口腔生物学总结

口腔生物学总结
口腔生物学总结

生态系:生物之间、生物与环境之间的相互关系称为生态系。

口腔生态系:口腔正常菌从之间以及它们与宿主之间的相互作用称为口腔生态系。

根据固有菌丛的分布和生理学以及形态学的不同,可将口腔分为四个主要的生态系:颊上皮生态系、舌背部生态系、龈上牙菌斑生态系、龈下牙菌斑生态系。

口腔生态系的影响因素有:物理化学因素、宿主因素、细菌因素、宿主可控因素。

根据细菌对氧的敏感程度进行分类:绝对需氧菌、绝对厌氧菌、兼性厌氧菌、耐氧压氧菌、微嗜氧菌。口腔菌从的主要成员为微需氧菌、兼性厌氧菌、厌氧菌。

口腔PH范围为5.0~8.0,唾液(PH为5.6-7.6,平均6.8,唾液的主要成分是水,占99%以上,无机物约占0.2%,主要是电解质,有机物约占0.5%,主要是蛋白质)为维持口腔和菌斑中性PH的重要因素,这个功能大部分由碳酸盐系统完成,小部分由磷酸盐系统以及其他成分提供。

唾液中抗体的主要类型为分泌性抗体SIgA,龈沟液中抗体的主要类型为IgG,唾液黏蛋白包含两大类型蛋白MGI和MGΠ

细菌的黏附:钙桥学说、脂磷壁酸-葡聚糖-葡萄基转移酶复合体学说、识别系统学说

聚集:同种类型菌细胞之间的吸附力称为聚集,称两种不同类型菌细胞之间的集聚为共聚集,通过集聚作用或共聚集作用,在生态系中出现了细菌间协同、竞争、拮抗

牙菌斑:堆积在牙表面或其他硬的口腔结构上,不能被中度水冲去的细菌团块

牙菌斑的形成过程:1、牙面上获得性薄膜的覆盖,菌斑形成的初始为牙面上覆盖一薄层来自唾液糖蛋白的薄膜,其成分大致与唾液相似,含有黏蛋白、糖蛋白、血族抗原和免疫球蛋白,其中有些成分能促进细菌对牙表面的黏附起着受体的功能,如富脯蛋白;2、细菌附着,在细菌黏附和聚集中起作用的分子为蛋白质、多糖、脂磷壁酸等物质;菌斑成熟,成熟的菌斑基本分为三层:基底层为无细胞的均质结构,HE染色为粉红色,系获得性薄膜组成;细菌层位于中间地带,含球菌、杆菌、丝状菌,丝状菌彼此平行且与牙面垂直呈栅栏状,其中间堆有大量的球菌和短杆菌;表层主要含有松散在菌斑表面的G+或G-球菌和短杆菌,脱落的上皮和食物残屑以及衰亡的细胞

牙菌斑的分类:位于龈缘上方的冠部或修复体冠部的菌斑为龈上菌斑(包括光滑牙面菌斑和点隙裂沟菌斑),位于龈缘下方着为龈下菌斑(包括附着性龈下菌斑和非附着性龈下菌斑)

口腔菌丛分为固有菌丛、增补菌丛和暂时菌丛

变链菌群的胞壁表面物质在使细菌黏附、聚集和对牙表面的定植中起重要作用;此菌群所产生的酶在糖代谢中起主导作用;此菌群的产酸能力和耐酸性使之在菌斑酸化和釉质脱矿中起作用,综合这三方面因素而使变链菌被公认为主要致龋菌

采集龈上菌斑多以分离培养致龋菌为目的,采集龈下菌斑标本的目的多为分离培养与牙周组织疾病相关的细菌

龈沟液标本采集的目的多为研究龈沟液内炎症因子,采集方法为滤纸吸着法

釉质内无机物占重量的95%-96%,主要无机物是钙、磷,钙磷是以羟磷灰石晶体【Ca10(P04)6(OH)2】的形式存在

龋齿脱矿中首先被溶解的是镁和碳酸盐

牙本质中有机基质绝大部分为I型胶原纤维约占95%;在正常的牙龈结缔组织中I型和III型胶原是主要的胶原类型;IV型胶原是所有基底膜的主要结构成分

牙周病变过程中牙龈胶原纤维的改变为胶原含量的减少、胶原类型的变化、参与胶原破坏的因素(胶原酶有两类:细菌来源的胶原酶、宿主来源的胶原酶)

