生物化学知识点总结及习题
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章氨基酸和蛋白质
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
１、非极性氨基酸
包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
２、极性氨基酸
极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：脯氨酸
含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸
注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组
二、氨基酸的理化性质
１、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在
570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：
α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，
每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质
１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３
b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
１、沉淀，见六、２
２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析
a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成
（蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）
↓
测定肽链头、尾的氨基酸残基
二硝基氟苯法（DNP法）
头端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等
丹酰氯法
↓
水解肽链，分别分析
胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键
胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键
溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键
↓
Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序
（氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定
氨基酸种类）
b.通过核酸推演氨基酸序列。
第二章核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：
NH2
NH2 O CH3 O O
O O O NH2
胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能
１、DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：
a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
２、DNA的三级结构
三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
３、功能
DNA的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能
DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA 在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。如：
名称功能
核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分
信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板
转运RNA(tRNA)转运氨基酸
不均一核RNA(HnRNA)成熟mRNA的前体
小核RNA(SnRNA)参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修饰
１、信使RNA（半衰期最短）
１）hnRNA为mRNA的初级产物，经过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质
２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
３）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一
个氨基酸，为三联体密码。
２、转运RNA（分子量最小）
１）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
２）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和Tψ环，位于下方的环叫作反密码环。反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。所有tRNA3′末端均有相同的CCA-OH结构。
３）三级结构为倒L型。
４）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。
３、核蛋白体RNA（含量最多）
１）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
２）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器－－核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。
４、核酶：某些RNA 分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。这种具有催化作用的RNA称为核酶。
五、核酸的理化性质
１、DNA的变性
在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA
的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G ＋C比例越高，Tm值越高。
２、DNA的复性和杂交
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。
六、核酸酶（注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。可分为DNA酶和RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。
第三章酶
一、酶的组成
单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；
辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
参与组成辅酶的维生素
转移的基团辅酶或辅基所含维生素
氢原子NAD+﹑NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）
FMN﹑FAD 维生素B2
醛基TPP 维生素B1
酰基辅酶A﹑硫辛酸泛酸、硫辛酸
烷基钴胺类辅酶类维生素B12
二氧化碳生物素生物素
氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）
四氢叶酸叶酸
甲基、等一
碳单位
二、酶的活性中心
酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。
三、酶反应动力学
酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。
１、底物浓度
１）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。
２）米氏方程式
V＝Vmax［S］／Km＋［S］
a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
２、酶浓度
在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。
３、温度
温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。
４、PH
酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值为酶的最适PH值，如胃蛋白酶的最适PH约为1.8，肝精氨酸酶最适PH为9.8，但多数酶的最适PH接近中性。
最适PH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。
５、激活剂
