生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学
蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%），
组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）；
碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R）
非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）；
极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）；
芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W）
肽的基本特点
一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在），
二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构，
四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构
蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变
等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
蛋白质稳定胶体溶液的条件：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜），
蛋白质变性：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。实质：空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键
沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数
沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀
二、核酸化学
核酸的特征性元素：P，组成元素：C、H、O、N、P，核苷酸的组成成分：一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U），
DNA的组成单位：一分子磷酸、一分子脱氧核糖、一分子碱基（A、G、C、T）;RNA的组成单位：磷酸、核糖、碱基（A、G、C、U）
核苷酸连接的化学键（磷酸二酯键）：一个核苷酸与另一个核苷酸通过三五磷酸二酯键连接，互补碱基通过氢键相连一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基
DNA二级结构特点：1、为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列；
2 、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧,碱基位于内侧；
3 、两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且A=T、G ≡ C（碱基互补原则）；
4 、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直,糖环平面接近平行
5 、螺旋的螺距为3.4nm,直径为2nm,相邻两个碱基对之间的垂直距离为0.34nm,每圈螺旋包含10个碱基对
6 、螺旋结构中,围绕中心轴形成两个螺旋形的凹槽.（即有大小沟）
或1、Chargaff法则，不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同，DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变，A=T G=C A+G=T+C
2、右手双螺旋结构：两股DNA反向互补形成双链结构、DNA双链进一步形成右手螺旋结构、氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性
RNA含有较多的稀有碱基，它们各具不同功能
mRNA（是在蛋白质合成过程中负责传递遗传信息、直接指导蛋白质合成的RNA。含量少、种类多、寿命短、大小差异大。由编码区和非翻译区密码子构成）结构特点：1 真核生物mRNA有5’端帽子结构（m7G）和3’端的Poly(A)尾巴（组氨酸不具尾巴哈）~
2 真核细胞的前mRNA有许多内含子(会被加工剪接为成熟的mRNA翻译)~
3 真核细胞的mRNA多是单顺反子,即一条mRNA编码一条多肽~
4 原核的转录翻译在一个空间（因为无细胞核）,但是真核的就在不同的区域~
5 还有就是半衰期不同,原核的降解得很快~大多时候都是边转录边翻译边降解的,真核相对要慢点
tRNA（是在蛋白质合成过程中负责转运氨基酸、解读mRNA遗传密码的RNA。）结构特点：（一级）1、是一类单链小分子RNA，长73~93nt。2、是含有碱基最多的RNA，含7~15个稀有碱基，分布在非配对区。3、5’端核苷酸往往是鸟苷酸。4、3’端是CCA 序列，其3’-羟基是氨基酸结合位点。5、二级结构呈三叶草形TψC环识别核糖体一：结构特点：①含有稀有碱基较多,达核苷酸总量的5％-20％.②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异,但其3’端都含有CCA序列,是所有tRNA接受氨基酸的特定位置.
③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象,结构较稳定,半衰期均在24小时以上.
二：主要功能：①运输功能②在逆转录作用中作为合成互补链DNA链的引物.③在细菌细胞壁、叶绿素、脂多糖和氨酰磷脂酰甘油的合成中都与某些tRNA的参与有关.
