生物化学(1)
第四章蛋白质化学
第一节蛋白质的分子组成
1、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？
第二节蛋白质的分子结构
1、蛋白质的分子结构包括哪些？
2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么？何谓肽键？
3、蛋白质多肽链的方向是怎样的？
4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？
5、蛋白质二级结构有哪些基本形式？
6、维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？
第四节蛋白质的理化性质
1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?
2、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？
3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？
4、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后理化性质有哪些改变？蛋白质变性的应用
第五章核酸化学
第一节核酸的分子组成
1、核酸分为哪两大类？
2、核酸的基本组成单位是什么？
3、核苷酸的基本组成成分有哪些？
第二节核酸的分子结构
1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么？何谓核酸的一级结构？
2、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则有哪些？
第三节核酸的理化性质
6、何谓Tm？DNA分子中的G-C含量或A-T含量与Tm有何关系？
7、何谓DNA变性？DNA变性的实质是什么？核酸变性后有什么特征？8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?
第六章酶
第一节酶的分子组成与活性中心
1、全酶的组成成分有哪些？各组成成分的作用是什么？
2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内有哪两种必需基团？
第二节酶促反应的特点和机制
1、酶与一般催化剂的不同点有哪些？
2、酶具有高效性的机制是什么？
第三节酶促反应动力学
1、影响酶促反应速度的因素有哪些？
2、何谓Km？有何意义？
3、酶的抑制作用包括哪几类？
4、磺胺类药物的作用机制？
5、什么叫竞争性抑制作用及非竞争性抑制作用？动力学参数有何变化？各有什么主要特点？
6、反竞争性抑制作用的动力学参数有何变化？
7、高温及低温影响酶活性的机制分别是什么？
8、激活剂的定义？唾液淀粉酶的非必需激活剂是什么？
第四节酶的调节
1、酶原的定义及其无活性的根本原因。
2、酶原激活的定义及实质。
3、酶原激活的生理意义是什么？
第七章维生素
1、水溶性维生素的缺乏症各有哪些？
第九章生物氧化
第一节概述
1、何谓生物氧化？生物氧化的特点有哪些？
2、生物体内CO2的生成方式是什么？
第二节呼吸链
1、何谓呼吸链？
2、呼吸链的组成成分有哪些？
3、细胞色素的电子传递顺序是怎样的？
4、体内重要的两条呼吸链的名称、及ATP生成数分别是多少？
5、细胞液NADH氧化方式有哪两种穿梭作用？各自进入哪条呼吸链？最终产生多少ATP？
第三节生物氧化与能量代谢
1、ATP的生成方式包括哪两种？其中以哪种方式为主？
2、何谓氧化磷酸化？
3、两条呼吸链氧化磷酸化的偶联部位各有哪些？
4、常见的影响氧化磷酸化的因素有哪些？
5、常见的解偶联剂是什么?
第八章糖代谢
第二节糖的氧化分解
一、糖酵解
1、糖酵解的概念：
2、糖酵解的反应部位（细胞定位）：
3、糖酵解过程的关键酶有哪些？
4、1分子葡萄糖或糖原经糖酵解生成乳酸净生成多少分子ATP？
5、糖酵解有何生理意义？二、糖的有氧氧化途径
二、糖的有氧氧化
1、糖有氧氧化的概念：
2、糖有氧氧化的发生部位（细胞定位）、关键酶及生理意义：
3、糖有氧氧化的基本过程（三个阶段）：
4、三羧酸循环的概念。
5、三羧酸循环中有几次脱氢和几次脱羧反应？唯一一次底物水平磷酸化反应是什么？
6、三羧酸循环中有哪几个关键酶？
7、1分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化，共产生多少分子ATP?
8、三羧酸循环的特点。9、1分子葡萄糖或糖原经糖有氧氧化净生成多少分子ATP？
三、磷酸戊糖途径
1、磷酸戊糖途径的反应部位（细胞定位）：
2、磷酸戊糖途径的关键酶是什么？
3、磷酸戊糖途径的生理意义。
第三节糖原的合成与分解
一、糖原合成
1、糖原合成的特点及关键酶
2、糖原合成时活性葡萄糖的直接体是什么？
3、糖原合成的供能物质是什么？糖原分子每增加1个葡萄糖残基，需消耗几个高能键？
二、糖原分解
1、糖原分解的关键酶是什么？
2、肌糖原不能直接补充血糖，是因为肌肉缺乏何酶所致?
