生物化学重点及概念
1、糖类中Glc 大多是D 型，构成蛋白质的氨基酸都是L 型。D 型存在，但不参与蛋白质合成。
2、甲携来一本亮色书精组。
酶类重点：
3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶
4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。
6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。
7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH 、离子强度 等因素有关
9、Michaels —Menten 曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线
10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES 浓度不发生变化；符合质量作用定律。
11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor ），其作用称为酶的抑制作用。
12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI 复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变
13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI 不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低
14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变
15
16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU ）: 1μmoL 变化量 / 分钟
17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg 蛋白质。量度酶纯度
18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH ）
，容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存
助因子的多为维生素或其衍生物
19、国际系统命名基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。
20、国际系统分类法及编号（EC 编号）氧、转、水、裂、异、合
21、国际分类的盲区：忽略了酶的物种差异和组织差异
22、pH 的影响：过酸过碱导致酶蛋白变性、影响底物分子解离状态、影响酶分子解离状态、影响酶的活性中心构象 23、米氏方程: 米氏常数: 24、. 解读Km
(1) Km 即是米氏常数,是酶反应初速度为Vmax 一半时底物的浓
度。
当v =Vmax/2时，Km=[S]（ Km 的单位为浓度单位）
(2) 在一定条件下，可以使用它来表示酶与底物的亲和力。
一个酶的Km 越大，意味着该酶与底物的亲和力越低；反之，Km 越小，
该酶与底物的亲和力越高。
(3) 是酶在一定条件下的特征物理常数，不同的酶有不同的
Km 值，通过测定Km 的数值，可鉴别酶。
(4) Km 可以帮助判断体内一个可逆反应进行的方向。
如果酶对底物的Km 值小于对产物的Km 值，则反应有利于正反应。否则
，有利于逆反应。
25、基本原则：将米氏方程变化成相当于y=ax+b 的直线方程。双倒数作图法（Lineweaver-Burk 法）米氏方程的双倒数形式：
激素重点：
1、动物而言，分泌激素的细胞被称为内分泌细胞，受激素作用的细胞被称为靶细胞。
2、激素的高度特异性由受体决定。
4、受体的性质：高度专一性，与配体结合的可逆性、高亲和性、饱和性、可产生强大的生物学效应。
5、调解受体数目的因素：激素浓度的提高和激素长时间与靶细胞接触都可引起受体数目的下调。
6、细胞膜受体的跨膜区一般富含疏水氨基酸，常形成a 螺旋。膜受体可分为：（1）G 蛋白偶联受体（GPCR 或7TM ）（2）离子通道受体（水溶性通道）（3）酶受体（受体和配体结合后，酶活性被激活）（4）无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸蛋白质激酶相联系的受体（5）其他受体
7、激素的细胞内受体至少含有两个活性部位：一个与激素结合，一个与DNA 上特殊的激素反应元件（HRE ）碱基序列结合。
8、G 蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G 蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G 蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息. 所有的G 蛋白与GDP 结合的构象不同于与GTP 结合的构象。与GTP 结合的G 蛋白才有活性。
9、三聚体G 蛋白中α能与激素受体、腺苷酸环化酶、GTP 、氟化物等结合
10、小分子G 蛋白中：Ras （参与生长因子信号传递），Ran （帮助蛋白进出细胞核），Rho （调节肌动蛋白细胞骨架）Rab ，ARF ，起始因子、延伸因子、终止因子
11、一旦α亚基结合GTP ，它与β和γ亚基立即解离，其活性被激活，通常由α亚基去激活效应器。
12、G 蛋白偶联受体的信号转导：受体 → G 蛋白 → 效应器 → 第二信使 → 蛋白激 [][]S K S V v m +=[]??? ??-=1 v V S K m
酶→靶酶或靶蛋白→终止
13、AC系统的信号终止：HR*→H + R cAMP 被磷酸二酯酶水解 G蛋白的GTP酶
磷蛋白磷酸酶
14、PLC系统：G 蛋白-Gplc-β或Gq；效应器- PLC –β；第二信使-DG, IP3 ,Ca2+；PKC 和钙调蛋白
15、钙调蛋白的结构与功能：CaM是一种对热稳定的酸性蛋白，由148个氨基酸残基组成，它存在于所有的真核细胞，在进化上具有高度的保守性，在三维结构上像一个哑铃，一段7圈长的α-螺旋将两个球叶相连，每一个球叶具有两个α-螺旋-环-α-螺旋这种结构模体，每一个α-螺旋-环-α-螺旋能结合一个钙离子。
功能：
(1) 作为糖原磷酸化酶的δ亚基
(2)直接激活其他蛋白
(3)通过依赖CaM蛋白质激酶间接激活其他蛋白
16、PKC系统的信号终止：
I. HR*→H + R
II. G 蛋白的 GTP酶
III. 第二信使的降解Li+ －IP3→IP2→IP→I→PI→PIP2
IV. 磷蛋白磷酸酶
17、嗅觉信号传导系统 Golf 蛋白
气味→嗅觉受体→ Golf 蛋白→ AC → cAMP →打开离子通道（Na+,Ca2+内流）→膜去极化→神经传导
18、RTK 系统
一般性质：
（1）通过该系统发挥作用的激素主要是一些生长因子
（2）受体具有潜在的酪氨酸蛋白激酶的活性
（3）受体具有高度保守的结构
（4）一般会激活特定基因的表达，是将胞外信息转导到核内的最重
要途径。
（5）酪氨酸残基的脱磷酸化由专门的蛋白质酪氨酸磷酸酶催化完成
。磷酸酶的作用是逆转由激酶引发的反应，其中某些磷酸酶也
作为受体(如CD45抗原)定位在细胞膜上。
（6）该系统与细胞的癌变有密切联系
蛋白质重点：
1、所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。
2、Sanger 反应
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
DNP-氨基酸，黄色，层析法鉴定，被Sanger用来测定多肽的
NH2末端氨基酸
3、双缩脲：至少两个肽键。
4、酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只有2个角度可以旋转。
5、Mb；一条肽链，非共价结合一分子血红素辅基。血红素由原卟啉和Fe2+组成。Fe2+可以形成6个配位键
6、Hb: 成人： HbA：α2β2 98% ，
HbA2：α2δ2 2%
胎儿： HbF α2γ 2
早期胚胎：α2ε 2
四条肽链正协同效应