核酸的紫外吸收性质：在260mm附近存在吸收峰
核酸变性的定义;在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规线团，称为核酸的溶解、变性。
增色效应：变性导致核酸紫外吸收值增大的现象
解链温度（Tm）：使双链DNA解链度达到50%所需要的温度，也叫变性温度、熔点三、酶
酶活性中心（能与直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位）的特点：（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（2）酶的活性部位是一个三维实体；（3）酶的活性部位与底物诱导契合；（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（6）酶活性部位具有柔性或可运动性。或有两个必需基团，一个结合基团（与底物结合，形成酶-底物复合物），一个催化基团（改变底物分计算酶的转换数：酶的转换数（催化常数）即酶
温度对酶活性的影响：酶是蛋白质，温度对酶的影响有两重性1、升高反应温度，提高活化分子数，使酶促反应加快2、过高导致蛋白质变性失活，使酶促反应减慢（当反应温度低于最适温度时，每升温10℃，反应可加快1~2倍；当反应温度高于最适温度时，多数酶在60℃以上变性显著，80℃以上发生不可逆变性）
抑制作用的分类：不可逆抑制作用（不可逆抑制剂：巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂）；可逆抑制剂-可逆抑制作用（竞争性抑制剂-竞争性抑制作用、非竞争性抑制剂-非竞争性抑制作用、反竞争性抑制剂-反竞争性抑制作用）
有机磷农药中毒机制：有机磷中毒时乙酰胆碱酯酶受到抑制，造成乙酰胆碱在接头间隙内积累，出现胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状（肌束颤动、瞳孔缩小、胸闷、恶心呕吐、腹痛腹泻、大小便失禁、大汗、汗泪流涎、气道分泌物增多、心率减慢等）。
竞争性抑制作用的定义：指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。
作用特点：1 抑制剂和底物的结构相似，都能与酶的活性中心结合。2 抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心。3 抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。4 动力学特征是表现Km值增大，表现Vmax不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用。
酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原激活：有些酶在刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性的前体，必需水解一个或者几个特定肽键，使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶原向酶转化的过程。实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。
生理意义：酶原是酶的安全转运形式、酶原是酶的安全储存形式。
四、维生素
维生素的分类：水溶性维生素、脂溶性维生素。
水溶性维生素的分类：维生素C、B族维生素（硫胺素、核黄素、烟酰胺、吡哆醛、泛酸、生物素、叶酸、钴胺素和硫辛酸等）。特点：1 易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。2 机体储存量很少，必须经常摄取。3 摄取过多部分可以随尿液排出体外，一般不会导致积累而引起中毒
脂溶性维生素的分类：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K等。维生素A和维生素D是激素前体。特点：1、易溶于脂肪及有机溶剂，不溶于水。2、在食物中常与脂类共存。
3、在血浆中与脂蛋白或特异的结合蛋白结合运输。
4、可以在脂肪组织、肝脏内储存。
5、会因脂类吸收不足而吸收不足，甚至出现缺乏症。
6、摄取过多会发生中毒
维生素C：维生素C是多种羟化酶的辅助因子（1、在胶原蛋白的翻译后修饰过程中参与脯氨酸和赖氨酸的羟化，促进成熟胶原蛋白的合成。2、参与胆固醇转化。3、参与芳香族氨基酸代谢。4、参与肉碱合成。5、参与肽类激素酰胺化）；维生素C参与其他代谢（1、维持巯基酶活性中心巯基的还原状态，保护巯基酶。2、把氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原成还原型谷胱甘肽（GSH）。3、把高铁血红蛋白还原成血红蛋白，恢复其运氧能力。4、把Fe3+还原成Fe2+，有利于非血红素铁的吸收。5、保护低密度脂蛋白不被氧化。6、保护叶酸不被氧化。7、胃液中维生素C浓度极高，可以防止形成具有致癌性的N-亚硝基化合物。）临床上主要用于防治坏血病，治疗高铁血红蛋白症，还用于病毒性疾病、缺铁性贫血、组织创伤、血小板减少性紫癜等的辅助治疗。