大疱类天疱疮(BP)抗原主要存在于口腔黏膜等复层鳞状上皮的基底膜,在细胞内与半桥粒有关,在细胞外与透明层有关

酸性富脯蛋白有多种功能,包括1、结合钙离子,维持唾液的钙磷稳定,可抑制唾液中磷酸钙盐的形成及其在牙面上羟基磷灰石晶体的沉积,维持唾液中的钙超饱和状态,可维持唾液中游离钙离子浓度,为牙釉质提供防御和修复的环境2、参与唾液获得性薄膜的形成,酸性富脯蛋白对牙釉质和羟基磷灰石晶体有很高的亲和力,易于吸附在牙面3、协助细菌黏附,人酸性富脯蛋白课选择性的促进细菌黏附在牙矿化组织上,对于细菌在牙面上黏附和定居牙菌斑的形成有重要作用富组蛋白具有较强抗真菌及抑制细菌作用

唾液功能:1、协助咀嚼和吞咽:唾液为咀嚼提供了液体,使食物变成了食团,从而易于在口腔内移动并被吞咽。2、直接参与消化作用:唾液中有多种消化酶,如淀粉酶,消化糖类;唾液脂肪酶消化脂肪;唾液中蛋白酶也能参与食物中蛋白质的消化3、维持味觉功能:唾液为化学物质的溶解提供了溶剂,只有溶解了的物质才能为味觉所感受到。另外唾液中有一种锌结合的蛋白味觉素,是味觉感受时所需要4、提供各种营养来维持口腔软硬组织的代谢平衡:唾液中各种成分如水、电解质、蛋白对软硬组织提供必要的营养,来维持其正常代谢平衡

龈沟液中的酶类及其他成分:胶原酶、组织蛋白酶、碱性磷酸酶、β-葡萄糖苷酸酶和芳基硫酸酯酶、天门冬氨酸氨基转移酶

龈沟液通过缓冲作用可将细菌及其代谢产物带出龈沟;通过龈沟液中存在的有活性的白细胞、溶菌酶、乳铁蛋白等吞噬抑制或杀灭细菌;通过龈沟液中的抗体来调理、趋化吞噬细胞,以及补体系统来发挥抗菌作用

龈沟液成分变化作为牙周病变的评判指数

糖的转运途径:EMP途径、HMP途径、ED途径、磷酸乙酮醇酶(PK)途径

关键酶:磷酸果糖激酶(EMP)6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶(HMP)2-酮-3-脱氧-6-磷酸葡萄糖酸醛缩酶(ED)磷酸酮醇酶(PK)

EMP途径可供给更多的ATP,但是它不能提供生物合成嘌呤、嘧啶的所需的重要前体5-磷酸核糖和4-磷酸赤藓糖。HMP途径能产生生物合成嘌呤、嘧啶等所必需的前体,但他产生的ATP只有HMP途径的一半

菌斑内糖的合成代谢主要有两个途径:细胞内和细胞外途径

细胞内途径:在外源性糖丰富时,将环境中的糖转化为胞内多糖(主要是糖原),储存在细胞内,胞内多糖在外源性糖缺乏时,可作为能源

菌斑中的一些细菌能够产生糖基转移酶如:葡糖基转移酶(GTF)和果糖基转移酶(FTF);GTF和FTF有以下特性:①对蔗糖有高度特异性,即只能利用蔗糖作为底物,合成细胞外多糖,而不能利用其它糖。②有广泛的PH适应度(PH 5.2-7.0),其适应范围与菌斑PH相符,GTF的最适PH是5.5,当PH降到4.5以下时即失去活性;③由于是细菌自发合成的固有酶,它的合成不需要诱导,它的量与培养基有关,在含蔗糖的培养基中,酶的产量较含葡萄糖的高。

唾液是菌斑矿物质的主要来源 PH降低可引起釉质溶解性增加

生物矿化是指生物体内的钙磷等无机离子在多种生物因子的调控下通过化学反应产生难溶性盐与有机质结合,形成机体矿化组织

生物矿化组织的组成结构有人类矿化组织,包括骨骼、釉质、牙本质和牙骨质,其无机成分主要为磷灰石晶体和大量的非晶体化的碳酸钙盐类磷灰石晶体主要为羟磷灰石,化学式为【Ca10(P04)6(OH)2】

聚合酶链反应(PCR)是通过酶促反应在体外扩增特异DNA片段的一种方法

釉基质主要由多种蛋白质(釉原蛋白、釉蛋白、成釉蛋白、釉从蛋白)和酶(蛋白水解酶)组成

主要存在于牙本质中的非胶原蛋白:牙本质磷蛋白(DPP),显著特征是高度磷酸化,在牙本质有机物中含量仅次于胶原,约50%,具有对矿化的双重功能;牙本质涎蛋白(DSP)主要存在于年轻的成牙本质细胞、成熟的成牙本质细胞及牙本质中,在前成釉细胞中也有短暂表达