接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基
血红蛋白上有CO2和2,3-BPG （2,3-二磷酸甘油酸）结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 。
增加CO2的浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。产生波尔效应的原因是H+和CO2能够与Hb特定位点结合而促进Hb从R态转变为T态。
BPG是血红蛋白的负效应物。
BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通过与它的两个β亚基形成盐键
稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧
亲和力。BPG进一步提高了血红蛋白的输氧效率。在组
织中，PO2低，BPG降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白
的卸氧量。（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG升高。
（2）血库储血时加入肌苷可防止BPG下降。
核酸重点：
1、影响DNA的Tm值的因素
DNA均一性均一性高，变性的温度范围越窄，据此可分析DNA的均一性。
G-C含量
介质中离子强度高，Tm高
结构：
T3，T4，肾上腺素，去甲肾上腺素
葡萄糖，半乳糖，甘露糖，核糖，阿拉伯糖，木糖，果糖。NAG(N-乙酰葡萄胺)
B-D-吡喃葡萄糖。蔗糖（葡萄糖-a-1,4-果糖）
甘油磷脂的结构通式磷脂酰胆碱磷脂酰乙醇胺磷脂酰肌醇
神经鞘氨醇神经酰胺鞘磷脂的结构通式
天然固醇的通式20个氨基酸
嘌呤嘧啶AMP ADP A TP GMP GDP GTP TMP TDP TTP UMP UDP UTP CMP CDP CTP GMP GDP GTP (c d)
蛋白质：1、肽就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
2、构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基
3、多肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序，包括二硫键的位置和数目称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
4、蛋白质的二级结构（secondary structure）指多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
5、结构模体: 又称功能模体 ,表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，
6、蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
7、当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。
8、蛋白质受到某些理化因素的作用，其高级结构受到破坏、生物活性随之丧失的现象称为变性。变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏
9、蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性
10、核苷是由戊糖和碱基通过β-N糖苷键形成的糖苷。核苷酸是核苷的戊糖羟基的磷酸酯。酶：11、常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，用酶的活力表示
12、酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟
13、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg蛋白质。
14、酶的转换数：一个酶分子在底物饱和时每单位时间（如每秒钟）所能转换的底物分子数。酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。单位：浓度/单位时间
15、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor），其作用称为酶的抑制作用。
16、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。Km升高vmax不变
17、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km不变vmax降低
18、反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km降低vmax降低斜率不变
19辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
20、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
21、专一性是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。
糖类：22、糖是指多羟基醛或多羟基酮以及它们的缩合物和某些衍生物。
单糖：多羟醛或多羟酮，不能被水解成更小分子的糖。
多糖：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
变旋现象：一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。
23、在各种旋光异构体之中，互为镜像的一对异构体称为对映异构体；
一个或一个以上的手性C原子构型相反，但并不呈镜像关系的一对异构体称为非对映异构体；
只有一个手性C原子的构型不同的一对异构体称为差向异构体，如D-葡萄糖与D-甘露糖，D-葡萄糖与D-半乳糖就互为差向异构体。
脂类：24、脂类的概念：不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂的化合物,一般由醇和脂肪酸组成。简单脂：脂肪酸与醇类形成的酯。
25、异戊二烯类脂不含脂肪酸
26、脂肪酸由一条长链的烃基（尾）和一个末端羧基（头）组成。烃基不含双键（或三键）的为饱和脂肪酸，含一个或多个双键（或三键）的为不饱和脂肪酸。
27、蜡：高级脂酸与高级一元醇生成的脂，一般为固体，不溶于水
维生素：27重要的水溶性维生素及相应辅酶
1 维生素C
2 维生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）
3 维生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）
4 维生素B2：黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
5 泛酸：辅酶 A（CoA）
6 叶酸：四氢叶酸（FH4）
7 生物素
8 硫辛酸
９维生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺
10 维生素B12
28、主要脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能
维生素辅酶功能
1. 维生素A 1１－顺视黄醛视循环
2. 维生素D １，２－二羟胆钙甾醇调节钙、磷代谢
3. 维生素E 保护膜脂质，抗氧化剂
4. 维生素K 促进血液凝固
激素：29、激素的定义：激素是由特定的组织产生并分泌到血流之中，通过血液的运输到达特定器官或组织，而引发这些器官或组织产生特定的生理生化反应的一类化学物质。
30、受体的定义：存在于细胞中的一种特殊成份。能够识别并结合来源于细胞外被称为配体的信号分子。受体主要是蛋白质，特别是糖蛋白，也有糖脂。
31、G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）G蛋白是一个界面蛋白，处于细胞膜的内侧， G蛋白与激素受体偶连，它作为一种中间接受体,在受体和效应器之间传递信息.
