生化名词解释总结
第二章氨基酸
1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。
4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
第三章蛋白质的结构
1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。
6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit）
7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域
8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。
9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
10、蛋白质三维结构
11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。
13、Sanger测序
14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
第四章蛋白质结构与功能
1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。
2、波尔效应：
3、ELISA4：
4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。
步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应
第五章蛋白质性质与生化分离技术
1、蛋白质沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
2、等电点沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
3、蛋白质变性和复性：蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性
4、盐析和盐溶：
盐析
1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使溶解的物质析出的过程。如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析。
3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热，反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物。往锅内加入食盐颗粒，搅拌、静置，使高级脂肪酸钠与甘油、水分离，浮在液面。（该反应用以制肥皂）
盐溶
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象称为盐溶。
5、分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使之分离。
6、凝胶过滤层析：当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。
7、离子交换层系：利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同。
8、亲和层析：利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。
9、疏水层析：
10、电泳：带电物质在电场中向相反电极移动的现象称为电泳。
11、聚丙烯酰胺凝胶电泳：是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质。聚丙烯酰胺凝胶具有机械强度好、有弹性、透明、化学性质稳定、对pH和温度变化小、没有吸附和电渗作用小的特点，是一种很好的电泳支持介质。
12、等电点电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。13、双向电泳：双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
第六章糖类生物化学
1、同多糖：某一种单一的单糖或衍生物缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素
2、杂多糖：由不同类型的单糖或衍生物组成如结缔组织中的透明质酸等
3、糖胺聚糖：蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。
4、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
5、蛋白聚糖：各种糖胺聚糖与不同的核心蛋白质结合而形成的一类糖复合体。主要存在于高等动物的细胞间质中，有些也可以整合在细胞膜中。
6、蛋白聚糖聚集体：
7、肽聚糖：
第七章脂类生物化学
1、必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。
2、ω-3/6多不饱和脂肪酸：
3、皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
4、酸败：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象（由于脂水解释放游离的不饱和脂肪酸氧分解，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味，用酸值表示）
5、甘油磷脂：由甘油构成的磷脂,是细胞膜特有的主要组分。在甘油磷脂分子中，除甘油、脂肪酸及磷酸外，由于与磷酸相连的取代基不同，可分別生成磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油及心磷脂等。
6、鞘糖脂：以神经酰胺为母体与糖形成的糖脂
7、反式脂肪酸：
第八章酶通论
1、酶：酶是生命维持或生命活动所不可缺少的具有催化功能的蛋白质的一种。生物体内所发生的化学反应均为酶的催化作用，所以酶被称之为生物催化剂。
2、核酶：
3、抗体酶：具有催化作用的抗体
4、诱导锲和学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应
5、酶活性部位：
6
金属离子，决定反应的种类与性质。
7、酶工程：酶制剂在工业上的大规模应用，主要由酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和生物反应器四个部分组成。
8、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底物。
第九章酶促反应动力学
1、酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.
2、酶比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，n U/mg或n U/ml
3、最适底物：
4、可逆抑制剂：
5、不可逆抑制剂：能与酶结合生成不可解离复合物的药剂。
6、竞争性抑制剂：能够产生竞争性抑制作用的抑制剂。一般在结构上与被抑制酶的底物相似，只能与游离酶结合，不能与酶-底物复合物结合。能与底物竞争酶的活性部位，形成可逆的酶-抑制剂复合物，但酶-抑制剂复合物不能分解成产物，酶反应速度因此下降。
7、非竞争性抑制剂：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。因此，只影响酶催化反应的最大反应速度，不影响米氏常数，非竞争性抑制反应的双倒数图表现为在不同抑制剂浓度下，所有直线交横轴于一点。
8、反竞争性抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
9、酶催化稳态理论：
第十章、酶的催化机制和活性调节
1、酶结合部位：活性中心存在结合部位，使底物以固有的方式结合在活性部位，多底物反应存在多个底物结合位点，保
证反应有序进行；
