-临床专业生物化学教学大纲

《生物化学》理论教学大纲

（供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用）

I 前言

生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：

一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。

二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。

三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。

四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。

II 正文

绪论

一、教学目的

通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。

二、教学要求

（一）熟悉生物化学的定义。

（二）了解生物化学发展史。

（三）了解生物化学研究的主要内容。

（四）了解生物化学与医学的关系。

三、教学内容

（一）概述：生物化学的定义。

（二）生物化学发展简史

（三）生物化学研究的主要内容

（四）生物化学与医学

第一章蛋白质的结构与功能

一、教学目的

在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。

二、教学要求

（一）掌握蛋白质元素组成及特点、组成人体蛋白质的基本单位、氨基酸的种类及氨基酸的通式、肽键、多肽链的概念。

（二）掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定因素，蛋白质二级结构的基本形式；（三）掌握蛋白质一级结构与功能的关系及空间构象与功能的关系。

（四）掌握蛋白质的等电点和两性解离性质、蛋白质沉淀与变性、紫外吸收及呈色反应等性质。

（五）熟悉亚基的概念。

（六）了解蛋白质的生理功能、蛋白质的分类、模序及分子伴侣的概念。

（七）了解蛋白质变性凝固概念、蛋白质分离和纯化方法、一级结构和空间结构测定的基本原理。

三、教学内容

（一）蛋白质的分子组成：氨基酸、肽。

（二）蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构及空间结构。

（三）蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。

（四）蛋白质的理化性质及其分离纯化：蛋白质的理化性质及其分离纯化方法；多肽链中氨基酸序列分析，蛋白质的空间结构测定。

第二章核酸的结构与功能

一、教学目的

在学习核酸的化学组成、一级结构的概念、结构与功能的关系，以及核酸的理化性质基础上，了解DNA与RNA的差异。

二、教学要求

（一）掌握核苷酸的分类，基本组成成分及其相互间的连接方式。

（二）掌握核酸一级结构的定义、DNA和RNA分子组成的区别、核酸的基本组成单位的连接方式、方向性。

（三）掌握DNA双螺旋结构特点及DNA的功能。

（四）掌握RNA的种类及功能、真核生物mRNA的结构特点。

（五）掌握DNA变性、复性及分子杂交的定义及原理；掌握Tm及DNA的增色效应的概念。（六）熟悉核苷酸的结构及命名，核酸的书写方式。

（七）熟悉DNA超螺旋结构、核蛋白体的组成，tRNA的二级结构特点。

（八）熟悉核酸的一般理化性质。

（九）了解DNA二级结构的多样性，tRNA三级结构的特点及rRNA的结构特点。

（十）了解核酸酶的定义、分类及应用。

三、教学内容

（一）核酸的化学组成及一级结构：核苷酸的结构、核酸的一级结构。

（二）DNA的空间结构与功能：DNA的二级结构—双螺旋结构模型、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装、DNA的功能。

（三）RNA的空间结构与功能：信使RNA的结构与功能、转运RNA的结构与功能、核蛋白体RNA的结构与功能、其他小分子RNA及RNA组学。

（四）核酸的理化性质、变性和复性及其应用：核酸的一般理化性质、DNA变性、DNA的复性与分子杂交。

（五）核酸酶。

第三章酶

一、教学目的

在认识酶是具有催化作用的生物大分子基础上，学习酶的分子结构与功能、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学、酶的调节、命名与分类、以及酶与医学的关系。

二、教学要求

（一）掌握酶、单纯酶、全酶、辅酶、酶的必需基团及活性中心的概念。

（二）掌握酶促反应的特点。

（三）掌握底物浓度对酶促反应速度的影响及米-曼氏方程的表达式，掌握影响酶促反应速度的各种因素、各种可逆性抑制的酶促动力学参数的变化特点；Km值的含义及意义。

（四）掌握酶活性的调节的几种方式，同工酶的概念。

（五）熟悉单体酶和多酶体系概念、酶的分子组成。

（六）熟悉酶含量的调节。

（七）了解酶促反应的机制、米-曼氏方程的推导过程；

（八）了解酶的命名、酶活性测定及酶活力单位、酶与疾病的发生、诊断和治疗的关系及酶在医学上的应用。

三、教学内容

（一）概述：酶的概念。

（二）酶分子的结构与功能：酶的分子组成、酶的活性中心。

（三）酶促反应的特点与机制：酶促反应的特点、酶促反应的机制。

（四）酶促反应动力学：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激动剂对反应速度的影响、酶活性测定与酶活性单位。

