百度推广中常见名词解释

百度推广中常见名词解释
百度推广中常见名词解释

最近有同学在询问百度竞价账户中关键词短语匹配方式不是很明白,如果只写短语没有对应的比较也许不是很清楚,今天我把短语匹配和广泛匹配写出来一对比就会非常清楚了。

1、什么是短语匹配:

短语匹配配条件是搜索关键词完全包含推广关键词,或者包含关键词插入或者颠倒后的形式才触发。短语匹配将限制只有网民搜索那些仅在字面上与关键词高度相关的搜索词时才能展现对应的推广信息。

以关键词“英语培训”为例在短语匹配方式下:

1.可能触发推广结果的搜索词:英语培训、英语培训暑期班、哪个英语培训机构好

2.不能触发推广结果的搜索词包括:培训英语、英语培训、英语歌曲、电脑培

2、什么是广泛匹配:

广泛匹配匹配条件是搜索关键词完全包含推广关键词,允许包含部分字面顺序颠倒或有间隔,是最宽泛的匹配方式,也是默认的匹配方式。系统有可能对匹配条件进行延伸,扩展至关键词的同义词、近义词、相关词、以及包含关键词的短语等。

例如:在广泛匹配情况下,推广关键词“奶粉”可能与“婴儿牛奶米粉”匹配。

3、两种匹配方式分析:

短语匹配优势:与精确匹配相比更为灵活且能获得更多的潜在客户访问,与广泛匹配相比则有更强的针对性且可能有更高的转化率。

短语匹配劣势:获得的展示次数介于广泛匹配与精确匹配之间,转化率没有精确匹配高。

广泛匹配优势:是一种既进行高针对性的投放、又接触广泛受众群体的有效方法,能够为客户带去更多的潜在用户访问。

广泛匹配劣势:点击访问的针对性不足,转化率不如精确匹配和短语匹配。有可能会带来大量点击,触发较多的点击消费。

由上面的分析上看,我建议在设置关键词匹配模式时,一定要分析关键词的词性,当关键词属于通用词或者行业词,也就是搜索量比较大的词的时候一定要慎用“广泛模式”曾经做过一词痛苦的经历“背景墙效果图”一词以为操作失误设置成广泛匹配,结果这一个词当天消费4000多元,直接导致账户下线,如果有钱还不知道要花多少钱呢。事后分析点击词时发现匹配的很不靠谱,惨痛的教训大家谨记。而一些搜索量比较少的精准词可是考虑设置为短语。

这里还有一个小的技巧,大家在用关键词推荐工具的时候可以在选择匹配模式进行推

荐,而且可以显示各种匹配模式下的搜索量和竞争热度等信息。

4、短语匹配升级后有什么变化?(2011.6.30升级)

2011.6.30起,默认的短语匹配方式,为搜索词中可包含关键词插入,颠倒形态的词组。仍通过在关键词两端加双引号控制符“”进行标记,显示为“关键词”的形态。

举例:短语状态的“李宁运动鞋”关键词,将可以匹配到包括李宁的运动鞋李宁牌运动鞋运动鞋李宁等搜索词。

以上为官方的解释,根据这几天的统计数据上来看,各方面并没有太大的变动。可能是因为我现在这个账户的词不是很多,消费也不是很大。大家可以根据自己的账户数据进行分析,值得注意的是如果是长尾词,现在的短语匹配模式已经可以将两个词拆分,而并不单单像以往的在关键词前后再匹配另外的词,所以如果是两个词或两个以上组合而成的关键词就需要注意了。现在的短语匹配方式无疑会增加会匹配出来的词,所以我觉得基本上账户设置成短语匹配就已经足够了。

以上为短语匹配和广泛匹配两种匹配模式的对比分析,提炼出来给大家分享。希望对大家在调整百度竞价账户时有帮助。

第 三 章 酶(试题与答案)

第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1.酶13.最适pH 2.固定化酶14.不可逆性抑制 3.同工酶15.可逆性抑制 4.酶的特异性16.激活剂 5.酶的活性中心17.抑制剂 6.酶原及酶原激活18.核酶 7.抗体酶19.变构酶 8.活化能20.酶的共价修饰 9.诱导契合假说21.酶的Vmax 10.初速度22.结合酶 11.Km值23.酶活力 12.最适温度24.比活力 二、填空题 25.酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26.酶加速反应的机制是通过降低反应的,而不改变反应的。 27.结合酶,其蛋白质部分称,非蛋白质部分称,二者结合其复合物称。 28.酶活性中心与底物相结合那些基团称,而起催化作用的那些基团称。 29.当Km值近似ES的解离常数K S时,Km值可用来表示酶对底物的。 30.酶的特异性包括特异性,特异性和特异性。 31.米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为,式中的..为米氏常数,它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32.在其它因素不变的情况下,[S]对酶促反应V作图呈线,双倒数作图呈线,而变构酶的动力学曲线呈型。 33.可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度,抑制剂与酶的活性中心结合,抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34.反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ,Vmax 。 35.无活性状态的酶的前身物称为,在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36.丙二酸是酶的抑制剂,增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应,而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。 38.辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白,后者与酶蛋白。 39.肌酸激酶的亚基分型和型。 40.最适温度酶的特征性常数,它与反应时间有关,当反应时间延长时,最适温度可以。 41.某些酶以形式分泌,不仅可保护本身不受酶的水解破坏,而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42.不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43.当非竞争性抑制剂存在时,酶促反应动力学参数如下Km ,Vmax 。 44.当酶促反应速度为最大反应速度的80%时,底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45.关于酶概念的叙述下列哪项是正确的 A.所有蛋白质都有酶的活性 B.其底物都是有机化合物 C.其催化活性都需特异的辅助因子 D.体内所有具有催化活性的物质都是酶 E.酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质

