最新生物化学笔记(汇总)
1.1 蛋白质的分子组成
构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸）
【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】
含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）
脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸
20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】
1.2 蛋白质的分子结构
一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键
二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键
螺旋（个残基上升一圈，螺距），折叠（平行和反平行，个残基）转角转角处常有，无规卷曲
超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体
三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键
四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2）
1.3 蛋白质结构与功能的关系
尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键
【肌红蛋白与血红蛋白】
肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基；
血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基；
肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似；
肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线；
血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。
蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病
1.4 蛋白质的理化性质
两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度）
1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析
透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。
丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法
既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心
＊简答题或论述题：
1、简述α-螺旋结构的主要特征
要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定
2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？
要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂
3、蛋白质变性后有什么改变？
（1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低
（4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解
2.1 核算的化学组成和一级结构
糖苷键：核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。
核酸的一级结构：5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。
2.2 DNA的空间结构与功能
DNA双螺旋结构模型的要点：
（1）反向平行多聚核苷酸链（2）右手螺旋及其参数（3）维持稳定的因素
一些参数：直径2.37nm螺距3.4nm 两个相邻碱基旋转角36°
【核小体的组成】人端粒的重复序列：TTAGGG
2.3 RNA的结构与功能
一、mRNA（丰度最小，占细胞总RNA的2%-5%）
结构要点：5’帽（m7Gppp）、3’尾（poly A）、开放阅读框（ORF）和非翻译区
帽子结构和多聚尾的作用：
（1）mRNA核内向胞质的转位（2）mRNA的稳定性维系（3）翻译起始的调控
二、tRNA（占细胞总RNA的15%）
结构要点：稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂（CCA）、反密码子
tRNA二级结构：三叶草形三级结构：倒“L”形
三、rRNA（占细胞总RNA的80%以上）【核糖体的组成】
四：其它非编码RNA
小干扰RNA（siRNA）：降解外源入侵基因表达的mRNA
核酶：有酶活性的RNA，催化特定RNA降解，剪接修饰中有重要作用
核仁小RNA（snoRNA）：参与rRNA的加工和修饰
2.4 核酸的理化性质
1、紫外吸收（A260）A260/A280：纯DNA为1.8，RNA为2.0
2、等电点
3、变性与复性
＊思考题
3、简述tRNA二级结构的特点？
4、DNA与RNA的结构和功能有何异同？
同：都是线性多聚核苷酸生物信息大分子；都可以作为遗传信息的载体；
基本结构单位（碱基+戊糖+磷酸）相同。
异：戊糖类型；碱基类型；常见结构。
5、DNA变性后理化性质的改变。
（1）粘度下降（2）生物活性丧失（3）增色效应
（4）比旋度下降（5）浮力密度升高（6）滴定曲线改变
第三章酶
3.1 酶的分子结构与功能
概念：单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶
单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子（辅酶、辅基）
辅酶：与蛋白质结合疏松，可用透析或超滤除去。在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。辅基：与蛋白质结合紧密，不能用透析或超滤除去。酶促反应中不离开酶蛋白。【金属离子作为辅助因子的主要作用】
（1）组成活性中心，参加催化反应（2）连接酶与底物的桥梁
（3）中和阴离子，降低静电斥力（4）稳定酶的空间构象
必需基团活性中心内：结合基团，与底物相结合；催化基团，催化底物变成产物。活性中心外：维持酶活性中心应有的空间构象所必需