使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，大多为金属离子，也有许多有机化合物激活剂。分为必需激活剂和非必需激活剂。
６、抑制剂
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。可分为：
１）不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。又可分为：
a.专一性抑制剂：如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用。
b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒。
２）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和（或）酶－底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。可分为：
a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（５-FU ）、6-巯基嘌呤（6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。
Vmax不变，Km值增大
b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
Vmax降低，Km值不变
c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
Vmax、Km均降低
四、酶活性的调节
１、酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
２、变构酶
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。
３、酶的共价修饰调节
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等，其中以磷酸化修饰最为常见。
五、同工酶
同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。
如乳酸脱氢酶是四聚体酶。亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如LDH1（HHHH)、LDH2(HHHM）等。它们具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的Km值。单个亚基无酶的催化活性。心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。
肌酸激酶是二聚体，亚基有M型（肌型）和B型（脑型）两种。脑中含CK1（BB 型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
第四章维生素
一、脂溶性维生素
１、维生素A
作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D
作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
３、维生素E
作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
４、维生素K
作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
二、水溶性维生素
１、维生素B1
又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
２、维生素B2
又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
３、维生素PP
包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
４、维生素B6
包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
５、泛酸
又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
６、生物素
生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
７、叶酸
以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
８、维生素B12
又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
９、维生素C
促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
第二篇物质代谢及其调节
第一章糖代谢
一、糖酵解
１、过程：
见图1-1
糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。
２、调节
１）６－磷酸果糖激酶-1
变构抑制剂：ATP、柠檬酸
变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。
２）丙酮酸激酶
变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸
变构激活剂：1，6-双磷酸果糖
３）葡萄糖激酶
变构抑制剂：长链脂酰辅酶A
注：此项无需死记硬背，理解基础上记忆是很容易的，如知道糖酵解是产生能量的，那么有ATP等能量形式存在，则可抑制该反应，以利节能，上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的，因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；但也有特殊，如上述的1，6-双磷酸果糖。特殊的需要记忆，只属少数。以下类同。关于共价修饰的调节，只需记住几个特殊的即可，下面章节提及。
(1)糖原1-磷酸葡萄糖
(2)葡萄糖己糖激酶6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖6-磷酸果糖-1-激酶
ATP ADP ATP ADP
磷酸二羟丙酮
1,6-二磷酸果糖
3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸
NAD+ NADH＋H+
3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶ADP ATP ADP ATP
丙酮酸乳酸
NADH＋H+ NAD+
注：红色表示该酶为该反应的限速酶；蓝色ATP表示消耗，红色ATP和NADH等表示生成的能量或可以转变为能量的物质。以下类同。
（图1-1）
３、生理意义
１）迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要。若反应按（１）进行，可净生成３分子ATP，若反应按（２）进行，可净生成２分子ATP；另外，酵解过程中生成的２个NADH在有氧条件下经电子传递链，发生氧化磷酸化，可生成更多的ATP，但在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH，无NADH净生成。
２）成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
３）红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。
４）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
４、乳酸循环
葡萄糖葡萄糖葡萄糖
糖糖
异酵
生解
途途
径径
丙酮酸丙酮酸
乳酸乳酸乳酸
(肝) (血液) (肌肉)
乳酸循环是由于肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖，释出葡萄糖。肌肉除糖异生活性低外，又没有葡萄糖-6-磷酸酶。
生理意义：避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
二、糖有氧氧化
１、过程
1)、经糖酵解过程生成丙酮酸
2)、丙酮酸丙酮酸脱氢酶复合体乙酰辅酶A
NAD+ NADH＋H+
限速酶的辅酶有：TPP﹑FAD﹑NAD+﹑CoA及硫辛酸
3)、三羧酸循环
草酰乙酸＋乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶
NAD+ NADH＋H+α-酮戊二酸α-酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酸酰CoA 琥珀酸
NAD+ NADH＋H+ GDP GTP
延胡索酸苹果酸草酰乙酸
FAD FADH2 NAD+ NADH＋H+
三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。
三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化，即琥珀酰COA转变成琥珀酸，生成GTP；加上糖酵解过程中的两个，本书中共三个底物水平磷酸化。
２、调节
１）丙酮酸脱氢酶复合体
抑制：乙酰辅酶A、NADH、ATP
激活：AMP、钙离子
２）异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶
NADH、ATP反馈抑制
３、生理意义
１）基本生理功能是氧化供能。
２）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大营养物质代谢的最终共同途径。
３）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽。
４、有氧氧化生成的ATP
葡萄糖有氧氧化生成的ATP
反应辅酶ATP 第一阶段葡萄糖6-磷酸葡萄糖-1
6-磷酸果糖1，6双磷酸果糖-1
2*3-磷酸甘油醛2*1,3-二磷酸甘油酸NAD+2*3或2*2(详见)
2*1,3-二磷酸甘油酸2*3-磷酸甘油酸2*1
2*磷酸烯醇式丙酮酸2*丙酮酸2*1第二阶段2*丙酮酸2*乙酰CoA NAD+2*3
第三阶段2*异柠檬酸2*α-酮戊二酸NAD+2*3
2*α-酮戊二酸2*琥珀酰CoA NAD+2*3
2*琥珀酰CoA 2*琥珀酸2*1
2*琥珀酸2*延胡索酸FAD2*2
2*苹果酸2*草酰乙酸NAD+2*3
净生成38或36个ATP ５、巴斯德效应
有氧氧化抑制糖酵解的现象。
三、磷酸戊糖途径
１、过程
6-磷酸葡萄糖
NADP+
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
NADPH
6-磷酸葡萄糖酸内酯
6-磷酸葡萄糖酸
NADP+
NADPH
5-磷酸核酮糖
5-磷酸核糖5-磷酸木酮糖
7-磷酸景天糖3-磷酸甘油醛
5-磷酸木酮糖4-磷酸赤藓糖6-磷酸果糖
3-磷酸甘油醛6-磷酸果糖
6-磷酸果糖
２、生理意义
１）为核酸的生物合成提供５-磷酸核糖，肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸
核糖可经酵解途径的中间产物３- 磷酸甘油醛和６-磷酸果糖经基团转移反应生成。
２）提供NADPH
a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成
相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而
保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
四、糖原合成与分解
１、合成
过程：
葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG焦磷酸化酶尿苷二磷酸葡萄糖
UTP PPi (UDPG) 糖原合成酶(G)n+1＋UDP
(G)n
注：１）UDPG可看作是活性葡萄糖，在体内充作葡萄糖供体。
２）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子，游离葡萄糖不能作为UDPG的葡萄糖基的接受体。
３）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α-1，4糖苷键。在糖原合酶作用下，糖链只能延长，不能形成分支。当糖链长度达到12～18个葡萄糖基时，分支酶将约6～7个葡萄糖基转移至邻近的糖链上，以α-1，6糖苷键相接。
调节：糖原合成酶的共价修饰调节。
２、分解
过程：
(G)n+1磷酸化酶(G)n＋1-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶G＋Pi
注：１）磷酸化酶只能分解α-1，4糖苷键，对α-1，6糖苷键无作用。
２）糖链分解至离分支处约４个葡萄基时，转移酶把３个葡萄基转移至邻近糖链的末端，仍以α-1，4糖苷键相接，剩下１个以α-1，6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被α-1，6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。转移酶与α-1，6葡萄糖苷酶是同一酶的两种活性，合称脱支酶。
３）最终产物中约85％为1-磷酸葡萄糖，其余为游离葡萄糖。
调节：磷酸化酶受共价修饰调节，葡萄糖起变构抑制作用。
五、糖异生途径
１、过程
乳酸丙氨酸等生糖氨基酸
NADH
丙酮酸丙酮酸
ATP丙酮酸丙酮酸
丙酮酸羧化酶
草酰乙酸草酰乙酸(线粒体内)
天冬氨酸苹果酸
GTP天冬氨酸
NADH
草酰乙酸苹果酸
磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
磷酸烯醇式丙酮酸
2-磷酸甘油酸(胞液)
ATP3-磷酸甘油酸
NADH1，3-二磷酸甘油酸甘油ATP
3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油
NADH
1,6-双磷酸果糖
果糖双磷酸酶
6-磷酸果糖
6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖糖原
葡萄糖-6-磷酸酶
葡萄糖
注意：１）糖异生过程中丙酮酸不能直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸，需经过草酰乙酸的中间步骤，由于草酰乙酸羧化酶仅存在于线粒体内，故胞液中的丙酮酸必须进入线粒体，才能羧化生成草酰乙酸。但是，草酰乙酸不能直接透过线粒体膜，需借助两种方式将其转运入胞液：一是经苹果酸途径，多数为以丙酮酸或生糖氨基酸为原料异生成糖时；另一种是经天冬氨酸途径，多数为乳酸为原料异生成糖时。
２）在糖异生过程中，1，3-二磷酸甘油酸还原成3-磷酸甘油醛时，需NADH，当以乳酸为原料异生成糖时，其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了NADH以供利用；而以生糖氨基酸为原料进行糖异生时，NADH则必须由线粒体内提供，可来自脂酸β-氧化或三羧酸循环。
３）甘油异生成糖耗一个ATP，同时也生成一个NADH
２、调节
2,6-双磷酸果糖的水平是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，糖酵解加强，则糖异生减弱；反之亦然。
３、生理意义
１）空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。
２）补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原的这条途径称三碳途径。
３）调节酸碱平衡，长期饥饿进，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。
第二章脂类代谢
一、甘油三酯的合成代谢
合成部位：肝、脂肪组织、小肠，其中肝的合成能力最强。
合成原料：甘油、脂肪酸
１、甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）
2-甘油一酯脂酰CoA转移酶1,2-甘油二酯脂酰CoA转移酶甘油三酯脂酰CoA 脂酰CoA
２、甘油二酯途径（肝细胞及脂肪细胞）
葡萄糖3-磷酸甘油脂酰CoA转移酶1脂酰-3-磷酸甘油脂酰CoA转移酶
脂酰CoA 脂酰CoA
磷脂酸磷脂酸磷酸酶1,2甘油二酯脂酰CoA转移酶甘油三酯
脂酰CoA
二、甘油三酯的分解代谢
１、脂肪的动员储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油一酯甘油
＋FFA ＋FFA ＋FFA α-磷酸甘油磷酸二羟丙酮糖酵解或糖异生途径
２、脂肪酸的β-氧化
１）脂肪酸活化（胞液中）
脂酸脂酰CoA合成酶脂酰CoA（含高能硫酯键）
ATP AMP
２）脂酰CoA进入线粒体
脂酰CoA 肉毒碱线肉毒碱脂酰CoA
肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ粒酶Ⅱ
CoASH 脂酰肉毒碱体脂酰肉毒碱CoASH
３）脂肪酸β-氧化
脂酰CoA进入线粒体基质后，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA、1分子乙酰CoA、1分子FADH2和1分子NADH。以上生成的比原来少2个碳原子的脂酰CoA，可再进行脱氢、加水、再脱氢及硫解反应。如此反复进行，以至彻底。
４）能量生成
以软脂酸为例，共进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH及8分子乙酰CoA，即共生成(7*2)+(7*3)+(8*12)-2=129
５）过氧化酶体脂酸氧化主要是使不能进入线粒体的廿碳，廿二碳脂酸先氧化成较短链脂酸，以便进入线粒体内分解氧化，对较短链脂酸无效。
三、酮体的生成和利用
组织特点：肝内生成肝外用。
合成部位：肝细胞的线粒体中。
酮体组成：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
１、生成
脂肪酸β-氧化2*乙酰CoA 乙酰乙酰CoA HMGCoA合成酶羟甲基戊二酸单酰CoA
(HMGCoA) HMGCoA裂解酶乙酰乙酸β-羟丁酸脱氢酶β-羟丁酸
NADH
丙酮
CO2
２、利用
1) β-羟丁酸
ATP+ HSCoA 乙酰乙酸琥珀酰CoA
乙酰乙酸硫激酶琥珀酰CoA转硫酶
AMP 乙酰乙酰CoA 琥珀酸
乙酰乙酰CoA硫解酶
乙酰CoA
三羧酸循环
２）丙酮可随尿排出体外，部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。在血中酮体剧烈升高时，从肺直接呼出。
四、脂酸的合成代谢
１、软脂酸的合成
