南京工业大学部分生物化学研究生试题答案

南京工业大学部分生物化学研究生试题答案

饱食淀粉后及饥饿两种状态下,人通过哪些代谢途径维持血糖浓度的相对平衡?

（1）肝是极重要的血糖缓冲系统。饭后血糖极多时，胰岛素分泌增加，使几乎三分之二由肠道吸收的葡萄糖，以肝醣形式被存进肝中。在接下来的几个小时，血糖与胰岛素均减少时，肝便将所贮存释回血液。如此，肝减少血糖波动几达三倍。事实上，严重肝病患者根本无法保持血糖浓度於一狭窄的范围内。

（2）胰岛素与升糖素是分开作用的极重要回馈系统，有保持正常血糖浓度的功能。高血糖刺激胰岛素分泌，低血糖刺激升糖素分泌。在通常情况下，胰岛素系统比升糖素系统要重要多了。然而在缺乏葡萄糖时，以及如运动时大量需要葡萄糖的情形下，升糖素就很重要了。

（3）低血糖也会直接刺激下视丘，使交感神经兴奋，肾上腺释出肾上腺素（Epinephrine）。肾上腺素令肝进一步释出葡萄糖。这也避免了极度低血糖的情形发生。

（4）要是长期低血糖，达数小时或数天，生长激素与皮质醇会分泌，抑制全身细胞利用葡萄糖，以改善低血糖的情况。

DNA复制保真性机理

1.严格的碱基配对

2.DNA聚合酶对碱基的选择

3.DNA聚合酶的校读功能

4.复制后修复（光复活修复、剪切修复、重组修复、SOS）

为什么注射葡萄糖可以消除酮血症

注射葡萄糖后，机体先利用葡萄糖供能，减少脂肪动员，脂肪酸进入肝脏减少，肝合成酮体减少，而肝外组织仍在利用酮体氧化供能，血中酮体将逐渐减少，所以能够消除酮血症

论述生物膜液态镶嵌模型要点,以及各种运输的特点

概念：该模型把生物膜看成是嵌有球形蛋白质的脂类二维排列的液态体。膜是一种动态的、不对称的具有流动性特点的结构。脂双层构成膜的连续主体，既具有固体分子排列的有序性，又具有液体的流动性，球形蛋白质分子以各种形式及脂双分子层相结合。这个模型主要强了膜的动态性和球形蛋白质与脂双分子层的镶嵌关系。

1 脂质分子排成双层，构成生物膜基本骨架

2 蛋白质或联结于膜内表面，或嵌入或贯穿于脂双分子层

3 糖类或联结于膜外表面，与去层蛋白质和脂质亲水端结合，构成糖蛋白或糖脂

4 膜两侧结构不对称，各种成分不对称

5 膜脂和膜蛋白具有一定的流动性

被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。

主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。

协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。

胞吞（作用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。

酶反应的最适温度是什么?是怎样测定的?是不是不变常数

酶反应速度达到最大值时的温度称酶反应的最适温度。

如果保持其它反应条件恒定，而在一系列变化的温度下测酶活力；以温度为横坐标，反应速度为纵坐标作图，可得到一条温度-酶活力曲线，从中可求得最适温度。

对于一种酶来说，最适温度是一个常数。

为什么脂肪比糖类更适合作为动物的能量储存物质

模体：(motif)表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，它一般被称为功能模体（functional motif）或结构模体（structural motif），相当于超二级结构（super-secondary structure）。模体和结构域一起组成了蛋白质的三级结构。

结构模体作为结构域的组分，介于蛋白质二级结构和三级结构之间，由相邻的二级结构单元彼此相互作用，组合在一起，排列成规则的，在空间结构能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，其基本形式有aa、bab和bbb等。

亚基：具有四级结构的蛋白质分子中，每条具有三级结构的多肽链单位称为亚基或亚单位。

核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。

抗体酶是通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。抗体酶是具有酶活性的抗体，与普通的酶相比专一性更强。通过对抗体与抗原的结合域改造后所获得