核酸：32、核酸一级结构的概念：DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。不同的DNA分子具有不同的核苷酸排列顺序，因此携带有不同的遗传信息。一级结构的表示方式：
33、DNA的二级结构主要是各种形式的螺旋，特别是B-型双螺旋，此外还有A-型双螺旋、Z-型双螺旋、三链螺旋和四链螺旋等
34、B型双螺旋结构：1）DNA由两条呈反平行的多聚核苷酸链组成，两条链相互缠绕形成右手双螺旋；
2）组成右手双螺旋的两条链是互补的，它们通过特殊的碱基对结合在一起，碱基配对规则是一条链上的A总是与另一条链的T，G总是和C以氢键配对。其中
AT碱基对有二个氢键， GC碱基对有3个氢键；
3）碱基对位于双螺旋的内部，并垂直于暴露在外的脱氧核糖磷酸骨架, 糖环平面与双螺旋纵轴平行. 碱基对之间通过疏水键和范德华力相互垛叠在一起，对双螺旋的稳定起一定的作用；
4）双螺旋的表面含有明显的大沟和小沟，其宽度分别为2.2nm和 1.2nm；
5）双螺旋的其它常数包括相邻碱基对距离为0.34nm，并相差约36°。螺旋的直经为2nm，每一转完整的螺旋含有10个碱基对，其高度为3.4nm。
35、构成RNA的三级结构的主要元件有假节结构、“吻式”发夹结构和发夹环突触结构（等三种形式。tRNA则可形成倒L型三级结构
36、tRNA的结构
★ 70-90bp，分子量在25kd左右，沉降系数4S左右★有较多稀有碱基★ 3’末端为…CCA-OH★ 5’末端大多为pG…或pC…★二级结构是三叶草形★倒L形的三级结构
二级结构特征：单链、三叶草叶形、四臂四环
三级结构特征：在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L型
37、mRNA的结构（DNA的转录产物，蛋白质的翻译模板）
原核生物多为多顺反子；真核生物多为单顺反子，5′-端具有帽子，3′-端具有多聚腺苷酸尾巴。；出现在mRNA分子上最多的二级结构部件也是茎环结构。mRNA分子的二级结构，特别是两端的二级结构对于翻译有影响，而某些mRNA借助于末端特殊的二级结构对基因的表达进行调控。
mRNA的结构特点：
38、核酸的变性是指核酸受到加热、极端的pH或离子强度的降低等因素或特殊的化学试剂的作用，其双螺旋区的氢键断裂，变成单链的过程，其中并不涉及共价键断裂。
39、变性因素：热变性；酸碱变性（pH小于4或大于11）；变性剂（尿素、盐酸胍、甲醛）
40、变性后的理化性质： 260nm吸收值升高。粘度降低，浮力密度升高。二级结构改变，部分失活。
41、DNA的变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260 达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。 DNA的Tm一般在82—95℃之间
42、核酸的复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
42、★热变性DNA在缓慢冷却时可以复性，快速冷却不能复性。★ DNA片段越大，复性越慢；★ DNA浓度越大，复性越快。★复性速度可用Cot衡量。
43、核酸分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交（hybridization）制备特定的探针（probe）通过杂交技术可进行基因的检测和定位研究。
44、原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶
生物化学基本概念
生物化学基本概念
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期: ?