第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5

第三章酶 一、名词解释 1.Km 2.限速酶 3.酶的化学修饰 4.结合酶 5.Allosteric regulation 6.别构调节 7.Activators 8.辅基 9.反竞争性抑制作用 10.酶的特异性 二、填空 1.在酶浓度不变的情况下,底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线,双倒数作图呈线。 2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。 3.关键酶所催化的反应具有下述特点:催化反应的速度,因此又称限速酶;催化反应,因此它的活性决定于整个代谢途径的方向;这类酶常受多种效应剂的调节。 4. 可逆性抑制作用中,抑制剂与酶的活性中心相结合,抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。 5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸,,________________,腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等,其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。 6. 同工酶指催化的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。 7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ,而Vmax 。 8. 酶的特异性包括特异性,特异性与特异性。 三、问答

1.简述酶的“诱导契合假说”。 2.酶与一般催化剂相比有何异同? 3.什么是同工酶?请举例说明。 4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用? 5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。 参考答案 一、名词解释 1. 即米氏常数。Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2.指整条代谢通路中,催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可改变代谢方向,是代谢途径的关键酶,常受到变构调节和/或化学修饰调节。 3.某些酶分子上的一些基团,受其他酶的催化发生共价化学变化,从而导致酶活性的变化。 4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外,还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。其蛋白部分称为酶蛋白,非蛋白部分称为辅助因子,有的辅助因子是小分子有机化合物,有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化活性。 5. 即变构调节,某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合,使酶蛋白分子构象发生改变,从而改变酶的活性。 6.体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。有时底物本身就是别构效应剂。在多数情况下,代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物堆积时,它们作为效应剂抑制上游的别构酶;别构酶也可因产物的匮乏而激活。 7. 即激活剂。使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子,少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。大多数金

酶工程试题

酶工程试题 一、名词解释 1.固定化酶 采用各种方法,将酶固定在水不溶性的载体上,制备成固定化酶的过程称为酶的固定化。固定在载体上,并在一定的范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。 2.酶反应器 用于酶进行催化反应的容器及其附属设备称为酶反应器。 3.模拟酶 利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单,但具有催化作用的非蛋白质分子叫做模拟酶 4.抗体酶 又叫做催化抗体,是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力巧妙结合的产物,是一类具有催化活力的免疫球蛋白,其可变区赋予了酶的属性 5.印迹酶 以一种分子充当模板,其周围用聚合物交联,当模板分子除去后,聚合物就留下了与此分子相匹配的空穴,若构建合适,这种聚合物就像锁一样,对钥匙具有选择性识别作用。这种技术称为分子印迹,该技术的酶产物称为印迹酶。 6.融合酶 将两个或者多个酶分子组合在一起形成的融合蛋白 7.定点突变 只在基因的特定位点引入突变,通过取代、插入或者删除已知DNA序列中特定的核苷酸序列来改变酶蛋白结构中某个或某些特定的氨基酸,以此来提高酶对底物的亲和力,增强酶的专一性等。

8.必需水 在有机介质中,酶分子需要一层水化层以维持其完整的空间构象,将对于维持酶活性所必需的最低水量为必需水,由于其与酶分子的结合十分紧密,又称结合水。 9.酶传感器 以酶作为分子识别元件上的敏感材料,同各种不同的转换器结合所构成的一类生物传感器。 10.酶的必需基团和活性中心 酶的必需基团是指酶分子中与酶的活性密切相关的基团,酶的活性中心是指与底物结合并催化反应的场所。 二、填空题 1.酶根据主要组分的不同可以分为:蛋白类酶和核酸类酶两大类,根据酶的作用的底 物和催化反应的类型进行分类可以分为:氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶(连接酶)。(写出4种即可) 2.酶的活力是酶催化速度的度量指标,酶的比活力是酶纯度的度量指标,酶转换数是 酶催化效率的度量指标。 3.酶的生产方法有:提取分离法生产,发酵法生产,化学合成法生产,生物合成 法生产。 4.酶反应器类型有:搅拌罐式反应器,填充床式反应器,流化床反应器,鼓泡式 反应器,膜反应器,喷射式反应器。(写出3种即可) 5.可逆抑制作用可分为_竞争性抑制作用、_非竞争性抑制作用_和_反竞争性抑制作 用。 6.非竞争性抑制的特点是最大反应速度Vm降低,米氏常数Km不变。 7.细胞破碎的主要方法有:机械破碎,物理破碎,_化学破碎_和_酶促破碎_。