活性形式：维生素C（去氢抗坏血酸）缺乏坏血病
维生素B1（硫胺素）活性形式焦磷酸硫胺素
维生素B2（视黄素）活性形式黄素辅酶
维生素PP（维生素B3 ）活性形式辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ
维生素B6 活性形式磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
泛酸活性形式辅酶A和酰基载体蛋白
叶酸活性形式5,6,7，8-四氢叶酸缺乏巨幼细胞性贫血
维生素B12 （钴胺素）活性形式甲钴胺素和5’-脱氧腺苷钴胺素
维生素A缺乏夜盲干眼病过多中毒
五、生物氧化
生物氧化的定义：指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程。
特点：营养物质在体内、外氧化分解的化学本质相同，耗氧量相同，终产物相同，释放能量相同；1、生物氧化过程是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的。2、营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多地以化学能的形式储存于高能化合物中，使其得到最有效的利用。3、生物氧化的产物二氧化碳是由有机酸发生脱羧反应生成的，并非如体外氧化时碳直接与氧分子反应生成。4、生物氧化的产物主要是由营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成的，并非如体外氧化时氢原子直接与氧分子反应生成。
呼吸链中的递氢体（黄素蛋白、泛醌）与递电子体（铁硫蛋白、细胞色素a、b、c）。
呼吸链：指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体与递电子体。这是一个通过连续反应有序传递电子的过程，又称电子传递链。
其作用：接收营养物质释出的氢原子（还原当量），并将其电子传递给氧分子。
在呼吸链中，能传递酶或辅酶称为递氢体。
在呼吸链中，能传递电子的称为递电子体。
各细胞色素在电子传递中的顺序Cytb1→C1→C→aa3→O2
呼吸链的分类：NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链。
ATP生成方式：（主）底物水平磷酸化、氧化磷酸化。
底物水平磷酸化（底物磷酸化）：指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能集团转移推动合成ATP。
氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP:ADP+Pi →ATP+H2O。
细胞质中NADH的氧化产能情况：
氧化磷酸化的影响因素：ADP（速度主要受其调控）甲状腺激素呼吸链抑制剂解耦联剂ATP合酶抑制剂线粒体DNA突变
细胞质NADH的氧化：1,3-磷酸甘油穿梭主要在骨骼肌脑和其他神经组织
苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心脏肝脏和肾脏细胞
六、糖代谢
糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解。
特点：伴有少量ATP生成在细胞质中进行不需要氧气每一反应步骤基本都有特异的酶催化。
生理意义：1、糖酵解是机体或局部在相对缺氧时快速补充能量的一种有效方式。2、某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。3、糖酵解的中间产物是其它物质的合成材料。
糖有氧氧化：当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进如线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动
三个阶段：葡萄糖氧化生成丙酮酸关键酶己糖激酶或葡萄糖激酶磷酸果糖激酶1
3~5ATP
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A 5ATP
三羧酸循环与氧化磷酸化关键酶柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体30/32ATP