被誉为“细菌化石”的16sRNA是核糖体小亚基的骨架

口腔淋巴组织与整个消化道、呼吸道和泌尿生殖道的淋巴组织共同构成了粘膜免疫系统

唾液防御系统中包括非特异性物质(黏蛋白、溶菌酶、唾液过氧化物酶、富组蛋白)以及抗原特异性的SIgA

唾液腺中SIgA产生细胞主要来源于肠相关淋巴样组织,唾液中SIgA水平降低会增加患龋的易感性

口腔的健康首先取决于黏膜的完整性

肿瘤相关抗原不仅存在于肿瘤细胞,而且在同种组织的正常细胞或其他组织的肿瘤细胞中也同样存在,仅仅是含量不同而已

牙槽骨是颌骨包围牙龈的突起部分,又称之为牙槽突。按照解剖部位可以分为固有牙槽突、密骨质、松骨质

牙周膜又称为牙周韧带是牙槽骨中特殊结构,牙周膜是位于牙根和牙槽骨之间的结缔组织,主要连接牙齿和牙槽骨,使牙齿得以固定于牙槽骨内,并可调节牙齿所承受的咀嚼压力,具有悬韧带作用

牙周膜中的重要细胞成分:成纤维细胞、未分化干细胞

成骨细胞是负责骨基质形成和钙化的细胞,在骨组织中,成骨细胞的分化成熟可分为四个阶段:前成骨细胞、成骨细胞、骨细胞、骨衬里细胞

破骨细胞有两个与其骨吸收密切相关的独特结构:褶皱缘(是指行使骨吸收功能时破骨细胞与骨细胞表面相对的部分细胞膜高度折叠形成褶皱状,这部分细胞膜上有质子泵等结构,主要承担细胞内外的物质交换)和清晰区(指行使骨吸收功能的破骨细胞细胞质内存在一个没有细胞器的区域,在电镜下由于电子密度低故称为清晰区)

破骨细胞来源于造血系统的单核细胞,与巨噬细胞有共同的前体,在特定条件下融合成多核细胞

破骨细胞的骨吸收过程:与骨表面附着→细胞极性化→形成封闭区→形成骨吸收陷窝→脱离骨面转移到下一个吸收表面或细胞死亡

细胞培养就是模拟体内的生理环境,在适当条件下,使活体组织在体外环境中存活、生长增殖,并维持其结构功能。它是指从体内取出组织模仿体内生理环境,在无菌、适当温度和一定营养条件下使其生存生长并维持结构和功能的方法。

细胞培养的生长增殖过程:(1)组织培养细胞生命期:①原代培养期②传代期(当细胞增殖达到一定密度后则需要分离出一部分细胞和更新营养液,否则将影响细胞的继续生存,这一过程叫做传代)③衰退期(2)培养细胞一代生存期:①潜伏期②指数生长期,指数生长期细胞分裂相数量可以作为判定细胞生长旺盛与否的一个重要标志,细胞相互接触后,如培养的是正常细胞,由于细胞的相互接触

能抑制细胞的运动,这种现象称为接触抑制,而恶性细胞则无接触抑制现象,因此接触抑制的存在与否可作为区别正常细胞与肿瘤细胞的标志之一③停滞期

细胞在体外生存的首要条件是无污染环境

组织工程学的基本原理和方法是从机体获得少量的活体组织,用特殊酶或其他方法将细胞(又称子细胞)从组织中分离出来并在体外进行培养扩增,然后将扩增的细胞与具有良好生物相容性、可降解和可吸收的生物材料按一定的比例混合,将细胞黏附在生物材料上形成细胞-材料复合物,将该复合物植入机体的组织或器官的病损部位,随着生物材料在体内逐渐被降解和吸收,植入的细胞在体内不断增殖并分泌细胞外基质,最终形成相应的组织或器官,从而达到修复创伤和重建功能的目的。

口腔特有的干细胞:牙髓干细胞、脱落乳牙牙髓干细胞、牙周膜干细胞、根尖牙乳头干细胞、唾液腺干细胞。

GTF和FTF在菌斑的特性?

①对蔗糖有高度特异性,即只能利用蔗糖作为底物,合成细胞外多糖,而不能利用其它糖。

②有广泛的PH适应度(PH 5.2-7.0),其适应范围与菌斑PH相符,GTF的最适PH是5.5,当PH降到4.5以下时即失去活性;

③由于是细菌自发合成的固有酶,它的合成不需要诱导,它的量与培养基有关,在含蔗糖的培养基中,酶的产量较含葡萄糖的高。

简述成骨细胞与破骨细胞的关系如何?