酶工程名词解释

1、酶(enzyme):是具有催化功能的生物大分子。 2、端粒(telomere):真核生物染色体的末端结构。 3、端粒酶(telomerase):是催化端粒合成和延长的酶。 4、基因扩增(gene amplification):是通过增加基因的数量来调节基因表达的一种方式。 5、增强子(modulator):是一段能够高效增强或促进基因转录的DNA序列。 6、抗体酶(abzyme):是一类具有生物催化功能的抗体分子。 7、抗体(antibody):是由抗原诱导物产生的能与抗原特异结合的免疫球蛋白。 8、盐溶(solting in):低浓度的盐存在的条件下,酶的溶解度随着盐浓度的升高而增加的现象。 9、盐析(solting out):当盐浓度达到一定界限后,酶的浓度随着盐溶液的升高而降低的现象。 10、结晶(crystallize):溶质以晶体形式从溶液中析出的过程。 11、酶分子修饰(enzyme molecular modification):通过各种方法使酶分子的结构发生变化,从而改变酶的催化特性的技术过程。 12、金属离子置换修饰(metal ion substitute modification):把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子,使酶的催化特性发生改变的修饰方法。 13、大分子结合修饰(macro molecules combine modification):采用水溶性大分子与酶的侧链基团共价结合,使酶分子的空间构象发生改变,从而改变酶的催化特性的方法。 14、侧链基团修饰(side residues modification):采用一定方法使酶的侧链基团发生改变,从而改变酶的催化特性的修饰方法。 15、肽链有限水修饰(peptide chain limit hydrolysis modification):在肽链的限定位点进行水解,使酶的空间结构发生某些精细的改变,从而改变酶的催化特性的方法。 16、定点突变(site-specific mutagenesis):指在DNA序列上的某一特定位点上进行碱基的改变,从而获得突变基因的操作技术。 17、物理修饰(physical modification):通过各种物理方法使酶分子的空间构象发生某些改变,从而改变酶的催化特性的方法。 18、酶的固定化(enzyme immobilization):采用各种方法,将固定在水不溶性的载体上,制备固定化酶的过程。 19、固定化酶(immobilized enzyme):固定在载体上并在一定的空间范围内进行催化反应的酶。 20、酶工程(enzyme project):酶的生产、改性与应用的技术过程。21、必需水(essential water):维持酶分子完整空间构象所必需的最低水量。 22、对映体选择性(enantioselectivity):是酶在对称的外消旋化合物中识别一种异构体的能力大小的指标。 23、区域选择性(regioselectivity):即酶能够选择底物分子中某一区域的基团优先进行反应。 24、PH印记(pH-imprinting):在有机介质反应中,酶所处的pH环境与酶在冻干或吸附到载体上之前所使用的缓冲液pH相同。 25、酶定向进化(enzyme directed evolution):是模拟自然进化过程,在体外进行酶基因的人工随机突变,建立突变基因文库,在人工控制条件的特殊情况下,定下选择得到具有优良催化特性的酶的突变体的技术过程。 26、酶反应器(enzyme reactor):用于酶进行催化反应的容器及其附属设备。 27、水活度(water activity,Aw):在一定温度和压力下,反应体系中水的蒸汽分压与相同条件下纯水的蒸汽压之比。 28、诱导(induction):凡能促进酶生物合成的现象,称诱导,是转录水平调控的一种方式。 29诱导物(inducer):能促进诱导酶产生的物质,如酶的底物、结构类似物或底物前体。 30、操纵子(operon):原核基因组中,由几个功能相关的结构基因及其调控区组成的一个基因表达的协同单位。 31、启动子(promoter):能被依赖于DNA的RNA聚合酶所识别的碱基序列,是RNA聚合酶的结合部位和转录起点。 32、操纵子(operon):原核基因组中,由几个功能相关的结构基因及其调控区组成的一个基因表达的协同单位,这种单位称操纵子。调控区由上游的启动子和操纵基因组成。 33、启动子(promoter, P):能被依赖于DNA的RNA聚合酶所识别的碱基顺序,是RNA聚合酶的结合部位和转录起点。 34、操纵基因(operator, O):位于启动基因和结构基因之间的一段碱基顺序能与阻遏物(一种调节蛋白)相结合,以此来决定结构基因的转录能否进行。35、结构基因(structural genes, S):是决定某一多肽的DNA 模板,可根据其上的碱基顺序转录出相应的mRNA,然后再可通过核糖体转译出相应酶(编码蛋白质的DNA序列) 36、调节基因(regulator gene):用于编码组成型调节蛋白的基因。 37、酶的非水相催化(enzyme non-aqueous catalysis):酶在非水介质中的催化作用。