3、何谓乳酸循环（Cori循环）？
第四节、糖异生
1、何谓糖异生？糖异生的原料有哪些？
2、糖异生的反应部位（细胞定位）：
3、糖异生的主要生理意义
第三节血糖
预习思考：
1、葡萄糖氧化酶法测得的空腹血糖正常值：
2、血糖的来源和去路有哪些？其中主要来源和主要去路是什么？
3、升高或降低血糖的激素各有哪些？胰岛素的作用机制
第十章脂类代谢
1、何谓必需脂肪酸？体内的必需脂肪酸有哪些？
第二节血脂
预习思考：
1、血脂包括哪些物质（各成分英文缩写）？
第三节甘油三酯的代谢
一、甘油三酯的分解代谢
（一）何谓脂肪动员？
脂肪动员的关键酶？
脂解激素及抗脂解激素分别有哪些？
（三）脂肪酸（FA）氧化
1、脂肪酸氧化的反应部位（细胞定位）及关键酶：
2、脂肪酸氧化的四个阶段：
3、脂酰CoA的β-氧化包括哪四步连续反应？
4、脂酰CoA每发生一次β-氧化的产物是什么？
5、含偶数碳的脂酰CoA经反复多次β-氧化的最终产物是什么？
6、1分子含偶数碳的饱和脂肪酸在体内彻底氧化分解的过程及净生成的ATP数目。（四）酮体代谢
1、何谓酮体？
2、酮体在什么器官或组织中生成，在什么器官或组织中利用？
3、酮体包括哪些组成成分？
4、酮体的合成原料是什么？关键酶是什么？
5、酮体代谢的生理意义
二、脂肪（甘油三酯）的合成代谢
1、脂肪（甘油三酯）的合成原料：
2、脂肪酸的合成部位（细胞定位）、合成原料、供氢体、关键酶：
第四节类脂代谢
1、磷脂的合成原料和供能物质是什么？
2、体内胆固醇的合成原料、供氢体、关键酶：
3、胆固醇在体内可转化为哪些物质？
4、乙酰CoA的来源及去路
第五节脂蛋白代谢
1、什么是血浆脂蛋白？它是由哪些成分组成的（英文缩写）？
2、按超速离心法可以将血浆脂蛋白分为哪四类？其简写符号分别为？分别有何生理功能？
第十一章蛋白质的分解代谢
第一节蛋白质的营养作用
预习思考题：
1、什么是蛋白质的互补作用？
3、何谓必需氨基酸？有哪几种？
4、蛋白质的营养价值取决于什么？
第四节氨基酸的一般代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
1、氨基酸脱氨基作用的产物是是什么？氨基酸的脱氨基方式包括哪些？其中最主要的方式是什么？
2、能通过脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是哪个？
3、什么是氨基酸的联合脱氨基作用？正常情况下，体内重要转氨酶ALT和AST活性分别主要在哪个组织中最高？
二、氨的代谢
1、体内氨的来源有哪些？主要来源是什么？
2、体内氨的去路有哪些？最主要去路是什么？
3、氨在血液中有哪些转运形式？
4、体内尿素合成的部位在哪里？关键酶是什么？三、α-酮酸的代谢
生酮兼生糖氨基酸有哪些？生酮氨基酸有哪些？
第五节个别氨基酸的特殊代谢
1、何谓一碳单位？其来源有哪些氨基酸？
2、一碳单位的载体是什么？
3、一碳单位的生理意义？
3、体内甲基的直接供体是什么？
4、哪些酶先天性缺乏可引起尿黑酸症、白化病、苯丙酮酸尿症？
第十三章核酸的生物合成
DNA的生物合成
1、复制的概念：
2、DNA复制的特征有哪些？DNA复制的方式是什么？何谓半保留复制？何谓半不连续复制？
3、参与DNA复制的酶和辅助蛋白因子各有哪些？各有何作用？
4、DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ各自有何酶活性？
5、什么是前导链？什么是后随链？何谓冈崎片段？其产生原因是什么？
6、DNA复制的模板、原料、方向、产物分别是什么？
7、逆转录的概念：
R NA的生物合成
1、转录的概念：
2、转录的方式：
3、什么是模板链？什么是编码链？
4、RNA转录的特征有哪些？
5、RNA聚合酶中ρ因子的作用？
6、转录的起始因子和终止因子分别是什么？
7、转录的原料、模板、方向、产物分别是什么？
8、真核生物mRNA及tRNA的转录后加工过程包括哪些？
第十四章蛋白质的生物合成（翻译）
1、三种RNA在蛋白质生物合成中的作用分别是什么？
3、翻译的方向：
4、什么是密码子？密码子有多少种？其中有多少个可以编码氨基酸
5、翻译的起始密码和终止密码分别是什么？
6、遗传密码的特点有哪些？
7、最可能引起框移突变的是DNA的那种突变？
8、核糖体的A、P、E位的分别作用是什么？
7、蛋白质多肽链每增加一个氨基酸单位，均需经过哪三步连续反应？
第十九章肝胆生化
第三节胆汁酸代谢
1、胆汁酸的合成原料是什么？
2、何谓初级胆汁酸？游离型初级胆汁酸有哪些？结合型初级胆汁酸有哪些？
3、何谓次级胆汁酸？游离型次级胆汁酸有哪些？结合型次级胆汁酸有哪些？
4、胆汁中含量最高的固体成分是？
5、游离胆汁酸与哪两种物质结合可以生成结合胆汁酸
第四节胆色素代谢
