的三联体核苷酸残基序列,在翻译过程中与mRNA相应密码子互补结合。

名词解释答案

边际替代率:在维持效用水平不变的前提下,消费者增加一单位某种商品的消费数量时所需要的放弃的另一种商品的消费数量。 边际技术替代率:在维持产量水平不变的条件下,增加一单位某种生产要素投入量时所减少的另一种要素的投入数量。 边际收益递减规律:在技术水平不变的条件下,在连续等量地把某一种可变生产要素增加到其他一种或几种数量不变的生产要素上去的过程中,当这种可变生产要素的投入量小于某一特定值时,增加该要素投入所带来的边际产量是递增的;当这种可变要素的投入量连续增加并超过这个特定值时,增加该要素投入所带来的边际产量是递减的。 边际效用递减规律:在一定时间内,在其他商品的消费数量保持不变的条件下,随着消费者对某种商品消费量的增加,消费者从该商品连续增加的每一消费单位中所得到的效用增量。 博弈均衡:指博弈中的所以参与者都不想改变自己的策略的这样一种相对静止的状态。 吉芬商品:需求量与价格成同方向变动的特殊商品。 恩格尔曲线:表示消费者在每一收入水平对某商品的需求量。 收入效应:由商品的价格变动所引起的实际收入水平变动,进而由实际收入水平变动所引起的商品需求量的变动。 替代效应:由商品的价格变动所引起的商品相对价格的变动,进而由商品的相对价格变动所引起的商品需求量的变动。 寡头市场:又称寡头垄断市场,是指少数几家厂商控制整个市场的产

品的生产和销售的这样一种市场组织。 古诺解:在分析两个寡头厂商的产量和价格决定问题上,假定两个厂商都准确了解市场的需求曲线,生产成本为零,并在已知对方产量的情况下,各自制订能够使得自身利润最大化的产量,双寡头竞争的最终结果是每个厂商生产市场容量的三分之一,市场的这一产量称为古诺解 规模报酬的变化:在其他条件不变的情况下,企业内部各种生产要素按同比例变化时带来的产量变化。 规模经济:在企业生产扩张的开始阶段,厂商由于扩大生产规模而使经济效益得到提高。 基尼系数:在洛伦兹曲线图中,不平等面积与完全不平等面积之比,称为基尼系数。它是衡量一个国家贫富差距的标准。 机会成本:指生产者所放弃的使用相同的生产要素在其他生产用途中所能得到的最高收入。 价格歧视:以不同价格销售同一种产品。 二级价格歧视:要求对不同的消费数量段规定不同的价格。 三级价格歧视:垄断厂商对同一种产品在不同的市场上(或对不同的消费群)收取不同的价格。 纳什均衡:在一个纳什均衡里,任何一个参与者都不会改变自己的最优策略,如果其他参与者均不改变各自的最优策略。 生产函数:表示在一定时期内,在技术水平不变的情况下,生产中所使用的各种生产要素的数量与所能生产的最大产量之间的关系。

运动生物化学 名词解释

运动生物化学:运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法,研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律,研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 1、新陈代谢:新陈代谢是生物体生命活动的基本特征之一,是生物体内物质不断地进行着的化学变化,同时伴有能量的释放和利用。包括合成代谢和分解代谢或分为物质代谢和能量代谢。 2、酶:酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性,但蛋白质不都具有催化功能。 3、限速酶:限速酶是指在物质代谢过程中,某一代谢体系常需要一系列酶共同催化完成,其中某一个或几个酶活性较低,又易受某些特殊因素如激素、底物、代谢产物等调控,造成整个代谢系统受影响,因此把这些酶称为限速酶。 4、同工酶:同工酶是指催化相同反应,而催化特性、理化性质及生物学性质不同的一类酶。 5、维生素:维生素是维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物,人体不能自身合成,必须由食物供给。 6、生物氧化:生物氧化是指物质在体内氧化生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程。实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应,又称为细胞呼吸。 7、氧化磷酸化:将代谢物脱下的氢,经呼吸链传递最终生成水,同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 8、底物水平磷酸化:将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。 9、呼吸链:线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列,形成一个连续反应的生物氧化体系结构,称为呼吸链 。1、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下,经细胞液中一系列酶催化作用,最后生成乳酸的过程称为糖酵解。 2、糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解,生成二氧化碳和水,同时释放出大量的能量,该过程称为糖的有氧氧化。 3、三羧酸循环:在线粒体中,乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸,再经过一系列酶促反应,最后生成草酰乙酸;接着再重复上述过程,形成一个连续、不可逆的循环反应,消耗的是乙酰辅酶A,最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸,故称为三羧酸循环。 4、糖异生作用:人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原,这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 1、脂肪:脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。 2、必需脂肪酸:人体不能自身合成,必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。如亚麻酸、亚油酸等。 3、脂肪动员:脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸,并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程,称为脂肪动员。 4、β-氧化:脂肪酸在一系列酶的催化作用下,β-碳原子被氧化成羧基,生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 5、酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化不完全,生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种产物统称酮体。 1、氧化脱氨基作用:通过氧化脱氨酶的作用,氨基酸转变为亚氨基酸,再水解为α-酮酸和氨的过程。