合成部位：线粒体外胞液中，肝是体体合成脂酸的主要场所。
合成原料：乙酰CoA、ATP﹑NADPH﹑HCO3-﹑Mn++等。
合成过程：
１）线粒体内的乙酰CoA不能自由透过线粒体内膜，主要通过柠檬酸-丙酮酸循环转移至胞液中。
２）乙酰CoA 乙酰CoA羧化酶丙二酰CoA
ATP
３）丙二酰CoA通过酰基转移、缩合、还原、脱水、再还原等步骤，碳原子由2增加
至4个。经过7次循环，生成16个碳原子的软脂酸。更长碳链的脂酸则是对软脂酸的加工，使其碳链延长。在内质网脂酸碳链延长酶体系的作用下，一般可将脂酸碳链延长至二十四碳，以十八碳的硬脂酸最多；在线粒体脂酸延长酶体系的催化下，一般可延长脂酸碳链至24或26个碳原子，而以硬脂酸最多。
２、不饱和脂酸的合成
人体含有的不饱和脂酸主要有软油酸、油酸、亚油酸，亚麻酸及花生四烯酸等，前两种单不饱和脂酸可由人体自身合成，而后三种多不饱和脂酸，必须从食物摄取。
五、前列腺素及其衍生物的生成
细胞膜中的磷脂磷脂酶A2 花生四烯酸PGH合成酶PGH2 TXA2合成酶TXA2
PGD2、PGE2、PGI2等
脂过氧化酶氢过氧化廿碳四烯酸
脱水酶
白三烯(LTA4)
六、甘油磷脂的合成与代谢
１、合成
除需ATP外，还需CTP参加。CTP在磷脂合成中特别重要，它为合成CDP-乙醇胺、CDP-胆碱及CDP-甘油二酯等活化中间物所必需。
１）甘油二酯途径CDP-乙醇胺CMP
磷脂酰乙醇胺葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸甘油二酯转移酶(脑磷脂)
磷脂酰胆碱
CDP-胆碱CMP (卵磷脂) 脑磷脂及卵磷脂主要通过此途径合成，这两类磷脂在体内含量最多。
２）CDP-甘油二酯途径肌醇
磷脂酰肌醇
丝氨酸葡萄糖3-磷酸甘油磷脂酸CDP-甘油二酯合成酶磷脂酰丝氨酸
CTP PPi 磷脂酰甘油
二磷脂酰甘油
(心磷脂) 此外，磷脂酰胆碱亦可由磷脂酰乙醇胺从S-腺苷甲硫氨酸获得甲基生成；磷脂酰丝氨酸可由磷脂酰乙醇胺羧化生成。
２、降解
生物体内存在能使甘油磷脂水解的多种磷脂酶类，根据其作用的键的特异性不同，分为磷脂酶A1和A2，磷脂酶B，磷脂酶C和磷脂酶D。
磷脂酶A2特异地催化磷酸甘油酯中2位上的酯键水解，生成多不饱和脂肪酸和溶血磷脂。后者在磷脂酶B作用，生成脂肪酸及甘油磷酸胆碱或甘油磷酸乙醇胺，再经甘油酸胆碱水解酶分解为甘油及磷酸胆碱。磷脂酶A1催化磷酸甘油酯1位上的酯键水解，产物是脂肪酸和溶血磷脂。
七、胆固醇代谢
１、合成
合成部位：肝是主要场所，合成酶系存在于胞液及光面内质网中。
合成原料：乙酰CoA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATP、NADPH等。
合成过程：
１）甲羟戊酸的合成（胞液中）
2*乙酰CoA 乙酰乙酰CoA HMGCoA HMGCoA还原酶甲羟戊酸
NADPH
２）鲨烯的合成（胞液中）
３）胆固醇的合成（滑面内质网膜上）
合成调节：
１）饥饿与饱食饥饿可抑制肝合成胆固醇，相反，摄取高糖、高饱和脂肪膳食后，肝HMGCoA还原酶活性增加，胆固醇合成增加。
２）胆固醇胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。主要抑制HMGCoA还原酶活性。
３）激素胰岛素及甲状腺素能诱导肝HMGCoA还原酶的合成，增加胆固醇的合成。胰高血糖素及皮质醇则能抑制并降低HMGCoA还原酶的活性，因而减少胆固醇的合成；甲状腺素除能促进合成外，又促进胆固醇在肝转变为胆汁酸，且后一作用较强，因而甲亢时患者血清胆固醇含量反而下降。
２、转化
１）胆固醇在肝中转化成胆汁酸是胆固醇在体内代谢的主要去路，基本步骤为：
胆酸
胆固醇7α-羟化酶7α-羟胆固醇甘氨酸或牛磺酸结合型胆汁酸
NADPH鹅脱氧胆酸
胆酸肠道细菌7-脱氧胆酸
甘氨酸牛磺酸鹅脱氧胆酸石胆酸
２）转化为类固醇激素胆固醇是肾上腺皮质、睾丸，卵巢等内分泌腺合成及分泌类固醇激素的原料，如睾丸酮、皮质醇、雄激素、雌二醇及孕酮等。
３）转化为7-脱氢胆固醇在皮肤，胆固醇可氧化为7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射转变为维生素D。
３、胆固醇酯的合成
细胞内游离胆固醇在脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）的催化下，生成胆固醇酯；
血浆中游离胆固醇在卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）的催化下，生成胆固醇酯和溶血卵磷酯。
八、血浆脂蛋白
１、分类
１）电泳法：α﹑前β﹑β及乳糜微粒
２）超速离心法：乳糜微粒(含脂最多)，极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)，分别相当于电泳分离的CM﹑前β-脂蛋白﹑β-脂蛋白及α-脂蛋白等四类。
２、组成
血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。乳糜微粒含甘油三酯最多，蛋白质最少，故密度最小；VLDL含甘油三酯亦多，但其蛋白质含量高于CM；LDL 含胆固醇及胆固醇酯最多；含蛋白质最多，故密度最高。
血浆脂蛋白中的蛋白质部分，基本功能是运载脂类，称载脂蛋白。HDL的载脂蛋白主要为apoA，LDL的载脂蛋白主要为apoB100，VLDL的载脂蛋白主要为apoB﹑apoC，CM的载脂蛋白主要为apoC。
３、生理功用及代谢
１）CM 运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。成熟的CM含有apoCⅡ，可激活脂蛋白脂肪酶（LPL），LPL可使CM中的甘油三酯及磷脂逐步水解，产生甘油、脂酸及溶血磷脂等，同时其表面的载脂蛋白连同表面的磷脂及胆固醇离开CM，逐步变小，最后转变成为CM残粒。
２）VLDL 运输内源性甘油三酯的主要形式。VLDL的甘油三酯在LPL作用下，逐步水解，同时其表面的apoC、磷脂及胆固醇向HDL转移，而HDL的胆固醇酯又转移到VLDL。最后只剩下胆固醇酯，转变为LDL。
３）LDL 转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。肝是降解LDL的主要器官。
apoB100水解为氨基酸，其中的胆固醇酯被胆固醇酯酶水解为游离胆固醇及脂酸。游离胆固醇在调节细胞胆固醇代谢上具有重要作用：①抑制内质网HMGCoA还原酶；②在转录水平上阴抑细胞LDL受体蛋白质的合成，减少对LDL的摄取；③激活ACAT的活性，使游离胆固醇酯化成胆固醇酯在胞液中储存。
４）HDL 逆向转运胆固醇。HDL表面的apoⅠ是LCAT的激活剂，LCAT可催化HDL生成溶血卵磷脂及胆固醇酯。
九、高脂血症
高脂蛋白血症分型
分型脂蛋白变化血脂变化
ⅠCM↑甘油三酯↑↑↑
Ⅱa LDL↑胆固醇↑↑
Ⅱb LDL﹑VLDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑
ⅢIDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑
ⅣVLDL↑甘油三酯↑↑
ⅤVLDL﹑CM↑甘油三酯↑↑↑
注：IDL是中间密度脂蛋白，为VLDL向LDL的过度状态。
家族性高胆固醇血症的重要原因是LDL受体缺陷
第三章氨基酸代谢
一、营养必需氨基酸
简记为：缬、异、亮、苏、蛋、赖、苯、色
二、体内氨的来源和转运
１、来源
１）氨基酸经脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源；
２）由肠道吸收的氨；即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经细菌尿素
酶水解产生的氨。
３）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。
２、转运
１）丙氨酸-葡萄糖循环
（肌肉）（血液）（肝）
肌肉蛋白质葡萄糖葡萄糖葡萄糖尿素
氨基酸糖糖尿素循环
分异
NH3 解生NH3
谷氨酸丙酮酸丙酮酸谷氨酸
转氨酶转氨酶
α-酮戊二酸丙氨酸丙氨酸丙氨酸α-酮戊二酸
２）谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。氨与谷氨酰胺在谷氨酰胺合成酶催化下生成谷氨酰胺，由血液输送到肝或肾，经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。
可以认为，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
三、氨基酸的脱氨基作用
１、转氨基作用转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸合成的重要途径。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。如：
谷氨酸＋丙酮酸谷丙转氨酶(ALT) α-酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸＋草酰乙酸谷草转氨酶（AST）α-酮戊二酸＋天冬氨酸
转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。
２、L-谷氨酸氧化脱氨基作用
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸＋NH3