成骨细胞参与破骨细胞在骨表面附着的调节;成骨细胞合成破骨细胞骨吸收刺激因子,促进成熟破骨细胞的骨吸收,前列腺素E(PGE)是一种很强的骨吸收促进剂;成骨细胞参与破骨细胞分化成熟的调节

免疫防龋的可行性理论基础。

龋病是一种细菌感染性疾病,其主要致病菌是变形链球菌;人工诱发的抗变形链球菌抗体可以阻止细菌的黏附和菌斑形成;保护性抗体可以通过唾液(局部SIgA 反应)或龈沟液(全身性的IgG和IgM反应)到达易感部位,因此从抗感染的角度探讨免疫防龋的途径是可行的。免疫防龋类型包括自动免疫和被动免疫。

釉基质蛋白在釉质发育中有何作用?

①启动釉质矿化,釉基质的矿化最先发生于釉牙本质界,釉基质既参与矿化核晶的形成又是釉基质中矿物盐的贮库;

②作为晶体生长的支持相,釉基质蛋白表面疏水基团相互结合形成空心的隧道样结构,这种结构为晶体在隧道内生长提供了合适的生长空间和支持;

③调节晶体生长,通过控制釉基质蛋白在晶体表面的数量、部位可调节晶体的大小、形态与生长方向。

氟对牙齿发育有什么影响?

增加晶体结构的稳定性;影响发育期釉质晶体的形成(机制;影响基质的合成、分泌;直接或间接作用于基质蛋白酶,阻碍釉原蛋白的移除;干扰晶体的矿化。)

最新细胞生物学知识点总结

细胞通讯的方式 (1)细胞通过分泌化学信号进行细胞间通讯,这是多细胞生物普遍采用的通讯方式。 (2)细胞间接触依赖性的通讯,指细胞间直接接触,通过与质膜结合的信号分子影响其它细胞。 (3)动物相邻细胞间形成间隙连接以及植物细胞间通过胞间连丝使细胞间相互沟通,通过交换小分子来实现代谢耦联或电耦联。 细胞分泌化学信号可长距离或短距离发挥作用,其作用方式分为: (1)内分泌,由内分泌细胞分泌信号分子到血液中,通过血液循环运送到体内各个部位,作用于靶细胞。 (2)旁分泌,细胞通过分泌局部化学介质到细胞外液中,经过局部扩散作用于邻近靶细胞。在多细胞生物中调节发育的许多生长因子往往是通过旁分泌起作用的。此外,旁分泌方式对创伤或感染组织刺激细胞增殖以恢复功能也具有重要意义。 (3)自分泌,细胞对自身分泌的物质产生反应。自分泌信号常存在于病理条件下,如肿细胞合成并释放生长因子刺激自身,导致肿瘤细胞的持续增殖。 (4)通过化学突触传递神经信号,当神经元接受刺激后,神经信号以动作电位的形式沿轴突快速传递至神经末梢,电压门控的Ca2+通道将电信号转换为化学信号。 通过胞外信号介导的细胞通讯步骤 (1)产生信号的细胞合成并释放信号分子。 (2)运送信号分子至靶细胞。 (3)信号分子与靶细胞受体特异性结合并导致受体激活。 (4)活化受体启动胞内一种或多种信号转导途径。 (5)引发细胞功能、代谢或发育的改变。 (6)信号的解除并导致细胞反应终止。 核被膜所具有的功能

一方面,核被膜构成了核、质之间的天然选择性屏障,将细胞分成核与质两大结构与功能区域,使得DNA复制、RNA转录与加工在核内进行,而蛋白质翻译则局限在细胞质中。这样既避免了核质问彼此相互干扰,使细胞的生命活动秩序更加井然,同时还能保护核内的DNA分子免受损伤。 另一方面,核被膜调控细胞核内外的物质交换和信息交流。核被膜并不是完全封闭的,核质之间进行着频繁的物质交换与信息交流。这些物质交换与信息交流主要是通过核被膜上的核孔复合体进行的。 核被膜的结构组成及特点 (1)核被膜由内外两层平行但不连续的单位膜构成。面向核质的一层膜被称作内(层)核膜,而面向胞质的另一层膜称为外(层)核膜。两层膜厚度相同,约为7。5 nm。两层膜之间有20~40nm的透明空隙,称为核周间隙或核周池。核周间隙宽度随细胞种类不同而异,并随细胞的功能状态而改变。 (2)核被膜的内外核膜各有特点:①外核膜表面常附有核糖体颗粒,且常常与糙面内质网相连,使核周间隙与内质网腔彼此相通。从这种结构上的联系出发,外核膜可以被看作是糙面内质网的一个特化区域。②内核膜表面光滑,无核糖体颗粒附着,但紧贴其内表面有一层致密的纤维网络结构,即核纤层。内核膜上有一些特有的蛋白成分,如核纤层蛋白B受体。③双层核膜互相平行但并不连续,内、外核膜常常在某些部位相互融合形成环状开口,称为核孔,:在核孔上镶嵌着一种复杂的结构,叫做核孔复合体。核孔周围的核膜特称为孔膜区,它也有一些特有的蛋白成分。

