医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能
第一节蛋白质分子组成
一、组成元素：
N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25
二、氨基酸
1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。
2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。
三、理化性质
1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1
PH〈PI PH=PI PH〉PI
阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）
2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）
五、蛋白质分子结构
1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）
2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成
3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：
（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽
①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）
（2）多肽类激素及神经肽
①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
超二级结构：即模体（motif ），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质 （2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr （非蛋白部分为结合蛋白的辅基） 2.形状和空间构象：
（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护 （2）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构是空间构象的基础
1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础。不同种属来源pr 相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能→同源蛋白质。
3.一级结构改变与分子病
分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。镰刀形贫血：谷氨酸 → 缬氨酸 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构
2.蛋白质在不改变一级结构的前提下，通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性 三、蛋白质空间的结构改变与疾病
1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病
2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。 （1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。
（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c 异构体，可胁迫PrPc 转化为PrP Sc ，实现自我复制，并产生病理效应。
1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。
3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：
（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。Eg ：硫酸铵 硫酸钠 氯化钠。原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。（2）加入有机溶剂 Eg ：丙酮 正丁醇 乙醇 甲醇。原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。
四 补充
一、氨基酸分类
1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮
2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色
3.含硫：甲硫氨酸 ④含疏基：半胱氨酸
4.亚氨基酸：脯氨酸 ⑥含羟基：丝 苏
嘌呤 腺嘌呤（A ）
鸟嘌呤（G ）
嘧啶
尿嘧啶（U ） 胸腺嘧啶（T ） 胞嘧啶（C ）
5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸 二、肽
1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端），羧基（羧基末端，C 端）。
2.多肽命名：N 端→C 端
3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H ）和相邻两个a 碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit ）。
4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽
第三章 核酸的结构和功能
核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。根据组成不同，可分为核糖核酸（RNA ）和脱氧核糖核酸（DNA ）。
第一节 核酸的化学组成及一级结构
核酸分子的元素组成为C ，H ，O ，N 和P ，基本单位为核苷酸。（也称单核苷酸） 一、核苷酸
核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖（脱氧戊糖）和磷酸。 1.碱基
（1）存在于DNA 分子中：A ，T ，C ，G ；存在于RNA 中：A ，U ，C ，G 。 （2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。
2.戊糖（1）核糖构成RNA ，脱氧核糖构成DNA ；（2）RNA 分子较DNA 分子更易发生水解，因此不如DNA 稳定。
3.核苷（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）。（2）核 苷：AR ，GR ，UR ，CR （3）脱氧核苷：Dar ，dGR, dTR, dCR.
4.单核苷酸
（1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）
①核苷酸：AMP ，GMP ，UMP ，CMP ②脱氧核苷酸。dAMP ,dGMP ,dTMP ,dCMP .。③重要的核苷酸衍生物
④多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷），NDPC （二磷酸核苷⑤环化核苷酸：cAMP （3’,5’-环腺甘酸）cGMP （3’,5’-环鸟苷酸）
二、核酸的一级结构
单核苷
磷酸
戊糖（脱氧戊
碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）
核酸
核酸
DN
RN
mRNA
tRNA rRNA
核心颗粒
连接区
DNA （约146bp ） 组蛋白八聚休
连接区DNA （约60bp ）
H 1
核小体
1.定义：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。
2.核苷酸之间以3′，5′磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。 书写方法：左端标出5’末端，右侧为3’末端例如：5’ACTGCT3’ 第二节 DNA 的空间结构和功能
一、DNA 的二级结构——双螺旋结构模型