NADH
３、联合脱氨基作用
氨基酸α-酮戊二酸NH3＋NADH
转氨酶谷氨酸脱氢酶
α-酮酸谷氨酸NAD+
４、嘌呤核苷酸循环
上述联合脱氨基作用主要在肝、肾等组织中进行。骨骼肌和心肌中主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
氨基酸α-酮戊二酸天冬氨酸次黄嘌呤核苷酸NH3
GTP (IMP)
腺苷酸代琥珀酸腺嘌呤核苷酸
(AMP)
延胡索酸
α-酮酸 L-谷氨酸草酰乙酸
苹果酸
５、氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸可以转变成糖及脂类，在体内可以转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸；能转变成酮体者称为生酮氨基酸；二者兼有者称为生糖兼生酮氨基酸。只要记住生酮氨基酸包括：亮、赖；生糖兼生酮氨基酸包括异亮、苏、色、酪、苯丙；其余为生糖氨基酸。
四、氨基酸的脱羧基作用
１、L-谷氨酸L-谷氨酸脱羧酶γ-氨基丁酸(GABA)
GABA为抑制性神经递质。
２、L-半胱氨酸磺酸丙氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶牛磺酸
牛磺酸是结合型胆汁酸的组成成分。
３、L-组氨酸组氨酸脱羧酶组胺
组胺是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管的通透性。
４、色氨酸色氨酸羟化酶5-羟色氨酸5-羟色氨酸脱羧酶5-羟色胺(5-HT)
脑内的5-羟色胺可作为神经递质，具有抑制作用；在外周组织，有收缩血管作用。
５、L-鸟氨酸鸟氨酸脱羧酶腐胺精脒精胺
脱羧基SAM 脱羧基SAM
精脒与精胺是调节细胞生长的重要物质。合称为多胺类物质。
五、一碳单位
一碳单位来源于组、色、甘、丝，体内的一碳单位有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基，CO2不属于一碳单位。
四氢叶酸是一碳单位代谢的辅酶。
主要生理功用是作为合成嘌呤及嘧啶的原料。如N10-CHO-FH4与N5,H10=CH-FH4分别提供嘌呤合成时C2与C8的来源；N5,N10-CH2-FH4提供胸苷酸合成时甲基的来源。由此可
见，一碳单位将氨基酸与核酸代谢密切联系起来。
六、芳香族氨基酸（色、酪、苯丙）的代谢
１、苯丙氨酸
苯丙氨酸羟化酶
酪氨酸黑色素细胞的酪氨酸酶多巴
酪氨酸羟化酶
多巴黑色素
多巴脱羧酶
多巴胺
SAM 去甲肾上腺素儿茶酚胺
肾上腺素
苯酮酸尿症：当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转变为酪氨酸，体内苯丙氨酸蓄积，并经转氨基作用生成苯丙酮酸，再进一步转变成苯乙酸等衍生物。此时尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物，称为苯酮酸尿症。
白化病：人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病。
２、色氨酸
１）生成5-羟色胺
２）生成一碳单位
３）可分解产生尼克酸，这是体内合成维生素的特例。
七、含硫氨基酸（甲硫、半胱、胱）代谢
１、甲硫氨酸S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
ATP PPi
SAM中的甲基为活性甲基，通过转甲基作用可以生成多种含甲基的重要生理活性物质。SAM是体内最重要的甲基直接供给体。
２、甲硫氨酸循环
甲硫氨酸SAM 甲基转移酶S-腺苷同型半胱氨酸
RH RCH3
甲硫氨酸合成酶同型半胱氨酸
FH4 N5-CH3-FH4
N5-CH3-FH4可看成体内甲基的间接供体，甲硫氨酸合成酶辅酶为维生素B12。
３、肌酸的合成肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM供给甲基而合成。在肌酸激酶催化下，肌酸转变成磷酸肌酸，并储存ATP的高能磷酸键。
４、体内硫酸根主要来源于半胱氨酸，一部分以无机盐形式随尿排出，另一部分则经ATP活化成活性硫酸根，即3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸(PAPS)。
八、氨基酸衍生的重要含氮化合物
化合物氨基酸前体
嘌呤碱天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸
嘧啶碱天冬氨酸
血红素、细胞色素甘氨酸
肌酸、磷酸肌酸甘氨酸、精氨酸、蛋氨酸
尼克酸色氨酸
儿茶酚胺类苯丙氨酸、酪氨酸
甲状腺素酪氨酸
黑色素苯丙氨酸、酪氨酸
精胺、精脒蛋氨酸、鸟氨酸
九、尿素的生成
线粒体
NH3+CO2+H2O
2*ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CSP-Ⅰ)
2*ADP N-酰谷氨酸(AGA),Mg++
氨基甲酰磷酸Pi 胞液
鸟氨酸瓜氨酸
ATP瓜氨酸天冬氨酸α-酮戊二酸氨基酸
AMP ASS
鸟氨酸精氨酸代琥珀酸草酰乙酸谷氨酸α-酮酸尿素
苹果酸
精氨酸延胡索酸
ASS：精氨酸代琥珀酸合成酶
尿素分子中的2个氮原子，1个来自氨，另1个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其他氨基酸通过转氨基作用而生成。
线粒体中以氨为氮源，通过CSP-Ⅰ合成氨甲酰磷酸，并进一步合成尿素；在胞液中以谷氨酰胺为氮源，通过CSP-Ⅱ，催化合成氨基甲酰磷酸，并进一步参与嘧啶的合成。CSP-Ⅰ的活性可用为肝细胞分化程度的指标之一；CSP-Ⅱ的活性可作为细胞增殖程度的指标之一。
氨基甲酰磷酸的生成是尿素合成的重要步骤。AGA是CSP-Ⅰ的变构激动剂，精氨酸是AGA合成酶的激活剂。
第三章核苷酸代谢
一、嘌呤核苷酸代谢
１、合成原料 CO2 甘氨酸
C6 N7
天冬氨酸 N1 C5
甲酰基（一碳单位）C2 C4 C8 甲酰基（一碳单位）
N3 N9
谷氨酰胺
２、合成过程
１）从头合成：
5-磷酸核糖PRPP合成酶磷酸核糖焦磷酸PRPP酰胺转移酶5-磷酸核糖胺ATP AMP (PRPP)
ATP AMP 次黄嘌呤核苷酸
(IMP)
GTP GMP 黄嘌呤核苷酸
(XMP) 嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的，而不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合而成的。
２）补救合成：
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
初中三角形有关知识点总结及习题大全-带答案
. A一、三角形内角和定理 一、选择题 40°120°BCD1.如图，在△ABC中，D是BC延长线上一点，∠B=40°，∠ACD=120°，则∠A等于（）A．60°B．70°C．80°D．90° 2.将一副三角板按图中的方式叠放，则角等于（）A．75B．60C．45D．30 3.如图，直线m∥n，∠1=55，∠2=45，则∠3的度数为（） A．80B．90C．100D．110 【解析】选C.如图，由三角形的外角性质得 000 4125545100， 由m∥n，得34 0 100 5.（2009·新疆中考）如图，将三角尺的直角顶点放在直尺的一边上，130°，250°， 则3的度数等于（） A．50°B．30°C．20°D．15° 【解析】选C在原图上标注角4，所以∠4=∠2，因为∠2=50°，所以∠4=50°，又因为∠1=30°， 所以∠3=20°； 6.（2009·朝阳中考）如图，已知AB∥CD,若∠A=20°，∠E=35°，则∠C等于（）. A.20° B.35° C.45° D.55° 【解析】选D因为∠A=20°，∠E=35°，所以∠EFB＝55o，又因为AB∥CD,所以∠C＝∠EFB＝55o； 7.（2009·呼和浩特中考）已知△ABC的一个外角为50°，则△ABC一定是（） A．锐角三角形B．钝角三角形 C．直角三角形D．钝角三角形或锐角三角形 .
. 【解析】选B因为△ABC的一个外角为50°，所以与△ABC的此外角相邻的内角等于130°，所以此三角形为钝角三角形. 4.（2008·聊城中考）如图，1100，2145，那么3（） 6 A．55°B．65°C．75°D．85° 答案：选B 二、填空题 oo 5.（2009·常德中考）如图，已知AE//BD，∠1=130，∠2=30，则∠C=． 【解析】由AE//BD得∠AEC=∠2=30o，∴∠C=180°-∠1-∠AEC=180°-130 o，∴∠C=180°-∠1- ∠AEC=180°-130 o- 30o=20o o答案： 20 6.（2009·邵阳中考）如图，AB//CD,直线EF与AB、CD分别相交于E、F两点，EP平分∠AEF,过点F作FP⊥EP,垂足为P，若∠PEF=30 0, 则∠PFC=__________。 0 【解析】由EP平分 ∠AEF,∠PEF=30 0 得∠AEF=60 0 ，由AB//CD得∠EFC=120 0 ，由FP⊥EP得 ∠P=90 ， ∴∠PFE=180 0-900-300=600，∴∠PFC=1200-600=600. 答案：60° 7.（2008·长沙中考）△ABC中，∠A=55，∠B=25，则∠C=. 答案：100° 8.（2008·赤峰中考）如图，是一块三角形木板的残余部分，量得A100，B40，这块三角形木板另外一个角是度．