生物化学总结下半部分

8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答:①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节,从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多,则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响

1.简述DNA双螺旋模型的要点 答:①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴,盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键,使两条链相连,A=T,G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈,螺距3.4nm,螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价,位于螺旋外侧,碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的? 答:①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3-磷酸甘油,可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有?氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用,最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点?为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽? 答:⑴特点:①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的,但由于柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆,故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢,其中三对氢原子以NAD+为受氢体,一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充,使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生,也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生,因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α-酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA;儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物,可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质?合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么? 答:胆固醇在体内可转变为:⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7-脱氢胆固醇 原料:乙酰CoA、ATP、NADH+H+ 关键酶:HMG CoA还原酶 5.何谓酮体?试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答:⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物,包括:乙酸乙酰,β-羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成,其限速酶是HMGCoA合成酶;酮体在肝外组织被氧化利用,其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是:肝内生成肝外氧化利用;其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质,是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答:⑴酮症:在糖尿病或糖供给等病理情况下,胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升,导致了脂肪动员增强,脂肪酸在肝内的分解增多,酮体的 生成也增多;同时,由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少,因此使草酰乙酸减少, 导致了乙酰CoA的堆积;此时肝外组织的酮体氧化利用减少,结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝:肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有:①肝功能低下,导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强,进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后,活动过少使能量消耗减

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

细胞生物学知识点总结

细胞生物学知识点总结 导读:细胞生物学知识点总结 细胞通讯的方式 (1)细胞通过分泌化学信号进行细胞间通讯,这是多细胞生物 普遍采用的通讯方式。 (2)细胞间接触依赖性的通讯,指细胞间直接接触,通过与质 膜结合的信号分子影响其它细胞。 (3)动物相邻细胞间形成间隙连接以及植物细胞间通过胞间连 丝使细胞间相互沟通,通过交换小分子来实现代谢耦联或电耦联。 细胞分泌化学信号可长距离或短距离发挥作用,其作用方式分为:(1)内分泌,由内分泌细胞分泌信号分子到血液中,通过血液 循环运送到体内各个部位,作用于靶细胞。 (2)旁分泌,细胞通过分泌局部化学介质到细胞外液中,经过 局部扩散作用于邻近靶细胞。在多细胞生物中调节发育的许多生长因子往往是通过旁分泌起作用的。此外,旁分泌方式对创伤或感染组织刺激细胞增殖以恢复功能也具有重要意义。 (3)自分泌,细胞对自身分泌的物质产生反应。自分泌信号常 存在于病理条件下,如肿细胞合成并释放生长因子刺激自身,导致肿瘤细胞的'持续增殖。 (4)通过化学突触传递神经信号,当神经元接受刺激后,神经 信号以动作电位的形式沿轴突快速传递至神经末梢,电压门控的Ca2+

通道将电信号转换为化学信号。 通过胞外信号介导的细胞通讯步骤 (1)产生信号的细胞合成并释放信号分子。 (2)运送信号分子至靶细胞。 (3)信号分子与靶细胞受体特异性结合并导致受体激活。 (4)活化受体启动胞内一种或多种信号转导途径。 (5)引发细胞功能、代谢或发育的改变。 (6)信号的解除并导致细胞反应终止。 核被膜所具有的功能 一方面,核被膜构成了核、质之间的天然选择性屏障,将细胞分成核与质两大结构与功能区域,使得DNA复制、RNA转录与加工在核内进行,而蛋白质翻译则局限在细胞质中。这样既避免了核质问彼此相互干扰,使细胞的生命活动秩序更加井然,同时还能保护核内的DNA分子免受损伤。 另一方面,核被膜调控细胞核内外的物质交换和信息交流。核被膜并不是完全封闭的,核质之间进行着频繁的物质交换与信息交流。这些物质交换与信息交流主要是通过核被膜上的核孔复合体进行的。 核被膜的结构组成及特点 (1)核被膜由内外两层平行但不连续的单位膜构成。面向核质的一层膜被称作内(层)核膜,而面向胞质的另一层膜称为外(层)核膜。两层膜厚度相同,约为7。5 nm。两层膜之间有20~40nm的