生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生化知识总结
蛋白质 1.蛋白质的元素组成：碳氢氧氮硫，有些含磷和其他金属元素如铁锰钴镍铜锌 2.蛋白质含量：细胞干重的百分之五十以上 3.凯氏定氮法的基础：蛋白质中氮含量接近16%。凯氏定氮法公式：蛋白质含量=含氮量×100/16 4.蛋白质分子量：几千到几十万 氨基酸 1.氨基酸碳原子编号：方法①:羧基碳原子编号为C-1，侧链碳原子依次编号为C-2，C-3...方法②：与羧基相连的碳原子标记为α-碳（中心碳原子），侧链基团的其他碳原子依次编号为β、γ、等 2.氨基酸分类：①R基团为非极性的氨基酸：
②R基团为极性不带电荷的氨基酸（较易溶于水） 特殊氨基酸：甘氨酸（不含手性碳），脯氨酸（唯一的亚氨基酸），半胱氨酸（巯基氧化形成二硫键，二硫键可以在一条肽链内形成折叠，也可以在两条肽链间形成连接） ③R基团带电荷的氨基酸 酸性氨基酸（生理条件下给出质子，自身带负电荷）
碱性氨基酸（生理条件下获得质子，自身带正电荷） 其他氨基酸分类方式：分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；分为必需氨基酸和非必需氨基酸 5.蛋白质中的稀有氨基酸： 概念：遗传密码只对应20种氨基酸，但蛋白质中还有很多种其他氨基酸，是翻译后经过加工而来，称为蛋白质的稀有氨基酸。 两种重要的稀有氨基酸：4-羟基脯氨酸和5-羟基赖氨酸（是哺乳动物体内最丰富的蛋白质胶原蛋白的组成成分） N-甲酰甲硫氨酸是所有原核生物肽链N端的第一个氨基酸。 蛋白质中稀有氨基酸的存在会影响蛋白质的溶解性、稳定性以及与其他蛋白质的相互作用，从而使蛋白质的功能更加丰富。 第二十一种氨基酸：硒代半胱氨酸。是丝氨酸的衍生物（硒代氧），是在蛋白质合成时进入肽链而非在肽链合成后修饰形成。它有自己的密码子和tRNA.某些古菌中还有第23种氨基酸。 6.非蛋白质氨基酸：非蛋白质氨基酸是常见氨基酸的衍生物，所以大多也是L-α-氨基酸（细菌蛋白、抗生素蛋白、放线菌素蛋白含有一些D-氨基酸），不参与蛋白合成但具有广泛的生理功能如毒蛋白、生化反应的前体或中间产物、植物抗逆性等。 7.氨基酸的酸碱性质：氨基酸分子含有氨基和羧基，在溶液中呈解离状态。氨基酸是两性电解质，同一种氨基酸在不同pH条件下可以带正电荷、负电荷或净电荷为零。若某种氨基酸在某pH溶液中所带静电荷为零，此时整个分子呈电中性。此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。 用K1代表羧基的解离情况，K2代表氨基的解离情况，KR代表R基的解离情况。酸性氨基酸：PI=1/2（PK1+PKR)，碱性氨基酸：PI=1/2（PK2+PKR）。等电点的测定：在不同pH值溶液中对氨基酸进行电泳，样品在电场中不迁移时的电泳缓冲液的pH值为氨基酸的等电点。（蛋白质的等电聚焦电泳：在电泳时让凝胶中产生pH梯度，蛋白质样品在相当于该蛋白质等电点的pH值位点不再移动，凝集成一条带。组氨酸是生理条件下唯一具有明显的缓冲作用的氨基酸。 8.氨基酸的立体化学：除甘氨酸外，常见氨基酸的α-碳原子是一个不对称碳原子，即手性碳原子。 9.生物化学中立体异构的命名是根据绝对构型来命名的，不是由旋光性。L和D指的是四个基团的空间相对位置，与旋光值正负没有关系，旋光值正负是由旋光仪来测定的。 10.氨基酸的吸收光谱：酪氨酸Trp280nm，色氨酸Tyr275nm，苯丙氨酸Phe257nm。（主要是酪氨酸吸收，所以蛋白质的吸光值一般认为280nm） 11.氨基酸的重要化学反应： 茚三酮反应：弱酸性条件下，氨基酸脱氨脱羧，还原茚三酮，生成蓝紫色产物水合茚三酮。（脯氨酸的茚三酮反应
生化常见概念
关于参考范围、质控范围、靶值、定标浓度、重复性、cv值、 相对误差概念及相互关系 参考范围：通过临床试验选定不少于100个正常人群血样本，经全自动生化分析仪测定，所得测定值用统计学方法处理，并计算参考范围。在我们生化仪软件项目参数设置中指的就是每一个测定项目都有一个正常的范围值。 定标是前提质控是保证 质控范围：质控（Quality Control）为达到规范或规定对数据质量要求而 采取的作业技术和措施。就是把它当成标本来测试有的有商家给定的靶値有的没有都可以通过绘制质控图了解机器的稳定性 相对误差则是绝对误差与真值的比值，因此它是一个百分数。一般来说， 相对误差更能反映测量的可信程度。相对误差等于测量值减去真值的差的绝对值除以真值，再乘以百分之一百。
如上图所示，0SD就是靶值即浓度，测定项目时肯定会有偏差，在+-1SD以内质控测试非常好，+-2SD以内还勉强可以，+-3SD 以内质控结果需再重新测试定标和质控。 靶值：移除无关值后,参与的全部试剂反应的平均值. 先按照分析仪的仪器类型对参加实验室进行分组，以各组的加权均值作为靶值。 在我们仪器中靶值即是质控液的浓度。 定标浓度：定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（A=KCL）。它是由仪器与试剂状态确定下来的。当我们测定一 个标本时，无论您是用手工的方法还是全自动生化分析仪，测出