酶工程 名词解释

名词解释: 1.基因型(genetype):由遗传信息组成,编码微生物的所有特性。 2.表现型(phenotype):指一些实际的、已表达的特性。 3.转录(transcription):以DNA为模板,按照碱基配对原则将其所含的遗传信息传给RNA,形成一条与DNA链互补的RNA 的过程。 4.逆转录(reverse transcription):以RNA为模板,在逆转录酶的作用下,生成DNA的过程。 5.诱导酶(induced enzyme):细胞为适应外来底物或其结构类似物而临时合成的一类酶。 6.组成酶(constitutive enzyme):微生物细胞中经常存在的一类酶。组成酶的合成只受细胞内遗传物质的控制,与环境中的营养物质无关. 7.翻译(translation):以mRNA为模板,将mRNA的密码解读成蛋白质的AA顺序的过程。 8.突变:指生物体的表型突然发生的可遗传的变化。而基因突变是在细胞学上看不到遗传物质的变化。 9.碱基置换:DNA序列中一种碱基替换另一种碱基导致突变。 10.转换:由嘌呤置换嘌呤或嘧啶置换嘧啶。 11.颠换(Transversions):指嘌呤置换嘧啶或嘧啶置换嘌呤. 12.转化(Transformation):受体菌在自然或在人工技术作用下直接摄取来自供体菌的游离DNA片段,并把它整合到自己的基因中,而获得部分新的遗传性状的基因转移的过程。 13.转导(Transduction):是以噬菌体为媒介将外源DNA片段携带到受体细胞中,通过交换和整合,使后者获得前者部分遗传性状的现象。 14.接合(Conjugation):在原核细胞中,细菌的接合是指细胞与细胞的相接触,遗传信息从供体细胞中转移到受体细胞中 的过程。在真核细胞中,接合是指单倍体的配子融合成双倍体合子的过程。 15.转座因子(transposable element):位于染色体或质粒上的一段能改变自身位置的DNA序列。 16.野生型(wild type):从自然界分离到的任何微生物在其发生营养缺陷突变前的原始菌株,均称该微生物的野生型。 17.原养型(protoroph):营养缺陷型突变株经回复突变或重组后产生的、其营养要求在表型上与野生型相同的菌株。 18.完全培养基(Complete Medium,CM):含有满足某微生物的所有营养缺陷型和野生型菌株生长所需营养物质的天然或半合成培养基。 19.基本培养基(Minimal Medium,MM):不含生长因子仅能满足某微生物的野生型菌株生长需要的最低成分合成培养基。 20.补充培养基(Supplemented Medium,SM):补充了一种或数种生长因子,以满足某微生物的特定的营养缺陷型生长的培养基,其中的生长因子多是通过直接添加AA、碱基或维生素而提供。 21.代谢调节(regulation of metablism):是指微生物的代谢速度和方向按照微生物的需要而改变的一种作用 22.原生质体融合(protoplast fusion):通过人为方法,使遗传性状不同的两细胞的原生质体发生融合,并产生重组子的过程。 23.杂交育种(bybridization):只不同种群,不同基因型个体间进行杂交,并在其杂交后代中通过选择而育生纯合品种的方法。 24.有限培养基(limit medium,LM):是专供异核体菌株生长使用的培养基。通常在基本培养基或蒸馏水中加入适量的完全培养基,加入的量只限两直接亲本菌株稍许生长,以提供相互接触、吻合的菌丝体需要。 25.末端代谢阻遏:指由某代谢途径末端产物的过量累积而引起的阻遏。对直线式反应途径来说,末端产物阻遏的情况较为简单,即产物作用于代谢途径中的各种酶,使之合成受阻遏。 26.分解代谢阻遏:指细胞内同时有两种分解底物(碳源或氮源)存在时,利用快的那种分解底物会阻遏利用慢的底物的有关酶合成的现象。 27.酶活性的调节:是指一定数量的酶,通过其分子构象或分子结构的改变来调节其催化反应的速率。 - 1 -

酶作业答案

名词解释 1、同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 2、酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。 3、别构效应:当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应 4、酶的活性中心:酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。 5、酶的抑制剂:能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 6、酶的专一性酶对其所催化的底物具有较严格的选择性,即一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同,酶的特异性可大致分为三种类型,即绝对特异性,相对特异性和立体异构特异性。 7.核酶:有催化作用的RNA。 8、竞争性抑制作用:有的抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争跟酶结合,这种抑制称为竞争性抑制作用。 问答题

1、酶的活性中心特点: (1)活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分; (2)酶的活性部位是一个三维实体; (3)酶的活性部位与底物诱导契合; (4)酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内; (5)底物通过次级键较弱的力结合到酶上; (6)酶活性部位具有柔性或可运动性 2、简述酶具有高效催化的因素 答案要点: (1)、邻近定向效应:指底物和酶活性部位的邻近,使底物反应浓度有效提高,使分子间反应成为分子内反应。 (2)、张力和形变:底物结合诱导酶分子结构变化,而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变,促进酶-底物中间产物进入过渡肽。 (3)、酸碱催化: 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化, 达到降低反应活化能的目的。 (4)、共价催化:酶和底物形成不稳定的共价中间物,从而促进产物形成。 3、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。 解答要点:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制

酶工程名词解释资料讲解

酶工程名词解释

名词解释 第一章酶学与酶工程 酶:生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。 酶工程:是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。从应用目的出发研究酶,在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质,将相应原料转化成有用的物质。 单体酶(monomeric enzyme):由一条多肽链组成,如溶菌酶;由多条肽链组成,肽链间二硫键相连构成一整体。 寡聚酶(oligomeric enzyme):由两个或两个以上的亚基组成的酶。 多酶复合体(multienzyme complex):由几种酶非共价键彼此嵌合而成。 催化转换数:每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。 酶活力(酶活性):指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小:一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度, 酶反应速度:单位时间内底物的减少量或产物的增加量。 酶的活力单位(U,activity unit):酶活力的大小及酶含量的多少。 酶单位:在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示(U/g或U/ml)。 Katal(Kat)单位:一个katal单位是指在最适反应条件下,1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。

