考研生理生化_化学解析

考研生理生化_化学解析
考研生理生化_化学解析

一.化学在农学统考中的比例及地位

1.本科目的地位

农学统考后,除报考专业制定的一门专业课外,专业课2是化学与数学任选的,针对以前几年对专业课的研究发现,选择化学作为考试科目的考生比较多。其原因有2:第一,化学对于植物、动物生产类学科来讲是一个比较重要的基础学科,学生在今后的研究生学习中会涉及到比较多的化学知识;第二,化学的内容相对比较固定,记忆性的知识点较多,只要考生平时对知识点的掌握扎实、牢固,在考试中的发挥就比较稳定。

本科目的分值为150分,需要广大考生真正重视起来。

2.化学的学科特点:

与生理生化一样,化学也是由两个学科合成来考察的一个科目,由基础化学和有机化学两个部分组成。基础化学在以前的考试中一般称为无机化学,在今年的考试大纲中增加了相应的误差分析及酸碱滴定知识(分析化学知识)后,现应用基础化学来形容。总体来讲,化学的知识难度与数学相比不是很大,考察的灵活度也不是很高。分析历年化学考题,不难发现,化学考察的总是一些最基础的知识。难度的变化上,往往一年简单一年难。化学考察的知识点主要在一些规律性的内容,如:熔点、酸性、沸点、电负性等一些特征的排序。只要大家掌握了基本原理,对于这样的问题解决起来不会很难。

3.今昔对比

农学统考的改革实际上是将全国范围内农业院校和相关农业科研单位的不同考试脑容、考试模式全部统一为以中国农业大学考察中心和模式为模板的标准上来,因此,对今年的考试大纲作横向和纵向的对比应参照中国农业大学以往的专业课考察模式来进行。

农学统考的改革实际上是将全国范围内农业院校和相关农业科研单位的不同考试内容、考试模式全部统一为以中国农业大学考察中心和模式为模板的标准上来,因此,对今年的考试大纲作横向和纵向的对比应参照中国农业大学以往的专业课考察模式来进行。

对比以往的大纲,今年化学的考试内容增加了部分章节的内容(暂时没有删减原有内容),虽然在大纲中没有明确表明增加了实验题及其比例,但从化学重点内容章节的变化上可以看出,今年的考察重点已经在向增加实验题的方向转变。这就要求考生对以前所学的知识更加扎实的掌握,这样才能应对新的出题方式变化。实验题的考察必然注重灵活性,希望广大考生灵活应变。与往年相比,今年另一个重大的变化就是增加了有机化学和基础化学两们学科渗透交叉考察的新题型。这是今年也将是以后考试的变化方向,不仅是灵活性的体现,更是考察难度在学科间的调整。因此今年需要广大考生特别注意这两个问题,在复习时重点把握,做好充分的准备,才能应对新大纲的变化。

二.08化学新增知识点、题型与应对策略

1.分析化学概论:误差的分类和减免方法(基础知识)误差分析,有效数字的概念,滴定的分析方法。

考察特点:一般以小题形式考察,难度不大,要求考生掌握最基本的实验技能。此部分为分析化学中的一部分章节加入到考研化学的内容中来(以前分析化学作为一门独立学科,不在考研化学中出现),体现了近年来可考研趋势的发展,倾向于考生的实际动手能力和对知识的应用能力。

应对策略:建议将增加的知识点去分析化学书目中对照复习,此部分知识不难理解,需要掌握扎实。

2.分光光度法:分光光度法概述,吸收定律,显色反应,分光光度计及测定方法

考察特点:考察难度不难,(一般新增知识点的考察难度都不会很大,主要体现的是本学科考察的广度),主要为一些计算题,简答题,填空选择等。对基本公式和原理掌握扎实就可轻松应对。如:新增的朗伯-比尔定律的原理和应用等。

应对策略:此章原为基础化学中的重点章节,只是前些年一直没有作为考试的内容加以考察,比较基础,考生复习时只需掌握原则,灵活运用即可。

3.类脂:油脂,磷脂,蜡的组成和结构,油脂和高级脂肪酸的命名,油脂的理化性质等。

考察特点:本章的特点和氨基酸,蛋白质等章节相似,主要要求学生掌握一些物质的命名原则,组成和结构,以及一些在反应中涉及到的基本概念,如:皂化值,碘值,酸值等。

由于是新增知识点,一般不会作为大题考察,主要的出体形式以简答题,填空选择等为主。

应对策略:鉴于此部分的知识特点,仍建议考生复习时抓住最基本的知识点,认真理解领会,并注意此部分知识点与其他各个章节的联系。

4.新题型解题示例:

例题:当α-D-葡萄糖溶于水中,部分转变为β-D-葡萄糖,在温度为25摄氏度已达平衡时,β-D-葡萄糖占63.3%。计算该温度下,α-D-葡萄糖转化为β-D-葡萄糖反应的K和△rGm?(R=8.31 J·mol-1·K-1)

解答提示:

此题为典型的有机化学和普通化学渗透交叉考察的题目,也是这种题型中最简单的例子。

α-D-葡萄糖到β-D-葡萄糖的转变是一个有机化学产物构象发生改变的反应,学生需要根据有机化学中这个反应式结合基础化学中K和△rGm的算法来完成此题。此题虽然结合了有机化学和基础化学的知识,但两部分知识的交叉不是很多,应对起来应是比较轻松的。

解体思路如下:1.写出题中有机反应的反应式,注意方程式的书写一定要正确,方程式是下步解题的基础。2.根据基础化学中所学知识(平衡常数的计算、反应热的计算)将正确的公式对号入座,在将两种物质比例和量计算正确的基础上代入公式。3.将上述两步准备工作做好之后,带入数值进行计算。计算过程中注意符号的变化、单位等问题。4.解题完成后要进行总结和陈述,使整个问题的解答更加完整。此外,需要注意的是,即使是在计算题的解答过程中也要注意一些解释性、陈述性的话语的穿插,使整个题的解答更具条理性。

三.知识点详细解析

(一).普通化学:

普通化学的考察以基础公式,理论的掌握为主,重点考察物质的结构特点,空间构型,化学反应指数,参数;大题主要以计算题方式出现。

1.溶液和胶体(稀溶液通性,计算,分散系特点等)

2.化学热力学基础中的反应热计算,反应方向判断等(重点,每年必考),

系统和环境、状态函数、热和功、热力学能(内能)、热力学第一定律等重点内容需要了解和掌握

例题:求某某反应的反应热,判断一些基本的物理量是否是状态常数等。

3.化学反应速率的计算,表示方法,化学平衡的判定。

例题:不同反应的反应速率计算(注意:反应整个×2或者/2后反应速率的的变化)

4.波粒二象性,波函数,4个量子数(怎样表示一个固定运动状态的原子或离子)

例题:用四个量子数来描述一个给定状态的原子。

5.杂化轨道理论(各种化学键的特点,不同杂化轨道的空间构型),键的极性和分子间力。

例题:H2O、CH4、NH3、H2O、BeCl2、CO2、CS2 等一些物质的空间构型,各是什么杂化类型?

6.误差理论(新增内容需要重点掌握)

例题:为何会产生误差?误差分几种?怎样减小或者减免误差?

7.酸碱平衡理论和酸碱滴定,缓冲溶液PH值的确定和配制方法.(主要以计算题形式考

察)

例题:在1L 0.1mol·L-1的HAc溶液中加入0.1 mol 的NaAc固体,求溶液中H+离子、HAc以及α?