1、何谓胆色素？胆色素包括哪些物质？
2、胆红素来自于什么物质的分解？何谓未结合胆红素？何谓结合胆红素？未结合胆红素与结合胆红素各自的其他名称？
3、游离胆红素在血中的运输形式是什么？
4、未结合胆红素与结合胆红素有哪些区别？
5、胆红素在肝脏中的转化过程（肝脏在胆红素代谢中的作用）。
6、何谓黄疸？
7三种黄疸的名称及其产生原因？
8、三种黄疸血液（直胆、间胆）、尿液（尿胆红素、尿胆素原）、粪便（颜色）等生化指标的变化：
第五节肝脏的生物转化作用
1、生物转化作用的概念：
3、生物转化的反应类型：
4、生物转化作用的生理意义？
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生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
浙大远程生物化学在线作业7-16章答案
您的本次作业分数为：97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段
C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物？( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶
正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中，阻遏蛋白结合在下列哪个序列上？( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中，可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学B作业1-5
北京中医药大学《生物化学B》第1－5次作业 北京中医药大学生物化学作业1答案 A型题： 1. 具有抗凝血作用的是[C ] C.肝素 2. 属于多不饱和脂肪酸的是[A ] A.亚麻酸 3. 含有α-1,4-糖苷键的是[ A] A.麦芽糖 4. 不能被人体消化酶消化的是[D ] D.纤维素 5. 用班氏试剂检验尿糖是利用葡萄糖的哪种性质[B ] B.还原性 6. 属于戊糖的是[A ] A.2-脱氧核糖 7. 下列说法符合脂肪概念的是[E ] E.脂肪是三脂酰甘油 8. 主要的食用糖是[C ] C.蔗糖 9. 胆固醇不能转化成[B ] B.乙醇胺 10. 脂肪的碘值愈高表示[B ] B.所含脂肪酸的不饱和程度愈高 11. 可发生碘化反应的是[B ] B.三油酰甘油 12. 不属于卵磷脂组成成分的是[B ] B.乙醇胺 B型题： A.果糖 B.乳糖 C.葡萄糖 D.透明质酸 E.糖原 13. 血糖是指血液中的[ C] 14. 被称为动物淀粉的是[ E] A.胆固醇酯 B.磷脂酰胆碱 C.胆汁酸盐 D.肾上腺皮质激素 E.单酰甘油 15. 血浆运输不饱和脂肪酸的方式之一是[A ] 16. 对食物中脂类的消化吸收起重要作用的是[ C] 17. 对脂肪的运输有协助作用的是[B ] A.氧化反应 B.还原反应 C.成酯反应 D.成苷反应 E.半缩醛反应 18. 葡萄糖生成山梨醇是[B ] 19. 果糖与磷酸生成6-磷酸果糖是[C ] 20. 葡萄糖生成甲基葡萄糖苷是[D ] 北京中医药大学生物化学作业2答案 A型题： 1. 标准氨基酸的分子中没有 D.醛基 2. 下列氨基酸除哪个以外属于同一类氨基酸 B.牛磺酸 3. 两种蛋白质A和B，现经分析确知A的等电点比B高，所以下面一种氨基酸在A的含量可能比B多，它是 B.赖氨酸 4. 选出非编码氨基酸 B.胱氨酸 5. 单纯蛋白质中含量最少的元素是 E.s 6. 下列叙述不正确的是 E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电点越容易沉淀 7. 第一种人工合成的蛋白质是 C.激素 8. 根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸 C.胱氨酸 9. 盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和蛋白质所带电荷，破坏蛋白质分子表面的水化膜 10. 一个蛋白质分子含有二硫键，所以该蛋白质含有 C.半胱氨酸 11. 泛酸是人体所需的一种维生素，但它本身没有生物活性，而是在人体内与ATP及一种氨基酸合成为辅酶A后才在代谢中发挥作用。这种氨基酸是 D.半胱氨酸 12. 维系蛋白质α-螺旋结构的化学键是 D.氢键 13. 从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入 A.硫酸铵 14. 选出不含硫的氨基酸 D.组氨酸 15. 改变氢键不会改变蛋白质的 A.一级结构 16. 根据基团结构，从下列氨基酸中排除一种氨基酸C.脯氨酸 17. 哪种成分在人体内含量最稳定 D .DNA 18. 请选出分子量较大的氨基酸 C.色氨酸 19. 一条蛋白质多肽链由100个氨基酸残基构成，它的分子量的可能范围是 C.10 000～12 000 20. 蛋白质变性是由于D蛋白质空间构象的破坏