酶的比活力(specific activity):代表酶的纯度,比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。对同一种酶比活力愈大,纯度愈高。 酶的转换数:以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。 酶动力学:是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。 抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。 不可逆抑制作用:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失,不能用透析,超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。 可逆抑制作用:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失,能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。 第二章酶的发酵生产 酶的生物合成:生物体在一定的条件下都能产生多种多样的酶。酶在生物体内产生的过程,称为~。 酶的发酵生产:经过预先设计,通过人工操作控制,利用细胞的生命活动,产生人们所需要的酶的过程,称为酶的发酵生产——是现在酶生产的主要方法。固体发酵法(麸曲培养法):以麸皮和米糠为主要原料,添加谷糠、豆饼,无机盐和适量水分,制成固体或半固体状态,经灭菌、冷却后,供微生物生长和产酶用。 液体表面发酵法:将已灭菌的液体培养基接种后,装入可密闭的发酵箱内的浅盘中,液体厚约1~2cm,然后向盘架间通入无菌空气,维持一定的温度进行发酵。

生物化学名词解释

(一)名词解释 1.蛋白酶:以称肽链内切酶(Endopeptidase),作用于多肽链内部的肽键,生成较原来含氨基酸数少的肽段,不同来源的蛋白酶水解专一性不同。 2.肽酶:只作用于多肽链的末端,根据专一性不同,可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸,如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。 3.氮平衡:正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态,反应正常人的蛋白质代谢情况。4.生物固氮:利用微生物中固氮酶的作用,在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过 程(N 2 + 3H 2 → 2 NH 3 )。 5.硝酸还原作用:在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下,将硝态氮转变成氨态氮的过程,植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。 6.氨的同化:由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。 7.转氨作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上,形成另一种氨基酸。 8.尿素循环:尿素循环也称鸟氨酸循环,是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用。 9.生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。 10.生酮氨基酸:在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。 11.核酸酶:作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶,分解产物为寡核苷酸或核苷酸,根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。 12.限制性核酸内切酶:能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,是基因工程中的重要工具酶。 13.氨基蝶呤:对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物,与四氢叶酸结构相似,又称氨基叶酸。 14.一碳单位:仅含一个碳原子的基团如甲基(CH 3-、亚甲基(CH 2 =)、次甲基(CH≡)、甲 酰基(O=CH-)、亚氨甲基(HN=CH-)等,一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要是四氢叶酸,功能是参与生物分子的修饰。 名词解释 1. 诱导酶:由于诱导物的存在,使原来关闭的基因开放,从而引起某些酶的合成数量明显 增加,这样的酶称为诱导酶 2. 标兵酶:在多酶促系列反应中,受控制的部位通常是系列反应开头的酶,这个酶一般是 变构酶,也称标兵酶。 3. 操纵子:在转录水平上控制基因表达的协调单位,包括启动子(P)、操纵基因(O)和在 功能上相关的几个结构基因。 4. 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导RNA通 过构象变化终止或减弱转录。 5. 阻遏物:由调节基因产生的一种变构蛋白,当它与操纵基因结合时,能够抑制转录的进 行。 6. 辅阻遏物:能够与失活的阻碣蛋白结合,并恢复阻遏蛋白与操纵基因结合能力的物质。 辅阻遏物一般是酶反应的产物。 7. 降解物基因活化蛋白:由调节基因产生的一种cAMP受体蛋白,当它与cAMP结合时被激 活,并结合到启动子上促进转录进行。是一种正调节作用。 8. 腺苷酸环化酶:催化ATP焦磷酸裂解产生环腺苷酸(cAMP)的酶。 9. 共价修饰:某种小分子基团可以共价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上,引起酶分子 构象变化,从而调节代谢的方向和速度。 10.级联系统:在连锁代谢反应中一个酶被激活后,连续地发生其它酶被激活,导致原始调 节信号的逐级放大,这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。 11.反馈抑制:在代谢反应中,反应产物对反应过程中起作用的酶产生的抑制作用。

酶工程试题及答案

一、名词解释(本题共8个小题,每小题2分,共16分)。 1、固定化酶: 2、原生质体: 3、超滤: 4、酶的催化特性: 5、生物酶工程: 6、酶的必需基团和活性中心: 7、诱导与阻遏: 8、酶反应器: 二、填空题(本题共5个小题,每空2分,共24分). 1、酶的分类()()()。(三种即可) 2、酶活力是()的量度指标,酶的比活力是()的量度指标,酶转换数是()的量度指标。 3、微生物产酶模式可以分为同步合成型,()中期合成型,()四种。 4、酶的生产方法有(),生物合成法和化学合成法。 5、优良的产酶微生物所具备的条件:(1)()(2)()(3)()(写出三种即可)。 三、判断题(本题共10个小题,每空1.5分,共15分)。 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。 2、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度,反应速度越大,意味着酶活力越高。 3、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。 4、培养基中的碳源,其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。 5、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对,在酶的亲和层析分离中,可把分子对中的任何一方作为固定相。 6、补料是指在发酵过程中补充添加一定量的营养物质,补料的时间一般以发酵前期为好。 7、酶固定化过程中,固定化的载体应是疏水的。 8、在酶的抽提过程,抽提液的 pH 应接近酶蛋白的等电点。 9、青霉素酰化酶不但能催化青霉素侧链的水解作用,而且也能催化逆反应。 10、亲和试剂又称活性部位指示试剂,这类修饰剂的结构类似于底物结构。 四、问答题(本题共5个小题,共45分)。 1、试述提高酶发酵产量的措施。(8 分,答出四点即可) 2、酶失活的因素?(8分) 3、酶的提取方法有哪些?(8分) 4、酶分子修饰的意义有哪些?(6分) 5、试简述酶分子的定向进化。(5分) 6、固定化酶和游离酶相比,有何优缺点?(10分,优缺点答五点即可) 答案 一、1、固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶固定在载体上,能使酶发挥催化作用的酶;2、原生质体:脱去细胞壁的植物、真菌或细菌细胞;3、超滤:超滤是采用中空纤维过滤新技术,配合三级预处理过滤清除自来水中杂质;4、酶的催化特性:①极高的催化效率②高度的专一性③酶活性的可调节性④酶的不稳定性5、生物酶工程:是指在基因水平上,对酶蛋白分子进行修饰、改造,改进酶蛋白的催化特性或酶蛋白的蛋白质特性等;6、酶的必需基团:指酶分子中与酶的活性密切相关的基团;活性中心:是与底物结合并催化反应的场所;7、酶合成的诱导是指加入某种物质使酶的合成开始或加速进行的过程;酶合成

