生物化学糖代谢知识点总结归纳
各种组织细胞
门静脉
肠粘膜上皮细胞
体循环 小肠肠腔 第六章糖代谢
糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白
其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式
糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架
一、糖的生理功能
1. 氧化供能
2. 机体重要的碳源
3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。
二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收
食物中糖的存在形式以淀粉为主。
1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。
消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘
吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖
吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。
2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环
第四阶段：氧化磷酸化 CO 2
NADH+H +
FADH 2
H 2
O
[O]
TAC 循环
ATP
ADP
四、糖的无氧分解
第一阶段：糖酵解
第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液
产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP
E1 E2
E3
调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构调节。
生理意义： 五、糖的有氧氧化
1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略）
②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。
总反应式:
③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle,
TAC )也称为柠檬酸循环或Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串
反应组成。
反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循环中有1
次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP 4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。
总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O 2CO 2 + 3（NADH+H +）
+ FADH 2 + CoA + GTP
特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。
2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
2、糖有氧氧化生理意义----是机体获得能量的主要方式
（H + + e 进入呼吸链彻底氧化生成H 2O 的同时ADP 偶联磷酸化生成ATP ） 3、有氧氧化的调节 六、磷酸戊糖途径
1、概念：是指从糖酵解的中间产物6-磷酸-葡萄糖开始形成旁路，通过氧化、基团转移
E1:己糖激酶E2: 6-磷酸果糖激酶E3: 丙酮酸激酶
乳 酸 NADH+H 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节
② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径
G （Gn ）
丙酮酸 乙酰CoA
ATP
ADP 胞液线粒体
丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体 关键酶 ① 酵解途径：己糖激酶 磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶 ② 丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸脱氢酶复合体 ③ 三羧酸循环：柠檬酸合酶
α-酮戊二酸脱氢酶复合体 异柠檬酸脱氢酶 有氧氧化的调节特点： ⑴ 有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。 ⑵ ATP/ADP 或ATP/AMP 比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。 ⑶ 氧化磷酸化速率影响三羧酸循环。前者速率降低，则后者速率也减慢。 ⑷ 三羧酸循环与酵解途径互相协调。三羧酸循环需要多少乙酰CoA ，则酵解途径相应产生多少丙酮酸成乙酰CoA 。