DNA 双螺旋结构的特点1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以一脱氧核苷酸-磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm ，形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T ，C=G ），相邻碱基平面距离0.34nm ，螺旋一圈螺距3.4nm ，一圈10对碱基。2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.DNA 双螺旋结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构，但当改变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。
二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装
1.DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构：DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相反
2.原核生物DNA 是环状超螺旋结构
3.真核生物DNA 在核内的组装 真核生物染色体由DNA 和蛋白质构成，其基本单位是核小体，
（1）核心颗粒：由长146bp 的双螺旋DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成。（2）连接区：由连接区DNA 和组蛋白H 1组成。（3）连接区DNA ：连接相邻两个核心颗粒。（4）组蛋白①组蛋白种类：H1，H 2A ，H 2B ，H 3，H 4②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2分子H 2A ，H 2B ，H 3，H 4组成八聚体（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结。（6）染色体是由DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构 三、DNA 的功能
1.DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活的信息基础。
2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。
3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。
4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体DNA 和叶绿体DNA ，属于核外遗传物质。 第三节 RNA 的功能和结构 RNA
一、信使RNA 的结构与功能
mRNA 的结构特点
1.大多数真核mRNA 的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C 2’也是甲基化，形成帽子结构。
2.大多数真核mRNA 的3’末端有一个多聚腺苷酸（polyA ）结构，称为多聚A 尾
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 盐析沉淀蛋白质的原理是( ) 选择一项： A. 降低蛋白质溶液的介电常数 B. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 C. 调节蛋白质溶液的等电点 D. 中和电荷，破坏水化膜 E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 题目2 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) 选择一项： A. 分子中氢键 B. 分子中二硫键的数量 C. 分子中次级键 D. 分子内部疏水键 E. 氨基酸组成和顺序 题目3 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 患有口腔炎应服用( ) 选择一项： A. 维生素PP B. 维生素C C. 维生素B2 D. 维生素D E. 维生素B1 题目4 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 分子病主要是哪种结构异常（）选择一项： A. 空间结构 B. 二级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 E. 三级结构 题目5 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质分子中主要的化学键是( ) 选择一项： A. 盐键 B. 肽键 C. 酯键 D. 二硫键 E. 氢键 题目6 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的等电点是指( ) 选择一项： A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值 C. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值 D. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值 题目7 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 苯丙酮酸尿症是缺乏( ) 选择一项： A. 6-磷酸葡萄糖酶 B. 酪氨酸羟化酶 C. 苯丙氨酸羟化酶 D. 酪氨酸酶 E. 谷胱甘肽过氧化物酶 题目8 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 电大 01任务_0005 试卷总分：100 测试时间：0 单项选择题多项选择题填空选择题 一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 酶化学修饰调节的主要方式是( ) A. 甲基化与去甲基化 B. 乙酰化与去乙酰化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 聚合与解聚 E. 酶蛋白与cAMP结合和解离 2. 下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是（） A. dGMP B. dAMP C. dCMP D. dTMP E. dUMP 3. 下列关于ATP中，描述错误的是( ) A. 含五碳糖 B. 含嘧啶碱 C. 含有三分子磷酸 D. 含有二个高能键 E. 是体内能量的直接供应者 4. 氰化物是剧毒物，使人中毒致死的原因是( ) A. 与肌红蛋白中二价铁结合，使之不能储氧 B. 与Cytb中三价铁结合使之不能传递电子 C. 与Cytc中三价铁结合使之不能传递电子 D. 与Cytaa3中三价铁结合使之不能激活氧 5. 下列描述DNA分子中的碱基组成的是( ) A. A＋C＝G＋T B. T＝G C. A＝C D. C＋G＝A＋T E. A＝G 6. 以下辅酶或辅基含维生素PP的是（）。 A. FAD和FMN B. NAD+和FAD C. TPP 和 CoA D. NAD+和NADP+ E. FH4和TPP 7. 一氧化碳是呼吸链的阻断剂，被抑制的递氢体或递电子体是( )。 A. 黄素酶 B. 辅酶Q C. 细胞色素c D. 细胞色素aa3 E. 细胞色素b 8. 酶原所以没有活性是因为( ) A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 活性中心未形成或未暴露 C. 酶原是一般蛋白质 D. 缺乏辅酶或辅基 E. 是已经变性的蛋白质 9. 下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) A. 生物学活性丧失 B. 易回复天然状态 C. 易溶于水 D. 结构紧密 E. 形成超螺旋结构 10. 关于酶的叙述正确的一项是( ) A. 所有的酶都含有辅酶或辅基 B. 都只能在体内起催化作用 C. 所有酶的本质都是蛋白质 D. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行 E. 都具有立体异构专一性 11. 有关cAMP的叙述正确的是( ) A. cAMP是环化的二核苷酸 B. cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C. cAMP是激素作用的第二信使 D. cAMP是2'，5'环化腺苷酸 E. cAMP是体内的一种供能物质 12. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素有( ) A. 分子中的3'，5'-磷酸二酯键 B. 碱基对之间的氢键 C. 肽键 D. 