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学(一)
(一) 一、单项选择题 1、测得某一蛋白质样品的含氮量为0、16g,此样品约含蛋白质多少克？ A、0、50 B、0、75 C、1、00 D、2、00 2、下列哪种氨基酸就是碱性氨基酸？ A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、赖氨酸 D、色氨酸 3、下列哪种氨基酸就是酸性氨基酸？ A、异亮氨酸 B、谷氨酸 C、甲硫氨酸 D、组氨酸 4、组成蛋白质的基本单位就是: A、L-β-氨基酸 B、L-α-氨基酸 C、D-α-氨基酸 D、D-β-氨基酸 5、维持蛋白质分子一级结构的化学键主要就是: A、二硫键 B、盐键 C、氢键 D、肽键 6、关于肽键特点的描述,错误的就是: A、肽键的长度比相邻的N-C单键短 B、肽键具有部分双键性质 C、与肽键中C-N相连的四个原子处在同一平面上 D、肽键可以自由旋转 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A、疏水键B、盐键C、氢键D、肽键 8、蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质: A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9、关于蛋白质分子三级结构的描述错误的就是: A、球状蛋白质均具有这种结构 B、亲水基团多位于三级结构的表面 C、蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持 D、具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性 10、具有四级结构的蛋白质的特征就是: A、分子中必定含有辅基 B、每条多肽链都具有完整的生物学活性 C、由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成 D、四级结构的稳定性由肽键维持11、决定蛋白质高级结构的主要因素就是: A、分子中氢键 B、分子中肽键 C、分子中盐键 D、分子中氨基酸的组成及排列顺序 12、蛋白质胶体颗粒在下列哪种溶液中易沉淀？ A、溶液pH= pI B、在水溶液中 C、溶液pH=7、0 D、溶液pH≠pI 13、血清蛋白在pH8、3的电解质缓冲液中电泳时,其泳动方向就是: A、向正极移动 B、向负极移动 C、停留在原点 D、有的向正极移动,有的向负极移动 14、pI=4、7的血清白蛋白在下列哪种电解质缓冲液中带正电荷？ A、pH=4、7 B、pH=6、0 C、pH=7、0 D、pH=4、0 15、蛋白质的pI就是指: A、蛋白质溶液的pH=7时, 蛋白质分子正负电荷相等的pH值 B、蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH 值 C、蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH 值 D、蛋白质分子的净电荷为零时溶液的pH 值 16、维持蛋白质溶液的稳定因素就是: A、蛋白质溶液就是大分子溶液 B、蛋白质溶液具有扩散现象 C、蛋白质分子带有电荷
西南大学《生物化学》网上作业及参考答案
1：[填空题] 20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。 参考答案： 20. 异柠檬酸脱氢酶，α- 酮戊二酸脱氢酶 2：[填空题]19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。 参考答案： 19. NADH链，FADH2 3：[填空题] 18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。 参考答案：18. 溶解，水溶性维生素，脂溶性维生素 4：[填空题] 17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。 参考答案： 17. 锁钥学说，诱导契合假说，中间产物学说 5：[填空题] 16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。 参考答案： 16. 活细胞，生物催化剂 6：[填空题] 15.固醇类化合物的核心结构是__。 参考答案： 15. 环戊烷多氢菲 7：[填空题] 参考答案：