来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没什么意义，我们要把吸光度转换成一个浓度或是酶的活性，那就要乘上一个K值，计算并打印出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们定标出来的。定标时我们需要的修改的参数有：定标液浓度（说明书上都有，多标准浓度计算后浓度由小到大依次排序）、杯号（定标液放在样品杯的位置）、定标模式、重复次数、 重复性：也是CV值。Cv：变异系数（coefficient of variation）。标准变异系数是一组数据的变异指标与其平均指标之比，它是一个相对变异指标。变异系数有全距系数、平均差系数和标准差系数等。常用的是标准差系数，用CV(Coefficient of Varinace)表示，CV(Coefficient of Variance):标准差与均值的比率。 标准差 标准差(Standard Deviation) 各数据偏离平均数的距离（离均差）的平均数，它是离差平方和平均后的方根。用σ表示。因此，标准差也是一种平均数。标准差能反映一个数据集的离散程度。平均数相同的，标准差未必相同。关于这个函数在EXCEL中的STDEV函数有详细描述。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生化分析仪检验中的各种空白的概念
生化检验中的各种空白概念 对所谓“试剂空白”“样本空白”“水空白”“杯空白”等“空白”名词，可能感到困惑，特此汇集了一下各种言论，总结如下，希望大家指正和补充： 1、试剂空白： 由于生化测试测量的吸光度为相对吸光度，所以从理论上说，所有终点法的测试都需要把试剂本身的吸光度扣除。试剂本身的吸光度就是试剂空白，测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把样本换成蒸馏水来测量。 在传统手工方法中，每次测定都要做至少三个管：测定管、标准管、空白管。其中空白管是试剂加蒸馏水，测出来也就是试剂空白。因为操作环境、仪器状态、试剂稳定性等变异，所以要求每次都要测定试剂空白，称为实时试剂空白。 总的说来，自动生化仪上的试剂空白一般表现为零点吸光度，该吸光度是通过校准确立的。 2、样本空白： 由于溶血、脂血、黄疸等情况，会导致样本本身的吸光度对测试结果造成影响。所以对样本本身吸光度的测量，即样本空白，可以去除这方面的影响。测量方法是按照正常测试的试剂和样本量，把试剂换成蒸馏水或生理盐水来进行测量。自动生化仪上，很难界定样本空白。与消除样本空白有关的大约有如下几点: (1)在双试剂测定时，加入试剂1和样品后的吸光度可一定程度上扣除样本空白，所以有单试剂不能扣除样本空白的说法。 (2)现在优质的试剂的抗干扰能力都比较强，比如有些双试剂，R1加入后先和样本孵育一段时间，将血红蛋白、脂肪、胆红素等反应掉，再加入R2开始测定反应，在一定范围内都可以消除样本空白。 (3)现代全自动生化仪大多采用双波长测定。双波长测定的原则是根据干扰组分和待测物质吸收光谱的峰形特征，选择两个波长和，使干扰组分在这两个波长处的吸光系数相等，而使待测物质在两波长处的吸光系数有显著差别。以两波长分别测定分析溶液的吸光度，以两个吸光度值之差计算。这也可以扣除一部分样本空白。 3、水空白： 比色杯在加入水以后的吸光度。水空白的意义主要是对光路系统进行检查和校正，如光源，比色杯等，同时在计算中起到消除杯差的作用。 海力孚致力于医疗健康领域产品的研发与销售，所生产的全自动生化分析仪主要面向基层检验单位，供应适合乡镇医院、私人医院、疾控中心等单位使用的设备，质优价廉，保证用户得到及时优秀的售后服务。
生物化学Ⅰ教案讲解
生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书： [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994 [3]Nelson D L ，Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd，Ed ，New York ：Worth Publishers ，2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002 [9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999 习题集： 1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求： 通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求： 使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象：一切生命有机体 分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为： 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务
生物化学考试重点
1.细胞内有哪几种主要RNA，其主要功能是什么？ 答：细胞内主要的RNA有三种： (1)mRNA：mRNA是以DNA为模板转录后经剪切形成的，主要功能是为蛋白质合成提供模板 (2)tRNA：tRNA能与氨基酸缩合成氨基酰—tRNA，在蛋白质的合成过程中起到转运氨基酸的作用； (3)rRNA：rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，其主要作用是作为蛋白质的合成部位，参与蛋白质合成。 在真核细胞内还有其他的小分子RNA：hnRNA是成熟mRNA的前体；snRNA参与hnRNA的剪接、转运；snoRNA参与pre-rRNA的加工；scRNA/7S-RNA是蛋白质定位合成于内质网所需的信号识别体的组成成分。 2.影响酶促反应和酶活性的因素有哪些？※ 答：影响酶促反应和酶活性的因素： 底物浓度：在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系 酶浓度：当底物浓度足够大时，酶浓度与酶促反应速度呈正比关系。 温度：温度升高使酶促反应速度加快，但当温度过高时会引起酶的变性。酶的活性最高时的温度称之为最适温度。 