三羧酸循环生理意义：是糖、脂肪、蛋白质分解代谢的共同途径是代谢枢纽磷酸戊糖代谢的生理意义：1、5-磷酸核糖用于合成核苷酸，核苷酸是核酸的合成原料，核酸参与蛋白质的合成。5-磷酸核糖还用于合成辅助因子（CoA、FAD、NAD+）。2、NADPH为还原性合成代谢（如脂肪酸合成、胆固醇合成）提供还原当量。3、NADPH作为谷胱甘肽还原酶（含二硫键、FAD的同二聚体黄素蛋白）的辅酶，参与氧化型谷胱甘肽（GSSG）还原成还原型谷胱甘肽（GSH）的反应：GSSG+NADPH+H*→2GSH+NADP*,维持细胞内高水平GSH，支持其以下作用：①保护巯基酶和其他巯基蛋白，②清除活性氧和其他氧化剂。4、NADPH参与生物转化。5、产物5-磷酸核糖和NADPH是重要的生命物质
蚕豆病的发病原因：患者6-磷酸葡萄糖脱氢酶基因异常，红细胞内磷酸戊糖途径障碍，导致NADPH水平低下，进而GSH水平低下，容易发生溶血，导致急性溶血性贫血，并且常在进食蚕豆24~48小时内出现溶血症状
糖原合成能量供应：每连接一个葡萄糖需要消耗一个ATP 一个UTP
肌糖原不能补充血糖的原因：肌纤维中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，不能使肌糖原分解为葡萄糖和补充血糖，其分解产物是乳酸或彻底氧化为 H2O 和 CO2，只能供给肌肉本身利用
糖异生的原料：乳酸、丙酮酸、氨基酸、甘油、三羧酸循环中间产物
定义：指由非糖物质合成葡萄糖的过程。
部位：（主）肝脏的细胞质和线粒体内，肾皮质内少量
生理意义：1、在饥饿时维持血糖水平的相对稳定，2、参与食物氨基酸的转化与储存，3、参与乳酸的回收利用，4、肾脏糖异生促进排氨排酸
乳酸循环（Cori循环）：指由骨骼肌细胞内的糖酵解与肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸-葡萄糖循环
循环过程：1、集体剧烈运动，骨骼肌分解肌糖原，生成6-磷酸葡萄糖2、6-磷酸葡萄糖通过糖酵解生成乳酸，通过底物磷酸化合成ATP，为骨骼及运动供能3、乳酸入血，被肝细胞摄取4、乳酸通过糖异生合成葡萄糖5、葡萄糖入血，被肌细胞摄取6、葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖，通过糖酵解生成乳酸，形成乳酸循环7、运动过后，6-磷酸葡萄糖合成肌糖原生理意义：①乳酸再利用，避免营养流失，②防止乳酸积累引起中毒，③肝脏通过乳酸循环为骨骼肌供能
血糖：血液中游离的葡萄糖，全血为3.6~5.3mmol/l 血浆为3.9~6.1mmol/L
血糖的来源和去路：来源食物糖的消化吸收肝糖原分解糖异生去路：氧化分解供能合成糖原转化为其他非糖类物质血糖过高时随尿液排出体外
肝脏对血糖的调节机制：肝脏调节糖原合成分解
肾脏调节不高于肾糖阈肾小管重吸收回血高于肾糖阈随尿液排出体外
神经调节促进分泌肾上腺素和去甲肾上腺素，促进肝糖原分解促进分泌胰岛素降血糖
激素调节胰岛素胰高血糖素生长激素肾上腺素甲状腺激素共同调节
肝脏对血糖的调节机制：肝脏是维持血糖水平的主要器官，在神经和激素的控制下通过控制
糖原代谢与糖异生调节血糖。
胰岛素对血糖的调节机制：胰岛B细胞分泌的胰岛素是主要激素中唯一能降低血糖水平的激素，通过调节糖代谢途径维持血糖平衡
七、脂代谢
脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程
甘油氧化：骨骼肌细胞和脂肪细胞内甘油激酶活性低，所以它们不能利用甘油
脂肪酸氧化：除了脑组织外（蛋白质不能通过血脑屏障），大多数组织能氧化脂肪酸
脂酰辅酶A进入线粒体的载体：L-肉碱
甘油三酯分解：脂肪动员→甘油磷酸二羟丙酮→糖代谢
↓
脂肪酸→脂酰辅酶A→肉碱酰基转移酶1→脂酰辅酶A→乙酰辅酶A→酮体
↓
三羧酸循环
β氧化：1、脱氢
2、加水
3、再脱氢
4、硫解
脂酰辅酶A进入线粒体的载体：L-肉碱β-氧化的四步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。脂肪酸合成原料的来源：乙酰辅酶A和NADPH
酮体的定义：包括乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的产物。
代谢特点：肝内生成，肝外利用
生理意义：1、是脂肪酸分解代谢的产物，是乙酰辅酶A的转运形式2、是肝脏输出能源的一种形式3、维持血糖水平的稳定，节约蛋白质消耗
胆固醇（在体内不能彻底氧化分解）合成的限速酶：HMG-CoA
胆固醇醇化：1、在肝细胞和小肠细胞内，反应由脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶（ACAT）催化
2、在血浆中，反应由卵磷脂-胆固醇酰基转移酶（LVAT）催化
胆固醇去路：随胆汁排出0.9g，皮脂腺排出0.1g
转化成胆汁酸0.5g、维生素D3、类固醇激素胆固醇酯合成
血脂测定的时间:空腹12~14小时