乳酸脱氢酶（LDH）是含Zn的四聚体酶，由骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）组成。H4（LDH1）、H3M（LDH2，血清中“最多”）、H2M2、HM3、M4（LDH5，肝中“最多”）
3.2 酶的工作原理
1、高效性
2、专一性（相对、绝对）
3、可调节性
4、不稳定性
催化机理：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应
3.3 酶促反应动力学
米-曼式方程：v =【】
【】
Km是特征性常数。
酶的抑制剂【定义】不可逆性（共价结合）
有机磷农药胆碱酯酶，解毒剂：解磷定
路易士气巯基酶，解毒剂：二巯基丙醇可逆性非共价结合
竞争性：与底物竞争结合酶的活性中心
非竞争性：结合酶活性中心之外的调节位点
反竞争性：仅结合酶底物复合物
3.4 酶的调节
酶活性调节是快速调节：别构调节（正协同效应→S曲线）、共价修饰（主要是磷酸化）
酶含量调节是缓慢调节。
酶原是无活性的酶前体；酶原的激活实质是活性中心的暴露。
＊思考题
1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。
2、酶与一般催化剂相比有何异同？
同：反应前后量不变；不改变平衡常数；只催化热力学允许的反应；机理都是降低活化能异：酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。
3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？
第五章维生素与无机盐
5.1 脂溶性维生素
一、维生素A
天然形式：A1（视黄醇）、A2（3-脱氢视黄醇）维生素A原（如β-胡萝卜素）
活性形式：视黄醇、视黄醛和视黄酸
生理功能：1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能
2、对上皮组织分化具有调节作用
3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长
缺乏症：干眼病、夜盲症、皮肤干燥
二、维生素D
（一）维生素D是类固醇衍生物
（二）维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3
生理功能：1、调节血钙水平，促进骨的钙化2、影响细胞分化
缺乏症：（儿童）佝偻病、（成人）软骨病
三、维生素E
（一）维生素E是生育酚类化合物
生理功能：1、抗氧化剂，保护生物膜2、促血红素生成
缺乏症：红细胞数量减少、轻度贫血
四、维生素K
（一）维生素K是2-甲基1,4-萘醌的衍生物
生理功能：1、参与形成凝血因子
缺乏症：易出血
维生素C
生理功能：
1、是一些羟化酶的辅酶（儿茶酚胺类神经递质的合成；胆固醇的转化；胶原蛋白的合成）
2、抗氧化剂（保护巯基；还原Fe3+，利于食物中铁的吸收）
3、增强机体免疫力
缺乏症：坏血病
第六章糖代谢
6.1 糖的消化吸收与转运GLUT（葡萄糖转运蛋白）：1、3全身2肝胰，4脂肪肌5小肠＊人体不能利用纤维素是因为没有β-糖苷酶
6.2 糖的无氧氧化
【糖酵解的过程、关键酶】
对糖酵解速率调节最为关键的酶：PFK-1
，，柠檬酸，高浓度
其中，F-2，6-2P调节作用最强，其自身受激素（胰岛素/胰高血糖素）调节
6.3 糖的有氧氧化
（二）丙酮酸→乙酰CoA
【总反应式】
关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体参与反应的辅酶：TPP、硫辛酸、FAD、NAD、CoA
调节：别构调节和化学修饰
（三）TCA循环
【TCA循环的过程、关键酶、总反应式】
柠檬酸循环的重要意义：
1、是三大营养物质分解产能的共同通路。
2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。
＊乙酰CoA不能通过线粒体膜，需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。
＊生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生，糖也可通过TCA循环中间产物合成非必需氨基酸。
6.4 磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径不产生A TP，主要意义是生成NADPH和磷酸核糖反应部位：胞浆
关键酶：葡萄糖-6-磷酸脱氢酶
NADPH的作用：
（1）是许多合成代谢的供氢体。（脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH）
（2）参与羟化反应（3）维持谷胱甘肽的还原状态
6.5 糖原的合成与分解
＊糖原的分解不是合成的逆反应【糖原合成与分解过程图，可见书P129图6-11】
糖原合成中，添加1分子葡萄糖，消耗2 ATP；1个葡萄糖基无氧氧化净产生3 ATP。
调节：级联放大系统（激素引发的一系列酶促反应）
＊磷酸化酶b激酶，磷酸化酶b 磷酸化后变得有活性
6.6 糖异生
定义：非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程
主要原料：乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义：饥饿时维持血糖水平的稳定
＊糖酵解的3个限速步骤对应的逆反应需要糖异生特有的关键酶催化：
一、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸
关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶，辅酶：生物素耗能：2 ATP
【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】
二、F-1，6-2P → F-6-P 关键酶：果糖二磷酸酶-1（不耗能）
三、G-6-P →glucose 关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶（不耗能）
【三碳途径】【乳酸（Cori）循环及其意义】
＊2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6 ATP
6.8 血糖及其调节
【血糖的来源和去路】
血糖正常值：3.89~6.11mmol/L 低血糖：<2.8mmol/L 高血糖：>7.1mmol/L 血糖浓度高于8.9~10mmol/L，则出现糖尿
＊思考题
1、试比较糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。（7项，练习册P63）
2、简述磷酸戊糖途径的生理意义。（练习册P61）
3、简述胰岛素降血糖的机制。（5点、练习册P61）
4、简述血糖的来源与去路。（练习册P62）