PH：在过酸或过碱的情况下蛋白质都会变性失活，当酶的活性最高时的PH 称之为最适PH。 抑制剂：能使酶的催化活性下降但不引起酶蛋白变性。 激活剂：使酶由无活性变为有活性或是酶的活性增加。 3.竞争性抑制的基本特点及其典型实例（磺胺类药物的作用机制）？ 答：竞争性抑制的基本特点： 1、抑制剂与底物在结构上相似 2、抑制剂与底物与酶结合的部位相同均在活性中心 3、酶的表观Km值增大而表观Vm值不变。 典型实例——磺胺类药物 磺胺类药物能够抑制细菌的生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需要利用对氨基苯甲酸作为底物，磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成，菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。 6.血糖的概念，来源及去路。 答：血糖：血糖是指全血中的葡萄糖 其来源：食物消化吸收；肝糖原分解；非糖物质糖异生的葡萄糖释放入血，其他单糖的转变。 其去路：氧化分解，提供能量；合成糖原；转变为脂肪氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他糖类物质；尿糖。 7.脂肪酸的分解过程及其能量计算 答：①、脂肪酸的活化：软脂酸——>软脂酸CoA，由脂酰CoA合成酶催化，消耗2分子ATP ②、软脂酸CoA 进入线粒体;由肉碱携带，需要肉碱酯酰转移酶Ⅰ和Ⅱ的作用 ③、脂肪酸的β-氧化：脱氢，加水，再脱氢和硫解四步反应反复进行，经7次β-氧化，生成8分子乙酰CoA和+7（FADH2+NADH） ④、8×乙酰CoA经三羧酸循环及氧化磷酸化作用，生成CO2,H2O的同时，产生ATP：8×12=96ATP；7（FADH2+NADH）经呼吸链传递和氧化磷酸化作用，产生35个ATP。故1个软脂酸彻底氧化分解净生成ATP：96+35-2=129 8.酮体的概念及其生理意义。 答：酮体：酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸β-羟基丁酸和丙酮。酮体只能在肝脏合成，肝脏利用脂肪酸氧化分解时产生的乙酰CoA为原料合成酮体，再经血液运输到肝外组织，氧化供能。生理意义：酮体是脂肪酸在肝内正常的中间产物，是肝输出能源的一种形式。酮体是溶于水的小分子，能通过血脑屏障及肌肉毛细血管壁，尤其在饥饿、糖供不足的时候，酮体可代替葡萄糖成为脑及肌肉的主要能源。 9.血氨的来源，去路及其转运方式。 答:血氨的来源：（1）、氨基酸及胺类的分解而来，以氨基酸的脱氨基作用为主；（2）、肠道吸收氨（3）、肾脏中产生的氨，主要来自谷氨酰胺的分解 血氨的去路：（1）肝合成尿素排出体外（2）合成谷氨酰胺等非必需氨基酸（3）合成非蛋白含氮化合物（3）肾形成铵盐排出体外转运方式：1、丙氨酸-葡萄糖循环：蛋白质和氨基酸在肌肉分解生成氨，通过转氨基作用转给丙酮酸，生成丙氨酸，经血液运回肝脏，在肝脏中丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸和氨。氨经尿素循环合成尿素，丙酮酸则沿糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖经血液循环到肌肉组织，再经糖酵解生成丙酮酸。 2、谷氨酰胺的运氨作用：脑、肌肉组织中的谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与MH4+生成谷氨酰胺，并由血液输送到肝或肾。 10.核苷酸的生物学利用。 答：（1）作为核酸合成的原料，这是核苷酸的最主要功能 （2）是体内能量的利用形式。ATP是细胞的主要能量形式，GTP也可提供能量 （3）某些核苷酸衍生物是重要的生物合成中间产物，如UDPG。 （4）组成辅酶 （5）酶的变构调节剂或为共价修饰提供磷酸基 （6）参加细胞间的信号传递，调节生理和代谢活动，如第二信使。11.物质代谢调控主要由哪三级水平的调节？简述其基本机制。 答：物质代谢调控包括细胞水平的代谢调节，激素水平的代谢调节，整体水平的代谢调节。 基本机制： （1）细胞水平调节时依据细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节。主要包括亚细胞的分隔作用和酶活性的改变 （2）激素水平的调节：激素是通过特异的激素受体实现调节的，根据激素受体在细胞内存在的部位不同，将激素分为两大类：膜受体激素和胞内受体激素，其中胞内受体的调节主要是通过酶量进行调节 （3）整体水平的代谢调：机体通过神经及神经体液途径对物质代谢进行调节，以适应环境的变化，维持正常的生命活动。整体调节包括饥饿和应激时的调节。 12.参与大肠杆菌的DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些？各有什么作用？ 因子作用 模板DNA上的Oric 大肠杆菌DNA复制起点 Dna A辨认复制起始点 Dna B解螺旋酶，解开DNA双链 Dna C运送和协同Dna B Dna G引物酶，催化RNA引物生成 SSB稳定已经解开的单链 拓扑异构酶松弛DNA超螺旋或双螺旋 DNA polⅢDNA链的延长 DNA polⅠ 填补空隙 连接酶连接缺口 14.生物转化的概念、类型、及其意义。 答：概念：机体将一些极性或水溶性较低、不容易排出体外的非营养物质进行化学转变，从而增加它们的极性或水溶性，使其容易排出体外的过程。肝是生物转化的重要器官。 类型：生物转化包括的化学反应主要有两相： 第一相反应包括氧化反应（主要有微粒体依赖P450的加单氧酶、线粒体单胺氧化酶、醇脱氢酶和醛脱氢酶）、还原反应（主要是硝基还原酶和偶氮基还原酶）和水解反应 第二相反应是结合反应肝细胞内含有许多催化结合反应的酶类，主要反应有葡萄醛酸、硫酸、谷胱甘肽、甘氨酸等发生结合反应、或进行甲基化反应或进行酰基化反应。 