集合的简单练习题 并集合的知识点归纳
必修1 集合复习 知识框架： 1.1.1 集合的含义与表示 1．下列各组对象 ①接近于0的数的全体；②比较小的正整数全体；③平面上到点O 的距离等于1的点的全体； ④正三角形的全体；⑤2的近似值的全体．其中能构成集合的组数有( ) A ．2组 B ．3组 C ．4组 D ．5组 2．设集合M ＝{大于0小于1的有理数}，N ＝{小于1050的正整数}， P ＝{定圆C 的内接三角形}，Q ＝{所有能被7整除的数}，其中无限集是( ) A ．M 、N 、P B ．M 、P 、Q C ．N 、P 、Q D ．M 、N 、Q 3．下列命题中正确的是( ) A ．{x ｜x 2＋2＝0}在实数范围内无意义 B ．{(1，2)}与{(2，1)}表示同一个集合 C ．{4，5}与{5，4}表示相同的集合 D ．{4，5}与{5，4}表示不同的集合 4．直角坐标平面内，集合M ＝{(x ，y )｜xy ≥0，x ∈R ，y ∈R }的元素所对应的点是( ) A ．第一象限内的点 B ．第三象限内的点 C ．第一或第三象限内的点 D ．非第二、第四象限内的点 5．已知M ＝{m ｜m ＝2k ，k ∈Z }，X ＝{x ｜x ＝2k ＋1，k ∈Z }，Y ＝{y ｜y ＝4k ＋1，k ∈Z }，则( ) A ．x ＋y ∈M B ．x ＋y ∈X C ．x ＋y ∈Y D ．x ＋y ?M 6．下列各选项中的M 与P 表示同一个集合的是( ) A ．M ＝{x ∈R ｜x 2＋0.01＝0}，P ＝{x ｜x 2＝0} B ．M ＝{(x ，y )｜y ＝x 2＋1，x ∈R }，P ＝{(x ，y )｜x ＝y 2＋1，x ∈R } C ．M ＝{y ｜y ＝t 2＋1，t ∈R }，P ＝{t ｜t ＝(y －1)2＋1，y ∈R } D ．M ＝{x ｜x ＝2k ，k ∈Z }，P ＝{x ｜x ＝4k ＋2，k ∈Z } 7．由实数x ，－x ，｜x ｜所组成的集合，其元素最多有______个． 8．集合{3，x ，x 2－2x }中，x 应满足的条件是______． 9．对于集合A ＝{2，4，6}，若a ∈A ，则6－a ∈A ，那么a 的值是______． 10．用符号∈或?填空： ①1______N ，0______N ．－3______Q ，0.5______Z ，2______R ． ②2 1______R ，5______Q ，｜－3|______N ＋，｜－3｜______Z ． 11．若方程x 2＋mx ＋n ＝0(m ，n ∈R )的解集为{－2，－1}，则m ＝______，n ＝______． 12．若集合A ＝{x ｜x 2＋(a －1)x ＋b ＝0}中，仅有一个元素a ，则a ＝______，b ＝______． 13．方程组?? ???=+=+=+321x z z y y x 的解集为______． 14．已知集合P ＝{0，1，2，3，4}，Q ＝{x ｜x ＝ab ，a ，b ∈P ，a ≠b }，用列举法表示集合Q ＝______． 15．用描述法表示下列各集合：
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
复习专题一般将来时-知识点归纳与练习
复习专题一般将来时-知识点归纳与练习 一、初中英语一般将来时 1．—Tom wants to know if you ________ a picnic next Sunday. —Yes. But if it ________， we'll visit the museum instead. A. will have; will rain B. have; rains C. have; will rain D. will have; rains 【答案】D 【解析】【分析】句意：汤姆想知道下周日你们是否去野炊。是的，但是如果下雨的话，我们将改去参观博物馆。if引导宾语从句时，意为“是否”，句子时态根据句意选用，if 作为“假如”时，引导的是条件状语从句，主句用一般将来时，从句用一般现在时表示将来，故选D 【点评】此考点也是中考最喜欢出现的考点，if除了可以引导条件状语从句外，还可以引导宾语从句，翻译成“是否”。引导宾语从句时没有“主将从现”的说法。除了if外，还有when, as soon as也一样要注意“主将从现”。 2．— Excuse me. Could you tell me ? — It will leave at 4:00 p.m. A. how will you go to Shanghai B. how you will go to Shanghai C. when the bus would leave for Shanghai D. when the bus will leave for Shanghai 【答案】 D 【解析】【分析】这是一道根据回答写出问句所缺成分的题目，阅题时要仔细分析回答的句子。 句意：打扰一下，你能告诉我这辆公交车什么时候动身前往上海吗？它将会在下午4点的时候离开。据回答知问句问的是时间，故排除A和B。由题知，句子是一般将来时，故问句中也要用一般将来时态。故选D。 【点评】本题需要考生根据回答反推问题，在阅题时要仔细审题。 3．Susan and her sister ________ some photos in the park the day after tomorrow. A. take B. took C. will take 【答案】 C 【解析】【分析】句意：Susan和她的妹妹后天会在公园照一些照片。根据时间状语the day after tomorrow，可知句子时态是一般将来时，一般将来时结构will+do，故选C。 【点评】此题考查一般将来时。根据时间状语确定句子时态。 4．In the near future, there ________ self-driving cars in our city. A. is B. was C. are D. will be
高考集合知识点总结与典型例题
集合 一．【课标要求】 1．集合的含义与表示 （1）通过实例，了解集合的含义，体会元素与集合的“属于”关系； （2）能选择自然语言、图形语言、集合语言（列举法或描述法）描述不同的具体问题，感受集合语言的意义和作用； 2．集合间的基本关系 （1）理解集合之间包含与相等的含义，能识别给定集合的子集； （2）在具体情境中，了解全集与空集的含义； 3．集合的基本运算 （1）理解两个集合的并集与交集的含义，会求两个简单集合的并集与交集； （2）理解在给定集合中一个子集的补集的含义，会求给定子集的补集； （3）能使用Venn图表达集合的关系及运算，体会直观图示对理解抽象概念的作用二．【命题走向】 有关集合的高考试题，考查重点是集合与集合之间的关系，近年试题加强了对集合的计算化简的考查，并向无限集发展，考查抽象思维能力，在解决这些问题时，要注意利用几何的直观性，注意运用Venn图解题方法的训练，注意利用特殊值法解题，加强集合表示方法的转换和化简的训练。考试形式多以一道选择题为主。 预测高考将继续体现本章知识的工具作用，多以小题形式出现，也会渗透在解答题的表达之中，相对独立。具体 三．【要点精讲】 1．集合：某些指定的对象集在一起成为集合 a∈；若b不是集合A的元素，（1）集合中的对象称元素，若a是集合A的元素，记作A b?； 记作A （2）集合中的元素必须满足：确定性、互异性与无序性； 确定性：设A是一个给定的集合，x是某一个具体对象，则或者是A的元素，或 者不是A的元素，两种情况必有一种且只有一种成立；
互异性：一个给定集合中的元素，指属于这个集合的互不相同的个体（对象），因此，同一集合中不应重复出现同一元素； 无序性：集合中不同的元素之间没有地位差异，集合不同于元素的排列顺序无关； （3）表示一个集合可用列举法、描述法或图示法； 列举法：把集合中的元素一一列举出来，写在大括号内； 描述法：把集合中的元素的公共属性描述出来，写在大括号{}内。 具体方法：在大括号内先写上表示这个集合元素的一般符号及取值（或变化）范围，再画一条竖线，在竖线后写出这个集合中元素所具有的共同特征。 注意：列举法与描述法各有优点，应该根据具体问题确定采用哪种表示法，要注意，一般集合中元素较多或有无限个元素时，不宜采用列举法。 （4）常用数集及其记法： 非负整数集（或自然数集），记作N ； 正整数集，记作N *或N +； 整数集，记作Z ； 有理数集，记作Q ； 实数集，记作R 。 2．集合的包含关系： （1）集合A 的任何一个元素都是集合B 的元素，则称A 是B 的子集（或B 包含A ），记作A ?B （或B A ?）； 集合相等：构成两个集合的元素完全一样。若A ?B 且B ?A ，则称A 等于B ，记作A =B ；若A ?B 且A ≠B ，则称A 是B 的真子集，记作A B ； （2）简单性质：1）A ?A ；2）Φ?A ；3）若A ?B ，B ?C ，则A ?C ；4）若集合A 是n 个元素的集合，则集合A 有2n 个子集（其中2n －1个真子集）； 3．全集与补集： （1）包含了我们所要研究的各个集合的全部元素的集合称为全集，记作U ； （2）若S 是一个集合，A ?S ，则，S C =}|{A x S x x ?∈且称S 中子集A 的补集； （3）简单性质：1）S C (S C )=A ；2）S C S=Φ，ΦS C =S 4．交集与并集：
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
圆的知识点总结及典型例题.