两个阶段生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，亦称为磷酸戊糖旁路
2、反应部位：胞液
3、反应过程：第一阶段：氧化反应（生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2）
第二阶段：非氧化反应（包括一系列基团转移）
4、特点：①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。
②反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖。
③葡糖-6-磷酸脱氢酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定葡糖-6-磷
酸进入磷酸戊糖途径的流量。 5、生理意义： ①为核苷酸的生成提供核糖 体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，这是体内生成5-磷酸核糖的主要途径。
②提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应 合成代谢 羟化反应
维持谷胱甘肽的还原态 以下为流程图：
糖酵解、糖有氧氧化及磷酸戊糖途径的联系
七、糖原的合成与分解
储存的主要器官及其生理意义 合成
分解
调节 当糖原合成途径活跃时，分解途径则被抑制，才能有效地合成糖原；反之亦然。（见图二）
八、糖异生
1、概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
2、反应部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体
3、原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸。
4、调节：主要是对2个底物循环的调节
①酵解途径与糖异生途径是方向相反的两条代谢途径。如从丙酮酸进行有效的糖异生，就必须抑制酵解途径，以防止葡萄糖又重新分解成丙酮酸；反之亦然。
②这种协调主要依赖于对这两条途径中的两个底物循环进行调节。第一个底物循环在果糖-6-磷酸与果糖-1,6-二磷酸之间进行，第二个底物循环在磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行
5、生理意义： ① 维持血糖恒定
空腹或饥饿时，依赖氨基酸、甘油等异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。
正常成人的脑组织不能利用脂酸，主要依赖葡萄糖供给能量；红细胞没有线粒体，完全通过糖酵解获得能量；骨髓、神经等组织由于代谢活跃，经常进行糖酵解。即使在饥饿状况下，机体也需消耗一定量的糖，以维持生命活动。此时这些糖全部依赖糖异生生成。
②糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径
肌肉：肌糖原，180 ~ 300g ，主要供肌肉收缩所需 肝脏：肝糖原，70 ~ 100g ，维持血糖
水平
定义：糖原的合成(glycogenesis) 指由葡萄糖合成糖原的过程。糖原合成时，葡萄糖先活化，再连接形成直链和支链。 组织定位：主要在肝脏、肌肉 细胞定位：胞浆
定义；糖原分解 (glycogenolysis )习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。 亚细胞定位：胞浆
关键酶 ① 糖原合成：糖原合酶 ② 糖原分解：糖原磷酸化酶
③肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡
④骨骼肌中的乳酸在肝中糖异生形成乳酸循环
乳酸循环是一个耗能的过程，2分子乳酸异生为1分子葡萄糖需6分子ATP ，其生理意
义为乳酸再利用，避免了乳酸的损失，同时防止乳酸的堆积引起酸中毒 草酰乙酸出入线粒体的方式如下： 糖酵解与糖异生的联系： 乳酸循环过程：
九、葡萄糖的其他代谢产物
1、糖醛酸途径生成葡糖醛酸
2、多元醇途径生成木糖醇、山梨醇等
3、2,3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白运氧
十、血糖及其调节
1、概念: 血糖，指血液中的葡萄糖。 血糖水平，即血糖浓度。
正常血糖浓度 ：~L
2、生理意义：保证重要组织器官的能量供应，特别是某些依赖葡萄糖供能的组织器官。
脑组织不能利用脂酸，正常情况下主要依赖葡萄糖供能； 红细胞没有线粒体，完全通过糖酵解获能；
骨髓及神经组织代谢活跃，经常利用葡萄糖供能。 3、血糖来源和去路
4、血糖水平的平衡主要受到激素调节
? 血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果；也是肝、肌肉、脂肪组
织等各器官组织代谢协调的结果.