血脂在血液中运输的形式:与蛋白质结合形成血浆脂蛋白
血浆脂蛋白：由脂类和蛋白质非共价结合形成的球形颗粒，种类、结构、来源、去路、功能不同
脂蛋白按密度分为：乳糜颗粒（CM）转运食物甘油三酯和胆固醇
极低密度脂蛋白(VLDL) 输出肝细胞和成都甘油三酯和胆固醇
低密度脂蛋白(LDL) 向肝外组织转运胆固醇
高密度脂蛋白(HDL) 从肝外组织向肝内转运胆固醇
空腹血浆中不含乳糜颗粒
动脉粥样硬化：由于血脂过多，沉积过大，中动脉内膜下，内膜灶状纤维化，粥样斑块形成，
致管壁变硬、管腔狭窄，从而而影响受累器官的血液供应，动脉内皮细胞损伤，脂质浸润，可发生出血，溃疡，血栓形成，动脉瘤形成，钙化等继发性改变，冠状动脉有以上变化可引起冠心病
LDL受体缺陷降低VLDL和LDL水平和提高HDL水平是防治基本原则
八、蛋白质分解代谢
氮平衡（是对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用以评价机体蛋白质代谢状况）的分类及对应人群：氮总平衡（零氮平衡）（健康成人）、氮正平衡（儿童、孕妇及康复期患者）、氮负平衡（长时间饥饿者及消耗性疾病、大面积烧伤和大量失血患者）。
必需氨基酸的定义：不能在人体内合成，或者合成速度太慢不足以满足需要，必需由食物提供，缺乏任意一种都会引起氮负平衡的氨基酸（异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸）
非必需氨基酸：可以在人体内合成，不依赖食物供给
食物蛋白营养价值的判断：其营养价值取决于其必需氨基酸含量高低及种类和比例是否与人体需求一致。
蛋白质腐败作用的定义：指经过消化后，少量（不到摄入氮的4%）未被消化的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用，进行分解代谢。腐败产物中既有营养成分，又有有毒物质
氨基酸代谢库：是指分布于全身各组织及体液内游离氨基酸的总和
来源：食物蛋白质的消化吸收组织蛋白降解机体利用α–酮酸和氨合成非必需氨基酸
转氨基反应特点：1、反应过程只发生氨基转移，未产生游离氨2、反应可逆3、作为一个四底物可逆反应，都是氨基酸把α-氨基转移给α-酮戊二酸
4、转氨酶需要维生素B6的活性形式作为辅助因子
5、许多氨基酸都能通过转氨基反应脱氨基，除赖氨酸，脯氨酸，羟脯氨酸
转氨酶广泛分布于各组织细胞质和线粒体中，尤其是在心肌细胞和肝细胞内活性最强
AST心脏中含量最高当组织细胞受损，膜通透性提高，转氨酶出胞，导致血浆转氨酶水平升高，病毒性肝炎，化脓性胆管炎，急性胆囊炎，心肌梗死患者血浆ALT明显升高
ALT 肝脏中含量最高心肌梗死患者血浆中ALT明显升高临床常用ALT和AST作为疾病的诊断和预后指标
氧化脱氨基：分布广，活性高是以NAD+为辅酶不需氧脱氢酶所催化的反应可逆是一种变构酶
联合脱氨基：氨基酸转氨基和谷氨酸氧化脱氨基结合
氨的来源：①氨基酸脱氨基（主），②其他含氮物分解，如胺类，③肠道内的腐败和尿素分解产氨，④在肾远曲小管上皮细胞中，谷氨酰胺可水解产生氨。
去路：①在肝脏合成尿素，通过肾脏排出体外（主），②合成谷氨酸、谷氨酰胺等非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮化合物，③部分由谷氨酰胺转运至肾脏，水解产生氨，与H*结合成NH4*，排出体外。
氨在血液中的运输形式：谷氨酰胺、丙氨酸
鸟氨酸循环的生理意义：氨是含氮化合物分解产生的有毒物质，尿素是氨的主要排泄形式，调节酸碱平衡
九、核苷酸代谢
嘌呤代谢产物:尿酸（UA），相关疾病：腺苷脱氨酸缺乏症、痛风
痛风：健康人血浆中尿酸水平为0.12~0.36mmol/l，当大量进食高嘌呤食物或体内核酸大量分解造成尿酸生成过多、或尿酸排泄发生障碍时，尿酸在体内积累。尿酸水溶性差，浓度超过0.48mmol/l，且持久不降，就会形成尿酸盐晶体，警惕除沉积于关节和软骨组织会导致痛风，沉积于肾脏会形成肾结石
密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每三个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码
与细胞液中的载体蛋白结合形成胆红素-载体蛋白复合物，向滑面内质网转运，在滑面内质网与两分子UDP-葡萄糖醛酸结合生成结合胆红素，易于从肝细胞分泌，汇入胆汁并排入肠道
或尿液排出体外。
生理意义：灭活大部分生物活性物质增加非营养物质的水溶性和极性易于排出解毒和致毒双重性
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
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一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