圆的知识点总结 （一）圆的有关性质 ［知识归纳］ 1. 圆的有关概念： 圆、圆心、半径、圆的内部、圆的外部、同心圆、等圆； 弦、直径、弦心距、弧、半圆、优弧、劣弧、等弧、弓形、弓形的高； 圆的内接三角形、三角形的外接圆、三角形的外心、圆内接多边形、多边形的外接圆；圆心角、圆周角、圆内接四边形的外角。 2. 圆的对称性 圆是轴对称图形，经过圆心的每一条直线都是它的对称轴，圆有无数条对称轴； 圆是以圆心为对称中心的中心对称图形； 圆具有旋转不变性。 3. 圆的确定 不在同一条直线上的三点确定一个圆。 4. 垂直于弦的直径 垂径定理垂直于弦的直径平分这条弦，并且平分弦所对的两条弧； 推论1 （1）平分弦（不是直径）的直径垂直于弦，并且平分弦所对的两条弧； （2）弦的垂直平分线经过圆心，并且平分弦所对的两条弧； （3）平分弦所对的一条弧的直径垂直平分弦，并且平分弦所对的另一条弧。 垂径定理及推论1 可理解为一个圆和一条直线具备下面五个条件中的任意两个，就 可推出另外三个：①过圆心；②垂直于弦；③平分弦（不是直径）； ④平分弦所对的优弧；⑤平分弦所对的劣弧。 1
推论2圆的两条平行弦所夹的弧相等。 5. 圆心角、弧、弦、弦心距之间的关系 定理在同圆或等圆中，相等的圆心角所对的弧相等，所对的弦相等；所对的弦的弦心距相等。 推论在同圆或等圆中，如果两个圆心角、两条弧、两条弦或两条弦的弦心距中有一组量相等，那么它们所对应的其余各组量都分别相等。 此定理和推论可以理解成：在同圆或等圆中，满足下面四个条件中的任何一个就能推出另外三个：①两个圆心角相等；②两个圆心角所对的弧相等；③两个圆 心角或两条弧所对的弦相等；④两条弦的弦心距相等。 圆心角的度数等于它所对的弧的度数。 6. 圆周角 定理一条弧所对的圆周角等于它所对的圆心角的一半； 推论1同弧或等弧所对的圆周角相等；在同圆或等圆中，相等的圆周角所对的弧也相等； 推论2半圆（或直径）所对的圆周角是直角；90°的圆周角所对的弦是直径； 推论3如果三角形一边上的中线等于这边的一半，那么这个三角形是直角三角形。 圆周角的度数等于它所对的弧的度数的一半。 7. 圆内接四边形的性质 圆内接四边形的对角互补，并且任何一个外角都等于它的内对角。 ※8. 轨迹 轨迹符合某一条件的所有的点组成的图形，叫做符合这个条件的点的轨迹。 （1）平面内，到一定点的距离等于定长的点的轨迹，是以这个定点为圆心，定长为半径的圆； （2）平面内，和已知线段两个端点的距离相等的点的轨迹，是这条线段的垂直平分线； （3）平面内，到已知角两边的距离相等的点的轨迹，是这个角的平分线。 ［例题分析］ 例1. 已知：如图1，在⊙O中，半径OM⊥弦AB于点N。 图1 ①若AB ＝，ON＝1，求MN的长； ②若半径OM＝R，∠AOB＝120°，求MN的长。 解：①∵AB ＝，半径OM⊥AB，∴AN＝BN ＝ ∵ON＝1，由勾股定理得OA＝2 ∴MN＝OM－ON＝OA－ON＝1 ②∵半径OM⊥AB，且∠AOB＝120°∴∠AOM＝60° 2
集合知识点+练习题
第一章集合 §1．1集合 基础知识点： ⒈集合的定义：一般地，我们把研究对象统称为元素，一些元素组成的总体叫集合， 也简称集。 2.表示方法：集合通常用大括号{ }或大写的拉丁字母A,B,C…表示， 而元素用小写的拉丁字母a,b,c…表示。 3.集合相等：构成两个集合的元素完全一样。 4.常用的数集及记法： 非负整数集（或自然数集），记作N； 正整数集，记作N*或N+；N内排除0的集. 整数集，记作Z；有理数集，记作Q；实数集，记作R； 5.关于集合的元素的特征 ⑴确定性：给定一个集合，那么任何一个元素在不在这个集合中就确定了。 如：“地球上的四大洋”（太平洋,大西洋，印度洋，北冰洋）。“中国古代四大 发明”（造纸，印刷，火药，指南针）可以构成集合，其元素具有确定性； 而“比较大的数”，“平面点P周围的点”一般不构成集合，因为组成它的元 素是不确定的. ⑵互异性：一个集合中的元素是互不相同的，即集合中的元素是不重复出现的。. 如:方程(x-2)(x-1)2=0的解集表示为{1, 2},而不是{1, 1, 2} ⑶无序性：即集合中的元素无顺序,可以任意排列、调换。 练1：判断以下元素的全体是否组成集合，并说明理由： ⑴大于3小于11的偶数；⑵我国的小河流； ⑶非负奇数；⑷方程x2+1=0的解； ⑸徐州艺校校2011级新生；⑹血压很高的人； ⑺著名的数学家；⑻平面直角坐标系内所有第三象限的点 6.元素与集合的关系：(元素与集合的关系有“属于∈”及“不属于?”两种) ⑴若a是集合A中的元素，则称a属于集合A，记作a∈A； ⑵若a不是集合A的元素，则称a不属于集合A，记作a?A。 例如，（1）A表示“1~20以内的所有质数”组成的集合，则有3∈A，4?A，等等。 （2）A={2，4，8，16}，则4∈A，8∈A，32?A.