原核生物的蛋白质生物合成

氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止(termination)三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli 细胞为例。

肽链合成的起始

1.三元复合物(trimer complex)的形成核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。

2.30S前起始复合物(30S pre-initiation complex)的形成在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。

3.70S起始复合物(70S initiation complex)形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A 位或受位）暂为空位。

为什么高NH4+能降低柠檬酸循环的活性

酸碱反应啊，高浓度反应往右进行，可循环的的柠檬酸顺乌头酸草酰琥珀酸===都相对减少，

某物质能可逆抑制琥珀酸脱氢酶的活性,如何证实该物质是什么类型抑制剂

1.测定不同底物浓度下的酶促反应速度。2 分别在几种不同抑制剂浓度存在下测定底物浓度对酶促反应的影响 3 在测定相应反应速度后，以1|V对1|S作图4 求出K与Vmax 5 比较无抑制剂和有抑制剂下的K与VＭＡＸ。根据大小区分是竞非反。

怎么证明基因转录方向从5'→3'

在转录开始的时候选用32P标记的核糖核苷酸，反应一段时间后换用非标记的核糖核苷酸，反应完成后检测5‘端是否有放射性，有的话就是5'→3'，如果是3’端有放射性则是3‘→5’。

假定得到一种顺式作用元件，可以用什么样的方法确定它究竟属于增强子、沉默子还是启动子？

弄清楚三者的功能关系就可以了。启动子是控制启动的，增强子和沉默子本身没有控制转录启动的功能，它们只能增强或抑制转录活性，它们对影响基因的距离与方向上都不受控制。

也许能够通过切除这种顺式作用元件来观察其对基因转录的影响。通过空白对照，如果是启动子，则转录不能进行；是增强子则转录水平增高。。。。

5-FU

苷酸（5F-dUMP），而抑制脱氧胸苷酸合成酶，阻止脱氧尿苷酸（dUMP）甲基化转变为脱氧胸苷酸（dTMP），

扰蛋白质的合成，故对其他各期细胞也有作用。

别嘌呤醇

该品可被体内黄嘌呤氧化酶催化成为别黄嘌呤，别黄嘌呤与该品对黄嘌呤氧化酶有抑制作用。由于黄嘌呤氧化酶对别黄嘌呤的亲和力比对黄嘌呤和次黄嘌呤大，因而使黄嘌呤和次黄嘌呤不能利用该酶转化为尿酸，使血中尿酸的浓度降低。而黄嘌呤及次黄嘌呤在体内的浓度及尿中的排泄量增加，因它们的溶解度比尿酸大，故在泌尿道中不易析出，易于被肾清除。又由于尿酸在血浆中浓度降低至其溶解度水平之下，这不仅避免尿酸结石的沉积，还可以有助于结石的重新溶解。

青霉素副作用小

青霉素主要破坏细菌的细胞壁，而人没有细胞壁，不会损伤人体细胞，同样不会损伤人体组织器官。

嘌呤霉素如何影响蛋白质的合成

嘌呤霉素是一种蛋白质合成抑制剂,它具有与tRNA分子末端类似的结构，能够同氨基酸结合，代替氨酰化的tRNA同核糖体的A位点结合，并掺入到生长的肽链中。虽然嘌呤霉素能够同A位点结合，但是不能参与随后的任何反应，因而导致蛋白质合成的终止并释放出C-末端含有嘌呤霉素的不成熟的多肽。

蛋白质工程（原理查书）

基因的人工定向改造等手段，对蛋白质进行修饰，改造和拼接以生产出能满足人类需要的新型蛋白质的技术。

蛋白质工程的前景

蛋白质工程取得的进展向人们展示出诱人的前景。例如，科学家通过对胰岛素的改造，已使其成为速效型药品。如今，生物和材料科学家正积极探索将蛋白质工程应用于微电子方面。用蛋白质工程方法制成的电子元件，具有体积小、耗电少和效率高的特点，因此有极为广阔的发展前景。