14 核苷酸 8：[填空题] 参考答案： 9：[填空题] 参考答案： 10：[填空题] 参考答案： 11 AUG，GUG，UAG、UGA和UAA 11：[填空题] 参考答案： 10. 起始、延长和终止 12：[填空题] 参考答案： 9. 甘氨酸，丝氨酸，色氨酸，组氨酸，四氢叶酸 13：[填空题] 参考答案：8. 胆固醇 14：[填空题] 参考答案： 15：[填空题] 参考答案： 6. 线粒体内膜，细胞膜 16：[填空题] 参考答案： 5. 11-顺型视黄醛，视紫红质，弱光时 17：[填空题] 参考答案： 4. 同工酶，乳酸脱氢酶同工酶 18：[填空题] 参考答案：
3. 蛋白质，脂质 19：[填空题] 参考答案： 2. 2.0， 3.4，10 20：[填空题] 参考答案： 1. α－螺旋，β－折叠 21：[单选题] A：NADP+ B：NADH C：FADH2 D：NADPH 参考答案：D 22：[单选题] A：α-磷酸甘油 B：丙酮酸 C：乳酸 D：乙酰CoA E：生糖氨基酸 参考答案：D 23：[单选题] A：线粒体内有NADH呼吸链和FADH2呼吸链； B：电子从NADH传递到氧的过程中有3个ATP生成； C：呼吸链上的递氢体和递电子体按其标准氧化还原电位从低到高排列；
生物化学名词解释16666
生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1. 肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。 4. 结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。 5. 亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6. 肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。 7. 蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。 3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。 4. HnRNA：核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5. 核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学作业参考答案
《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释： 1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题： 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释： 1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色， 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题： 1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如： （1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人； （3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能？ 答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学2008(1)
生物化学2008 一、写出下列符号的中文名称（每小题1分，10个小题，共10分） 1.ATP 2.Met 3.DHAP 4.pI 5.PEP 6.rRNA 7.Km 8.ACP 9.FAD 10.UDP 二、比较下列每组概念的主要异同点（每小题4分，5个小题，共20分） 1.大肠杆菌DNA聚合酶和RNA聚合酶 2.糖酵解和磷酸戊糖途径 3.southern blotting 和northern blotting 4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成 5.脂肪酸的β-氧化和α-氧化 三、单项选择题（每小题1分，20个小题，共20分） 1.双链DNA中，下列哪一组碱基含量高，则它的Tm值也高？ A.腺嘌呤+鸟嘌呤 B.胞嘧啶+胸腺嘧啶 C.腺嘌呤+胸腺嘧啶 D.胞嘧啶+鸟嘌呤