例题:H3PO4在不同的溶液环境中究竟以哪一对离子共存?

8.沉淀常数及沉淀滴定(有关滴定等一些实验内容均为新增知识点,要深刻理解领会,同样以计算题形式考察较多。由于涉及到的沉淀现象是明显的反应现象,也会在实验题中进行考察)

溶度积:难溶电解质的饱和溶液中,其离子浓度的乘积在一定温度下为一个常数Ksp。沉淀完全的标准为离子浓度<10-5

分级沉淀和沉淀分离、沉淀的生成、溶解度S和Ksp的关系等。

9.氧化还原反应中:氧化数,原电池电极电势的计算,能斯特方程的运用,

10.电极电势图的应用,氧化还原滴定反应(新增知识点),常见的氧化剂与还原剂,方程式的配平。

例题:配平离子反应式MnO4-+C2O42-—MnO2+CO32- (弱碱性环境中)

解答:按照上面的4个步骤进行配平,并检查。

11.配位化合物一些基本参数(基本知识),价键理论,螯合物的概念和特点,配位滴定的条件及方法。

12.分光光度法基本原理及应用,吸收定律,显色反应,测量条件的选择等。(此部分知识为新增内容,难度不会太大,但是需要大家扎实掌握,灵活运用)

(二)有机化学:

有机化学注重原理性知识的掌握,知识点的考察比较灵活,新大纲跟原来考察的知识点范围相差不大,其中,合成题仍是难度较大的一个题型。对于有机化学的复习,章节之间以及各个知识点之间的联系应作为重点方向来把握,对于考生来讲,比较不容易理解和掌握的一直是排序题和合成题,相对于此,反应式的完成,鉴别题等一些题型的难度不大。复习时在把握重点的基础上,多做习题,对思考和串联知识点,定能收到较好的复习效果。

1.概论和饱和脂肪烃(考察难度不大,主要为记忆性)

主要会在排序题、合成题(其中涉及一部分)、完成反应、简答题中涉及到。

例题1:写出乙烷与I2反应的历程(自由基取代反应)?

例题2:排列自由基的稳定性?

2.不饱和脂肪烃(掌握几种特征反应,命名原则,次序规则等)

主要会在排序题、合成题(其中涉及一部分)、完成反应、简答题中涉及到,需要大家灵活掌握一些知识点,如:1,3-丁二烯的加成反应等。掌握共轭体系、各种化学性质,各种反应特点等。

例题:完成反应:1,3-丁二烯与水加成?

3.芳香烃结构,命名及理化性质(芳香性的判断方法,苯的性质,苯的衍生物的理化性质)(芳香烃会出现在以后各个章节中的物质合成中,因此是有机化学复习中一个很重要的方面)。主要在合成题、反应题、命名题、简答题、排序题等中涉及到。

顺便掌握脂环烃的各种性质,和苯环对比记忆。

例题1:简述简述休克尔规则?

例题2:不同取代基共同取代一个苯环时的取代产物?

4.旋光异构(构型的表示方法,Fischer投影式,R/S,D/L标记方法,手性C原子的判断,含手性C原子但无旋光活性的物质)主要考察简答题、化学式与分子式的转换等。

例题:写出2,4-二羟基丁酸几种不同构象,并找出对映异构体和非对应异构体?

5.卤代烃(异构,命名,分类,重点掌握亲核取代反应,SN1,SN2机理),主要在反应

题、合成题中考到。注意比较题中的考察。

6醇酚醚(分类,结构,命名,醇与金属的反应,卤代反应,氧化反应,酯化反应,酚酸的性质,亲电取代,氧化反应,与FeCl3的显色反应,醚在低温下与浓强酸的作用,检验,环氧乙烷的反应及其在合成题中的应用)

例题1:分别写出环氧乙烷和H2O、R-OH、NH3以及HX的反应式?

例题2:设计一个实验方案鉴别并分离伯、仲、叔醇?

例题3:用威廉逊反应合成某种特定物质?

解答此类题时,要求学生的逻辑思维和设计性思维。

7.醛酮醌的分类,结构,理化性质及命名,醛酮的亲核加成反应,?-H的反应,醛的氧化和歧化反应,还原反应等。注意其中保护醛基的部分。主要出现在反应题与合成体中,有时候会有一些类比题。

例题1:写出苯酚与下列物质反应的主要产物?(冷的浓H2SO4、浓H2SO4、KMnO4、Br/CCl4、浓的HBr水溶液、Na、NaOH水溶液)

例题2:由丁醇制备2-丁醇、2-丁酮和2-Br丁烷?

8.羧酸及其衍生物的理化性质,命名(酸性,?-H的反应,还原,缩合反应,水解,氨解反应,会用三乙(乙酰乙酸乙酯)进行一系列合成反应)

9.胺的命名,理化性质,(碱性,烷基化,酰基化反应,芳香胺,重氮盐的制备和鉴别中的应用,尿素的水解反应,二缩脲的生成和应用)

10.杂环化合物的几种类型亲电反应活性的比较。

11.碳水化合物理化性质,哈武斯式及其他几种构象式的转变,各种化学性质,鉴别中的应用,还原性及非还原性。主要出现在写构型式、合成体、转换题、完成反应、简答题中。

例题:一个戊醛糖,已知不是D-阿拉伯糖,用NaHB4还原,得到D-阿拉伯糖醇,写出此糖的结构?(此题难度教大,不需要大家掌握到这个难度,但考生需要锻炼解题的灵活性)

12.氨基酸分类结构命名,等电点,表示方法和肽的命名原则。

13.类脂中几种物质的组成和结构,命名,皂化反应等(新增知识点,重点把握)。

类脂的内容是有机化学中增加的唯一一部分知识点,这部分知识的难度不大,只需要大家做到了解,能运用在相应的解题过程中,与别的知识点渗透交叉出题的可能性不大,可能会考察分值5分左右的一些小题。

四.推荐参考书

推荐的教材有:

《普通化学第二版》赵士铎主编

《有机化学第三版》汪小兰主编

《无机及分析化学实验》第三版南京大学主编

《有机化学实验》第二版黄涛主编

此为中国农业大学往年研究生考试的指定教材,对照新大纲的各个章节和重点知识,此教材仍具有很高的参考价值,需要大家重视起来。

推荐的习题有:

《有机化学例题与习题》第二版王长凤曹玉荣主编高等教育出版社

本书的习题有一些难度,部分习题没有答案,考生可根据自己的复习程度来选择习题。

《普通化学第二版》赵士铎主编课后习题(及中国农业大学与此书配套的系列教材) 本书习题的难度适中,符合考试难度,也符合考试的走向,但需要大家在做本书习题时注意多练习比较灵活的习题。本书的答案海文学校会在第一时间发布,请大家密切关注。

有机化学例题与习题第二版王长凤曹玉荣主编高等教育出版社

有机化学实验第二版黄涛主编

有机化学第三版汪小兰主编

无机及分析化学实验第三版南京大学主编

一.动物生理生化在综合考试中的地位

动物生理生化是专业课程,相对于报考的专业来说,这门课程的成绩会对录取有比较大的影响。特别是复试的时候,会有更多的考核是与专业课相关的,不仅包括各专业指定要求的复试书目,初试时的考核要求也会有很大部分的涉猎。大多数专业的考核成绩按照初试60%,复试40%来计算。因此,不仅要对初试的科目进行准备,对于复试也要做好充分的应对。