生物化学总结

名词解释: 1.糖:糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成,其分子式是(CH2O)n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖:是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子) 4.多糖:有许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量大,在水中不能成真溶液,均无甜味,无还原性。有旋光性,无变旋现象。 5.构象:在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型:在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象:当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象,叫做变旋现象。 8.旋光性:当光通过含有某物质的溶液时,使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类:是脂肪及类脂的总称,其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值:完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用:脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败:脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中,受到空气的作用,游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸,产生难闻的恶臭味,称之酸败。13.酸值:中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数,称为酸值(酸价),可表示酸败的程度。 14.卤化作用:油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应,生产卤代脂肪酸,称为卤化作用。 15.碘值:100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价(碘化值),可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化:Ni的作用下,甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应,油脂被饱和,液态变为固态,可防止酸败。 17.必须脂肪酸:多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素,不能自身合 成,需从食物摄取,故称必需脂酸。 18.维生素(vitamin):是机体维持正常生理功能所必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19:维生素原:本身不是维生素,但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸(nucleic acid):是含有磷酸基团的重要生物大分子,因最初从细胞核分离获得,又具有酸性,故称为核酸。 21.核苷:碱基和核糖(脱氧核糖)通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷(脱氧核苷)。 22.核苷酸:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。 23. DNA一级结构:指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序(碱基排列顺序) 24.DNA的变性:有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力,使核酸分子的空间结构改变,从而引起核酸理化性质和生物学功能改变,这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

(完整版)生物化学最核心的知识点总结

生物化学最核心的知识点总结 1)竞争性抑制:抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变,表观Km值升高。 2)非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降,表观Km值不变。 3)反竞争性抑制:抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程,但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜,故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体,然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 (1)α-磷酸甘油穿梭:这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中,胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2,磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆,参与下一轮穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP (2)苹果酸-天冬氨酸穿梭:这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中,胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原为苹果酸,后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链,生成3分子ATP。 可见,在不同组织,通过不同穿梭机制,胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样,参与氧化呼吸链的途径不一样,生成的ATP数目不一样。 3. 1)作为酶活性中心的催化基团参加反应; 2)作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用; 3)为稳定酶的空间构象所必需; 4)中和阴离子,降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。(1)进位:氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位;(2)转肽酶催化成肽;(3)转位:由EF-G转位酶催化,新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位,A 位空留,卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是:(1)大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性;(2)在真核mRNA的3′末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列,因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续,这段多聚A尾巴慢慢变短。因此,目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。(2)TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶(异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶)。(3)TAC的中

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

华师细胞生物学简答题(个人复习总结)