酶名词解释

酶 酶:是生物体内一类具有催化作用活性和特定空间构象的生物大分子。 底物:一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,生成一定的产物。受酶催化的化合物称为该酶的底物。 辅酶:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分,与酶或蛋白质结合得疏松,可以用透析法除去。 辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白质部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部分。 米氏常数:用Km表示,是酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物的浓度,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 酶的激活剂:凡是能提高酶活性的物质,都称激活剂。 酶的抑制剂:能使酶的必需基团或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 变构酶:又称别构酶,迄今为止已知的变构酶都是寡聚糖,它含有两个以上的亚基。 同工酶:指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶。

固定化酶:是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内任具有催化活性的酶制剂。 酶的比活力:酶的纯度用比活力表示,比活力即每毫克蛋白所含的酶活力单位数。 抗体酶:也叫催化抗体,既有酶活性又有抗体活性的模拟酶。 核酶:具有生物催化活性的RNA,其功能是切割和剪接RNA,核酶的底物是RNA分子。 诱导酶:指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶。 全酶:由酶蛋白与辅助因子结合成完整的分子称为全酶,保持了全酶的催化活性,一旦把酶蛋白与辅助因子分开,无论是酶蛋白还是辅助因子都无催化活性。 酶原激活:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 最适PH:酶表现最大活力时的PH称为酶的最适PH。 最适温度:大多数酶都有一个显示最大活力的温度,称为该酶的最适温度。 自杀底物:有些专一性不可抑制剂在与酶作用时,通过酶的催化作用,其中某一基团被活化,使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性,此类抑制剂称为自杀底物。 酶活力:指酶催化一定化学反应的能力,酶催化的反应速度越快,酶的活力就越高。

酶工程名词解释

名词解释 第一章酶学与酶工程 酶:生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。 酶工程:是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。从应用目的出发研究酶,在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质,将相应原料转化成有用的物质。 单体酶(monomeric enzyme):由一条多肽链组成,如溶菌酶;由多条肽链组成,肽链间二硫键相连构成一整体。 寡聚酶(oligomeric enzyme):由两个或两个以上的亚基组成的酶。 多酶复合体(multienzyme complex):由几种酶非共价键彼此嵌合而成。 催化转换数:每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。 酶活力(酶活性):指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小:一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度, 酶反应速度:单位时间内底物的减少量或产物的增加量。 酶的活力单位(U,activity unit):酶活力的大小及酶含量的多少。 酶单位:在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示(U/g或U/ml)。 Katal(Kat)单位:一个katal单位是指在最适反应条件下,1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。 酶的比活力(specific activity):代表酶的纯度,比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。对同一种酶比活力愈大,纯度愈高。 酶的转换数:以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。 酶动力学:是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。 抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。 不可逆抑制作用:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失,不能用透析,超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。 可逆抑制作用:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失,能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。 第二章酶的发酵生产 酶的生物合成:生物体在一定的条件下都能产生多种多样的酶。酶在生物体内产生的过程,称为~。 酶的发酵生产:经过预先设计,通过人工操作控制,利用细胞的生命活动,产生人们所需要的酶的过程,称为酶的发酵生产——是现在酶生产的主要方法。 固体发酵法(麸曲培养法):以麸皮和米糠为主要原料,添加谷糠、豆饼,无机盐和适量水分,制成固体或半固体状态,经灭菌、冷却后,供微生物生长和产酶用。 液体表面发酵法:将已灭菌的液体培养基接种后,装入可密闭的发酵箱内的浅盘中,液体厚约1~2cm,然后向盘架间通入无菌空气,维持一定的温度进行发酵。 液体深层发酵法:采用液体培养基,置于发酵罐中,经灭菌、冷却后接入产酶细胞,在一定条件下进行发酵。 保藏:性能优良的产酶细胞选育出来后,必须尽可能保持其生长和产酶特性不变异,不死亡,不被杂菌污染等。 细胞活化:保藏细胞在使用前必须接种于新鲜的斜面培养基上,在一定的条件下进行培养,以恢复细胞的生命活动能力,这叫做~。