意义：使非营养物质的溶解性增高，利于排出体外 15.试述cAMP-PKA信息通路的基本过程。 答：肾上腺素、胰高血糖素等信号分子与G蛋白偶联型七次跨膜受体结合—>Gpro激活——>激活AC——>ATP转化为cAMP——>cAMP激活PKA——>磷酸化修饰多种底物pro——>生物学效应 5.什么叫氧化磷酸化及其作用，影响氧化磷酸化的因素？ 答：氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢，经呼吸链传递给氧生成水并释放能量的同时偶联ADP磷酸化生成ATP的反应。 作用：产生ATP 影响氧化磷酸化的因素： 1、 ADP和ATP的调节（当细胞内某些需能过程速度加快，ATP分解为ADP 和Pi，ADP浓度增高，转运入线粒体后使氧化磷酸化速度加快；反之ADP不足时，氧化磷酸化速度减慢） 2、甲状腺素(甲状腺素活化Na+,K+-ATP酶，使ATP水解加快，ADP进入线粒体的数量增加，氧化磷酸化作用增强) 3、呼吸链抑制剂（能够阻断呼吸链中某部位电子传递） 4、解偶联剂（使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的Fo质子通道回流，通过其他途径返回线粒体基质。从而能破坏内膜两侧的电化学梯度，使ATP得生成受抑制，质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放） 4.比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同（部位，终产物，关键酶，能量形式，生理意义） 糖酵解糖有氧氧化 反应部位胞液胞液及线粒体 反应条件缺氧情况供氧充足 关键酶己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶 己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1， 丙酮酸激酶，丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶 产物乳酸、ATP CO2、H2O、ATP 能量生成 1分子的葡糖糖净生成2分子ATP 1分子葡萄糖净生成36或38分子ATP 生理意义 迅速供能，缺氧情况下供能，某些组织依赖糖酵解供能机体获取能量的主要方式
生物化学定义
定义：由亲代DNA生成子代DNA时，每个新形成的子代DNA中，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式叫半保留复制 半不连续复制—在DNA复制时，前导链是连续合成的,而滞后链的合成是不连续的，这种复制方式称为半不连续复制。 在DNA复制过程中，前导链能连续合成，而滞后链只能是断续的合成5→'3 '的多个短片段，这些不连续的小片段以其发现者的名字命名为冈崎片段 光复活：400nm左右的光激活光复活酶，专一分解紫外光照射引起的同一条链上TT（CC CT）二聚体。（包括从单细胞生物到鸟类，而高等哺乳动物无） 切除修复：将DNA分子中的受损伤部分切除，以完整的那条链为模板再重新合成。特异内切酶、DNA聚合酶、DNA外切酶、DNA连接酶均参与。（发生在DNA复制前） 重组修复（发生在开始复制后）：复制时，跳过损伤部位，新链产生缺口由母链弥补，原损伤部位并没有切除但在后代逐渐稀释。 诱导修复（SOS修复，易错修复）：造成DNA损伤或抑制复制的处理均能引起一系列复杂的诱导效应，称为应急反应（SOS response）。此过程诱导产生切除修复和重组修复中的关键蛋白和酶，同时产生无校对功能的DNA聚合酶。所以会有2种结果：修复或变异（进化）。 在复制叉上分布着各种与复制有关的酶和蛋白因子，它们构成的复合物称为复制体（replisome） 35 转录：以DNA的一条链为模板在RNA聚合酶催化下，按照碱基配对原则，合成一条与DNA链的一定区段互补的RNA链的过程称为转录。 原核生物的转录过程可分为4个阶段： （1）模板的识别；（2）转录的起始；（3）转录的延伸；（4）转录的终止。 真核生物的转录过程也可分为4个阶段： （1）转录复合物的装配；（2）转录的起始；（3）转录的延伸；（4）转录的终止。 启动子——指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列 启动子的结构至少由三部分组成：-35序列提供了RNA聚合酶全酶识别的信号；-10序列是酶的紧密结合位点（富含AT碱基，利于双链打开）；第三部分是RNA 合成的起始点。 在DNA分子上（基因末端）提供转录停止信号的DNA序列称为终止子（terminators),它能使RNA聚合酶停止合成RNA并释放出RNA。 协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子（蛋白质）称为终止因子。
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生化生物化学解+简答题(无答案)重点知识总结