5、叙述三羧酸循环的反应特点和生理意义。（练习册P63）
第七章脂质代谢
7.1 脂质的构成、功能及分析
脂质脂肪甘油三酯甘油脂肪酸
类脂：磷脂、糖脂、胆固醇
软脂酸（16C）硬脂酸（18C）
类脂是生物膜的重要组分，参与细胞识别及信号传递，还是多种生物活性物质的前体。
体内几种重要甘油磷脂：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油（心磷脂）
＊合成前列腺素的前身物质是：花生四烯酸
7.2 脂质的消化吸收
脂质消化的主要场所：小肠上段
7.3 甘油三酯（TG）代谢
一、甘油三酯的合成
1、活化脂酸脂酰合成酶，
脂酰
2、甘油一酯途径（小肠）甘油二酯途径（肝、脂肪组织）
二、脂肪酸的合成（软脂酸为例）
＊用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供应，经柠檬酸-丙酮酸循环进入胞质合成部位：胞质关键酶：乙酰CoA羧化酶主要调节因素：胰岛素（+）
第一步反应：ATP+乙酰乙酰羧化酶，，生物素丙二酸单酰
重要原料：NADPH 磷酸戊糖途径主要途径
柠檬酸丙酮酸循环（苹果酸氧化脱羧少量提供）
三、甘油三酯的分解
脂肪动员关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）——磷酸化而激活！
（一）甘油的去路
甘油→甘油磷酸→磷酸二羟丙酮→糖酵解（-1ATP，+1NADH）
（二）脂肪酸的去路
脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身，主要由肝、心肌、骨骼肌利用
1、脂肪酸活化关键酶：脂酰CoA合成酶
2、转移至线粒体关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ←丙二酸单酰CoA（—）
3、β-氧化①脱氢（FADH2）②加水③再脱氢（NADH）④硫解
4、乙酰CoA进入TCA循环
一分子软脂酸彻底氧化净生成106 A TP，硬脂酸则为120 ATP
（三）酮体的生成
酮体包括：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮（微量）合成部位：肝利用部位：肝外组织关键酶：HMG-CoA合成酶＊合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反应意义：葡萄糖供应不足或利用障碍时，酮体是脑组织的主要能源物质。
调节：（1）餐食状态（2）糖代谢影响酮体生成（3）丙二酸单酰CoA抑制酮体生成
7.4 磷脂代谢
甘油磷脂的合成甘油二酯途径：磷脂酰胆碱（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）甘油二酯途径：磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸、心磷脂
7.5 胆固醇代谢
合成：肝（主）原料：合成1分子胆固醇需18 乙酰CoA、36 A TP、16 NADPH
关键酶：HMG-CoA还原酶
主要去路：（1）转化为胆汁酸（2）合成类固醇激素（3）转化为维生素D3（4）排出体外
7.6 血浆脂蛋白代谢
血浆脂蛋白=血脂+ 载脂蛋白（Apo）
CM的特征性载脂蛋白：Apo B48
LDL几乎只含Apo B100 HDL主要含Apo AⅠ和Apo AⅡ
血浆脂蛋白的分类：
＊HDL的脂质中磷脂最多；LDL的脂质中胆固醇最多
＊VLDL在血浆中转化为LDL
＊思考题
1、简述人体胆固醇的来源和去路。
2、简要说明患糖尿病时，出现酮血症的生化原因。（练习册P77）
3、简述胞浆中软脂酸进行β-氧化的主要步骤。（3点）
4、写出甘油彻底氧化分解的反应步骤（不必写出结构式），并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。
5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反应过程，并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。
第八章生物氧化【电子传递链流程图】
＊复合体Ⅱ不具有质子泵功能
抑制剂复合体：鱼藤酮、粉蝶霉素，异戊巴比妥复合体：萎锈灵、噻吩甲酰、三氟丙酮
复合体：抗霉素
复合体：，，
合酶：寡霉素、
解偶联剂：二硝基苯酚
【穿梭机制】
α-磷酸甘油穿梭（脑、骨骼肌）
苹果酸-天冬氨酸穿梭（肝、心肌）
第九章氨基酸代谢
脱氨基的几种方式：
（1）转氨基作用（除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸）
重要的转氨酶：ALT（肝最多），AST（心肌最多）辅酶：磷酸吡哆醛（2）联合脱氨基作用
（3）嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌主要方式）
（4）氨基酸氧化酶作用
生糖兼生酮氨基酸：“ 2L，2e，3T ”
体内活性甲基的直接供体：SAM 甲基的间接供体：N5-CH3-FH4
活性硫酸根：PAPS 活性葡萄糖：UDPG
＊思考题
1、简述体内氨的来源和去路（练习册P105）
2、简述氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸的主要代谢途径
3、试述尿素循环的详细步骤，并注明每步反应的部位
4、试述氨在血液中是如何运输的
第十章核苷酸代谢
【核苷酸的多种生物学功能】
核苷酸由机体细胞自身合成，不属于营养必须物质
10.1 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
一、从头合成途径
部位：肝
原料：磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳
合成方式：在磷酸核糖分子基础上逐步合成嘌呤环
关键酶：PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶
耗能：IMP的合成——5 A TP（6个高能磷酸键），AMP（GMP）的合成——1 ATP 【嘌呤碱合成的元素来源】
调节：反馈调节；交叉调节（GTP促进AMP的合成，A TP促进GMP的合成）二、补救合成
部位：脑、骨髓等（因其缺乏从头合成的酶系）
方式1：（例）腺嘌呤+ PRPP → AMP + PPi
关键酶：APRT，HGPRT （自毁容貌征：HGPRT缺失）
方式2：（例）腺嘌呤核苷+ ATP →AMP + ADP
关键酶：腺苷激酶
＊脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷（NDP）的水平上
抗代谢物：6-MP，氮杂丝氨酸，氨喋呤，甲氨蝶呤等
＊嘌呤代谢终产物：尿酸←（—）别嘌呤醇
与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关