? 主要依靠激素的调节，酶水平的调节是最基本的调节方式和基础。 5、糖代谢障碍导致血糖水平异常 临床上因糖代谢障碍可发生血糖水平紊乱，常见有以下两种类型： 低血糖 (hypoglycemia) ：血糖浓度低于L （1）其危害：低血糖影响脑的正常功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等，严重
时出现昏迷，称为低血糖休克。如不及时给病人静脉补充葡萄糖，可导致死亡。
（2）其原因可能有：
① 胰性(胰岛β-细胞机能亢进、胰岛α-细胞机能低下等)； ② 肝性（肝癌、糖原累积病等）；
③ 内分泌异常（垂体机能低下、肾上腺皮质机能低下等）； ④ 肿瘤（胃癌等）；
⑤ 饥饿或不能进食者等。
（3）其治疗措施：①纠正低血糖（糖类饮食、静脉注射或滴注葡萄糖溶液）
②病因治疗（胰岛素和口服降糖药、积极治疗肝病、手术切除胰岛肿瘤、激素治疗）
高血糖 (hyperglycemia) ：空腹血糖高于L
① 血糖浓度超过了肾小管的重吸收能力(肾糖阈)，则可出现糖尿。
② 持续性高血糖和糖尿，特别是空腹血糖和糖耐量曲线高于正常范围，主要见于糖尿病(diabetes mellitus)。
主要调节激素
降低血糖：胰岛素(insulin)
升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素
③高血糖及糖尿的病理和生理原因
a.持续性高血糖和糖尿，主要见于糖尿病(diabetes mellitus, DM)。
b.血糖正常而出现糖尿，见于慢性肾炎、肾病综合征等引起肾对糖的吸收障碍。
c.生理性高血糖和糖尿可因情绪激动而出现。
6、糖尿病
（1）概念：糖尿病是一种因部分或完全胰岛素缺失、或细胞胰岛素受体减少、或受体敏感性降低导致的疾病。
（2）临床特征：血糖浓度持续增高，有糖尿，伴有脂类、蛋白质代谢紊乱和水、电解质、酸碱平衡紊乱。
（3）分型：Ⅰ型（胰岛素依赖型）多发生于青少年，主要与遗传有关，定位于人类组织
相容性复合体上的单个基因或基因群，是自身免疫病。
Ⅱ型（非胰岛素依赖型）和肥胖关系密切，可能是由细胞膜上胰岛素受体丢
失所致。
（4）并发症：
急性并发症
糖尿病酮症酸中毒、糖尿病高渗性昏迷
慢性并发症
大血管病变，AS；微小血管病变：糖尿病视网膜、肾病、心肌病(广泛灶性坏死) 及神经织；神经病变：周围神经病变与自主神经病变；其他眼病：白内障、青光眼、屈光不正、黄斑病变等；糖尿病足
（5）发生机制：
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
生物化学 糖代谢
糖代谢 一、多糖的代谢 1.淀粉 凡能催化淀粉分子及片段中α- 葡萄糖苷键水解的酶，统称淀粉酶（amylase）。 主要可以分为α-淀粉酶、β-淀粉酶、γ-淀粉酶、和异淀粉酶4类。 (一)α-淀粉酶 又称液化酶、淀粉-1，4-糊精酶 1）作用机制 内切酶，从淀粉分子内部随机切断α-1，4糖苷键，不能水解α-1，6-糖苷键及与非还原性末端相连的α-1，4-糖苷键。 2）水解产物 直链淀粉 大部分直链糊精、少量麦芽糖与葡萄糖 支链淀粉 大部分分支糊精、少量麦芽糖与葡萄糖，底物分子越大，水解效率越高。 (二)β-淀粉酶 又叫淀粉-1，4-麦芽糖苷酶。 1）作用机制 外切酶,从淀粉分子的非还原性末端，依次切割α-1，4-糖苷键，生成β-型的麦芽糖；作用于支链淀粉时，遇到分支点即停止作用，剩下的大分子糊精称为β-极限糊精。 2）β-淀粉酶水解产物 支链淀粉 β-麦芽糖和β-极限糊精。 直链淀粉 β-麦芽糖。 (三)γ-淀粉酶 又称糖化酶、葡萄糖淀粉酶。 1）作用方式 它是一种外切酶。从淀粉分子的非还原性末端，依次切割α-1，4-葡萄糖苷键，产生β-葡萄糖。遇α-1，6和α-1，3-糖苷键时也可缓慢水解。 2) 产物 葡萄糖。 (四)异淀粉酶 又叫脱支酶、淀粉-1，6-葡萄糖苷酶。 1）作用方式 专一性水解支链淀粉或糖原的α-1，6-糖苷键，异淀粉酶对直链淀粉不作用。 2）产物 生成长短不一的直链淀粉(糊精)。 3）现象 碘反应蓝色加深 2.糖原 （一）糖原分解 糖原的降解需要三种酶，即糖原脱支酶，磷酸葡糖变位酶和糖原磷酸化酶。 （1）糖原磷酸化酶
该酶从糖原的非还原性末端以此切下葡萄糖残基，降解后的产物为1-磷酸葡萄糖。 （2）磷酸葡糖变位酶 糖原在糖原磷酸化酶的作用下降解产生1-磷酸葡糖。1-磷酸葡萄糖必须转化为6-磷酸葡糖后方可进入糖酵解进行分解。1-磷酸葡糖到6-磷酸葡糖的转化是由磷酸葡糖变位酶催化完成的。 （3）糖原脱支酶 该酶水解糖原的α-1，6-糖苷键，切下糖原分支。糖原脱支酶具有转移酶和葡糖甘酶两种活性。在糖原脱支酶分解有分支的糖原时，首先转移酶活性使其3个葡萄糖残基从分支处转移到附近的非还原性末端，在那里它们以α-1，4-葡萄糖苷键重新连接的单个葡萄糖残基，在葡萄糖苷酶的作用下被切下，以游离的葡萄糖形式释放。 补充： 1.糖原磷酸化只催化1，4-糖苷键的磷酸解，实际上磷酸化酶的作用只到 糖原的分支点前4个葡萄糖残基处即不能再继续进行催化，这时候就 需要糖原脱支酶。磷酸吡哆醛是磷酸化酶的必需辅助因子。 2.糖原的降解采用磷酸解而不是水解，具有重要的生物意义。 （1）磷酸解使降解下来的葡萄糖分子带上磷酸基团，葡萄糖-1-磷