二.动物生理生化的特点

动物生理生化是由动物生理学和生物化学两门课程结合起来考察的。动物生理学更多地从器官和系统方面来研究动物生理机能,而生物化学则是更多地从分子方面和化学反应方面来研究各种新陈代谢。动物生理学的特点是名词和概念比较多,这些需要牢牢记住,各个器官的作用和某一系统的作用也是考察重点。生物化学的特点是具体的生化反应过程比较多,各种物质的代谢过程和蛋白质、核酸的结构是考察重点。

三.2008年动物生理生化考纲的变化

08年农学实行全国统考,动物生理生化由全国统一命题。全国统一命题能使各高校的同类专业按照统一的标准来选拔学生。但是每个学校的个性化要求在笔试中就无法体现,所以必然会加大对专业课的考察。由于统一命题的缘故,这一部分的要求基本不可能在初试中体现出来,只能在复试中加强考核。相对的,在初试这一块就会相对的简单一些。尽管08年是第一次统一命题,和往年相比有很大的区别,大家在复习的时候没有真题可以去依据,但考察的科目变化不是特别大,原来各个学校的真题还是有很大的参考价值。今年有统一的考试大纲,大家可以依照大纲来复习各个知识点。在命题方面,命题的老师主要来自中国农业大学,南京农业大学,华中农业大学等,他们还是会延续原来的考试模式。

动物生理生化的考察难度本来就不是很大,统考后的大纲要求,在基本知识点不变的基础上,从考察形式上进行了一些改变,主要表现在增加了实验题。动物生理生化的试卷结构试这样的:满分为150分,考试时间为180分钟。其中动物生理学和生物化学各占50%。主要题型有:单项选择题,简答题,实验题,分析论述题。新增的题型为实验题,共考2小题,每题10分,共20分。单选题和简答题是比较基础的题型,考的知识点也相应比较基础。分析论述题则考察的是考生对知识体系的总体把握,对一些系统性的知识要牢固的掌握。而新增的实验题考察的是对知识的综合运用能力。实验题的出现很有可能是在知识难度不太容易考察的基础上,从知识的灵活度上设置的考察技巧。这样就需要考生不仅掌握单个的知识点,同时重视知识点之间的联系,形成知识网络,能够举一反三、融会贯通。建议大家在复习的时候将生理学和生物化学联系起来,发现其中的共同点。尽管将两门课程综合起来出的题所占比例不是很大,但是答题的时候,如果能综合各课程的知识点来答题将会给你的试卷增色不少。

08年的新大纲增添了新的考察方式,可以参照大纲给出的例题来进行复习,这样能更有条理地掌握知识点,并将学科之间的联系更好的掌握,以及更好的应对可能结合两科知识点出的渗透题。总之,要掌握基础的原理,融会贯通和灵活应用的答题。

四.08年题型解析及应对策略

1.简答题

(一)生物化学

例:三羧酸循环的主要生理意义是什么?

答:①产生的ATP 为糖酵解的18或19倍;

②代谢过程中逐步释放能量存于A TP中;

③能量转化率为38%,利用率非常高。

解析:简答题的特点是知识点比较单一,只要抓住其主要答题点进行解答,不需要拓展。如例题问的是三羧酸循环的主要生理意义,就只需要答生理意义就可以了。当然如果想答得完美一点也可以把三羧酸循环的总反应方程式写上,但是不写不会影响得分。

(二)动物生理学

例:简述影响肾小球率过作用的因素。

答:①率过膜通透性和有效率过面积的改变

②有效率过压的改变

A 肾小球毛细血管压

B 囊内压

C 血浆胶体渗透压

③肾血浆流量

解析:和生物化学一样,动物生理学的简答题也是对基本知识点的考察,涉及的知识点不是很多,但是比较有联系性,答题时注意要全面,简练,抓住要点。

2.实验题

(一)动物生理学

例:设计实验说明反射弧的活动机理。

答题解析:实验题考察的是考生对知识的掌握程度和对知识点的灵活运用能力。设计实验前要明确考题要考察的知识点是什么,然后按照实验设计的基本程序完成设计。这道题考察的是对反射这一概念的掌握,以及对反射活动的结构基础反射弧的理解程度和反射活动的一般规律。首先明确实验目的(说明反射弧的活动机理),然后提出充分的实验原理(如:反射是指在中枢神经系统参与下的机体对内外环境刺激的规律性应答。反射弧包括感受器、传入神经、神经中枢、传出神经、效应器;反射活动一般需要经过完整的反射弧才能实现,如果反射弧中任一环节中断(结构或功能受到破坏),则反射不能发生。从刺激开始到反射出现就是反射通过反射弧的时间,在一定范围内,刺激强度越大,反射时越短,刺激强度越小,反射时越长)。然后选择合适的实验材料和实验用具(如:由于脊髓的机能比较简单所以常使用只损毁脑的动物,脊蛙和脊蟾蜍)。具体的实验步骤要按照实验目的来设计,这个实验可以通过打断反射弧的各个步骤来说明只有在反射弧完整的条件下才能完成反射。具体设计只要是符合实验目的都是可以的。

(二)生物化学

例:设计实验从动物肝脏中提取DNA。

答题解析:首先要了解DNA和RNA理化性质的区别,明确实验原理(在浓氯化钠溶液中,脱氧核糖核蛋白的溶解度很大,核糖核蛋白的溶解度很小。在稀氯化钠溶液中,脱氧核糖核蛋白的溶解度很小,核糖核蛋白的溶解度很大。因此,可利用不同浓度的氯化钠溶液,将脱氧核糖核蛋白和核糖核蛋白从样品中分别抽提出来。将抽提得到的核蛋白用SDS(十二烷基磺酸钠)处理,DNA(或RNA)即与蛋白质分开,可用氯仿一异戊醇将蛋白质沉淀除去,而DNA则溶解于溶液中。向溶液中加入适量乙醇,DNA即析出)。选择适当的材料和仪器。设计具体的实验步骤。设计实验步骤的时候不需要将具体的试剂的量标出,只需要将需要注意的步骤清晰的表述出来。实验题主要考察的还是对知识点的掌握和应用,解体时按照标准的实验设计格式,有条理的将具体的实验过程描述清楚就可以了。

实验题答题总体思路:实验题主要考察的有两个方面,一是对实验的熟悉程度,而是对知识点的灵活应用。一般而言,实验的具体操作都会在复试的过程中进行考察,因此,初试一般还是侧重与对知识点的掌握及已有知识的具体应用。解题时首先要明确题目的考察目的是什么,然后将要考察的知识点一一明确,再按照应有的实验格式进行设计,基本就没有什么问题了。

3.分析论述题

(一)动物生理学

例:分析内分泌激素对动物发情周期的调控。

答:雌性动物在性成熟以后,出现周期性的性反射和性行为过程,称为性周期,哺乳动物的性周期称为发情周期。发情周期分为发情前期,发情期,发情后期和间情期。在发情之初,是雌激素积累的时期,此时雌激素浓度较低。在发情前期的中、后期,卵泡和血液中的雌激素浓度继续上升,并出现高峰,由于卵泡内有糖蛋白-雄激素局部正反馈作用,通过卵泡膜细胞LH受体数量增加,最终到达雌激素分泌高峰。进入发情期,LH高峰出现,通过刺激孕激素分泌,影响到卵内酶的活性,而触发排卵。发情后期,LH刺激黄体细胞分泌孕激素、雌激素,当孕酮分泌到达一定量时,对下丘脑和腺垂体产生负反馈作用,抑制垂体前叶FSH的分泌,使雌性动物不再表现发情。

解析:这道题主要考察两个知识点:内分泌激素和发情周期。作为论述题,就要求回答的尽量完善。首先要明确内分泌激素和发情周期的基本概念(这是得分点),然后明确发情周期分为四个时期,每个时期的内分泌激素是不同的。这时需要分别从这四个周期来分析内分泌激素的影响。分析到这里,答题思路基本上就清晰了。

(二)生物化学

例:某一肽链中有一段含15圈典型的a-螺旋结构,分析并回答:(1)这段肽链的长度为对少纳米?含有多少个氨基酸残基?(2)翻译的模板链是何种生物分子?对应这段a-螺旋片断的模板链由多少个基本结构单位组成?(3)在合成这段肽链过程中,若以氨基酸为原料,活化阶段至少消耗多少ATP?延长阶段至少消耗多少GTP?