（五）酶的调节：酶活性的调节、酶含量的调节、同工酶。

（六）酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类。

（七）酶与医学的关系：酶与疾病的关系、酶在医学上的其他应用。

第四章糖代谢

一、教学目的

学习糖的分解代谢与合成代谢，了解糖代谢异常在医学上的意义。

二、教学要求

（一）掌握糖酵解的定义、限速酶、生理意义。

（二）掌握糖有氧氧化的定义、限速酶；三羧酸循环的定义、特点、限速酶，磷酸戊糖途径的生理意义。

（三）掌握糖原合成与分解的生理意义。

（四）掌握糖异生的概念、原料、限速酶及生理意义。

（五）掌握血糖的定义、来源及去路及影响血糖浓度的激素。

（六）熟悉糖的生理功能。

（七）熟悉糖酵解的主要反应过程和能量生成的部位及调节。

（八）熟悉糖的有氧氧化主要反应过程和能量生成的部位及调节；熟悉三羧酸循环的调控。（九）熟悉糖原合成与分解的反应过程及限速酶，熟悉肝、肌糖原分解的异同。

（十）熟悉糖异生的反应过程，乳酸循环的基本过程。

（十一）熟悉几种主要激素对血糖的影响及血糖水平异常的定义。

（十二）了解糖的消化吸收及糖的代谢概况。

（十三）了解巴斯德效应的基本概念。

（十四）了解磷酸戊糖途径的反应过程。

（十五）了解糖原合成与分解的调节和糖原累积症。

（十六）了解血糖调节机理。

三、教学内容

（一）概述：糖的生理功能、消化吸收、糖代谢的概况。

（二）糖的无氧分解：糖酵解的反应过程、调节、生理意义。

（三）糖的有氧氧化：有氧氧化的反应过程、生成的A TP、调节、巴斯德效应。

（四）磷酸戊糖途径：反应过程、调节、生理意义。

（五）糖原的合成与分解：糖原的合成代谢、分解代谢、合成与分解的调节、糖原累积症。（六）糖异生：糖异生途径、调节、生理意义、乳酸循环。

（七）血糖及其调节：血糖的来源与去路、血糖水平的调节、血糖水平异常。

第五章脂类代谢

一、教学目的

学习脂类的分解代谢与合成代谢，了解脂代谢异常在医学上的意义。

二、教学要求

（一）掌握必需脂肪酸的概念和种类，甘油三酯合成原料。

（二）掌握脂肪动员的概念、脂酰CoA进入线粒体的机制、脂肪酸的β-氧化反应过程及能量的生成；掌握酮体生成与利用的反应过程及意义。

（三）掌握脂肪酸的合成部位、原料及脂肪酸的合成酶系。

（四）掌握胆固醇结构特点、胆固醇合成的部位、原料、限速酶；掌握胆固醇在体内的转变产物。

（五）掌握血脂、血浆脂蛋白、载脂蛋白的概念；掌握血浆脂蛋白的分类、化学组成特点及其功能。

（六）熟悉脂类的概念、包含的种类及生理功能。

（七）熟悉甘油三脂的合成部位和过程；丙二酸单酰CoA的合成、脂酰CoA合成油酸的反应及脂肪酸的合成过程及调节。

（八）熟悉脂解激素及抗脂解激素的作用；熟悉甘油的氧化途径。

（九）熟悉多不饱和脂肪酸的重要衍生物的名称。

（十）熟悉甘油磷脂的名称、组成、合成所需的原料；

（十一）了解不饱和脂酸的命名及分类。

（十二）了解脂类消化吸收过程的特点及胆汁盐微团的特征。

（十三）了解脂肪酸的其他氧化方式，了解酮体生成的调节。

（十四）了解脂肪酸合成的反应过程、脂肪酸碳链的加长及不饱和脂肪酸的合成；了解多不饱和脂肪酸的衍生物的合成及生理功能。

（十五）了解甘油磷脂的合成过程和降解；了解鞘磷脂的分类及代谢。

（十六）了解体内胆固醇合成步骤及其调节。

（十七）了解载脂蛋白的类型及功能；各种血浆脂蛋白的结构特点和代谢途径及血浆脂蛋白代谢异常引起的疾病。

三、教学内容

（一）不饱和脂酸的命名及分类：

（二）脂类的消化和吸收：

（三）甘油三酯的代谢：甘油三脂的合成代谢、分解代谢、脂酸的合成代谢、多不饱和脂酸的重要衍生物。

（四）磷脂的代谢：甘油磷脂的代谢、鞘磷脂的代谢。

（五）胆固醇代谢：胆固醇的合成、转化。

（六）血浆脂蛋白代谢：血脂、血浆脂蛋白的分类、组成及结构、载脂蛋白、血浆脂蛋白代谢、血浆脂蛋白代谢异常。

第六章生物氧化

一、教学目的

学习生物体内ATP生成的氧化体系，了解氧化磷酸化是细胞内ATP形成的主要方式。二、教学要求

（一）掌握生物氧化的定义。

（二）掌握呼吸链的定义、呼吸链的组成、NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链各复合体组成、呼吸链排列顺序及氧化磷酸化偶联部位；掌握胞液中NADH进入线粒体的两种方式和NADH