生化名词解释

第一章核酸化学 一、名词解释 1、核苷:是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。 2、核苷酸:是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物,核酸的基本结构单位。 3、磷酸二酯键:是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。 4、核酸:由核苷酸或脱氧核苷酸通过3'-5'磷酸二酯键连接而成的大分子。具有非常重要的生物功能,主要储存遗传物质和传递遗传信息。 5、核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。 6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。 7、碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变,使得碱基配对必须遵循一定的规律,这就是A(腺嘌呤)一定与T (胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对,反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。 8、环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3'-OH及5'-OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。 9、Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。 10、增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。 11、减色效应:是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。 12、分子杂交:是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。 第二章蛋白质化学 一、名词解释 1、构象:是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。 2、构型:是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。 3、肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。

(完整版)酶工程习题及答案

酶工程试题(A) 一名词解释(每题3分,共计30分) 1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。 2.自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物。 3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力,这种影响被称为别构效应,具有别构效应的酶叫别构酶 4.诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶 5.Mol催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目 6.离子交换层析:利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷,当带相反电荷的分子通过时,由于静电引力就会被载体吸附,这种分离方法叫离子交换层析。 7.固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 8.修饰酶:在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶 9.非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.决定酶催化活性的因素有两个方面,一是酶分子结构,二是反应条件。 2.求Km最常用的方法是双倒数作图法。 3.多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是序列机制,另一类是乒乓机制。 4.可逆抑制作用可分为竞争性,反竞争性,非竞争性,混合性; 5.对生产酶的菌种来说,我们必须要考虑的条件有,一是看它是不是致病菌,二是能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高,三是菌种不易退化,四是最好选用能产生胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高。 6.酶活力的测定方法可用终止反应法和连续反应法。 7.酶制剂有四种类型即液体酶制剂,固体酶制剂,纯酶制剂和固定化酶制剂。 8.通常酶的固定化方法有吸附法,包埋法,交联法, 共价键结合法。 9.酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 10.模拟酶的两种类型是半合成酶和全合成酶。 11.抗体酶的制备方法有拷贝法和引入法。 三问答题(每题10分,共计40分) 1.固定化酶和游离酶相比,有何优缺点? 解:优点(1)易将固定化酶和底物,产物分开产物溶液中没有酶的残留简化了提纯工艺 (2)可以在较长的时间内连续使用(3)反应过程可以严格控制,有利于工艺自动化(4)提高了酶的稳定性 (5)较能适于多酶反应 (6)酶的使用效率高产率高成本低 缺点 (1)固定化时酶的活力有损失 (2)比较适应于水溶性底物 (3)与完整的细胞相比,不适于多酶反应。 2.写出三种分离纯化酶蛋白的方法,并简述其原理。 解:.方法:透析与超虑离心分离凝胶过滤盐析等电点沉淀共沉淀吸附层析电泳亲和层析热变性酸碱变性表面变性等(原理略) 3.为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料? 解:(1)微生物种类多,酶种丰富,且菌株易诱变,菌种多样 (2)微生物生长繁殖快,酶易提取,特别是胞外酶 (3)来源广泛,价格便宜 (4)微生物易得,生长周期短 (5)可以利用微电脑技术控制酶的发酵生产,可进行连续化,自动化,经济效益高 (6)可以利用以基因工程为主的分子生物学技术,选育和改造菌种,增加产酶率和开发新酶种 4 解:最大反应速度140 ,Km: 1.0?10-5 酶工程试题(B) 一名词解释 1抗体酶:是一种具有催化作用的免疫球蛋白,属于化学人工酶 2酶反应器:是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置,他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件,使底物最大限度的转化为物。 3模拟酶:利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。 4底物抑制:在酶促反应中,高底物浓度使反应速度降低的现象。 5稳定pH:酶在一定的pH范围之内是稳定的,超过这个限度易变性失活,这样的pH范围为此酶的稳定pH 6产酶动力学:主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响,包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。 7凝胶过滤:又叫分子排阻层析,分子筛层析,在层析柱中填充分子筛,加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗,样品中的分子经过一定距离的层析柱后,按分子大小先后顺序流出的,彼此分开的层析方法。 8固定化酶:通过物理的或化学的方法,将酶束缚于水不溶的载体上,或将酶束缚于一定的空间内,限制酶分子的自由流动,但能使酶发挥催化作用的酶 9非水酶学:通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的,研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学 10液体发酵法:以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法,根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。 二填空题(每空1分,共计30分) 1.Km值增加,其抑制剂属于竞争性抑制剂,Km不变,其抑制剂属于非竞争性抑制剂,Km减小,其抑制剂属于反竞争性抑制剂。 2.菌种培养一般采用的方法有固体培养法和液体培养法。 3.菌种的优劣是影响产酶发酵的主要因素,除此之外发酵条件对菌种产酶也有很大的影响,发酵条件一般包括温度,PH ,氧气,搅拌,湿度和泡沫等。 4.打破酶合成调节机制限制的方有控制条件,遗传控制,其它方法。 5.酶生物合成的模式分是同步合成型,延续合成型,中期合成型,滞后合成型。 6.根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有热变性法,酸碱变性法和表面变性法 7. 通常酶的固定化方法有交联法、包埋法,吸附法、共价结合法 8. 酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和内部修饰。 9.酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过滤态,从而降低了底物分子的能障,而抗体结合的抗原只是一个基态分子,所以没有催化能力 三问答题(每题10分,共计40分) 1.在生产实践中,对产酶菌有何要求? 一般必须符合下列条件: a)不应当是致病菌,在系统发育上最好是与病原菌无关 b)能够利用廉价原料,发酵周期短,产酶量高 c)菌种不易变异退化,不易感染噬菌体 d)最好选用产胞外酶的菌种,有利于酶的分离纯化,回收率高 在食品和医药工业上应用,安全问题更显得重要 2.对酶进行化学修饰时,应考虑哪些因素? 解:(1)被修饰酶的性质,包括酶的稳定性,酶活性中心的状况,侧链基团的性质及反应性 (2)修饰反应的条件,包括PH与离子强度,修饰反应时间和温度,反应体系中酶与修饰剂的比例等 3.列出用共价结合法对酶进行固定化时酶蛋白上可和载体结合的功能团 解:(1)酶蛋白N端的α氨基或赖氨酸的∑氨基 (2)酶蛋白C端的羧基及天冬氨酸的β羧基或谷氨酸的γ羧基 (3)半胱氨酸的巯基1分 (7)丝氨酸骆氨酸苏氨酸上的羟基 (8)苯丙氨酸和骆氨酸上的苯环 (9)组氨酸上的咪唑基 色氨酸上的吲哚基 解:(1)起始总活力:200?120=24000(单位) (2)起始比活力:200÷2.5=80(单位/毫克蛋白氮) (3)纯化后总活力810?5=4050(单位)2 (4)纯化后比活力810÷1.5=540(单位/毫克蛋白氮) (5)产率(百分产量):4050÷24000=17% (6)纯化倍数:540÷80=6.75