解析:从题目可以看出,这是一道综合性的大题,但是分成了若干个小问题,每个小问题的考点是比较单一的。如第一小问,考察的是考生对a-螺旋结构的掌握,包括一个螺旋的长度和所含的氨基酸残疾的个数。第二小问考察的是对核酸,蛋白质大小的掌握。第三小问考察的是氨基酸在合成肽链过程中A TP消耗的量,以及延长阶段GTP的耗能情况。总体而言,这道题考察的还是基本知识点的掌握,以及给出部分信息对知识点的推断能力。

分析论述题答题总体思路:可以看出,分析题一般都会以几个小问题的形式出现,每个问题之间有一定的联系,而每个问题都是比较单一的知识点,只要对基本知识点掌握的比较全面,答题不会有太大的困难。而论述题则发问的形式比较大,答题的空间也相应比较广,需要对各知识形成网络的思维,能发现各知识点之间内在的联系,并且融会贯通的使用它们。有一定的答题难度,但是通过多做练习也能有很大的提高。

五.重要知识点详细解析

(一)动物生理学(按知识点)

1.细胞膜转运物质的形式,及其转运物质的方式

作答时,要分析全面被动转运和主动转运的区别,两种转运的具体形式,各种形式的特点。

2.细胞的兴奋性、兴奋性的变化

名词解释:兴奋性,兴奋,记忆性内容,需回答精确。

3.刺激与反应的关系,适宜刺激和不适宜刺激的概念,阈上刺激与阈下刺激。

明确刺激和阈值的概念,概念清晰。

4.静息电位产生的机理,动作电位产生的机理

名词解释:静息电位,动作电位

记忆性内容,相互联系,相互对比进行记忆。

5.动作电位基本过程及其兴奋性变化的关系

作答时要明确动作电位的传播过程,理解并记忆两者之间的相关性。

6.内环境和稳态,内环境恒定的生理意义,注意名词解释内环境。

7.血浆、血清的概念,二者的区别,各如何制备。

复习这类概念时,要掌握两者的区别,不仅从概念上区分它们,还要知其本质的不同,该题可能出实验题,需了解其具体制备方法。

8.红细胞比容,红细胞脆性,红细胞的悬浮稳定性和血成,熟记上述概念,并对其检测方法有所记忆,有可能涉及到实验题。

9.红细胞,白细胞,血小板的主要生理功能

要求对上述概念熟悉,并能区分其生理功能的不同,属于记忆性的内容。

10.血浆蛋白的分类及其主要生理功能,血浆中的主要抗凝物质,血浆中的纤维蛋白溶解系统。

名词解释:晶体渗透压,胶体渗透压

熟悉它们的生理作用,将血浆蛋白和血浆进行整体性记忆,并区分其不同。

11.凝血的过程及抗凝、促凝

作答时要点有:各凝血因子的作用,凝血的内源性途径和外援性途径,抗凝、促凝的概念,抗凝措施和促凝措施及其原理。

12.心动周期中心脏的压力、容积、瓣膜和血流的变化

明确概念:心动周期,心率,心力储备,记忆影响心输出量的因素。

13.心肌细胞的兴奋性,心肌细胞的自律性、窦性节律,心肌细胞的收缩性、期前收缩、代偿间歇。记忆以上概念和特性。

14.心肌的异常自身调节和等长自身调节,普通心肌细胞的动作电位及其特点。

15.心电图、心电图波形的意义

前者可能出选择题,后者可能出简答题。

16.血压、收缩压、舒张压的概念,影响动脉血压的因素

17.动脉脉压,中心静脉压及测定中心定脉压的意义,影响静脉回流的主要因素

18.微循环的三个通路及其结构特点和功能特点

明确微循环的概念,记忆其相关知识内容,重在记忆。

19.组织液的生成、回流及其影响因素,淋巴液的生成、回流及其影响因素

记忆并区分两者的概念,将两者的生成、回流及其影响因素相互对比,促进记忆。

20.心血管反射的具体过程,肾上腺素和去肾上腺素的作用

名词解释:正性变时作用,正性变传导作用,负性变时作用,负性变力作用

21.呼吸的全过程

重点掌握:肺泡表面张力、肺泡表面活性物质及两者间的相互关系,肺泡表面活性物质的生理功能,胸膜腔内压,胸膜腔内压为负压的形成原理及生理意义。

22.每分钟通气量和每分钟肺泡通气量的概念,正确地区分两者。

23.氧解离曲线的生理意义

如:什么是氧解离曲线,其生理意义是什么,曲线左移或右移的意义,其影响因素是什么。(PO2, PCO2, pH,温度)

24. CO2对呼吸运动的影响,缺乏CO2对呼吸的影响,呼吸运动的反射性调节有哪些,化学感受器的特征,化学因素对呼吸的调节

名词解释:肺牵张反射,三级呼吸中枢的假说,中枢化学感受器

25.动物的消化方式

记忆性内容,分三个方面,了解各种消化方式的特点。

26.胃内消化,主要内容有胃液各种成分的产生部位,胃液分泌的头期及调节,胃液分泌的胃期和肠期。复习重点关注盐酸的功能,胃黏液的功能,促胃液素的生理作用,胃运动

的方式,胃运动的机能,胃的排空及机理,胃运动的神经体液调节。

从整体把握,细化各个细节,掌握基本概念,熟悉各种机能。

27.小肠内的消化,主要内容有胰液的功能,胆汁的功能,小肠运动的方式、特点和生理作用,小肠运动的神经体液调节。

复习时同样从整体入手,有层次有条理的将各知识点细化,并和胃内消化做比较分析,加强记忆。

28.尿素再循环及其再畜牧生产中的意义

29.消化、吸收的概念,吸收的机制,小肠是消化道吸收的主要部位的原因

30.掌握概念:能量代谢,氧热价,呼吸商,标准代谢水平,行为性体温调节,体表温度,体核温度,调定点学说,风土驯化,气候适应

31.体温恒定的意义,体温调节的中枢,体温调节的外周机制,将各知识点串连起来,同时能将各概念区分清楚。

32.尿的来源,肾小球的滤过作用,决定肾小球滤过作用的动力,影响因素,尿生成包括的基本步骤

名词解释:肾单位,原尿,有效滤过压

分清原尿和血液的区别

33.肾小管和集合管重吸收、分泌、排泄作用,影响肾小管和集合管重吸收及分泌作用的因素,排泄的概念,尿的浓缩与稀释,终尿的概念

34.神经元活动的一般规律

名词解释:突触,化学性突触,电突触,突出传递

掌握化学突触传递的机理,电突触传递的机理,非突触性化学传递及其特点,突触传递的特征。

35.反射,反射弧,中枢神经元的联系方式及兴奋传导的特征

掌握反射弧的各部分组成及其活动机理,突触后抑制,传入侧枝性抑制,回反性抑制,突触前抑制,感受器的一般生理特性(换能作用,适应现象,对比现象,后作用)