的氧化。

（三）熟悉影响氧化磷酸化的因素及体内高能化合物的种类。

（四）熟悉需氧脱氢酶和氧化酶的分类，过氧化氢酶和超氧化物歧化酶加单氧酶、加双氧酶等的作用特点。

（五）了解氧化磷酸化偶联机制。

三、教学内容

（一）生成ATP的氧化体系：呼吸链、氧化磷酸化、影响氧化磷酸化的因素、A TP、通过线粒体内膜的物质转运。

（二）其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体中的酶类、超氧化物歧化酶、微粒体中的酶类。

第七章氨基酸代谢

一、教学目的

学习氨基酸的分解代谢与合成代谢，了解氨基酸代谢异常在医学上的意义。

二、教学要求

（一）了解人体蛋白质的重要功能；掌握氮总平衡、正氮平衡、负氮平衡及必需氨基酸的概念、种类。熟悉蛋白质需要量和营养价值。

（二）掌握腐败作用的概念、氨基酸的脱氨基方式。

（三）掌握血氨的来源和去路及转运形式、氨的转运及鸟氨酸循环途径和生理意义。

（四）掌握一碳单位的概念、来源、运载体及其生理功用。

（五）熟悉氨基酸代谢概况、α-酮酸的代谢。

（六）熟悉尿素合成的调节及肝昏迷中毒学说的基础。

（七）熟悉氨基酸脱羧基作用及产物的生理活性、活性甲基供体（S-腺苷蛋氨酸）的生成及功用、3′-磷酸腺苷-5′-磷酰硫酸（PAPS）的来源与功用。

（八）了解蛋白质的消化吸收的过程。

（九）了解糖、脂、氨基酸代谢的相互联系。

（十）了解芳香族氨基酸与支链氨基酸代谢。

三、教学内容

（一）蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性、蛋白质的需要量和营养价值。

（二）蛋白质的消化、吸收与腐败：蛋白质的消化、氨基酸的吸收、蛋白质的腐败作用。（三）氨基酸的一般代谢：体内蛋白质的转换更新、氨基酸的脱氨基作用、α-酮酸的代谢。（四）氨的代谢：体内氨的来源、氨的转运、尿素的生成。

（五）个别氨基酸的代谢：氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代谢、含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、支链氨基酸的代谢。

第八章核苷酸代谢

一、教学目的

学习核苷酸的分解代谢与合成代谢，了解核苷酸代谢异常在医学上的意义。

二、教学要求

（一）掌握核苷酸从头合成、补救合成的概念、脱氧核苷酸的生成方式。

（二）掌握嘌呤核苷酸分解代谢的产物及代谢异常引起的痛风病。

（三）掌握嘧啶核苷酸从头合成、补救合成的概念。

（四）掌握嘧啶核苷酸分解代谢的产物。

（五）熟悉核苷酸的生物学功能。

（六）了解核酸的消化吸收及核酸代谢动态。

（七）了解嘌呤核苷酸合成过程及其调控。

（八）了解嘧啶核苷酸合成过程及抗代谢物。

三、教学内容

（一）嘌呤核苷酸的代谢：合成代谢、分解代谢。

（二）嘧啶核苷酸的代谢：合成代谢、分解代谢。

第九章物质代谢的联系与调节

一、教学目的

学习物质代谢的特点、调节方式，了解三大营养物在体内代谢的相互联系。

二、教学要求

（一）掌握细胞水平的代谢调节、酶的变构调节和化学修饰调节、关键酶的概念。

（二）熟悉物质代谢的特点。

（三）熟悉物质代谢的相互联系。

（四）熟悉激素水平代谢调节方式、酶量的调节。

（五）了解组织、器官的代谢特点及相互联系。

（六）了解细胞内酶的隔离分布及物质代谢整体调节。

三、教学内容

（一）物质代谢的特点。

（二）物质代谢的相互联系：在能量代谢上的相互联系、糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系。（三）组织、器官的代谢特点及相互联系。

（四）代谢调节：细胞水平的代谢调节、激素水平的代谢调节、整体调节。

第十章DNA的生物合成（复制）

一、教学目的

学习DNA的生物合成，了解复制的特点、原核生物与真核生物复制的区别、及DNA突变的生物学意义。

二、教学要求