蛋白质 1. 蛋白质的一级结构 2. 蛋白质变性 3. α-螺旋(α-helix) 4. 等电点 5. 肽单元(peptide unit) 6. 模体 7. 分子伴侣(molecular chaperone) 五、简答题 1. 简述蛋白质二级结构的定义，主要存在形式和维持键。 2. 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质变性？其性质发生哪些改变？ 3. 蛋白质变性在医学上有什么应用？ 4. “蛋白质的一级结构决定空间结构，空间结构决定相应的生物学功能”。 5. 疯牛病的致病因子——错误折叠的蛋白质是否否定了这一结论？为什么？ 6. 利用蛋白质的理化性质，试述两种“分离蛋白质”的方法及其原理。 7. 根据本学期所学的实验，写出至少两种分离蛋白质的方法，并简要说明其原 理。 核酸 四、名词解释1．Tm值2．增色效应3．核酶 五、问答题1．简述DNA二级结构的特点。2．试比较DNA 、RNA分子组成、结构、胞内定位及生理功能。3．叙述蛋白质变性与DNA变性的区别与应用。4．为什么DNA分子存在增色效应？ 酶 三、名词解释1．酶的化学修饰2．同工酶(Isoenzyme) 3．别构调节(Allosteric regulation) 4．竞争性抑制(competitive inhibition) 四、问答题1．什么是酶促反应？影响酶促反应的因素有那些？2．竞争性抑制剂的抑制程度取决于什么因素？3．春节假期，切忌暴饮暴食。试从其诱发急性胰腺炎的角度阐述相关的生化机制。4．何谓酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？ 糖代谢 四、名词解释 1．糖有氧氧化
2．糖酵解(Glycolysis)无氧酵解 3．底物水平磷酸化 4．磷酸戊糖途径(Pentose phosphate pathway) 5．糖异生(gluconeogenesis) 6．乳酸循环 五、问答题 1．有关糖的有氧氧化，请回答：①什么是糖的有氧氧化？②三羧酸循环的关键 酶是哪些？③一次三羧酸循环分别产生多少NADH、FADH2和ATP？④一分子 的葡萄糖彻底氧化分解生成CO2和H2O可以生成多少ATP？ 2．叙述1克分子丙酮酸彻底氧化分解产生的ATP克分子数？（写出主要过程）。 3．糖酵解途径和糖异生途径是两条方向相反的代谢途径。多数反应是共有的， 可逆的。但也各有几个不可逆反应。请写出这些不可逆反应，并标明所需要的酶。 4．试述糖的三条分解代谢途径的特点和意义。 5．请列表比较糖的有氧氧化与无氧酵解进行的部位，反应的条件、关键酶、产 物、能量生成及生理意义。 6．叙述糖酵解的定义、反应部位、关键步骤及关键酶、由Gn分子上断裂下的 1molG经过糖酵解后净生成的ATP为多少？为什么？ 7．联系信息传递途径叙述糖原合成中对关键酶调节的机制 8．简述磷酸戊糖途径的产物和生物学意义。 9．简述血糖的定义、正常值、来源与去路，以及调节血糖的激素及各自的作用 特点。 10．“蚕豆病”患者在食用蚕豆后发生溶血性黄疸。根据你所掌握的生化知识分析 原因。 11．叙述糖酵解、糖异生的概念及两者异同点。 酯代谢 三、名词解释1．酮体(Ketone body) 2．脂肪动员(Fat mobilization) 3．β-氧化(β-oxidation) 4．脂蛋白5．柠檬酸-丙酮酸循环(Citrate pyruvate cycle) 四、问答题1．比较脂肪酸氧化和合成的异同点。2．概述一18碳的饱和脂肪酸彻底氧化分解的过程。3．写出胆固醇合成的原料、关键酶；并简述胆固醇在体内的代谢转变。4．血浆脂蛋白的定义？
生物化学重点及概念
1、糖类中Glc 大多是D 型，构成蛋白质的氨基酸都是L 型。D 型存在，但不参与蛋白质合成。 2、甲携来一本亮色书精组。 酶类重点： 3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶 4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。 5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。 6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。 7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH 、离子强度 等因素有关 9、Michaels —Menten 曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线 10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES 浓度不发生变化；符合质量作用定律。 11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor ），其作用称为酶的抑制作用。 12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI 复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变 13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI 不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低 14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变 15 16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU ）: 1μmoL 变化量 / 分钟 17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg 蛋白质。量度酶纯度 18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH ） ，容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存
基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，