36.神经系统对躯体运动的调节,需要掌握的概念:牵张反射,腱反射,肌紧张,去大脑僵直,姿势反射,状态反射,翻正反射。熟悉各种调节特点,小脑调节躯体运动的作用,大脑皮层的调节。

37.条件反射,向来是考察重点,需掌握其概念,条件反射建立的条件,条件反射的消退,条件反射的分化,条件反射形成的机理,条件反射的生物学意义。动力定型。

38.激素的来源,生理作用

对各种激素的作用要明确,并且对于其来源,功能都要区分开来。这里是单项选择的考察重点,在简答和分析题中也会有所涉及。

重要的知识点:激素信息传递的方式,激素的分类,产生部位,化学性质,主要功能,含氮激素的作用机制,类固醇激素的作用机制,加压素的生理功能,催产素的生理功能,下丘脑释放激素的种类和生理作用,生长素对机体生长发育的影响,加压素的生理功能,催产素的生理功能,下丘脑释放激素的种类和生理作用,生长素对机体生长发育的影响,甲状腺激素的生理作用,对代谢的影响,甲状腺功能的调节作用,胰岛素的生理作用及其分泌的调节。

39.精子生成的调节,影响精子生成的因素,精液的组成和生理作用

基本的概念,需要熟记

40.初情期、性成熟、体成熟,排卵,需要掌握概念,自发性排卵,诱发性排卵,能说出它们的区别,卵泡发育的调节,排卵的调节

41.发情周期

这是一个重要的知识点,需要掌握的知识点比较多,诸如:发情周期的分期,发情周期的调节,都是考察重点。

42.射精,受精,受精部位,受精过程,精子获能,顶体反应,透明带反应

43.妊娠,掌握各种激素对其的调节,分娩,分娩的过程,分娩的发生机制

44.乳腺发育的调节作用,初乳的重要性,初乳和常乳有什么不同,排乳的反射性调节的过程

需要掌握的概念有:泌乳,乳腺的发育,激素对其调节,将各个知识点连接起来记忆,如乳的分泌,乳的生成,乳的分泌过程。

(二)生物化学(按知识点)

1.20种氨基酸的基本结构和基本理化性质

复习时要重点把握:氨基酸的两性性质,等电点和光吸收性质,并熟悉在什么状态下氨基酸时酸性,什么状态下氨基酸是碱性。

2.蛋白质在生命活动中的重要作用。蛋白质的四种结构方式

掌握:蛋白质是生命的体现者

名词解释:一级结构,二级、三级、四级结构,并掌握这四种结构之间的关系

3.蛋白质的结构和功能的关系,蛋白质的主要性质

重点为:一级结构与功能的关系,高级结构与功能的关系,

名词解释:两性解离,等电点,光吸收,变性,复性,牢记概念,在选择题和大题中都会有所体现。

4.酶的概念,酶的结构与功能的关系,酶催化的机理

复习时重点掌握:酶的化学本质,酶催化反应的特点,同时熟悉同工酶的概念。

记忆性的还有酶促反应动力学,即影响酶促反应速度的因素,重点是抑制剂对酶促反应的影响。

5.水溶性维生素在代谢中所起的作用,维生素C的生理作用,几种脂溶性维生素的重要作用

要点:维生素B1,B2,B6,PP和泛酸,它们发挥作用的活性形式

6.糖是动物体主要的供能方式,供能的化学过程,糖的分解供能过程

名词解释:糖酵解,柠檬酸循环

掌握糖酵解、柠檬酸循环,乙酰辅酶A的形成的具体过程

7.磷酸戊糖途径的反应和意义,糖异生作用的生物学意义及反应途径

复习时抓住:反应途径进行适当记忆,反应的意义和其他途径的意义作比较。

8.糖原的合成与分解

9.葡萄糖、脂肪、蛋白质三大物质的转换枢纽

几种代谢的连接点,容易出答题,需要关注。

10.生物氧化的概念和特点

记忆性内容,能灵活应用。

11.两种呼吸链的组成及其作用机理,胞液中NADH氧化时的穿梭作用和特点,ATP的重要作用,氧化磷酸化的概念及其抑制

将两种河西联的组成和机理进行比较再记忆,能分辨其不同点,A TP的作用是记忆性内容,掌握氧化磷酸化的概念

12.脂肪的分解与合成途径,脂肪酸的B-氧化的过程及产生能量的计算,脂肪酸的合成代谢过程

掌握脂肪酸的合成和分解代谢发生的部位及两种转运系统,记忆概念B-氧化,其产能的计算过程可能会出问答题

13.蛋白质的营养作用

掌握要点:必须氨基酸的概念,蛋白质营养价值的概念。

14.氨基酸的脱氨基、脱羧基作用

掌握具体的过程,记忆概念脱氨基、脱羧基。

15.氨的代谢要点:

重点关注尿素的生成a –酮酸的代谢。

16.DNA碱基组成的特点,DNA的二级结构,DNA 复制的基本过程及忠实性的保证

记忆重点:中心法则,半保留复制,冈崎片断,起始、延长、终止的过程以及其中酶的作用。突变的种类,修复的种类。

17.转录的概念及过程,翻译的概念及过程

两者进行对比联想记忆,过程种区别及相同点。

18.遗传密码,起始密码,终止密码

选择的可能性很大,也有可能出分析题,明确其概念和特点。

19.DNA重组技术和PCR技术

20.体液的概念,体液的交换,水平衡,电介质的平衡及调节

21.钙、磷在体内的分布及其生理作用,影响钙、磷吸收的因素,钙磷代谢的调节

22.酸碱平衡的意义和体内的三种调节方式

23.血液中血浆蛋白质的功能

24.红细胞代谢的特点

25.血红蛋白的合成和分解代谢

26.免疫球蛋白的的概念和功能

将各种细胞和蛋白的概念分清楚,了解其不同的功能及联系,能进行区分,记忆时进行对比和联想。

六.参考书目

1、《动物生物化学》农业出版社(三版) 周顺伍

2、《动物生理学》高等教育出版社杨秀平

3、《家畜生理学》农业出版社(四版)陈杰

尽管由于统考没有给出指定的参考书目,但是沿用以往的参考书目还是比较合适的,因为基本知识点的变化并不大,只要掌握基本知识对于新题型还是不用过于担忧的。以上列的是往年该科目的参考书籍,知识结构及体系都是比较完整的,便于考生自学和复习。

以上参考书是中国农业大学农业生产类学科的指定教材,具有很高的权威性,章节的划分和重点内容的安排都和新的统考大纲安排极为一致,需要考生在复习时参照这几本参考书认真复习,并将推荐的习题集以及参考书的课后习题认真练习。关于书相关书后习题的答案,海文学校会在第一时间发布,敬请各位考生密切关注。

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生化背诵口诀

生化-氧化磷酸化比值 口诀:二虎子阿甘,三四五凭蒙估算 说的是,阿甘,小名叫二虎子,三四五的加减法都要凭蒙来估算 二(阿尔法?……记不清了)虎(琥珀酰……)子(脂酰……) 3,4,5(丙,丁,戊)凭(苹果酸)蒙(柠檬酸)估算 虎脂肝(甘)抗坏血酸 注:丙:丙酮酸丁:B-羟丁酸戊:a-酮戊二酸苹果:苹果酸柠檬:异柠檬酸以上P/O等于3 虎:琥珀酸脂:脂酸COA 肝(甘):a-磷酸甘油以上三个P/O等于2 抗坏血酸P/O等于1 生化-三羧酸循环 记忆方法:天龙八部。 宁异戊同,二虎言平。 一同平虎,两虎一能。 记忆前提:要熟悉每种物质的全名,如果名字都不知道,就不要考研了。