盐键 生物化学试题答案（2） 一、名词解释（20） 1、乙醛酸循环（2分） 是某些植物，细菌和酵母屮柠檬酸循环的修改形式,通过该循环町以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了 柠檬酸循环中生成两个C02的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2 分） 也称为底物循环。一对爾催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg匍萄糖+ATP=ffi萄糖6-磷酸+ADP与匍萄糖6-磷酸+H20二匍萄糖+P i反应纽成的循环反应，英挣反应实际上是A TP + H20二ADP + Pi。 3、糖异生作用（2分） 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由內酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的匕步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解屮不曾出现的酚促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、生糖生酮氨基酸：既町以转变成糖或酯的氨基酸。 5、启动子：DNA分子中RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。 6、错配修复（mismatch repair）（2 分） 在含有错配碱基的DNA分子屮，使正常核昔酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酌和DNA连接阳的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分） 既存在于故初的转录产物屮，也存在于成熟的RNA分子中的核昔酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分） 处于密码子3 '端的碱基与之互补的反密码子5 "端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以与密码子上3 '端的U, C和A配对。 山于存在摆动现象，所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点：（2分） 任何一种氨基酸缺乏，或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酚的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核昔酸,电泳时出现2个特殊的斑点,称之为魔点。为ppGpp, pppGpp. 10、Q循环：（2分） 在电子传递链屮，2个氢酿（Q112）分别将一个电子传递给2个细胞色素C,经过细胞色索Bl, Bh等参与的循环反应，生成一个氢服和服的循环。 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结 （生物科技行业）医学生物化学综合练习(一) 医学生物化学综合练习（一）一、名词解释 1．蛋白质的变性： 2．蛋白质的二级结构： 3．蛋白质的三级结构： 4．蛋白质的四级结构： 5．变构效应（或变构调节）：6．等电点： 7．蛋白质的变性： 8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值： 13．核酸的分子杂交： 14．同工酶： 15．限速酶： 16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心： 18．糖酵解： 19．糖的有氧氧化： 20．糖异生作用： 21．必需脂肪酸： 22．血脂： 23．载脂蛋白： 24．脂肪动员： 25．生物氧化： 26．呼吸链： 27．腐败作用： 28．一碳单位： 29．酶的化学修饰： 二、填空题 1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP和dATP_____。 3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。 4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。 6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。 7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。 8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______pI。 11．写出中文名称：ATP，cAMP_____，CTP。 12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶，白化病患者缺乏_____酶。 《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题） 当年吐血亲自整理……生化勉强上了90…… 名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中…… 考前攒RP！营养+临五看过来了喂~ 名词解释 1、肽键、肽 2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构 3、超二级结构（模序）、结构域 4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用 5、核酸的构件分子 6、核小体 7、基因、基因组 8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾 9、增色效应 10、核酸的变性、复性、杂交 11、辅酶、辅基、酶的活性中心 12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶 13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶 14、脂溶性维生素、水溶性维生素 15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生 16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路 17、营养必须脂肪酸 18、脂肪动员 19、脂解激素、抗脂解激素 20、脂肪酸的β氧化 21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒 22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺 23、血脂、载脂蛋白 24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 25、生物氧化 26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链） 27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化 28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统 29、加单氧酶 30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书） 31、氨基酸代谢库 32、鸟氨酸循环 33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 34、一碳单位、甲硫氨酸循环 35、谷胱甘肽（GSH） 36、核苷酸的从头合成、补救合成 37、关键酶、限速酶 38、分子生物学中心法则 39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物 40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体 41、端粒、端粒酶 42、切除修复 43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶 44、转录、不对称转录 45、?-因子 46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止 47、核酶 48、逆转录、逆转录酶 2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导 2013年6月修订 第一部分课程考核说明 1．考核目的 《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。 