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
集合知识点总结及习题培训资料
集合知识点总结及习 题
集合 123412n x A x B A B A B A n A ∈??? ????? ∈?∈?（）元素与集合的关系：属于（）和不属于（）（）集合中元素的特性：确定性、互异性、无序性集合与元素（）集合的分类：按集合中元素的个数多少分为：有限集、无限集、空集（）集合的表示方法：列举法、描述法（自然语言描述、特征性质描述）、图示法、区间法子集：若 ，则，即是的子集。、若集合中有个元素，则集合的子集有个， 注关系集合集合与集合{}00(2-1)23,,,,.4/n A A A B C A B B C A C A B A B x B x A A B A B A B A B A B x x A x B A A A A A B B A A B ??????????? ???????????≠∈?????=???=∈∈?=??=??=???真子集有个。、任何一个集合是它本身的子集，即 、对于集合如果，且那么、空集是任何集合的（真）子集。 真子集：若且（即至少存在但），则是的真子集。集合相等：且 定义：且交集性质：，，，运算{}{},/()()()-()/()()()()()()U U U U U U U U A A B B A B A B A A B x x A x B A A A A A A B B A A B A A B B A B A B B Card A B Card A Card B Card A B C A x x U x A A C A A C A A U C C A A C A B C A C B ????????=????=∈∈???=??=?=????????=???=+?=∈?=?=??==?=?，定义：或并集性质：，，，，， 定义：且补集性质：，，，， ()()()U U U C A B C A C B ????? ?? ?? ???? ?????????? ???????? ?????????????????????? ??????????????????????=??????? 一、集合有关概念 1. 集合的含义 2. 集合的中元素的三个特性： (1)元素的确定性如：世界上最高的山 (2)元素的互异性如：由HAPPY 的字母组成的集合{H,A,P,Y} (3)元素的无序性: 如：{a,b,c}和{a,c,b}是表示同一个集合 3．元素与集合的关系——（不）属于关系 （1）集合用大写的拉丁字母A 、B 、C …表示
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
代数式的概念知识点总结及习题.
第12讲 代数式 【知识要点】 1、 代数式 代数式的概念：指用运算符号连接而不是用等号或不等号连接成的式子。 如：3 ,),(2,,),1(),1(34a t s n m ab b a x x x x +++++-+等等。 代数式的书写：（1）省略乘号，数字在前； （2）除法变分数； （3）单位前加括号； （4）带分数化成假分数。 2、代数式求值的方法步骤：（1）代入：用具体数值代替代数式中的字母； （2）计算：按照代数式指明的运算计算出结果。 【典型例题】 【例1】（用字母表示数量关系）若a ，b 表示两个数，则a 的相反数的2倍与b 的倒数的和是什么？ 【例2】（用字母表示图形面积）如下图，求阴影部分面积。
【例3】下列各式中哪些是代数式？哪些不是代数式？ （1）123+x ；（2）2=a ；（3）π；（4）2R S π=；（5）2 7 ；（6）5332>。 【例4】在式子15.0+xy ，x ÷2，)(21y x +，3a ，bc a 2 4 38-中，符合代数式书写 要求的有 。 【例5】某超市中水果糖价格为12元/千克，奶糖价格为22元/千克，若买a 千克水果糖和b 千克奶糖，应付多少钱？ 【例6】当a=2，b=-1，c=-3时，求下列各代数式的值： （1） b 2-4ac ；（2）a 2+ b 2+ c 2+2ab+2bc+2ac ；（3）（a+b+c ）2。 【课堂练习】 一、填空 三、a kg 商品售价为p 元，则6 kg 商品的售价为 元； 四、温度由30℃下降t ℃后是 ℃； 五、某长方形的长是宽的2 3 倍，且长是a cm ，则该长方形的周长是 cm ； 六、棱长是a cm 的正方体的体积是 cm 3 ； 七、产量由m kg 增长10%，就达到 kg ； 八、学校购买了一批图书，共a 箱，每箱有b 册，将这批图书的一半捐给社区，
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
三角形有关知识点总结及习题大全打印
一 、三角形内角和 定 理 一、 选择题 1.如图，在△ABC 中，D 是BC 延长线上一点， ∠B?=?40°，∠ACD?=?120°，则∠A 等于（ ） A ．60° B ．70° C ．80° D ．90° 2.将一副三角板按图中的方式叠放，则角α等于（ ）A ．75o B ．60o C ．45o D ．30o 3.如图，直线m n ∥，?∠1=55，?∠2=45， 则∠3的度数为（ ） A ．80? B ．90? C ．100? D ．110? 5.如图，将三角尺的直角顶点放在直尺的一边上，130250∠=∠=°，°， 则3∠的度数等于（ ） A ．50° B ．30° C ．20° D ．15° 6.已知△ABC 的一个外角为50°，则△ABC 一定是（ ） A ．锐角三角形 B ．钝角三角形 C ．直角三角形 D ．钝角三角形或锐角三角形 8.如图，11002145∠=∠=o o ，，那么3∠=（ ） A ．55° B ．65° C ．75° D ．85° 二、 解答题 15.（2009·淄博中考）如图，AB ∥CD ，AE 交CD 于点C ，DE ⊥AE ，垂足为E ，∠A =37o ，求∠D 的度数． 16.在四边形ABCD 中，∠D =60°，∠B 比∠A 大20°，∠C 是∠A 的2倍，求∠A ，∠B ，∠C 的大小． 二、特殊三角形 1．△ABC 中，∠A ：∠B ：∠C=4：5：9，则△ABC 是（ ） A ． 直角三角形，且∠A=90° B ． 直角三角形，且∠B=90° C ． 直角三角形，且∠C=90° D ． 锐角三角形 2．在等腰△ABC 中，如果AB 的长是BC 的2倍，且周长为40，那么AB 等于（ ） A ． 20 B ． 16 C ． 20或16 D ． 以上都不对 3．等腰三角形一腰上的高与另一腰的夹角的度数为20°，则顶角的度数是 考点： 三角形内角和定理；角平分线的定义。 5．如图，△ABC 中，∠C=90°，AB 的中垂线DE 交AB 于E ，交BC 于D ，若AB=13，AC=5，则△ACD 的周长为 6．如图，AD 是等腰三角形ABC 的底边BC 上的高，DE ∥AB ，交AC 于点E ，判断△ADE 是不是等腰三角形，并说明理由． 三：三角形全等的判定及其应用 一、 选择题 1.如图，已知AB AD = ， 那么添加下列一个条件后，仍无法判定ABC ADC △≌△的是（ ） A ．CB CD = B ．BAC DAC =∠∠ C ．BCA DCA =∠∠ D ．90B D ==?∠∠ 3.如图，ACB A CB ''△≌△，BCB ∠'=30°，则ACA '∠的度数为（ ） A.20° B.30° C.35° D.40° 6.如图所示，90E F ∠=∠=o ，B C ∠=∠，AE AF =，结论：①EM FN =； ②CD DN = ；③FAN EAM ∠=∠；④ACN ABM △≌△．其中正确的有（ ） A B C D 40° 120° A E F B C D M N