解释:1,顺乌头酸这一步没有太大意义,很多书都将这一物质省略,所以,口诀也没有考虑。三羧酸循环从乙酰CoA与草酰乙酸结 合开始,一共经过八个反应步骤,再回到草酰乙酸,我号称天龙八步,记住的话,你可以一步一步,写出来,因为前一步的产物就是下 一步的原料,忘了一个环节,整个都可能记不起来。 2,最初原料:乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道,所以从第二步起, 宁异戊同:柠檬酸,异柠檬酸,a-酮戊二酸。现在大家都要讲究个性,干什么都要别具一格,就叫做宁可异,也不要与人相同(为了 记忆,酮戊倒过来成了戊酮) 3,二虎言平(琥珀酰,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸):二虎相斗,必有一伤。现在世界 的主题是:和平和发展。为了人类的将来, 共赢才是真理。所以,二虎相斗到最后,言平。 苹果酸后就回到了原料之一:草酰乙酸。 4,除了能记住反应步骤外,还要记住哪里产H,生成co2那里生成能量。 一同平虎:异柠檬酸,a-酮戊二酸,苹果酸脱氢反应生成3个NADH+H+,琥珀酸脱氢生成1个FADH2。山上出现一只吃人的老虎,所以

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学口诀

生物化学口诀 2013-07-03 05:18阅读:801 氨基酸巧记1(转) 六伴穷光蛋:硫、半、胱、蛋→半胱、胱、蛋(甲硫)氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门:酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸:丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱:支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书:异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之:碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色:芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来:脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸氨基酸巧记2(转) 1.碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。→碱:赖精组→拣来精读(其中赖氨酸含双氨基,也是其呈碱性原因) 2.酸性氨基酸:谷氨酸、天门冬氨酸。→酸:谷、天→三伏天(另谷、天冬氨酸都有双羧基,也是呈酸原因) 3.必需氨基酸:缬、异亮、亮、苯丙、蛋(甲硫)、色、苏、赖氨酸→借一两本淡色书来4.支链氨基酸:缬、异亮、亮→支:缬、异亮、亮→只借一两(即必须氨基酸记法中的前三个) 5.芳香族氨基酸:酪、苯丙、色氨酸→芳香:酪、苯、色→芳香老本色(其实蛋白质在280nm 处最大光吸收就是由于色氨酸的吲哚环、酪氨酸的的酚基,在氨基酸中色氨酸的280nm处吸收峰最大) 6.一碳单位来源的氨基酸:甘、丝、组、色氨酸→碳:甘、丝、组、色→(惊)叹: 敢吃猪舌 7.含硫氨基酸:半胱、胱、蛋(甲硫)氨酸→硫:半、胱、蛋→留帮光蛋 8.不参与转氨基的氨基酸:羟脯、脯、甘、苏、赖氨酸→抢不(抢)甘肃来的?(呵呵,很矛盾呀) 人体八种必须氨基酸(第一种较为顺口) 1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 3.鸡旦酥,晾(亮)一晾(异亮),本色赖。鸡蛋酥,本事赖,亮一亮 假(甲硫)设(色)来写一两本书(苏)。 一家写,两三本书来。即异亮、甲硫氨酸(蛋氨酸)、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 携苏丹来奔以色列--缬苏蛋赖苯异色亮 苏洁,亮一亮,笨蛋来色 必需氨基酸 苯丙缬亮色异亮, 甲硫苏赖共八将。 谐音记忆: 苯兵鞋亮色亦靓, 家留数来共八将。

生物化学记忆口诀.

生物化学记忆口诀 记忆八种必需氨基酸的口诀: 1、甲携来一本亮色书 甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 2、笨蛋来宿舍晾一晾鞋 苯丙氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。 3、假设来写一两本书 甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸。 4、甲来(赖)借(缬)一本蓝(亮)色书(苏) 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 5、甲来借一本亮色书【甲来(赖)借(缬)一(异亮)本(苯丙)亮色书(素)】 甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。 6、携一两本单色书来 携(缬氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)本(苯丙氨酸)单(蛋氨酸,即甲硫氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸)。 6、携一两本淡色书来 携(缬氨酸)一(异亮氨酸)两(亮氨酸)本(苯丙氨酸)淡(蛋氨酸,即甲硫氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸)。 7、携一本蛋色书来 缬氨酸,异亮(亮)氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸,色氨酸(甲硫氨酸),苏氨酸,赖氨酸。8、一两色素本来淡些 异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸。 9、写一本胆量色素来 缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。 10、鸡旦酥,晾(亮)一晾(异亮),本色赖。 缬氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸。。。。。。。(还有很多口诀) 人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分,我们称之为半必需氨基酸。其中,组氨酸为婴儿必需氨基酸。 人体八种必需氨基酸(第一种较为顺口) 1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 3.鸡旦酥,晾(亮)一晾(异亮),本色赖。 生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸: 生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸),其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外,其余均为生糖氨基酸。酸性氨基酸:

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序): (一)生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是:脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成:羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸:甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr) ★含有两个氨基的氨基酸:赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸:谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天” ★含硫氨基酸:胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) ★生酮氨基酸:亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸:同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸:瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸:色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr) 紫外线最大吸收峰:280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是:酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键:肽键; 维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键:氢键 维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键:次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力) 维系蛋白质四级结构的化学键:氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构(模体:具有特殊功能的超二级结构)举例:锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是:兼性离子 ★蛋白质的变性:蛋白质空间结构破坏,生物活性丧失,一级结构无改变。 变性之后:溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,紫外线(280nm)吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度:球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高★凝胶过滤(分子筛层析)时:大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是:丹(磺)酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物:核糖不同,部分碱基不同(嘌呤相同,嘧啶不同) ★黄嘌呤:核苷酸代谢的中间产物,既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中,核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构:反向平行;右手螺旋,螺距为3.54nm,每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成,位于双螺旋结构的外侧,碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G,A=T,所以A+G/C+T=1 ★生物体内各种mRNA:长短不一,相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子,在mRNA成熟过程中,内含子被剪切掉,使得外显子连接在一起,形成成熟的mRNA。

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解

考研复习2020考研农学大纲生物化学详解 2014考研农学大纲生物化学部分是比较简单的,只要同学们理解着记忆,加强基本概念、原理和基础理论的理解和掌握,最后一定能取得理想的成绩,下面我们就一起来了解一下。 一、生物化学考查目标 生物化学是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。或者说是研究生命现象及其化学本质的科学,它利用化学的理论和方法作为主要手段研究生物(微生物、植物、动物及人体等)的化学组成、生命物质各组分的结构和性质、及它们在生命过程中的变化规律的一门科学。试图用化学的观点来揭示生命现象。农学考研大纲对该学科的考查目标为: 1、了解生物化学研究的基本内容及发展简史,理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法。 2、能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律,具备分析问题和解决问题的能力。 二、生物化学考点解析 新大纲考查知识点同2013年大纲要求,明确考试内容有糖类、蛋白质、核酸、酶、脂类等各种生命物质物质的结构特点、化学组成和性质及代谢过程。 以下是对大纲中各考点进行的解析及复习要点:

1、生物化学概述 了解生物化学研究的基本内容和发展简史。 2、蛋白质化学 掌握蛋白质的概念和生物学意义;掌握氨基酸的两性性质、等电种常见氨基酸的分类20点和光吸收性质,理解氨基酸酸碱性,熟知. 及三字简写,尤其是20种常见氨基酸的三字符表示,应引起考生高度重视;掌握肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、结构特点;掌握蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性;理解和掌握蛋白质抽提原理及方法、蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心、蛋白质的定量方法。 3、核酸化学 了解核酸的种类和组成单位;理解DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构:tRNA的结构、mRNA的结构、rRNA的结构,并掌握每种结构的特点;掌握核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性;重点掌握核酸的分离纯化步骤及方法。 4、酶 了解酶的基本概念和作用特点以及酶的国际分类和命名;理解酶的活性中心、酶的专一行和高效性机制;掌握影响酶促反应速度的主要因素;理解别构酶和共价修饰酶、同工酶、维生素和辅酶的概念;重点掌握酶的分离纯化步骤和常用方法。 5、糖类代谢

考研生物化学复习笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH ):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架

考研生化笔记(彩色+重点)

生物化学 占执业2.7%,16分 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构:氨基酸,氨基酸------L-α-氨基酸(“拉氨酸”);---手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸; 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆:半巯 2、氨基酸的分类

(1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:携(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)书,两(亮氨酸) 饼(丙氨酸)干(甘氨酸),补(脯氨酸)点水(2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)乐(酪氨酸)是(丝氨酸)伴(半 胱氨酸)苏(苏氨酸)三(色氨酸)的(蛋氨酸) (3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 (4)碱性氨基酸:记忆:地上的麦(赖氨酸)乳(组氨酸)精(精氨酸)是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键:肽键,肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级:高级结构/空间构象-----氢键

1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)------3.6个氨基酸,右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构:-----肽键;序列。 二级结构:一段弹簧,----氢键(稳定);---亲,你真棒 三级结构:-----亚基,整条肽链。化学键-----疏水键 四级结构:----一堆亚基。---聚合 ※记忆:一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级:表现功能的形式。

生物竞赛生物化学口诀

生化-结构杂锦-SOLO 键 一级肽键,这个一般不会混地,二级氢键,H2,记得了吧,三叔众判亲离,这个不是偶创意,嘿嘿,对应疏水作用,范德华力,氢键,离子键,四级氢键,离子键,男人四十妻离子散,好惨,对不对,呵 10个aa组成肽链,10-39是多肽,51个以上是蛋白质 一个男人10岁就娶太太了,39岁就有很多太太,51得了老年痴呆,成了蛋白质,呵呵,貌似这两个口诀都和男人,太太有关,纯属巧合哈 二级有模序,motif,m是否两个n,记下了吧,三级是结构域,structure,三san也有s,四级是亚基,亚洲四小龙,哈哈,歪门邪道记知识点 tRNA分子量最小,third还不是老小,含稀有碱基最多,家里老小最招疼,爸妈把稀有的宝贝都给了它,rRNA含量最多,敢不多吗,造蛋白质的,含量最少的是mRNA,minimum,都有m,而且其5端有m7GpppN,都是有m地,tRNA三叶草,three,都是有t地 TPP VitB1硫一个丙给阿尔发,丙酮酸脱氢酶,而丙拼音bing,有B了吧,还是阿尔发酮戊二酸的辅酶,FAD FMN VitB2一个baby有两个Father,一个亲爹,一个干爹,幸福吧,NAD+ NADH VitPP,两个N两个P,捆绑记忆,泛酸,生物素,贩A粉赚钱,A粉是一种新型毒品,这个钱可赚不得哦,赚钱谐音转酰,生物素,羧化酶,都有s,甲钴胺素,VitB12,一个人变成两个人不就是家,家通甲 生化--一碳与八个--ruru114 一碳单位:有胆(sam)敢(甘)死(丝)就去阻(组)塞(色)一贪(碳)官! 8个必需氨基酸:晾(亮)一晾(异亮)本(苯丙)色(色),原来(赖)是蟹(缬)蛋(甲硫)酥(苏)。 生化-碱性氨基酸-小猪

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ?油酸:1 ?亚油酸:2 ?亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸:亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ?CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ?HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊:Pro、Gly ?芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ?八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ?酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ?碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ?其它:丙氨酸(Ala)

②PI ?PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ?PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI<6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH 电离出H+,则产生了R-,PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋:Sn=3.6 13 ,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ?β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ?β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ?C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽 键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水 解 ?打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ?专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ?Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO 4 +磷钼酸) ?Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO 3+Hg(NO 3 ) 2 ) ?坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ?黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO 3 ) ?双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO 4 ) ?乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的:S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的:Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

考研备考生物化学知识点总结

考研备考:生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪,可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域,食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革,医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用,逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等,都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意,如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此,针对生物学专业课基础阶段的复习,专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结: 第一章糖类化学 学习指导:糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂,糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导:蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导:核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导:激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导:维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导:酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶

名牌大学生物化学考研试题

天津大学硕士入学微生物学试题 一.填空和多项选择填空题:(每题5分,共30分) 1.在原核微生物中虽然有性繁殖方式,但仍可通过不同方式在细胞水平上实现基因重组。由部分缺陷型λ噬茵体参与实现的基因重组方式称为______。大肠杆菌可以通过接合实现基因重组,可选用大肠杆菌的______或______菌株做供体茵,______菌株做受体菌;如果要在不同种属的原核细胞之间实现基因重 组,则应该采用______或______方式进行基因重组。 2.微生物可以通过形成子囊孢子进行有性繁殖,在______(芽孢杆菌属、链霉菌属、酵母菌属、毛霉属、曲霉属、脉抱霉属)中存在这种繁殖方式;于要池子是首先由两个配子接合,然后经过______、______和______形成的;通常一个子囊内总是形成______或______个子囊孢子。 3.在利用______做碳源生长的微生物中,普遍存在着乙醛酸循环途径,通过测定细胞内是否存在______酶和______酶可以判定细胞内是否存在乙醛酸循环途径;乙醛酸循环途径的生物学意义在于______和______。 4.根据微生物最适生长温度的不同,可将微生物分为______、______和______ 三种类型;在某微生物生长温度范围内,改变其培养温度,可以影响该微生物的______(茵体形态、菌体结构、代谢途径、生长速率、细胞收获量、遗传性状);根据温度对不同微生物的不同影响,温度可以用作控制微生物生长的手段,实验室常见方法有______、______和______。 5.机体的特异性免疫反应由______引起;参与特异性免疫反应的免疫细胞有______(干细胞、T淋巴细胞、B淋巴细胞、巨噬细胞、粒细胞、单核细胞),参与特异性免疫反应的免疫活性物质有______(抗体、补体、干扰素、白细胞介素、溶茵酶)。某些病原微生物在侵染机体的过程中,可以通过释放蛋白类的______或脂多糖类的______造成机体的伤害。 6.具有dsDNA的烈性噬茵体侵入宿主细胞后,一般早期转录和转译的产物主要是______或______,次早期转录和转译的产物主要有______和______,晚期转录和转译的主要产物是______;高感染复数的烈性噬菌体对宿主细胞进行吸 附,可导致宿主发生______。 二.简单回答问题:(每题5分,共40分)

生物化学考研复习重点大题

. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述C hargaff 定律的主要容。 答案:(1)不同物种生物的D NA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3)几乎所有生物的 DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为 5′→3′,另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋侧。 (3)两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。 (5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述D NA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端 有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7个核苷酸组成环,和t RNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关,刚合成的m RNA 寿命较长,“老”的m RNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的 DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交,DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。