10.2 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
原料：谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳
合成途径：先合成嘧啶环，然后与磷酸核糖相连
关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ
【对比CPS-Ⅰ与CPS-Ⅱ的分布、底物、反应条件、功能等】
抗代谢物：氮杂丝氨酸，氨喋呤，阿糖胞苷，5-FU 等
第十一章非营养物质代谢
11.1 生物转化作用
两相反应第一相反应
氧化：细胞色素氧化酶，单胺加氧酶，醇醛脱氢酶
还原：硝基还原酶，偶氮还原酶
水解：酯酶，酰胺酶，糖苷酶
第二相反应——结合：，，乙酰化，甲基化，谷胱甘肽
11.2 胆汁与胆汁酸代谢
初级胆汁酸：胆酸、鹅脱氧胆酸
次级胆汁酸：脱氧胆酸、石胆酸
胆汁酸生理功能：（1）促进脂类消化与吸收（2）维持胆固醇的溶解状态
【胆汁酸的肝肠循环】
11.3 血红素的生物合成
含有血红素辅基的蛋白：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶关键酶：ALA合酶，辅酶：磷酸吡哆醛
调节剂：（1）重金属（2）促红细胞生成素
11.4 胆色素的代谢与黄疸
胆色素主要来源：衰老的红细胞破坏
胆红素主要与血浆清蛋白结合运输
血浆含量超过17.1umol/L 称为高胆红素血症，造成组织黄染则引起黄疸。
【黄疸的分类】
第十二章物质代谢的整合与调节
12.1 物质代谢的特点
物质代谢的特点：
（1）整体性
（2）精细调节
（3）各组织、器官代谢各有特色
（4）各代谢物有共同的代谢池
（5）ATP是储能和耗能的共同形式
（6）NADPH是合成代谢所需的主要的还原当量
12.2 物质代谢的相互联系
【乙酰CoA的来源和去路】
12.3 肝在物质代谢中的作用
1、肝在糖代谢中的作用
通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。2、肝在脂质代谢中的作用
（1）分泌胆汁酸，促进脂类的消化吸收
（2）合成脂肪酸，进一步合成甘油三酯，是内源性甘油三酯主要来源（3）合成酮体的唯一器官
（4）合成和排出胆固醇的主要器官
（5）血浆磷脂主要来源
3、肝在蛋白质代谢中的作用
（1）合成与分泌血浆蛋白质，除γ-球蛋白外
（2）清除血氨，是将血氨转化为尿素的唯一器官
（3）清除血浆蛋白质，血浆清蛋白除外
4肝参与多种激素的灭活
第十四章DNA的生物合成
14.1 DNA复制的基本特征
1、半保留复制
2、半不连续复制
3、双向复制
14.2 DNA复制的酶学和拓扑学变化
原核生物有3种DNA聚合酶，真正起催化作用的是DNA pol Ⅲ
真核生物DNA链（前导链、后随链）延长中起催化作用的是DNA pol δ；合成引物的是DNA pol α；负责错配修复的是DNA pol ε；线粒体DNA复制的酶是DNA pol γ
【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】
简述DNA复制所需的基本成分：
（1）底物：dNTP
（2）模板：解开成单链的DNA母链
（3）引物：提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合的短链RNA分子
（4）聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，即DNA聚合酶
（5）其它酶和蛋白质因子
第十六章RNA的生物合成
16.1原核生物转录的模板和酶
【比较复制和转录的异同点】（练习册P157）
【E.coli的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】
＊原核生物RNA pol有一种，必须先结合成全酶才识别启动子；真核生物RNA pol有三种，TA TA因子先与DNA结合，聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物。
＊利福平是原核生物转录过程RNA pol的特异性抑制剂，抑制β亚基。
16.2 原核生物的转录过程
一、起始
（1）RNA pol识别结合启动子，形成闭合转录复合体
（2）DNA双链打开，形成开放转录复合体
（3）第一个磷酸二酯键的形成。转录的第一位核苷酸常是GTP
二、延长
特点：
（1）σ亚基脱落，核心酶负责RNA链的延长
（2）RNA链从5’到3’端延长，对DNA模板链的阅读方向为3’到5’端
（3）核心酶可以覆盖40bp DNA片段，但转录解链范围约17bp
（4）合成区域存在动态变化的8bp RNA-DNA杂合双链
（5）模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化
三、终止
RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来，转录终止。分为依赖ρ因子和非依赖ρ因子两大类。
16.3 真核生物RNA的生物合成
【真核生物的RNA pol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反应、细胞内定位】
RNA polⅡ的羧基末端结构域：Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser
＊思考题
1、简述真核生物mRNA的加工过程
2、简述tRNA的加工步骤
3、试述原核生物转录过程（起始、延长、终止）
第十七章蛋白质的生物合成
17.1 蛋白质的生物合成体系
基本原料：20种氨基酸
三大物质基础：mRNA，tRNA，核糖体
【密码子的五大特性】
原核生物核糖体上有A、P、E位点，真核生物无E（空载）位点
17.2 氨基酸与tRNA的连接
氨基酸的活化：氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。
每个氨基酸活化消耗1个ATP的2个高能磷酸键
氨基酰-tRNA合成酶有校对活性
＊结合密码子处的Met-tRNA与阅读框内的Met-tRNA结构不同：
原核生物为fMet-，真核生物为
17.3 肽链的生物合成过程
原核生物翻译起始复合物：核糖体、mRNA、fMet-
【原核生物翻译起始复合物的形成过程】
真核生物翻译起始，先于mRNA结合到核糖体上。
肽链延长过程为核糖体上重复进行的进位（注册）、成肽、转位的循环，也称核糖体循环。释放因子（RF）的作用是：将转肽酶活性变为酯酶活性，水解肽链与P位tRNA的酯键。
17.4 肽链生物合成后的加工和靶向运输
构成信号肽的氨基酸残基以疏水氨基酸为主
【含有信号肽的多肽的翻译转运机制】
第十九章细胞信号转导的分子机制
受体与配体结合的特性：
（1）高度专一性（特异性）