酶复习题-答案

酶复习题 1.名词解释:不可逆性抑制,底物抑制,别构抑制剂,酶的自杀性底物, 酶的激活剂,酶偶联的定法, 2.酶的提取典型的抽提液由哪些组分组成? 3.酶的提取及纯化的注意事项。 4.列举至少五种酶的纯化方法。 5.酶的纯度指标鉴定。 6.什么是对照实验?简述其类型及方法。 7.酶纯化过程中实验记录的项目。 8.酶纯化过程中的注意事项。 9.酶的分子量测定方法。 10.酶活力测定方法类型及特点。 11.写出米-曼式方程式并简述Km的意义。 12.何为酶促反应初速率?反应时间、酶的浓度、底物浓度及反应的平衡常 数与初速率有何关系? 13.简述双分子反应的类型及机制特点。 14.简述可逆性抑制的动力学特点。 15.如何设计实验检验抑制类型是否可逆? 16.列举基因工程中重要的工具酶及其作用。

1名词解释: 不可逆性抑制,不可逆性抑制作用(修饰抑制):抑制剂与酶的必需基团共价结合,引起酶活性丧失,抑制剂不能用超滤、透析、凝胶过滤等方法除去。底物抑制:一分子底物与酶的一个位点结合,另一底物与酶的另一位点结合,往往出现死端复合物,对酶产生抑制作用。过量的底物可视为反竞争性抑制作用。 别构抑制剂:抑制剂与酶活性中心外的部位结合,通过改变酶的空间构象,从而影响酶与底物的结合,或影响酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂(allosteric inhibitors),别构抑制剂,或变构抑制剂。 酶的自杀性底物:K cat型不可逆抑制剂又称酶的自杀性底物,也是底物的类似物,酶的自杀性抑制剂可以作为酶的底物与酶活性中心相结合,生成酶-底物复合物,并接受酶的催化作用。然而,经催化后的中间产物不游离出产物,而是转化为酶的抑制剂,进一步与酶活性中心共价结合,对酶产生抑制作用。自杀底物都有其自身的作用对象,专一性很高 酶的激活剂:是指能提高酶促反应速率的物质,此物质不是酶和酶的底物。其中通过与酶分子结合来提高酶促反应速率的激活剂称为酶的激活剂(enzyme activator)。 酶偶联的定法:是利用酶作为分析试剂,对一些酶的活性和一些化合物(底物浓度、激活剂、抑制剂、酶的辅助因子、嘌呤、核苷酸等)进行定量分析的一种方法。 1 酶的提取典型的抽提液由哪些组分组成?抽提液的选择 ●典型的抽提液由以下七方面组分组成(可根据需要予以取 舍):抽提液包括: ●离子强度调节剂:KCl、NaCl、蔗糖(细胞内的离子强度 =0.3mol/L) ●pH缓冲液:各种缓冲液 ●温度效应剂:甘油、二甲亚砜 ●蛋白酶抑制剂:苯甲磺酰氯(phenylmethylsulfonyl fluoride,PMSF)、二异丙基氟磷酸(异氟磷,diisopropyl ●fluorophosphate,DIFP) ●抗氧化剂:二硫苏糖醇(dithiothreitol DTT)、β-巯基乙醇 (2-mercapto- ethanol β-ME) ●重金属络合剂:EDTA、柠檬酸 ●增溶剂:TritonX-100、脱氧胆酸盐 2.酶的提取及纯化的注意事项。 建立一个可靠和快速的酶活性测定方法 1 在纯化过程中需要大量时间检测不同纯化阶段的酶活性。所以要求检测方法快速、简捷、灵敏、专一和准确。快速比准确更重要。 2.酶环境:酶不仅是催化剂,而且也是活细胞中代谢机制的组成成分,试管中的环境与细胞内的环境是大不相同的,不能忽视这一差别可能对酶行为的影响。纯化过程可在很多方面影响酶的活性。如辅因子的去除、细胞结构成

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