名词解释答案

名词解释答案 1、网络广告 是指利用互联网这种载体,通过图文或多媒体方式发布的,旨在推广产品、服务或站点的信息传播活动,是一种由广告主自行或者委托他人设计、制作,在网络上发布的有偿信息传播。2.电子支付 是指以金融电子化网络为基础,以商用电子化机具和各类交易卡为媒介,以计算机技术和通讯技术为手段,以电子数据形式存储在银行的计算机体统中,并通过计算机网络以电子信息传递形式实现流通和支付。 3.客户关系管理(CRM) 是利用信息科学技术,实现市场营销、销售、服务等活动自动化,使企业能更高效地为客户提供满意、周到的服务,以提高客户满意度、忠诚度为目的一种管理经营方式。它既是一种管理理念,又是一种软件技术。 4、移动电子商务 是指移动用户利用移动接入设备(手机、笔记本式计算机)通过无线网络连接到Internet 上从事的网上商务(电子交易)活动,是与无线上网技术相结合所构成的一个电子商务体系,用户可以获取信息服务,进行购物、交易、交纳各种费用等。 5、EDI 是指将商业或行政事务按照一个公认的标准形成结构化的事务处理或文档数据格式,以及从计算机到计算机的电子传输的方法。简而言之,也就是按照商定的协议,将商业文件标准化或格式化,并通过计算机网络,在贸易伙伴的计算机网络系统之间进行数据交换或自动处理。 6、支付网关 是网上银行和Internet间的接口,是将Internet上传输的数据转换为网上银行金融机构内部数据的设备,通常由第三方商家提供。 7、网络证券 是指投资者利用互联网资源,获取国内外各交易所的即时报价,查找国际国内与投资者相关的经济金融信息,分析市场行情,并通过互联网上的开户、委托、支付、交割和清算等证券交易全过程,实现实时交易。 8、物流管理 是指在社会再生产过程中,根据物质资料实体流动的规律,应用管理的基本原理和科学方法,对物流活动进行计划、组织、指挥、协调、控制各监督,使各项物流活动实现最佳的协调与配合,以降低物流成本,提高物流效率和经济效益。

生物化学基本内容

生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富,有大量需要记忆的内容,因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见,希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书,如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣,学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集:一本是简单的版本,便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》;一本是高级的版本,如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》,阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握;第三本应该是一本英文的原版教材,如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美,图表多为彩图,通常还有配套的多媒体光盘,方便你自学。阅读一本好的英文生化教材,不仅对提高自己的专业英语水平,而且对理解各章节的内容,学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里,循序渐进,课前预习,课后复习 根据研究内容,本课程可分为以下几部分:①重要生物分子的结构和功能:着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题,同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解,也有利于记忆。②物质代谢及其调节:主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时,应注重学习各种物质代谢的基本途径,特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径;各代谢途径的关键酶及生理意义;各代谢途径的主要调节环节及相互联系;代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础:重点介绍了DNA复制,DNA转录和翻译。学习这部分内容时,应重点学习复制、转录和翻译的基本过程,并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较,在理顺本课程的基本框架后,就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容,并且找出共性,抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调,上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记,因此在课堂上要集中精力听讲,一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来,以便课后复习和向老师求教。当然,条件好的同学可以买来录音设备,将老师的上课内容录下来,以供课后消化。另外,老师的讲稿大都做成了幻灯片,学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时,学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是:首先分清楚那些需要记忆,那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的,而许多生物分子的结构式并不需要记;其次明白理解是记忆之母,因此对各章内容,必须先对有关原理理解透,然后再去记忆;第三,记忆要讲究技巧,多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆,可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话:Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手,联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题,多做实验,是你掌握本学科,取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源

dw 生物化学名词解释

动物生物化学名词解释 氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连接在α-碳上。 必需氨基酸:指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸,例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成的,不需要由饮食供给的氨基酸,例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点:使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 茚三酮反应: 在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 肽:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构:指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析:使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析:过小分子经半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析:也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析:利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 高压液相层析:使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳:在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的,而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 等电聚焦电泳:利用特殊的一种缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度,电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳:是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚焦电泳(按照pI分离),然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小),经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 同源蛋白质: 来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位:又称之肽基(peptide group),是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列,常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键(静电作用力)维持的。 蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链(亚基)以适当方式聚合所呈现出的三维结构。 α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基(第n+4个)的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 β-折叠(β-sheet):是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。 β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变

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