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生化糖代谢练习题
糖代谢练习题 第一部分填空 1、TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由____异柠檬酸脱氢酶____和___α- 酮戊二酸脱氢酶_____催化。 2、在糖酵解中提供高能磷酸基团，使ADP磷酸化成ATP的高能化合物是___1、3二磷酸甘油酸________ 和________磷酸烯醇式丙酮酸________ 3、糖酵解途径中的两个底物水平磷酸化反应分别由_____磷酸甘油酸激酶 ________ 和______丙酮酸激酶_______ 催化。 4、三羧酸循环在细胞____线粒体_______进行；糖酵解在细胞___细胞质（或胞液）________进行。 5、一次三羧酸循环可有____4____次脱氢过程和_____1___次底物水平磷酸化过程。 6、每一轮三羧酸循环可以产生____1个_____分子GTP，____3个_____分子NADH和____1个_____分子FADH2。 7、丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自的氧化。 8、糖酵解在细胞内的中进行,该途径是将转变为,同时生成的一系列酶促反应。 9、许多非糖物质如______，______，以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称为___________ 10、线粒体内部的ATP是通过载体，以方式运出去的。 11、1分子葡萄糖经糖酵解代谢途径转化为_________分子乳酸净生成_________
分子ATP。
12、糖酵解在细胞_________中进行，该途径能将_________转变为丙酮酸。 13、三羧酸循环脱下的_________通过呼吸链氧化生成_________的同时还产生ATP。 14、糖酵解过程中有3 个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ___________ 和_____________。 15、由非糖物质生成葡萄糖或糖元的作用，称为__________作用。 16、糖是人和动物的主要物质，它通过而放出大量，以满足生命活动的需要。 17、lmol 葡萄糖氧化生成CO2和H2O时，净生成__________mol ATP。 18、三羧酸循环的第一步反应产物是___________。 19、蔗糖是由一分子和一分子组成，它们之间通过 糖苷键相连。 1、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶 2、1、3二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸 3、磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶 4、线粒体，细胞质（或胞液） 5、4，1 6、1个，3个，1个 7、3-磷酸甘油醛 8、细胞质，葡萄糖，丙酮酸，ATP和NADH 9、甘油，丙酮酸，糖原异生作用10、腺苷酸，交换11、2，2 12、浆，葡萄糖13、氢，水14、己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学总结
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学 糖代谢小结
糖代谢知识要点 (一)糖酵解途径: 糖酵解途径中,葡萄糖在一系列酶的催化下,经10 步反应降解为2 分子丙酮酸,同时产生2 分子NADH+H+与2 分子ATP。主要步骤为:(1)葡萄糖磷酸化形成二磷酸果糖;(2)二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛与磷酸二羟丙酮,二者可以互变;(3)磷酸甘油醛脱去2H 及磷酸变成丙酮酸, 脱去的2H 被NAD+所接受,形成NADH+H+。 (二)丙酮酸的去路: (1)有氧条件下,丙酮酸进入线粒体氧化脱羧转变为乙酰辅酶A,同时产生1 分子NADH+H+。乙酰辅酶 A 进入三羧酸循环,最后氧化为CO2 与H2O。 (2)在厌氧条件下,可生成乳酸与乙醇。同时NAD+得到再生,使酵解过程持续进行。 (三)三羧酸循环: 在线粒体基质中,丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A,再与草酰乙酸缩合成柠檬酸,进入三羧酸循环。柠檬酸经脱水加水转变成异柠檬酸,异柠檬酸经连续两次脱羧与脱羧生成琥珀酰CoA;琥珀酰CoA 发生底物水平磷酸化产生1 分子GTP 与琥珀酸;琥珀酸再脱氢,加水及再脱氢作用依次变成延胡索酸,苹果酸及循环开始的草酰乙酸。三羧酸循环每循环一次放出2 分子CO2,产生3 分子NADH+H+,与一分子FADH2。 (四)磷酸戊糖途径: 在胞质中,在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段与非氧化阶段被氧化分解为 CO2,同时产生NADPH + H+。