通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 2．考核方式 本课程期末考试为开卷、笔试。考试时间为90分钟。 3．适用范围、教材 本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。 考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。 4．命题依据 该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。 5．考试要求 要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 6．考题类型及比重 考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。 一、填空题 1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。 根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。 第一章生物大分子 一．名词解释 1.蛋白质的等电点 2.氨基酸残基 3.谷胱甘肽(GSH) 4.denaturation 5. Protein、 Amino acid、 Peptide 6.Primary structure of protein 7.Secondary structure of protein 8. Peptide unit 9. β-pleated sheet、α-helix 10.Motif、domain 11.tertiary structure of protein 12.quaternary structure of protein 13.renaturation 14.协同效应 15.allosteric effect 16.chaperon 17.subunit 第二章核酸的结构与功能 一．名词解释 Deoxyribonucleic acid Double helix Supercoil Genome Annealing 增色效应 解链温度(Tm值) 核糖体 核酶 核酸分子杂交 DNA变性 第三章酶一．名词解释 holoenzyme coenzyme enzyme essential group isoenzyme Active center Induced-fit hypothesis 酶的抑制剂 变构酶 米氏常数 共价修饰 第四章 Glycoform N-linked glycan 糖链载体 胶原纤维 Collagen 第五章 Glycolysis Aerobic oxidation 巴斯德效应 糖原累积症 Gluconeogenesis Cori cycle Pentose phosphate pathway 血糖 糖原引物 TCA / TCA/柠檬酸循环/Krebs循环丙酮酸脱氢酶复合体 结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质： 二、蛋白质的空间结构 α螺旋 螺旋 主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角： 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋： 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18， 多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲： 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性： 四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能： 核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子 二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P） 三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢 （U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能： 互补双链A 右手螺旋（B型）内 外 螺 是 04任务_0001 试卷总分：100 测试时间：0 单项选择题 一、单项选择题（共50 道试题，共100 分。）. 劳动或运动时ATP因消耗而大量减少，此时( ) A. ADP相应增加,ATP/ADP下降，呼吸随之加快 B. ADP相应减少,以维持ATP/ADP恢复正常 C. ADP大量减少,ATP/ADP增高，呼吸随之加快 D. ADP大量磷酸化以维持ATP/ADP不变 . 肝脏不能合成的蛋白质是（） A. 清蛋白（白蛋白） B. 凝血酶原 C. 纤维蛋白原 D. γ-球蛋白 . 影响钙吸收的最主要因素是( ) A. 年龄 B. 肠道pH C. 活性维生素D D. 食物中钙含量 . 血液非蛋白含氮化合物含量最多的是( ) A. 肌酸 B. 肌酐 C. 尿酸 D. 尿素 . 人体活动主要的直接供能物质是( ) A. 葡萄糖 B. 脂肪酸 C. ATP D. 磷酸肌酸 . .短期饥饿时，血糖浓度的维持主要靠( ) A. 肝糖原分解 B. 肌糖原分解 C. 肝糖原合成 D. 糖异生作用 . 饥饿时在肝内可增强的代谢途径是( ) A. 磷酸戊糖途径 B. 糖异生 C. 脂肪合成 D. 糖酵解途径 . 不含血红素的蛋白质是( ) A. 过氧化氢酶 B. 过氧化物酶 C. 细胞色素 D. 铁硫蛋白 . 体内含量最多的无机盐是( ) A. 磷 B. 钾 C. 钙 D. 钠 0. 下列是类固醇衍生物的是( ) A. 维生素D B. 维生素PP C. 维生素B12 D. 生物素 1. 血钙中直接发挥生理作用的物质为( ) A. 草酸钙 B. 血浆蛋白结合钙 C. 磷酸氢钙 D. 钙离子 2. 严重肝疾患的男性患者出现男性乳房发育、蜘蛛痣，主要是由于( ) A. 雌性激素分泌过多 B. 雌性激素分泌过少 C. 雌性激素灭活不好 D. 雄性激素分泌过多 3. 生物化学重点 蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%= pr的含量，如氮5克pr为31.5克。L－α－氨基酸其（脯 氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基酸：天门冬氨酸，谷氨酸; 碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，破坏蛋白质分子的副键，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压涉及的化学键二硫键非共价键 ！蛋白质维持一级结构稳定的化学键：肽键，二硫键 二级结构的主要形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲 三级结构结构稳定因素：氢键、疏水键、范德华力、盐键，二硫键 !DNA的二级结构①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆积力；⑤螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。 !蛋白质的合成时与密码子AUG结合物质是甲硫氨酸反密码子CAU !核酸中核苷酸连接的化学键为3’,5’-磷酸二酯键，核苷中碱基与戊糖的连接键为N-C糖苷键 ! tRNA三叶草结构中的四个环：双氢尿嘧啶环，反密码子环，额外环，TψC环 ！维生素A的分类：维生素A的化学结构是含有脂环的不饱和一元醇A1视黄醇在海鱼肝脏A23-脱氢视黄醇淡水鱼，A2比A1在环上多一个双键，但其活性只有A1的一半， ！.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。 ！黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物在小肠中被黄素激酶催化。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶 的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。 FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团 转移酶系统中的辅酶。 ！