2、酶催化部位：催化部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同催化；
3、酶酸碱催化：酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。
4、酶共价催化：酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。亲电基团——Mg 2+、Mn 2+ （有空轨道）；亲核基团——OH 、SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）
5、催化三联体：
6、同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。存在于同一种属或同一个体的不同组织中，可存在于同一组织和细胞中。
7、酶原激活：酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活，酶活性调节的方式。
8、酶共价修饰调节：通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，来调节酶活性。
9、别构酶：具有别构调节效应的酶
10、同促效应：/异促效应：底物对别构酶的调节作用。| 非底物对别构酶的调节作用
第十一章、维生素与辅酶
1、维生素与辅酶的关系：维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
2、与辅酶关系：水溶性维生素多以辅酶或辅基形式存在，脂溶性维生素多直接参与代谢调节。
3、维生素的分类：根据溶解性脂溶性维生素和水溶性维生素
前者溶于脂肪及脂溶剂，有A、D、E、K各小类；
后者溶于水，分B、C 两小类，每一小类又分为许多种。
第十二章、核酸生物化学
1、DNA双螺旋：特征①两条反平行多核苷酸链绕中心轴缠绕，右手螺旋②骨架：内侧——碱基垂直于纵轴；外侧——戊糖、磷酸3`、5`磷酸二酯键连接平行于轴纵，大沟宽 1.2nm 深0.85nm; 小沟宽0.6nm深0.75nm③直径：2nm ，二相邻碱基高度0.34nm 二核苷酸夹角36有十个核苷酸一周高度3.4nm
2、限制性内切酶：酶水解所用的一种酶，限制内切酶的作用，能降解外源而对自身顺序无作用。
特点：A、切割位点往往是回文结构
B、具有高度专一性，识别双链特定的位点，将两条链切开成粘性，平头末端
C、用于染色体结构分析、基因测序的分析、基因的体外重组
3、增色效应：核酸变性时, ε(P)值增高，称增色效应；核酸复性时, ε(P)值降低，称减色效应。
4、熔解温度：
5、southern blot：
6、northern blot：
第十四章、糖酵解
1、糖酵解：葡萄糖的降解途径，
2、乙醇发酵：
3、化学渗透偶联学说：电子传递的自由能驱动H + 从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，形成跨线粒体内膜的H + 电化学梯度，驱动ATP的合成。
4、P/O、：指当一对电子通过呼吸链传至氧原子所产生的ATP的摩尔数，可以是非整数。
5、结合变化机制：三个H+通过F0接头处,导致合成一个ATP分子。F1的3个β亚基存在三种互不相同的状态L, 与底物结合松弛,对底物无催化能力能结合ADP+Pi;T,紧密结合,具催化能力,ATP合成;O,开放形式底物亲和力极低，ATP释放
6、呼吸控制：ADP作为关键物质对氧化磷酸化的调节
7、柠檬酸循环回补反应：丙酮酸羧化形成草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧化形成草酰乙酸氨基酸脱氨基过程中产生草酰乙酸,α-酮戊二酸奇数脂肪酸的氧化,缬氨酸,Met分解可产生琥珀酰-CoA
十五章糖的其他代谢途径
1、糖异生：体内从非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等合成葡萄糖的代谢，是维持血糖水平的重要过程。
2、磷酸戊糖途径：葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。
十六章脂肪酸代谢
1、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
2、柠檬酸穿梭：柠檬酸穿梭（citriate shuttle）是指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶的催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者就可以用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可以又一次参与转运乙酰CoA的循环。
第十七章：蛋白质降解和氨基酸代谢
1、转氨基作用：转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸合成的重要途径。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。如：
谷氨酸＋丙酮酸谷丙转氨酶(ALT) α-酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸＋草酰乙酸谷草转氨酶（AST）α-酮戊二酸＋天冬氨酸
转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。
2、氧化脱氨基：氧化脱氨基作用（oxidative deamination）是指氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。(催化这个反应的酶称为氨基酸氧化酶或氨基酸脱氢酶，主要有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。)
3、联合脱氨基：机体内的大多数氨基酸通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基，称为联合脱氨基。
4、尿素循环：尿素循环（urea cycle）：又称为鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径。
第十八章：核酸降解和核苷酸代谢
1、核苷酸从头合成：
2、核苷酸合成补救途径：
十九章遗传物质与信息传递
1、半保留复制：Watson和Crick在提出DNA双螺旋结构模型时即推测，在复制过程中首先碱基间氢键需破裂并使双链解开，然后每条链可作为模板在其上合成新的互补链，在此过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新和成的，这种方式称为半保留复制。
2、半不连续复制：DNA复制时，一条链(前导链)是连续合成的，而另一条链(后随链)的合成却是不连续的。（DNA复制时，以3‘→5‘走向为模板的一条链合成方向为5‘→3‘，与复制叉方向一致，称为前导链；另一条以5‘→3‘走向为模板链的合成链走向与复制叉移动的方向相反，称为滞后链，其合成是不连续的，先形成许多不连续的片断（冈崎片断），最后连成一条完整的DNA链。）
3、逆转录：逆转录（reverse transcription）是以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA指导下的DNA合成。是RNA 病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。艾滋病病毒(HIV)就是一种典型的逆转录病毒。
4、遗传密码（genetic code）：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
5、遗传密码变偶性：
6、外显子（exon or extron）：真核细胞基因DNA中的编码序列，这部分序列可转录为RNA，并翻译成蛋白质，也称表达序列。
7、内含子（intron）：真核细胞基因DNA中的不编码序列，这部分序列并不编码蛋白质，又称间隔序列或插入序列。RNA加工：初级转录物转变为成熟的RNA的过程。（如通过剪接切除内含子，信使核糖核酸(mRNA)的5′加帽、3′加尾，tRNA 3′接CCA，以及许多修饰过程。）