其主要过程就是G-6-P 脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸,再脱氢,脱羧生成核酮糖-5-磷酸。6 分子核酮糖-5-磷酸经转酮反应与转醛反应生成5 分子6-磷酸葡萄糖。中间产 物甘油醛-3-磷酸,果糖-6-磷酸与糖酵解相衔接;核糖-5-磷酸就是合成核酸的原料,4-磷酸赤藓糖参 与芳香族氨基酸的合成;NADPH+H+提供各种合成代谢所需要的还原力。 (五)糖异生作用: 非糖物质如丙酮酸,草酰乙酸与乳酸等在一系列酶的作用下合成糖的过程,称为糖异生作用。糖异生作用不就是糖酵解的逆反应,因为要克服糖酵解的三个不可逆反应,且反应过程就是在线粒体与细 胞液中进行的。2 分子乳酸经糖异生转变为1 分子葡萄糖需消耗4 分子ATP 与2 分子GTP。 (六)糖原与淀粉的降解与生物合成 糖原磷酸化酶与脱枝酶就是糖元降解过程的主要酶类,糖原磷酸化酶作用于糖原的直链部分,从 糖原的非还原端分解末端葡萄糖残基,生成1- 磷酸葡萄糖与少一个葡萄糖分子的糖原,脱枝酶就是具有双重功能的酶,一种起转移葡萄糖残基作用的酶,称糖基转移酶。另一种就是水解葡萄糖α-1,6-糖苷键作用的酶,称糖原脱枝酶,又称α-1,6-糖苷酶。 淀粉则在α-淀粉酶、β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、α-1,6-糖苷酶的作用下淀粉切断成分子量较小的糊精、麦芽糖或葡萄糖。 在蔗糖与多糖合成代谢中糖核苷酸起重要作用,糖核苷酸就是单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合所形成的化合物。在植物体中主要以UDPG 为葡萄糖供体,由蔗糖磷酸合酶催化蔗糖的合成;淀粉的合成以ADPG 或UDPG 为葡萄糖供体,小分子寡糖引物为葡萄糖受体,淀粉合酶催化直链淀粉合成,Q 酶催化分枝淀粉合成。 糖代谢中有很多变构酶可以调节代谢的速度。酵解途径中的调控酶就是己糖激酶,6-磷酸果糖激酶与丙酮酸激酶,其中6-磷酸果糖激酶就是关键反应的限速酶;三羧酸反应的调控酶就是柠檬酸合酶,柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶,柠檬酸合酶就是关键的限速酶。糖异生作用的调控酶有丙酮酸羧激酶,二磷酸果糖磷酸酯酶,6-磷酸葡萄糖酶。 磷酸戊糖途径的调控酶就是6-磷酸葡萄糖脱氢酶;它们受可逆共价修饰、变构调控及能荷的调控。二、习题
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学习题及答案糖代谢
糖代谢 （一）名词解释： 1．糖异生 (glycogenolysis) 2．Q酶 (Q-enzyme) 3．乳酸循环 (lactate cycle) 4．发酵 (fermentation) 5 6 7 8 9 10 11 1． 2． 3． 4． 5． 6． （三）填空题 1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_________键，所以不能够使支链淀粉完全水解。2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______________分子ATP 3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是__________、 ____________ 和_____________。 4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。
5．调节三羧酸循环最主要的酶是____________、__________ _、______________。 6．2分子乳酸异升为葡萄糖要消耗_________ATP。 7．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH来自于________的氧化。 8．延胡索酸在________________酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的_________酶类。 9 磷酸戊糖途径可分为______阶段，分别称为_________和_______，其中两种脱氢酶是 _______和_________，它们的辅酶是_______。 11 12 13酶 14 15 16 17和 18 19．参与α-酮戊二酸氧化脱羧反应的辅酶为___________，_______________，_______________，_______________和_______________。 20．在磷酸戊糖途径中催化由酮糖向醛糖转移二碳单位的酶为_____________，其辅酶为______________；催化由酮糖向醛糖转移三碳单位的酶为___________。 21．α–酮戊二酸脱氢酶系包括3种酶，它们是__________，____________，_____________。22．催化丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸的酶是__________，它需要______________和