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有 高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合 物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现 象称为酶作用的特异性。⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。 ⑵相对特异性脂肪酶。⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。 3．酶的催化活性是可以调节的：4酶的不稳定性 ！结合酶的组成及功能：全酶由酶蛋白和铺因子，铺因 子由铺酶和金属离子组成，金属离子的作用：1. 稳定构 象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2. 构成酶 的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成 酶的活性中心；3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与 酶蛋白整合起来。4传递电子。酶蛋白具有专一性辅酶 和辅基的作用：化学反应中传递电子质子或一些基团 ！酶的活性中心：与酶的活性直接相关的基团为酶的必 需基团（结合基团和催化集团），必需基团集中存在形 成具有一定空间结构的区域，特异地与底物结合，直接 催化底物向产物转变，该区称为·· ! 酶促反应快的因素：底物浓度和酶的浓度（矩形双曲 线）PH 温度（钟形曲线）抑制剂，激活剂。 ！米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为 最大反应速度，Km为米氏常数。 ⑶Km和Vmax的意义：①当ν=Vmax/2时，Km=[S]Km 等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当 Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。 ③反映激活剂与激动剂的存在④Km是酶的特征性常 数。⑤Km可用来判断酶的最适底物：Km值最小者， 为该酶的最适底物。⑥Km可用来确定酶活性测定时所 需的底物浓度：⑦Vmax可用于酶的转换数的计算 ！不可逆性抑制剂：以共价键与酶的必需基团进行不可 逆结合而使酶丧失活性。1共价键2有机磷化物对胆碱 酯酶3金属离子对硫基物的抑制作用。 ！可逆性抑制剂：1以非共价键结合而使酶的活性降低 或丧失2用透析超滤等物理方法将抑制剂除去后，酶的 活性可以恢复，以此种抑制作用称为·· ！竞争性抑制作用的特点：1抑制剂与底物结构相似2 竞争性占据酶的活性中心3抑制作用的强弱取决于抑制 剂与底物的相对作用 ！磺胺药抑菌机理1属于可逆抑制2增加底物浓度抑制 作用减弱3磺胺药与酶的活性中心基团结合抑制二氢叶 酸合成酶 ！糖的无氧酵解：指葡萄糖或糖原在无氧条件下分解 生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液 中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵 解可净生成两分子A TP。 糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段： 1. 活化（己 糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6- 双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果 糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分 子A TP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖 激酶-1是关键酶。2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子 F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应： F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟 丙酮→3-磷酸甘油醛。 3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷 酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮 酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→ 3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙 酮酸。此阶段有 O O H H H H 2 O 3 POCH 2 CH 2 OH OH H OH O OH OH H H H OH H CH 2 O H HO PO 3 H 2 磷酸己糖异构酶 (G-6-P) 6磷酸葡萄糖(F-6-P) 6磷酸糖 果 两次 底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子 A TP。丙酮酸激酶为关键酶。4．还原（乳酸的生成）： 利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使 NADH重新氧化为NAD+。即丙酮酸→乳酸。 ！糖无氧酵解的调节：关键酶，即己糖激酶（葡萄糖 激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖 激酶的变构抑制剂是G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节 肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰CoA的反 馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1是调节糖酵解代谢途径流量 的主要因素，受A TP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、 1,6-双磷酸果糖和2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激 酶受1,6-双磷酸果糖的变构激活，受A TP的变构抑制， 肝中还受到丙氨酸的变构抑制。 ！糖无氧酵解的生理意义： 1. 在无氧和缺氧条件下， 作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时 的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严重贫血、 大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。 2. 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径： 如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只 能通过无氧酵解供能。 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化 分解生成C2O和H2O，并释放出大量能量的过程称为 糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途 径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行， 一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子A TP。糖 的有氧氧化代谢途径可分为三个阶段：1．葡萄糖经酵 解途径生成丙酮酸：阶段在细胞胞液中进行，与糖的 无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。2．丙酮酸 磷酸葡 萄糖变位酶 O OH O H H H OH H CH 2 O H HO H PO 3 H 2 O OH OH H H H OH H CH 2 O H HO PO 3 H 2 (G-1-P) 磷酸葡萄糖 1(G-6-P) 6磷酸葡萄糖国开《医学生物化学》形考任务所有答案
最新电大-医学生物化学
临床医学生物化学期末复习题.doc
生物化学糖代谢知识点总结
生化总结
【高考生物】医学生物化学综合练习(一)
医学生物化学名词解释大全(附加重点问答题)
《医学生物化学》期末复习指导
生化名词解释(全)
生化 主要知识点 复习总结
医学生物化学任务
医学生专业生物化学课本知识点总结