医学考研备考之生化复习笔记整理二

医学考研备考之生化复习笔记整理 四、蛋白质的分子结构 1蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原 子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应。可分为: a -螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。a -螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 3 -折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结 构上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定 3 -转角:常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残 基常为脯氨酸。 无规卷曲:无确定规律性的那段肽链。 主要化学键:氢键。 2)蛋白质的三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距离效应。 主要化学键:疏水键(最主要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3)蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋 白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构, 称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋 白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽

考研生物化学经典题集及标准答案

硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A )。 A.L-α氨基酸 B.L-β氨基酸 C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种,均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) 2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 A.精氨酸 B.色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是(A)。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持 D.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构,当其单独存在时不具备生物学活性。 4.关于蛋白质四级结构的正确叙述是( D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用;维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( AB C )。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位,并有一定的功能。2.空间构象包括(AB C D )。 A.β-折叠B.结构域 C.亚基 D.模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次,后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构;.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。

考研笔记:生物化学复习知识点

考研笔记:生物化学复习知识点 静态生物化学-结构和催化作用 1.1 氨基酸、多肽和蛋白质 1. 部分氨基酸的特殊性质: 蛋白质中的氨基酸都是L 型的,D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中; 只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子,Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性; Ser 、Thr、 Tyr,这些AA 残基的-OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制,可进行可逆性磷酸化,可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应; Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化,因此侧链不带电荷; Cys,在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在,-S-S-二硫桥; His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA,因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用; Phe:它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断; Met 又称蛋氨酸,它是体内代谢中甲基的供体。(SAM—S-腺苷蛋氨酸); A280:Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键; Trp 显现磷光,是一种寿命较长的发射光,对研究蛋白质结构和动力学特别有用。 近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码,可能是第21 种蛋白质氨基酸。 2. 氨基酸分类 按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa,可以分为4 类: 非极性氨基酸(9 种)、不带电何的极性氨基酸(6 种)、带负电荷的aa(酸性aa,2种)、带正电何的aa(碱性aa,3 种) 酶的活性中心:His、Ser、Cys 3. 氨基酸的化学性质 所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质,570nm 测定;Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色,440nm 测定;在近紫外区(200-400nm)只有芳香族AA 有吸收光的能力,含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性,紫外吸收法定量蛋白质的依据;Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。 4. 天然存在的活性肽: I 谷胱甘肽:Glu—Cys—Gly:红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程,清除内源性过氧化物和自由基,维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。 II γ-鹅膏蕈碱:环状八肽,能与真核生物RNA 聚合酶II 牢固结合而抑制该酶的活性,使RNA 合成不能正常进行,但不影响原核生物的RNA 合成。 III 脑啡肽(5 肽) IV 短杆菌肽(抗生素)V 肽类激素: 牛催产素、牛加压素、舒缓激肽 5. 蛋白质一级结构的测定 pro 测定的策略:测定蛋白质分子中多肽链的数目、拆分蛋白质分子中的多肽链、测定多肽链的

生物化学记忆口诀-最新学习文档

生物化学记忆口诀 生物化学记忆口诀 1.血浆脂蛋白的类型与分离方法 脂类在体内的运输都是通过血液循环进行的,肠系膜吸收的脂类,肝脏中合成的脂类,脂库中动员的脂类都需要载脂蛋白/血浆脂蛋白才能在血液中运输。 血浆脂蛋白有四种,常用超速离心法或电泳法将其分离即 (1)乳糜微粒/CM (2)极低密度脂蛋白/前β脂蛋白/VLDL (3)低密度脂蛋白/β脂蛋白/LDL (4)高密度脂蛋白/α脂蛋白/HDL 1.电泳分离法 (1)根据血浆脂蛋白在电泳时的迁移率不同而进行分离的方法,其根本原因在于血浆脂蛋白颗粒表面电荷程度不同和血浆脂蛋白颗粒半径大小不同。 (2)正常人的电泳图谱上带宽长度分别为: 低密度脂蛋白/β脂蛋白>高密度脂蛋白 /α脂蛋白>极低密度脂蛋白/前β脂蛋白>乳糜微粒。 (3)极低密度脂蛋白/前β脂蛋白含量很少,一般在电泳图谱上不明显。

(4)乳糜微粒仅在进食后才有,空腹时难以检出。 2.超速离心法 (1)根据血浆脂蛋白在不同密度介质中超速离心时沉降速度不同而进行分离的方法,其根本原因在于血浆脂蛋白颗粒的密度不同 (2)正常人的血浆脂蛋白的密度分别为 高密度脂蛋白/α脂蛋白>低密度脂蛋白 /β脂蛋白>极低密度脂蛋白/前β脂蛋白> 乳糜微粒。 3.血浆脂蛋白的功能 乳糜微粒 乳糜微粒为外源性脂肪的主要运输形式,由小肠黏膜上皮细胞合成分泌。乳糜微粒经过乳糜管、胸导管进入血液。由于乳糜微粒的颗粒半径较大,能使光散射呈现浑浊,使得饱餐后血清出现浑浊。 极低密度脂蛋白 极低密度脂蛋白为外源性脂肪的主要运输形式,由肝脏实质细胞合成分泌。肝实质细胞用于合成极低密度脂蛋白的脂肪中,大部分来源于肝实质细胞中的葡萄糖,小部分来源于脂库中动员的脂肪酸。 低密度脂蛋白 低密度脂蛋白的主要作用为运输胆固醇从肝内组织到

考研生化复习重点

1、非极性:包括:甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性:中性:色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性:天冬Asp、谷Glu(都含2个羧基)碱性:赖Lys(2个氨基)、精Arg、组His 芳香族的是:色、酪、苯丙亚氨基酸的是:脯含硫:半胱、胱、蛋。折角的:脯天然不存在的:同型半胱不出现在蛋白质的:瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的:甘必需:缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链:酪、苯丙、色一碳单位:丝、色、组、甘生酮:亮、赖。生糖兼生酮:异亮、苯丙、酪、色、苏。 2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。 3、一级的肽链为肽键(主)、二硫键;二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键;三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力;四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。 4、模体和锌指结构为二级。分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。 5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定;变性为二硫键、非共价键破坏,溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。 6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析(阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质先被洗脱下来)。分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质后出来,大的先出来。 7、盐析一般无蛋白质变性。 1、核酸的分子组成:基本组成单位是核苷酸,由碱基+戊糖(糖苷键)=核苷+磷酸(酯键)而合成,为核酸的一级结构。核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。 2、两类核酸:DNA在细胞核和线粒体内,RNA在细胞质和细胞核内。排序和书写必须是从5到3。 3、DNA是右手螺旋结构,螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基,每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。 4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对,形成两个氢键,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对,形成三个氢键。DNA横向靠互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持,尤以后者为重要。 5、DNA是遗传信息的载体,而遗传作用是由蛋白质功能来体现的,在两者之间RNA起着中介作用。 6、原核生物的rRNA的小亚基为16S,大亚基为5S、23S;真核生物的rRNA的小亚基为18S,大亚基为5S、5.8S、28S。真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。具有催化作用的RNA称为核酶。 7、紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm),一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。 8、变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性,其过程为退火,产生减色效应。 1、单纯酶:仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶:酶蛋白:决定反应的特异性;辅助因子:决定反应的种类与性质;可以为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去。辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。 2、参与组成辅酶 素

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