2.在核酸分子中核苷酸残基之间的连接方式为 A.2’-3’磷酸二酯键 B.氢键 C.3’-5’磷酸二酯键 D.糖苷键 3.蛋白质的特异性及功能主要取决于 A.各氨基酸的相对含量 B.氨基酸的种类 C.氨基酸序列 D.非氨基酸物质 4.蛋白质的可逆共价修饰在代谢调节中占有重要地位。真核生物中最普遍的是 A.磷酸化/脱磷酸化 B.酰基化/脱酰基化 C.糖基化/脱糖基化 D.核苷酰化/脱核苷酰化 E.甲基化/脱甲基化 5.生物膜不具备哪种功能 A.物质运输 B.信号转导 C.能量转换 D.储存能量 6.氰化物中毒时呼吸链受抑制的部位 A.NADH→FMN B.FMN→CoQ C.CoQ→Cytaa3 D.Cytaa3→1/2O2 7.光合作用中，将CO2还原为糖类的“同化力”来源于 A.光反应 B.暗反应 C.光呼吸 D.暗呼吸 8.人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是 A.尿素 B.肌酸 C.肌酸酐 D.尿酸 9.DNA的有编码链序列为GAGCCTCCA，则其转录得到的RNA序列为 A. GAGCCUCCA B. CUCGGAGGU C. UGGAGGCUC D.ACCUCCGAG 10.酶的竞争性抑制的动力学特征是 A.Vmax不变，Km增加 B.Vmax减小，Km不变 C.Vmax增大，Km不变 D.Vmax不变，Km减小 11.脂肪酸从头合成需要作为活化的二碳供体是 A.乙酸 B.乙酰CoA C.丙二酸单酰CoA D.柠檬酸
(0221)《生物化学》网上作业题及答案
[0221]《生物化学》 1 [判断题] 10.真核生物基因表达的调控单位是操纵子。（） 参考答案：错误 [判断题]9. 原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链肽链N 端第一个氨基酸残基为Met。（） 参考答案：正确 [判断题]8. 合成RNA时，DNA两条链同时都具有转录作用。（） 参考答案：错误 [判断题] 7. 如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度。（） 参考答案：错误 [判断题] 6.TCA中底物水平磷酸化直接生成的是ATP。（） 参考答案：错误 [判断题] 5. ATP在高能化合物中占有特殊的地位，它起着共同的中间体的作用。（） 参考答案：正确 [判断题] 4. L-抗坏血酸有活性，D-抗坏血酸没有活性。（） 参考答案：正确 [判断题] 3. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。（） 参考答案：正确 [判断题]
2. 如果来自物种A的DNA，其Tm值比物种B的DNA的低，则物种A所含A-T碱基对的比例比物种B的高。（） 参考答案：正确 [判断题]1.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等（）。 参考答案：错误 [多选题] 5. 胆固醇生物合成的前体包括( ) A：羊毛固醇 B：甲羟戊酸 C：鲨烯 D：孕酮 参考答案：ABC [多选题] 4．只在胞液中进行的糖代谢途径有：( ) A：糖酵解； B：糖异生； C：磷酸戊糖途径； D：三羧酸循环 参考答案：AC [多选题] 3. 从葡萄糖合成糖原需要哪些核苷酸参与：( ) A：ATP； B：GTP； C：UTP； D：CTP
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学在线作业_
您的本次作业分数为：单选题 1.【第02章】维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是( )。 A 肽键 B 离子键 C 二硫键 D 氢键 E 疏水键正确答案:D 单选题 2.【第02章】下列何种结构不属蛋白质分子构象？( ) A 右手双螺旋 B α-螺旋 C β-折叠 D β-转角 E 无规则转曲正确答案:A 单选题 3.【第02章】蛋白质分子的一级结构概念主要是指( )。 A 组成蛋白质多肽链的氨基酸数目 B 氨基酸种类及相互比值 C 氨基酸的排列顺序 D 二硫键的数目和位置 E 肽键的数正确答案:C 单选题 4.【第02章】关于蛋白质的三级结构描述正确的是( )。 A 结构中包含了两条或两条以上多肽链 B 维系其稳定的力是次级键