1、何谓成熟促进因子(MPF)?包括哪些主要成分?如何证明某一细胞提取液含有MPF? 成熟促进因子是指M期细胞中存在的促进细胞分裂的因子,是由两个不同亚基组成的异质二聚体,其一为调节亚基,有周期蛋白组成;其二为催化亚基,是丝氨酸/苏氨酸型蛋白激酶,其活性有懒于周期蛋白,故称为周期依赖性蛋白激酶。可以通过蛙卵细胞质移植实验证实MPF。成熟蛙卵细胞的细胞质可以诱导未成熟的蛙卵细胞提前进入成熟期。 2、简述微管、微丝和中间纤维的主要异同点?(顺序为微管、微丝、中间纤维) 直径:22nm、7nm、10nm;基本构件:α、β—微管蛋白,肌动蛋白,中间纤维丝蛋白;相对分子量(乘10的3次):50,43,40~200;结构:13根原丝围成的α—螺旋中空管状,双股α—螺旋,多级螺旋;极性:有,有,无;单体蛋白库:有,有,无;踏车现象:有,有,无;特异性药物:秋水仙素、长春花碱,细胞松弛素B、鬼笔环肽,无;运动相关蛋白:驱动蛋白、动力蛋白,肌球蛋白,无;主要功能:细胞运动、胞内运输、支持作用,变形运动、形状维持、胞质环流、胞质分裂环的桶状结构,骨架作用、细胞连接、信息传递;细胞分裂:纺锤体,无,包围纺锤体。 3、为什么将内质网比喻“开放的监狱”? KDEL信号序列为内质网驻守信号,如果内质网驻守蛋白被错误的包装进了COPII,并运输到顺面高尔基体,高尔基体膜上存在KDEL识别受体,能识别错误运输来的内质网驻守蛋白,并形成COP I小泡,将内质网驻守蛋白运输返回内质网。 4、在研究工作中分离得到一个与动物减数分裂直接相关的基因A,如果想由此获得该基因的单克隆抗体,请简要叙述实验方案及其实验原理。 英国科学家Milstein和Kohler因提出单克隆抗体而获得1984年诺贝尔生理学或医学奖。它是将产生抗体的单个B淋巴细胞同肿瘤细胞杂交,获得既能产生抗体又能无线增值的杂种细胞,并一次生产抗体的技术。其原理是:B淋巴细胞能够产生抗体,但在体外不能进行无限分裂;而肿瘤细胞虽然可以在体外进行无限传代,但不能产生抗体。将这两种细胞融合后得到的杂交瘤细胞具有两种亲本细胞的特性。 实验方案:a、表达基因A的蛋白,免疫小老鼠,获得免疫的淋巴细胞;b、将经过免疫的小老鼠的淋巴细胞与Hela细胞融合;c、利用选择培养基对融合细胞进行培养筛选,只有真正融合的细胞才能继续生长;d、融合细胞的培养,抗体的纯化。 5、微管是体内膜泡运输的导轨,请分析体内膜泡定向运输的机制? 微管是有极性的,微管的马达蛋白(动力蛋白和驱动蛋白)运输小泡也是单向的。动力蛋白向微管的负极运输小泡,驱动蛋白向微管的正极运输小泡。,另外,起始膜泡上有V-SNARE,靶膜上有T-SNARE。V-SNARE与T-SNARE选择性识别并定向融合。这两种因素共同导致了膜泡的定向运输。 6、简述细胞周期蛋白B的结构特点和动态调控机制?

生物化学知识点总结材料

生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学: 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 (1)生物化学的发展史分为哪几个阶段? 生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段(20世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20世纪初至20世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也 文案大全

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

细胞生物学总结复习重点细胞信转导

4、细胞通讯:一个细胞发出的信息通过介质传递到另一个细胞产生相应的反应。对于多细胞生物体的发生和组织的构建,协调细胞的功能,控制细胞的生长、分裂、分化和凋亡是必须的。包括分泌化学信号(内、旁、自、化学突触)、细胞间接触、和相邻细胞间间隙连接。 5、细胞识别:细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子(配体)选择性地相互作用,进而导致胞内一系列生理生化变化,最终表现为细胞整体的生物学效应的过程。 20、信号分子:生物体内的某些化学分子,如激素、神经递质、生长因子、气体分子等,在细胞间和细胞内传递信息,特称为信号分子。 21、信号通路:细胞接受外界信号,通过一整套的特定机制,将胞外信号转导为胞内信号,最终调节特定基因的表达,引起细胞的应答反应,这种反应系列称为细胞信号通路。 22、受体:一种能够识别和选择性地结合某种配体(信号分子)的大分子,当与配体结合后,通过信号转导作用将胞外信号转导为胞内化学或物理的信号,以启动一系列过程,最终表现 偶联型受体和酶偶联的受体。 23、第一信使:一般将胞外信号分子称为第一信使。 24、第二信使:细胞表面受体接受胞外信号后最早在胞内产生的信号分子。细胞内重要的第二信使有:cAMP、cGMP、DAG、IP3等。第二信使在细胞信号转导中起重要作用,能够激活级联系统中酶的活性以及非酶蛋白的活性,也控制着细胞的增殖、分化和生存,并参与基因转录的调节。 10、IP3IP2IP4。DG通过两种途径终止 其信使作用:一是被 水解成单脂酰甘油。 13、分子开关:在细胞内一系列信号传递的级联反应中,必须有正、负两种相辅相成的反馈机制精确调控,也即对每一步反应既要求有激活机制,又必然要求有相应的失活机制,使细胞内一系列信号传递的级联反应能在正、负反馈两个方面得到精确控制的蛋白质分子称为分子开关。 25、G—蛋白:由GTP控制活性的蛋白,当与GTP结合时具有活性,当与GDP结合时没有活性。既有单体形式(ras蛋白),也有三聚体形式(Gs活Gi抑)。在信号转导过程中起着分子开关的作用。 28、蛋白激酶A:称为依赖于cAMP的蛋白激酶A,是由四个亚基组成的复合物,其中两个是调节亚基,两个是催化亚基;PKA的功能是将ATP上的磷酸基团转移到特定蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上,使蛋白质被磷酸化,被磷酸化的蛋白质可以调节下游靶蛋白的活性。29、双信使系统:胞外信号分子与细胞表面G蛋白偶联的受体结合后,激活质膜上的磷脂酶C(PLC),使质膜上的二磷酸磷脂酰肌醇分解成三磷酸肌醇(IP3)和二酰基甘油(DG)两个第二信使,将胞外信号转导为胞内信号,两个第二信使分别激动两个信号传递途径即IP3—Ca+和DG—PKC途径,实现对胞外信号的应答,因此将这一信号系统称为“双信使系统”。 12、目前已知的这类受体都 是跨膜蛋白,当胞外配体与受体结合即激活受体胞内段的酶活性。 个氨基酸残基组成,分布于质膜胞质侧,结合GTP 时为活化状态,结合GDP时失活状态,因此Ras蛋白属于GTP结合蛋白,具有GTP酶活性,具有分子开关的作用。突变后的Ras蛋白不能水解GTP …………………………………… 1.细胞质基质中Ca2+浓度低的原因是什么?