（2）高度亲和力（信息分子浓度<10-8 mol/L）
（3）可饱和性（受体数目有限）
（4）可逆性（非共价的）
（5）特定的作用模式（受体的分布和含量具有组织和细胞特异性）
结合激素作用机制，说明肾上腺素在人体饥饿状态下是怎样调控血糖浓度的。
1、人体饥饿时，血糖浓度较低，促进肾上腺髓质分泌肾上腺素；
2、肾上腺素与靶细胞膜上的受体结合，活化G蛋白--AC—cAMP—PKA-底物磷酸化；
3、PKA使磷酸化酶激酶磷酸化而被活化，进而使磷酸化酶磷酸化而被活化，糖原分解生成葡萄糖，血糖浓度升高；
4、PKA使糖原合成酶磷酸化而失活，抑制糖原合成，血糖浓度升高。
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢
核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学重点(1) https://www.360docs.net/doc/b813769132.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和
[考研]生物化学笔记
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
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复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学考试知识点提要
Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。
生物化学简明教程考试重点
生物化学简明教程最精简重点 一、名词解释 增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。 减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低 一碳单位：指具有一个碳原子的基团。 生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科 Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度 酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基 ] 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系 糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程 底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型 脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子 β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化 氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量 从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径 / 补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸 半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链 不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链 前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链 后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链 密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基 反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序 起始密码子：特定起始点的密码子(AUG) ] 终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA） 二，蛋白质 1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子, 2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。 PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动 3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质 4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法 5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序 6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局
生化 主要知识点 复习总结
结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：
二、蛋白质的空间结构
α螺旋 螺旋 主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角： 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋： 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18， 多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲： 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性：
四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能： 核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子 二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P） 三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢 （U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能： 互补双链A 右手螺旋（B型）内 外 螺 是