C 维持其稳定的力是共价键 D 超二级结构属于蛋白质的三级结构 E 蛋白质的三级结构是蛋白质的最高结构形式正确答案:B 单选题 5.【第02章】下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？( ) A 由两个或两个以上亚基组成 B 参于形成四级结构的次级键多为非共价键 C 四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系 D 组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的 E 所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性正确答案:E 单选题 6.【第02章】蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 组成蛋白质的共价键发生变化 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解正确答案:C 单选题 7.【第02章】关于蛋白质二级结构的描述正确的是( )。 A 属于蛋白质的空间构象 B 维系其结构稳定的主要作用力是疏水键 C 结构中包含氨基酸残基的侧链集团构象 D 蛋白质达到二级结构就具有了完整的生物学活性
生物化学1考试要点
1, 呼吸链：代谢物首先在特异的不需氧脱氢酶作用下，脱下的2H经过一系列的递氢体和递电子体传递，最后与激活的氧化合为水。这些递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体膜上，而构成一条连锁反映体系。由于此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。 2：米氏常数：当酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，即KM值可以表示酶与底物的亲和力。 3：磷酸无糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。4：氧化磷酸化：指代谢氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的过程，消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成ATP的过程。 5：冈崎片段：在DNA复制过程中，短时间内首先复制的较短的DNA片段。 6：PCR：聚合酶链式反应简称PCR。是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。 7：中心法则：中心法则，遗传信息从DNA向RNA，再向蛋白质传递的规律。 8：联合脱氨基：转氨基与氧化脱氨基偶联进行的反应叫做联合脱氨基作用。 9：一碳单位：氨基酸分解代谢过程中产生的含一个碳原子的有机基团。 10：半保留复制：复制时，母链DNA解开成两股单链，每股各做为一个子代细胞复制的模板。使子代DNA与母链DNA有相同碱基序列。 二填空题 11：常见的脱氢酶的辅酶：FAD（黄素二核苷酸），FMN（黄素单核苷酸），NAD（辅酶一），NADH(辅酶二）。 12：测定蛋白质的方法：凯氏定氮法，紫外吸收法，考马斯亮蓝法,双缩脲法，酚试剂法。13：糖酵解途径叫：EMP途径，无氧途径。 14：碱基互补配对：A-T C-G (A-U) 15：XMP:以磷酸X苷XDP:二磷酸X苷XTP:三磷酸X苷CX(M/D/T)P：环化~ ~ X苷dXMP:脱氧一磷酸X苷dXDP:脱氧二磷酸X苷dXTP:脱氧三磷酸X苷 16：三磷酸的关键酶：异柠檬酸脱氢酶，柠檬酸合成酶，α-酮戊二酸脱氢酶系 17：糖酵解中底物水平磷酸化的酶：磷酸甘油醛脱氢酶，丙酮酸激素。 18：tRNA,rRNA的二级结构：三叶草型tRNA三级结构，倒L型。 19:1mol软脂酸彻底氧化生成：129 mol ATP,16分子CO. 20：NADH进入呼吸链的方式：α磷酸甘油穿梭，苹果酸穿梭。 21：一碳单位载体：四氢叶酸（RH4) 22：磷氧比：实测的NADH呼吸链：P/O~2.5 实测的呼吸链：P/O~1.5 23:DNA复制过程，先为前导链（合成冈崎片段，然后连接 24：CO的中毒原因：使Cytaa3丧失传递电子的能力，呼吸链中断。 25：什么事DNA复制：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的单链重新组合而形成螺旋DNA的过程。 26：丙酮酸酶脱羧酶系：丙酮酸脱羧酶，硫辛酸乙酰基转移酶，二氢硫酸脱氢酶三种酶。焦硫酸硫胺素，硫辛酸，辅酶A，黄素腺嘌呤二核苷酸，辅酶一等五种辅酶因子。 27：酶的竞争性抑制的常数变化：Km增大，Vmax不变。 28：糖原合成，G的供体：VTT（三磷酸鸟苷） 29：合成脂肪的原料：甘油α-磷酸，脂酰辅酶A（由乙酰CoA合成）。