细胞生物学重点总结

细胞生物学重点总结 Document number:NOCG-YUNOO-BUYTT-UU986-1986UT

细胞生物学期末复习资料整理 第一章:1、细胞生物学cell biology:是研究细胞基本生命活动规律的科学, 是在显微、亚显微和分子水平上,以研究细胞结构与功能,细胞增殖、分化、 衰老与凋亡,细胞信号传递,真核细胞基因表达与调控,细胞起源与进化等为 主要内容的一门学科。P2 1、什么叫细胞生物学试论述细胞生物学研究的主要内容。P3-5 答:细胞生物学是研究细胞基本生命活动规律的科学,它是在三个水平(显微、亚 显微与分子水平)上,以研究细胞的结构与功能、细胞增殖、细胞分化、细胞衰 老开发商地亡、细胞信号传递、真核细胞基因表达与调控、细胞起源与进化等 为主要内容的一门科学。 细胞生物学的主要研究内容主要包括两个大方面:细胞结构与功能、细胞重要 生命活动。涵盖九个方面的内容:⑴细胞核、染色体以及基因表达的研究;⑵ 生物膜与细胞器的研究;⑶细胞骨架体系的研究;⑷细胞增殖及其调控;⑸细 胞分化及其调控;⑹细胞的衰老与凋亡;⑺细胞的起源与进化;⑻细胞工程; ⑼细胞信号转导。 2、试论述当前细胞生物学研究最集中的领域。 P5-6 答:当前细胞生物学研究主要集中在以下四个领域:⑴细胞信号转导;⑵细胞 增殖调控;⑶细胞衰老、凋亡及其调控;⑷基因组与后基因组学研究。人类亟 待通过以上四个方面的研究,阐明当今主要威胁人类的四大疾病:癌症、心血 管疾病、艾滋病和肝炎等传染病的发病机制,并采取有效措施达到治疗的目 的。 3.细胞学说(cell theory) p9 细胞学说是1838~1839年间由德国的植物学家施莱登和动物学家施旺所提出, 直到1858年才较完善。它是关于生物有机体组成的学说,主要内容有: ①细胞是有机体,一切动植物都是由单细胞发育而来,即生物是由细胞和细 胞的产物所组成; ②所有细胞在结构和组成上基本相似; ③新细胞是由已存在的细胞分裂而来; ④生物的疾病是因为其细胞机能失常。 4、细胞学发展的经典时期 P10 ⑴原生质理论的提出;⑵细胞分裂的研究;⑶重要细胞器的发现。 第二章:试论述原核细胞与真核细胞最根本的区别。 P35-37 答:原核细胞与真核细胞最根本的区别在于:①生物膜系统的分化与演变:真 核细胞以生物膜分化为基础,分化为结构更精细、功能更专一的基本单位—— 细胞器,使细胞内部结构与职能的分工是真核细胞区别于原核细胞的重要标 志;②遗传信息量与遗传装置的扩增与复杂化:由于真核细胞结构与功能的复

生物化学总结

第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。 根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。 (1)非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。 (2)极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。 (3)酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。 (4)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。 ?含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。 ?芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同,成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI),氨基酸带有的净电荷为零,在电场中不泳动。pI值的计算如下:pI=1/2(pK1 + pK2),(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 (1)吸收波长:280nm (2)结构特点:分子中含有共轭双键 (3)光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 (4)呈色反应:氨基酸与茚三酮水合物共加热,生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰;蓝紫色化合物=(氨基酸加热分解的氨)+(茚三酮的还原产物)+(一分子茚三酮)。 肽的相关概念 (1)寡肽:小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽:大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基:肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键:连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

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